蛋白质的酶促降解和AA代谢
生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
氨基酸代谢
2. 转氨基作用
R1 H C NH2
R2
+
转氨酶
C
O
COOH
COOH
R2
+
H C NH2 COOH
转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛） 转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛）
*丙氨酸氨基转移酶（ALT） 又称谷丙转氨酶（GPT） 丙氨酸氨基转移酶（ 丙氨酸氨基转移酶 ） 又称谷丙转氨酶（ ） 谷氨酸 + 丙酮酸 ALT α-酮戊二酸 酮戊二酸
通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基过程
嘌呤核苷酸循环联合脱氨（ 嘌呤核苷酸循环联合脱氨（1）
COOH α-酮戊二酸 酮戊二酸 (CH2)2 C=O
COOH H2N CH CH2
氨基酸
COOH
R C=O
GPT
COOH (CH2)2 CHNH2 COOH
GOT
COOH
天冬氨酸
CH2COOH COCOOH 草酰乙酸
②泛素（ubiguitin）途径（泛素/26S蛋白酶体 途径） 泛素（ ）途径（泛素 蛋白酶体 途径） －－依赖 依赖ATP， －－依赖 ，
碱性系统， 在pH=7.2的胞液中起作用，主要水解短寿命蛋 白质和反常蛋白质。
又称泛素标记选择性蛋白质降解。 又称泛素标记选择性蛋白质降解。
第二节 氨基酸的一般代谢
精氨酸代琥珀酸
精氨酸的合成3. 精氨酸的合成-2
NH2 C NH
COOH HC
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH
+
(CH2)3 CH-NH2 COOH
CH COOH
延胡索酸
精氨酸
4. 精氨酸水解为尿素
NH2 C NH NH
NH2
精氨酸酶
第12章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢习题答案
蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢一、填空题1．完整的尿素循环仅存在于肝细胞，循环的一部分反应发生在该细胞的细胞液，另一部分发生在该细胞的线粒体基质，合成1分子尿素需要消耗4分子ATP，在形成的尿素分子中，一个N原子来自游离氨，另一个N原子来自天冬氨酸。
2．任何氨基酸的合成的前体都来自于EMP、TCA或PPP途径，其中N原子是通过Glu 或Gln 进入相关的合成途径的。
3．L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，其辅酶为NAD(P)+。
4．转氨酶是一类催化氨基转移反应的酶，其辅酶是磷酸吡哆醛。
5．氨是有毒的，人体主要通过谷氨酰胺和丙氨酸的形式将氨转运至肝脏合成尿素排出体外。
6．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是赖氨酸和精氨酸氨基酸残基。
7．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由芳香族氨基酸羧基端形成的肽键。
8．氨基酸脱下氨的主要去路有生成尿素、合成谷氨酰胺和再合成氨基酸。
9．按照合成前体的性质，氨基酸可分为：α-酮戊二酸家族、天冬氨酸家族、丙酮酸家族、甘油酸-3-磷酸家族、芳香族氨基酸家族。
10．哺乳动物的谷氨酸脱氢酶受到细胞能量状态的控制，ADP 或GDP 别构激活，相反，ATP 或GTP 别构抑制。
二、选择题1．人体必需氨基酸是指( C )A、在体内可由糖转变生成B、在体内能由其他氨基酸转变生成C、在体内不能合成，必需从食物获得D、在体内可由脂肪酸转变生成2．下列哪一种氨基酸是生酮而不是生糖氨基酸? （D）A、异亮氨酸B、酪氨酸C、苯丙氨酸D、亮氨酸3．组成氨基酸转氨酶的辅酶组分是 ( C)A、泛酸B、烟酸C、吡哆醛D、核黄素4．经脱氨基作用直接生成α-酮戊二酸的氨基酸是 ( A )A、谷氨酸B、甘氨酸C、丝氨酸D、天冬氨酸5．经转氨作用可生成草酰乙酸的氨基酸是 ( B )A、AlaB、AspC、GluD、Thr6．直接进行氧化脱氨基作用的氨基酸是（C）A、天冬氨酸B、缬氨酸C、谷氨酸D、丝氨酸7．联合脱氨基作用是指 ( C)A、氨基酸氧化酶与谷氨酸脱氢酶联合B、氨基酸氧化酶与谷氨酸脱羧酶联合C、转氨酶与谷氨酸脱氢酶联合D、腺苷酸脱氨酶与谷氨酸脱羧酶联合8．哺乳动物体内解除氨毒的主要方式是 ( B)A、生成谷氨酰胺B、生成尿素C、生成其他氨基酸D、生成尿酸9．鸟类和爬行动物体内解除氨毒的主要方式是 ( D)A、生成谷氨酰胺B、生成尿素C、生成其他氨基酸D、生成尿酸10．下列哪种氨基酸与尿素循环无关? ( A )A、赖氨酸B、天冬氨酸C、鸟氨酸D、精氨酸11．生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面那种作用完成的？（C）A、氧化脱氨基B、还原脱氨基C、联合脱氨基D、转氨基12．鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（C）A、鸟氨酸B、精氨酸C、天冬氨酸D、瓜氨酸13．苯丙酮尿症患者多一种必需氨基酸，它是（B）A、SerB、TyrC、GlnD、Arg14．在禁食24h以后，人体最重要的合成血糖的前体是（A）A、肌肉蛋白B、肝糖原C、肌糖原D、血液循环中的乳酸三、名词解释1．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A等酮体的氨基酸。
生物化学总结复习笔记
