08蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

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生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢

生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
细胞溶胶的氨甲酰磷酸合成酶II:用谷氨酸作 为氮的给体,分担着嘧啶生物合成的任务。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸:脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸:脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰CoA则不能再异生为糖,
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸:脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
20种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸,但最后集中 形成5个中间产物(乙酰CoA、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰CoA、延胡索酸)进入TCA
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径,谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面,从而形成各种氨基酸.
(2)生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛(PLP) 为辅基,它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义:-AA在酶的作用下,生成-酮酸 和氨,同时伴有脱氢氧化的过程。

生物化学复习题 (2)

生物化学复习题 (2)

生物化学各章知识要点及复习参考题蛋白质的酶促降解、氨基酸代谢、核苷酸代谢知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物,它们共同决定和参与多种多样的生命活动。

在自然界的氮素循环中,大气是氮的主要储库,微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨,硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨,在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮,进而参与蛋白质和核酸的合成。

(一)蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中,蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。

氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物(如卟啉、激素等),也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量,脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。

(二)核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸,核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。

戊糖参与糖代谢,嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸,尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。

其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。

植物体内嘌呤代谢途径与动物相似,但产生的尿囊酸不是被排出体外,而是经运输并贮藏起来,被重新利用。

嘧啶的降解过程比较复杂。

胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶,尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸,两者经脱氨后转变成相应的酮酸,进入TCA循环进行分解和转化。

β-丙氨酸还参与辅酶A的合成。

(三)核苷酸的生物合成生物能利用一些简单的前体物质从头合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸。

嘌呤核苷酸的合成起始于5-磷酸核糖经磷酸化产生的5-磷酸核糖焦磷酸(PRPP)。

合成原料是二氧化碳、甲酸盐、甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酰氨。

首先合成次黄嘌呤核苷酸,再转变成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。

嘧啶核苷酸的合成原料是二氧化碳、氨、天冬氨酸和PRPP,首先合成尿苷酸,再转变成UDP、UTP和CTP。

在二磷酸核苷水平上,核糖核苷二磷酸(NDP)可转变成相应的脱氧核糖核苷二磷酸。

氨基酸代谢

氨基酸代谢

2. 转氨基作用
R1 H C NH2
R2
+
转氨酶
C
O
COOH
COOH
R2
+
H C NH2 COOH
转氨酶(其辅酶为磷酸吡哆醛) 转氨酶(其辅酶为磷酸吡哆醛)
*丙氨酸氨基转移酶(ALT) 又称谷丙转氨酶(GPT) 丙氨酸氨基转移酶( 丙氨酸氨基转移酶 ) 又称谷丙转氨酶( ) 谷氨酸 + 丙酮酸 ALT α-酮戊二酸 酮戊二酸
通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基过程
嘌呤核苷酸循环联合脱氨( 嘌呤核苷酸循环联合脱氨(1)
COOH α-酮戊二酸 酮戊二酸 (CH2)2 C=O
COOH H2N CH CH2
氨基酸
COOH
R C=O
GPT
COOH (CH2)2 CHNH2 COOH
GOT
COOH
天冬氨酸
CH2COOH COCOOH 草酰乙酸
②泛素(ubiguitin)途径(泛素/26S蛋白酶体 途径) 泛素( )途径(泛素 蛋白酶体 途径) --依赖 依赖ATP, --依赖 ,
碱性系统, 在pH=7.2的胞液中起作用,主要水解短寿命蛋 白质和反常蛋白质。
又称泛素标记选择性蛋白质降解。 又称泛素标记选择性蛋白质降解。
第二节 氨基酸的一般代谢
精氨酸代琥珀酸
精氨酸的合成3. 精氨酸的合成-2
NH2 C NH
COOH HC
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH
+
(CH2)3 CH-NH2 COOH
CH COOH
延胡索酸
精氨酸
4. 精氨酸水解为尿素
NH2 C NH NH
NH2
精氨酸酶

生物化学_08 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

生物化学_08 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
(辅酶:磷酸吡哆醛)
-氨基酸 磷酸吡哆醛
醛亚胺
互变异构
-酮酸
磷酸吡哆胺
酮亚胺
磷酸吡哆醛的作用机理
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 (GPT)
蛋白质
动植物
动植物废物 死的有机体
硝酸盐还原 反硝化作用 氧化亚氮
NH3
亚硝酸
硝酸盐
入地下水
(1)意义:
不需高温高压,节约能源,不污染环境; 生物固氮可以为农作物提供氮肥 (2)固氮酶结构(多功能酶):
铁蛋白 + 钼铁蛋白 二者结合才有活性 (3)固氮酶催化的反应及反应条件
催化的反应:
N2 + 6H+ + 6e-
合成尿素并随尿排出体外。
2NH3 + CO2 + 3ATP + 3H2O
H2N C=O + 2ADP +
H2N
AMP + 4Pi
在植物体内也有尿素的生成,植物体中含有脲 酶,能将尿素水解:
H2N C=O + H2O
H2N
脲酶 2NH3 + CO2
生成的氨可再循环利用。
(二)α-酮酸的代谢转变
1、还原氨基化: 合成新AA。 2、转变为糖和脂肪。 生糖AA: 分解生成丙酮酸和TCA循环的有机酸, 通过 糖异生作用转化为糖。 ※ 生酮AA:代谢终产物为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA的AA。 (只有Leu、Lys是纯粹的生酮AA)。 ※ 3、氧化为CO2和H2O。

