生物化学思考题

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生物化学与分子生物学张玉彬思考题

生物化学与分子生物学张玉彬思考题

生物化学与分子生物学张玉彬思考题摘要:1.生物化学与分子生物学概述2.张玉彬的思考题解析3.生物化学与分子生物学的研究方法4.实际应用案例分析5.学习建议与资源推荐正文:生物化学与分子生物学是现代生命科学领域中至关重要的分支,它研究生命现象的化学本质和分子机制。

在这门课程中,张玉彬教授提出了一系列思考题,旨在帮助学生深入理解生物化学与分子生物学的基本概念、研究方法和实际应用。

下面我们将对这些思考题进行详细解析。

一、生物化学与分子生物学概述生物化学研究生物体内发生的化学反应、化学物质的组成、结构、功能和调控机制。

分子生物学则关注生物大分子(如蛋白质、核酸、多糖)的结构、功能及其在生物体内的相互作用。

这两门学科相互交叉,共同揭示了生命现象的本质。

二、张玉彬的思考题解析1.生物化学与分子生物学的研究对象是什么?答:生物化学与分子生物学的研究对象是生物大分子及其相互作用,包括蛋白质、核酸、多糖等。

此外,还包括生物体内发生的化学反应和调控机制。

2.生物化学与分子生物学的研究方法有哪些?答:生物化学与分子生物学的研究方法包括实验方法和理论方法。

实验方法包括光谱分析、电泳、色谱、核磁共振、X射线晶体学等;理论方法包括量子化学、分子模拟、生物信息学等。

3.生物化学与分子生物学在医学、农业和工业领域有哪些应用?答:生物化学与分子生物学在医学领域有助于研究疾病的分子机制,为药物研发提供理论依据;在农业领域,可应用于优质品种的选育和转基因技术;在工业领域,可用于生产生物制品、酶制剂等。

三、生物化学与分子生物学的研究方法生物化学与分子生物学的研究方法多种多样,主要包括实验方法和理论方法。

实验方法通过实际操作,对生物大分子及其相互作用进行定性、定量分析;理论方法则通过计算机模拟、数学模型等手段,探讨生物大分子的结构与功能之间的关系。

四、实际应用案例分析1.药物研发:通过对靶蛋白的结构与功能研究,设计出具有特定药理活性的小分子药物。

最新生物化学复习思考题

最新生物化学复习思考题

《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH还原型谷胱甘肽;2、GSSG氧化型谷胱甘肽;3、谷氨酸glu;4、赖氨酸lys;5、还原性辅酶I,NADPH;6、TCAc;三羧酸循环7、ADPG;腺苷二磷酸葡萄糖 8、ACP;酰基载体蛋白 9、EMP;糖酵解 10、Cys;半胱氨酸 10、UDPG;尿苷二磷酸葡萄糖 11、解链温度;Tm 12、ES;酶和底物结合形成的不稳定中间产物13、磷酸戊糖途径;PPP 14、Met;甲硫氨酸 15、FADH2;还原型黄素二核苷酸16、转移核糖核酸;tRNA 17、Lys;赖氨酸18.cAMP;3,5-环腺苷酸环18、信息核糖核酸;mRNA19、焦磷酸硫胺素;TPP20、Pro;脯氨酸21、NAD+;烟硝胺腺嘌呤二核苷酸 22、ADPG;腺苷二磷酸葡萄糖23、米氏常数Km二、名词解释1、必需氨基酸;在某些生物体内不能合成或合成量不足以维持正常的生命活动,只能从食物中获得的氨基酸2、超二级结构;指多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用,进一步组合成有规律的组合体作为三级结构的构件3、别构效应底物或效应物与酶结合后,使酶的构象发生一定变化从而影响酶的活性此效应为别构效应4、生物膜;P1155、氧化磷酸化与底物磷酸化;P185,6、能荷;P1917、糖异生作用;P2038、末端氧化酶; P1929、构型与构象;P42 10、单体酶与寡聚酶;P7111、辅酶与辅基;P7111、脂肪酸的β-氧化;P215 12、减色效应与增色效应;13、酶的比活力;14、Tm与Km;15、蛋白质的一、二、三、四级结构;16、核酶与核糖核酸酶;17、必需脂肪酸三、选择1、下列关于酶的描述,正确的是(C )。

A、增加反应自由能B、改变反应的平衡常数C、降低反应活化能D、提高反应活化能2、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于(B )A、非竞争性抑制B、竞争性抑制C、反馈抑制D、底物抑制3、具有抗氧化作用的脂溶性维生素是( D )。

