蛋白质的分解代谢重点
蛋白质的消化吸收和代谢过程
蛋白质的消化吸收和代谢过程
蛋白质是构成生物体内的重要组成部分之一，参与了身体的建造，修复和代谢等过程。
其消化和吸收过程分为口腔、胃、小肠等三个阶段。
1.口腔阶段
口腔中的蛋白酶会开始分解蛋白质，其中最主要的是唾液淀粉酶，它能够切断蛋白质分子中特定的氨基酸键，使其变成较小的肽链。
此外，还有口腔中的牙齿和舌头对食物机械性的破碎和搅拌，将大块的
蛋白质变成较小的颗粒，有利于后续的消化吸收。
2.胃阶段
蛋白质进入胃后，胃酸和胃蛋白酶会继续对其进行消化。
胃酸会
降低pH值，使蛋白质进一步分解为较小的肽链，同时也可以杀死微生物。
胃蛋白酶包括两种类型，胃酶和胃蛋白酶Pepsin，它们分别作用
于不同的氨基酸序列，通过剪断肽链，使其变成更小的多肽或寡肽。
此时，也释放出了一些胃蛋白酶的酶原，它们需要在酸环境中转化为
活性酶。
3.小肠阶段
食物经胃转化后进入小肠，这里将是蛋白质消化和吸收的主要场所。
在这个过程中，胰液和小肠黏膜分泌的酶将能够完整的消化肽链，将其切成更小的多肽，甚至是单个氨基酸。
胰蛋白酶、胰蛋白酶酶原、胰肠素等酶能够分解蛋白质成为肽和极小的多肽即小肽。
此外，在此过程中，小肠壁上的绒毛和黏膜也会释放胃酶和肠酶，最终将肽链消化成单个氨基酸，从而被肠壁吸收。
消化吸收后的蛋白质进入各个细胞内，通过代谢过程进行利用。
大部分的氨基酸会进入肝脏，通过代谢给人体提供能量；另一部分的
氨基酸则会经过转化，合成成为新的蛋白质，用于身体的建造和修复。
同时，也会有一定量的氨基酸被排出体外。
蛋白质的代谢途径
蛋白质的代谢途径蛋白质是构成生物体的重要物质之一，其代谢途径包括以下几个方面：1.蛋白质消化吸收：蛋白质摄入后，通过消化酶作用在胃和小肠中被水解成小肽和氨基酸，然后再被吸收进入血液循环系统。
2.蛋白质转化合成：体内通过蛋白质转化合成新的蛋白质，参与细胞质、细胞核、线粒体等细胞器的构建及细胞功能的实现。
3.蛋白质代谢和分解：身体内的蛋白质分解成为氨基酸，其中分别分解为外源性和内源性氨基酸。
外源性氨基酸来自于蛋白质的摄入，内源性氨基酸来自于细胞蛋白质分解。
氨基酸在肝脏中进行氨基团的转移、脱氨作用，生成尿素后从尿路排出。
而氨基酸的碳骨架则能够参与糖酵解、三羧酸循环等代谢途径之中产生ATP。
4.脂质代谢中的蛋白质：磷脂酰胆碱是细胞膜的主要成分之一，其中的胆碱来自于外源性而非内源性的甲基供体，斩正转移反应需要谷氨酰基转移酶和甲基转移酶的参与。
总之，蛋白质代谢是一个复杂的过程，需要多种酶的参与和各种途径的协同作用，其中涉及的化学过程是极其复杂的。
除了上述提到的代谢途径，蛋白质的代谢还涉及到其他一些关键的过程，如：5.氧化脱氨反应：在细胞分解蛋白质时，氨基酸的氨基团需要通过脱氨反应被除去，形成α-酮酸和游离氨基。
这个过程需要特定的酶催化，如转氨酶。
6.尿素循环：将氨基酸的氨基团无毒地转化为尿素的过程称为尿素循环。
此过程发生在肝细胞内部，将来自其他组织的氨基酸转换成为肝内的丙酮酸和尿素，其中丙酮酸经硫酸酯化后进入三羧酸循环。
而尿素则经由肾脏排出体外。
7.氨基酸转运：氨基酸需要穿越胆固醇成分的脂质双层细胞膜，以进入或退出细胞。
该过程由特定运输蛋白介导，如 L-氨基酸载体或 L-氨基酸交换蛋白。
8.应激反应：当身体遭受外界刺激或内部应激因素时，蛋白质代谢会发生变化。
这可能导致肌肉的分解和炎症的发生，为应对压力保护身体健康。
总之，蛋白质代谢广泛涉及到身体内多个器官和细胞之间的协作，通过多个途径来实现蛋白质的分解、合成、转移和利用，以维护生命活动的正常进行。
蛋白质的分解代谢习题与参考答案
第八章蛋白质的分解代谢一、名词解释1.蛋白质的互补作用：几种营养价值较低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率；2.蛋白质的腐败作用：未经消化的少量蛋白质及少部分消化产生的氨基酸或小肽均可能不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质或未吸收的消化产物进行分解；3.非必需氨基酸：机体需要且能够完全由机体合成的氨基酸；4.蛋白质的生理价值：进入人体的蛋白质保留率和百分比，吸收和利用程度；5.外肽酶：能水解蛋白质的氨基或末端肽键的蛋白质水解酶；6.内肽酶：能水解肽链内部位置肽键的蛋白质水解酶；7.氮正平衡：食入氮量大于排泄氮量，表示体内蛋白质合成量大于分解量；8.氮负平衡：食入氮量小于排泄氮量，表示体内蛋白质合成量小于分解量；9.氮总平衡：食入氮量等于排泄氮量；10.γ-谷氨酰基循环：氨基酸的吸收是在γ-谷氨酰转移酶（结合在细胞膜上）的催化下，通过谷胱氨酸（GSH）作用而转入细胞的；11.泛素：是一种由76个氨基酸构成的多肽，分子量8.45kD；12.必需氨基酸：机体需要，却不能自身合成或合成量很少的氨基酸，不能满足需求，必须由食物供给；13.转氨酶：催化转氨基作用的酶；14.转氨基作用：氨基酸的α-氨基与α-酮酸的酮基，在转氨酶的作用下相互交换，生成新的相应氨基酸和α-酮酸过程的作用；15.联合脱氨基作用：转氨作用和脱氨作用想偶联；16.鸟氨酸循环：精氨酸在精氨酸酶的作用下水解生成尿素和鸟氨酸，后者经膜载体转运到线粒体，再参与尿素合成循环；17.丙氨酸-葡萄糖循环：丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运循环过程；18.一碳单位：主要由于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸以及色氨酸的代谢生成。
