2020年(生物科技行业)生物化学复习资料

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生物化学复习资料

生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。

它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。

以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。

一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。

了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。

例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。

2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。

DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。

了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。

3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。

多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。

了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。

二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。

了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。

2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。

了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。

三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。

了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。

2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。

了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。

四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。

生物科学《生物化学》期末复习要点

生物科学《生物化学》期末复习要点2020生物科学《生物化学》期末复习要点（仅供参考）一、生物分子结构与功能（一）生物分子的组成1、化学元素：蛋白质—N—16%核酸—P—9.9或9.4%2、基本单位：蛋白质——氨基酸（L-α氨基酸-特殊氨基酸-酸性氨基酸、碱性氨基酸-含硫氨基酸、亚氨基酸、芳香族氨基酸、必需氨基酸）——肽键、氨基酸等电点以及计算，除甘氨酸外都有旋光性核酸——核苷酸（β-C-N糖苷键）——3,5磷酸二酯键（碱基-原子定位、核糖-β-D核糖和β-D-2脱氧核糖）基本概念：碱基、核糖、核苷、核苷酸（主要是5’P-核苷酸）游离核苷酸（ATP、GTP、ADP、CTP等）特殊核苷酸（cAMP-腺苷酸环化酶催化分子内二酯键、cGMP）RNA含量：rRNA最多、tRNA稀有碱基最多、mRNA代谢最活跃序列分析：双脱氧核苷酸（核糖第2和第3碳原子脱氧）的引入+聚丙烯氨酰胺凝胶电泳脂类——重点脂肪（甘油+三个脂肪酸）磷脂（甘油与磷酸结合+极性基团）生物膜：流动镶嵌模型-磷脂双分子层为主要骨架-蛋白质决定生物膜的功能-具有流动性和选择透过性脂肪酸：饱和和不饱和之分，人体内不能合成不饱和脂肪酸（必需脂肪酸）线粒体膜：外膜通透性高，内膜通透性低，内膜向内突出增大膜表面积，利于生物代谢维生素与辅酶——分类：水溶性VB和VC-脂溶性ADEKVB1——TPP——丙酮酸脱羧酶——脚气病VB2——FMN、FAD——脱氢酶VPP——烟酸——NAD、NADP——脱氢酶VB3——泛酸——CoA、ACP——酰基载体VB6——吡哆素——PLP、PMP——转氨酶、氨基酸脱羧酶、VH——生物素——羧基载体（丙酮酸、乙酰CoA羧化酶）VB11——叶酸——一碳单位载体（磺胺类药物竞争）VB12——钴胺素—甲基转移硫辛酸——酰基载体（丙酮酸、戊二酸脱氢酶系）VC——坏血病VA——夜盲症 VD——佝偻病 VE——育酚 VK——凝血3、结构：（1）一级结构—蛋白质——氨基酸组成和序列—肽键-氨基端和羧基端肽键特征：具有双键性质，不能自由旋转，比单键短，双键长肽平面：6个原子，反式排列一级结构—核酸——核苷酸的组成和排列顺序——3,5磷酸二酯键，方向5’→3’（2）二级结构—蛋白质——α-螺旋、β-片层、β-转角、无规卷曲各种二级结构特征：重点α-螺旋：螺距、氨基酸之间距离核酸——DNA双螺旋特征（Z-DNA、B-DNA）-碱基配对原则-查伽夫规则（核糖、糖苷键、碱基连接、位置、碱基互补氢键、碱基结构）B-DNA双螺旋结构要点（反向平行、螺旋直径2nm、螺距3.4nm、螺旋一圈10对碱基、右手螺旋、大沟和小沟）稳定因素：碱基堆积力（最主要维持纵向稳定）和氢键（维持横向稳定）（3）高级结构蛋白质——三级结构—非共价力（主要是疏水相互作用）—结构域四级结构—多亚基（非共价力氢键、疏水键、盐键）变性（高级结构破坏，一级结构不变）与复性蛋白质稳定的因素（水化膜与双电层）实例：血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线以及S型的意义。

完整版)生物化学知识点重点整理

完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。

本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。

包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。

本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。

本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。

本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。

DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。

在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。

复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。

RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。

在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。

转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。

蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。

蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。

翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。

以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。

深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。

本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。

本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。

2020年(生物科技行业)生物化学考试大纲(博士)

（生物科技行业）生物化学考试大纲(博士)生物化学考试大纲(博士)参考书：1《生物化学》（第3版）（上、下册）王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，高等教育出版社。

2《生物大分子的结构和功能》陈惠黎，李茂深，朱运松主编，上海医科大学出版社，1999。

壹、要求掌握的内容基本内容：掌握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能；掌握生物体内主要的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)；掌握遗传信息传递的化学基础，主要包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。

综合运用：结构、功能和代谢调控知识相关的综合分析；运用基本理论和基本实验技术进行实验设计。

二、试题模式及所占比例生物化学考试题目类型分概念题和叙述题俩个方面，其中概念题占50－60％，叙述题占40－50％。

概念题出题类型涉及：填空题（约占10%）,选择题（单选，约占15%）、正误判断题（约占10%）、符号或名词解释（约占15%）；叙述题包括：简答题（约占20%）和论述综合题（约占30%）。

