24 氨基酸分解代谢
氨基酸分解代谢
O
H2N C O ~ PO32- + 2ADP + Pi
氨基甲酰磷酸
② 瓜氨酸的合成
NH2 CO
O ~PO32-
氨基甲酰磷酸
NH2
(CH2)3
+
CH NH2
COOH
鸟鸟氨氨酸酸
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
H3PO4
NH2 CO
NH (CH2)3
含S氨基酸
甲硫氨酸
S CH3 CH2 CH2 CHNH2 COOH
半胱氨酸
CH2SH CHNH2 COOH
① Met与转甲基作用
+
Met
ATP
腺苷转移酶
PPi+Pi
甲基的直 接供体
S-腺苷甲硫氨酸(SAM)
① Met与转甲基作用
RH
RH—CH3
腺苷
甲基转移酶
SAM
S-腺苷同型半胱氨酸
同型半胱氨酸
Gly 的代谢与一碳单位的生成
-
CH2NH2 COOH
+ FH4
Gly 氨解酶
N5, N10-CH2-FH4
NAD+
NADH+H+ CO2+NH3
-
CH2NH2 氧化 COOH 脱氨基
-
CHO COOH
CO2
HCOOH
HCOOH
FH4
FH4甲酰化酶
ATP
ADP+Pi
N10-CHO-FH4
（3）含S氨基酸代谢
COOH
CH2 H-C-NH2
COOH
腺苷酸代
琥珀酸合成酶 (IMP)
氨基酸的一般代谢
COOH CH2 C=O
COOH
COOH
谷氨酸
草酰乙酸
AST
COOH COOH
(CH2)2 C=O
+
Байду номын сангаас
CH2 CHNH2
COOH
COOH
α -酮戊二酸 天冬氨酸
2. 各种转氨酶都具有相同的辅基和作用机制
• 转氨酶的辅基：维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛 • 作用机制
（二）L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基
内源性氨基酸与外源性氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（二）氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素
氨
酮体
α -酮酸
氧化供能
组织蛋白质
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
分解 合成
氨基酸 代谢库
脱羧基作用
糖
胺类
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
三、氨基酸分解代谢首先脱氨基
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
第二节
氨基酸的一般代谢
（General Metabolism of Amino Acids）
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
• 成人体内的蛋白质每天约有1%～2%被降解 • 蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%～80%被重新利用合成新的蛋白质
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
蛋白质的半寿期（half-life)：蛋白质浓度减少到开始值50%所需要的时间
H2O2 FMN
O2 FMNH2
R
+H2O
R
NH4+
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
（一）α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 （二）α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 （三）α -酮酸可转变成糖和脂类化合物
氨基酸分解产物的代谢
然后谷氨酰胺通过血液循环运送到肾脏，经谷氨酰胺 酶作用分解成谷氨酸及氨，此氨是尿氨的主要来源， 占尿中氨总量的60%。
或者在运送到肝脏被利用。
谷氨酰胺是中性无毒物质，容易通过细胞膜，是氨的主要运输 形式；而谷氨酸带有负电荷，则不能通过细胞膜。
这里需注意的是在肌肉组织中，也可利用丙氨酸将氨运送到 肝脏。这以过程称为葡萄糖-丙氨酸循环。在此循环中，氨先转 化为谷氨酸的氨基，谷氨酸又与丙酮酸进行转氨形成丙氨酸。 丙氨酸在PH近于7的条件下是中性不带电荷的化合物，通过血 液运送到肝脏，再与α-酮戊二酸经转氨作用又变为丙酮酸和 谷氨酸。在肌肉中，所需的丙酮酸由糖酵解提供，在肝脏中， 多余的丙酮酸又可通过糖异生作用转化为葡萄糖。
2、转变成糖和脂肪：当体内不需将酮酸再合成