二、填空题1．根据蛋白酶作用肽键的位置，蛋白酶可分为内肽酶和外肽酶两类，胰蛋白酶则属于内肽酶。
2. 蛋白质在细胞内降解需要与泛素有关的3 种重要酶参与，这三种酶是：泛素活化酶E1 、泛素结合酶E2 和泛素连接酶E3 。
蛋白质分解代谢的最终产物
蛋白质分解代谢的最终产物蛋白质是生物体内重要的营养成分之一，它在机体中的分解代谢是一个复杂而精确的过程。
经过一系列酶的作用，蛋白质分解成为最终产物，这些产物在人体中发挥着重要的功能。
本文将介绍蛋白质分解代谢的最终产物及其作用。
蛋白质分解代谢的最终产物主要分为两类：氨基酸和尿素。
氨基酸是蛋白质分解的基本单位，它们通过肠道吸收进入血液，然后被运输到细胞中用于合成新的蛋白质。
氨基酸还可以作为能量的来源，被氧化分解产生ATP（三磷酸腺苷），提供细胞所需的能量。
此外，氨基酸还参与合成多种生物活性物质，如激素、酶和抗体等。
尿素是蛋白质分解代谢的另一个重要产物。
在氨基酸代谢过程中，氨基酸发生脱氨作用产生氨基基团（NH2-），这些氨基基团会与二氧化碳结合形成尿素。
尿素是一种无毒的代谢产物，它通过肾脏被排泄出体外。
尿素的主要作用是维持氮平衡，保持体内氨基酸代谢的正常进行。
除了氨基酸和尿素，蛋白质分解代谢还会产生一些其他的代谢产物，如酮体和亮氨酸等。
酮体是一种由脂肪代谢产生的物质，它在某些情况下可以作为能量的来源，尤其是在长时间禁食或低碳水化合物饮食的情况下。
亮氨酸是一种必需氨基酸，它是蛋白质分解代谢中产生的重要产物之一，参与合成多种生物活性物质，如肌红蛋白和色素等。
蛋白质分解代谢的最终产物对人体具有重要的作用。
首先，氨基酸是构成人体蛋白质的基本单位，它们通过合成新的蛋白质维持身体正常的生长和修复。
其次，氨基酸还参与合成多种生物活性物质，如激素、酶和抗体等，维持机体的正常功能。
尿素的主要作用是维持氮平衡，保持体内氨基酸代谢的正常进行。
酮体在长时间禁食或低碳水化合物饮食的情况下可以作为能量的来源，维持身体的正常代谢。
亮氨酸参与合成多种生物活性物质，如肌红蛋白和色素等，对维持机体的正常功能具有重要作用。
蛋白质分解代谢的最终产物主要包括氨基酸和尿素，它们在人体中发挥着重要的功能。
氨基酸参与合成新的蛋白质以及多种生物活性物质，提供细胞所需的能量；尿素维持氮平衡，保持体内氨基酸代谢的正常进行。
生化教案蛋白质分解代谢
一、教学目标1. 让学生了解蛋白质分解代谢的概念和重要性。
2. 使学生掌握蛋白质分解代谢的过程和途径。
3. 培养学生对生化知识的兴趣和探究能力。
二、教学内容1. 蛋白质分解代谢的概念2. 蛋白质分解代谢的过程3. 蛋白质分解代谢的途径4. 蛋白质分解代谢的意义5. 蛋白质分解代谢与人体健康的关系三、教学重点与难点1. 教学重点：蛋白质分解代谢的过程和途径，蛋白质分解代谢的意义。
2. 教学难点：蛋白质分解代谢的具体步骤和机制。
四、教学方法1. 采用问题驱动法，引导学生思考蛋白质分解代谢的重要性。
2. 使用案例分析法，让学生了解蛋白质分解代谢在实际生活中的应用。
3. 利用多媒体教学，展示蛋白质分解代谢的过程和途径。
4. 开展小组讨论，培养学生合作学习和探究能力。
五、教学过程1. 导入：通过提问方式引导学生思考蛋白质分解代谢的概念和重要性。
2. 讲解：介绍蛋白质分解代谢的过程和途径，解释蛋白质分解代谢的意义。
3. 案例分析：分析实际生活中的蛋白质分解代谢实例，让学生加深理解。
4. 互动环节：开展小组讨论，让学生分享自己的观点和疑问。
6. 作业布置：布置相关练习题，巩固所学知识。
六、教学评估1. 课堂问答：通过提问方式检查学生对蛋白质分解代谢概念的理解。
2. 小组讨论：评估学生在小组讨论中的参与程度和思考深度。
3. 作业批改：检查学生对蛋白质分解代谢过程和途径的掌握情况。
4. 期中考试：设置有关蛋白质分解代谢的试题，评估学生的综合运用能力。
七、教学拓展1. 邀请生化专家进行讲座，让学生更加深入地了解蛋白质分解代谢的研究动态。
2. 组织学生参观实验室，实际操作蛋白质分解代谢的相关实验。
3. 推荐阅读资料，让学生拓展知识面，了解蛋白质分解代谢在其他领域的应用。
八、教学反思1. 反思教学内容：检查教学内容是否全面、深入，是否符合学生的认知水平。
2. 反思教学方法：评估所采用的教学方法是否有效，是否有利于学生的学习。
生物化学第11章 蛋白质的分解代谢
生物化学第11章蛋白质的分解代谢第十一章蛋白质的分解代谢课外练习题一、名词解释1、氮平衡；2、一碳单位；3、转氨基作用；4、联合脱氨基作用；5、必须氨基酸；6、生糖氨基酸；7、尿素循环。
二、符号辨识1、GPT；2、GOT；三、填空1、蛋白质消化吸收的主要部位是（），肠液中的肠激酶可激活（）酶原。