三、考查重点生物大分子的结构、性质和功能及其代谢；代谢网络系统及调控；遗传信息传递的化学基础。

四、课程复习大纲（以参考书1为纲，主要来自参考书2的内容已在括号中标明）第1章糖和结合糖本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能1．1单糖（单糖的结构、性质）1．2聚糖（参考书2）第2章脂本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能，脂蛋白2．1三脂酰甘油2．1．1脂肪酸2．1．2三脂酰甘油的理化性质2．2磷脂和糖脂2.3脂蛋白（参考书2）第3章蛋白质本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质壹级结构和测定，二级结构和高级结构及和功能的关系3．1蛋白质概论3．1．1蛋白质的化学组成及分类3．1．2蛋白质分子的构象3．2氨基酸3．2．1氨基酸的结构3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸收性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质3．2．4氨基酸的化学性质3．2．5氨基酸的分离和分析3．3肽3．3．1肽和肽键的结构3．3．2肽的重要性质3．4蛋白质壹级结构3．4．1蛋白质的结构层次3．4．2蛋白质壹级结构3．4．3蛋白质壹级结构测定3．4．4蛋白质壹级结构和生物功能3．5蛋白质二级结构和纤维状蛋白质3．5．1肽链的构象3．5．2蛋白质二级结构的基本类型3．5．3超二级结构3．5．4纤维状蛋白质3．6蛋白质三级结构、四级结构和功能3．6．1蛋白质的壹级结构决定高级结构3．6．2维持三级结构的作用力3．6．3球状蛋白质的结构域和三级结构的功能3．6．4蛋白质四级结构和功能3．7蛋白质的性质及应用3．7．1蛋白质俩性性质及应用3．7．2胶体性质和蛋白质沉淀3．7．3蛋白质的变性3．7．4分离纯化蛋白质的主要方法3．8重要蛋白质的结构和功能（参考书2）3．8．1肌红蛋白和血红蛋白3．8．2免疫球蛋白3．8．3胶原3．8．4细胞骨架3．8．5细胞因子第4章酶本章重点和难点：酶的催化机理和酶促反应动力学4．1酶的概念及作用特点4．1．1酶的概念4．1．2酶催化反应的特点4．1．3酶的化学本质4．1．4酶的活性中心4．1．5酶在细胞内的分布4．2酶的分类和命名4．2．1酶的习惯命名4．2．2酶的国际系统命名4．2．3酶的系统分类及编号4．2．4按酶蛋白分子的组成分类4．2．5同工酶、诱导酶4．3酶的催化机理4．3．1酶催化反应高效性的机理4．3．2酶催化反应专壹性的机理4．3．3酶作用机理举例4．4酶促反应动力学4．4．1酶的量度4．4．2底物浓度对酶促反应速度的影响4．4．3pH值对酶促反应速度的影响4．4．4温度对酶促反应速度的影响4．4．5酶浓度对酶促反应速度的影响4．4．6激活剂对酶促反应速度的影响4．4．7抑制剂对酶促反应速度的影响4．4．8有机介质中的酶促反应4．5酶活性的调节4．5．1别构效应调节4．5．2共价调节酶4．5．3酶原的激活4．5．4多酶体系调节4．6酶和细胞跨膜信号转导（参考书2）第5章核酸本章重点和难点：DNA、RNA的结构和性质5．1核酸的化学结构5．1．1碱基5．1．2核苷5．1．3核昔酸5．2DNA的结构5．2．1DNA的壹级结构5．2．2DNA的二级结构5．2．3DNA结构的不均壹性和多形性5．2．4环状DNA5．2．5染色体的结构5．3RNA的结构5．3．1RNA的类型和结构特点5．3．2tRNA的结构和功能5．3．3mRNA曲结构和功能5.3.4rRNA的结构和功能5．4核酸的性质5．4．1解离性质5．4．2水解性质5．4．3光吸收性质5．4．4沉降特性5．4．5变性、复性及杂交5．5核酸研究技术5．5．1核酸的分离纯化5．5．2限制性核酸内切酶5．5．3DNA物理图谱5．5．4分子杂交5．5．5DNA序列分析5．5．6DNA的化学合成第6章维生素和辅酶本章重点和难点：脂溶性维生家的活性形式和功能；水溶性维生素和辅酶的关系6．1脂溶性维生家6．1．1维生素A和胡萝卜素6．1．2维生素D6．1．3维生素E6．1．4维生素K6．2水溶性维生素和辅酶6．2．1维生素B16．2．2维生素B26．2．3维生意B36．2．4维生素B56．2．5维生素B66．2．6维生素B76．2．7维生素B116．2．8维生素B126．2.9硫辛酸6．2．10维生素C第7章激素本章重点和难点：激素的作用机理及重要的生理功能7.1概论7．1．1激素的概念7．1．2激素的分类7．1．3激素的作用特点7．2激素的分泌和控制7．2．1下丘脑分泌的激素7．2．2垂体分泌的激素7．2．3腺体分泌的激素7．2．4激素的分泌和控制7．3激素的作用机理7．3．1受体及特点7．3．2cAMP—Ca2+-钙调蛋白激活蛋白激酶途径7．3．3IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径7．3．4受体壹酪氨酸蛋白激酶途径7．3．5细胞内受体途径第8章糖代谢本章重点和难点：糖的分解代谢，各种糖代谢途径的相互关系8．1糖酵解8．1．1酵解和发酵8．1．2糖酵解途径8．1．3其它单糖进入糖酵解途径8．1．4乳酸的生成8．1．5乙醇的生成8．1．6糖酵解的调节8．2三羧酸循环8．2．1丙酮酸生成乙酰CoA8．2．2三羧酸循环8．2．3三羧酸循环的生物学意义8．2．4三羧酸循环的回补反应8．2．