生化名词解释
生化名词解释
转氨基作用：氨基在化合物之间的转移过程。
如许多氨基酸氧化脱氨时，氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
酸中毒：内分泌科疾病，体内血液和组织中酸性物质的堆积，其本质是血液中氢离子浓度上升、PH值下降。
双缩脲反应：指具有两个或两个以上肽键的化合物在碱性条件下与Cu2+反应,生成红紫色的络合物。
摩尔消光系数：也称摩尔吸光系数，是指浓度为1摩尔/升时的吸光系数,ε表示。
单色光：单一频率（或波长）的光。
不能产生色散。
同工酶：来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式，可催化相同化学反应。
速率法：在酶反应的最适条件下，连续检测不同反应时间内底物和产物含量的变化，从而计算酶反应的初速度，即酶活性的高低。
二点法：即酶和底物反应一段时间，再测定底物消耗量和产物生成量。
系统误差：在重复性条件下，对同一被测量进行无限多次测量所得结果的平均值与被测量的真值之差。
临床生物化学：是化学、生物化学与临床医学的结合，已经发展成为一门成熟的独立学科。
酸碱平衡：组织细胞在代谢过程中不断产生酸性和碱性物质；还有一定数量的酸性和碱性物质随食特刊入体内。
机体可通过一系列的调节作用，最后将多余的酸性或碱性物质排出体外异常血红蛋白：指血红蛋白分子的化学结构或生物合成的异常，是由于异常的基因型而产生的，往往导致溶血性贫血等临床症状误差：测量值与真值之差异称为误差内环境：细胞在体内直接所处的环境即细胞外液。
是细胞直接进行新陈代谢的场所，是细胞直接生活的环境。
激素：由内分泌腺或内分泌细胞分泌的高效生物活性物质，在体内作为信使传递信息，对机体生理过程起调节作用的物质肿瘤标志物：由肿瘤组织自身产生，可反映肿瘤存在和生长的一类生化物质。
酶单位：指在25℃、最适条件下，1min内能引起1μmol底物发生反应的酶量。
以U表示。
糖耐量：人体对葡萄糖的耐受能力非蛋白氮：血浆中除蛋白以外的含氮物质总称，主要包括尿素、尿酸、肌酸、肌酐、多肽、氨基酸、氨和胆红素等物质肾性糖尿：是指在血糖浓度正常或低于正常肾糖阈的情况下，由于近端肾小管重吸收葡萄糖功能减低所引起的糖尿的疾病质量控制：为达到质量要求所采取的作业技术和活动决定性方法：准确度最高，系统误差最小，经过详细研究未发现产生误差原因，其测定结果与真值最为接近.参考方法：指准确度与精密度已经被充分证实，且经公认的权威机构颁布的方法。
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生化名词解释11．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。
3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。
4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。
5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。
6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。
7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。
8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。
9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。
这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。
10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。
11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。
它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。
12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。
或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。
维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。
另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。
13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。
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名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域常包含多个超二级结构。
2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该氨基酸的等电点。
3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5、酶的活性中心：酶分子中能和底物特意地结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域称为活性中心。
辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。
6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。
7、酶的变构调节：某些特异的代谢物分子作用于酶时，以共价键的形式可逆地结合至活性中心以外的部位，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。
8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些残疾侧链在另一种酶的催化作用发生可逆的共价变化，从而引起酶空间结构及催化活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。
9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竞争同一种酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。
竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。
10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。
11、脂肪动员：储存在脂肪库中的脂肪，在脂肪酶的作用下逐步水解为甘油和脂肪酸并释放入血以供其它组织细胞摄取利用的过程叫脂肪动员。
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第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。
5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。
6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。
11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。
14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
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1.蛋白质等电点：AA所带电荷为零时所处溶液的PH值。
2.肽键和肽链：一分子AA的羧基与另一分子AA的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。
多个AA分子脱水缩合就形成肽链。
3.肽平面：组成肽腱的四个原子相邻的两个α碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。
4.一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。
