蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能
（一）肽单元
肽单元——参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和
且均为L-α-氨基酸（甘氨酸除R
外）。
H
Cα NH3+
二、氨基酸的分类
根据氨基酸侧链的结构和理化性质可分为： 非极性脂肪族氨基酸，如：甘氨酸、脯氨酸等五
种； 极性中性氨基酸，如：丝氨酸、半胱氨酸等五种； 芳香族氨基酸，如：苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸； 酸性氨基酸，如：天冬氨酸、谷氨酸； 碱性氨基酸，如：组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
1.谷胱甘肽（GSH）
谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽， 其分子中的巯基是主要官能团。
SH
H
O
CH2
HCH2 COOH
HOOC
H
O
γ-谷氨酸
半胱氨酸
甘氨酸
谷胱甘肽有亲核性的-SH能与亲电子的外源毒物结合，起
到解毒与保护作用。
谷胱甘肽还是体内重要的还原剂，能防止蛋白质分子中
4
5
6
色氨酸
3
峰在280nm左右，以色氨酸
2
吸收最强。 可利用此性质采用紫外分
分光度法测定蛋白质的含 量。
1
酪氨酸
苯丙氨酸
0230 240 250 260 270 280 290 300
波长nm
（三） 氨基酸的呈（颜）色反应
茚三酮反应
氨基酸
茚三酮水合物
NH3
+ 茚三酮 +
茚三酮水合物 还原产物
NH2
N
N
H2N
N
NH2
三聚氰胺
O H2N C NH2
尿素
一、组成人体蛋白质的氨基酸
蛋白质的功能和结构
蛋白质的功能和结构蛋白质是一种复杂的生物分子，是构成生物体的基本成分之一，具有许多重要的功能。
蛋白质的功能和结构是生物学研究的重要方向之一。
本文将从蛋白质的基本结构、功能和分类三个方面进行探讨。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由一条或多条长链构成的，这些长链由氨基酸分子组成。
氨基酸是生物体内最基本的化合物之一，由一个氮原子、一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸的羧基和氨基通过肽键连接成链，形成多肽分子，多肽分子又可以进一步形成蛋白质。
蛋白质的基本结构包括四级结构，即原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中原始结构是指蛋白质生物合成后形成的最基本结构，也称为未折叠构象。
二级结构是指蛋白质分子中相邻氨基酸之间的氢键连接所形成的二维结构，如α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质分子中各个二级结构的空间排列所形成的三维结构。
而四级结构是指蛋白质分子中两个或多个亚基的空间排列所形成的层级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，主要包括以下几个方面：1.代谢功能蛋白质可以在代谢中发挥重要的作用，参与新陈代谢中的各种化学反应，如酶的催化作用和激素的调节作用。
2.结构功能蛋白质可以形成细胞质骨架和结构分子，如肌肉蛋白和细胞中的膜蛋白，保持细胞的形态和稳定性。
3.运输功能蛋白质可以通过血液将各种物质从一个部位输送到另一个部位，如血红蛋白携带氧气，载脂蛋白携带脂肪酸和胆固醇。
4.防御功能蛋白质可以形成抗体，抵御外来物质入侵，并加速宿主清除抗原体。
5.调节功能蛋白质可以调节细胞生长、分化和凋亡，促进细胞自身修复和更新。
三、蛋白质的分类按照结构分类，蛋白质可分为球形蛋白、纤维蛋白和膜蛋白等。
球形蛋白具有高度可压缩性，可在机体中流动作用，如血浆中的白蛋白和酸性蛋白。
纤维蛋白则具有高度的支持性和膜层稳定性，如胶原蛋白和肌动蛋白。
膜蛋白则集聚于细胞膜上，起到细胞唯一轴向的生理功能。
按照功能分类，蛋白质可分为酶、激素、抗体、载体、结构蛋白等。
举例说明蛋白质结构与功能的关系
举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生物体内广泛存在的一类生物大分子，具有多种生物学功能，如酶的催化作用、结构的支撑作用和信号传导等。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的蛋白质结构决定其特定的功能。
以下是举例说明蛋白质结构与功能的关系：1.酶的催化作用：酶是一类特殊的蛋白质，能够加速化学反应的进行。
酶的催化作用与其结构中的活性部位密切相关。
酶的活性部位通常由特定的氨基酸残基组成，形成酶与底物之间的亲合力，使得化学反应发生。
例如，酶类蛋白质淀粉酶可以加速淀粉分解为葡萄糖分子，从而提供能量。
2. 信号传导：蛋白质在细胞内参与细胞信号传导过程。
蛋白质的结构决定其与其他分子的结合情况，从而调控细胞内的信号转导通路。
例如，受体蛋白质是细胞膜上的蛋白质，能够与特定的信号分子结合并传导信号到细胞内部。
另外，信号分子可以改变蛋白质的构象，进而调节蛋白质的功能。
例如，Ras蛋白质的构象变化与其信号传导通路的激活密切相关。
3.结构的支撑和稳定：蛋白质可以作为细胞内外的结构支撑和稳定剂。
纤维蛋白质是一类线性排列的蛋白质，具有高度的机械强度，可以形成动物体内的组织结构，如肌肉和骨骼。
胶原蛋白是一种在真皮组织中广泛存在的蛋白质，具有支撑和保护结构的功能，维持皮肤的弹性和韧性。
4.运输和传递：一些蛋白质可以在生物体内运输和传递物质。
血红蛋白是一种在红细胞中丰富的蛋白质，能够与氧气结合并在体内输送氧气。
血红蛋白中的铁原子与氧气发生配位作用，形成氧合血红蛋白，从肺部运输氧气到组织器官，释放氧气供细胞使用。
5.免疫功能：免疫球蛋白是一类免疫系统中重要的蛋白质，具有识别和清除外来抗原的功能。
免疫球蛋白的结构决定了其与抗原结合并触发免疫应答的能力。
当免疫球蛋白与外来抗原结合后，会激活免疫系统的其他成分，如补体系统和巨噬细胞，发起身体对抗原的免疫反应。
总之，蛋白质的结构与功能密切相关，不同的结构决定了蛋白质的特定功能。
蛋白质的结构可以通过物理、化学条件的改变发生变化，进而影响其功能。
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，即它的化学结构。
二级结构：指借助主链(不包括侧链)的氢键形成的具有周期性的构象。
三级结构：指1条肽链(包括主链和侧链)完整折叠而形成的构象。
四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。