氨基酸，并且体内的能量供给又充分时，其酮酸可转变成 糖和脂肪，这已为动物实验所证明。在体内可转变成糖的 氨基酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，按脂肪酸代谢途径进行 代谢；二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸，部分按糖代谢、 部分按脂肪酸途径进行代谢。
Gln+H2O Gln 酶Glu + NH4+
尿素循环
▪ 以Ala转运（葡萄糖-丙氨酸转运：肌肉）
NH4++ -酮戊二酸+NADPGHlu脱+氢H酶+ Glu+NAD丙P酮+酸+转H氨2酶O
Glu+丙酮酸 在肌肉 -酮戊二酸+Ala 丙酮酸转氨酶
尿素循环
在肝脏
在植物体内具有天冬酰胺合成酶，它 可催化天冬氨酸与氨作用形成天冬酰胺， 故是植物体内储氨的形式。当需要时， 其氨基又可通过天冬酰胺酶作用而分解 出来，供合成氨基酸之用。此酶在动物 体内也有发现，但在动物体内的作用时 不重要的。
氨基酸分解代谢
高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等，同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损，导致氨代谢异常，引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰，如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成，并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合，触发一系列信号转导途径，最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合，产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程，是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中，游离氨基酸与特定的tRNA结合，通过氨基酰-tRNA合成酶催化，形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP，为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节，包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性，称为激活剂，而另一些 物质则抑制酶的活性，称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程，受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下，增加酶的合成可以促进代谢反应， 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。
(武大张楚富版生化)第十六章.氨基酸代谢
37
Gly、 Ser、 Thr、His、Met 等aa.可以提供 一碳单位。 一碳单位的转移靠四氢叶酸，携带甲基的部 位是N 5、N 10 P467图16-16 FH4结构
10
（三） 联合脱氨基作用
转氨基作用、氧化脱氨基作用 相结合； 联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。
11
1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用 P447 图16-4
＋NH3
12
2. 通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
P447 图16-5：从α-氨基酸开始通过嘌呤核苷酸循环的联合脱 氨基作用
骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的脱 氨基方式为主
38
四氢叶酸（FH4或THFA）
四 氢 叶 酸
H
10 5
H
CH CHO 2
N5-CHO-FH4 N5，N10-CH2-FH4
39
第三节 氨基酸的生物合成
40
一、 氨基酸合成概论 1、 氮源 （1）生物固氨（微生物） 根瘤菌、兰藻 （2）硝酸盐和亚硝酸盐 (植物、微生物) （3）脱氨基作用产生的NH3（所有生物）
NH+3
α-氨基酸1
R2-C-COO|| O
α-酮酸2
R1
-C-COO|| O
R2-CH-COO| NH+3
α-酮酸1
转氨酶
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛 B6）
8
谷丙转氨酶ALT、谷草转氨酶AST
P445
谷丙转氨酶 （ ALT ）
谷氨酸