第六章蛋白质的降解

第六章蛋白质的降解

2、转氨基作用

α-AA和α-酮酸之间氨基的转移作用,是氨基酸脱 去氨基的一种重要形式。 催化转氨基作用的酶叫转氨酶或氨基转移酶,种 类繁多分布广泛。辅基均为磷酸吡哆醛(B6的磷 醛酯)
转氨作用
氨基酸 1
酮酸2
转氨酶
酮酸1
氨基酸2
L 谷氨酸
草酰乙酸
谷草转氨酶
载体 或 载体 SH
SH
SH
然后还原
载体
PAPS
载体


载体-S - SH
三、C架的来源

来源于糖酵解、三羧酸循环、PPP途径、 光呼吸、乙醛酸循环等途径代谢中间产物。
四、氨的同化
p270
在氮素循环中,生物固氮和硝酸盐还原 形成了无机态氨,进一步氨便被同化转变 成含氮有机化合物。生物体内有两种方式 同化氨。
二、细胞内蛋白质的水解

(一)、溶酶体系统
溶酶体的内环境为酸性(约pH5),含有50多种蛋白 酶。溶酶体通过吞噬将蛋白质裹入,然后进行水解。溶酶 体对蛋白质的水解是非选择性的。

(二)、泛素途经
泛素系统可以选择性的水解蛋白质。该途径要求被降 解的目标蛋白首先进行泛素化标记,然后降解。 泛素是一类小分子单体蛋白,含有76个氨基酸残基, 保守性很强,因广泛存在于真核细胞而得名。
NO32e硝酸还原酶
NO2-
NH4+ 亚硝酸还原酶
6e-
1、硝酸还原酶
诱导酶,环境中须有NO3-,需光照条件。 根据反应中电子供体不同又分为: ①铁氧还蛋白——硝酸还原酶
2H NO 2 Fd 3 还原态

NO 2 Fd H O 2 氧化态 2

第十一章蛋白质的降解与氨基酸代谢

第十一章蛋白质的降解与氨基酸代谢

单,低毒的尿素形式。
尿素的生物合成
• 1932,德国学者Hans Krebs提出尿素循环 (urea cycle)或鸟氨酸循环(ornithine cycle)。
NH2
NH2
(CH2)3
C O HC NH2
NH2 尿素
COOH 鸟氨酸
(Orn)
NH2 CO
NH
(CH2)3 HC NH2
COOH 瓜氨酸
11.2.2 氨基酸的脱羧基作用
CO2
R CH COOH
NH 2
氨基酸
氨基酸脱羧酶
R CH2 NH2

氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
-氨基丁酸(GABA)由Glu脱羧生成
COOH
α CH2 β CH2 γ CH2
NH 2
• 组胺由His脱羧生成。
CH2 CH2 NH 2
N
NH
11.2.3 氨的代谢去路
HC NH+3 L-谷氨酸脱氢酶
CO
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
谷氨酸氧化脱氨
氨中毒原理
若外环境NH3大量进入细胞,或细胞内NH3大量积累
COO
COO
丙酮酸
(CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+ (CH2)2
HC NH+3 L-谷氨酸脱氢酶
CO
三羧酸 COO
COO
循环
α-谷氨酸
+ CH2
CHNH 2 COOH
Glu
天冬酰胺酶
NH3
H2O
谷氨酰胺
各组织 细胞
脱氨
NH3
谷氨酸 丙酮酸 谷

第八章 氨基酸代谢

第八章  氨基酸代谢
在机体内,氨是有毒物质,尤其是高等 动物的脑对之很敏感。
氨的含量过高,会引起机体中枢神经系 统中毒,代谢紊乱。
(一) 鸟氨酸循环
鸟氨酸循环又叫尿素循环或尿素生成,在肝中进 行。其反应历程如下。
1、 氨甲酰磷酸的合成

氨甲酰磷酸合成酶I
CO2+NH3+2ATP—————————> H2N-CO-PO3H2(氨甲酰磷酸)+2ADP+Pi
• 其中,IMP即次黄苷一磷酸(即次黄苷 酸);