生化思考题

生化思考题

2005思考题1.经典生物化学和当代生物化学在研究着重点上有何区别?这与研究技术的发展和学科发展的历史背景有何联系?2、糖类物质主要有哪些功能?3、为什么糖类物质也被认为是重要的信息分子?4、糖肽连键的类型有哪些?连接方式怎样?5、举例具体说明糖蛋白中寡糖链的生物学作用。

6、蛋白质结构的相关概念。

7、蛋白质序列分析的基本战略和一般方法步骤是什么?9、简述蛋白质一级结构研究方法的发展,比较这些方法优缺点。

10、从蛋白质一级结构分析能得到哪些信息?11、何为蛋白质的超二级结构和结构域?这两个分级何实际意义?12、什么是锌指结构和亮氨酸拉链结构?有何作用?13、球蛋白的结构有哪些基本特征?14、蛋白质变性、复性的相关内容。

15、任举一例说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸序列。

16、什么是分子伴侣?为什么蛋白质的捲曲过程的研究是当前蛋白质化学研究的前沿?17、蛋白质分离相关技术的基本原理及应用。

、18、近二十年酶学概念有何新发展?酶活性RNA和抗体酶的研究有何意义?19、阐明酶活性中心的概念,哪些方法可研究酶的活性中心?酶定点突变有何理论意义及实用价值。

20、举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂。

研究抑制作用的理论意义及实际意义何在?21、酶反应动力学及各参数的含义22、细胞内信号分子有哪些?哪些是胞内信使?哪些是胞间信使?举二例说明它们的生理功能。

23、何谓受体?简要说明G蛋白偶联受体介导的信号通路有何特点。

24、何谓蛋白质的可逆磷酸化?研究它有何意义?25.近二十年来RNA研究有哪些进展?2004思考题及答案1、糖类物质主要有哪些功能?糖类是细胞中非常重要的一类有机化合物。

概括起来主要有以下几个方面:1) 作物生物体的结构成分植物的根、茎、叶含有大量的纤维素、半纤维素和果胶物质等,这些物质构成植物细胞壁的主要成分。

属于杂多糖的肽聚糖是细胞壁的结构多糖。

昆虫和甲壳类的外骨骼为壳多糖。

2) 作为生物体内的主要能源物质糖在生物体内(或细胞内)通过生物氧化释放出能量,供生命活动的需要。

生化各思考题

生化各思考题

生化各思考题第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢?新陈代谢简称代谢,是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。

一般来说,新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应,以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。

但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。

生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。

2、什么是代谢途径?代谢途径有哪些形式。

新陈代谢是逐步进行的,每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。

这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。

在每一个代谢途径中,前一个反应的产物就是后一个反应的底物。

所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物,简称代谢物。

代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。

有些代谢途径存在分支。

3、简述代谢途径的特点。

生物体内的新陈代谢在温和条件下进行:常温常压、有水的近中性环境。

由酶催化,酶的活性受到调控,精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。

代谢反应逐步进行,步骤繁多,彼此协调,有严格顺序性。

各代谢途径相互交接,形成物质与能量的网络化交流系统。

ATP是机体能量利用的共同形式,能量逐步释放或吸收。

4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。

代谢途径(酶或酶系)细胞内分布代谢途径(酶或酶系)细胞内分布糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核糖异生胞液mRNA合成细胞核糖原合成与分解胞液tRNA合成核质脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体磷脂合成内质网5、三个关键的中间代谢物是什么?在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种:6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。

特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。

通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质:糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。

6、细胞对代谢的调节途径有哪些?调节酶的活性。

生化各思考题

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生化各思考题第七章、代谢调控 1、什么是新陈代谢?新陈代谢简称代谢,是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。

一般来说,新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应,以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。

但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。

生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。

2、什么是代谢途径?代谢途径有哪些形式。

新陈代谢是逐步进行的,每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。

这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。

在每一个代谢途径中,前一个反应的产物就是后一个反应的底物。

所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物,简称代谢物。

代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。

有些代谢途径存在分支。

3、简述代谢途径的特点。

生物体内的新陈代谢在温和条件下进行:常温常压、有水的近中性环境。

由酶催化,酶的活性受到调控,精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。

代谢反应逐步进行,步骤繁多,彼此协调,有严格顺序性。

各代谢途径相互交接,形成物质与能量的网络化交流系统。

ATP是机体能量利用的共同形式,能量逐步释放或吸收。

4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。

代谢途径(酶或酶系)细胞内分布糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生糖原合成与分解脂肪酸β氧化脂肪酸合成呼吸链胆固醇合成磷脂合成胞液线粒体胞液胞液胞液线粒体胞液线粒体内质网、胞液内质网代谢途径(酶或酶系)细胞内分布尿素合成蛋白质合成 DNA合成 mRNA合成 tRNA合成 rRNA合成血红素合成胆红素合成多种水解酶胞液、线粒体内质网、胞液细胞核细胞核核质核仁胞液、线粒体微粒体、胞液溶酶体 5、三个关键的中间代谢物是什么?在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种:6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。

