12 蛋白质的降解和氨基酸代谢

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蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢

精氨酸是AGA合成酶的激活剂
•
正常情况下血氨保持动态平衡：肝中合成尿素是维持平
衡的关键。高血氨症：肝功能严重损伤时昏迷：氨与脑中的-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨可与谷氨酸结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加使脑中-酮戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中的ATP 生成减少，引起大脑功能障碍，严重时发生肝昏迷。降血氨的常用方法：给予谷氨酸、精氨酸；肠道抑菌药；酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量。
H2N
C
H2N
体内水循环迅速，NH3 浓度低，扩散流失快，毒性小。体内水循环较慢，NH3 浓度较高，需要消耗能量使其转化为较简单，低毒的尿素形式。
？
O
鸟类、爬虫排尿酸
O
均来自转氨不溶于水，毒性很小，合成需要更多的能量。
N
O
N N N
O
提问：为什么这类生物如此排氨？
水循环太慢，保留水分同时不中毒得付出高能量代价。
激活剂。CPS-I、AGA都存在于肝细胞线粒体中。
循环的特点：
1.
2. 3.
耗能: 消耗3个ATP中的４个高能磷酸键原料：NH3 、 CO2、 ATP、天冬氨酸
两个来源不同的氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
4.
5. 6. 7.
限速酶:精氨酸代琥珀酸合成酶部位:反应在线粒体和胞浆与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
第三十章蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
1. 蛋白质的降解 2. 氨基酸的分解代谢 3. 尿素的形成 4. 氨基酸碳骨架的氧化途径 5. 由氨酸酸衍生的其它重要物质 6. 氨基酸代谢缺陷症
一

蛋白质的降解
蛋白质新陈代谢的功能:

生物化学第12章、蛋白质的降解及氨基酸代谢

三、蛋白质降解的反应机制：

真核细胞对蛋白质的降解有二体系：一是溶酶体系，即溶酶体降解蛋白质，是非选种择性；二是以细胞溶胶为基础的，依赖ATP机制，即泛肽标记选择性蛋白质降解方式
四、机体对外源蛋白质的消化
（一）体内的蛋白酶系
1、按存在部位分：（1）胃：胃蛋白酶（2）小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶（A、B）、氨肽酶。
五、生酮氨基酸和生糖氨基酸
一、生酮氨基酸

1、生酮氨基酸：有些氨基酸在分解过程中转变为乙酰乙酰CoA，而乙酰乙酰CoA在动物的肝脏中可变为酮体（乙酰乙酸和β-羟丁酸）。 2、种类：Leu、Lys、Trp、Phe、Tyr。
二、生糖氨基酸

1、生糖氨基酸：凡能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸，它们都能导致生成葡萄糖和糖原。 2、种类：15种
（2）外切酶：从氨基端或羧基端逐一的向内水解肽链成氨基酸

氨肽酶：从N末端水解肽键；羧肽酶A：水解除Pro、Arg、Lys外的C末端残基；羧肽酶B：水解Arg、Lys为C末端的残基；

蛋白质经过上述消化管内各种酶的协同作用，最后全部转变为游离的氨基酸。
第二节、氨基酸的分解代谢
一、氨基酸降解
二、氨的代谢去路

氨对生物机体是有毒物质，特别是高等动物的脑对氨极为敏感。血液中1%的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1、氨的转运

在血液中主要以谷氨酰胺（需谷氨酰胺合成酶）形式转运到肝脏，形成尿素；
COOH CH2 CH2 CHNH2 COOH Glu
N H3
ATP
A D P+ P i

