4.免疫球蛋白NEW
免疫球蛋白使用指南最新
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感谢支持！正文：就一般而言我们的免疫球蛋白使用指南最新具有以下内容：免疫球蛋白使用指南最新一、引言免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是机体免疫系统中至关重要的组成部分，它们通过特异性地识别和结合抗原，实现机体的免疫防御、免疫稳定和免疫监视功能。
随着医学技术的发展，免疫球蛋白在临床治疗中的应用越来越广泛。
本文旨在为读者提供一份最新的免疫球蛋白使用指南，帮助读者更好地了解和应用免疫球蛋白。
二、免疫球蛋白的分类与功能免疫球蛋白根据其结构和功能的不同，可分为五大类：IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。
每类免疫球蛋白都有其独特的生物学功能。
IgG：是血液中含量最高的免疫球蛋白，主要功能是抵抗感染，中和病原体或抑制其活性。
IgA：主要存在于黏膜表面，形成一层保护屏障，防止外来物质如病毒、细菌等侵入体内。
IgM：通常在感染早期产生，可作为某些疾病的早期诊断指标。
IgD：其确切功能尚不完全清楚，可能与B细胞的发育和分化有关。
IgE：参与介导机体对特定抗原的超敏反应，如花粉、食物等，导致出现过敏症状。
三、免疫球蛋白的使用方法免疫球蛋白的使用方法通常包括静脉注射和肌肉注射两种。
具体使用方法需根据患者的病情和医生的建议进行。
静脉注射：主要用于治疗严重感染、免疫缺陷性疾病等。
使用时需确保药品质量，避免安瓿破碎或药品出现沉淀和渣滓。
注射过程中需注意观察患者的反应，如有不适需及时停止注射。
肌肉注射：主要用于预防和治疗某些疾病，如免疫球蛋白缺乏症、过敏性疾病等。
第四章 免疫球蛋白
第四章免疫球蛋白第一节基本概念1、抗体：B淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合功能的免疫球蛋白，这类免疫球蛋白称为抗体。
1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。
因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。
实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。
20世纪40年代初期，Tiselius和Kabat用肺炎球菌多糖免疫家兔，证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。
肺炎球菌多糖免疫家兔后可获得高效价免疫血清。
然后加入相应抗原吸收以除去抗体，将除去抗体的血清进行电泳图谱分析，发现丙种球蛋白（γ-G）组分明显减少，从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。
2、免疫球蛋白：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。
区别：抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白并不都是抗体。
如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白结构与抗体相似，但无抗体活性。
免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。
前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。
第二节免疫球蛋白结构一、免疫球蛋白的基本结构（一）重链和轻链免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。
X 射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成。
1. 重链分子量约为50～75kD，由450～550个氨基酸残基组成。
免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。
据此，可将免疫球蛋白分为五类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。
第4章 免疫球蛋白
第四章 免疫球蛋白抗体（antibody ，Ab ）是介导体液免疫的重要效应分子，是B 细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，通过与相应抗原特异性地结合，发挥体液免疫功能。
早在十九世纪后期，von Behring 及其同事Kitasato 就发现白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素（antitoxin ），随后引入抗体一词来泛指抗毒素类物质。
1937年Tiselius 和Kabat 用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白以及α1、α2、β和γ球蛋白等组分，并发现抗体活性主要存在于γ区，故相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）（图4-1）。