特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。

通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质:糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。

6、细胞对代谢的调节途径有哪些?调节酶的活性。

生物化学复习思考题

生物化学复习思考题

生物化学复习思考题绪论一名词解释新陈代谢生物化学二.思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一.名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二.思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。

8.蛋白质有哪些重要生物功能。

9.氨基酸的缩写符号与结构式。

第二章核苷酸和核酸一.名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二.思考题1.嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的?2.DNA、RNA是否都能碱解?为什么?3.DNA的二级结构是怎样的?其稳定因素是什么?4.DNA双螺旋结构的多态性是怎样的?6.什么叫hnRNA ?与mRNA有何区别?7.真核mRNA一级结构有什么特点?是否都是转录的产物?有什么作用?原核生物mRNA呢?8.tRNA二级结构有那些特点?其作用如何?有那些稀有碱基?11.DNA热变性有何特点?Tm值表示什么?12.为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代,具有划时代贡献?13.写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。

第三章酶化学一.名词解释全酶多酶体系(多酶复合体)同工酶活性中心核酶Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1.酶作用的专一性可分为哪几类?2.酶的化学本质是什么?如何证明?3.影响酶促反应速度的因素有哪些?4.辅助因子按其化学本质分哪两类?在酶促反应中起什么作用?5.酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定?辅助因子在酶促反应中起什么作用?6.同工酶的结构及组成不同,但为什么能催化剂相同的化学反应?7.举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。

生物化学思考题

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⽣物化学思考题——追梦⼈倾情整理1、简要写出丙酮酸为底物的五个不同的酶促反应。

2、根据糖代谢与脂类代谢所学知识,如何理解核苷三磷酸化合物在⽣物体的能量代谢中起着重要的作⽤?答:ATP参与糖的分解和脂肪酸的合成;UTP参与多糖的合成;CTP参与磷脂的合成;GTP参与糖异⽣。

3、试从营养物质代谢的⾓度,解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄⼊量?(写出有关的代谢途径及其细胞定位、主要反应、关键酶)因为糖能为脂肪(三脂酰⽢油)的合成提供原料,即糖能转变成脂肪。

(l)葡萄糖在胞液中经糖酵解途径分解⽣成丙酮酸,其关键酶有⼰糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l、丙酮酸激酶。

(2)丙酮酸进⼊线粒体在丙酮酸脱氢酶复合体催化下氧化脱羧成⼄酰CoA,后者与草酰⼄酸在柠檬酸合酶催化下⽣成柠檬酸,再经柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体,在胞液中裂解为⼄酰CoA,后者作为合成脂酸的原料。

(3)胞液中的⼄酰CoA在⼄酰CoA羧化酶催化下⽣成丙⼆酸单酰CoA,再经脂酸合成酶系催化合成软脂酸。

(4)胞液中经糖酵解途径⽣成的磷酸⼆羟丙酮还原成α-磷酸⽢油,后者与脂酰CoA在脂酰转移酶催化下⽣成三脂酰⽢油(脂肪)。

由上可见,摄⼊⼤量糖类物质可转变为脂肪储存于脂肪组织,因此减肥者应减少糖类物质的摄⼊量。

4、为什么说脂肪酸的⽣物合成不是它的β-氧化的简单逆转?5、简述草酰⼄酸在糖代谢中的重要作⽤。

答:草酰⼄酸在葡萄糖的氧化分解及糖异⽣代谢中起着⼗分重要的作⽤。

(1)草酰⼄酸是三羧酸循环中的起始物,糖氧化产⽣的⼄酰CoA必须⾸先与草酰⼄酸缩合成柠檬酸,才能彻底氧化。

(2)草酰⼄酸可作为糖异⽣的原料,经糖异⽣途径异⽣为糖。

(3)草酰⼄酸是丙酮酸,乳酸及⽣糖氨基酸等异⽣为糖时的中间产物,这些物质必须转变成草酰⼄酸后再异⽣为糖。

6、在糖代谢过程中⽣成的丙酮酸可进⼊哪些代谢途径?答:在糖代谢过程中⽣成的丙酮酸具有多条代谢途径(l)在供氧不⾜时,丙酮酸在乳酸脱氢酶催化下,接受NADH+H+的氢原⼦还原⽣成乳酸。