2、体内主要的转氨酶是（）转氨酶和（）转氨酶，其辅酶是（）。
3、体内氨的主要代谢去向是在（）内合成尿素，经（）排出。
4、肝脏通过（）循环将有毒的氨转变为无毒的（）。
5、谷氨酰胺是体内氨的（）、（）和（）形式。
6、氨在血液中的运输形式是（）和（）。
7、胃液中胃蛋白酶可激活胃蛋白酶原，此过程称为（）作用。
8、转氨酶的辅酶是（），它与接受底物脱下的氨基结合转变为（）。
9、体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为（）氨基酸。
10、人体先天性缺乏（）羟化酶可引起苯丙酮酸尿症；而缺乏（）酶可引起白化病。
四、判别正误1、蛋白质在人体内消化的主要器官是胃和小肠。
（）2、蛋白质的生理价值主要取决于必须氨基酸的种类、数量和比例。
（）3、L-谷氨酸脱氢酶不仅是L-谷氨酸脱氨的主要的酶，同时也是联合脱氨基作用不可缺少的重要的酶。
（）4、尿素的合成和排出都是由肝脏来承担的。
（）5、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）6、体内血氨升高的主要原因往往是肝功能障碍引起的。
（）7、谷氨酸是联合脱氨基作用的重要中间代谢物，若食物中缺乏时可引起脱氨基作用障碍。
（） 8、人体内若缺乏维生素B6、维生素PP、维生素B12和叶酸，均会引起氨基酸代谢障碍。
（） 9、在体内，半胱氨酸除作为蛋白质组成成分外，仅是产生硫酸根的主要来源。
（） 10、氨基酸的降解能导致糖的合成。
（）五、单项选择1、食物蛋白质的互补作用是指（）。
A、糖与蛋白质混合食用，提高营养价值；B、脂肪与蛋白质混合食用，提高营养价值；C、几种蛋白质混合食用，提供营养价值；D、糖、脂肪和蛋白质混合食用，提高营养价值； 2、必须氨基酸不包括（）。
第十一章 蛋白质代谢(一)
胺的代谢
大多数胺类对动物有毒，去向： 1）随尿排出； 2）在胺氧化酶作用下可进一步氧化分解：
合成尿素
氨
新氨基酸
糖 葡萄糖或糖原
甘油三酯
脂肪
氨
磷酸丙糖
基
α-磷酸甘油
脂肪酸
酸
磷酸烯醇丙酮酸
、 丙氨酸 糖 半胱氨酸
丙酮酸
及 丝氨酸
异亮氨酸 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
酮体
脂 苏氨酸
亮氨酸
肪 色氨酸 代 谢
色氨酸 草酰乙酸
亮氨酸 赖氨酸
柠檬酸
酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸
的 联
天冬氨酸 天冬酰胺
TAC
CO2
系
延胡索酸
α-酮戊二酸
三、氨基酸的一般代谢
生物合成 蛋白质
氨基酸 脱氨 氨、α-酮酸
分解代谢 脱羧 CO2、胺能源
三大代谢
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
消化吸收
合成
组织蛋白质
分解
尿素
氨 a-酮酸
脱氨基
氨基酸代谢库
酮体 氧化供能 糖
代谢转变
脱羧基
体内合成氨基酸 (非必需aa)
其它含氮化合物( 嘌呤、嘧啶等)
胺类
（一）脱氨基作用
（一）胃内消化： 1、胃蛋白酶（pepsin): 胃蛋白酶元→胃酸( H+) → 胃蛋白酶
2、胃酶作用：
蛋白质 胃蛋白酶 小分子肽→肠道 胃酶作用于：Phe(苯丙), Tyr(酪), Trp(色).( 芳香族）
Glu(谷), Gln(谷氨酰胺).(酸性氨基酸)。
（二）小肠消化
1、来自胰腺的酶： 1）内肽酶：水解pro内部肽键。 胰蛋白酶：Lys(赖)、Arg(精)羧基端肽键；(碱性） 糜蛋白酶：Phe(苯丙)、Tyr(酪)、Trp(色)肽键(芳香族） 弹性蛋白酶：Val(缬)、Leu(亮)、Ser(丝)、Ala(丙)肽
蛋白质的分解代谢
2.肠激酶
胰蛋白酶原
胰蛋白酶
糜蛋白酶原
糜蛋白酶
弹性蛋白酶原 羧基肽酶原
弹性蛋白酶 羧基肽酶
➢ 寡肽酶（氨基肽酶及二肽酶）
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 + 蛋白水解酶作用示意图
二肽酶
氨基酸
二、氨基酸的吸收
• 吸收部位：主要在小肠 • 吸收形式：氨基酸 • 吸收机制：耗能的主动吸收过程
蛋白质的吸收
在糖和脂肪等物质充分供应的条件下，为维持氮的总平衡，至 少必需摄入的蛋白质的量，称为～。成人每日最低蛋白质需要量为 30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为70~80g。
3. 蛋白质的营养价值
①必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要但自身不能合成，或合成不能满足需要的，必 须由食物供给的氨基酸，共有8种：赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、 异亮及缬氨酸。另有两种半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸
•其余10种氨基酸utrition value)
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、含 量和比例。衡量蛋白质营养价值高低的指标是蛋白质的 生理价值。
③蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸 可以互相补充而提高营养价值。
谷类：色氨酸多，赖氨酸少 豆类：色氨酸少，赖氨酸多
某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神
经递质从而影响脑功能，称假神经递质。
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH 酪胺
OH β-羟酪胺
β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿 茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生 异常抑制而昏迷，临床称为肝昏迷。
生物化学蛋白质的代谢分解
解约20克蛋白质，由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异,不可能全部被利用，因此,成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡,这是蛋白质的最低生理需 要量，要长期维持氮的总平衡,我国营养学会推荐正常成人每 日蛋白质需要量为80克，
转氨基的作用机制
转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯,即磷酸吡哆醛， 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的相互转变,起着传递氨基的作用，
生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式,也是体内合成非必需氨基酸和氨基酸互变 的重要途径之一，另外,转氨基作用还是联合脱氨基的 重要组成环节，
正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内,血清中转氨酶 的活性很低，肝组织中GPT的活性最高,心肌组织中GOT 的活性最高，
生理意义： 1、使肌肉中有毒的氨以无毒的丙氨酸形式输 出，
2、为肝脏提供合成尿素的氮源和糖异生的原 料,而肝糖异生产生的葡萄糖既为肌肉组织提 供能量又为肌肉排氨再循环提供了丙酮酸，
谷氨酰胺的运氨作用
部位：脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用：将氨运至肝、肾 酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应：不可逆,耗能
二、氨的代谢：
体内代谢产生的氨以及肠道吸收的氨进入血液形成 血氨，氨具有毒性,中枢神经系统对氨的毒性极为敏感，
生理情况下,氨的来源和去路始终保持动态平衡,体内 的 血氨浓度很低,一般不超过47～60μmol/L 1mg/L ，
对于严重肝病患者,其尿素合成能力降低,致使血氨增 高,过量的氨进入脑组织造成脑功能紊乱,常与肝性脑 病的发病有关，
四、氨基酸的脱羧基作用
有些氨基酸在脱羧酶的作用下可进行脱羧基作用,生成相应的胺 类，
生物化学
• 体内蛋白质降解参与多种生理、病理调节作用
如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱发癌瘤
（促进抑癌蛋白P53降解）等。
二、外源性氨基酸和内源性氨基酸组成氨基酸代谢 库
氨基酸代谢库(metabolic pool) 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性 氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代 谢，称为氨基酸代谢库。
一、细胞内蛋白质的降解
（一）不同蛋白质有不同半寿期
蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间， 用t1/2表示。 • 各种蛋白质降解速率不同；这些速率随生理需 要而变化。
（二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的 降解途径
1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖 途径降解 不依赖ATP 利用溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin) 降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命 的细胞内蛋白
蛋白质的酶促降解
蛋白质的营养功能
蛋白质是构成生物体细胞的主要成分
氧化供能 转化成其他营养物质和生理活性物质 具有多种生物功能