1968年和1972年世界卫生组织和国际免疫学会联合会的专门委员会先后决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin ，Ig ）。
免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig ，sIg ）和膜型（membrane Ig, mIg ）。
前者主要存在于血液及组织液中，具有抗体的各种功能；后者构成B 细胞膜上的抗原受体。
第一节 免疫球蛋白的结构一、免疫球蛋白的基本结构X 射线晶体衍射结构分析发现，免疫球蛋白由四肽链分子组成，各肽链间有数量不等的链间二硫键。
在结构上Ig 可分为三个大小大致相同的片段，其中两个大小完全一致的片段位于分子的上方，通过一易弯曲的区域与主干连接，形成一”Y”字型结构（图4－2），组成Ig 单体，是免疫球蛋白分子的基本单位。
（一）重链和轻链任何一类天然免疫球蛋白分子均含有四条多肽链，其中，分子量较大的称为重链(heavy chain, H)，而分子量较小的为轻链(light chain, L)。
同一天然Ig 分子中的两条H 链和两条L 链的氨基酸组成完全相同。
1．重链 分子量约为50~75kD ，由450~550个氨基酸残基组成。
第四章免疫球蛋白
第四章免疫球蛋白抗体（antibody，Ab）是介导体液免疫的重要效应分子，是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，通过与相应抗原特异性地结合，发挥体液免疫功能。
早在十九世纪后期，von Behring和Kitasato就发现白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素（antitoxin），随后引入抗体一词来泛指抗毒素类物质。
1937年Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白以及α1、α2、β和γ球蛋白等组分，并发现抗体活性主要存在于γ区，故相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）（图4-1）。
1968年和1972年世界卫生组织和国际免疫学会联合会的专门委员会先后决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。
免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig，sIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。
前者主要存在于血液及组织液中，具有抗体的各种功能；后者构成B细胞膜上的抗原受体。
第一节免疫球蛋白的结构一、免疫球蛋白的基本结构X射线晶体衍射结构分析发现，免疫球蛋白由四肽链分子组成，各肽链间有数量不等的链间二硫键。
在结构上Ig可分为三个大小大致相同的片段，其中两个大小完全一致的片段位于分子的上方，通过一易弯曲的区域与主干连接，形成一“Y”字型结构（图4－2），组成Ig单体，是免疫球蛋白分子的基本单位。
（一）重链和轻链任何一类天然免疫球蛋白分子均含有四条多肽链，其中，分子量较大的称为重链(heavy chain，H)，而分子量较小的为轻链(light chain，L)。
同一天然Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。
1．重链分子量约为50~75kD，由450~550个氨基酸残基组成。
各类免疫球蛋白重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不尽相同，因而其抗原性也不同。
蛋白防御功能之免疫球蛋白
蛋白防御功能之免疫球蛋白免疫球蛋白(英文：immunoglobulin，ig)是一组具有抗体活性的蛋白质，ig由浆细胞产生，主要存在于生物体血液和和其他体液(包括组织液和外分泌液)中，约占血浆蛋白总量的20%;还可分布在b细胞表面。
免疫球蛋白分子的功能Ig是体液免疫应答中发挥免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。
(一)特异性结合抗原Ig最显著的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。
Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区(尤其是V区中的高变区)的空间构成所决定的。
Ig的抗原结合点由L链和H链超变区组成，与相应抗原上的表位互补，借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合，这种结合是可逆的，并受到pH、温度和电解浓度的影响。
在某些情况下，由于不同抗原分子上有相同的抗原决定簇，或有相似的抗原决定簇，一种抗体可与两种以上的抗原发生反应，此称为交叉反应(cross reaction)。
抗体分子可有单体、双体和五聚体，因此结合抗原决定簇的数目(结合价)也不相同。
Fab段为单价，不能产生凝集反应和沉淀反应。
F(ab')2和单体Ig(如IgG、IgD、IgE)为双价。
双体分泌型IgA有4价。
五聚体IgM理论上应为10价，但实际上由于立体构型的空间位阻，一般只有5个结合点可结合抗原。
B细胞表面Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体，成熟B细胞主要表达SmIgM和SmIgD，同一B细胞克隆表达不同类SmIg其识别抗原的特异性是相同的。