11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系.其一是溶酶体降解.其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解.1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收.就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料.2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面.氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质.氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用.3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能.1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解.2.脂肪酸的β-氧化作用2.1脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A,然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体.需要肉碱脂酰转移酶脂肪酸的β-氧化作用四步：脱氢、加水、再脱氢、硫解.循环一次,产生少两个碳原子的脂酰辅酶A和一分子乙酰辅酶A.1mol软脂酸彻底氧化需要进行7次β-氧化,产生8mol乙酰辅酶A.每次β-氧化产生1mol FADH2 和1mol NADH+H+ ,则共产生7molFADH2和7molNADH+H+ .进入呼吸链氧化生成28mol ATP1.5×7+2.5×7=28；8mol 乙酰辅酶A进入TCA循环氧化可生成80molATP10×8；这样1mol软脂酸彻底氧化一共产生108molATP,因活化时消耗2molATP,故净得106molATP.不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同,单不饱和脂肪酸氧化需要△3-顺,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶；多不饱和脂肪酸氧化还需要△2-反,△4-顺二烯脂酰辅酶A还原酶和△3-反,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶的共同作用.3.酮体乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,统称为酮体.酮体在肝中产生,可被肝外组织利用.酮体的生成：在肝中脂肪酸的氧化不是很完全,二分子的乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A；乙酰乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A,后者裂解成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可以还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸可以脱羧生成丙酮.酮体的氧化：在肝中形成的乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,通过三羧酸循环循环氧化.β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸辅酶A,再与第二个辅酶A作用形成两分子一线辅酶A,乙酰辅酶A可进入三羧酸循环循环进行氧化.9.糖的分解代谢1.淀粉的酶促水解1.1 α-淀粉酶可以水解淀粉中任何部位的α-1,4糖苷键,β-淀粉酶只能从非还原端开始水解.,β-淀粉酶不能水解α-1,6糖苷键.水解淀粉中的α-1,6糖苷键的酶是α-1,6糖苷酶.2.糖的分解代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸途径、乙醛酸途径.3.糖酵解无氧条件下,1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解.丙酮酸的三条代谢去路：①在组织缺氧情况下丙酮酸还原为乳酸；②酵母菌可以使丙酮酸还原为乙醇；③有氧条件下,丙酮酸转化为乙酰辅酶A,进入三羧酸循环,彻底氧化为二氧化碳和水.糖酵解从葡萄糖开始,分为10步酶促反应,均在细胞液中进行.糖酵解的调控：从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程,其生理意义主要是释放能量,使机体在缺氧情况下仍能进行生命活动.糖酵解的中间产物可为机体提供碳骨架.糖酵解主要受3中酶的调控：①果糖磷酸激酶；①果糖磷酸激酶是最关键的限速酶.1.ATP/AMP比值对该酶活性的调节具有重要的生理意义.当ATP浓度较高时,果糖磷酸激酶几乎无活性,糖酵解作用减弱；当AMP积累,ATP减少时,酶活性恢复,糖酵解作用增强.2.氢离子H可抑制果糖磷酸激酶的活性,防止肌肉中形成过量乳酸而使血液酸中毒.3.柠檬酸可增加ATP对酶活性的抑制作用.果糖-2,6-二磷酸能消除ATP对酶的抑制效应,使酶活化.②己糖激酶活性的调节.果糖-6-磷酸是的别构抑制剂.③丙酮酸激酶活性的调节.果糖-1,6-二磷酸是丙酮酸激酶的激活剂；丙氨酸是该酶的别构抑制剂.ATP、乙酰CoA 也可以抑制该酶的活性.糖酵解中ATP的变化：糖酵解阶段中,由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应,各消耗1分子的ATP.在丙糖阶段,甘油酸—1,3—二磷酸和烯醇丙酮酸磷酸经底物水平磷酸化反应,个生成1分子ATP,由于果糖—1,6—二磷酸在醛缩酶催化下裂解,相当于生成2分子甘油醛—3—磷酸.因此,每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成2分子ATP.在糖酵解过程中有3步不可逆反应,分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶.其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶,其活性被ATP、柠檬酸所抑制；被AMP和果糖-2,6-二磷酸变构激活.2.糖的有氧分解将糖的有氧分解分为3个阶段,第一是糖酵解阶段,第二是丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙酰辅酶A.第三阶段是乙酰辅酶A进入柠檬酸循环生成二氧化碳和水.三羧酸循环循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环循环.