促进机体的生长发育和组织的更新与修补
生理需要量（成人）:
每日最低需要食进50-100g蛋白,以补充 体内蛋白的分解，保持氮平衡。
蛋白质的生理价值 是指被消化吸收的食物蛋白质经代谢转化为 机体组织蛋白的利用率。
（2）小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如 氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase) 内肽酶 羧基肽酶 等。 氨基肽酶
二肽酶
氨基酸 + 蛋白水解酶作用示意图 氨基酸
（二）氨基酸的吸收
•吸收部位：主要在小肠
•吸收形式：氨基酸、二肽、三肽
生物化学第十一章蛋白质的分解代谢
目录
（三）蛋白酶体： 存在于细胞核和胞浆内，主要降解异常蛋白质和短寿蛋白
质
26S蛋白 质酶体
20S的核心 2个α环：7个α亚基 颗粒(CP) 2个β环：7个β亚基
19S的调节颗粒(RP) : 18个亚基, 6 个亚基具有ATP酶活性
目录
目录
三、细胞内蛋白质降解过程
泛素介导的蛋白质降解过程
泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使 其激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步反应， 并需消耗ATP。
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酰环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
ATP ADP+Pi
γ-谷氨酰
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
（三）联合脱氨基作用 定义 两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸 脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
目录
转氨基偶联氧化脱氨基作用
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
H2O+NAD+
此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也 是体内合成非必需氨基酸的主要方式。
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
催化酶：
存在于肝、脑、肾中 辅酶为 NAD+ 或NADP+
蛋白质分解代谢的最终产物
蛋白质分解代谢的最终产物
蛋白质分解代谢的最终产物是氨基酸。
蛋白质是人体内重要的营养物质，它们是构成肌肉、骨骼、皮肤、毛发等组织的基本成分。
蛋白质的分解代谢是人体内的一项重要过程，它能够提供能量和维持身体正常的代谢功能。
蛋白质的分解代谢主要发生在肝脏和肌肉组织中。
在这个过程中，蛋白质被分解成氨基酸，然后通过血液循环运输到各个组织中。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们可以被身体利用来合成新的蛋白质，或者被分解成能量。
氨基酸在人体内的作用非常重要。
它们不仅是构成蛋白质的基本成分，还能够参与到许多生化反应中。
例如，一些氨基酸可以被转化成神经递质，参与到神经传递过程中。
另外，一些氨基酸还可以被转化成其他重要的物质，例如肝脏中的尿素，它是人体内排泄氮的主要代谢产物。
氨基酸的摄入对于人体健康非常重要。
人体无法自行合成所有的氨基酸，因此需要从食物中摄取。
一些富含蛋白质的食物，例如肉类、鱼类、奶制品等，都含有丰富的氨基酸。
此外，一些植物性食物，例如豆类、坚果等，也含有一定量的氨基酸。
蛋白质分解代谢的最终产物是氨基酸，它们是构成蛋白质的基本单元，也是许多生化反应的重要参与者。
人体需要从食物中摄取氨基
酸，以维持身体正常的代谢功能。
生物化学第8章-蛋白质分解代谢.
第九章蛋白质分解代谢【授课时间】4学时第一节蛋白质的营养作用【目的要求】1．掌握蛋白质的生理功能，氮平衡的概念和类型，必需氨基酸的种类。
2．熟悉蛋白质的需要量和营养价值。
3．了解蛋白质的消化作用和腐败作用【教学内容】1．详细介绍：蛋白质的营养作用2．详细介绍：蛋白质的需要量3．详细介绍：蛋白质的营养价值4．一般介绍：蛋白质的腐败作用【重点、难点】蛋白质的需要量和营养价值【授课学时】0．5学时第二节氨基酸的一般代谢【目的要求】1．掌握氨基酸的脱氨基作用和转氨基作用的机制。
2．熟悉α-酮酸的代谢。
【教学内容】1．一般介绍：氨基酸代谢概况 2．重点介绍：氨基酸的脱氨基作用3．详细介绍：α-酮酸的代谢【重点、难点】重点：联合脱氨基作用难点：转氨基作用的机制【授课学时】0．75学时第三节氨的代谢【目的要求】1．掌握氨来源与去路。
尿素合成部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。
2．了解高血氨症和氨中毒。