(二)活化补体1.IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。
当抗体与相应抗原结合后，IgG 的CH2和IgM的CH3暴露出结合C lq的补体结合点，开始活化补体。
由于Clq6个亚单位中一般需要2个C端的球与补体结合点结合后才能依次活化Clr和Cls，因此IgG活化补体需要一定的浓度，以保证两个相邻的IgG单体同时与1个Clq分子的两个亚单位结合。
免疫球蛋白使用指南最新
免疫球蛋白使用指南最新好啦，今天咱们来聊聊免疫球蛋白。
这玩意儿听起来高大上，但其实就像我们生活中的一把“保护伞”，防风挡雨的那种。
免疫球蛋白，顾名思义，就是我们身体里的免疫系统的“战士”，它们负责保护我们免受各种病菌的侵袭。
这不就像咱们小时候打的那种“护身符”，时刻守护着我们的健康吗？现在，免疫球蛋白的使用越来越广泛，尤其在医院里，医生们用它来对付一些麻烦的家伙，比如那些顽固的感染、免疫缺陷等等。
就拿最近的研究来说，发现免疫球蛋白可以有效对抗一些病毒，这简直就是个“救星”！可是呢，使用它可不是随便的事，医生得根据具体情况来开，毕竟不是所有人都适合这个，咱们可不能“一刀切”。
想象一下，免疫球蛋白就像是我们身体的特警，专门负责打击那些坏蛋。
它们在血液里巡逻，一旦发现敌人，立马就展开行动！但是，这可得看它们的“指挥官”——医生的判断。
医生会根据你的症状、病史，还有身体状况来决定是不是要给你用这个“特警”。
如果医生认为你需要，那就放心大胆地使用吧，毕竟专业的事交给专业的人。
使用免疫球蛋白的时候，咱们也得注意一些小细节。
像是输注的时候，得留心有没有过敏反应啊，这就像给你家狗狗洗澡，得时刻盯着，别让它跑了。
不然，反应来了可就得不偿失。
不过，大多数情况下，免疫球蛋白的安全性还是挺高的，使用起来大部分人都能顺利渡过这段时期。
有朋友可能会问，免疫球蛋白是不是万能的呢？其实嘛，虽说它对很多病都能帮上忙，但也不是所有病都能一击即中。
就像老话说的“百药不如一食”，饮食和生活方式才是根本。
免疫球蛋白虽然厉害，但再强也得依靠咱们自己身体的其他系统。
生活习惯好，营养均衡，这才是王道！咱们再说说免疫球蛋白的副作用。
虽然大多数人使用后没啥问题，但偶尔也会有一些小状况出现，像是发热、肌肉酸痛等等。
这些就像是身体在提醒你，“嘿，兄弟，注意一下哦！”不过别担心，一般来说，这些反应都是暂时的，等你身体适应了，就会好起来的。
很多人可能会觉得，免疫球蛋白听起来高大上，其实它跟我们日常生活有着千丝万缕的联系。
免疫球蛋白的名词解释
免疫球蛋白的名词解释免疫球蛋白的名词解释免疫球蛋白是一种重要的免疫系统分子，也称为抗体。
人体免疫系统能够避免外部侵入物质的影响，这归功于免疫球蛋白的敏锐识别和针对性攻击。
本文将对免疫球蛋白的定义、结构、种类及作用进行详实的解释。
一、免疫球蛋白的定义免疫球蛋白是一类由B淋巴细胞分泌的蛋白质。
它是抗原随环境刺激后产生的免疫应答的核心分子。
免疫球蛋白有极高的分子特异性和选择性，可以识别一系列不同类型的抗原并与之结合，从而激发针对特定抗原的免疫应答。
二、免疫球蛋白的结构免疫球蛋白是一种神奇的分子，在各种生命体中都有一致的结构特征。
它的分子量较大，由两类结构分子组成，即重链和轻链。
免疫球蛋白的基本结构由两个相同或相似的轻链和两个相同或相似的重链组成。
轻链和重链通过共价键连接在一起，使得免疫球蛋白分子呈Y 字型结构。
而不同种类的免疫球蛋白的重链+和轻链组合方式不同，形成特定的抗原识别特性。
三、免疫球蛋白的种类免疫球蛋白种类繁多，包括IgG、IgM、IgA、IgD和IgE等。
IgG 是人体中主要的免疫球蛋白，约占总免疫球蛋白的75%。
IgM在生理情况下占10%~15%的免疫球蛋白，是最早产生的抗体，起到了启动免疫系统的作用。
IgA在黏膜组织中广泛存在，主要介导肠道以及呼吸道等特定部位感染；IgD较少发现，在B细胞表面存在，可能参与了B细胞的活化；IgE储存在体内的肥大细胞和嗜酸性粒细胞中，它的重要功能是介导机体对寄生虫等异物的抵抗。
四、免疫球蛋白的作用免疫球蛋白的主要作用是消除体内外各种异物。
它能与抗原高亲和性地结合，形成免疫复合物从而促进抗原的清除。
该作用体现在几个方面：其一，通过中和外来进攻的病原体；其二，结合与病原体导致的免疫反应，诱导白细胞对异物进行消灭；其三，免疫球蛋白还可激发细胞毒性T淋巴细胞对目标细胞进行杀伤。
总之，免疫球蛋白是一个控制人体内免疫反应的重要蛋白分子。
它通过识别特定的抗原、引发免疫反应、参与抗原清除和细胞毒实在等作用，防止微生物、肿瘤、自身组织发生疾病的侵袭。
免疫球蛋白
七、免疫球蛋白基因
七、免疫球蛋白基因：基因重排
重组信号序列 (recombination signal sequence， RSS)是由寡核苷酸组成的七聚体(heptamer) [5‘CACAGTG3’]、九聚体(nonamer) [5‘ACAAAAACC3’]，以及两者之间较少保守 性的间隔序列(spacer)所组成。
Susumu Tonegawa（利川根进）
The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1987
"for his discovery of the genetic principle for generation of antibody diversity"
高）、唾液、泪液中 ＊ 功能: 对机体的局部粘膜(如呼吸道、消化道粘膜)的抗