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸的分解代谢
氨基酸的分解代谢氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们在细胞中扮演着重要的角色。
氨基酸的分解代谢是指将氨基酸分解成其他物质的过程。
这个过程对于细胞能量的产生和身体健康都具有重要意义。
氨基酸的分解代谢主要发生在肝脏中。
首先，氨基酸被转化为酮体和氨基基团。
酮体可以通过某些细胞器中的酶的作用而进一步分解为乙酰辅酶A，这是一种重要的能量产生物质。
氨基基团则被转化为尿素，经过尿液排出体外。
氨基酸的分解代谢过程中产生的酮体和乙酰辅酶A可以进入三羧酸循环，产生更多的能量。
三羧酸循环是细胞内的一个重要能量产生途径，它将酮体和乙酰辅酶A转化为二氧化碳和水，并释放出大量的能量。
除了能量产生，氨基酸的分解代谢还产生一些重要的物质。
例如，苯丙氨酸可以通过分解代谢产生酪氨酸和色氨酸，这两种氨基酸是合成多种生理活性物质的前体。
色氨酸可以进一步转化为5-羟色胺，这是一种重要的神经递质。
酪氨酸则可以转化为多巴胺、肾上腺素和去甲肾上腺素，这些物质在神经系统和内分泌系统中起到重要的调节作用。
氨基酸的分解代谢还与身体健康密切相关。
一些遗传性疾病会导致氨基酸代谢的异常，进而引发一系列疾病。
例如，苯丙酮尿症是一种由苯丙氨酸代谢异常引起的疾病，患者体内苯丙氨酸积聚过多，会对大脑造成严重损害。
氨基酸的分解代谢还与人体免疫系统的功能密切相关。
一些氨基酸在免疫细胞中起到重要的调节作用，它们参与信号传导和调控免疫细胞的功能。
氨基酸代谢异常可能会导致免疫系统功能紊乱，从而增加感染和炎症的风险。
氨基酸的分解代谢是细胞能量产生和身体健康的重要过程。
它不仅产生能量，还产生一些重要的物质，参与调节神经和内分泌系统的功能，影响免疫系统的健康。
因此，了解氨基酸的分解代谢对于维持身体健康至关重要。
我们应该通过合理饮食和适当的运动来保持氨基酸代谢的平衡，以维持身体的正常功能。
氨基酸分解代谢的主要途径
氨基酸分解代谢的主要途径1. 引言1.1 概述氨基酸是生物体内构建蛋白质的基本单位，同时也是许多重要代谢途径的关键组分。
氨基酸分解代谢是生物体充分利用和回收氨基酸的过程，它在维持氮平衡、能量获取和产生新的有机化合物方面起着至关重要的作用。
1.2 文章结构本文将详细介绍氨基酸分解代谢的主要途径以及其中涉及到的相关反应和酶。
其次，我们还将探讨生物体内氨基酸分解代谢的生理意义和调节机制。
最后，通过总结已有的研究成果，并展望未来的研究方向，旨在深入了解和揭示氨基酸分解代谢在生命活动中的重要性。
1.3 目的本文的目标是系统阐述氨基酸分解代谢的主要途径，并探讨其在生理上扮演的角色以及可能存在的调节机制。
通过对该领域进行深入研究，可以为进一步理解人类健康与疾病之间的关系提供有益信息，并为相关疾病的治疗和预防提供指导。
同时，也有助于揭示生物体在适应不同环境和代谢状态下的复杂调节机制。
2. 氨基酸分解代谢的主要途径2.1 氨基酸概述在生物体内，氨基酸是构成蛋白质的基本单元，同时也是细胞代谢过程中重要的底物之一。
氨基酸分为两类：必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是指人体无法合成而必须从外部摄入的氨基酸，非必需氨基酸则是人体可以自行合成的。
当机体需要能量时或者摄入过多的氨基酸时，会启动相应的氨基酸分解代谢途径进行调节。
2.2 主要途径一- 转氨基反应转氨基反应是指将一种氨基团从一个化合物转移到另一个化合物中的化学反应。
在氨基酸分解代谢中，转氨基反应起着重要作用。
这种反应通过转移一个特定的α-氮杂原子团来实现。
其中最常见的是α-甲硫胱醇（DPNH）参与脱羧反应生成α-六亚甲四羧原子团，并通过丙二醛磷缺乏形成常见的α-酮基团。
2.3 主要途径二- 脱羧反应脱羧反应是将氨基酸中的羧基去除，生成相应的酮体或烯醇体。
脱羧反应在氨基酸分解代谢中也是一个重要的途径。
在这个过程中，通过特定酶的催化作用，氨基酸分子中的羧基被氧化或者还原，生成相应的产物。
生物化学 氨基酸的分解代谢
某些氨基酸产生一碳单位
一碳单位的载体：四氢叶酸THF
叶酸
2-氨基-4-羟基-6甲基蝶啶
对氨基苯甲酸
谷氨酸(1-7个)
5,6,7,8-四氢叶酸（THF，FH4）
叶酸广泛地存在于绿叶中，故名。缺乏症为巨幼红细胞贫血。 N5、N10可携带一碳单位，一碳单位主要用于嘌呤和嘧啶的合成。 一碳单位是个别氨基酸代谢产生的，如甲基、亚甲基、次甲基、亚胺甲基、甲酰基等。
谷氨酸
N-乙酰谷氨酸
氨基酸分解代谢加强 引起谷氨酸浓度增高 N-乙酰谷氨酸合成 别构激活氨甲酰合成酶
尿素合成加速
氨甲酰磷酸 合成酶I
氨甲酰磷酸
鸟氨酸循环 尿素
aa碳链进入TCA氧化
糖