超二级结构和结构域是在蛋白质二级和三级结构之间的两个层次。
超二级结构：指相邻的二级结构单元，在侧链基团次级键的作用下彼此靠近而形成的规则的聚集结构。
结构域：指在1条肽链内折叠成的局部结构紧密的区域。
组成四级结构的多肽链称为蛋白质的亚基，多个亚基组成的蛋白质为寡聚蛋白质1 维持蛋白质分子构象的作用力，主要包括氢键、疏水性相互作用、范德华引力、离子键和二硫键。
2 二级结构主要包括下面几种基本类型 (一) α—螺旋 (二)β折叠(三)转角 (四) β突起 (五)卷曲 (六)无序结构3 β折叠有两种类型，1种是平行式，1种是反平行式。
反平行折叠在能量上更稳定。
4 转角主要分两类：β转角和γ转角。
转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用。
5 常见的3种超二级结构单元为：αα ββ，βαβ。
6 结构域不仅仅是折叠单位和有一定功能的结构单位，还是一个遗传单位7结构域可以分为4种类型：反平行α，平行α/β，反平行β，不规则的小结构1、多肽链的折叠过程天然蛋白质是多肽链合成后经折叠而形成的热力学上稳定的构象。
多肽链的折叠是一自发过程..人们现已提出了一些多肽链的折叠模型,大致可以分为二类。
一种模型认为多肽链的折叠是逐步进行的，先形成一种稳定的二级结构作为核心，然后二级结构的氨基酸侧链进一步发生交互作用，扩大成天然三维结构；另一种模型提出，多肽链可能由于其疏水侧链的疏水交互作用而突然自发折叠，形成一种含二级结构的紧密状态，最后调整成天然结构。
这两种模型看来不是排斥的，有些多肽链的折叠可能以其中之一为主，有些多肽链的折叠兼而有之。
在这两种情况下，超二级结构的形成都可能起着导引作用，弱键则做最后的热力学上的调整。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的组成部分之一，构成细胞结构、调节各种细胞活动，它对生物体的正常功能起着至关重要的作用。
蛋白质的结构和功能是生物学家研究的重要内容，而且在许多疾病的发病机制中也发挥着重要的作用，所以研究蛋白质的结构和功能具有重要的意义。
蛋白质是一种复杂的大分子，其结构具有多层次特征。
主要有原子级、分子结构、亚级结构、结构域结构，以及宏观结构几种，而后面几种结构是由前几种结构构成的，此外还包括磷脂膜结构等。
原子级结构是构成蛋白质的最基本层次，由蛋白质的氨基酸残基组成，形成的链状的拓扑结构，称为蛋白质的白蛋白，这个结构是蛋白质的核心结构。
分子结构是由蛋白质氨基酸残基之间的氢键，疏水相互作用，构成穿插折叠的能结构，相互约束形成螺旋结构、带形结构、框架结构等。
此外，氨基酸残基之间也会通过非离子疏水键等形成侧链交联和内部空腔，形成蛋白质的三维结构。
亚级结构是蛋白质的分子结构的更大的组成单元，是在分子结构的基础上构成的，它们主要有螺旋结构、带形结构、变形结构、框架结构等。
例如α-螺旋结构、β-折叠结构和γ-折叠结构，它们之间通过疏水相互作用，形成穿插折叠的结构，其构成了蛋白质的空间结构。
结构域结构是蛋白质三维结构的更大单元，它们由多个亚级结构单元连接而成，由多种折叠和穿插折叠结构组成，每个结构域可以独立表达一种完整的功能，是蛋白质功能的重要结构。
宏观结构具有蛋白质三维结构的一个更大的单位，它们由多个结构域连接而成，主要有四级聚合物结构、多重聚合物结构和复合结构等，它们具有独特的构象特征，可以影响蛋白质的功能。
蛋白质的功能包括膜蛋白功能、信使蛋白功能、调节机制和酶作用等方面。
膜蛋白功能是指蛋白质可以附着于细胞膜，参与细胞膜的形成和细胞的膜信号转导，也可以作为受体蛋白接收外界信号，它们具有重要的生理活性，参与细胞的正常活动。
信使蛋白功能是指蛋白质作为信使蛋白，发挥通讯功能，参与细胞内外信号转导。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
蛋白质的结构及其功能
蛋白质的结构及其功能蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。
蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。
在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X 线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中一类重要的生物大分子，它不仅在细胞中发挥着结构支持的作用，在身体健康、免疫系统、酶催化等方面也扮演着重要的角色。
蛋白质的结构非常复杂，由由氨基酸组成的多肽链所构成。
氨基酸是蛋白质的基本构建单元，每个氨基酸分子由一个中心碳原子与一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成。
侧链基团的特性决定了氨基酸的属性，如极性、疏水性等。
一般而言，蛋白质的主要级别包括了四个层次，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性顺序，即多肽链的序列。
二级结构是指具有规则重复模式的局部折叠，其中最常见的是α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指多肽链在空间上的折叠方式，由氨基酸之间的相互作用所决定。
最后，四级结构是指由多个多肽链相互作用而形成的复合体。
蛋白质的结构对其功能起到了至关重要的作用。
首先，蛋白质的结构决定了其拥有多种功能。
例如，一些蛋白质具有酶活性，可以催化化学反应。
这是由于蛋白质的结构所提供的理想的活性中心，使其与底物结合形成复合物，从而降低反应能垒，加速化学反应的进行。
此外，蛋白质的结构也决定了它们的能力来与其他分子相互作用，如激素和受体之间的相互作用，或抗体与抗原之间的特异性结合。
其次，蛋白质的结构对其稳定性和折叠性起到了重要作用。
蛋白质的折叠状态是由其氨基酸序列和相互作用所决定的。
在正常情况下，蛋白质的结构是稳定的，但当蛋白质结构发生改变时，如突变，可能导致蛋白质失去原有的功能，甚至突变蛋白质可能会引起一些疾病。
此外，蛋白质的折叠性也影响着其在细胞中的定位和定向输送，因为只有正确折叠的蛋白质才能被正确地定位到细胞中的特定位置。
最后，蛋白质的结构还决定了其与其他分子的相互作用，并影响其在细胞内外的生理功能。
蛋白质通过与其他分子的结合来实现这些功能。
例如，血红蛋白是一种运输氧气的蛋白质，其结构使其能够与氧气结合，并在肺和组织之间进行运输。
另一个例子是抗体，它是一种免疫系统中的蛋白质，能够与抗原结合以中和病原体，从而保护机体免受疾病的侵害。
蛋白质的结构与功能
生物活性肽
多肽类激素 如催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺
皮质激素（39肽）等。