感染免疫有重要作用。 ＊ 新生儿通过母乳喂养，可获得被动免疫。
IgD
＊单体结构；
＊血清含量低，占Ig总量的0.2％；半衰期极短，仅3天 （铰链区长）
＊ B细胞表面的IgD（SmIgD）是成熟B细胞的重要表面标 志：未成熟B细胞仅表达mIgM，成熟B细胞（初始型） 表达mIgM和mIgD，活化或记忆性B细胞mIgD逐渐消失。
二、免疫球蛋白的功能区
结构域：Ig的多肽链分子中约110个氨基酸可 折叠成由链内二硫键连接的具有特定功能的球 形结构。称为免疫球蛋白的功能区或结构域 （domain）.
＊ VL和VH: 抗原结合部位 ＊ CL和CH1:同种异型的遗传标记所在处 ＊ CH2和CH3：
① IgG的CH2和IgM的CH3: 补体C1q结合点； ② 母体的IgG借助CH2通过胎盘进入胎儿体内 ＊ CH3、CH4: 与细胞Fc受体结合的部位 IgG的CH3可结合细胞表面的FcR，IgE的CH2和CH3 可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc受体结合。
免疫球蛋白功效与作用
免疫球蛋白功效与作用免疫球蛋白，又称抗体，是一种人体内的免疫系统产生的蛋白质，具有非常重要的免疫功能。
它作为免疫系统中的核心分子，能够与病原体结合并中和其毒力、抑制其复制、激活其他免疫细胞等，从而起到保护机体免受感染的作用。
免疫球蛋白主要由骨髓中形成的B淋巴细胞分泌，并广泛存在于人体的各种组织和体液中，如血液、淋巴液、肠道黏膜等。
它的基本结构是由两个重链和两个轻链以二聚体形式组成，每个链上都有特定的抗原结合部位，能够识别和结合大量的病原体，包括细菌、病毒、真菌、寄生虫等。
通过与这些病原体结合，免疫球蛋白可以发挥许多重要的免疫功能。
首先，它能够中和病原体的毒力，即通过结合病原体的毒素分子，阻止其对人体细胞的破坏。
例如，当细菌感染时，免疫球蛋白可以结合细菌产生的毒素，形成毒素-抗体复合物，从而中和毒素的活性，防止其对人体细胞的伤害。
其次，免疫球蛋白能够抑制病原体的复制。
当病原体进入人体后，免疫球蛋白可以结合病原体的表面抗原，阻止其与人体细胞结合，从而抑制其进一步复制和扩散。
此外，免疫球蛋白还能够通过激活其他免疫细胞，如巨噬细胞、自然杀伤细胞等，增强它们的吞噬和杀伤能力，进一步清除病原体。
免疫球蛋白还具有重要的传递免疫记忆的功能。
当人体首次接触某种病原体后，B淋巴细胞会分化为抗体产生细胞并分泌相应的免疫球蛋白。
在这个过程中，一小部分B细胞会分化为记忆B细胞，它们能长期寿存并迅速分化为抗体产生细胞，当再次接触同种病原体时，迅速产生更多的抗体，从而形成对病原体的免疫保护。
这就是人体产生持久免疫的基础，也是许多疫苗接种后能够提供长期保护的机制之一。
免疫球蛋白还具有非特异性抗炎作用。
研究表明，免疫球蛋白能够调节炎症反应，减轻炎症的发生和发展。
当人体受到刺激后，免疫球蛋白会通过与某些调节分子结合，抑制炎症介质的产生和释放。
例如，免疫球蛋白可以抑制炎症细胞释放的肿痛因子，减轻组织损伤和疼痛感。
除了上述免疫功能外，免疫球蛋白还具有许多其他的生物学活性。
4.免疫球蛋白
（三）独特型（idiotype） 同一个体不同B细胞克隆所产生的Ab分子V区所特 有的抗原特异性标志。
1．Ig分成κ和λ两个型，其依据是 A．VL B．CL C．VH D．CH E．绞链区 2．SIgA的J链的合成细胞是 A．黏膜下浆细胞 B．淋巴结中的浆细胞 C．B细胞 D．巨噬细胞 E．黏膜上皮细胞 3．产生抗体的细胞是 A．T细胞 B．M细胞 C．NK细胞 D．浆细胞 E．肥大细胞 4．独特型抗原决定簇的氨基酸差异主要在 A．恒定区 B．绞链区 C．可变区 D．超变区 E．补体结合区
4．参与I型超敏反应的最重要的Ig是 A．IgG B．IgM C．SIgA D．IgE E．IgD 5．儿童患肠道寄生虫病时血液和肠粘液中哪种Ig可增高？ A．IgG B．IgA C．IgM D．IgD E．IgE 6．关于IgG，下列哪一项是错误的？ A．是血清中的主要Ig B．含糖量少于其它Ig C．大多数抗菌性抗体属于IgG D．半衰期为3天 E．可通过胎盘 7．IgG与葡萄球菌A蛋白结合的部位是： A．Fc段 B．Fab段 C．绞链区 D．VH区 E．CL区
第一节 Ab的结构
一、基本结构：
N
NN
L
S-S -S-S- S-S
L
H
H C
C
(一)重链（heavy chain，H） 轻链（light chain，L）
重链5种——5类Ig
—IgM —IgG（ IgG 1、
IgG 2、 IgG 3、 IgG 4）
—IgA（ IgA1、
IgA2 ）
—IgD —IgE
三、IgA
两种类型： 血清型 --- 单体，以IgA表示，存在于血清中，占 血清Ig总量的10～15%，具有中和及调理等作用；
4.免疫球蛋白
单克隆抗体用于免疫治疗存在的问题 异种抗体反应： 鼠源性单抗用于人体，导致异源 性超敏反应发生。
三、基因工程抗体 • 由基因重组技术制备的抗体称为基因工 程抗体，也称第三代抗体。 • 在DNA水平对Ig基因进行切割、拼接或 修饰，导入受体细胞表达的抗体。 • 如人-鼠嵌合抗体、改型抗体、双特异性 抗体、小分子抗体等。
– 同一种属内不同个体间的Ig所具有的不同抗
原特异性标志，为个体性标志
– 主要存在于Ig的C区。
同种异型决定 簇分布区域
（三）独特型（idiotype）
– 每个Ig分子所特有的抗原特异性标志，其表 位称为独特位 – 存在于Ig的V区。 – 独特型表位可在异种、同种异体甚至自身体 内诱导产生相应的抗体，称为抗独特型抗体。