生物化学复习思考题

生物化学复习思考题

绪论一名词解释新陈代谢生物化学二.思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一.名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二.思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。

8.蛋白质有哪些重要生物功能。

9.氨基酸的缩写符号与结构式。

第二章核苷酸和核酸一.名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二.思考题1.嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的?2.DNA、RNA是否都能碱解?为什么?3.DNA的二级结构是怎样的?其稳定因素是什么?4.DNA双螺旋结构的多态性是怎样的?6.什么叫hnRNA ?与mRNA有何区别?7.真核mRNA一级结构有什么特点?是否都是转录的产物?有什么作用?原核生物mRNA呢?8.tRNA二级结构有那些特点?其作用如何?有那些稀有碱基?11.DNA热变性有何特点?Tm值表示什么?12.为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代,具有划时代贡献?13.写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。

第三章酶化学一.名词解释全酶多酶体系(多酶复合体)同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1.酶作用的专一性可分为哪几类?2.酶的化学本质是什么?如何证明?3.影响酶促反应速度的因素有哪些?4.辅助因子按其化学本质分哪两类?在酶促反应中起什么作用?5.酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定?辅助因子在酶促反应中起什么作用?6.同工酶的结构及组成不同,但为什么能催化剂相同的化学反应?7.举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。

生化复习思考题

生化复习思考题

生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。

2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸,其所组成的蛋白质则种类繁多,为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系,空间结构与功能的关系。

12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时,溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。

14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释:肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。

第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。

2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。

3.试述RNA的种类及其生物学作用。

4.与其它RNA相比较,tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。

①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较:①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释:稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。

生物化学复习思考题答案2022

生物化学复习思考题答案2022

生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。

对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。

对,由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。

错,肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。

错,氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲,蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。

对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来,分子量大的后下来。

错,相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。

错,只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。

功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近,而在空间结构上却处于相近位置。

对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。

错11.酶的最适温度是酶的特征常数。

错,不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。

错,C-N连接13.在DNA变性过程中,总是G——C对丰富区先融解分开,形成小泡。

错,是A-T对先分开14.核酸变性时,紫外吸收值明显增加。

对,增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。

错,是互补配对的16.双链DNA中的每条链的(G+C)%含量与双链的(G+C)%含量相等。

对17.对于生物体来说,核酸不是它的主要能源分子。

对,核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。

对19.磷酸己糖旁路能产生ATP,所以可以代替三羧酸循环,作为生物体供能的主要途径。

错,其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。

对21.在糖的有氧氧化中,只有一步属于底物磷酸化。

错,三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。

错,胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。

错,奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时,从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。

2013生物化学思考题_答案

2013生物化学思考题_答案

生物化学思考题一、1.氨基酸的等电点(pI):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH叫氨基酸的等电点(pI)。

2.蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中,某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

3. 蛋白质的等电点:在某一pH的溶液中,蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH叫蛋白质的等电点(pI)。

4. 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质变性。

5.核酸的变性:在某些理化因素作用下,核酸分子中的氢键断裂,双螺旋结构松散分开,理化性质改变,失去原有的生物学活性。

6.解链温度、熔解温度或Tm:DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成的。

在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。

由于这一现象和结晶体的融解过程类似,又称融解温度。

7. 同工酶:是指催化的化学反应相同,酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

8. 酶的活性中心:与酶的活性密切相关一些化学基团在一级结构上可能相距甚远,但在空间结构上相互靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异的结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心或活性部位。

9. 酶的竞争性抑制作用:有些抑制剂与酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合成中间产物。

这种抑制作用叫竞争性抑制作用。

10. 变构调节:某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合,使酶蛋白分子构象发生改变,从而改变酶的活性。

11. 化学修饰:某些酶分子上的一些基团,受其它酶的催化发生共价化学变化,从而导致酶活性的变化。

12. 酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活,酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

动物生物化学课后思考题

动物生物化学课后思考题

动物生物化学课后思考题第一章绪论1什么是生物化学?为什么说生物化学的历史说明了科学实在真理与谬误的斗争中发展起来的?第二章生命的化学特征1生命物质以怎样的化学特征与非生命物质相区别?2生物大分子中有哪些主要的非共价作用力?请解释它们在维持生物大分子结构稳定中的重要性。