5乙醛酸循环8．3磷酸已糖支路8．3．1反应途径8．3．2磷酸已糖支路的生物学意义8.4糖的合成代谢8．4．1葡萄糖的生成8．4．2糖异生作用8．4．3糖原的合成第9章脂代谢本章重点和难点：脂肪酸的分解和合成9．1脂类的消化、吸收和转运9．1．1脂类的消化和吸收9．1．2脂类的转运9．1．3贮脂的动用9．2甘油三酯的分解代谢9．2.1甘油三酯的水解9．2．2甘油代谢9．2．3脂肪酸的(氧化9．2．4不饱和脂肪酸的(氧化9．2．5奇数碳脂肪酸的(氧化9．2．6脂肪酸的其它氧化途径9．2．7酮体代谢途径9．3脂肪的合成代谢9．3．1脂肪酸的从头合成9．3．2脂肪酸碳链的延长反应9．3．3不饱和脂肪酸的合成9．3．4各组织中脂肪代谢的关系9．3．5脂代谢和糖代谢的特点9．3．6脂代谢和糖代谢的关系9．4磷脂代谢9．4．1甘油磷脂的水解9．4．2磷脂的合成第10章氨基酸代谢本章重点和难点：尿素循环、氨基酸分解和三羧酸循环的关系，氨基酸的合成10．1蛋白质降解及氮平衡10．1．1蛋白质的消化吸收10．1．2氨基酸代谢库10．1．3氮平衡10．2氨基酸分解代谢10．2．1脱氨基作用10．2．2脱羧基作用10．2．3氨的去向10．2．4氨基酸碳架的去向10．2．5由氨基酸衍生的其它重要物质10．2．6氨基酸代谢缺陷症10．3氨基酸合成代谢10．3．1氨基酸合成中的氮源和碳源10．3．2脂肪族氨基酸合成途径10．3．3芳香族氨基酸合成途径10．3．4氨基酸合成的调节10．3．5几种重要的氨基酸衍生物的合成第11章核酸的降解和核苷酸代谢本章重点和难点：嘌呤环的合成、嘧啶环的合成、脱氧核糖核苦酸的合成11．1核酸和核苦酸的分解代谢11．1．1核酸的降解11．1．2核苷酸的降解11．1．3嘌呤碱的分解11．1．4嘧啶碱的分解11．2嘌呤核苷酸的合成11．1．1从头合成11．1．2补救途径11．3嘧啶核苷酸的合成11．3．1从头合成11．3．2补救途径11．4脱氧核糖核苷酸的合成11．4．1核糖核苷酸的仍原11．4．2胸腺嘧啶核苷酸的合成11．5辅酶核苷酸的合成11．5．1烟酰胺核苷酸的合成11．5．2黄素核苷酸的合成11．5．3辅酶A的合成第12章生物氧化和氧化磷酸化本章重点和难点：电子传递、ATP的生物合成12．1生物能学简介12．1．1化学反应的自由能12．1．2自由能变化和化学反应平衡常数的关系12．1．3标准自由能变化的加和性12．1．4高能磷酸化合物12．1．5生物氧化的概念和特点12．2线粒体电子传递12．2．1电子传递过程12．2．2电子传递链12．2．3电子传递链有关的酶和载体12．2．4电子传递链的抑制剂12．3氧化磷酸化作12．3．1氧化磷酸化的概念12．3．2P／O比和由ADP形成ATP的部位12．3．3电子传递和ATP形成的偶联及调节机制12．3．4氧化磷酸化的偶联机理12．3．5氧化磷酸化的解偶联第13章DNA的复制和修复本章重点和难点：DNA复制的特点、参和因子、复制过程、DNA的损伤和修复13．1DNA的复制13．1．1DNA的半保留复制13．1．2复制起点和复制单位13．1．3DNA聚合反应有关的酶13．1．4DNA的半不连续复制13．1．5DNA复制的拓扑性质13．1．6DNA复制体的结构13．1．7真核生物DNA的复制13．1．8DNA复制的调控13．2DNA的损伤及修复13．2．1光复活13．2．2切除修复13．2．3重组修复13．2．4诱导修复和应急反应13．3RNA指导nNA的合成13．3．1反转录酶13．3．2病毒RNA的反转录13．3．3反转录的生物学意义第14章RNA的生物合成本章重点和难点：RNA的合成过程、参和因子，RNA转录后的加工和修饰14．1转录14．1．1RNA聚合酶14．1．2转录过程14．1．3启动子和转录因子14．1．4终止于和终止因子14．1．5转录过程的调节控制14．2转录后的加工14．2．1原核生物RNA加工14．2．2真核生物RNA的加工14．2．3RNA的拼接和催化机理第15章蛋白质的生物合成本章重点和难点：蛋白质合成过程及各种参和因子的功能、合成后的输送和加工15．1遗传密码15．1．1遗传密码的确定15．1．2遗传密码的特点15．2蛋白质生物合成中的生物大分子15．2．1mRNA15．2．2rRNA15．2．3核糖体15．2．4辅助因子15．3蛋白质生物合成的过程15．3．1原核生物蛋白质的合成过程15．3．2真核生物蛋白质的合成过程15．3．3mRNA的结构和翻译15．3．4蛋白质合成的抑制剂15．4多肽合成后的定向输送和加工15．4．1信号肽及信号肽的识别15．4．2内质网上多肽的糖基化修饰15．4．3高尔基体中多肽的糖基化修饰及多肽的分类15．4．4线粒体、叶绿体蛋白质的来源第16章细胞代谢和基因表达的调控本章重点和难点：糖、脂、蛋白质代谢的关系，基因表达的调节16．1代谢途径的相互关系16．1．1代谢途径交叉形成网络16．1．2分解代谢和合成代谢的单向性16．1．3ATP是通用的能量载体16.1．4NADPH以仍原力形式携带能量16．2酶活性的调节16．2．1酶促反应的前馈和反馈16．2．2产能反应和需能反应的调节16．2．3酶的连续激活和共价修饰16.3细胞结构对代谢途径的分隔控制16．3．1细胞结构和酶的空间分布16．3．2细胞结构对代谢的调节控制作用16．3.3蛋白质的定位控制16．4神经和激素对细胞代谢的调控16．4．1门控离子通道和神经信号转录系统16．4．2激素和递质受体的信号转录系统16．5基因表达的调节16．5．1原核生物基因表达的调节16．5．2真核生物基因表达的调节。