第五节 人工制备抗体
一、多克隆抗体 由多个克隆细胞产生的多种抗体的混合 物即多克隆抗体，也称第一代人工抗体 诱发多个B 天然抗原 机体 细胞克隆活 （多个抗原表位） 化
产生多种针对不同表位的相应抗体 （多克隆抗体）
多克隆抗体
• 获得途径：动物免疫血清、恢复期病人 血清或免疫接种人群 • 优点：作用全面，具有中和抗原、免疫 调理、CDC、ADCC等作用；来源广泛， 制备容易 • 缺点：特异性不高、易发生交叉反应， 不易大量制备
– 原理：免疫小鼠的脾细胞（含大量B细胞）与
同系小鼠骨髓瘤细胞融合，形成杂交瘤细胞。
杂交瘤细胞既有脾细胞产生特异性抗体的功能，
又有瘤细胞可长期在体外传代培养的特点。
单克隆抗体的特性 高度均一性： 纯度很高的均一性抗体 高度专一性： 只对抗原分子上某一抗原表位起反应 大量产生及稳定性： 杂交瘤细胞能在体内外无限繁殖和传代
•从结构上看： •Ig互补决定簇（超变区）＝抗原结合部位＝独特型表位
第四讲免疫球蛋白
经滴鼻、点眼、饮水及喷雾途径免疫，均可产生分泌型IgA而建 立相应的黏膜免疫力。
四、IgE
IgE以单体分子形式存在，分子量为190 ku。 IgE是由呼吸道和消化道黏膜固有层中的浆细胞所产生
2.亚类
同一种类的免疫球蛋白，又可根据其重链恒定区的微 细结构，二硫键的位置与数目及抗原特性的不同，可 分为亚类。
人的IgG有IgG1、IgG2、IgG3、IgG4四个亚类；IgA有 IgA 1和IgA2；IgM有IgM1和IgM2；IgE和IgD未发现亚 类。
3.型（type）
根据轻链恒定区的抗原性不同，各类免疫球蛋白的轻链分为 κ和λ两个型
受体的结合部位。 绞链区（hinge region）—CH1与 CH2之间大约30个氨基酸残
基的区域，与抗体分子的构型变化有关。
二、免疫球蛋白的水解片段 与生物学活性
木瓜蛋白酶
胃蛋白酶
pFc’
1. Fab片段的组成与生物学活性 （frament antigen-binding, Fab）
组成 由一条完整的轻链和N端1/2重链所组成。轻链VL，
κ型轻链无亚型
二、免疫球蛋白的免疫决定簇
1.同种型决定簇（isotype determinants）
在同一种属动物所有个体共同具有的免疫球蛋白抗决定簇。 主要存在于重链和轻链的C区。 在同一种属动物不同个体之间同时存在不同类型（类、亚类、
型、亚型）的免疫球蛋白，不表现出抗原性。 将一种动物的抗体（免疫球蛋白）注射到另一种动物体内，
亲细胞性抗体—IgG可与T、B淋巴细胞，K细胞，巨噬细胞 等结合，IgE可与肥大细胞和嗜酸性粒细胞结合。
第四章免疫球蛋白PPT课件
Fc段 即结晶片段。用木瓜蛋白酶消化IgG分子， 可得到两个Fab和一个Fc段。Fc段含有两 条重链羧基端侧的1／2多肽链。该片段无 抗体活性，但具有活化补体、结合细胞和 通过胎盘等生物学功能。
IgM 是个体发育中出现最早的免疫球蛋白，分 子量最大，不能通过血管壁，主要存在于 血液中，脾脏是主要合成部位，杀菌、溶 菌促进吞噬等作用显著强于IgG。
五、运动与分泌型免疫球蛋白A
问题： 1、SIgA是如何产生的？ 2、 SIgA主要具有什么功能？ 3、不同强度运动SIgA的主要如何变化？ 4、运动与呼吸道感染的“J”型曲线是何含 义？
1、 SIgA是如何产生的？ 粘膜接触抗原，由局部固有层中浆细胞产 生。
2、 SIgA主要具有什么功能？ 抗感染 途径： 阻止黏附；溶解细菌；中和病毒；免疫排除
分为： 分泌型：sIg 存在于血液、体液中，具有抗 体的各种功能。 膜型：mIg 存在于B细胞膜上。 由于抗体广泛存在于体液中，因此将抗体 介导的免疫成为体液免疫
主要分为五类 IgG IgA IgM IgD IgE 具有相同的基本结构
2、抗体(Antibody) 是机体免疫细胞被抗原激活后，由分化成 熟的B细胞增殖、分化为浆细胞所产生的一 种蛋白质，是一类能与相应抗原特异性结 合的具有免疫功能的球蛋白。
由于抗体广泛存在于体液中因此将抗体介导的免疫成为体液免疫iggigaigmigdige是机体免疫细胞被抗原激活后由分化成熟的b细胞增殖分化为浆细胞所产生的一种蛋白质是一类能与相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白
第四章 免疫球蛋白(抗体)
运动免疫学
一、概念
1、免疫球蛋白（Immunoglobulin IG） 是指具有抗体活性或化学性质与抗体相似 的一类球蛋白。 电泳方法分离，曾被称为γ球蛋白。
4第四章 免疫球蛋白
第三章免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）1.免疫球蛋白Ig：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。
分为分泌型免疫球蛋白sIg、膜型免疫球蛋白mIg2.抗体（antibody，Ab）①概念：B细胞在抗原的刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白，称为抗体。
②存在部位：血清、其他体液或外分泌液中。
将抗体介导的免疫称为体液免疫。
将含有抗体的血清称为抗血清或免疫血清。
③电泳区带：抗体活性大部分在γ区带，故抗体曾有γ球蛋白（或丙种球蛋白）之称。
第一节免疫球蛋白的分子结构一、免疫球蛋白的基本结构：由二硫键相连的四条对称的多肽链构成的单体。
形成一“Y”字形结构。