3简述ATP在生命有机体的能量传递、贮存和利用中所起的重要作用。

第三章蛋白质1总结组成蛋白质的20种氨基酸在结构上和化学性质上的共性,试按其侧链基团的性质将氨基酸分类。

2何谓肽键、肽链和肽单位(或肽酰胺)平面,肽单位有什么性质?3试述蛋白质的空间结构(构象)层次,并举例说明。

4试区别蛋白质的变性与变构两个不同的概念。

5动物为什么选择血红蛋白来运输氧,其功能与结构有何关系?第四章核酸1比较DNA和RNA在细胞中的分布及其化学组成的区别。

2Waton和Crick提出DNA右手螺旋模型的依据是什么?为什么说这个模型的提出是生命科学发展史上具有里程碑意义的大事?3核酸具有哪些共同的理化性质?核酸的变性受哪些因素影响?第五章糖类1归纳与动物机体关系密切的单糖和双糖的种类、化学结构等主要功能。

2什么是糖蛋白?糖链与蛋白质是如何结合的?简述糖蛋白及其糖链的生理作用。

3什么是蛋白聚糖?它有哪些生理作用?4什么是糖脂和脂多糖?简述其结构特点和生理作用。

第六章生物膜与物质运输1简述动物细胞的基本结构和主要细胞器的生物化学功能。

2什么是生物膜?简述生物膜的化学组成、性质及结构。

3比较小分子和离子过膜运输的方式和特点。

第二部分第七章生物催化剂——酶1简述酶与一般催化剂的共性以及作为生物催化剂的特点。

2什么是辅基与辅酶?在结合酶中,辅基、辅酶与酶蛋白部分有什么关系?3某酶符合米氏动力学。

计算:当反应体系中,80%的酶与底物结合时,底物浓度[S]与Km有什么关系?4研究抑制剂对酶活性的影响有什么实际意义?试举例说明。

第八章糖代谢1血糖对动物油什么重要意义?动物如何保持血糖浓度的恒定?2简述糖原分解与合成代谢的过程。

生物化学复习思考题

生物化学复习思考题

川北医学院成教学院本科学生《生物化学》自学习题一、名词解释1.等电点2.蛋白质的变性3.核酸杂交4.酶的活性中心5.变构效应6.乳酸循环7.葡萄糖有有氧氧化8.丙酮酸羧化之路9.必需脂肪酸10.脂肪酸的β-氧化11.载脂蛋白12.呼吸链13.氧化磷酸化14.联合脱氨基作用15.腐败作用16.核苷酸的抗代谢物17.逆转录18.内含子19.核蛋白体循环20.翻译后加工二、填空题1.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以离子形式存在;当pH>PI时,氨基酸以离子形式存在。

2.各种蛋白质元素的含量比较相近,平均为。

3.蛋白质的级结构决定它的空间结构和生物学功能,该结构是指多肽链中的排列顺序。

4.蛋白质的基本组成单位是。

5.蛋白质是由许多通过连接形成一条或多条链。

在每条链的两端有游离的基和游离的基,这两端分别称为该链的末端和末端。

6. 构成蛋白质的20种氨基酸中碱性氨基酸有、、,酸性氨基酸有、。

7.蛋白质的变性是指在理化因素作用下引起蛋白质的构象发生改变、丧失,没有的断裂。

8. 蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是蛋白质颗粒表面的和。

9.有紫外吸收能力的氨基酸有、、,它们中间以的吸收最强。

10.维持蛋白质二级结构最主要的力是。

11. 蛋白质二级结构形式主要有、、和,维持蛋白质二级结构的稳定因素是。

12. 核酸的基本结构单位是。

13. DNA双螺旋中只存在种不同碱基对。

T总是与配对,C总是与配对。

14. 核酸的主要组成是,和。

15. 双链DNA中若含量多,则Tm值高。

16. 蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。

蛋白质的最大吸收波长是_____nm;核酸的最大吸收波长是______nm。

17. 全酶由和组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中决定酶的专一性和高效率,起传递电子、原子或化学基团的作用。

18. 辅助因子包括,和等。

其中与酶蛋白结合紧密,需要除去,与酶蛋白结合疏松,可用除去。

19. 酶是由产生的,具有催化能力的。

《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学

《生物化学》思考题第二章  蛋白质化学

第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16%的意义,20种氨基酸名称(及三字符号),R结构特点及分类法;蛋白质一、二、三、四级结构基本特点;蛋白质生物学功能。