蛋白质降解及-氨基酸代谢

04
蛋白质降解及-氨基酸代谢的调控
蛋白质降解的调控机制
泛素-蛋白酶体系统
泛素标记蛋白质，引导蛋白质进入蛋白酶体进行降解。
自噬
通过自噬小泡将蛋白质包裹并运送至溶酶体进行降解。
氧化应激
通过氧化应激反应诱导蛋白质降解，维持细胞内环境稳定。
氨基酸代谢的调控机制
转氨酶
催化氨基酸之间的转换，参与氨基酸的合成与分解。
Байду номын сангаас
1 2
相互依存
蛋白质降解产生的氨基酸是氨基酸代谢的主要来源，而氨基酸代谢的状况又影响着蛋白质的降解速率。
相互调控
蛋白质降解和氨基酸代谢过程中产生的中间产物可相互转化，并相互调控对方的代谢过程。
3
共同维持机体稳态
蛋白质降解和氨基酸代谢共同参与机体各种生理功能的调节，对于维持机体稳态具有重要意义。
促进细胞生长和发育
蛋白质降解对于细胞生长和发育过程中特定蛋白质的消除和再利用具有重要意义。
02
氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成途径获得，如转氨基作用、脱羧基作用等。这些途径通常需要特定的酶和营养物质作为合成原料。
分解
氨基酸通过脱氨基作用被分解，产生相应的碳骨架和α-酮酸。这些酮酸可以进一步代谢或用于其他生物合成过程。
统性红斑狼疮等。
氨基酸代谢异常与疾病的关系
肝病
氨基酸代谢异常可能导致肝损伤，如肝性脑病等。
神经系统疾病
氨基酸代谢异常可能导致神经元功能异常，如肌无力、精神分裂症、抑郁症等。
遗传性疾病
氨基酸代谢异常可能与某些遗传性疾病有关，如苯丙酮尿症、枫糖尿症等。

蛋白质降解和氨基酸分解代谢

COOH
H2N (CH2)3 CH
NH 2
L-鸟氨酸
CO2
H2N (CH 2)3 CH 2 NH 2
腐胺
腺苷
S+ CH3 脱羧SAM
（CH2）3NH 2
H2N
(CH2)4 NH (CH2)3 NH 2
腺苷
S+ CH 3 （CH2）3NH 2
精脒
脱羧SAM
H2N (CH2)3 NH (CH2)4 NH (CH2)3 NH 2
组氨酸和精氨酸. 注：蛋白质不能储备：进入机体内的蛋白质作为氮源和能源
进行代谢.
6、蛋白质的消化和吸收：
三、氨基酸的分解代谢
● 氨基酸的分解代谢产物
α- 酮酸： ● 氧化：CO2、H2O、ATP. ● 提供可转化为G（燃料）
的3碳和4碳单位.
NH4 + ： ●再利用生成氨基酸. ● 排泄：NH4+ 、尿素、尿
②
丙氨酸
◆查肝功抽血化验转氨酶指数的意义：
● 肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多，是血液的100倍. ● 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能：
肝组织受损破裂. ● 结合乙肝抗原等指标进一步确定原因.
（2）葡萄糖-丙氨酸循环：重要.
肌肉组织中有一种重要的转氨酶，不是以α- 酮戊二酸(α-KG)作为氨基接受体，而是以α- 丙酮酸作
丙酮酸
乙酰CoA 草酰乙酸
乙酰乙酰CoA
天冬酰胺
异柠檬酸
谷氨酸
异亮氨酸
甲硫氨酸
α-酮戊二酸缬氨酸
苯丙氨酸
谷氨酰胺
酪氨酸亮氨酸赖氨酸色氨酸
苹果酸
三羧酸循环
琥珀酰CoA
延胡索酸