重链、轻链四肽链结构：所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。
两条重链（H）和两条轻链（L）。
每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。
（一）重链与轻链（天然的Ig单体结构中，两条重链同类，两条轻链同型。
）1.重链（heavy chain，H链）450～550个氨基酸残基，分子量约55～75kD。
根据Ig重链恒定区的分子结构和抗原特异性的不同，Ig可分为五类：即IgG、IgM、IgA、IgD、IgE，相应H链为γ、μ、α、δ及ε链。
2. 轻链轻链为重链的1/2，约由214个氨基酸组成。
根据轻链的不同，分为κ、λ两型。
正常人血清Ig的κ:λ=2 :1（二）可变区和恒定区1.可变区（variable region，V区）近N端的1/2 L链和1/4（或1/5）H链，氨基酸的组成及序列变化较大，而得名。
⑴超变区（hypervariable region，HVR）：V区内变化最为剧烈的特定部位。
L链3个，H链3个。
因其在空间结构上可与抗原决定簇形成精密的互补，故又称互补性决定区（complementarity determing region，CDR）。
不同Ig分子在超变区结构上各自具有独特的氨基酸排序和构型特点，也称为Ig分子的独特型或独特型决定簇。
免疫球蛋白的名词解释
免疫球蛋白的名词解释免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是一类存在于脊椎动物体内的免疫蛋白，是机体免疫系统的重要组成部分。
它由免疫细胞B淋巴细胞合成，主要作用是识别和中和病原体，保护机体免受感染。
免疫球蛋白具有多种结构和功能，可分为五个亚类：IgG、IgM、IgA、IgE和IgD。
IgG是最常见的免疫球蛋白，在体液免疫中起主要作用。
它可以识别和结合到病原体表面的抗原，并激活免疫系统来中和和清除病原体。
IgG还可以穿过胎盘传递给胎儿，起到被动免疫的作用。
IgM是在机体首次接触到病原体时产生的第一个免疫球蛋白。
它的特点是分子大，具有五个抗原结合部分。
IgM可以有效地激活免疫系统，增强炎症反应，并参与凝集和弹性沉降反应。
IgA主要存在于体液中，如唾液、泪液和乳汁中，起到防止病原体侵入的作用。
它能与病原体结合并形成复合物，从而阻止其侵入机体组织。
IgA还参与黏膜免疫的发挥，维护黏膜屏障的完整性。
IgE参与机体对线虫感染和过敏反应的免疫应答。
它在过敏反应中起重要作用，能与过敏原结合并激活肥大细胞和嗜酸粒细胞，导致组织炎症反应。
IgD的功能还不太清楚，但它可能在B细胞的生长和分化中发挥一定的调控作用。
免疫球蛋白的产生和功能受到复杂的调控机制的控制。
当机体遭遇病原体入侵时，免疫球蛋白的合成量会显著增加，以应对感染。
此外，免疫球蛋白还参与体液免疫、细胞免疫和补体系统的相互作用，共同维持机体的免疫稳态。
总之，免疫球蛋白在机体免疫系统中扮演着重要的角色。
它们通过与抗原结合来主导机体的免疫应答，保护机体免受病原体的侵害。
这些蛋白质不仅仅是抗体，同时也是免疫系统的重要信号分子和免疫调控剂，对于维护机体的免疫平衡至关重要。
免疫球蛋白名词解释
免疫球蛋白名词解释免疫球蛋白，又称免疫球蛋白分子或抗体，是人体免疫系统中的一类重要分子，由免疫细胞（主要是B细胞）分泌而成。
免疫球蛋白可以识别和结合异物（抗原），并参与机体对抗原的免疫应答。
免疫球蛋白的命名通常以字母“Ig”开头，后跟一个数字和一个字母，如IgG、IgA、IgM等。
这些不同的免疫球蛋白在结构和功能上有所差异，但都具有识别和结合抗原的能力。
IgG（免疫球蛋白G）是人体血液中含量最多的一种免疫球蛋白，占总免疫球蛋白的70-80%。
IgG能够通过胎盘进入胎儿体内，起到保护胎儿内环境不受感染的作用。
IgG还具有中和病毒、激活免疫细胞和促进细胞毒性杀伤等功能。
IgA（免疫球蛋白A）是主要存在于体液中的免疫球蛋白，如唾液、泪液、乳汁和呼吸道分泌物等。
IgA能够阻止病原微生物进入体内组织，起到保护黏膜表面免受感染的作用。
IgM（免疫球蛋白M）是体液免疫应答中首先产生的一种免疫球蛋白，呈现多聚体结构。
IgM能够激活免疫细胞，起到抗菌和神经中和毒素的作用。
在疾病初期和急性感染时，血清中的IgM水平会显著升高。
除了上述常见的三种免疫球蛋白外，还有IgE（免疫球蛋白E）和IgD（免疫球蛋白D）。
IgE参与机体对抗寄生虫感染和过敏反应的调节。
IgD的功能目前仍不完全清楚，研究者认为它可能参与细胞免疫应答。
免疫球蛋白的结构由两部分构成：抗原结合部位和常量部位。
抗原结合部位是免疫球蛋白与抗原结合发生反应的部位，决定了免疫球蛋白的特异性。
常量部位在各种免疫球蛋白中相似，决定了免疫球蛋白的生物学功能和其他药理学特点。
免疫球蛋白在机体免疫应答中起到关键作用。
当机体暴露于感染、过敏或其他外界刺激时，免疫球蛋白能够识别并结合抗原，激活免疫系统，通过中性化和清除抗原保护机体免受病原体侵袭。
另外，免疫球蛋白还能够激活免疫效应细胞和调节免疫反应的程度和方向。
总之，免疫球蛋白作为人体免疫系统中的重要组成部分，具有识别和结合抗原、阻止感染、保护黏膜表面、中和病毒、激活免疫细胞等多种功能，为机体抵御感染、保持免疫平衡发挥着重要的作用。
免疫球蛋白五项标准
免疫球蛋白五项标准免疫球蛋白五项标准是指检测人体免疫系统的五种主要免疫球蛋白，它们包括IgA、IgG、IgM、IgE和IgD。