生物化学复习资料

生物化学复习资料名词解释：1.增色效应：DNA的增色效应是在其解链过程中，DNA的A260增加，与解链程度有一定比例关系。

2.Tm值：DNA在变性过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度3.基因：携带遗传信息的核酸片段，主要是DNA。

4.DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象。

5.别构调节：体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。

此结合部位称为别构部位。

对酶催化活性的调节方式称为别构调节6.酶的活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。

其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团（essential group）。

这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心（active center）或活性部位（active site）7.酶原：酶的无活性前体，在特异位点水解后，转变为具有活性的酶。

8.米氏常数Km：单底物反应中酶的底物可逆地生成中间产物和中间产物转化产物这三个反应的速度常数的综合。

9.糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解为乳酸的过程。

10.三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应11.糖异生：由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。

12.血糖：血液中的葡萄糖，3.89-6.11mmol/L13.必需脂肪酸：机体需要而体内不能合成，必须从植物中获得的不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。

14.脂肪动员：脂肪组织细胞内储存的脂肪由脂肪酶催化逐步水解，释放自由脂肪酸和甘油供给全身各组织利用的过程。

15.脂肪酸ᵦ氧化：脂肪酸在体内降解时，从羧基端ᵦ碳原子上开始，经脱氢、水化、再脱氢，硫解反应生成乙酰CoA和比原脂肪酸少两个碳原子的脂肪酰CoA。

2020年(生物科技行业)高中生物奥林匹克竞赛教程生物化学(下)