5.二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。
6.三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。
7.四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。
8.超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。
9.结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。
10.蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。
变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
11.分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
12.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。
13.别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。
14.构型与构象：构型，分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构；构象，由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。
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名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、.脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
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1．糖是一类多羟基醛或多羟基酮及其缩合物和衍生物的总称；分为单糖、寡糖、多糖和复合糖。
2.必需脂肪酸：维持人体生长所需的，体内又不能合成的脂肪酸。
3.皂化价：完全皂化1克油或脂所消耗的氢氧化钾的毫克数。
4.蛋白质变性：蛋白质受到某些物理和化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低，以及其他的理化性质的改变，这种变化称为蛋白质的变性作用。
5.DNA变性：指维持核酸双螺旋结构的氢键断裂从而使核酸变成单链结构的过程。
6.肽平面：形成肽键的4个原子和与之相连的2个C原子共处于一个平面上，形成肽平面。
7.米氏常数：是反应速度为最大值的一半时的底物浓度8.竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。
9.三羧酸循环：以乙酰CoA 为起点，多种生物大分子（糖，脂，氨基酸）的共同最终代谢途径。
10.糖异生：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。
糖异生的意义：11.糖酵解：葡萄糖在胞液中经一系列酶促反应分解为丙酮酸的过程，称为糖酵解12.脂肪酸的β-氧化、ω-氧化肝和肌肉是进行脂肪酸氧化最活跃的组织,其最主要的氧化形式是β-氧化。
ω-氧化：在酶的催化下，脂肪酸的烷基端碳先氧化成羟基，再氧化成羧基，最后生成α，ω-二羧酸，然后在两端进行β-氧化。
13.转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的a（阿尔法）-氨基转移到另一种a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
14.呼吸链：又称电子传递链，指代谢物上脱下的氢经一系列传递体,最后传递给分子氧而生成水的体系。
15.冈崎片段：随从链上不连续复制的DNA片段称为冈崎片段。
16.分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。
17.酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
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名词解释1、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。
2、蛋白质的三级结构：多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构。
3、别构效应：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性的改变。
4、寡糖：由2～20个单糖分子通过糖苷键构成的糖类物质。
5、第二信使：细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使，而将细胞外信号称为第一信使。
6、分子杂交：用一个DNA单链或一个RNA单链与另一待测DNA单链形成双链，以测定某特异序列的存在。
7、蛋白质的可逆变性：用适当的方法消除变性因素，可使蛋白质恢复活性。
8、全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基、辅基和其它辅助因子。
9、米氏常数Km：Km的数值等于酶促反应达到其最大速率一半时的底物浓度，它的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。
10、波尔效应：pH值或和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力具有影响，血液pH值降低或CO2分压升高，使血红蛋白对O2的亲和力降低，在任意O2分压下血红蛋白氧饱和度均降低，氧分数饱和曲线右移；反之亦然。
这种pH对Hb氧亲和力的影响称为波尔效应。
11、肽聚糖：N-乙酰葡萄糖胺（NAG）和N-乙酰胞壁酸（NAMA）交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
12、乳化作用：由于表面活性剂的作用，使本来不能混合到一起的两种液体能够混到一起的现象称为乳化现象，具有乳化作用的表面活性剂称为乳化剂。
13、酸败现象：食物和其他产品中的不饱和脂肪酸被氧化或水解而产生的一种具有异臭的状态，酸败后的油脂密度减小，碘值降低，酸值增高。
14、碘值：不饱和脂肪酸中的不饱和度越高，用以与之加成的卤素量也越多，通常以“碘值”表示。
在一定条件下，每100g脂肪所吸收碘的克数称为该脂肪的“碘值”。
15、自由基:：凡是具有不成对电子的原子或基团，称为自由基或游离基。
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第一章1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
生化名词解释
1.肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的基脱去一分子的水，所形成的酰胺键称为肽键。
2.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质的空间构象破坏，进而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。
3.蛋白质的等电点：在某一PH溶液中，蛋白质分子解离成正电荷和负电荷的趋势相等，其净电荷为零，此时溶液的PH为该蛋白质的等电点。
4.α-螺旋：α-螺旋为蛋白质二级结构。
在α-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即所谓的右手螺旋。
氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。
α-螺旋的稳定依靠上下肽键之间所形成的氢键维系。
5.蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间排布，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、离子键、疏水作用、范德华力。
