生化思考题
生化实验思考题
⽣化实验思考题1. 氨基酸的纸层析分离1. 什么是纸层析技术是利⽤混合物中各组分物理化学性质差异，使其以不同速度移动的⼀种物理分离⽅法。
2. 什么是分配系数分配系数是指溶质在固定相中的浓度和溶质在流动相中的浓度的⽐值。
3. 层析技术的种类1 吸附层析2 分配层析3 离⼦交换层析4 凝胶过滤层析5 亲和层析6 ⽓象层析7 固相层析8 柱层析9 纸层析10 薄层层析11 ⾼效液相层析4. 影响Rf值的因素有哪些1 纸层析时纸层析时要在密闭仪器中加⼊平衡试剂使纸层析上吸附的溶剂达到饱和.2 滤纸要保持洁净,点样时要适量斑点不能过⼤.3 样品物分⼦结构和极性4 滤纸的厚薄和纤维松紧度不⼀样，结合的⽔量也不⼀样。
2. 酵母RNA的提取和分离1. 试验中为什么选择⼲酵母做实验材料？酵母中RNA含量较⾼（2.67%~10.0%），DNA含量少2. 提取RNA的⽅法有⼏种？稀碱法和浓盐法3. 加⼊酸性⼄醇的⽬的？在碱提取液中加⼊酸性⼄醇溶液可使解聚的核糖核酸沉淀，由此得到RNA的粗制品。
4. 如何鉴定RNA的组分？现象如何？RNA中含有核糖，碱基，磷酸各组分。
核糖与浓盐酸和苔⿊酚共热产⽣绿⾊；嘌呤碱与银铵络离⼦共热⽩⾊絮状嘌呤银化物沉淀；磷酸与钼酸铵试剂作⽤产⽣黄⾊的磷钼酸铵，加硫酸煮沸可使其⽔解，从⽔解液中可以测出上述组分的存在。
3. 球蛋⽩提取及含量测定1. 蛋⽩质沉淀⽅法有哪些？分可逆沉淀法和不可逆沉淀法两种。
其中可逆沉淀法有等电点沉淀，中性盐沉淀法，有机溶剂沉淀法；不可逆沉淀法有加热沉淀，重⾦属盐沉淀，⽣物碱沉淀。
2. 蛋⽩质含量测定的⽅法紫外分光光度计，可见光光度计，双缩脲法，福林酚法3. 分光光度计的使⽤及注意事项1 接电源，打开样品室暗箱盖，预热20min2 调节所需波长3 开盖放⿊⾊⽐⾊⽫，关盖，调T%为0%4 放空⽩对照，放样品液到⽐⾊⽫2/3到3/4处，⽤擦镜纸擦⼲表⾯，在对照组处调T为100%5 调节T%到ABS，分别测各样品分光光度值4. 盐析原理将⼤量盐加到蛋⽩质溶液中,⾼浓度的盐离⼦（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的⽔化⼒,可夺取蛋⽩质分⼦的⽔化层,使之“失⽔”,于是蛋⽩质胶粒凝结并沉淀析出.盐析时若溶液pH在蛋⽩质等电点则效果更好.由于各种蛋⽩质分⼦颗粒⼤⼩、亲⽔程度不同,故盐析所需的盐浓度也不⼀样,因此调节混合蛋⽩质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋⽩质分段沉淀.4. 影响酶促反应速度的因素1. 影响酶促反应速度的因素有哪些？温度，pH，抑制剂，激活剂2. 唾液淀粉酶的抑制剂，激活剂分别是？激活剂：Cl-；抑制剂：Cu2+3. NaOH对v反应实验，做碘反应实验前为何加盐酸因为碘遇NaOH变NaI和NaIO3，⽽不能与淀粉发⽣反应，所以加⼊盐酸中和氢氧化钠。
高级生化思考题
第一章概论1.生物分子提取和纯化的一般过程？2.细胞破碎的方法？3.抽提有效成分的影响因子：4.生物大分子常用的浓缩纯化方法？5.纯化方案的评价指标是什么？6.生物分离技术（纯化方案）设计的基本原则是什么？7.纯化生物产品的总收率是如何计算的？第二章沉淀法1.蛋白质沉淀方法有哪些？2.盐析的概念及机理是什么？3.硫酸铵饱和度：4.影响盐析的因素有哪些？5.硫酸铵盐析的方法有哪几种？6.盐析常数（Ks）：7.常用的脱盐方法：8.透析法注意事项：9.有机溶液能降低蛋白质溶解的原理：10.用乙醇沉淀蛋白质时应注意哪些事项？第三章吸附层析1.吸附层析分离物质的基本原理：2.吸附层析常用的吸附剂的种类：3.吸附剂的选择：4.羟基磷灰石(HA) ：5.硅胶吸附剂：6.洗脱剂符合条件：7.柱层析的设备：8.柱层析操作的一般过程：9.核酸在HA层析柱上分离的次序是双链RNA、杂链RNA、双链DNA，为什么？10.薄层层析(TLC)：第四章离子交换层析1.离子交换剂有哪几部分组成？何为阳离子和阴离子交换剂？2.影响离子交换选择性的因素：3.常用的离子交换剂应满足的要求？4.常用离子交换剂的分类？5.常用的离子交换剂的载体有：6.影响离子交换剂膨胀度的因子有哪些？哪个是关键因子？为什么？7.