AMPS即腺苷酸代琥珀酸。
• (2) 腺苷酸代琥珀酸裂解酶 AMPS——————————> AMP(腺苷酸)+ 延胡索酸
(3) AMP(腺苷酸)+ H2O 腺苷酸脱氨酶 ——————>IMP+ NH3
(4) 延胡索酸(fumaric acid)经三羧酸循 环转变为草酰乙酸;

一. 氨基酸的脱氨基作用
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下脱
去氨基而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
(一) 氧化脱氨基作用

这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下氧化脱氢
而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
• 其反应通式如下:
• R-CH-COOH+1/2O2————R-C-COOH+NH3
•︳

—————>RCHO + H2O2 + NH3 • RCHO + 1/2O2 —————> RCOOH
第三节 氨基酸分解产物的去路 氨基酸脱羧后产生的CO2经肺排出,产 生的胺类则有其生理作用或随尿排出。氨基 酸脱氨后产生NH3和α -酮酸,这些产物则按 以下途径分别进行代谢变化。

氨基酸代谢——精选推荐

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蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢一.选择题1.生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面作用完成的。

( )A.氧化脱氨基B.还原脱氨基C.联合脱氨基D.转氨基2.下列氨基酸中( )可以通过转氨作用生成α-酮戊二酸。

A.GluB.AlaC.AspD.Ser3.转氨酶的辅酶是( )A.TPPB.磷酸吡哆醛C.生物素D.核黄素4.以下对L-谷氨酸脱氢酶的描述( )是错误的。

A.它催化的是氧化脱氨反应B.它的辅酶是NAD+或NADP+C.它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基作用D.它在生物体内活力不强5.鸟氨酸循环中,尿素生成的氨基来源有( )A.鸟氨酸B.精氨酸C.天冬氨酸D.瓜氨酸6.磷酸吡哆醛可参与下面氨基酸的( )反应?A.脱羧反应B.消旋反应C.氧化脱氨反应D.羧化反应 7.L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是( )A.NAD+B.FADC.FMND.CoA8.血清中的GOT活性异常升高,表明下列( )细胞损伤A.心肌细胞B.肝细胞C.肺细胞D.肾细胞9.血清中的GPT活性异常升高,下列( )损伤A.心肌细胞B.肝细胞C.肺细胞D.肾细胞10.关于L-谷氨酸脱氢酶是氧化脱氨基作用最主要的酶,说法错误的( )A.此酶在动植体普遍存在B.该酶活性很强C.其最适pH为7.6~8.0D.该酶底物广泛11.转氨基作用之所以不是氨基酸的主要脱氨基方式是由于( )A.转氨酶在生物体内分布不广泛B.转氨酶的专一性强,只作用与少数氨基酸C.其辅助因子极易丢失D.转氨酶只催化氨基的转移,而没有生成游离的NH312.下列关于尿素循环的论述,正确的是( )A.尿素合成需消耗ATPB.尿素中两个氮分别来自氨甲酰磷酸和天冬氨酸C.尿素循环中氨甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸,最后一步反应是精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸D.精氨琥珀酸裂解后生成精氨酸和延胡索酸13.磷酸吡哆醛除作为转氨酶的辅酶外,还是下列哪些酶的辅助因子( )A.氨基酸脱羧酶B.氨基酸消旋酶C.氨基酸脱水酶D.氨基酸脱巯基酶14.必需氨基酸是这样一些氨基酸,( )A.可由其他氨基酸转变而来B.可由三羧酸循环中间物转变而来C.可由脂肪的甘油转变而来D.体内不能合成,只能由食物提供15. 氨的主要代谢去路是( )A.合成尿素 B.合成谷氨酰胺 C.合成丙氨酸 D.合成核苷酸16.合成尿素的器官是( )A.肝脏 B.肾脏 C.肌肉 D.心脏17.1摩尔尿素的合成需要消耗ATP的摩尔数是( )A. 2 B. 3 C. 4 D. 518. 有关鸟氨酸循环,下列说法哪一个是错误的?( )A.循环部位是在肝脏的线粒体中B.氨基甲酰磷酸合成所需的酶存在于肝脏的线粒体中C.尿素由精氨酸水解而得D.循环中生成的瓜氨酸不参与天然蛋白质的合成19.参与尿素循环的氨基酸是( )A.蛋氨酸 B.鸟氨酸 C.脯氨酸 D.丝氨酸20.γ—氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来( )A. Glu B. Gln C. Ala D. Val21.在鸟氨酸循环中,尿素由下列哪种物质水解而得?( )A.鸟氨酸 B.半胱氨酸 C.精氨酸 D.瓜氨酸22.鸟氨酸循环的主要生理意义是( )A.把有毒的氨转变为无毒的尿素 B.合成非必需的氨基酸C.产生精氨酸的主要途径 D.产生鸟氨酸的主要途径23.尿素循环中,能自由通过线粒体膜的物质是( )A 氨基甲酰磷酸B 鸟氨酸和瓜氨酸C 精氨酸和延胡索酸D 尿素和鸟氨酸24.联合脱氨基作用所需的酶有( )A.转氨酶和D—氨基酸氧化酶 B.转氨酶和L—谷氨酸脱氢酶C.转氨酶和腺苷酸脱氢酶 D.腺苷酸脱氢酶和L—谷氨酸脱氢酶25.A.氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ,胞液;B.氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ,线粒体C.氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ,胞液D.氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ,线粒体26.与氨基酸氧化脱氨基作用有关的维生素是( )。