丙酮酸经三羧酸循环循环途径能形成12.5个ATP,每分子葡萄糖能产生2分子的丙酮酸,将产生25个ATP.柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环循环的限速酶.其活性受ATP、NADH等物质的抑制.葡萄糖在有氧条件下氧化分解为二氧化碳和水净生成32分子ATP.乙醛酸途径两种关键酶是苹果酸合酶和异柠檬酸裂解酶.戊糖磷酸途径：两个5碳糖相加生成3碳和7碳糖,后二者相加在生成6碳和4碳糖,5碳与4碳糖相加生成3碳和6碳糖.糖原的分解与合成的关键酶是磷酸化酶与糖原合酶.糖异生:糖异生作用是指非糖物质如甘油,生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程.为什么糖异生并非完全是糖酵解的逆转反应8新陈代谢总论和生物氧化1ATP是生物细胞内能量代谢的偶联剂.从低等的单细胞生物到高等的人类,能量的释放、贮存和利用都是以ATP 为中心.ATP含有一个磷酯键和两个由磷酸基团形成的磷酸酐键.6 酶1酶的概念与特点：酶是具有高效性与专一性的生物催化剂.三层含义：一,酶是催化剂；二,酶是生物催化剂；三,酶在行使催化剂功能时,具有高效性与专一性的特点酶的催化效率可以用转换数来表示.2酶的化学本质与组成除核酶外,酶都是蛋白质.酶可以分为单纯蛋白质与缀合蛋白质.缀合蛋白质除了氨基酸残基外,还含有金属离子、有机小分子等化学成分,这类酶称为全酶.全酶中蛋白质部分称为辅酶.非蛋白质部分称为辅因子.酶的分类：1.氧化还原酶类；2.转移酶类；3.水解酶类；4裂合酶类；5异构酶类；6合成酶类.酶的专一性分类：①结构专一性分为绝对专一性与相对专一性；②立体异构专一性旋光异构专一性和几何异构专一性酶的作用机制：活化分子：反应物一种更高能量的状态.过渡态：活化分子所处的这种需要更多能量的状态.基态：与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态.活化能：处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs 自由能.酶通过降低反应活化能使反应速率加快.酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础.酶具有高效催化效率的分子机制：酶分子的活性部位结合底物分子形成酶—底物复合物,在酶的帮助下,底物分子进入一种特定的状态,形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能,使反应能够顺利进行,形成产物释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应.与该分子机理相关的因素：1.邻近效应：邻近效应指酶与底物结合以后,使原来游离的底物集中于酶的活性部位,从而减少底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离,使反应更容易进行.2.定向效应：指底物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位与取向所产生的增进反应速率的效应.3.促进底物过渡态形成的非共价作用：当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价可以使底物分子围绕其敏感键发生形变,从而促进底物过渡态的形成.4.酸碱催化：5.共价催化：酶促反应动力学：酶底物中间复合物学说：即酶首先和底物结合生成中=v 间复合物,中间复合物再生成产物.米氏方程：m K S S v v +=][][max ；K m 物理意义：K m 值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度.其单位是mol/l影响酶促反应速率的因素包括：抑制剂、温度、ph 值,激活剂.1,通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力的降低或丧失的作用称为抑制作用.酶的抑制剂包括不可逆抑制剂与可逆抑制剂.可逆抑制剂可分为：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂.氯离子是唾液淀粉酶的激活剂.酶活性的调节酶活性的调节方式：1.通过改变酶的分布于数量来调节酶的活性.2.通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性.酶的别构调控许多酶具有活性部位外,还具有调节部位.酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合,使酶的结构发生改变,进而改变酶的活性,这种酶活性的调节方式称为别构调节.对别构酶加热或用化学试剂处理,可以使别构酶解离并失去调节活性,称为脱敏作用.对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物.效应物对别构酶的调节作用可分为同促效应与异促效应.同促效应中,酶的活性部位与调节部位是相同的,效应物是底物,底物与别构酶的某一活性部位相结合可促使剩余底物与其它剩余活性部位相结合,导致酶促反应速率增加,这称为正协同效应.如果底物与酶的某一活性部位结合导致剩余底物更难与其余剩余活性部位结合,则称为负协同效应.异促效应中,酶的活性部位与调节部位是不同的.效应物是非底物分子.酶原的激活酶原：指的是生活物体内合成的无活性的酶的前体.酶原激活：在特定蛋白水解酶的催化作用下,酶原的结构发生改变,形成酶的活性部位,变成有活性的酶.酶原的激活是一个不可逆的过程.5脂质与生物膜1.1.1动植物油的化学本质是脂酰甘油.1.1三酰甘油的理化性质：1.3磷脂分为甘油磷脂与鞘磷脂.最简单的甘油磷脂是磷脂酸.1.4生物膜主要由蛋白质与脂质.4糖类单糖一般是含有3--6个碳原子的多羟基醛或多羟基酮.最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮.单糖的构型以距离醛基最远端不对称碳原子为准,羟基在左边的为L构型,羟基在右边的为D构型.单糖分子中醛基和其他碳原子上羟基成环反应生成的产物为半缩醛.六元环是吡喃糖,五元环为呋喃糖.六元环更稳定.连接半缩醛羟基的碳称为异头碳.异头物的半缩醛羟基与决定构型的羟基在同侧着为α型,在相反者为β构型.