6.核酸的一级结构：是指从5'-末端到3'-末端核酸或脱氧核苷酸的排列顺序。
7.DNA的变性：当DNA受到某些理化因素作用时，DNA双链互补碱基对之间的氢键和相邻碱基之间的堆积力受到破坏，DNA双链被解开成单链，逐步形成无规则线团构象的过程。
DNA 变性的本质是破坏互补碱基间的氢键，并未破坏磷酸二酯键，因此DNA的变性仅破坏DNA的空间结构，一级结构不受影响。
8.T m值：是指DNA分子达到50%解链时所需的温度。
T m值的大小与DNA分子中的GC含量有关，GC含量越高T m值则越大。
10.维生素：维生素是维持机体正常代谢和健康所必需的，但体内不能合成或合成很少，必须由食物供给的一类小分子有机化合物。
11.脂溶性维生素：脂溶性维生素属于疏水性化合物，不溶于水，而溶于脂类及有机溶剂，在食物中与脂类共存，随脂类物质一同被吸收。
当脂类吸收障碍时易导致其缺乏。
12.视紫红质：视紫红质是视网膜杆状细胞内能感受弱光或暗光的一种由11-顺视黄醛和不同的视蛋白组成的色素结合蛋白质。
生化名词解释
1.蛋白质一级结构：多肽键中氨基酸的排列顺序，并包括生成二硫键的半胱氨酸的位置。
2.蛋白质的二级结构：是指多肽链种某一段肽链的局部空间结构。
3.核苷：是戊糖与碱基之间以N-C糖苷键相连接而成。
4.核苷键：核苷中的戊糖5’碳原子上羟基被磷酸酯化。
核苷酸除构成核酸外，还参与物质代谢，能量代谢和代谢调节。
5.蛋白质：是生物体中最重要的生物大分子，是构成细胞的主要成分，基本组成单位是氨基酸。
6.亚基：四级结构中，每个独立的三级结构的多肽键成为亚基。
7.核酸：是由核苷酸以3’,5’一磷酸二酯键构成的无支结构的线性分子。
8.DNA一级结构：是指DNA中脱氧核糖核苷酸的排列顺序，或碱基的排列顺序即A、T、G、C的序列。
9.RNA一级结构：RNA中核糖核苷酸的排列顺序。
即A.U.G.C的顺序。
10.酶：活细胞产生的一类具有催化作用的蛋白质，故有生物催化剂之称。
11.全酶：结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分统称为辅助因子，两者一起组成全酶。
12.酶的活性中心：由必需基团靠近形成，组成具有特定空间结构的区域，结合底物催化成产物。
13.B族维生素：除维生素C以外的水溶性维生素，分子中都含有氮原子，这些维生素总称为B族维生素。
他们的主要生理功能是作为某些酶的辅酶或辅基的主要成分，参与体内的物质代谢。
14.酶原：不具催化性的酶的前体称为酶原。
如：胃蛋白酶原、胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原。
15.酶原激活：某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。
16.同工酶：是一类催化相同的化学反应，但酶原蛋白的分子结构、理化性质、免疫原性各不相同的一类酶。
例如：己糖激酶、乳酸脱氢酶。
17.多酶复合体：体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体。
18.多酶体系：体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，一次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上不彼此联系，故称为多酶体系。
19.多功能酶：酶分子中存在多种催化活性部位的酶。
生化名词解释大全
生化名词解释大全1. DNA：脱氧核糖核酸，生物体的遗传物质，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤）组成的双链螺旋结构。
2. RNA：核糖核酸，参与蛋白质的合成和转运，可以分为信使RNA（mRNA）、核糖体RNA（rRNA）和转移RNA （tRNA）。
3. 蛋白质：多肽链或多种肽链编织而成，具有广泛的功能，如结构支持、酶催化和信号传递。
4. 酶：催化化学反应的蛋白质，通过降低反应活化能来加速反应速率。
5. 细胞膜：包围和保护细胞的薄膜，由脂质双层和蛋白质构成。
6. 生物催化：生物体利用酶促进化学反应发生的过程。
7. 代谢：生物体所进行的化学反应，包括合成物质和分解物质两个方面。
8. 基因：DNA上的功能区段，确定了特定蛋白质的合成。
9. 氨基酸：蛋白质的构成单位，共有20种不同的氨基酸。
10. 异源重组：将来自不同生物体的DNA片段重新组合，形成新的基因组合。
11. 基因工程：利用基因工具和技术对生物体的基因进行改造，实现特定目标。
12. 克隆：复制生物个体或基因的过程。
13. 基因表达：基因的信息从DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质的过程。
14. 遗传：生物体通过基因的传递将遗传信息传递给下一代。
15. 内质网：细胞内一种网状结构，参与蛋白质合成和修饰。
16. 线粒体：细胞内的双层膜结构，参与细胞呼吸和能量产生。
17. 基因突变：DNA序列发生改变，导致基因功能或表达出现不同。
18. 病原体：引起疾病的微生物或病毒。
19. 感染：病原体侵入和繁殖在宿主体内，导致宿主出现病症。
20. 免疫系统：人体防御病原体和异物入侵的生物系统。
21. 抗生素：一类能抑制或杀死细菌生长的化学物质。
22. 肥料：提供植物所需养分的物质，促进植物生长。
23. 基因组：一个生物体的所有基因的集合。
24. 表型：生物体可观察到的形态特征，由基因和环境共同决定。
25. DNA修复：维护DNA完整性的一系列修复机制。
生化名词解释
生化名词解释1多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
2构型：原子或基团在空间的相对分布或排列。
涉及共价键的断裂。
3构象：当单键旋转时，取代基团可能形成不同的立体结构。
不涉及共价键的断裂。
4差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体5必需脂肪酸：人体不能合成，必需由膳食提供的对人体功能必不可少的多不饱和脂肪酸。
6自由基：分子/原子/基团中有未配对电子的一类物质。
7抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。
8等电点：当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点。
9均一蛋白质：对任一种给定的蛋白质，其所有分子在AA组成和顺序以及肽链的长度方面都应是相同的，即所谓均一的蛋白质。
10一级结构：肽链中的氨基酸排列顺序。
11二级结构：指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
12超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起，相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。
13结构域：存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辨认的三维实体。
14三级结构：已由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距较远的肽段间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
15四级结构：指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式。
15亚基：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质。
具有独立三级结构的肽链。
亚基有时也称单体。
15单体蛋白质：仅由一个亚基组成并因此无四级结构的蛋白质。
15原聚体、聚体：对称的寡聚蛋白质分子中的两个或多个不对称的相同结构。
16氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
16肽基、肽单位：肽链中的酰胺基（-CO-NH-）。
16：肽：氨基酸的线性聚合物，因此也常称肽链。
16：共价主链：由-N-Cα-C-序列重复排列而成的肽链骨干。
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生化名词解释第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。