神经肽 在神经细胞中起转导信号作用，如脑啡肽（5
肽）、b-内啡肽（31肽）等。
• 促甲状腺素释放激素
生物活性肽
由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素。
阿斯巴甜 Aspartame
Campbell (1999) Biochemistry (3e) p.95
z 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩 合则形成三肽……
z 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间 以肽键连接而成的一种结构。
H2N-Gly-Ala-Lys-Glu-Asp-Val-COOH
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
肽链的命名：N端到C端
C末端
N末端
牛核糖核酸酶
生物活性肽 z 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
©
组成：由Glu、Cys和Gly组成的三肽 功能：GSH是体内重要的还原剂
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
z 多肽类激素和神经肽
β -转角（ β - turn）
z 多肽链中肽段出现180度回折时的结构 z 由4个氨基酸残基组成，第2个多为Pro z 1个氢键
无规卷曲（ random coil）
一些规律性不强的折叠方式形成的构象 z 规律性不强 z 具有稳定的结构：主链间或主链与侧链间氢键
H2N
COOH
蛋白质二级结构 —— 无规卷曲
蛋白质的结构与功能
Cys Tyr Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg Gly NH2
牛加压素
多肽的表示方法
• N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 • C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
一种生物活性肽
• 谷胱甘肽（GSH）
谷胱甘肽
• 参与细胞的氧化还原作用 • 保护某些Pro.的活性巯基
高级 结构
高级结构涵盖了分子中每一个原子在空间中 的相对位置
一、蛋白质的一级结构
定义 蛋白质的一级结构指蛋白质分子中氨基酸的
排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
这样的检测方法有什么弊端?
• 三聚氰胺事件
二、蛋白质的基本组成单位
蛋白质是高分子化合物，水解可以生成 小分子化合物。
彻底水解后发现其基本组成单位是氨基 酸（animo acid， AA，aa）。
（一）氨基酸的命名
（二）氨基酸的结构特点
Ala
蛋白质水解所得的都是α-氨基酸
L-α-氨基酸组成天然蛋白质
• 变性的蛋白易于沉淀 • 沉淀的蛋白不一定变性,e.g.盐析
• 蛋白质的凝固作用(protein coagulation)
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比 较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和 强碱中。
四、蛋白质的紫外吸收性质
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪 氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特 征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈 正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
蛋白质的结构与功能分析
蛋白质的结构与功能分析蛋白质是生命活动中不可或缺的重要分子，它们通过一系列复杂的结构与功能相互作用，驱动着生物体的各项生理活动。
本文将着重介绍蛋白质的结构与功能分析。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸组成的长链分子，在生物体内大量存在，广泛应用于生物体各个方面。
蛋白质的结构具有三个层次：一级结构、二级结构和三级结构。
1、一级结构一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的线性顺序。
蛋白质中氨基酸的种类有20种，其排列顺序决定了蛋白质的一级结构。
在蛋白质中，一级结构的变化会导致其它结构的变化。
2、二级结构二级结构是指一条蛋白质链上所存在的α-螺旋、β-折叠等复杂的结构形态。
α-螺旋是形成螺旋状结构，而β-折叠则是形成平面状、折叠起伏的结构。
3、三级结构三级结构是指一条蛋白质链上各种二级结构的组合，形成了完整的空间构型，包括α-螺旋AB、β-折叠及其他结构。
在生物体内，每种蛋白质具有其独特的三级结构，决定着其各种功能的实现。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，可以归为酶、抗体、激素、载体、肌肉蛋白、结构蛋白等多个类别。
下面将介绍几种蛋白质的常见功能。
1、酶酶是最为常见的一种蛋白质，它们起到催化各种生命化学反应的作用，如蛋白酶、氧化酶、乳糖酶等等。
它们具有高催化性和高可选择性，可以加快生命体内各种生化反应的速度。
2、抗体抗体也是一种重要的蛋白质，具有免疫作用，在生物体内可以识别并攻击外来的病原体，保护生物体的健康。
抗体与病原体之间的相互作用也是基于蛋白质的三级结构。
3、激素激素是生物体内的一种信使分子，可以通过血液循环系统或神经介质传递信号，调节各种生理功能的活动，在机体内具有重要的调节作用。
激素的产生和作用都依赖于体内蛋白质的存在和互相作用。
4、载体载体是一种能够运输其他生物分子的蛋白质，在生物体内起到传递物质的作用。
例如，血红蛋白可以运输氧分子，在身体内血液循环的过程中将氧从肺部运输到组织细胞，维持生命活动。
蛋白质的结构与功能
不带电 荷的极 性氨基
酸
（半cy胱ste氨in酸e） （a天sp冬ara酰gi胺ne）
谷氨酰胺 （glutamine）
苯丙氨酸 （phenylalanine）
芳香族 氨基酸
色氨酸 （tryptophan）
酪氨酸 （tyrosine）
酸性氨 基酸
天冬氨酸 （aspartic acid）
谷氨酸 （glutamic acid）
100：16 = x：0.416 x = 2.6g
所以100ml奶粉中含有2.6g蛋白质
三聚氰胺（Melamine，C3H6N6），俗称 蛋白精，白色晶体，几乎无味，含氮量约 为66.67%，在奶粉中加入三聚氰胺，用非 蛋白氮冒充蛋白氮，可提高表观粗蛋白含 量，造成许多婴幼儿发生膀胱、肾部结石 ，严重者，可诱发膀胱癌。