这五种免疫球蛋白具有不同的特征和作用，它们的水平可以反映出人体免疫系统的功能状态以及疾病的发生和发展情况。
下面将对这五项标准逐一进行介绍。
1. IgAIgA是一种分泌型免疫球蛋白，主要存在于黏膜表面，如口腔、肺、肠道和生殖道等处。
它的主要作用是抑制病原微生物在黏膜上的生长和入侵。
IgA水平的升高可能表示体内存在某些病原菌或炎症反应，例如某些自身免疫疾病、炎症性肠病等。
2. IgGIgG是最丰富的免疫球蛋白，它占据了血浆中免疫球蛋白总量的80%以上。
它是全身性的免疫球蛋白，可以通过胎盘透过到胎儿体内，同时也存在于组织液、脑脊液等处。
它的主要作用是中和病原微生物和毒素，促进巨噬细胞等细胞的吞噬作用。
IgG水平的升高可能是体内抵抗病原菌或其他抗原的反应，例如感染、肿瘤、自身免疫疾病等。
3. IgMIgM是第一种出现在体内的免疫球蛋白，通常被认为是新感染的指示器。
它是一种多聚免疫球蛋白，可以很快地识别并结合抗原而产生免疫应答。
它的主要作用是通过激活补体系统、调节炎症等反应协助免疫系统清除外来抗原。
IgM水平的升高通常意味着体内存在着急性感染或免疫缺陷疾病。
4. IgEIgE是一种对抗宿主过敏和寄生虫感染的重要免疫球蛋白，存在于血液和组织液中。
它的主要作用是在抗寄生虫免疫中起关键作用，同时也是过敏反应的重要介导物质。
IgE水平的异常升高可能导致过敏反应或其他免疫异常反应。
5. IgDIgD是一种存在于B细胞表面的免疫球蛋白，它的功能目前还不十分清楚，但是研究表明它可能参与免疫调节和细胞信号传递等过程。
IgD 水平的异常与一些免疫相关疾病的发生有关。
综上所述，免疫球蛋白五项标准可以通过检测不同免疫球蛋白水平的变化来反映人体免疫系统的状态。
在临床实践中，医生们可以通过检测免疫球蛋白水平的异常来帮助其进行疾病诊断和治疗。
免疫球蛋白特点
免疫球蛋白是一类具有抗体（Ab）活性或化学结构，可以与抗原结合的蛋白质，主要存在于生物体血液、组织液和外分泌液中，是检查机体体液免疫功能的一项重要指标。
免疫球蛋白的主要特点包括：
1. 免疫性：免疫球蛋白具有免疫作用，能够与抗原结合，发挥免疫功能。
2. 结构稳定性：免疫球蛋白的结构相对稳定，不易被降解，能够长时间保持活性。
3. 多样性：免疫球蛋白具有多种类型和亚型，不同类型和亚型的免疫球蛋白具有不同的结构和功能。
4. 特异性：免疫球蛋白具有高度特异性，能够与特定的抗原结合，发挥特定的免疫作用。
在临床应用上，免疫球蛋白可用于诊断疾病、预防疾病和治疗疾病，例如用于免疫缺陷病、自身免疫病、传染病等的预防和治疗。
此外，免疫球蛋白的结构和功能也是生物工程和药物研究的重要领域之一。
免疫球蛋白的结构和功能
免疫球蛋白的结构和功能1. 免疫球蛋白的简介哎，免疫球蛋白，听起来就像是一种高大上的科学名词，但其实它就像我们身体里的“超级英雄”。
想象一下，免疫球蛋白（我们常叫它“抗体”）就像是小小的保镖，专门保护我们不被外来入侵者，比如细菌和病毒给打扰。
这些小家伙是由我们免疫系统中的B细胞生产的，简直就是细胞界的“发明家”，随时准备跟入侵者拼个你死我活。
1.1 免疫球蛋白的类型免疫球蛋白可不止一种，它们可是有个大家族呢！主要有五种类型：IgG、IgA、IgM、IgE和IgD。
先说说IgG，这家伙是最常见的，身体里到处都是，可以说是抗体界的“常青树”。
接下来是IgA，它主要出现在我们的粘膜和体液里，比如口水和泪水，像是护卫在我们第一道防线上的守护者。
而IgM呢？就像是新手，刚开始的时候会优先出现。
至于IgE，它与过敏反应有着千丝万缕的联系，见到花粉、尘螨就会跟你闹得不可开交。
最后是IgD，虽然不太常见，但它在B细胞的成熟过程中扮演着重要角色。
1.2 免疫球蛋白的结构说到免疫球蛋白的结构，那可是相当有意思。
它们的形状像个“Y”，两边的手臂就是专门用来抓住那些坏家伙的。
中间的部分则是用来识别入侵者的“锁”，每种抗体都有自己独特的“钥匙”。
这就是为什么免疫系统能精确识别和对付不同的病毒和细菌。
形状的设计简直就是大自然的奇迹，真是让人感叹不已！2. 免疫球蛋白的功能免疫球蛋白的功能简直可以说是多得让人眼花缭乱。
首先，它们最基本的功能就是“中和”那些入侵者。
当病毒或细菌进入身体后，抗体会立马跟它们结合，像是给它们上了锁，这样它们就没法再继续作恶了。
接着，抗体还可以通过吸引其他免疫细胞来帮助消灭这些入侵者，就像是在招呼大伙一起上阵。
2.1 免疫记忆更神奇的是，免疫球蛋白还具备一种“记忆”功能。
就像你见过一个老朋友，过了一段时间再见面，依然认得出来。
当你第一次感染某种病毒后，B细胞会产生特定的抗体，并记住这个“敌人”。
如果同样的病毒再来，你的免疫系统就能迅速反应，派出“老战友”们，简直就是打仗时的特种部队，行动迅速而精准。
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抗原特异性结合位点 同种异型的遗传标记 补体结合位点 补体结合位点 结合FcR (MC,M,B,PMN,NK) 介导IgG通过胎盘 结合FcR (肥大细胞，嗜碱性粒细胞)
（二）免疫球蛋白的其他成分
1.J链（joining chain） 合成细胞：浆细胞 功 能：连接Ig单体形成多聚体。
如IgM---五聚体 sIgA---二聚体
（IgM、IgE）
• β三明治结构——Ig折叠
• 凡是具有这类独特折叠结构的分子被统称为 免疫球蛋白超家族
（immunoglobulin superfamily，IgSF）
各结构域（功能区）的功能