离子交换层析中，以0.1-0.5mol/L的NaCl梯度的缓冲液洗脱（总体积200mL，梯度瓶直径相同），通过层析柱75mL时， NaCl浓度是多少？0.25 mol/L8.现有肌苷样品溶液100mL，浓度为2mol/L，若每克干树脂总交换容量为3.5mmol，而实际交换容量是总交换容量的5%，问大约需要多少树脂？200/3.5=57.1 /0.05=1143g第五章凝胶过滤层析1.凝胶层析：2.凝胶过滤层析分离大分子物质的机制是什么？3.凝胶过滤的特点：4.用凝胶过滤层析法测定分子质量的局限性：5.分子质量为8×104和10×104的蛋白质能否在SephadexG-75柱中分开？为什么？（SephadexG-75的分离范围为3000 -70000）6.制备合格的凝胶柱应注意哪几点？7.概述哪些因子影响凝胶层析的分辨率？为什么？第六章亲和层析1.亲和层析：以亲和吸附剂为固定相，以特异性溶液为流动相。
生物化学实验思考题
⽣物化学实验思考题⽣物化学实验思考题1.可⽤何种颜⾊反应鉴别酮糖的存在？间苯⼆酚反应，在酸的作⽤下，酮糖脱⽔⽣成羟甲基糠醛，后者再与间苯⼆酚作⽤⽣成红⾊物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么？糖在浓的⽆机酸（硫酸、盐酸）作⽤下，脱⽔⽣成糠醛及其糠醛的衍⽣物，后者能与α—萘酚⽣成紫红⾊物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特⽒法检验糖的原理是什么？它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化⽽本⾝还原成红⾊或者黄⾊的Cu2O沉淀。
4.何谓纸层析法？⽤滤纸作为惰性⽀持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中⼼的距离与原点到溶剂前沿的距离的⽐值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂？扩展剂是4份⽔饱和的正丁醇和1份醋酸的混合物。
将20ml正丁醇和5ml冰醋酸放⼊分液漏⽃中，与15ml⽔混合，充分振荡，静置后分层，放出下层⽔层，漏⽃中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作⽤是什么？平衡剂起到使纸层析上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同⽽进⾏分离。
8.通过蛋⽩质及氨基酸的呈⾊反应实验你掌握了⼏种鉴定蛋⽩质和氨基酸的⽅法？他们的原理是什么？四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄⾊反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ ⽣成紫红⾊化合物，蛋⽩质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发⽣此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产⽣黄⾊物质外，所有α—氨基酸及⼀切蛋⽩质都能和茚三酮反应产⽣蓝紫⾊物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和⾊氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄⾊物质，该化合物在碱性溶液中进⼀步形成橙⾊的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红⾊和蓝⾊两种⾊调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红⾊；当它与蛋⽩质通过疏⽔作⽤结合后变为蓝⾊。
9.什么是酶的最适温度及其应⽤的意义？酶活性最⾼时的温度称为酶的最适温度。
生化思考题
\第一章 蛋白质化学思考题1、组成蛋白质的AA 有哪些根据R 基的极性如何对其进行分类根据R 基的极性分：非极性R 基氨基酸共9种，均为中性AA ，疏水R 基AA 。