【教学内容】1．详细介绍：体内氨的来源2．一般介绍：体内氨的转运3．重点介绍：体内氨的去路【重点、难点】重点：鸟氨酸循环【授课学时】2学时第四节氨基酸的特殊代谢【目的要求】1．掌握一碳单位的概念、来源、载体、种类和生理意义。
2．了解氨基酸的脱羧基作用。
【教学内容】1．一般介绍：氨基酸的脱羧基作用2．详细介绍：一碳单位的代谢3．一般介绍：含硫氨基酸的代谢【重点、难点】重点：一碳单位代谢【授课学时】0．5学时第五节糖、脂类、蛋白质代谢的联系与调节【目的要求】熟悉糖、脂和蛋白质代谢的联系及代谢调节特点【教学内容】1．一般介绍：糖、脂和蛋白质代谢之间的联系2．一般介绍：代谢调节【重点、难点】难点：代谢调节【授课学时】0．25学时第八章蛋白质分解代谢第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节氨的代谢第四节氨基酸的特殊代谢第五节糖、脂类、蛋白质代谢的联系及调节第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节氨的代谢第四节氨基酸的特殊代谢H 2O 2 谷胱甘肽过氧化物酶 2 H 2O 2 G -S H 谷胱甘肽还原酶 G -S -S -G NADP ＋磷酸戊糖途径＋ N AD PH＋ H 在肝中， GSH 在谷胱甘肽 S-转移酶作用下，还可与某些非营养物，如药物、毒物等结合，以利于这类物质的生物转化作用。
蛋白质的分解代谢
蛋白质在体内先水解成氨基酸再进一步代谢，氨基酸代谢是蛋白质代谢的中心内容。
六、氨基酸的一般代谢：（1）氨基酸代谢库：分布于全身的游离氨基酸。
氨基酸的三个来源：食物蛋白的消化吸收、组织蛋白的降解、利用α酮酸和NH3合成非必需氨基酸。
四条去路：合成组织蛋白、脱氨基生成α酮酸和NH3、脱羧基生成胺类和CO2、通过特殊代谢途径生成一些重要的生物活性物质（肾上腺素、甲状腺激素等）。
（2）氨基酸脱氨基：生成α酮酸和NH3，方式：转氨基反应、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用（最主要）及其他脱氨基作用。
1、转氨基：由转氨酶（VitB6的活性形式磷酸吡哆醛、胺作辅酶）催化，反应可逆，只发生氨基转移不产生游离的NH3.除赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行此反应，将氨基转移给α酮戊二酸，生成谷氨酸和相应的α酮酸；不同的氨基酸由不同的转氨酶催化，重要的转氨酶有丙氨酸转氨酶（ALT）和天冬氨酸转氨酶（AST）。
正常情况下，转氨酶主要存在于组织细胞内（以肝和心中活性最高），而在血清中活性很低，急性肝炎患者血清ALT活性显著升高；心梗者血清AST活性显著升高。
2、氧化脱氨基：在L谷氨酸脱氢酶和氨基酸氧化酶，氨基酸氧化脱氢、水解脱氨基，生成NH3和α酮酸。
L谷氨酸脱氢酶的特点：体内分布广（肌组织除外）、活性高，能催化L谷氨酸氧化脱氨基，生成NH3和α酮戊二酸；以NAD+或NADP+（VitPP的活性形式）为辅酶的不需氧脱氢酶，所产生的NADH可通过氧化磷酸化推动合成ATP；所催化的反应可逆，其逆反应是细胞内合成谷氨酸的反应；是一种变构酶，活性受ADP、GTP等物质的变构调节。
3、联合脱氨基：在转氨酶和L谷氨酸脱氢酶的催化下，氨基酸可将氨基转给α酮戊二酸，生成谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨基。
反应可逆，其逆反应是体内合成非必需氨基酸的主要途径，主要在肝脏和肾脏中进行。
肌肉组织中，L谷氨酸脱氢酶活性低，可通过嘌呤核苷酸循环（可看作是另一种形式的联合脱氨基）将氨基酸脱氨基。
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蛋白质的分解代谢第一节蛋白质的营养作用1. 氮平衡nitrogen balance★氮平衡是指摄入氮与排出氮之间的平衡关系，它反映出体内蛋白质的代谢状况⑴氮总平衡——常见于健康成人⑵氮正平衡——常见于儿童、孕妇和康复期患者⑶氮负平衡——常见于长时间饥饿、消耗性疾病、大面积烧伤和大量失血等2.蛋白质的生理需要量日常饮食中的蛋白质摄入量应当高于最低生理需要量才能满足实际生理需要。
中国营养学会推荐我国成人的蛋白质日需要量为70～80g3.蛋白质的营养价值★补充蛋白质不能只考虑量，还要考虑质—蛋白质的营养价值。