生物化学总结复习笔记

生物化学总结复习笔记

生物化学总结复习笔记 IMB standardization office【IMB 5AB- IMBK 08- IMB 2C】11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系。

其一是溶酶体降解。

其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解。

外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收。

就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库。

所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。

氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料。

2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面。

氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸。

氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺。

胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质。

氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用。

3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质。

在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸。

甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖。

脂肪酸可彻底氧化供能。

磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂。

溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解。

2.脂肪酸的β-氧化作用脂肪酸的β-氧化作用是指:脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子。

细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A,然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体。

生物化学第九章蛋白质降解和氨基酸代谢

生物化学第九章蛋白质降解和氨基酸代谢

精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 脯氨酸
丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
氨基酸碳架的分解
2.再合成为氨基酸
O
||
+
N H 4+
C — C O O - +N A D ( P) H+ |
+
H
C |H 2
C |H 2C O O
谷氨酸+丙酮酸 谷氨酸+草酰乙酸
+
N H 3
|
H — C — C O O - + |
N A D ( P) + + H 2O
海洋水生动物 (鱼) 氨
爬行类、鸟类
尿酸
哺乳类
尿素
两栖动物:如青蛙,蝌蚪时排氨,变态成熟后排尿素。
(与其体内的酶变化有关)
(二) 氨的代谢去路
2、 生成酰胺
指Gln、Asn。 (是体内氨的储存、运转方式,脑组织中氨的主要去 路。)
3、生成尿素
1.生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2.生成过程
C |H 2
C |H 2C O O
α-酮戊二酸+丙氨酸 α-酮戊二酸+天冬氨酸
氨基酸碳架的分解
3.转变为糖和脂肪
当体内不需要将α-酮酸再合成氨基酸,并且体内 的能量供给充足时,α-酮酸可以转变为糖或脂肪。例 如,用氨基酸饲养患人工糖尿病的狗,大多数氨基酸 可使尿中的葡萄糖的含量增加,少数几种可使葡萄糖 及酮体的含量同时增加。在体内可以转变为糖的氨基 酸称为生糖氨基酸,按糖代谢途径进行代谢;能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸。
谷氨酰胺酶
----
COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---

第十章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢

第十章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢

第十章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢一、名词解释1、氨基酸代谢库2、必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸3、氧化脱氨基作用4、转氨基作用5、联合脱氨基作用6、嘌呤核苷酸循环7、鸟氨酸循环8、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸9、泛素10、S-腺苷甲硫氨酸11、一碳单位二、填空1、氨基酸代谢库中的内源氨基酸是由和组成。

2、多肽链经胰蛋白酶降解后,产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。

3、胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由氨基酸端形成的肽键。

4、氨基酸的最主要脱氨基方式是。

5、转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。

6、谷氨酸经脱氨后产生和氨,前者进入进一步代谢。

7、尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。

8、尿素分子中两个N原子,分别来自和。

9、在人体中氨在中通过循环生成经排泄。

10、体内最重要的转氨酶有和。

11、肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的催化作用需要______﹑_____,______参与。