（生物科技行业）高中生物奥林匹克竞赛教程生物化学(下)第七章生物化学三、竞赛训练题（壹）选择题1．如下排列顺序的化合物：苯丙——赖——色——苯丙——亮——赖，能够认为A是壹具6个肽键的分子B是壹碱性多肽C是壹酸性多肽D是壹中性多肽2．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A溶液pH大于PIB溶液pH等于PIC溶液pH小于PID溶液pH等于7.403．蛋白质变性是由于A壹级结构的改变B辅基的脱落C蛋白质分解D空间结构的改变E二级结构改变4．维持蛋白质分子α–螺旋结构的化学键是A肽键B肽链原子间的氢键C侧链间的氢键D二硫键和盐键5．游离核苷酸中，磷酸最常位于A核苷酸中戊糖的C——5’上B核苷酸中戊糖的C——3’上C核苷酸中戊糖的C——2’上D核苷酸中戊糖的C——2’和C——5’上6．核酸中核苷酸之间的连接方式为A2’，3’——磷酸二酯键B2’，5’——磷酸二酯键C3’，5’——磷酸二酯键D氢键和离子键7．下列有关tRNA的叙述中，哪壹项是错误的AtRNA二级结构是三叶草形BtRNA分子中含有稀有碱基CtRNA的二级结构中有二氢尿嘧啶环D反密码子环上有CCA3个碱基组成反密码子8．关于RNA壹级结构的叙述哪项是对的A几千至几千万个核糖核苷酸组成单核苷酸链B单核苷酸之间是通过磷酸——酯键相连CRNA分子中含有稀有碱基DmRNA的壹级结构决定了DNA的核苷酸顺序9．有关DNA的描写哪项是错误的AmRNA分子中含有遗传密码BtRNA是分子量最小的壹种RNACRNA可分成mRNA、tRNA、rRNAD胞浆中只有mRNAErRNA存在于核糖体中10．对环核苷酸的叙述哪壹项是错误的A重要的环核苷酸有cAMP和cGMPBcAMP为第二信使CcAMP和cGMP的生物作用相反DcAMP分子内有环化的磷酸二酯键EcAMP是由AMP在腺苷酸环化酶的作用下生成的11．辅酶和辅基的主要区别是A化学本质不同B催化功能不同C分子大小不同D溶解度不同E和酶蛋白结合的紧密程度不同12．酶的高度催化效率是因为酶能A降低反应的活化能B改变化学反应的平衡点C改变酶本身的质和量D减少活化分子数E催化热力学上不能进行的反应13．乳酸脱氢酶的辅酶是ACoABNAD＋CFADDNADP＋EFMN14．酶促反应速度和酶浓度成正比的条件是A酸性条件B碱性条件CpH不变D酶浓度足够大E底物浓度足够大时15．竞争性抑制剂的作用方式是抑制剂A使酶的非必需基因发生变化B占据酶的活性中心C和酶的辅基结合D使酶变性而失活16．能反馈地抑制己糖激酶的代谢物是A6–磷酸果糖B6–磷酸葡萄糖C1–磷酸葡萄糖D1，6–二磷酸果糖E丙酮酸17．糖酵解第壹次产生ATP的反应是由下列哪个酶催化的A丙酮酸激酶B磷酸果糖激酶C磷酸甘油酸激酶D3–磷酸甘油醛脱氢酶E烯酸化酶18．下面哪壹步反应是糖酵解中惟壹的氧化步骤A葡萄糖→6–磷酸葡萄糖B6–磷酸果糖→1，6–二磷酸果糖C3–磷酸甘油醛→1，3–二磷酸甘油酸D磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸E丙酮酸→乳酸19．在有氧情况下，1分子葡萄糖生成2分子丙酮酸的反应可净生成A8ATP＋2NADH＋2H＋B4ATP＋2NADH＋2H＋C2ATP＋NADH＋H＋D2ATP＋2NADH＋H＋E2ATP＋2NADH＋2H＋20．1摩尔乙酰CbA彻底氧化生成多少摩尔的ATPA9B12C24D18E721．下列哪个酶是以FAD为辅基的A琥珀酸硫激酶B柠檬酸合成酶C异柠檬酸脱氢酶D琥珀酸脱氢酶E苹果酸脱氢酶22．关于葡萄糖·6·磷酸磷酸酶的叙述，错误的是A能使葡萄糖磷酸化B能使葡萄糖离开肝脏C是糖异生的关键之壹D缺乏可导致肝中糖原堆积E不存在于肌肉23．2分子的丙酮酸转化成1分子的葡萄糖消耗A2ATPB2ATP＋2GTPC2GTPD4ATP＋2GTPE6ATP＋2GTP24．琥珀酸脱氢酶的辅基是ANAD＋BNADP＋CFMNDFADECoQ25．不组成呼吸链的化合物是ACoQB细胞色素bC肉毒碱DFADE铁——硫蛋白26．在呼吸链中能将电子直接传递给氧的传递体是A铁壹硫蛋白B细胞色素bC细胞色素cD细胞色素a3E细胞色素c127．呼吸链中既能递氢又能递电子的传递体是ANAD＋BFMNCFADDCoQE细胞色素28．不以NAD＋为辅酶的脱氢酶是A乳酸脱氢酶B脂酰辅酶A脱氢酶C苹果酸脱氢酶D异柠檬酸脱氢酶E谷氨酸脱氢酸29．解偶联物质是A壹氧化碳B二硝基酚C鱼藤酮D氰化物EATP30．参和呼吸链递电子的金属离子是A镁离子B铁离子C铝离子D钴离子31．脂肪酸β–氧化中第壹次脱氢的受氢体是ANAD＋BNADP＋CFADDFMNECoQ32．1分子软脂酸（16碳）彻底氧化成CO2和H2O可净生成ATP分子数是A130B38C22D20E2733．1mol十碳饱和脂肪酸可进行几次β–氧化，分解为几个乙酰辅酶AA5次β–氧化、5mol乙酰CoAB4次β–氧化、5mol乙酰CoAC3次β–氧化、6mol乙酰CoAD6次β–氧化、5mol乙酰CoAE4次β壹氧化、4mol乙酰CoA34．下列关于尿素合成，说法错误的是A肝细胞的线粒体是合成尿素的部位B尿素合成后主要经肾脏随尿液排出C每合成1mol尿素消耗1molCO2、2molNH3、3molATPD尿素合成过程中的俩个氮原子由天门冬氨酸提供EN—乙酰谷氨酸是氨基甲酰磷酸合成酶的激活变构剂35．从人体排泄的嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是A尿素B尿酸C肌酐D黄嘌呤E次黄嘌呤36．关于DNA半保留复制描述错误的是A以亲代DNA为模板，根据碱基互补规律，以四种核苷三磷酸为原料，合成子代DNA B碱基互补规律是A配T，G配CC首先在引物酶作用下，以核糖核苷三磷酸为原料，合成小分子的RNA引物DMg2＋、解旋蛋白、解链蛋白等是复制必需的辅助因子E新合成的子代DNA分子和亲代DNA分子的碱基顺序完全相同37．在DNA半保留复制中，辨认起始点主要依赖于A解旋蛋白B解链蛋白C引物酶DDNA合成酶E连接酶38．关于RNA的生物合成描述正确的是ADNA分子中俩条链都能够作为模板合成RNAB以四种核糖核苷三磷酸为原料在RNA聚合酶的作用下合成RNACRNA聚合酶又称RNA指导的RNA合成酶DRNA链延伸的方向是从3’——5’ERNA聚合酶存在于胞液中39．在DNA复制时和核苷酸链5’——T——G——A——C－－3’补的链是A5’——A——C——T——G——3’B5’——G——T——C——A——3’C5’——C——T——G——A——3’D5’——T——G——A——C－－3’E5’——G——A——C——T——3’40．有关mRNA描述错误的是AmRNA是指导蛋白质合成的直接模板BmRNA分子每相邻的3个碱基为1个密码子C4种核苷酸（43）可形成64个密码子分别代表64种氨基酸DAUG除作为蛋氨酸的密码外，仍兼作启动密码E翻译过程是核蛋白体沿mRNA的5’端向3’滑动，肽链不断延伸的过程41．关于核蛋白体描述错误的是A由rRNA和蛋白质组成，分子大小亚基俩部分，是合成蛋白质的场所B附于粗面内质网的核蛋白体参和细胞内外的蛋白质及多肽激素的合成C大亚基上有结合氨基酸——tRNA的受体和结合肽酰——tRNA的给位D转肽酶位于大亚基的给位和受位之间E小亚基上有结合mRNA的位点42．mRNA链的密码是ACG时，tRNA相应的反密码是AUCGBAGCCCGUDACGEUGC43．某壹蛋白质壹级结构上正常的谷氨酸变成了缬氨酸，则此蛋白质结构改变关键原因是ADNA分子上相应结构基因核苷酸顺序的错误BmRNA密码的错误CtRNA携带氨基酸错误DrRNA转肽的错误E核蛋白体大小亚基结构异常导致的错误44．关于蛋白质生物合成描述错误的是A参和合成的所有氨基酸必须先进行活化B由转氨酶催化各种氨基酸以肽健相连CMg2＋、多种蛋白质因子是合成蛋白质不可缺少的辅助因子D肽链延伸的方向是从N端到C端E合成时由ATP和GTP供给能量45．在蛋白质生物合成过程中，每形成1个肽键至少要消耗A1个高能磷酸键B2个高能磷酸键C3个高能磷酸键D4个高能磷酸键E5个高能磷酸键46．mRNA中代表肽链合成终止密码是AUAAUGAUAGBUGAUAGUCACUACUCAUAG DUAGAUGAGUEAUGAGUUAA47．壹个mRNA分子的部分核苷酸顺序如下：“5’……GAGCUGAUUUAGAGU……3’”其密码编号是121122123124125经翻译后合成的多肽链含A121个氨基酸残基B122个氨基酸残基C123个氨基酸残基D124个氨基酸残基E125个氨基酸残基48．组蛋白抑制蛋白质生物合成的机制是A和tRNA结合，影响氨基酸的活化B抑制转肽酶的活性C抑制蛋白质合成的起始复合体的形成D和DNA结合，抑制DNA基因的开放E和mRNA结合，抑制氨基酰壹tRNA上反密码的识别作用49．变构剂和酶结合的部位是A活性中心的底物结合部位B活性中心的催化基因C酶的壹SH基D活性中心以外特殊部位E活性中心以外任何部位50．下列叙述正确的是A肾上腺素和受体的结合是不可逆的B肾上腺素是人体中能激活腺苷酸环化酶的惟壹激素C依赖cAMP的蛋白激酶的催化部位和调节部位，位于不同的亚基D磷酸化酶b的磷酸化不需ATPE腺苷酸环化酶在胞液中51．测得某蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克？A2.0gB2.5gC6.4gD6.25g52．血清蛋白（PI＝4.7）在下列哪种pH值溶液中带正电荷？ApH4.0BpH5.0CpH6.0DpH8.053．盐析法沉淀蛋白质的原理是A中和电荷、破坏水化膜B和蛋白质结合成不溶性蛋白盐C降低蛋白质溶液的介电常数D使蛋白质溶液成为PI54．下列哪种蛋白质结构成分对280nm波长处光吸收的作用最大？A色氨酸的吲哚环B酪氨酸的苯酚环C苯丙氨酸的苯环D半胱氨酸的硫原子55．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪壹波长附近？A280nmB260nmC220nmD340nm（二）填空题56．蛋白质颗粒表面的和，是蛋白质亲水胶体稳定的俩个因素。