赖氨酸 （lysine）
碱性氨 基酸
精氨酸 （arginine）
组氨酸 （histidine）
半胱，Cys，C 天胺，Asn，N 谷胺，Gln ，Q
苯丙Phe，F 色，Tre，W 酪，Tyr，Y 天，ASP，D 谷，Glu，E 赖，Lys，K 精，Arg，R 组，His，H
HS CH2 CH COOH NH2
蛋白质元素组成的特点
各种不同生物蛋白质中N的含量很接近，平 均为16%，用凯氏定氮法测定生物样品中的 含氮量即可推算出蛋白质的含量。
样品中蛋白质含量（g） = 样品中含氮量（g）×6.25
1/(16%)
某品牌奶粉，按照标准冲调100ml，用凯氏 定氮法测得含氮量为0.416g，那么奶粉中蛋 白质的含量为多少呢？
肽 氨基酸通过肽键相连形成的化合物。
酸、蛋氨酸、脯氨酸、甘氨酸。 2．不带电荷的极性氨基酸
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命中最重要的分子之一，它们的结构和功能都很复杂。
蛋白质是由氨基酸组成的大分子，在细胞中扮演着许多角色。
它们不仅是细胞的工人，还参与了免疫系统、调节细胞生长、运输物质和甚至是能量储备等方面，是细胞创造、维持和修复的基本砖块。
在这篇文章中，我们将讨论蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个层次：原位序列、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原位序列原位序列是蛋白质的基本组成单元，也是蛋白质分子的最小单位。
它是由20种氨基酸构成的，每个氨基酸都有不同的功能和特性，它们按照一定顺序排列，形成了蛋白质的原位序列。
不同的原位序列决定了不同的氨基酸组合，进而决定了蛋白质的特殊性质。
2. 二级结构二级结构是蛋白质的一个重要特征。
它是由氨基酸间的氢键组成的，可以进一步分为α 螺旋、β 折叠和无规卷曲。
α 螺旋是由一个长链蛋白质自旋而成的，氢键是在螺旋的共面中发生的。
这种结构在具有大量丙氨酸和谷氨酰胺的蛋白质中较为普遍。
β 折叠是由一条或几条分支链组成的，它们在共同的平面上排列，由氢键连接在一起。
这种结构在具有大量丝氨酸和β-转移酶的蛋白质中较为普遍。
无规卷曲的结构没有规则的结构，不稳定，通常作为蛋白质的可变区域。
3. 三级结构三级结构是由二级结构之间的氢键组成的，这些氢键在空间上形成了复杂的交织网络。
这种结构决定了蛋白质的终极形态和功能。
4. 四级结构四级结构是由多个蛋白质分子组成的复合物组成的，它们可以是通过共价键连接在一起，也可以是通过非共价键连接在一起。
这种结构决定了蛋白质在细胞内的组织和转运。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能非常多样，可以用于许多生命系统中。
它们可以作为酶、荷尔蒙、抗原、细胞骨架等。
1. 酶酶是最重要的蛋白质之一，它们调节生化反应并使其加速。
人类身体中有成千上万的酶，尤其是消化酶和代谢酶。
它们将食物和其他物质分解为能量和其他基本单元，并将它们输送到不同的细胞中。
生物化学-蛋白质的结构与功能
• 变性的本质： —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
• 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质 表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原 有的构象和功能，称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态，有催化活性 尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
H2C CH2
C H2
2. 极性中性氨基酸
C CH2 CH COO 色氨酸
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一名词解释别构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
蛋白质变性由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，导致其天然构象部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失。
等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸残基：肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。
亚基在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
二蛋白质平均含氮量是多少？有何意义？蛋白质的元素组成为C,H,O,N,S等含氮量为16% 其意义是蛋白质含量=含氮量/16%=含氮量*6.25三如何对氨基酸进行分类？氨基酸根据理化性质分为非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸碱性侧链氨基酸（精氨酸，赖氨酸，组氨酸）酸性侧链氨基酸（天冬氨酸，谷氨酸）芳香族氨基酸（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）四何谓蛋白质一至四级结构？维持其稳定的化学键分别是什么？蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序氢键和二硫键蛋白质分子的二级结构：指蛋白质分子中某一肽链的局部主链空间结构。
氢键上下两册一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N-H之间形成氢键，从而使结构稳定蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
疏水键，离子键，氢键，van der waals力蛋白质的四级结构：亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
氢键盐键五举例论证蛋白质结构和功能之间有何关系？蛋白质的一级结构是高级结构与功能的基础1一级结构是空间构象的基础蛋白质以及结构决定蛋白质的空间结构或构象，蛋白质的空间结构或构想决定蛋白质的功能由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能1．肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。