12、精氨酸在的催化下,生成尿素和。

13、氨基酸脱下氨的主要去路有、和。

14、不同氨基酸与之间通过作用生成谷氨酸,这是氨基酸分解代谢反应,催化这一反应的酶叫酶,其辅酶是。

15、嘌呤核苷酸循环将氨基酸的和结合,生成,随后裂解为和延胡索酸。

16、人体内合成尿素的直接前体是,它水解后生成尿素和,后者又与反应,生成,这一产物再与反应,最终合成尿素,这就是尿素循环,尿素循环的后半部是在中进行的。

17、嘌呤核苷酸循环最终将氨释放出的化合物称,催化此反应的酶是。

18、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ定位于细胞内的,它催化和合成氨甲酰磷酸。

19、人体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为。

20、是除氨的主要器官,它可通过将NH3和CO2合成无毒的,而禽类则合成的是。

21、合成一分子尿素需消耗分子的高能键。

22、生酮氨基酸经代谢后可产生,它是合成酮体的原料。

23、提供一碳单位的氨基酸有、、和等。

常见的一碳单位有、、、、和等。

24、生物体中活性蛋氨酸是,它是活泼的供应者。

蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢—蛋白质的酶促降解

蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢—蛋白质的酶促降解

二肽酶(dipeptidase)
二肽
2.人体吸收蛋白质的形式
过去认为,蛋白质在消化道酶促水解后,主 要以氨基酸的形式吸收。近年的科学研究结 果表明,人体吸收蛋白质的主要形式不是以 氨基酸的形式吸收的,而是以多肽的形式吸 收的,这是人体吸收蛋白质机制的重大突破。
近30年的研究表明,蛋白质在人体消化中必 须降解成小肽才能被人体吸收和利用。大部 分水解成2~3个氨基酸残基组成的小肽,然 后在小肠中以完整的形式被人体吸收,进入 循环系统,被人体组织利用,或转换合成人 体蛋白,发挥生理作用。
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
多泛肽化蛋白 ATP
去折叠 水解
26S蛋白酶体
(三)蛋白质的消化
食物蛋白胃,胃蛋白酶作用为小肽小肠, 胰蛋白酶、糜蛋白酶作用为更小短肽,肠黏 膜的二肽酶、氨肽酶和胰脏分泌的羧肽酶彻 底水解为各种AA肠壁细胞肝脏血液 组织、细胞。
1.常见蛋白水解酶
此类载体可转运Lys,Arg,转运速率为中性氨基酸 转运速率的10%。
③.酸性氨基酸载体
此类载体可转运Asp,Glu,转运速率与碱性氨基 酸载体差不多。
④.亚氨基酸及甘氨酸载体
此类载体可转运Pro,Hyp,Gly,转运速率最低。
急性胰腺炎(Acute pancteatitis)
胰液分泌到肠内的分泌途径 障碍,蛋白水解酶酶原预先 成熟转变为催化的活性形式, 这些活性水解酶在胰腺细胞 内攻击自身组织,损伤器官, 严重时可致命。严重者死亡 率为20%,有并发症者可达 50%。
2.氨基酸-蛋白质-氨基酸的意义
①排除不正常的蛋白质,避免积累带来 的危害; ②排除过多的酶和调节蛋白,使代谢正 常进行。

第八章蛋白质氨基酸代谢

第八章蛋白质氨基酸代谢

(二)、氨基酸的吸收 )、氨基酸的吸收
主要在小肠进行, 是一种主动转运过程, 主要在小肠进行 , 是一种主动转运过程 , 需由特殊载体 携带。 载体携带 需由特殊 载体 携带 。 转运氨基酸进入细 胞时,同时转运入Na 胞时,同时转运入Na+。
(三)、蛋白质在肠中的腐败 )、蛋白质在肠中的腐败
主要在大肠中进行,是细菌对蛋白质及其消化 主要在大肠中进行, 产物的分解作用。 产物的分解作用。 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、 脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质, 脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质,如胺 腐胺、尸胺) 酚类,吲哚类, 类(腐胺、尸胺),酚类,吲哚类,氨及硫化 氢等。 氢等。 这些有毒物质被吸收后,由肝脏进行解毒。 这些有毒物质被吸收后,由肝脏进行解毒。
一、 蛋白质的营养作用 (一)、蛋白质的生理功能 )、蛋白质的生理功能
1. 是构成组织细胞的重要成分。 是构成组织细胞的重要成分。 参与组织细胞的更新和修补。 2. 参与组织细胞的更新和修补。 参与物质代谢及生理功能的调控。 3. 参与物质代谢及生理功能的调控。 氧化供能。 4. 氧化供能。 其他功能:如转运、凝血、免疫、记忆、 5. 其他功能:如转运、凝血、免疫、记忆、 识别等均与蛋白质有关。 识别等均与蛋白质有关。
R’-CH(NH2)COOH R”R -COCOOH
R’-COCOOH -
R”R -CH(NH2)COOH
较为重要的转氨酶有: 较为重要的转氨酶有: trans⑴ 丙氨酸氨基转移酶 ( alanine transaminase,ALT ) , 又 称 为 谷 丙 转 氨 酶 GPT) 催化丙氨酸与α ( GPT ) 。 催化丙氨酸与 α- 酮戊二酸之 间的氨基移换反应, 为可逆反应。 间的氨基移换反应 , 为可逆反应 。 该酶 在肝脏中活性较高, 肝脏疾病时 在肝脏中活性较高 , 在 肝脏疾病 时 , 可 引起血清中ALT活性明显升高。 ALT活性明显升高 引起血清中ALT活性明显升高。