氨基酸碳链进入TCA的途径 ①乙酰CoA途径 ②α-酮戊二酸途径 ③琥珀酰CoA途径 ④延胡索酸途径 ⑤草酰乙酸途径
注：就如在鸟类和爬行类那样， 灵长类动物嘌呤分解代谢的终产 物也是尿酸
氨自肝外转运至肝脏
谷氨酰胺的运氨作用
谷氨酰胺
肝
合成酶
外
谷氨酰胺 合成酶
L-谷氨酸
γ-谷氨酰磷 酸
丙氨酸的运氨作用
肝
谷氨酰胺酶 （肝线粒体）
L-谷氨酰胺 尿素
L-谷氨酸
鸟氨酸循环概述
• 合成场所：肝 • 原料：CO2、NH3 • 能源：ATP • 过程：鸟氨酸循环
胺
- γ-氨基丁酸, 谷氨酸脱羧形成, 抑制性神经递质, 对中枢神经有抑制作用 - 牛磺酸, 半胱氨酸加氧脱羧形成, 强极性物质, 是结合胆汁酸的组成部分 - 组胺, 组氨酸脱羧形成, 强烈的血管舒张剂, 能刺激胃酸及胃蛋白酶的分泌 - 5-羟色胺, 色氨酸脱羧形成, 抑制性神经递质, 在外周有收缩血管作用 - 多胺, 精氨酸脱羧生成腐胺, 腐胺转化形成亚精胺(精脒)和精胺,
26 氨基酸的代谢途径总结
34
Байду номын сангаас
27
尿素
氨基酸与其它衍生物质
• 丝氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸、色氨酸和组氨酸的分解 会产生一碳单位：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和 亚氨甲基。
• 一碳单位常参与一些重要物质如嘌呤、嘧啶、肌酸、 胆碱等的合成，在氨基酸和核苷酸代谢方面起重要的 连接作用。
• 氨基酸还可以通过脱羧作用产生具有重要生理作用的 胺类：γ-氨基丁酸、组胺等。
• 血液中的氨基酸浓度取决于蛋白质的分解和各组织 利用之间的平衡。人体每天更新总蛋白的1-2%，主 要是肌肉蛋白质。 • 氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行，可以将脱掉 的NH3生成尿素以排泄。 • 组织蛋白质分解生成的游离氨基酸中约85%可被重 新利用合成蛋白质，过多的氨基酸可被转变为糖和 脂肪贮存。
9
氨基酸的分解代谢示意图
脱氨基作用
• 氨基酸分解代谢的 基本反应是脱氨基 作用。 • 四种脱氨基酸作用 ：
① ② ③ ④ 转氨作用 氧化脱氨基 联合脱氨基 非氧化脱氨基
10
转氨反应
• 转氨反应：把一个氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸 的α-酮基的位置上。
谷氨酸
α-酮酸
α-氨基酸 α-酮戊二酸
• 原来的氨基酸变成α-酮酸，原来的α-酮酸变成相应的 氨基酸。反应可逆，由转氨酶催化，谷氨酸是转氨反 应中最主要的氨基供体。
尿黑酸 氧化酶
• Tyr还可转变成多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素， 也可合成黑色素。若Tyr酶缺乏会导致白化病。大脑 生成多巴胺的功能退化会导致帕金森氏症。
33
氨基酸合成的抑制剂可以作为除草剂
• 与动物不同，植物可以合成全部20种氨基酸，所以， 能够特异地抑制植物中这些‘动物必需氨基酸’合成 途径中的酶类的抑制剂可当作除草剂使用。
氨基酸代谢
氨基酸代谢蛋白质降解产生的氨基酸能通过氧化产生能量供机体需要，例如食肉动物所需能量的90％来自氨基酸氧化供给；食草动物依赖氨基酸氧化供能所占比例很小；大多数微生物可以利用氨基酸氧化供能；光合植物则很少利用氨基酸供能，却能按合成蛋白质、核酸和其他含氮化合物的需求合成氨基酸。
大多数生物氨基酸分解代谢方式非常相似，而氨基酸合成代谢途径则有所不同。
例如，成年人体不能合成苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸等八种必需氨基酸，婴幼儿时期能合成组氨酸和精氨酸，但合成数量不能满足要求，仍需由食物提供，昆虫不能合成甘氨酸。
人和动物，当食物缺少蛋白质或处于饥饿状态或患消耗性疾病时，体内组织蛋白质的分解即刻增强。
这说明人和动物要不断地从食物中摄取蛋白质，才能使体内原有蛋白质得到不断更新，但食物中的蛋白质首先要分解成氨基酸才能被机体组织利用。
本章只讨论蛋白质的酶促降解，组织内氨基酸的分解代谢和氨基酸合成代谢概况，而蛋白质的生物合成在本书第十三章讨论。
一、蛋白质的酶促降解膳食给人体提供各类蛋白质，在胃肠道内，通过各种酶的联合作用分解成氨基酸。
蛋白质在胃肠道内消化过程简述如下：食物蛋白质经口腔加温，进入胃后，胃粘膜分泌胃泌素，刺激胃腺的腔壁细胞分泌盐酸和主细胞分泌胃蛋白酶原。
无活性的胃蛋白酶原经激活转变成胃蛋白酶。
胃蛋白酶将食物蛋白质水解成大小不等的多肽片段，随食糜流入小肠，触发小肠分泌胰泌素。
胰泌素刺激胰腺分泌碳酸氢盐进入小肠，中和胃内容物中的盐酸。
pH达7.0左右。