具有类似双键的特性，除了稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的顺式肽键。
2．蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
3．蛋白质的二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
4．蛋白质的三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。
5．蛋白质的四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
6．蛋白质的等电点：某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示7．蛋白质变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫做变性．蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用．因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程．蛋白质是功能性大分子.每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构,这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础,蛋白质的各种功能又是其结构的表现.蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的,所以,蛋白质的一级结构一旦确定,蛋白质的可能功能也就确定了,而且从某种程度上来说,蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大.(答到这就可以了.蛋白质结构与功能的关系是蛋白质这一章的一个重点,也是常考点.经常让你以血红蛋白为例简述蛋白质结构与功能的关系.如果这么问,则回答后面的内容:)血红蛋白是一种寡聚蛋白质,由四个亚基组成,即2个α亚基和2个β亚基,每个亚基均有一个血红素,且有与氧结合的高亲和力,每个血红素都可以和一个氧分子结合.当四个亚基组成血红蛋白后其结合氧的能力就会随着氧分压及其他因素的改变而改变.由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化,从而影响了血红蛋白与氧的结合能力.另外,血红蛋白分子上残基若发生变化,也会影响其功能的改变,如血红蛋白β-链中的N末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代,就会产生镰刀形红细胞贫血症,使红细胞不能正常携带氧.。
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存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
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COO
-
H CH3 R
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
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除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱
氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代 半胱氨酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨 酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数 天然蛋白质中，包括过氧化物酶和电子传递链 中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成 时，并不是由目前已知的密码子编码，具体机 制尚不完全清楚。
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多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端：
N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端
C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
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N末端
C末端
牛核糖核酸酶
蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠 成特定的空间结构、并具有特定生物学功能 的多肽。一般而论，蛋白质的氨基酸残基数 通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍 称为多肽。
定义:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位臵。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位臵。
主要的化学键:
疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
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• 肌红蛋白 (Mb)
C 端 N端
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（二）结构域是三级结构层次上的独立功能区
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较 为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构 域 (domain) 。
一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
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（二）α -螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
蛋白质二级结构