第7章蛋白质降解与氨基酸代谢ppt课件

第7章蛋白质降解与氨基酸代谢ppt课件
NO3-+ 2H+ + 2e- 硝酸还原酶 NO2- + H2O 硝酸还原酶根据反应中电子供体不同又分为: ①铁氧还蛋白-硝酸还原酶; ②NAD(P)H—硝酸还原酶。
硝酸还原酶是诱导酶,环境中须有NO3-,需光照条件。 NO2-+ 7H+ + 6e- 亚硝酸还原酶 NH3 + 2H2O
电子供体为铁氧还蛋白。
氨的同化指将氨转化为有机态氮的过程,有两条途径:
1、谷氨酸合成途径 (1)谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶催化合成
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP ADP
谷氨酸合酶
谷氨酰胺 + α-酮戊二酸
2谷氨酸
NADPH+H+ NADP+
现有试验证明,谷氨酸的合成,主要通过谷氨 酰胺合成酶和谷氨酸合酶这条双酶途径催化的。
6e-
固N条件
N2 + 3H2
2NH3
(1)电子供体:氧化底物(MH2)、丙酮酸、H2; (2)ATP供能;
(3)厌氧环境。
固N酶组成
铁蛋白:二聚体,含Fe和S 钼铁蛋白:四聚体,含Mo、Fe和S
一、NH3的来源
(二)硝酸还原
硝酸还原分为两步,第一步在硝酸还原酶催化下, NO3-还原为NO2-,第二步在亚硝酸还原酶催化下,NO2- 还原为NH3
氨基酸合成过程示意图
生物固氮
吸收 NH3
硝酸还原
氨基酸分解
氨同化
谷氨酸 供氨基
转氨作用
糖代谢
酮酸 供碳架
氨基酸
(少数)
转化
氨基酸
氨基酸
氨基酸
一碳基团代谢
概念:在代谢过程中,某些化合物可以分解产生 具有一个碳原子的基团,称为“一碳基团”或“一 碳单位”。

蛋白质的降解和氨基酸的代谢

蛋白质的降解和氨基酸的代谢
• 转氨基作用:在转氨酶的作用下,-氨基酸的氨基 转移到-酮酸的-碳上,生成相应的氨基酸,而 原来的氨基酸则转变成-酮酸。
R1
R2
CHNH2 + C O
COOH COOH
转氨酶
R1 CO + COOH
R2 CHNH2 COOH
要点:
① 反应可逆。
② 体内除Lys、Pro和羟脯氨酸外,大多数氨 基酸都可进行转氨基作用。
2ADP+Pi Pi
氨甲酰磷酸
线粒体
瓜氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸
ATP
鸟氨酸
Urea
AMP+PPi
鸟氨酸循环
精氨酸代 琥珀酸
Arg H2O
延胡索酸
-酮戊 氨基酸 二酸 Asp
-酮酸 Glu 草酰乙酸
苹果酸
鸟氨酸循环要点
① 尿素分子中的氮,一个来自氨甲酰磷酸(或游 离的NH3),另一个来自Asp;
② 每合成1分子尿素需消耗4个~P; ③ 循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰
• 此阶段消耗2个ATP;
2. 胞液内反应步骤
NH2 CO NH
精氨酸代琥 珀酸合成酶
NH2 COOH
C N CH 精氨酸代琥 NH CH2 珀酸裂解酶
(CH2)3 ATP+Asp
ห้องสมุดไป่ตู้
(CH2)3 COOH
CHNH2
AMP + PPi CHNH2
COOH
COOH
瓜氨酸
精氨酸代
NH2
琥珀酸
COOH CH CH COOH
尿素 NAD+ + H2O
G
G
G
• 是肌肉与肝之间氨的转运形式。
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小肽
内切
胰蛋白酶,糜蛋白酶, 胰蛋白酶,糜蛋白酶,弹性蛋白酶 胰腺
(trypsin) ) (chymotrypsin) ) (elastase) )
小肽+ 小肽 aa 血液 ← aa
)(aminopeptidase) (di,tripeptidase) (carboxypeptidase)( )( ) , )
蛋白质的吸收
ATP酶 K+-ATP酶 外 膜 内
ATP ADP+Pi K+ Na+ Na+ 氨基酸 K+ Na+ Na+ 氨基酸
载体蛋白质
氨基酸进入组织细胞的需钠主动转运机制
(二)γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 在小肠的上皮细胞还存在一种γ 在小肠的上皮细胞还存在一种γ-谷 氨酰基循环( cycle)也有吸 氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)也有吸 收氨基酸的功能, Meister提出 提出。 收氨基酸的功能,由Meister提出。 循环过程: 循环过程: 在细胞膜上的γ 谷氨酰转肽酶才催化下, ①在细胞膜上的γ-谷氨酰转肽酶才催化下, 胞外的氨基酸与谷胱甘肽起反应生成γ 胞外的氨基酸与谷胱甘肽起反应生成γ谷氨酰氨基酸和Cys-Gly而进入细胞; 谷氨酰氨基酸和Cys-Gly而进入细胞; Cys 而进入细胞 谷氨酰氨基酸在5 ② γ-谷氨酰氨基酸在5-氧脯氨酸酶的催化 下释放出游离的氨基酸和5 氧脯氨酸; 下释放出游离的氨基酸和5-氧脯氨酸; ③谷胱甘肽的再合成
机体对外源性蛋白的消化