VH+VL CH+CL (IgG)CH2 (IgM)CH3 (IgG)CH3 (IgG)CH2+CH3 (IgE)CH4
Elvin Abraham Kabat （1914—2000）
血清蛋白电泳分离示意图
Normal sera
免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）
• 是指具有抗体活性或化学结构与抗体相 似的球蛋白。主要存在于血清和某些外 分泌液中，也可作为抗原识别受体存在 于B细胞表面。
免疫球蛋白可分为膜型和分泌型
• 如人IgG可分为IgG1~IgG4； IgA可分为IgA1和IgA2。
2.可变区与恒定区
（Variable & constant regions）
可变区（variable region , V区） N-末端 1/2L链 + 1/4(或1/5)H链 氨基酸的组成及排列顺序多变
恒定区（constant region , C区） C-末端 1/2 L链 + 3/4 (或4/5 )H链 氨基酸组成及排列顺序相对稳定
分泌型（secreted immunoglobulin，sIg）：
存在于体液（血清、血管外液体、外分泌液）中。
膜型（membrane immunoglobulin,mIg) :
存在于B细胞膜表面, 即BCR。比sIg多一个跨膜区 和一个胞浆区。
Ab与Ig的区别:
Ab都是Ig, 但Ig不都是Ab
重链（Heavy chain, H链）
N端
根据恒定区免疫原性不同分为：α
γδεμ
IgA IgG IgD IgE IgM
轻链（light chain, L链）
根据恒定区免疫原性不同分为：
κ、λ
同一天然Ig分子中的两条H、L链 的氨基酸组成相同
C端
每一类Ig还可以分亚类
• 同一类Ig的铰链区氨基酸组成和重链二 硫键的数目、位置也不同，据此可将同 类Ig分为不同的亚类：
骨架区（Framework region，FR): 维持超变区的空间构型。
B细胞表位
表位
抗 原
抗体 CDR
抗体分子的多样性
对来自不同B细胞克隆的Ig的L链氨基酸序列进行比较，发 现V区的变化主要集中在3个分别由6－10个氨基酸残基组成的 狭小区域内。这3个区即为超变区或互补决定区（CDR），参 与抗原结合部位的组成。
Ab是生物学功能上的概念 Ig是化学结构上的概念
二、免疫球蛋白的结构
（ Structure of Ig Molecules）
（一）Ig的基本结构 （二）Ig的其他成分 （三）Ig的水解片段
（一）基本结构
• Y字形的 Ig单体
1.重链和轻链 二硫键连接
（Heavy & light chains）
⑶IgM和IgE无铰链区
Ig的弹性活动
Ig分子结合抗原前后的构象变化
结合抗原之前
结合抗原之后
补体结
合位点
Fc
被屏障
暴露的 补体结 合位点
4.结构域（domain)
Ig分子每条多肽链折叠形成几个球 形的结构域，具有不同的生物学功 能，也称为Ig功能区。
轻链包括VL和CL两个结构域,重链含 有1个VH和3-4个CH结构域。
第四章 免疫球蛋白 (immunoglobulin, Ig)
免疫与病原生物学教研室 董颖
本章基本内容
一、免疫球蛋白的概念 二、免疫球蛋白的结构 三、免疫球蛋白的异质性 四、免疫球蛋白的功能 五、各类免疫球蛋白的特性与功能 六、人工制备抗体
一、免疫球蛋白的概念
• 首先了解一下：抗体 antibody，Ab
• 分为CH和CL。 • 各类Ig的CL长度基本一致
但CH长度有区别
同一种属个体的同一类Ig的C区 基本相同，V区各异。
3.铰链区（hinge region）
特点： ⑴富有弹性，易伸展弯曲。
原因：含大量脯氨酸和二硫键 作用：有利于 Ab 与Ag的结合
有利于Ab变构，暴露补体结合位点
⑵对木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感
2. 分泌片（Secretory Piece，SP)
（Secretory component，SC)
合成细胞：黏膜上皮细胞
功 能：
a. 帮助IgA穿越黏膜
b.保护sIgA抵抗蛋白酶的水解作用
（三）免疫球蛋白的水解片段
切割
切割
切割
木瓜蛋白酶
胃蛋白酶
Fab段
Behring, Emil Adolf von (1854-1917)
Kitasato, Shibasaburo (1852-1931)
Ab的概念（Antibody,Ab）
是B淋巴细胞接受抗原刺激后，活化增 殖分化为浆细胞所合成分泌的一类能与 相应Ag特异性结合的、具有免疫功能的 球蛋白。
Arne Wilhelm Kaurin Tiselius （1902—1971）
相 应 50 位置 上 40
CDR3
氨 基 30 酸
CDR1 CDR2
残 20 基
的 变
10
异 率0
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 110 120 130 140 150 160 170 180 190 200 210 220
Ig l 链 的 氨 基 酸 序 列
（2）恒定区（C区）
（1）可变区（V区）
N端
• V区可分为：
VH和VL
C端
高变区和骨架区
（ hypervariable region，HVR & Framework region，FR）
高变区（hypervariable region，HVR) 亦称为互补决定区(complementarity determining region,CDR): CDR1、 CDR2、CDR3共同构成Ag结合位点。