食物蛋白营养价值的高低主要取决于其必需氨基酸含量的高低及所含必需氨基酸的种类和比例是否与人体对必需氨基酸的需求一致⑴必需氨基酸essential amino acid★必需氨基酸是体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸⑵非必需氨基酸nonessential amino acid⑶蛋白质的互补作用★将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用★选择下列哪类氨基酸都是必需氨基酸？ DA芳香族氨基酸B含硫氨基酸C碱性氨基酸D支链氨基酸E脂肪族氨基酸★选择不含必需氨基酸的是 DA芳香族氨基酸B含硫氨基酸C碱性氨基酸D酸性氨基酸E支链氨基酸★选择哪组是非必需氨基酸？ BA苯丙氨酸和赖氨酸B谷氨酸和脯氨酸C甲硫氨酸和色氨酸D亮氨酸和异亮氨酸E苏氨酸和缬氨酸第二节蛋白质的消化、吸收和腐败一、蛋白质的消化1. 胃内消化★胃黏膜主细胞分泌的胃蛋白酶原由胃黏膜壁细胞分泌的胃酸激活成胃蛋白酶⑴食物→粘膜→胃泌素→HCl、胃蛋白酶原⑵HCl杀菌、变性食物蛋白、激活胃蛋白酶原⑶胃蛋白酶最适pH值为1.5～2.5，水解芳香族氨基酸氨基肽键⑷食物在胃内停留时间很短，食物蛋白在胃内的消化并不完全，主要水解产物是多肽和少量氨基酸2. 小肠内消化★②外肽酶：羧肽酶A、羧肽酶B二、氨基酸的吸收和转运★肠黏膜、肾小管上皮和肌肉等的细胞膜上均存在着载体蛋白，能够在耗能、需Na＋的条件下将氨基酸主动吸收到细胞内三、蛋白质的腐败putrefaction★在胃肠道内的消化过程中，未被消化的食物蛋白和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠道菌作用，产生一系列对人体有害的物质，这一过程称为腐败2.肝昏迷与假神经递质★肝昏迷的假神经递质学说：假神经递质竞争性抑制儿茶酚胺传递兴奋，导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，临床上称为肝性脑昏迷，简称肝昏迷★选择被肠激酶激活的是 EA糜蛋白酶原B羧肽酶原C弹性蛋白酶原D胃蛋白酶原E胰蛋白酶原第三节氨基酸的一般代谢一、氨基酸代谢库amino acid metabolic pool1.转氨基大多数氨基酸都可以发生转氨基反应，并且都是将α- 氨基转移给α-酮戊二酸，生成谷氨酸和相应的α- 酮酸2.氧化脱氨基★3.联合脱氨基⑴★谷氨酸+ NAD(P)+ + H2O→α-酮戊二酸+ NAD(P)H + H+ + NH3氨基酸+ NAD(P)+ + H2O→α-酮酸+ NAD(P)H + H+ + NH33.联合脱氨基⑵4. 其他非氧化脱氨基Ser、Cys、Asp、His★选择氨基酸最主要的脱氨基方式是 BA还原脱氨基反应B联合脱氨基作用C氧化脱氨基作用D直接脱氨基E转氨基反应★选择氨基转移酶的辅基中含有 CA维生素B1 B维生素B2 C维生素B6 D维生素B12 E维生素PP★选择下列叙述错误的是 EA氨基酸的吸收是主动转运过程B氨基酸脱氨基的主要方式是联合脱氨基作用C氨基酸脱氨基生成α-酮酸和NH3 D氨基酸脱羧基生成胺和CO2E转氨基反应是所有氨基酸共有的代谢★选择可经转氨基反应生成谷氨酸的是 AA α-酮戊二酸B 草酰乙酸C 琥珀酸D 苹果酸E 延胡索酸★选择◆三羧酸循环某一中间产物可经转氨基反应生成 CA AlaB ArgC GluD LysE Ser★选择天冬氨酸氨基转移酶在哪种组织中活性最高？ EA肺B肝脏C脑D肾脏E心脏★选择丙氨酸氨基转移酶在哪种组织中活性最高？ BA 肺B 肝脏C脑D肾脏E心脏★选择血清中酶活性增高的主要原因通常是 DA酶由尿液中排除减少B体内代谢降低，使酶的降解减少C细胞内外某些酶被激活 D 细胞受损使细胞内酶释放入血E在某些器官中酶蛋白的合成增加★选择肝细胞内能直接进行氧化脱氨基作用的是 BA丙氨酸B谷氨酸C丝氨酸D天冬氨酸E缬氨酸★选择催化α-酮戊二酸和NH3生成相应含氮化合物的是 BA γ-谷氨酰转肽酶B L-谷氨酸脱氢酶C L-谷氨酰胺合成酶D 丙氨酸氨基转移酶E 天冬氨酸氨基转移酶★选择L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是 DA CoAB FADC FMND NADE TPP★选择天冬氨酸可由三羧酸循环的哪种中间产物直接生成？ BA α-酮戊二酸B 草酰乙酸C 琥珀酸D 苹果酸E 延胡索酸★选择在下列与氨基酸代谢有关的途径中，哪个对氨基酸的分解和合成都起着主要作用？C A丙氨酸—葡萄糖循环B甲硫氨酸循环C联合脱氨基作用D鸟氨酸循环E嘌呤核苷酸循环三、NH3的代谢③肠道吸收★临床上对高血氨病人禁用碱性肥皂水灌肠，对肝硬化产生腹水的病人不宜使用碱性利尿药，以免造成血氨升高㈡NH3的转运1. 谷氨酰胺的运氨作用★2. 丙氨酸－葡萄糖循环㈢尿素合成概述★1932年，德国学者Krebs和Henseleit研究发现，在有氧条件下将大鼠肝切片与铵盐保温数小时可以合成尿素★鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸都能促进尿素的合成，但它们的量并不减少他们提出尿素合成的鸟氨酸循环尿素循环机制概念★鸟氨酸循环：一个氮代谢途径，存在于脊椎动物的肝脏内，可以用氨基和CO2合成尿素，排出体外★⑴尿素的合成过程定位①氨甲酰磷酸的合成氨甲酰磷酸合成酶I氨甲酰磷酸合成机制②瓜氨酸的合成鸟氨酸氨甲酰基转移酶③Arg-Suc的合成精氨酸代琥珀酸合成酶④Arg-Suc的裂解精氨酸代琥珀酸裂解酶⑤Arg水解精氨酸酶★2. 尿素合成的生理意义★肝功能严重受损时尿素合成发生障碍，会导致血氨升高，称为高血氨症。