2020年(生物科技行业)生物化学名词解释完全版

（生物科技行业）生物化学名词解释完全版生物化学名词解释（英汉）完全版！第壹章1,氨基酸（aminoacid）：是含有壹个碱性氨基和壹个酸性羧基的有机化合物，氨基壹般连在α-碳上。

2，必需氨基酸（essentialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

3，非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。

4，等电点（pI，isoelectricpoint）：使分子处于兼性分子状态，所带净电荷为零，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。

5，茚三酮反应（ninhydrinreaction）：在加热条件下，α－氨基酸或肽和茚三酮反应生成紫色（和脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

6，肽键（peptidebond）:壹个氨基酸的羧基和另壹个的氨基的氨基缩合，除去壹分子水形成的酰氨键。

7，肽（peptide）:俩个或俩个之上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

8，蛋白质壹级结构（primarystructure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（能够是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

10，离子交换层析（ion-exchangecolumnchromatography）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。

壹种利用离子交换树脂作支持剂的层析法。

（沈同生化P152）11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子和生物大分子分开的壹种分离纯化技术。

利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开。

（沈同生化P 302）12，凝胶过滤层析（gelfiltrationchromatography）：也叫做分子排阻层析。

2020年(生物科技行业)业余大专生物化学辅导题A

（生物科技行业）业余大专生物化学辅导题A业余大专《生物化学》辅导题A班级姓名学号成绩壹、单选题：1、生物化学的任务是从分子水平来描述和解释A、活细胞内的化学反应B、细胞间的化学反应C、细胞内的全部化学反应D、活细胞内外全部化学反应及其和生命活动的关系2、下列关于酶的可逆抑制叙述，正确的是A、抑制剂和酶以非共价键结合引起酶活性降低或丧失B、不能用透析方法使酶复活C、不能用超滤方法除去抑制剂D、解释重金属中毒原理3、重金属盐中毒的原理是重金属离子和A、酶分子活性巯基不可逆结合B、酶活性中心上的丝氨酸羟基结合C、体内酶发生竟争性抑制D、酶中心外羟基结合4、下列关于最适PH的正确描述是：A、所有的酶最适PH均相同B、酶变性最小时的PH值C、催化效率最高时的PH值D、动物体内酶的最适PH值接近于酸性5、下列关于酶的辅酶的叙述，正确的是：A、单纯蛋白质类B、和酶作用的特异性有关C、和酶蛋白结合疏松D、单独存在时有催化作用6、体内三大物质分解代谢的最后通路是：A、三羧酸循环B、鸟氨酸循环C、蛋氨酸循环D、嘌呤核昔酸循环7、壹次三羧酸循环有几次脱羧反应：A、1次B、2次C、3次D、4次8、2个H原子经NADH传递可产生几个ATP：A、1个B、2个C、3个D、4个9、氧化磷酸化抑制中的解偶联剂的作用是：A、抑制氧化作用B、抑制氧化和磷酸化作用C、抑制ADP磷酸化作用D、增加氧化作用10、下列不是糖异生原料的物质是：A、乳酸B、丙硐酸C、胆固醇D、生糖氨基酸11、糖酵解是在什么中进行：A、线粒体B、胞液C、微粒体D、内质网12、下列关于糖原分解的描述，正确的是：A、肝糖原可分解为葡萄糖B、肌糖原可分解为葡萄糖C、肝糖原只能分解为乳酸D、肝糖原和肌糖原都能够分解成葡萄糖13、胆汁酸：A、促进蛋白质消化吸收B、是胆固醇在体内的主要去路C、仍原生成胆红素D、是脂蛋白的组成成分14、下列脂蛋白密度由低到高的正确顺序是：A、LDL、VLDL、CM、HDLB、CM、HDL、VLDL、HDLC、CM、VLDL、LDL、HDLD、VLDL、LDL、HDL、CM15、体内转运氨的主要形式是：A、谷氨酸B、天冬氨酸C、谷氨酰氨D、天冬酰胺16、结合胆红素是指：A、和清蛋白结合的胆红素B、和葡萄糖醛酸结合的胆红素C、和Y蛋白结合的胆红素D、和Z蛋白结合的胆红素17、非营养物质在体内的代谢变化指：A、生物氧化B、糖异生C、生物转化D、酮体生成18、下列关于酶特性的叙述哪个是错误的A、催化效率高B、专壹性强C、作用条件温和D、都有辅因子参和催化反应19、在缺氧条件下，哪壹种化合物会在哺乳动物肌肉组织中积累A、丙酮酸B、乙醇C、乳酸D、CO220、生物体内ATP最主要的来源是A、糖酵解B、TCA循环C、磷酸戊糖途径D、氧化磷酸化作用21、脂肪大量动员肝内生成的乙酰CoA主要转变为：A、葡萄糖B、酮体C、胆固醇D、草酰乙酸22、脂肪酸合成需要的NADPH+H+主要来源于A、TCAB、EMPC、磷酸戊糖途径D、之上都不是23、下列那个是糖异生部位：A、脑B、脾C、肝D、小肠24、生物转化第二相反应是：A、氧化反应B、仍原反应C、水解反应D、结合反应25、肌糖原不能直接补充血糖，是因为肌肉组织是不含：A、磷酸化酶B、巳糖激酶C、葡萄—6—磷酸酶D、醛缩酶26、合成糖原时，葡萄糖的供体是：A、ATPB、UDPGC、CDPGD、G—6—P27、运输内源性脂肪的血浆脂蛋白主要是：A、CMB、VLDLC、HDLD、LDL28、体内酸性物质主要来源是：A、硫酸B、盐酸C、CO2D、磷酸29、正常人体能量最主要来源是：A、糖有氧氧化B、糖酵解C、脂肪分解D、蛋白质分解30、生物体中能量的直接供应者是：A、AMPB、ADPC、ATPD、GTP31、结合酶的酶蛋白的作用是：A、选择催化反应的底物B、提高反应的活化能C、决定催化反应的类型D、之上都不是32、下列组织器官在有氧条件下从糖酵解获得能量：A、成熟的红细胞B、肝C、肺D、肌肉33、酶的生物学意义：A、作为细胞结构成分B、氧化供能C、作为生物催化剂D、是代谢废物34、酶原激活生理意义上：A、避免自身细胞损伤B、加速代谢C、降低酶活性D、使酶失活35、下列能降血糖的激素是：A、肾上腺素B、胰岛素C、胰高血糖素D、生长素36、三羧酸循环壹周可生成的ATP数目是：A、24B、12C、6D、337、1分子葡萄糖经1次酵解生成2分子乳酸生成ATP数是：A、1B、2C、3D、438、非糖物质生成糖是指：A、糖酵解B、糖有氧氧化C、糖异生D、糖原分解39、转氨酶的辅酶是A、TPPB、磷酸吡哆醛C、生物素D、核黄素40、糖、脂类、蛋白质三大类物质共同氧化分解途径是：A、酵解B、 —氧化C、氧化脱氨基D、三羧酸循环二、填空题。