蛋白质的降解与氨基酸代谢

4.1 尿素循环的发现
根据动物实验，人们很早就确定了肝脏是尿素合成的主要器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。1932年Krebs等人利用大鼠肝切片作体外实验，发现在供能的条件下，可由CO2和氨合成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、鸟尿酸或瓜氨酸可加速尿素的合成，而这几种氨基酸的含量并不减少。为此， Krebs等人提出了尿素循环学说(urea cycle) ,又称鸟氨酸循环(orinithine cycle)。
L-谷氨酰胺谷氨酰胺酶 (肝线粒体)
尿素
L-谷氨酸
2.丙氨酸的转运:
肌肉蛋白
肌肉中有一组氨基转移酶，可把丙酮酸作为它的-酮酸的载体。在它们的作用下，产物为丙氨酸，丙氨酸被释放到血液，经血液循环进入肝脏，在肝脏中经转氨作用又产生丙酮酸，通过葡萄糖异生途径形成葡萄糖，葡萄糖通过血液循环回到肌肉中，通过糖酵解作用降解为丙酮酸，该循环称为葡萄糖-丙氨酸循环。其既可以将肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，同时通过肝为肌肉提供葡萄糖。
蛋白质的降解与氨基酸代谢 Chapter 30 Metabolism of Amino Acids & Proteins.1
一.蛋白质的降解:
细胞不断地把氨基酸合成为蛋白质，又不断地把蛋白质降解为氨基酸(aa),这个过程有二重意义:
(1). 排除不正常蛋白质，它们若一旦聚集，将对细胞有害。 (2). 通过排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以秩序井然地进行。
(1). 转氨基(氨基转移)作用
(2). 氧化脱氨基作用 (3). 联合脱氨基作用
2.1 转氨基作用(transamination)：
1) 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α- 酮酸，而另一种α- 酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。

蛋白质的代谢过程

蛋白质的代谢过程
蛋白质代谢涉及到三个主要的过程：蛋白质合成、蛋白质降解、氨基酸转运。

1. 蛋白质合成（蛋白质合成作用）
蛋白质合成是指通过翻译机制，将mRNA上的信息转换为蛋白质的过程。

合成蛋白质时，先是需要氨基酸的输入，然后逐个将氨基酸通过肽键连接起来形成多肽链，最终形成具有特定功能的三维蛋白质。

2. 蛋白质降解
蛋白质的降解是指将蛋白质分解为氨基酸的过程。

这个过程涉及到多个酶类，比如蛋白酶、肽酶等。

蛋白质降解的目的是使有害的、老化的蛋白质分解并重新利用其组成的氨基酸。

3. 氨基酸转运
氨基酸转运指的是通过氨基酸转运体将氨基酸从细胞外部或内部转移到细胞内部（如细胞质和内质网），以满足蛋白质合成和其他代谢过程对氨基酸的需求。

这个过程是由多个运输蛋白协同完成的。

第二十六章-蛋白质降解和氨基酸分解代谢

溶酶体能降解降解物质没有选择性。
2.依赖于ATP的泛肽降解的途径：
泛肽是由76个氨基酸残基组成的小分子蛋白质，高度保守，广泛存在于真核细胞中，功能是作为无用蛋白质降解的标签。把将要被降解的蛋白质标记，然后降解，蛋白质被标记蛋白质过程,也是氨基酸活化过程，分三步进行。
（四）哺乳动物对外源蛋白质的消化
氨,醛L-谷再氨氧酸化成脂酸.但γ-氨有基些丁酸胺具有重要的生理
作用天冬。氨酸
β-丙氨酸
组氨酸
组胺
酪氨酸 L-色氨酸
酪胺 5-羟色胺
三、氨基酸分解产物的代谢
● 氨的代谢
● α-酮酸的代谢 ● CO2的代谢 ● 胺: 少数微量时有调节作用，多数有过量时有毒
（一）氨的转运
肝外组织产生的氨向肝内转运有两种方式: 一种是以谷氨酰胺的形式转运，另一种是以丙氨酸的形式转运。
第26章蛋白质降解和氨基酸分解代谢
蛋白质的酶促降解氨基酸的分解代谢尿素的形成氨基酸碳链的氧化途径生糖氨基酸和生酮氨基酸由氨基酸衍生的其它重要物质氨基酸缺乏症
一、蛋白质降解
(一)外源性氨基酸和内源性氨基酸
➢ 食物蛋白经过消化吸收后, 以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。这种来源的氨基酸称为外源性氨基酸。 ➢ 机体各组织蛋白质在蛋白酶的催化下, 也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。 ➢ 外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别, 共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。
（三）氨的代谢转变合成尿素合成酰胺合成嘧啶环合成谷氨酸
1. 尿素合成（1 肝脏是尿素合成的主要器官，肾脏是尿素排

蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢

脂肪族氨基酸羧基形成的肽键羧肽酶A:中性氨基酸为羧基末端的肽键羧肽酶B :赖氨酸、精氨酸等碱性AA为羧基末端的肽键氨肽酶: 氨基末端的肽键
提问：不同蛋白酶之间功能上可能有什么区别？
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH
酶
C O O-
NH4+
脱氢亚氨基酸不稳定水解加氧
R CO C O O-
α-酮酸
！ L-谷氨酸脱氢酶（专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程）
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问：那种酶作用最重要？
常误认为是L-氧化酶（大多数氨基酸都是L型），但该酶分布不普遍，活力低（pH=7)，作用小。
氨的去路：
高等动物的脑对氨极为敏感，血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用：参与合成非必需氨基酸或其它含氮化合物（如嘧啶碱） 4. 肾排氨：中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为排氨形式越复杂，越安全，但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断，能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸供应受阻，某些敏感器

蛋白质降解方法与氨基酸分解代谢

蛋白质的降解方法和氨基酸的分解代谢
（3）L-谷氨酸脱氢酶
该酶是能使氨基酸直接脱去氨基活力最高的酶。存在于线粒体中。
蛋白质的降解方法和氨基酸的分解代谢
1.2 氨基酸的非氧化脱氨基作用 1、还原脱氨基作用
蛋白质的降解方法和氨基酸的分解代谢
2、水解脱氨基作用
蛋白质的降解方法和氨基酸的分解代谢
蛋白质的降解方法和氨基酸的分解代谢
1.1 氧化脱氨基作用 1.1.1 氧化脱氨基作用一般过程
蛋白质的降解方法和氨基酸的分解代谢
实际上：
黄素蛋白
蛋白质的降解方法和氨基酸的分解代谢
氨基酸的脱氨基作用如果由不需氧脱氢酶催化，则脱出的氢不以分子氧为直接受体，而以辅酶作为受体，然后经细胞色素体系与氧结合成水。
R1
R2
R3
R4
水解位点
肽链
糜蛋
或胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin）：R1= 苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr; 亮氨
白
酸Leu，蛋氨酸Met和组氨酸His水解稍
酶
慢。
蛋白质的降解方法和氨基酸的分解代谢
பைடு நூலகம்
氨基酸的吸收
氨基酸的吸收：主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由特殊载体携带。除此之外，也可经γ-谷氨酰循环进行。
蛋白质的降解方法和氨基酸的分解代谢
1.1.2 催化氧化脱氨基作用的酶 1. L-氨基酸氧化酶 ① 以黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）为辅基 ② 以黄素单核苷酸（FMN）为辅基。
说明：
– 人和动物体中的L-氨基酸氧化酶属于后一类。该酶能催化十几种氨基酸的脱氨基作用。
– 对一些氨基酸必须由特殊的，专一性强的氨基酸氧化酶催化脱氨基。

生物化学第九章蛋白质降解和氨基酸代谢

精氨酸谷氨酰胺组氨酸脯氨酸
丝氨酸苏氨酸缬氨酸
氨基酸碳架的分解
2.再合成为氨基酸
O
||
+
N H 4+
C — C O O - +N A D （ P） H+ |
+
H
C |H 2
C |H 2C O O
谷氨酸＋丙酮酸谷氨酸＋草酰乙酸
+
N H 3
|
H — C — C O O - + |
N A D （ P） + + H 2O
海洋水生动物 (鱼) 氨
爬行类、鸟类
尿酸
哺乳类
尿素
两栖动物：如青蛙，蝌蚪时排氨，变态成熟后排尿素。
(与其体内的酶变化有关)
(二) 氨的代谢去路
2、生成酰胺
指Gln、Asn。 (是体内氨的储存、运转方式，脑组织中氨的主要去路。)
3、生成尿素
1.生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2.生成过程
C |H 2
C |H 2C O O
α-酮戊二酸＋丙氨酸 α-酮戊二酸＋天冬氨酸
氨基酸碳架的分解
3.转变为糖和脂肪
当体内不需要将α-酮酸再合成氨基酸，并且体内的能量供给充足时，α-酮酸可以转变为糖或脂肪。例如，用氨基酸饲养患人工糖尿病的狗，大多数氨基酸可使尿中的葡萄糖的含量增加，少数几种可使葡萄糖及酮体的含量同时增加。在体内可以转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸。
谷氨酰胺酶
----
COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---