大量的NH3进入脑组织，与脑细胞内的α- 酮戊二酸结合生成谷氨酸，并进一步生成谷氨酰胺肝昏迷的氨中毒学说★选择人体内氨的主要代谢去路是 DA合成非必需氨基酸B合成谷氨酰胺C合成嘧啶碱D合成尿素E合成嘌呤碱★选择脑中氨的主要代谢去路是 BA合成必需氨基酸B合成谷氨酰胺C合成含氮碱D合成尿素E扩散入血★选择哪种物质的合成过程仅在肝脏进行？ BA胆固醇B尿素C糖原D血浆蛋白E脂肪酸★选择鸟氨酸循环与三羧酸循环通过哪种中间产物的代谢相联系？ EA草酰乙酸B瓜氨酸C琥珀酸D天冬氨酸E延胡索酸★选择鸟氨酸循环的细胞定位是 EA内质网和细胞液B微粒体和线粒体C细胞液和微粒体D线粒体和内质网E线粒体和细胞液★选择高血氨症导致脑功能障碍的生化机制是氨增高会 AA大量消耗脑中α-酮戊二酸B升高脑中Ph C升高脑中尿素浓度D抑制脑中酶活性E直接抑制脑中呼吸链★选择氨中毒的根本原因是 CA氨基酸分解代谢增强B肠道吸收氨过多C肝损伤不能合成尿素D合成谷氨酰胺减少E肾功能衰竭导致氨排出障碍四、α-酮酸的代谢生糖氨基酸★生糖氨基酸：这些氨基酸经过脱氨基生成的α- 酮酸可以通过糖异生途径合成葡萄糖★生糖氨基酸通过分解代谢生成的丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA 、延胡索酸可以生糖生酮氨基酸★生酮氨基酸：亮氨酸和赖氨酸经过脱氨基生成的α- 酮酸仅能使尿酮体增加，称为生酮氨基酸★选择哪个不是α-酮酸的代谢途径？ CA彻底氧化分解，生成CO2和H2O B还原氨基化，合成非必需氨基酸C转化成某些必需氨基酸D转化成糖或酮体E转化成脂类物质★选择使尿酮体增加的是 CA谷氨酸和天冬氨酸B精氨酸和异亮氨酸C赖氨酸和亮氨酸D酪氨酸和苏氨酸E丝氨酸和缬氨酸★选择单纯蛋白质代谢的最终产物是 DA CO2、H2O、NH3、肌酸B CO2、H2O、NH3、尿黑酸C CO2、H2O、NH3、尿酸D CO2、H2O、尿素E CO2、H2O、尿酸★丙氨酸彻底分解过程丙氨酸经联合脱氨基生成丙酮酸、氨和NADH。
NADH通过氧化磷酸化推动合成3ATP 丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA和NADH。
NADH通过氧化磷酸化推动合成3ATP 乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化，通过底物水平磷酸化和氧化磷酸化推动合成12ATP 1分子丙氨酸彻底氧化共产生18分子ATP五、氨基酸脱羧基⒈γ-氨基丁酸⒉5-羟色胺5-HT5-hydroxytryptamine/血清素serotonin★在松果体，5-羟色胺通过乙酰化和甲基化等反应生成褪黑激素★在外周，5-羟色胺是一种强烈的血管收缩剂⒊组胺histamine⒋牛磺酸taurine★牛磺酸由半胱氨酸氧化和脱羧基生成。
在肝细胞内，牛磺酸参与合成结合胆汁酸⒌多胺polyamine★选择谷氨酸脱羧基反应需要哪种物质作为辅助因子？ EA NADB NADPC 磷酸吡哆胺D 磷酸吡哆醇E 磷酸吡哆醛★选择能直接生成 -氨基丁酸的是 BA半胱氨酸B谷氨酸C酪氨酸D鸟氨酸E色氨酸★选择能生成多胺的是 DA半胱氨酸B谷氨酸C酪氨酸D鸟氨酸E色氨酸第四节氨基酸的特殊代谢一、一碳单位代谢★有些氨基酸分解产生含一个碳原子的活性基团，称为一碳单位1. 一碳单位的种类1. 一碳单位的来源Gly Ser His Trp Met2. 一碳单位的生成3. 一碳单位的相互转化3. 一碳单位的相互转化★在由四氢叶酸携带的一碳单位中，甲基是最不活泼的，以至于它无法直接提供给甲基受体，必须通过甲硫氨酸循环进一步活化，转化成足够活泼的S-腺苷甲硫氨酸4. 一碳单位代谢的生理意义★氨基酸分解产生的一碳单位由四氢叶酸携带和转运，参与嘌呤碱基和嘧啶碱基的合成，其中嘌呤环的C-2和C-8由N10-甲酰基四氢叶酸提供，脱氧胸苷酸的5-甲基由N5,N10-甲烯基四氢叶酸提供★选择能提供一碳单位的是 DA苯丙氨酸B谷氨酸C酪氨酸D丝氨酸E天冬氨酸★选择N5-CH3-FH4可以 BA提供甲基合成Dtmp B通过甲硫氨酸循环提供甲基，参与重要甲基化合物的合成C转化成N5,N10-CH2-FH4 D转化成N5,N10-CH=FH4 E转化成N10-CHO-FH4二、含硫氨基酸的代谢1. 甲硫氨酸循环过程2. 甲硫氨酸循环的生理意义①甲硫氨酸循环提供★活性甲基，用于合成许多重要的甲基化合物②N5-甲基四氢叶酸通过甲硫氨酸循环供出甲基，使四氢叶酸得到再生㈡半胱氨酸与胱氨酸代谢PAPS★PAPS性质活泼，所含的活性硫酸根可以用于合成硫酸软骨素、硫酸角质素和肝素等黏多糖，进而与蛋白质结合，形成蛋白聚糖3. 半胱氨酸参与合成谷胱甘肽三、芳香族氨基酸的代谢1.Phe羟化成Tyr苯丙酮酸尿症PKU★苯丙氨酸羟化酶是一种加单氧酶，需要四氢生物蝶呤作为辅助因子甲状腺激素★甲状腺激素是甲状腺分泌的激素的统称，包括三碘甲腺原氨酸和四碘甲腺原氨酸，后者又称为甲状腺素碘缺乏病iodine deficiency disorder，IDD★婴幼儿缺乏甲状腺激素时，中枢神经系统发育发生障碍，长骨生长停滞，表现出反应迟钝和身材矮小等特征，称为呆小症，属于碘缺乏病★碘缺乏病是机体缺碘所表现的一组疾病的总称。