分泌
胃泌素
刺激
胃中柱细胞
(parietal cells) )
分泌
HCl → 球蛋白变性松散
激活
(gastrin) )
主细胞
(chief cells) )
分泌
胃蛋白酶原→ 胃蛋白酶原→胃蛋白酶
(pepsinogen) ) (pepsin) )
小肠
分泌
肠促胰液肽 → 中和胃酸
(secretin) )
第 八 章
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
DEGRADATION OF PROTEIN AND METABOLISM OF AMINO ACID
第一节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质营养的重要性
①维持细胞组织的生长、更新和修补; 维持细胞组织的生长、更新和修补; 参与多种重要生理活动; ②参与多种重要生理活动; 催化( )、免疫 抗原及抗体)、运动(肌肉)、 免疫( )、运动 催化(酶)、免疫(抗原及抗体)、运动(肌肉)、 物质转运(载体)、凝血(凝血系统)等。 物质转运(载体)、凝血(凝血系统) )、凝血 氧化供能( ③氧化供能(17.9KJ/g ); 人体每日18 能量由蛋白质提供。 18% 人体每日18%能量由蛋白质提供。 氨基酸是各种含氮化合物( 激素、嘌呤、嘧啶、 ④氨基酸是各种含氮化合物(如:激素、嘌呤、嘧啶、某些 维生素等)合成的前体; 维生素等)合成的前体; 可转化为糖和脂肪等. ⑤可转化为糖和脂肪等.
二、氨基酸的吸收 氨基酸被小肠细胞吸收的机制与单糖 的吸收机制极为相似。 的吸收机制极为相似。 主要部位: 主要部位:小肠粘膜细胞 吸收机制:耗能的主动吸收 吸收机制: 吸收形式: 吸收形式: 氨基酸吸收载体 γ-谷氨酰基循环 二肽或三肽转运体系
(一)依赖于Na+的氨基酸吸收载体 依赖于Na
在吸收细胞面向肠腔的质膜上,发现有4 在吸收细胞面向肠腔的质膜上,发现有4种依赖 Na+的氨基酸吸收载体 分别运输酸性氨基酸 的氨基酸吸收载体, 酸性氨基酸、 于Na+的氨基酸吸收载体,分别运输酸性氨基酸、碱 性氨基酸、中性氨基酸、 性氨基酸、中性氨基酸、亚氨基酸与甘氨酸载体 氨基酸运输只有结合Na 后才能与氨基酸结合, 氨基酸运输只有结合Na+后才能与氨基酸结合, 一旦与氨基酸结合,其构象发生变化, 一旦与氨基酸结合,其构象发生变化,导致氨基酸 转入细胞内,随后它的构象恢复。 和Na+转入细胞内,随后它的构象恢复。 ATP供能 供能, 再由钠泵( ATPase) 由ATP供能,Na+再由钠泵(Na+-K+ ATPase)耗 能排出细胞外. 能排出细胞外.
胃酸
胃蛋白酶
(+)
胃粘膜壁细胞分泌 自身激活 胃蛋白酶原 切下N 切下N端42AA 胃蛋白酶 蛋白质 多肽 少量氨基酸
水解芳香族氨基酸( 水解芳香族氨基酸(Phe、Tyr、Trp)及Leu、 、 、 ) 、 Glu、Gln等氨基和羧基形成的肽键 、 等氨基和羧基形成的肽键
(二)小肠内的消化
1.小肠是蛋白质消化的主要部位 1.小肠是蛋白质消化的主要部位 小肠 2.小肠中蛋白质的消化主要靠胰酶来完成 小肠中蛋白质的消化主要靠胰酶来完成, 2.小肠中蛋白质的消化主要靠胰酶来完成,这些酶 的最适pH7.0左右。 pH7.0左右 的最适pH7.0左右。 3.有两种类型的消化酶 有两种类型的消化酶: 3.有两种类型的消化酶: 肽链内切酶:胰蛋白酶(trypsin)、糜蛋白酶 肽链内切酶:胰蛋白酶(trypsin)、糜蛋白酶 )、 chymotrypsin)、弹性蛋白酶(elastase), )、弹性蛋白酶 ),这 (chymotrypsin)、弹性蛋白酶(elastase),这 些酶对肽键有专一性。 些酶对肽键有专一性。 肽链外切酶:氨基肽酶( )、羧基 肽链外切酶:氨基肽酶(amino peptidase)、羧基 )、 肽酶A 肽酶A (carboxypeptidase A)、 羧肽酶B、二肽酶 )、 羧肽酶B 胰酶消化蛋白质产生寡肽和少量氨基酸。 胰酶消化蛋白质产生寡肽和少量氨基酸。