生物化学蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

Restriction point A cell that passes this point is committed to pass into S phase.
DBRP及其识别序列
Cyclin 细胞周期蛋白
CDK
Cyclin-dependent protein kinase
Destruction box of cyclin
S Phase DNA synthesis doubles the amount of DNA in the cell. RNA and protein also synthesized.
M Phase Mitosis (nuclear division) and cytokinesis (cell division) yield two daughter cells.
第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
(Protein degradation and amino acids catabolism)
一、蛋白质的降解二、氨基酸的分解代谢三、尿素的形成四、氨基酸碳骨架的氧化途径五、生糖氨基酸和生酮氨基酸六、由氨基酸衍生的其他重要物质七、氨基酸代谢缺陷症
通过葡萄糖－丙氨酸循环，将肌肉中的氨运输到了肝脏。在肝脏中，氨可转变成尿素，从尿液中排出。
∣
葡萄糖
丙氨酸循环
（二）谷氨酸氧化脱氨作用
转氨作用产生了大量的谷氨酸，谷氨酸可以在谷氨酸脱氢酶的作用下发生氧化脱氨（谷氨酸→ α酮戊二酸），该酶以NAD+作为氧化剂。而在催化逆反应时（α-酮戊二酸→谷氨酸）以NADPH为还原剂。谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，存在于细胞溶胶中，它受GTP和ATP的别构抑制，受ADP的别构激活。

第十二章-蛋白质的降解和氨基酸代谢

姓名______________学号________________成绩_____________第十二章蛋白质降解和氨基酸代谢一、是非判断题1. 蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸的组成和比例。

