生物化学思考题

《生物化学》思考题

蛋白质

一、名词：

氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基；

二、简答题

1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？

答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。

2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？

答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。

3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；

答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀

4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；

答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；

（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；

（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；

α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。

三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？

答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。

变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。

蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。

蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。

蛋白质的沉淀可以分为两类：

（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。

（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。

蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质

并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。

核酸思考题

一、名词解释

核酸的一级结构；二级结构；基因和基因组；核酸的增色效应和减色效应；双链核酸的变性与复性及熔解温度Tm；

二、简述题

1、核酸DNA和RNA的存在与生物学意义；

答：

2、核苷酸的生物功能；

答：

3、核酸中核苷酸的连接键；

答：3’，5’－磷酸二脂键

4、真核生物和原核生物核糖体的分子量；

答：原核生物核糖体分子量为70S，大亚基50S，小亚基30S；

真核生物核糖体的分子量为80S，大亚基为60S，小亚基40S。

5、核酸结构的稳定因素；

答：碱基对间的氢键、碱基堆积力、环境中的正离子

6、DNA变性后理化性质有何变化?

答：DNA双链转化成单链的过程称变性。引起DNA变性的因素很多，如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂（如尿素，酰胺)等都能引起变性。DNA变性后的理化性质变化主要有：①天然DNA分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团，生物学活性丧失；②天然的线型DNA分子水溶液具有很大的黏度。变性后，黏度显著降低；③变性后的DNA浮力密度大大增加，故沉降系数S增加；④ DNA变性后，碱基的有序堆积被破坏，碱基

被暴露出来，因此，紫外吸收值明显增加，产生所谓增色效应。

酶思考题

1、作为生物催化剂，酶最要的特点是什么？

答：具有很高的催化效率以及高度专一性。

2、什么是诱导契合学说？该学说如何释酶的专一性

答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子诱导下，酶的构象发生变化，成为能与底物分子密切契合的构象，从而催化底物的反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提，酶只能与互补的化合物契合，排斥那些形状、大小等不适合的化合物，故酶对底物具有严格的选择性（高度专一性）。

3、阐述酶活性部位的概念、组成与特点。

答：酶的活性部位（活性中心）是指酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接有关的区域。①酶的结合部位，是指酶分子中与结合底物有关的部位。每种酶具有一个或一个以上的结合部位，即每一结合部位至少结合一种底物，结合部位决定酶的专一性。②酶的催化部位，是指酶分子中促使底物发生化学变化的部位。催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。

酶的活性部位共同特点：

①酶的活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分。②酶的活性位具有三维立体结构；在形状、大小、电荷性等方面与底物分子具有很好的互补性。③酶的活性部位含有特定的催化基团。主要包括氨基酸侧链基团的化学功能团以及辅因子的化学功能团。如羟基、羧基等、TPP、磷酸吡哆醛、铁卟啉等，④酶的活性部位具有柔性。酶的活性部位比整个酶