同时小肠上段的十二指肠释放出肠促胰酶肽，以刺激胰腺分泌一系列胰酶酶原，其中有胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原和羧肽酶原等。
在十二指肠内，胰蛋白酶原经小肠细胞分泌的肠激酶作用，转变成有活性的胰蛋白酶，催化其他胰酶原激活。
这些胰酶将肽片段混合物分别水解成更短的肽。
小肠内生成的短肽由羧肽酶从肽的C端降解，氨肽酶从N端降解，如此经多种酶联合催化，食糜中的蛋白质降解成氨基酸混合物，再由肠粘膜上皮细胞吸收进入机体。
简述氨基酸分解代谢的主要步骤
简述氨基酸分解代谢的主要步骤
氨基酸分解代谢主要包括以下几个步骤：
1. 脱羧：氨基酸在细胞内被脱羧酶催化，失去羧基成为相应的酮酸和氨。
2. 氨基酸转氨酶反应：氨基酸与α-酮酸通过氨基转移酶催化作用发生转氨酶反应，生成新的氨基酸和α-酮酸。
3. 氨基酸脱氨：氨基酸经过转氨酶反应后生成的氨，进一步经过谷氨酰胺合成酶的作用转化为谷氨酰胺，然后由谷氨酰胺酶催化作用生成谷氨酸和尿素。
4. 酮酸分解：α-酮酸根据其结构不同，经过多种代谢途径进行氧化解酮作用。
最常见的是柠檬酸循环（三羧酸循环），其中的酮酸作为中间产物进一步代谢。
5. 尿素循环：尿素循环是在肝脏中进行的，通过谷氨酰胺、尿素等物质的参与，将氨基酸代谢产生的氨排除体外，以维持体内氮平衡。
总的来说，氨基酸分解代谢的主要步骤包括脱羧、氨基酸转氨酶反应、氨基酸脱氨、酮酸分解和尿素循环。
这些步骤共同参与氨基酸的代谢和能量的产生。
氨基酸的分解代谢
氨基酸的分解代谢氨基酸是构成蛋白质的基本单元，同时也是人体内重要的代谢产物。
氨基酸的分解代谢是指人体内氨基酸被分解为能量或其他代谢产物的过程。
这个过程涉及到多个酶和代谢途径，其中包括转氨酶、脱氨酶、氧化酶等。
氨基酸的分解代谢主要发生在肝脏和肌肉组织中。
肝脏是氨基酸代谢的主要场所，它可以将氨基酸转化为能量或其他代谢产物。
肌肉组织中的氨基酸则主要用于肌肉的合成和修复。
氨基酸的分解代谢可以分为两个主要途径：氨基酸转氨和氨基酸脱氨。
氨基酸转氨是指氨基酸中的氨基被转移到另一个分子上，形成新的氨基酸或其他代谢产物。
这个过程需要转氨酶的参与，其中最常见的是谷氨酸转氨酶。
氨基酸脱氨则是指氨基酸中的氨基被脱离，形成氨气和酮酸。
这个过程需要脱氨酶的参与，其中最常见的是谷氨酸脱氨酶。
氨基酸的分解代谢产生的代谢产物包括能量、尿素、酮酸等。
其中能量是最重要的代谢产物之一，它可以通过氨基酸的氧化代谢产生。
尿素则是氨基酸代谢的最终产物，它可以通过肝脏将氨基酸中的氨基转化为尿素，排出体外。
酮酸则是氨基酸脱氨代谢的产物之一，它可以被肌肉组织和其他组织利用为能量来源。
氨基酸的分解代谢对人体健康有着重要的影响。
一些疾病，如肝病、肾病等，会影响氨基酸的代谢，导致氨基酸代谢产物的积累和毒性物质的产生。
此外，一些遗传性疾病，如苯丙酮尿症、酪氨酸尿症等，也与氨基酸代谢异常有关。
总之，氨基酸的分解代谢是人体内重要的代谢过程之一，它涉及到多个酶和代谢途径，产生的代谢产物对人体健康有着重要的影响。
对于一些氨基酸代谢异常的疾病，及时的诊断和治疗是非常重要的。
氨基酸的分解代谢过程
氨基酸的分解代谢过程氨基酸的分解代谢过程通常涉及蛋白质降解、氨基酸转氨基反应和尿素循环等重要步骤。
以下是一般的氨基酸分解代谢过程：
1. 蛋白质降解：首先，蛋白质（由氨基酸组成）在体内被降解为单个氨基酸。
这个过程通常发生在胃和小肠，涉及胃酸和胃蛋白酶等酶的参与。
2. 氨基酸转氨基反应：氨基酸不能直接在体内储存，因此它们需要在分解过程中被转换成能够储存或排除的形式。
氨基酸转氨基反应是其中的关键步骤之一。
在这个过程中，氨基酸的氨基团被转移到α-酮酸上，形成新的氨基酸和α-酮酸。
这一过程通常涉及到氨基转移酶（aminotransferase）酶。
3. 尿素循环：转移后的氨基团一般会形成尿素，这是一种较为稳定且不具有毒性的物质。
尿素循环（或称尿素合成途径）发生在肝脏中，它将氨基团从氨酸转移到尿素上。
尿素然后进入血液，最终通过肾脏排除。
4. 能量产生：在氨基酸分解的过程中，α-酮酸可以进入三羧酸循环（TCA循环）进行氧化磷酸化，从而产生能量。
氨基酸的碳骨架也可以通过不同途径进入糖异生途径或脂肪酸合成途径。
总体而言，氨基酸的分解代谢过程是维持体内氮平衡、提供能量和产生代谢中间产物的重要过程。
这一过程的调节对于人体正常的生理功能非常重要。
1/ 1。
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况∙重点、难点∙第一节蛋白质的营养作用∙第二节蛋白质的消化,吸取∙第三节氨基酸的一般代谢∙第四节个别氨基酸代谢食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。
机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。