2. 氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。

3. 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。

4. L-谷氨酸脱氢酶不仅是催化L-谷氨酸脱氨作用的主要酶, 同时也是联合脱氨基作用不可缺少的酶。

5.天冬氨酸的碳架来源是三羧酸循环的中间产物α-酮戊二酸。

6.谷氨酰胺是体内氨的一种运输、储存形式, 也是氨的暂时解毒方式。

7.氨基酸脱羧酶通常也需要吡哆醛磷酸作辅基。

8.动物产生尿素的主要器官是肾脏。

9.参与尿素循环的酶都位于线粒体内。

10.L-氨基酸氧化酶是参与氨基酸脱氨基作用的主要酶。

11.氨基酸经脱氨基作用以后留下的碳骨架进行氧化分解需要先形成能够进入TCA 循环的中间物。

12.Arg 是哺乳动物的一种非必须氨基酸, 因为在它们的肝细胞之中, 含有足够的合成Arg 的酶。

13.所有的氨基酸都可以进行转氨基反应。

二、选择题1. 转氨酶的辅酶是: （）A. NAD+B. NADP+C. FADD. 磷酸吡哆醛2. 参与尿素循环的氨基酸是: （）A. 组氨酸B. 鸟氨酸C. 蛋氨酸D. 赖氨酸3. 经脱羧后能生成吲哚乙酸的氨基酸是: （）A. GluB. HisC. TyrD. Trp4. L-谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素: （）A. VB1B. VB2C. VB3D. VB55．在尿素循环中, 尿素由下列哪种物质产生: （）A. 鸟氨酸B. 精氨酸C. 瓜氨酸D. 半胱氨酸6. 氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输: （）A. 尿素B. 氨甲酰磷酸C. 谷氨酰胺D. 天冬酰胺7.人体必须氨基酸是指（）A.在体内可由糖转变生成B.在体内不能由其他氨基酸转变生成C、在体内不能生成, 必须从食物获得D.在体内可由脂肪酸转变生成E、在体内可由固醇类物质转变生成8.下列哪组氨基酸, 全是人体必须氨基酸？A.甲硫氨酸、赖氨酸、色氨酸和缬氨酸B.苯丙氨酸、赖氨酸、甘氨酸和组氨酸C.苏氨酸、甲硫氨酸、丝氨酸和色氨酸D.亮氨酸、脯氨酸、半胱氨酸和酪氨酸E、缬氨酸、谷氨酸、苏氨酸和异亮氨酸9.下列哪一种氨基酸是生酮而不是生糖氨基酸？（）A.异亮氨酸；B.酪氨酸；C.苯丙氨酸；D.苏氨酸；E、亮氨酸10.组成氨基酸转氨酶的辅酶组分是（）A.泛酸；B.烟酸；C.吡哆醛；D.核黄素；E、硫胺素11.经脱氨基作用直接生成α-酮戊二酸的氨基酸是（）A.谷氨酸；B.甘氨酸；C.丝氨酸；D.苏氨酸；E、天冬氨酸12.能直接进行氧化脱氨基作用的氨基酸是（）A.天冬氨酸；B.缬氨酸；C.谷氨酸；D.丝氨酸；E、丙氨酸13.催化α-酮戊二酸和NH3 生成相应含氮化合物的酶是（）A.谷丙转氨酶B.谷草转氨酶C.γ-谷氨酰转肽酶D.谷氨酸脱氢酶E、谷氨酰胺合成酶14.联合脱氨基作用是指（）A.氨基酸氧化酶与谷氨酸脱氢酶联合B.氨基酸氧化酶与谷氨酸脱氢酶联合C.转氨酶与谷氨酸脱氢酶联合D.腺苷酸脱氨酶与谷氨酸脱氢酶联合E、以上都不对15.动物体内解除氨毒的主要方式是（）A.生成谷氨酰胺；B.生成尿素；C.生成其他氨基酸；D.生成嘧啶；E、生成含氮激素16.下列哪种氨基酸与尿素循环无关？（）A.赖氨酸；B.天冬氨酸；C.鸟氨酸；D.瓜氨酸；E、精氨酸17.在尿素合成过程中，下列哪步反应需要ATP？（）A.精氨酸→鸟氨酸+尿素B.鸟氨酸+氨甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸C.瓜氨酸+天冬氨酸→精氨琥珀酸D.精氨琥珀酸→精氨酸+延胡索酸E、以上都不是18.合成一分子尿素需要直接和间接消耗（）分子ATPA.1；B.2；C.3；D.4；E、519.线粒体内的氨甲酰磷酸合成酶的激活因子是（）A.乙酰CoA；B.NADH；C.NADPH；D.N-乙酰谷氨酸；E、叶酸20.在代谢的研究中，第一个被阐明的循环途径是（）A.三羧酸循环；B、卡尔文循环；C、尿素循环；D、丙氨酸循环；E、乳酸循环三、填空题⒈尿素循环中产生的两种氨基酸和不参与生物体内蛋白质的合成；尿素分子中的两个N 原子, 一个来自, 另一个来自。