单糖的构型：椅式构象更稳定.糖类衍生物甘露醇在临床上用来降低颅内压和治疗急性肾衰竭.葡糖醛酸是人体一种重要的解毒剂.寡糖寡糖是少数单糖2-10缩合的聚合物,低聚糖是指20个以下单糖缩合的聚合物.麦芽糖成键类型：α1-4糖苷键,多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而成的高聚物.多糖没有还原性和变旋性.淀粉天然淀粉一般由直链淀粉与支链淀粉组成.直链淀粉是D—葡萄糖基以α—1,4糖苷键连接的多糖链.直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋形的,每一回旋为6个葡萄糖基.显色螺旋构象是碘显色的必要条件,碘分子进入淀粉螺旋圈内,糖游离羟基称为电子供体,碘分子成为电子受体,形成淀粉碘络合物,呈现颜色.其颜色与糖链的长度有关.直链淀粉成蓝色,支链淀粉成紫红色.纤维素自然界中最丰富的有机化合物是纤维素.纤维素是一种线性的由D—吡喃葡糖基以β—1,4糖苷键3.核酸RNA：核糖核酸DNA：脱氧核糖核酸A 腺嘌呤T 胸腺嘧啶G 鸟嘌呤C胞嘧啶U 尿嘧啶核苷：是戊糖和含氮碱基生成的糖苷.核苷酸间的连接键是3,5—磷酸二酯键.碱基序列表示核酸的一级结构,DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构.A与T配对形成2个氢键,G与C配对形成3个氢键.增色效应：核酸水解为核苷酸,紫外吸收值增加.核酸结构的稳定性因素：1 碱基对间的氢键.2 碱基堆积力.3 环境中的正离子核酸变性在核酸变性时,将紫外吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度值称溶解温度,即Tm.影响Tm的因素：1.G—C对含量,G—C对含量越高,Tm也越高.2.溶液的离子强度离子强度较低的介质中,Tm较低.3.溶液的Ph4.变性剂复性：变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程成为复性.变性核酸复性时需要缓慢冷却,故又称退火.变性核酸复性后,核酸的紫外吸收降低,这种现象称为减色效应.影响复性的因素：1 复性的温度 2单链片段的浓度 3 单链片段的长度 4 单链片段的复杂度 5 溶液的离子强度分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补区形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA—RNA杂合双链的过程称为分子杂交.2蛋白质1.蛋白质的分类蛋白质的平均含氮量为16%.2.蛋白质的组成蛋白质的水解产物为氨基酸等电点：。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢课件
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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
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蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
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蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
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氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
蛋白质的讲解和氨基酸的代谢-全国高中生物竞赛之《生物化学简明教程》课件
R”-C-COOH O
转氨酶
R’-C-COOH O
R”-CH-COOH NH2
11/16.蛋白质的降解和氨基酸的代谢 11.2 氨基酸的分解代谢 11.2.1 氨基酸的脱氨基作用
4.转氨基作用
11/16.蛋白质的降解和氨基酸的代谢 11.2 氨基酸的分解代谢 11.2.1 氨基酸的脱氨基作用
4.转氨基作用
氧化脱氨基 非氧化脱氨基 脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基
11/16.蛋白质的降解和氨基酸的代谢
11.2 氨基酸的分解代谢
11.2.1 氨基酸的脱氨基作用 1.氧化脱氨基作用 （1）定义：-氨基酸在酶的作用下，氧化生成-酮酸，同时消耗氧并产生氨的 过程。
氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两步，脱氢反应需酶催化，而水解反应 则不需酶的催化。
11/16.蛋白质的降解和氨基酸的代谢
11.3 氨的代谢去路
11.3.3 尿素的生成机制 4.精氨酸代琥珀酸的合成 在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶(arginino-succinate lyase)催化，将精氨 酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸
11.3.3 尿素的生成机制 2.瓜氨酸的合成
在线粒体内进行，由鸟氨酸氨基甲酰转移酶（ornithine carbamoyl transferase, OCT）催化，将氨甲酰基转移到鸟氨酸的-氨基上，生成瓜氨酸。
11/16.蛋白质的降解和氨基酸的代谢
11.3 氨的代谢去路
11.3.3 尿素的生成机制 3.精氨酸代琥珀酸的合成 转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶(argininosuccinate synthetase)催化下，消耗能量合成精氨酸代琥珀酸。
氨基酸 转氨酶
-酮戊二酸
生物化学复习题.2
生物化学各章知识要点及复习参考题蛋白质的酶促降解、氨基酸代谢、核苷酸代谢知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代谢，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体内嘌呤代谢途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA循环进行分解和转化。