在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。
各组织中氨基酸的分布不均匀。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。
除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。
氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。
大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。
脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。
组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。
谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。
谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。
此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。
谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。
其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
(二)转氨基作用转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
氨基酸分解代谢的主要产物
氨基酸分解代谢的主要产物
介绍它
氨基酸是大多数有机物的组成部分，也是进行代谢的必要物质。
它通过氨基酸代谢而分解产生了许多有用的物质，这些物质都可以构成我们的细胞组织并帮助我们的身体更好地运行。
氨基酸分解，也称为氨基酸代谢，是一种生物学代谢过程，主要通过酶促反应将氨基酸氧化成碳水化物、氨基酸残基和水，从而引起细胞内重要代谢反应。
这些化学反应构成了氨基酸分解的主要产物：CO2、NH3、ATP、糖类产物及有机酸。
CO2是氨基酸分解代谢最主要的产物，在葡萄糖分解过程中每四个葡萄糖分子将分解产生6个CO2分子。
CO2可以释放出来，也可以由细胞吸收，将糖和氮基合并。
NH3是一种无色气体，由氨基酸分解过程中细胞内磷脂合成过程产生，主要为一种细胞毒性中介，所以一般只能暂时储存于细胞内，并随着能量的消除最终释放出来，从而维持细胞的健康。
ATP是细胞代谢的物质，是许多细胞活动的能量来源，而氨基酸分解过程正是ATP的有效生产源，最常见的氨基酸分解代谢反应是酸性氨基酸甲酰乙酸（也被称为羟肌酸），它可以在协助ATP产生的同时生成氨基酸残基。
氨基酸分解代谢还可以产生有机酸，比如乳酸和醋酸等，它们是维持细胞的健康的重要物质，对促进细胞活动有重要作用。
综上所述，氨基酸分解代谢的主要产物包括CO2、NH3、ATP、有机酸等，它们是维持细胞活性的关键物质，对细胞的合成有重要作用。
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第30、31章、氨基酸代谢（下册P299和p340）本章的重点：1、掌握脱氨基的多种方式。
2、掌握转氨基作用的概念。
掌握体内最重要的转氨酶（GPT、GOT）的名称、催化的反应并了解它们在临床诊断上的主要应用。
掌握转氨酶的辅酶的名称、与VitB6的关系并了解其作用机制。
3、熟悉L-谷氨酸脱氢酶（GLDH）催化的反应。
4、掌握“一般联合脱氨基作用”的概念、进行部位及反应过程。
熟悉“嘌呤核苷酸循环”的进行部位并了解其大致反应过程。
本章的主要内容：细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。
对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。
蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。
§3.1 氨基酸分解代谢（P303）：氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。
脱氨基的方式，不同生物不完全相同。
氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。
陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。
(1) 氨基酸的脱氨基作用：绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。