蛋白质的降解和氨基酸的代谢

转氨基作用机制
体内重要的转氨酶
丙氨酸氨基转移酶（ ① 丙氨酸氨基转移酶（alanine aminotransferase, ALT或glutamic pyruvic 或 transaminase, GPT）：肝中活性最高）：肝）：天冬氨酸氨基转移酶（ ② 天冬氨酸氨基转移酶（aspartate aminotransferase, AST或glutamic oxalo-acetic 或 transaminase, GOT）：心肌中活性最高）：心肌中活性最高）：心肌
氮平衡状态氮的总平衡氮的正平衡氮的负平衡进、出氮情况摄入氮= 摄入氮= 排出氮摄入氮＞摄入氮＞排出氮摄入氮＜摄入氮＜排、青春期青少年、孕妇及恢复期病人长期饥饿、长期饥饿、消耗性疾病患者
三、必需氨基酸人体营养需要，而又不能自身合成，人体营养需要，而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸。食物供应的氨基酸。共8种：Val、Ile、 Leu、种、、、 Phe、Met、Trp、Thr、Lys。、、、、。四、蛋白质的互补作用混合食用营养价值较低的蛋白质，混合食用营养价值较低的蛋白质，则必需氨基酸可以互相补充，从而提高营养价值。基酸可以互相补充，从而提高营养价值。
第一节
蛋白质的酶促降解
一、细胞内蛋白质降解的的两个体系 P286 1. 溶酶体无选择的降解 2. 泛素标记的选择性蛋白质降解 • 泛素：是一种参与蛋白质降解的小分子蛋白质。泛素：是一种参与蛋白质降解的小分子蛋白质。
1. 溶酶体无选择的降解蛋白质
• 溶酶体组成及特点含有50种水解酶（组织蛋白酶），最适PH为含有50种水解酶（组织蛋白酶），最适PH为5.0 50种水解酶），最适PH 左右，在细胞溶胶PH下无活性。左右，在细胞溶胶PH下无活性。 PH下无活性 • 溶酶体对细胞内组分的利用是和膜融合后利用自身酶来降解。身酶来降解。 • 溶酶体降解蛋白质是无选择的。溶酶体降解蛋白质是无选择的。

生物化学试题库及其答案——蛋白质降解和氨基酸代谢

一、填空题1．根据蛋白酶作用肽键的位置，蛋白酶可分为酶和酶两类，胰蛋白酶则属于酶。

2．转氨酶类属于双成分酶，其共有的辅基为或；谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸，而氨基的受体为该种酶促反应可表示为。

3．植物中联合脱氨基作用需要酶类和酶联合作用，可使大多数氨基酸脱去氨基。

4．在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为；同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为，这一产物可进入循环最终氧化为CO2和H2O。

5．动植物中尿素生成是通循环进行的，此循环每进行一周可产生一分子尿素，其尿素分子中的两个氨基分别来自于和。

每合成一分子尿素需消耗分子ATP。

6．根据反应填空7．氨基酸氧化脱氨产生的a-酮酸代谢主要去向是、、、。

8．固氮酶除了可使N2还原成以外，还能对其它含有三键的物质还原，如等。

该酶促作用过程中消耗的能量形式为。

9．生物界以NADH或NADPH为辅酶硝酸还原酶有三个类别，其中高等植物子叶中则以硝酸还原酸酶为主，在绿藻、酵母中存在着硝酸还原酶或硝酸还原酶。

10．硝酸还原酶催化机理如下图请填空完成反应过程。

11．亚硝酸还原酶的电子供体为，而此电子供体在还原子时的电子或氢则来自于或。

12．氨同化（植物组织中）通过谷氨酸循环进行，循环所需要的两种酶分别为和；它们催化的反应分别表示为和。

13．写出常见的一碳基团中的四种形式、、、；能提供一碳基团的氨基酸也有许多。

请写出其中的三种、、。

二、选择题（将正确答案相应字母填入括号中）1．谷丙转氨酶的辅基是（）A、吡哆醛B、磷酸吡哆醇C、磷酸吡哆醛D、吡哆胺E、磷酸吡哆胺2．存在于植物子叶中和绿藻中的硝酸还原酶是（）A、NADH—硝酸还原酶B、NADPH—硝酸还原酶C、Fd—硝酸还原酶D、NAD（P）H—硝酸还原酶3．硝酸还原酶属于诱导酶，下列因素中哪一种为最佳诱导物（）A、硝酸盐B、光照C、亚硝酸盐D、水分4．固氮酶描述中，哪一项不正确（）A、固氮酶是由钼铁蛋白质构成的寡聚蛋白B、固氮酶是由钼铁蛋白质和铁蛋白构成寡聚蛋白C、固氮酶活性中心富含Fe原子和S2-离子D、固氮酶具有高度专一性，只对N起还原作用25．根据下表内容判断，不能生成糖类的氨基酸为（）6．一般认为植物中运输贮藏氨的普遍方式是（）与谷氨酸合成谷氨酰胺；A、经谷氨酰胺合成酶作用，NH3B、经天冬酰胺合成酶作用，NH与天冬氨酸合成天冬酰胺；3C、经鸟氨酸循环形成尿素；D、与有机酸结合成铵盐。