(生物科技行业)生物化学酶化学知识要点

酶化学【查看答案】一：填空题1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。

2.辅助因子包括________________，________________和________________等。

其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。

3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。

4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。

5.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。

6.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。

7.酶活力是指________________，一般用________________表示。

8.通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的________________速度，即________________时测得的反应速度。

9.解释别构酶作用机理的假说有________________模型和________________模型两种。

10.同工酶是指________________，如________________。

2020年(生物科技行业)基础生物化学新—名词解释

（生物科技行业）基础生物化学新—名词解释第二章核酸单核苷酸：核苷和磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。

磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖和磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。

碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。

反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成壹个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。

反密码子和密码子的方向相反。

6顺反子（cistron）:基因功能的单位；壹段染色体，它是壹种多肽链的密码；壹种结构基因。

核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。

在适宜的温度下，分散开的俩条DNA链能够完全重新结合成和原来壹样的双股螺旋。

这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。

增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。

减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。

噬菌体（phage）：壹种病毒，它可破坏细菌，且在其中繁殖。

也叫细菌的病毒。

发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。

这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。

DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。

分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段和RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也能够复性，形成新的双螺旋结构。

生物化学复习资料

第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。

生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。

第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。

糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。

最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。

Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。

Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。

如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。

复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。

二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。

单糖构型的确定以甘油醛为标准。

距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。

2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。

如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。

4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。

如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。

5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。

（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。

分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。

1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。

2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。

(完整版)生物化学知识点重点整理

(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。

它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。

生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。

2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。

蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。

3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。

RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。

核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。

4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。

合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。

能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。

生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。

5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。

酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。

酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。

6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。

信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。

细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。

7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。

生化复习提纲(2020年整理).pdf

一、名词解释1、别构效应：一些蛋白质由于受某些因素影响，其一级结构不变而空间构象发生一定变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构效应。

2、结构域：位于超二级结构和三级结构间的一个层次。

是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常是几个超二级结构单元的组合。

3、糖异生作用：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。

4、必需氨基酸：机体需要但机体不能合成或合成量少，不能满足要求，必须由食物供给的氨基酸5、酮体：肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，ß-羟丁酸及丙酮的统称。

蛋白质一级结构：构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序，又称共价结构或基本结构。

6、酶的活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。

7、一级结构：蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分子有机含碳化合物。

它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。

8、酶的活性中心：酶的催化活力只集中表现在少数特异氨基酸残基的某一区域。

这些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关称为酶的活性中心。

9、糖异生：从非糖化合物（如乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

10、氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP，由于代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应耦联发生，故称为氧化磷酸化。

11、米氏常数：米氏常数Km为酶促反应速度达到最大反应速率一半时的底物浓度。

单位【mol/L】，是酶的特征常数。

12、第二信使：水溶性激素不能自由的通过细胞膜，当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物，通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成，被合成的小分子物质可以看成是第二信使。

第二信使有：cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等13、级联放大：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联放大。