（1）氨基转移反应分两步进行：1. 氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。
2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。
详细机制可见P305 图30-3。
（2）转氨酶：已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。
1. 丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。
2. 天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。
人体转氨酶以ALT和AST活力最高。
（二）氧化脱氨基作用在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。
谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。
活性受底物及产物浓度左右。
（三）联合脱氨基作用氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。
（1）氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-酮戊二酸的分子上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，同时释放出氨（P307图30-5）。
此过程在肌体中广泛存在。
（2）嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用：次黄嘌呤核苷酸与Asp作用形成中间产物腺苷酸琥珀酸，后者在裂合酶作用下分解成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸水解生成游离氨基酸和次黄嘌呤核苷酸（P307图30-6）。
此过程在骨骼肌、心肌、肝脏及脑中存在。
（四）氨基酸的脱羧基作用在脱羧酶催化下生成相应的一级胺，产物常有重要生理作用。
Glu → r-氨基丁酸，神经递质，抑制神经。
His → 组氨，降血压，刺激胃液分泌。
Tyr → 酪氨，升高血压。
（五）氨的命运氨对生物机体有毒，脑对氨极为敏感，血液中含1%的氨就可引起中枢神经系统中毒。
因此生物体必须排泄氨。
水生动物直接排氨，大多数陆生动物排尿素，鸟类和陆生爬行动物排尿酸（结构式见P309）。
[氨的转运]：（1）主要通过Glu，反应如下：谷氨酸合成酶Glu + NH4+ + ATP Glu + ADP + P i + H+Glu为中性物质，易透过细胞膜，由血液到肝脏，在肝细胞中在谷氨酰胺酶作用下分解成Glu和NH3。
Glu是体内氨的一种运输、储存形式，也是氨的暂时解毒方式。
（2）在肌肉中可通过葡萄糖—丙氨酸循环，通过Ala则更经济。
肌肉在活动时消耗糖产生能量时会产生大量丙酮酸，同时产生氨。
两者都需要运送到肝脏中进一步转化，而先将两者转化成Ala再转运到肝脏十分经济。
在肝脏中Ala与α-酮戊二酸反应生成丙酮酸和Glu，丙酮酸经葡糖异生生成葡萄糖，经血液到肌肉中，再供产生能量使用，由此形成循环。
§3.2 尿素的形成尿素中的两个NH2，一个由Glu联合脱氨产生，另一个NH2来自Asp。
羰基来自CO2，由柠檬酸循环产生。
尿素在形成过程中是以鸟氨酸为载体形成尿素循环。
在尿素循环中，一分子鸟氨酸和一分子氨及CO2结合形成瓜氨酸，瓜氨酸与另一分子氨形成精氨酸，Arg水解形成尿素和鸟氨酸，完成一次循环。
尿素循环包括有5步酶反应，2步发生线粒体内，3步发生在细胞溶胶中，如P311图30-9所示。
（1）氨甲酰磷酸合成（第一个氮原子获取）：氨甲酰磷酸合成酶2ATP + HCO3-+ NH+4 + H2O H2NCOOPO32-α-酮戊二酸（氨甲酰磷酸）Glu+ 2ADP + P i反应中消耗2分子ATP（2）瓜氨酸生成：鸟氨酸转氨甲酰基酶H2NCOOPO32- + 鸟氨酸瓜氨酸 + Pi（3）瓜氨酸离开线粒体中，进入细胞溶胶，反应生成精氨琥珀酸（尿素中第二氮原子获取）。
COO- NH2+NH3+精氨琥珀酸合成酶∣ ‖ ∣瓜氨酸 + Asp + ATP -OOCCH2CHNH-C-NH-(CH2)3CHCOO-(精氨琥珀酸) + AMP + PP i（4）精氨酸形成：CHCOOH精氨琥珀酸裂解酶‖精氨琥珀酸 Arg + HOOCCH（延胡索酸）生成的延胡索酸为柠檬酸循环中间产物，将尿素循环和柠檬酸循环联系起来。
（5）尿素形成：精氨酸酶Arg + H2O 鸟氨酸 + 尿素鸟氨酸进入下一循环。
总反应耗能，使用3个ADP，生成2个ADP，1个AMP。
总的消耗4个高能键，但在Glu脱氢生成NH3时，产生一分子NADH，可放能。