蛋白质降解和氨基酸代谢

溶酶体途径
溶酶体是细胞内含有多种水解酶的细胞器，可以降解细胞内的蛋白质、细胞器等。
蛋白质降解的生物学意义
维持细胞内环境稳定
通过降解异常或不再需要的蛋白质，可以维持细胞内环境的稳定。
调节细胞功能
通过降解特定蛋白质，可以调节细胞的功能，如细胞增殖、分化、迁移等。
促进细胞器更新
通过降解老化的或受损的细胞器，可以促进细胞器的更新和修复。
蛋白质降解可以发生在细胞内的不同部位，如溶酶体、高尔基体、内质网等。
蛋白质降解的途径
泛素-蛋白酶体途
径
这是细胞内主要的一种蛋白质降解途径，通过泛素标记将要降解的蛋白质，然后由蛋白酶体进行降解。
自噬途径
自噬是一种通过溶酶体降解细胞内异常蛋白质和细胞器的过程，对于维持细胞内环境稳定和细胞器更新具有重要作用。
维持细胞内氨基酸平衡
通过降解蛋白质，细胞可以调节其内部氨基酸的浓度，从而维持一个稳定的氨基酸池，这对于细胞内各种生物化学反应的正常进行至关重要。
产生能量
在某些情况下，降解的蛋白质可以通过三羧酸循环进一步代谢，为细胞提供能量。
氨基酸代谢对蛋白质降解的影响
01
氨基酸合成与分解的平衡
细胞内的氨基酸合成与分解过程处于动态平衡状态，这有助于确保蛋白质结构的稳定性和功能的正常发挥。
转氨基作用
将氨基酸中的氨基转移至α-酮戊二酸生成谷氨酸，同时生成新的氨基酸。
脱氨基作用
通过脱氨基酶催化，氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸。
氨基酸合成与分解代谢
合成代谢中，氨基酸由相应的α-酮酸还原生成；分解代谢中，氨基酸氧化生成相应的α-酮酸和水。
05
蛋白质降解和氨基酸代谢相

蛋白质的降解和氨基酸的代谢

• 转氨基作用：在转氨酶的作用下，-氨基酸的氨基转移到-酮酸的-碳上，生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸则转变成-酮酸。
R1
R2
CHNH2 + C O
COOH COOH
转氨酶
R1 CO + COOH
R2 CHNH2 COOH
要点：
① 反应可逆。
② 体内除Lys、Pro和羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作用。
2ADP+Pi Pi
氨甲酰磷酸
线粒体
瓜氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸
ATP
鸟氨酸
Urea
AMP+PPi
鸟氨酸循环
精氨酸代琥珀酸
Arg H2O
延胡索酸
-酮戊氨基酸二酸 Asp
-酮酸 Glu 草酰乙酸
苹果酸
鸟氨酸循环要点
① 尿素分子中的氮，一个来自氨甲酰磷酸（或游离的NH3），另一个来自Asp；
② 每合成1分子尿素需消耗4个~P； ③ 循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰
• 此阶段消耗2个ATP；
2. 胞液内反应步骤
NH2 CO NH
精氨酸代琥珀酸合成酶
NH2 COOH
C N CH 精氨酸代琥 NH CH2 珀酸裂解酶
(CH2)3 ATP+Asp
ห้องสมุดไป่ตู้
(CH2)3 COOH
CHNH2
AMP + PPi CHNH2
COOH
COOH
瓜氨酸
精氨酸代
NH2
琥珀酸
COOH CH CH COOH
尿素 NAD+ + H2O
G
G
G
• 是肌肉与肝之间氨的转运形式。