生物化学重点知识归纳

生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。

2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。

2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。

3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。

4.甘油醛是最简单的单糖。

5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。

8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。

9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。

同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。

10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。

糖原分为肝糖原和肌糖原。

11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。

第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。

2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。

3. 脂肪又称甘油三酯。

下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。

皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。

6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。

7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。

8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。

9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。

10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。

11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。

其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。

生物化学复习资料

生物化学复习资料生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、结构和功能，以及生物体内的化学反应和代谢过程。

对于学习生物化学的学生来说，复习资料是非常重要的辅助工具。

本文将为大家提供一些生物化学复习资料，帮助大家更好地掌握这门学科。

一、基础知识回顾1. 生物大分子：生物大分子是生物体内的重要组成部分，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。

复习时，可以重点关注它们的结构和功能，以及与生物体内其他分子的相互作用。

2. 酶：酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的进行。

复习时，可以重点关注酶的分类、酶的活性调节机制以及酶与底物之间的相互作用。

3. 代谢途径：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等。

复习时，可以重点关注每个代谢途径的关键酶和反应，以及这些代谢途径的调节机制。

二、实验技术回顾1. 分离技术：在生物化学实验中，分离技术是非常重要的一环。

复习时，可以回顾凝胶电泳、层析技术和离心技术等常用的分离技术，了解它们的原理和应用。

2. 光谱技术：光谱技术在生物化学研究中有广泛的应用，包括紫外-可见吸收光谱、红外光谱和核磁共振光谱等。

复习时，可以回顾这些光谱技术的原理和解读方法。

3. 基因工程技术：基因工程技术是生物化学领域的前沿技术之一，可以用于改造和利用生物体内的基因。

复习时，可以回顾基因工程技术的基本原理和常用的实验方法。

三、应用领域探讨1. 药物研发：生物化学在药物研发中起着重要的作用。

复习时，可以了解药物的发现和设计过程，以及生物化学在药物研发中的应用。

2. 食品工业：生物化学在食品工业中也有广泛的应用，包括食品的加工、储存和保鲜等。

复习时，可以了解食品工业中常用的生物化学技术和方法。

3. 疾病诊断：生物化学在疾病诊断中有重要的应用，例如生物标志物的检测和分析。

复习时，可以了解生物标志物的种类和检测方法，以及它们在疾病诊断中的应用。

四、案例分析为了更好地理解生物化学的理论知识和实验技术，可以通过案例分析来加深对生物化学的理解。

(生物科技行业)生物复习资料

生物复习资料清单一生物的基本特征考点1、观察生物观察方法：观察是科学探究的一种基本方法。

观察可以用肉眼，也可以借助放大镜、显微镜等仪器进行。

科学观察要有明确的目的。

在观察的基础上，还要和别人进行交流、讨论，从而加深认识。

考点2、生物的基本特征有：1．生物的生活需要营养；如植物从外界吸收水分和二氧化碳，通过光合作用制造出自身所需要的有机物；动物不能自己制造有机物，以植物或动物为食，从中获得营养物质。

微生物能过分解吸收腐烂动植物遗体获取营养。

2．生物能进行呼吸；（绝大多数生物需要吸入氧气，呼出二氧化碳）3．生物能排出体内产生的废物；（如植物落叶、人出汗）4．生物能对外界的刺激作出反应；（如狮追捕斑马，含羞草受碰触叶片会合拢）5．生物能生长和繁殖；6．除病毒外，生物都由细胞构成。

考点3、调查我们身边的生物，调查方法：明确调查的目的和调查对象，制定合理的调查方案，选取合适的调查样本，调查过程中如实记录，调查结果要整理分析，并用数学方法统计结果。

清单二生物与环境的关系考点4、生物圈生物圈的范围：生物圈是地球上所有生物的家。

生物圈包括大气圈的底部、水圈的大部和岩石圈的表面。

考点5、生物圈为地球上所有生物提供了生存的基本条件，这些条件包括：营养物质、阳光、空气和水，还有适宜的温度和一定的生存空间举例说出水、温度、空气、光等是生物生存的环境条件水----例：鱼儿离不开水；作物生长离不开水。

水是生命之源。

温度----地球南北两极生物种类极少；山顶、山腰、山脚生长的植物种类不同等。

空气----切生物都需要呼吸。

光----人参在密林下才能生长好。

考点6、环境对生物的影响1．影响生物的非生物因素有：光、温度、水、空气等；2．生物因素对生物的影响：举例说明生物和生物之间有密切的联系捕食关系---如七星瓢虫捕食蚜虫。

竞争关系---如稻田里的杂草和水稻争夺阳光、养料和水分。

合作关系---如蚂蚁、蜜蜂等昆虫组成一个大“家庭”，成员之间分工合作。

生物化学复习资料(全)

生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。

氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。

蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。

这就是氨基酸的两性性质。

氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。

蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。

镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。

第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。

肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。

少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。

谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。

参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。

化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。

蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。

(生物科技行业)生物化学考试辅导资料

（生物科技行业）生物化学考试辅导资料生物化学考试辅导资料一.考试内容精要一、蛋白质的生物学功能(了解即可)蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，其主要的生物学功能是：（一）催化和调节能力某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。

某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。

（二）转运功能某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。

(三）收缩或运动功能某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。

如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。

（四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。

（五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。

(六）结构蛋白许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。

（七）其他功能如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。

二、蛋白质的分子组成（一）元素组成组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。

有些还含有少量磷或金属元素。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。

（二）氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。

根据它们的侧链R的结构和性质可分为四类：1．非极性疏水性氨基酸：这类氨基酸的特征是在水中的溶解度小于极性氨基酸。

2极性中性氨基酸：这类氨基酸的特征是比非极性氨基酸易溶于水，且羧基数等于氨基数，故为中性氨基酸，但因为羧基电离能力较大，故其实际上具有弱酸性。

3．酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。