二、熟悉蛋白质重要的理化性质;其他为应了解的内容。

习题一、名词解释1.等电点(pI) 2.肽键 3.蛋白质的变性作用 4.非编码氨基酸 5.α螺旋 6.结合蛋白 7.盐析作用 8.亚基 9.分子病 10.透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近,平均含量为%。

2.20种基本氨基酸可以分为哪几类?其分类依据是什么?其中,酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸?3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。

4.蛋白质的二级结构有哪些?维持二级结构的化学键是?5.维持蛋白质一级结构的化学键是键,而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些?6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键(如二硫键),就没有四级结构。

7.试说明蛋白质结构与功能的关系。

8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是?9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些?蛋白质变性后,其理化性质....和生物学活性.....会发生怎样的改变?10.沉淀蛋白质的方法有哪些?其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。

11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。

12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。

蛋白质的最大吸收波长是 nm;核酸的最大吸收波长是 nm。

13.蛋白质的生理功能有哪些?试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。

14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上,在pH6.8的缓冲液中进行电泳,试推测它们从正极至负极的顺序。

第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等).酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶;必需基团与活性中心;酶原激活及同工酶概念。

生物化学与分子生物学张玉彬思考题

生物化学与分子生物学张玉彬思考题

生物化学与分子生物学张玉彬思考题
1. 描述 DNA 分子的结构和功能,并解释其在遗传信息传递中
的作用。

2. 什么是基因表达?叙述基因表达的过程和调控机制。

3. 解释 DNA 复制的过程和意义。

讨论 DNA 复制的错误率如
何得以控制,以及可能导致 DNA 复制错误的因素。

4. 什么是基因突变?列举几种常见的基因突变类型,并解释它们可能对基因功能和表达产生的影响。

5. 解释 mRNA 的合成过程,并描述剪接是如何发生的。

讨论
剪接在基因表达调控中的重要性。

6. 描述转录和翻译的关系,以及它们在基因表达中的作用。

7. 什么是蛋白质折叠?阐述蛋白质折叠错误可能导致的疾病,并解释细胞如何应对折叠错误。

8. 解释细胞信号转导的概念,并描述几种常见的信号转导途径。

9. 什么是基因调控网络?描述基因调控网络的组成和功能,并解释其在细胞功能和发展中的重要性。

10. 提供几个关于生物化学和分子生物学前沿研究领域的例子,并解释它们对人类健康和疾病研究的意义。

生物化学复习思考题

生物化学复习思考题

与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸 ,再在二氢叶酸还原酶的催化下生成
四氢叶酸参与核酸的合成 ,细菌才可以生长繁殖 ,磺胺药的基本结构与对氨基苯甲
酸相似 ,能通过竞争性抑制的方式降低二氢叶酸合成酶的活性 ,从而抑制细菌二氢
叶酸的合成 ,抑制细菌的生长繁殖。由于这就是一种竞争性抑制作用 ,故在治疗中
目前研究比较清楚的 RNA 包括 ,在蛋白质生物合成过程即翻译过程中的 直接 模板 -mRNA ,选择性运输合成原料氨基酸 ,并识别密码子的 tRNA, 参与构成蛋白 质生物合成场所核糖体的 rRNA 。 6、tRNA 的三叶草型结构中,氨基酸臂的功能就是 选择性运输氨基酸 ,反密码子环的功 能就是 识别密码子 。
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生物化学复习思考题
7、 变性蛋白质的特征 (1) 丧失原有的生物学活性 (2) 溶解度降低 (3) 粘度升高 (4) 容易被蛋白酶水解 ,因此食物蛋白经加热变性后更容易被机体消化吸收。 举例 :酶蛋白变性后的特征 :酶活性丧失 ,溶解度降低 ,粘度升高 ,容易被蛋白酶水解
核酸的结构与功能 1、简述核酸的分类及组成
抑制剂结构与底物结构相似 ,共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制
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剂与底物的相对浓度有关。 竞争性抑制作用可通过增加底物浓度可减轻或解除抑
制。
9、 说明磺胺药的抗菌机理。
磺胺药就是作为细菌生长繁殖所需要的酶的 竞争性抑制剂 而发挥抗菌作用
的。细菌在生长繁殖过程中 ,必需从宿主体内摄取对氨基苯甲酸 ,在其它因素的参
(1) 酶浓度 :在酶的活性中心充分饱与的条件下 ,酶浓度与酶促反应的速度呈正相
关关系。
(2)pH: 最适 pH 范围内 ,酶促反应速度最快。高于或低于最适 pH, 酶活性降低 ,远

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复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸?用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸,它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。