β-丙氨酸还参与辅酶A的合成。
（三）核苷酸的生物合成生物能利用一些简单的前体物质从头合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸。
嘌呤核苷酸的合成起始于5-磷酸核糖经磷酸化产生的5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）。
合成原料是二氧化碳、甲酸盐、甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酰氨。
首先合成次黄嘌呤核苷酸，再转变成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。
嘧啶核苷酸的合成原料是二氧化碳、氨、天冬氨酸和PRPP，首先合成尿苷酸，再转变成UDP、UTP和CTP。
在二磷酸核苷水平上，核糖核苷二磷酸（NDP）可转变成相应的脱氧核糖核苷二磷酸。
生物化学简明教程第四版11氨基酸代谢
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
腺苷酸代琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
二、脱羧基作用
• 脱羧基作用(decarboxylation)
R
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2
胺类
+ CO2
由氨基酸脱羧酶(decarboxyase)催化，辅酶为磷酸 吡哆醛，产物为CO2和胺。所产生的胺可由胺氧化 酶氧化为醛、酸，酸可由尿液排出，也可再氧化为 CO2和水。
30
5/29/2019
31
2、尿素的合成——尿素循环
• 1932,德国学者Hans Krebs提出尿素循环(urea cycle) 或鸟氨酸循环(ornithine cycle)。
NH2
NH2
(CH2)3
C O HC NH2
NH2 COOH 尿素 鸟氨酸
(Orn)
5/29/2019
NH2 CO
NH
NH2
C =O
NH2
+
(CH2)3
H2N- CH
O ~ PO32-
COOH
鸟氨酸氨基 甲酰转移酶
NH2 CO
NH (CH2)3 H2N- CH
+ H3PO4
COOH
氨基甲酰磷酸
5/29/2019
鸟氨酸
瓜氨酸 35
(3) 精氨酸代琥珀酸的合成
转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶
(argininosuccinate synthetase)催化下，消耗能量 合成精氨酸代琥珀酸。
氨基酸代谢概况
生物化学第九章蛋白质降解和氨基酸代谢
精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 脯氨酸
丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
氨基酸碳架的分解
2.再合成为氨基酸
O
||
+
N H 4+
C — C O O - +N A D （ P） H+ |
+
H
C |H 2
C |H 2C O O
谷氨酸＋丙酮酸 谷氨酸＋草酰乙酸
+
N H 3
|
H — C — C O O - + |
N A D （ P） + + H 2O
海洋水生动物 (鱼) 氨
爬行类、鸟类
尿酸
哺乳类
尿素
两栖动物：如青蛙，蝌蚪时排氨，变态成熟后排尿素。
(与其体内的酶变化有关)
(二) 氨的代谢去路
2、 生成酰胺
指Gln、Asn。 (是体内氨的储存、运转方式，脑组织中氨的主要去 路。)
3、生成尿素
1.生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2.生成过程
C |H 2
C |H 2C O O
α-酮戊二酸＋丙氨酸 α-酮戊二酸＋天冬氨酸
氨基酸碳架的分解
3.转变为糖和脂肪
当体内不需要将α-酮酸再合成氨基酸，并且体内 的能量供给充足时，α-酮酸可以转变为糖或脂肪。例 如，用氨基酸饲养患人工糖尿病的狗，大多数氨基酸 可使尿中的葡萄糖的含量增加，少数几种可使葡萄糖 及酮体的含量同时增加。在体内可以转变为糖的氨基 酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸。
谷氨酰胺酶
----
COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---
第十章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢
第十章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢一、名词解释1、氨基酸代谢库2、必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸3、氧化脱氨基作用4、转氨基作用5、联合脱氨基作用6、嘌呤核苷酸循环7、鸟氨酸循环8、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸9、泛素10、S-腺苷甲硫氨酸11、一碳单位二、填空1、氨基酸代谢库中的内源氨基酸是由和组成。
2、多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。
3、胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由氨基酸端形成的肽键。
4、氨基酸的最主要脱氨基方式是。
5、转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。
6、谷氨酸经脱氨后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7、尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8、尿素分子中两个N原子，分别来自和。
9、在人体中氨在中通过循环生成经排泄。
10、体内最重要的转氨酶有和。
11、肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的催化作用需要______﹑_____，______参与。