尿素循环若出现问题，会发生“高血氨症”，使人智力迟钝，神经发育停滞，以至死亡。
§3.3 氨基酸碳骨架的代谢 P31420种氨基酸碳骨架，由20种不同的多酶体系进行氧化分解，最后集中形成5种产物进入柠檬酸循环。
这5种产物均为TCA的中间体。
柠檬酸循环（又称三羧酸循环，TCA）是糖、脂肪、蛋白三大物质代谢的共同通路，自乙酰辅酶A起，经柠檬酸等几个三羧酸，最终氧化成CO2和水，20种氨基酸碳骨架氧化分解形成的5种产物：①乙酰辅酶A（包括丙酮酸，乙酰乙酰辅酶A），涉及的氨基酸为Ala、Thr、Gly、Ser、Cys、Phe、Tyr、Leu、Lys和Trp等十种，简称C3族。
②α-酮戊二酸，涉及的氨基酸为Arg、His、Gln、Pro和Glu等五种，简称C5族。
③琥珀酰辅酶A，涉及的氨基酸为Ile、Met和Val等三种。
④延胡索酸，涉及的氨基酸为Phe和Tyr，它们除可生成乙酰辅酶A外还可代谢成延胡索酸。
⑤草酰乙酸，涉及氨基酸为Asp和Asn，可简称C4族。
祥见P315 图30-13，氨基酸碳骨架进入TCA途径。
从图中可看出：（1）C3族：A、T、G、S、C五种氨基酸经丙酮酸而形成乙酰辅酶A；F、Y、L、K、W五种氨基酸经乙酰乙酰辅酶A再形成乙酰辅酶A。
（2）C5族：R、H、Q、P四种氨基酸通过E转变成α-酮戊二酸。
（3）I、M、V三种氨基酸经琥珀酰辅酶A进入TCA。
（4）F、Y还可以被氧化酶降解为延胡索酸进入TCA。
（5）C4族：D、N经草酰乙酸进入TCA。
§3.4 生糖氨基酸和生酮氨基酸：生糖氨基酸：能增加尿中葡萄糖排出量，包括能生成丙酮酸，α-酮戊二酸、琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸。
生酮氨基酸：能增加尿中酮体排出量的氨基酸，包括在分解过程中转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸（可进一步生成乙酰乙酸和β-羟丁酸）。
生酮生糖氨基酸：既可生成酮体又可生成糖，如Phe和Tyr。
生酮、生糖氨基酸界限并不十分严格，只Leu为纯粹生酮氨基酸。
糖尿病人尿中酮体除来源于脂肪酸外，还来源于生酮氨基酸。
§3.5 由氨基酸衍生的重要物质：（1）氨基酸与一碳单位：许多氨基酸都可作为一碳单位来源，如Gly、Thr、Ser和His等。
一碳单位与氨基酸代谢、嘌呤和嘧啶生物合成以及S-腺苷甲硫氨酸（甲基提供者）生物合成有关。
一碳单位转移靠四氢叶酸。
（2）氨基酸与生物活性物质：由氨基酸来源的生物活性物质如P332 表30-2所示。
（1）氨基酸代谢：1. 黑色素生成：Tyr在酪氨酸羟化酶作用下氧化生成二羟苯丙氨酸（多巴），再在酪氨酸催化下氧化成苯丙氨酸-3，4-醌（多巴醌），然后聚合成黑色素。
反应见333 图30-34。
黑色素过多产生雀斑、老年斑，过少则为白癜风等白化病，用酪氨酸酶抑制剂可治疗黑色素过多，用激活剂可治疗白化病。
2. 酪氨酸产生儿茶酚胺类物质：Tyr在酪氨酸羟化酶作用下氧化成多巴，在芳香族氨基酸脱羧酶作用下失羧生成二羟苯乙胺（多巴胺），然后在多巴胺-β-羟化酶作用下氧化生成1-（3，4-二羟苯基）-2-氨基乙醇（去甲肾上腺素或称正肾上腺素），最后在苯乙醇胺-N-转甲基酶作用下甲基化生成肾上腺素，化学名称1-（3，4-二羟苯基）-2-甲胺基乙醇。
祥见P333 图30-35。
肾上腺素和去甲肾上腺素均为交感神经末梢的化学介质，使交感神经兴奋，对心脏、血管有生理作用，使血管收缩、血压急剧上升，为含氮激素。
肾上腺素使血糖升高，促进蛋白、氨基酸和脂肪分解，使肌体应付意外情况。
3. 拟肾上腺素：可代替肾上腺素的药。
麻黄碱（N-甲胺基-1-苯基丙醇），为苯丙胺（PPA）类化合物，还原失水为“冰毒”。
麻黄碱生理功能与肾上腺素相似，但有副作用。
4. 抗肾上腺素：肾上腺素受体分为α-受体和β-受体。
β-受体阻断剂：心得宁、心得安可抗心率失常，使心率减慢。
（2）色氨酸代谢产物：1. 色氨酸失羧得5-羟色胺。
见P334 图30-36。
5-羟色胺（5-HT）是脊椎动物的一种神经递质，含量与神经兴奋和抑制状态有关，也是血管收缩素，可使心率增加，肠道、支气管收缩。
5-HT拮抗药，可医治肠道运动亢进。
2. 吲哚乙酸：为Trp脱氨、失羧氧化后产物。
见P334，为植物生长激素。
3. 松果体素：由5-HT乙酰化、甲基化而得。
可促进老年人睡眠和调时差。
（3）组氨酸代谢产物组胺：由His脱羧而得，见P334，可使血管强烈舒张，作用血管平滑肌，抗组氨药（阻断组胺与受体结合），有镇静催眠作用。
（4）牛黄酸：氨基乙磺酸，为Cys氧化脱羧产物，是一种抑制性神经递质。
§3.6 氨基酸代谢缺陷症氨基酸代谢中缺乏某一种酶，都可引起症患，为代谢缺陷症，是分子疾病。
病因和DNA分子突变有关。
已发现氨基酸代谢病30多种，如P336 表30-3所示。