20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸,酸性氨基酸,碱性氨基酸三类,酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。

2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成,其中氮元素含量恒定,蛋白质含氮量平均为16%。

蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成,因此,蛋白质可水解为多肽或氨基酸。

3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸,基本单位氨基酸通过肽键连接。

多肽化学结构为链状,所以也称多肽链。

多肽链中存在2种链:一是由-N-Cα-C-交替构成的长链,称为主链,也称骨架;一是氨基酸残基的R基团,相对很短,称为侧链。

主链有2个末端,氨基末端和羧基末端。

肽链的两个末端不同,因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。

4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸,氨基酸之间的连接方式为肽键。

肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键,是蛋白质分子的主要化学键。

5.简述蛋白质的结构(1)不同蛋白质在生命活动中起不同作用,根本原因是它们具有不同的分子结构。

蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。

共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系;空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布,即蛋白质的构象。

1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象,是它参与生命活动的构象。

以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。

(2)蛋白质的结构通常在四个层次上认识:一级结构是蛋白质的基本结构,描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接,特别是肽键与二硫键。

一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。

二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系,即肽链主链的局部构象,尤其是那些有规律的周期性结构,其中一些非常稳定,而且在蛋白质中广泛存在。

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生物化学思考题(1) 《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词: 氨基酸及蛋白质等电点;蛋白质一级、二级、三级及四级结构;电泳;蛋白质分子病;别构效应;蛋白质变性作用;肽与肽键;N-端与-端;AA殘基;9CGs1Yw。

二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些? 答:20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸;酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种;其他15种为中性氨基酸。KRlZX3o。

2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些? 答:氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理; 答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团,形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开,不易碰撞成大颗粒;二是蛋白质在非等电时带有同种电荷,使蛋白质之间相互排斥,保持一定距离,不致相互凝集沉淀6V23fqw。

4、指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0;(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0;(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0;FM8quN3。

答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别? 答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。rkQmDJc。

变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现:① 生物学活性消失; ② 理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。cwOY1Qy。

蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。3K0Buyu。

蛋白质的沉淀可以分为两类: (1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇(或丙酮)短时间作用蛋白质。PyMcCBu。

(2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀,与重金属或某些酸类的反应都属于此类。8rzqPj4。 生物化学思考题(1) 蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。AGTACvT。

核酸思考题 一、名词解释 核酸的一级结构;二级结构;基因和基因组;核酸的增色效应和减色效应;双链核酸的变性与复性及熔解温度Tm; cGgRUVz。

二、简述题 1、核酸DNA和RNA的存在与生物学意义; 答: 2、核苷酸的生物功能; 答: 3、核酸中核苷酸的连接键; 答:3’,5’-磷酸二脂键 4、真核生物和原核生物核糖体的分子量; 答:原核生物核糖体分子量为70S,大亚基50S,小亚基30S; 真核生物核糖体的分子量为80S,大亚基为60S,小亚基40S。 5、核酸结构的稳定因素; 答:碱基对间的氢键、碱基堆积力、环境中的正离子 6、DNA变性后理化性质有何变化?

答:DNA双链转化成单链的过程称变性。引起DNA变性的因素很多,如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂(如尿素,酰胺)等都能引起变性。 DNA变性后的理化性质变化主要有:① 天然DNA分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团,生物学活性丧失;② 天然的线型DNA分子水溶液具有很大的黏度。变性后,黏度显著降低;③变性后的DNA浮力密度大大增加,故沉降系数S增加;④ DNA变性后,碱基的有序堆积被破坏,碱基被暴露出来,因此,紫外吸收值明显增加,产生所谓增色效应。Tp9Cqj0。

酶思考题 1、 作为生物催化剂,酶最要的特点是什么? 答:具有很高的催化效率以及高度专一性。 2、 什么是诱导契合学说?该学说如何释酶的专一性 答:“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补,当酶分子结合底物分子时,在底物分子诱导下,酶的构象发生变化,成为能与底物分子密切契合的构象,从而催化底物的反应。根据诱导契合学说,经过诱导之后,酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提,酶只能与互补的化合物契合,排斥那些形状、大小等不适合的化合物,故酶对底物具有严格的选择性(高度专一性)。IiQ0ajp。

3、 阐述酶活性部位的概念、组成与特点。 答:酶的活性部位(活性中心)是指酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接有关的区域。① 酶的结合部位,是指酶分子中与结合底物有关的部位。每种酶具有一个或一个以上的结合部位,即每一结合部位至少结合一种底物,结合部位决定酶的专一性。② 酶的催化部位,是指酶分子中促使底物发生化学变化的部位。催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。VBZoixh。