12、精氨酸在的催化下，生成尿素和。
13、氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
14、不同氨基酸与之间通过作用生成谷氨酸，这是氨基酸分解代谢反应，催化这一反应的酶叫酶，其辅酶是。
15、嘌呤核苷酸循环将氨基酸的和结合，生成，随后裂解为和延胡索酸。
16、人体内合成尿素的直接前体是，它水解后生成尿素和，后者又与反应，生成，这一产物再与反应，最终合成尿素，这就是尿素循环，尿素循环的后半部是在中进行的。
17、嘌呤核苷酸循环最终将氨释放出的化合物称，催化此反应的酶是。
18、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ定位于细胞内的，它催化和合成氨甲酰磷酸。
19、人体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为。
20、是除氨的主要器官，它可通过将NH3和CO2合成无毒的，而禽类则合成的是。
21、合成一分子尿素需消耗分子的高能键。
22、生酮氨基酸经代谢后可产生，它是合成酮体的原料。
23、提供一碳单位的氨基酸有、、和等。
常见的一碳单位有、、、、和等。
24、生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢—蛋白质的酶促降解
二肽酶(dipeptidase)
二肽
2.人体吸收蛋白质的形式
过去认为，蛋白质在消化道酶促水解后，主 要以氨基酸的形式吸收。近年的科学研究结 果表明，人体吸收蛋白质的主要形式不是以 氨基酸的形式吸收的，而是以多肽的形式吸 收的，这是人体吸收蛋白质机制的重大突破。
近30年的研究表明，蛋白质在人体消化中必 须降解成小肽才能被人体吸收和利用。大部 分水解成2～3个氨基酸残基组成的小肽，然 后在小肠中以完整的形式被人体吸收，进入 循环系统，被人体组织利用，或转换合成人 体蛋白，发挥生理作用。
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
多泛肽化蛋白 ATP
去折叠 水解
26S蛋白酶体
(三)蛋白质的消化
食物蛋白胃，胃蛋白酶作用为小肽小肠， 胰蛋白酶、糜蛋白酶作用为更小短肽，肠黏 膜的二肽酶、氨肽酶和胰脏分泌的羧肽酶彻 底水解为各种AA肠壁细胞肝脏血液 组织、细胞。
1.常见蛋白水解酶
此类载体可转运Lys,Arg，转运速率为中性氨基酸 转运速率的10%。
③.酸性氨基酸载体
此类载体可转运Asp,Glu,转运速率与碱性氨基 酸载体差不多。
④.亚氨基酸及甘氨酸载体
此类载体可转运Pro,Hyp,Gly，转运速率最低。
急性胰腺炎（Acute pancteatitis）
胰液分泌到肠内的分泌途径 障碍，蛋白水解酶酶原预先 成熟转变为催化的活性形式， 这些活性水解酶在胰腺细胞 内攻击自身组织，损伤器官， 严重时可致命。严重者死亡 率为20%，有并发症者可达 50%。
2.氨基酸-蛋白质-氨基酸的意义
①排除不正常的蛋白质，避免积累带来 的危害； ②排除过多的酶和调节蛋白，使代谢正 常进行。
蛋白质的降解和AA的分解代谢
• 消化过程 1.胃中的消化作用
胃蛋白酶原
(pepsinogen)
自催化
胃蛋白酶 + N肽段
(pepsin)
• 胃液的酸性使蛋白质变性和松散，便于被水解； • 胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作 用特异性差，产物主要为较小分子的多肽。
目录
2.小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。
目录
5-羟色胺 (5-hydroxytryptamine, 5-HT)
色氨酸羟化酶
色氨酸
5-羟色氨酸
5-羟色氨酸脱羧酶 CO2
5-HT
• 5-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用； 在外周组织有收缩血管的作用。
目录
（六）氨的命运
• 氨是机体正常代谢产物，具有毒性。
• 高等动物的脑对氨极为敏感，1%血氨可引起中 枢神经系统中毒。 • 氨的排泄是维持正常生命活动所必需的
L-谷氨酸
L- 谷氨酸脱羧酶
CO2
GABA
• GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑 制作用。
目录
牛磺酸(taurine)
L-半胱氨酸
磺酸丙氨酸
磺酸丙氨酸脱羧酶 CO2
牛磺酸
• 牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。
目录
组胺 (histamine)
L-组氨酸
组氨酸脱羧酶
组胺
CO2
• 组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的 通透性，还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。
NAD+ +H2O
α-酮酸
谷氨酸
目录
(2)嘌呤核苷酸循环
存在于肌肉组织中的另一种氨基酸脱氨基作用。
氨基酸 α-酮戊二酸
天冬氨酸
11第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
2. 转氨基作用
转氨基作用是α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移反 应。 催化转氨基作用的酶叫做转氨酶或氨基移换酶。 转氨酶广泛存在于生物体内。已经发现的转氨酶至 少有50多种。用15N 50 N标记的氨基酸证明，除甘氨酸、赖氨 酸和苏氨酸外，其余的α-氨基酸都可参加转氨基作用，其 中以谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)最重要。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
（二）脱羧基作用
1.直接脱羧基作用 2.羟化脱羧基作用
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
1.直接脱羧基作用