-螺旋 ( -helix) -折叠 (-pleated sheet) -转角 (-turn) 无规卷曲 (random coil)
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（二）体内存在多种重要的生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
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GSH与GSSG间的转换 2GSH
GSH过氧 化物酶
H2O2
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
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2.多肽类激素及神经肽
•
体内许多激素属寡肽或多肽
•
神经肽(neuropeptide)
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蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，
只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
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一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
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体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有
重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的
鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨
酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
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二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸
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（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
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四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白 质或活性肽
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
物大分子，约占人体固体成分的45%，而在
细胞中可达细胞干重的70%以上。
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2. 蛋白质具有重要的生物学功能
作为生物催化剂（酶）
代谢调节作用
免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
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组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
高级 结构
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一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构
定义:
蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至
C-端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键: 肽键，有些异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
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目前已知一级结构的蛋白质数量已相当可观， 并且还以更快的速度增加。 国际互联网有若干重要的蛋白质数据库，例如
大多数结构域含有序列上连续的100至200个氨基酸残 基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质 常分解出独立的结构域，而各结构域的构象可以基本 不改变，并保持其功能。 超二级结构则不具备这种特点。 因此，结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位， 有较为独立的三维空间结构。
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3-磷酸甘油醛 脱氢酶亚基的 结构示意图
并将氨基酸合成了多种短肽 。
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1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白
质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。
1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白
的四级结构。
20世纪90年代以后，随着人类基因组计划实施，功
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1838年，荷兰科学家 G. J. Mulder引入“protein” （源自希腊字proteios，意为primary）一词
1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，并将
其制成结晶。
19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
芳香族氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
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(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
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(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
甲硫氨酸
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(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
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(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
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(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
EMBL（European Molecular Biology Laboratory Data Library） Genbank （Genetic Sequence Databank） PIR （ Protein Identification Resource Sequence Database）
可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被
甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化
等。
这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定 性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的 性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
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三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
能基因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白
质结构与功能的研究达到新的高峰 。
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第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生
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第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
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蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure)
四级结构(quaternary structure)
（一）氨基酸具有两性解离的性质
两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所 处溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
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R CH COOH NH2
（二）α -螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
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（三）-折叠使多肽链形成片层结构
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（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中 普遍存在
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
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（五）二级结构可组成蛋白质分子中的模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具 有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一
收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料， 为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。
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二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构
定义:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
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所谓肽链主链骨架原子即N（氨基氮）、 Cα（α-碳原子）和Co（羰基碳）3个原子 依次重复排列。
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（三）蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象
分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而 加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随 后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生， 使肽链正确折叠。 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚 后，再诱导其正确折叠。 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确 形成起了重要的作用。