半必需氨基酸: 种 婴幼儿不能满足、 半必需氨基酸:2种(婴幼儿不能满足、成人可 满足) 满足) 精、组 其余10种氨基酸体内可以合成 种氨基酸体内可以合成, 其余 种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基 酸. 蛋白质的营养价值(nutrition value) ②蛋白质的营养价值 外源性蛋白质被人体利用的程度。 外源性蛋白质被人体利用的程度。 蛋白质的营养价值取决于所含必需氨基酸的种 含量及比例。 类、含量及比例。 蛋白质的互补作用: ③蛋白质的互补作用:营养价值较低的蛋白质混合 食用, 食用,则必须氨基酸可以相互补充从而提高营养 价值,称为食物蛋白质的互补作用。 价值,称为食物蛋白质的互补作用。 ④蛋白质的生理价值 是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质 利用率。 蛋白质的生理价值越高, 的利用率。即:蛋白质的生理价值越高,其最低 需要量就越小;反之就越大。 需要量就越小;反之就越大。
混合食物蛋白质的互ห้องสมุดไป่ตู้作用
食物 单独食用 玉米 小米 大豆 小麦 小米 大豆 牛肉 60 57 64 67 57 64 69 生理价值 混合食用
73
89
蛋蛋蛋氮生蛋蛋蛋 =
氮氮氮氮氮 氮氮氮氮氮
×
100
第二节 蛋白质的酶促降解
一、蛋白质的消化 膳食中的蛋白质一般不能被肠道直接吸 它们必须先被水解成氨基酸、 收,它们必须先被水解成氨基酸、二肽或三 肽。但是新生儿在出生后的一段时间内能够 吸收完整的蛋白质,主要是吸收母乳的抗体。 吸收完整的蛋白质,主要是吸收母乳的抗体。 蛋白质消化的生理意义: 蛋白质消化的生理意义: 由大分子转变为小分子,便于吸收; (1)由大分子转变为小分子,便于吸收; 消除种属特异性和抗原性,防止过敏、 (2)消除种属特异性和抗原性,防止过敏、 毒性反应. 毒性反应.
95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。 的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。 的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸
氨基肽酶 O H2 N H R
1
内肽酶 O O C H R
3
羧基肽酶 O C N H H R
5
C
C H
N H R
C H
2
N H
C
C
N H R
C
C H
N H R
C O
6
C O H
4
小肠粘膜细胞
2.生理需要量(最低需要量) 2.生理需要量(最低需要量) 生理需要量 对于成年动物来说, 对于成年动物来说,在糖和脂肪充分供应的条件 为了维持其氮的总平衡, 下,为了维持其氮的总平衡,至少必须摄入的蛋白质 称为蛋白质的最低需要量。 量,称为蛋白质的最低需要量。成人每日最低蛋白质 需要量为30 50g, 30~ 需要量为30~50g,我国营养学会推荐成人每日蛋白 质需要量为80g 80g。 质需要量为80g。 3.蛋白质的营养价值 3.蛋白质的营养价值 必需氨基酸(essential ①必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要而又不能自身合成, 指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给 的氨基酸,共有8 的氨基酸,共有8种: Ile、Leu、Trp、Thr、 Phe、 Met、 Ile、Leu、Trp、Thr、 Phe、Lys 、Met、Val 口诀: 一两色素本来淡些” 口诀: “一两色素本来淡些” 携 苏 丹 来 奔 以 色 列 缬 苏 蛋 赖 苯丙 异亮 色 亮
ADP+Pi ATP
谷胱甘肽 合成酶
γ-谷氨酰半胱氨酸 谷氨酰半胱氨酸
γ-谷氨酰基循环过程 谷氨酰基循环过程
(三)二肽和三肽的吸收 蛋白质经胃液和胰液中各种蛋白酶的水 所得的产物仅有1/3为氨基酸, 1/3为氨基酸 解,所得的产物仅有1/3为氨基酸,其余 2/3为寡肽 为寡肽。 2/3为寡肽。 小肠粘膜细胞几乎不能吸收长于3 小肠粘膜细胞几乎不能吸收长于3个氨 基酸的寡肽,但能有效吸收二肽或三肽 二肽或三肽。 基酸的寡肽,但能有效吸收二肽或三肽。此 种转运也是耗能的主动吸收过程. 种转运也是耗能的主动吸收过程. 一旦进入细胞, 一旦进入细胞,很快被细胞质的肽酶水 解成自由的氨基酸。 解成自由的氨基酸。
细胞外
细胞膜
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