氨基酸在脱羧酶作用下，进行脱羧反应生成胺类 化合物。 氨基酸脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内， 以磷酸吡哆醛作为辅酶。 植物体内谷氨酸脱羧酶催化谷氨酸脱去羧基生成 γ-氨基丁酸。组氨酸脱羧生成组胺，酪氨酸脱羧生成酪 胺，赖氨酸脱羧生成戊二胺(尸胺)，鸟氨酸脱羧生成丁 二胺(腐胺)等。所生成的胺类很多都具有活跃的生理作 用。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
4. 非氧化脱氨基作用
微生物中主要进行非氧化脱氨基作用，方式有3 种： ①还原脱氨基作用 在无氧条件下，某些含有氢化酶的微生物能利用 还原脱氨基方式使氨基酸脱去氨基。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
②脱水脱氨基作用 丝氨酸和苏氨酸的脱氨基也可经脱水的方式完 成，催化该反应的酶以磷酸吡哆醛为辅酶。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
含蛋白质丰富的物质经腐败细菌作用时，常发生氨基酸 的脱羧反应，生成这些胺类。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
2.羟化脱羧基作用
酪氨酸在酪氨酸酶的催化下可发生羟化作 用而生成3,4-二羟苯丙氨酸，简称多巴(dopa)， 它可进一步脱羧生成3,4-二羟苯乙胺，简称多巴 胺(dopamine)。
第09章 蛋白质的降解与氨基酸代谢
5. 脱酰氨作用
二、脱羧基作用
体内部分L-AA可在脱羧酶作用下，脱羧生成相应的 一级胺。生物体内广泛存在脱羧酶，其辅酶为磷酸吡 哆醛，但是His脱羧酶无需要辅基（生成组胺）。脱 羧酶的专一性很高，一般一种AA对应一种脱羧酶。
直接脱羧基作用：
氧化脱羧基作用：
*多巴进一步氧化可生成聚合物黑素。人体皮肤的表皮基 底层及毛囊中存在黑素细胞，能将酪氨酸转变为黑素 ，使皮肤和毛发呈现黑色。 *帕金森病人因中枢神经递质多巴胺的减少表现出颤抖等 症状。
Choline
第九章 蛋白质的降解与 氨基酸代谢
第三节 氨和氨基酸的生物合成
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
一、氮素循环
二、生物固氮
指大气中的分子氮 分子氮在某些微生物体内固氮酶的作用下 分子氮 还原为NH3，然后再被植物吸收，用于合成氨基酸及 其它含氮化合物的过程。 生物固氮反应在常温常压下进行，是氮素循环的重要 环节，为氨的主要来源，每年自然界生物固氮总量达 到2亿吨，远远超过工业固氮（Fe作催化剂，450℃， 20~30MPa）。
谷氨酸脱氢酶（GDH）：普遍存在于动植物和微生物 谷氨酸脱氢酶 体内，无需氧气，活性和专一性都很强，且只对L-谷氨 酸起催化作用。
* 此酶是一个结构很复杂的别构酶。ATP、GTP、NADH 可抑制其活性；ADP、GDP及某些AA可激活其活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行 ，有利于AA分解供能。
固氮反应
①固氮：N2 + 6H+ + 6e－ → 2NH3 ②放氢：2H3O+ + 2e － → H2 + 2H2O
固氮条件 充足的ATP；②强还原剂（还原态铁氧蛋白）；③厌 ）；③ ①充足的 ； 强还原剂（还原态铁氧蛋白）； 氧环境。 氧环境。
第八章蛋白质氨基酸代谢
（二）、氨基酸的吸收 ）、氨基酸的吸收
主要在小肠进行， 是一种主动转运过程， 主要在小肠进行 ， 是一种主动转运过程 ， 需由特殊载体 携带。 载体携带 需由特殊 载体 携带 。 转运氨基酸进入细 胞时，同时转运入Na 胞时，同时转运入Na+。
（三）、蛋白质在肠中的腐败 ）、蛋白质在肠中的腐败
主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质及其消化 主要在大肠中进行， 产物的分解作用。 产物的分解作用。 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、 脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质， 脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质，如胺 腐胺、尸胺） 酚类，吲哚类， 类（腐胺、尸胺），酚类，吲哚类，氨及硫化 氢等。 氢等。 这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行解毒。 这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行解毒。
一、 蛋白质的营养作用 （一）、蛋白质的生理功能 ）、蛋白质的生理功能
1. 是构成组织细胞的重要成分。 是构成组织细胞的重要成分。 参与组织细胞的更新和修补。 2. 参与组织细胞的更新和修补。 参与物质代谢及生理功能的调控。 3. 参与物质代谢及生理功能的调控。 氧化供能。 4. 氧化供能。 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、 5. 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、 识别等均与蛋白质有关。 识别等均与蛋白质有关。
R’-CH(NH2)COOH R”R -COCOOH
R’-COCOOH -
R”R -CH(NH2)COOH
较为重要的转氨酶有： 较为重要的转氨酶有： trans⑴ 丙氨酸氨基转移酶 （ alanine transaminase,ALT ） ， 又 称 为 谷 丙 转 氨 酶 GPT） 催化丙氨酸与α （ GPT ） 。 催化丙氨酸与 α- 酮戊二酸之 间的氨基移换反应， 为可逆反应。 间的氨基移换反应 ， 为可逆反应 。 该酶 在肝脏中活性较高， 肝脏疾病时 在肝脏中活性较高 ， 在 肝脏疾病 时 ， 可 引起血清中ALT活性明显升高。 ALT活性明显升高 引起血清中ALT活性明显升高。
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转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛）
-氨基酸 磷酸吡哆醛
醛亚胺
互变异构