酶的活性部位共同特点:

① 酶的活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分。② 酶的活性位具有三维立体结构;在形状、大小、电荷性等方面与底物分子具有很好的互补性。③ 酶的活性部位含有特定的催化基团。主要包括氨基酸侧链基团的化学功能团以及辅因子的化学功能团。如羟基、羧基等、TPP、磷酸吡哆醛、铁卟啉等,④ 酶的活性部位具有柔性。酶的活性部位比整个酶生物化学思考题(1) 分子更具有柔性或称可动运动性,它容易在蛋白变性剂或底物诱导作用下发生构象的变化。⑤ 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙。将底物分子包围起来,从而给底物分子即将发生的反应提供一个区别于溶剂环境的局部微环境。ubtEmgu。

4、 酶具有高效催化效率的分子机理是什么?

答:酶具有高催化效率的分子机理是:酶分子的活性部位结合底物形成酶―底物复合物,在酶的帮助作用下(包括共价作用与非共价作用),底物进入特定的过渡态,由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能,因而反应能够顺利进行,形成产物并释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应。tSyHOfJ。

5、 利用底物形变和诱导契合的原理,解释酶催化底物反应时,酶与底物的相互作用。 答:当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价键可以使底物分子围绕其敏感键发生形变,从而促进 底物过渡态 的形成,反应 活化能被降低。同时,酶活性的构象也在底物的影响下发生改变,使酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合,使酶能更好在作用于底物,形成一个互相契合的酶-底物复合物,活化能的降低,使反应速率得以加快。CIBuBIn。

6、 酶原激活的机制是什么?该机制如何体现“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理?

答:酶原激活的机制是无活性的酶的前体,由相应的蛋白水解酶作用于酶原肽链中的特定位点,导致酶原一级结构发生变化,并最终导致其高级结构变化,形成活性部位,具备了特定的催化功能,因此酶原的激活是一个不可逆的过程。在酶原激活的机制中,由于一级结构的改变造成了高级结构的改变,说明了不同的一级结构可导致不同高级结构的产生,这体现了“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理。cpUSRc5。

7、 酶与底物中间复合物学说

答:酶与底物中间复合物学说认为当酶催化某一化学反应时,酶(E)首先和底物(S)结合生成中间复合物(ES),中间复合物继续反应以生成产物(P),并释放出游离的酶。E+S → ES → P+Eu5nIvh0。

维生素 1、什么是维生素?列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。 答:维生素的科学定义是参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生素主要包括VA、VD、VE、VK等,水溶性维生素主要包括维生素B族(VB1、VB2、VPP、VB6、VB12、叶酸、泛酸、生物素)、硫辛酸和VC。 OxJ397h。

2、为什么维生素D可数个星期补充一次,而维生素C必须经常补充?

答:VD是脂溶性维生素,可贮存在肝等器官中。VC是水溶性维生素的,不能贮存,所以必须经常补充。 3、维生素A主要存在于肉类食物中,为什么素食者并不缺乏维生素A? 答:维生素A可在人体内由植物性食物中的b―胡萝卜素转化而成,故素食者不缺VA。 5、在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么? 答:NAD+、NADP+、FMN、FAD。 6、完整的鸡蛋可保持4到6周仍不会腐败,但是去除蛋白的蛋黄,即使放在冰箱内也很快地腐败。试解释为什么蛋白可以防止蛋黄腐败?wlxdy3x。

答: 蛋清中含有抗生物素蛋白,它能与生物素结合使其失活,抑制细菌生长,使鸡蛋不容易腐败。 生物氧化 一、名词解释 生物氧化,呼吸链,氧化磷酸化,底物水平磷酸化,电子传体系磷酸化, 二、简述题 1、说明组成NADH和FADH呼吸链中的组分及其作用; 答:烟酰胺脱氢酶类的作用――催化代谢物脱氢,其辅酶NAD的作用为传氢体;黄素氧化酶类的作用――催化代谢物脱氢,其辅基FMN(FAD)的作用为传氢体; 辅酶Q是传氢体;铁硫蛋白类是传电子体;细胞色素类的作用是传电子。wOqPblK。

2、NADH呼吸链能生成多少ATP?FADH呼吸链能生成多少ATP;

答:NADH呼吸链能生成2.5个ATP,FADH呼吸链则生成1.5个ATP。 3、生物氧化的特点; 答:①生物氧化是在37℃,近于中性水溶 液环境中进行的,是在一系列酶的催化作用逐步

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