-酮酸
磷酸吡哆胺
酮亚胺
磷酸吡哆醛的作用机理
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
（三）、联合脱氨基作用
1、概念 2、类型
转氨基作用 和氧化脱氨基 作用联合进行 的脱氨基作用 方式。
1、概念： 肽酶：肽链外切酶，可分别从多肽链的游离羧 基端或游离氨基端逐个水解AA的酶。
氨肽酶：从多肽链氨基端逐个水解AA的酶。 羧肽酶 羧肽酶 A：水解中性AA为羧基
末端的肽键 羧肽酶 B：水解碱性AA为羧基
末端的肽键
2、肽酶的种类和专一性
编号
3、4、11
3、4、13 3、4、14
名称
-氨酰肽水解酶 (-aminoacyl
2、还原脱氨基作用
NH2 R-CH-COOH + 2H 氢化酶 R-CH2-COOH + NH3
3、脱水脱氨基作用
CH2OH CH-NH2 COOH
丝氨酸脱水酶
CH3 C=O + NH3 + H2O COOH
（五）、脱酰胺基作用
二、脱羧基作用
（一）、直接脱羧基作用
氨基酸在脱羧酶催化下,发生脱羧基,形成胺类 化合物的反应。
（三）、氧化脱羧基脱氨基： ※※ 1、氨基酸的茚三酮反应。 2、色氨酸的氧化脱氨基脱羧基。
三、AA降解产物的去向
（一）、氨的代谢转变 在正常情况下细胞中游离氨浓度非常低。
1、重新合成AA： 不能增加AA数量，能改变AA种类。
2、生成酰胺： 酰胺是生物体贮藏和运输氨的主要形式； 解除氨毒。
3、生成铵盐：保证细胞内正常的pH。
peptide hydrolase)
作用特征
作用于多肽链的N-末端
-羧肽水解酶
(-carboxyl peptide hydrolase)
作用于多肽链的C-末端
二羧肽水解酶 (dipeptide hydrolase)
水解二肽
（二）、蛋白酶
1、概念：
蛋白酶又称肽链内切酶，它能水解肽链内部的 肽键，使蛋白质多肽链水解为许多小肽段。
4、经鸟氨酸循环，合成尿素，排出体外。 在哺乳动物体内，氨的主要去路是在肝脏中
合成尿素并随尿排出体外。
2NH3 + CO2 + 3ATP + 3H2O
多泛肽化蛋白
19S调节亚基
ATP
ATP
去折叠 水解
20S蛋白酶体
26S蛋白酶体
第二节 AA的分解与转化
一、氨基酸的脱氨基作用
（一）、氧化脱氨基作用
（二）、转氨基作用 (三）、联合脱氨基作用 （四）、非氧化脱氨基作用 （五）、脱酰胺基作用
（一）、氧化脱氨基作用
氧化脱氨基作用： 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成 相应的α-酮酸的过程。主要有以下两种类型：
活性中心含有 枯草杆菌蛋白酶 Zn2+ 、 Mg2+等 嗜热菌蛋白酶
3、几种蛋白酶的专一性
O
O
嗜热菌蛋白酶
O
H2N－CH－C－N－CH－C－N－CH－C－N－CH－
R1
H R2
H R3
H R4
氨 芳 胃 芳 胰凝 非
肽 香 蛋 香 乳蛋 极
酶 族 白 族 白酶 性
AA 酶 AA
AA
3、几种蛋白酶的专一性
在转氨酶的催化下， 一个α-氨基酸的氨基转移到另一个α-酮酸的酮基 碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形 成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
泛肽: 真核细胞内普遍存在的一种8.5kDa, 76氨基酸残基,与被降解蛋白质共价结合 的小肽。
(二）、蛋白质降解的泛肽途径 ※※
ATP AMP+PPi
E2-SH
（ubiquitin） E1-SH
E1-S-
E1-SH
E1：泛肽激活酶
E2-S-
E3 泛肽-蛋白质连接酶
目录 第一节 蛋白质的酶促降解 第二节 AA的分解与转化 第三节 AA的生物合成
第一节 蛋白质的酶促降解
一、蛋白质水解酶的种类和专一性 （一）、肽酶（Peptidase） （二）、蛋白酶(Proteinase)
食物中摄取的蛋白质 组成机体细胞的蛋白质
细胞内合成的蛋白质
水解酶
AA
肽酶、蛋白酶
（一）、肽酶
O
O
O
O
－C－N－CH－C－N－CH－C－N－CH－C－N－CH－COOH
H R5
碱 性 AA Lys Arg
H R6
Met
胰 蛋 白 酶
H R7
溴 化 氰
H Rn
羧 肽 酶
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二、细胞内蛋白质降解途径 （一）、溶酶体途径:
无选择地降解蛋白质。 （二）、泛肽（ubiquitin）途径: ※※
有选择性地降解被标记的蛋白质。
COOH
CH2 CH2
+ H2O
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
（二）、转氨基作用 ※※
辅酶是磷酸吡哆醛。
COOH (CH2)2 CHNH2 COOH
Glu脱羧 ※ Glu脱羧E
CO2
COOH (CH2)2 CHNH2 γ-氨基丁酸
Ser的脱羧 ※
Lys、鸟氨酸的脱羧
（二）、羟化脱羧基：
Tyr在酪氨酸酶作用下发生羟化生成多巴,氧化成黑色 素。多巴脱羧生成多巴胺。
在植物体内可以由这二个化合物转变成生物碱、吗啡、 秋水仙碱植物加倍,抑制细胞的有丝分裂。
2、蛋白酶的种类和专一性
编号
名称
作用特征 实例
3、4、2、1 丝氨酸蛋白酶类 3、4、2、2 半胱氨酸蛋白酶类
活性中心含 Ser
活性中心含 Cys
胰凝乳蛋白酶 胰蛋白酶 凝血酶
木瓜蛋白酶 无花果蛋白酶 菠萝酶
3、4、2、3 天冬氨酸蛋白酶类
活性中心含 Asp, 最适pH 在5以下
胃蛋白酶 凝乳酶
3、4、2、4 金属蛋白酶类
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联 b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
方式一：转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联。
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
L-谷氨酸
H20+NAD+
方式二：转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
（四）、非氧化脱氨基作用： 1、直接脱氨基作用：苯丙氨酸解氨酶（PAL）