包括甘氨酸、丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸（蛋氨酸）。
极性R 基氨基酸共11种，均为亲水R 基AA 。
根据R 基在生理pH 下带电与否分：（1）不带电荷的极性R 基AA ：共有6种，均为中性AA 。
包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。
）（2）带负电荷的极性R 基AA ：共有2种，均为酸性AA 。
包括天冬氨酸和谷氨酸。
(3)带正电荷的极性R 基AA ：共有3种，均为碱性AA 。
赖氨酸、精氨酸和组 氨酸。
2 、什么叫pI 有何生物学意义pI ：氨基酸蛋白质中的常见氨基酸：蛋白质的基本组成单位。
共20种。
蛋白中的稀有氨基酸：只在某些蛋白质中存在。
非蛋白质氨基酸：细胞、组织中有，蛋白质中无。
&当氨基酸主要以两性离子形式存在时'（或所带的正负电荷数相等，净电荷等于0，在外电场作用下既不向正极移动，也不向负极移动）所处溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。
当溶液中pH = pI时，AA净电荷为零；pH ＞ pI时，AA带负电；pH ＜ pI 时，AA带正电。
a、可据此利用电泳及离子交换层析法分离氨基酸和蛋白质。
b、等电点时AA的溶解度最小，易沉淀，可据此利用等电点沉淀法分离氨基酸和蛋白质。
.c、等电点时由于净电荷为零，AA在电场中不移动，可据此利用等电聚焦法分离氨基酸和蛋白质。
3 、什么叫Edman 反应有何生物学意义Edman反应（氨基酸与异硫氰酸苯酯的反应）氨基酸的α-NH2与异硫氰酸苯酯（PITC；苯异硫氰酸酯）间的反应。
可用于鉴定多肽或蛋白质的N-端氨基酸。
意义：测N-端；测氨基酸序列；测肽链数目。
—4 、什么叫肽肽单位肽平面二面角肽：氨基酸分子间通过脱去一分子水而相互连接成的链状化合物。
生化2上课思考题 2
Ch1 代谢总论1. 新陈代谢的特征主要包括几个方面？（1）能量代谢在代谢中具有重要的地位。
物质代谢是基础，能量代谢是一切生命活动的根本保证；（2）代谢途径有线性的、分支的、环形的。
一般而言，分解代谢途径是汇聚（convergent）的，合成代谢途径是发散（divergent）的；（3）分解代谢和合成代谢不是简单的逆反应，它们通常采用不同的途径（不同反应、不同部位等），从而增强生物对代谢调控的应变能力，避免浪费能量。
（4）各代谢途径具有数量不多的通用活性载体；（5）代谢途径主要由6种化学反应组成（氧化-还原反应、需要ATP水解的连接反应、异构、基团转移、水解、功能基团的添加或移除），反应机制通常比较简单；（6）各代谢途径具有共同的严密调节方式，以达到平衡和经济；——分子水平：酶量的调节（转录）、酶活调节（变构，共价修饰）、反映底物调节——细胞水平（区域化调节）——整体水平调节（激素和神经调节）（7）代谢是动态的，动态中的相对稳定。
2. 生物体互逆的代谢途径不是简单的可逆反应，其意义是什么？分解代谢和合成代谢不是简单的可逆反应，他们通常采用不同的途径（不同的反应、不同的部位、不同催化的酶等等），从而增强生物体对于代谢调控的应变能力，避免浪费能量的无效循环。
比如糖酵解中的3部不可逆反应，在糖异生中采用不同的反应途径，或是用不同的酶催化来完成。
脂肪酸的β氧化进行的部位是在线粒体机制中，而脂肪酸的生物合成场所则位于细胞质中。
3. 熟记各类活性分子（载体）。
ATP是通用的代谢能量载体（通货），ATP-ADP循环在生物系统的能量交换中十分重要；NAD+，NADP+，FAD，FMN是电子载体；辅酶A是活化的酰基的载体4. NAD+,NADP+, FMN和FAD等通用电子载体以及ATP（通用能量载体），CoA（通用酰基载体）结构上都有ADP。
从进化的角度上进行解释。
进化上支持RNA起源的学说，在生命起源的时候，是RNA世界，即只存在RNA这一种核酸，来承担催化剂以及信息储存的功能，从而这些通用的载体在结构上都具有ADP，并且在进化的过程中这种分子被保留下来。
生化各思考题
生化各思考题第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。
代谢途径（酶或酶系）细胞内分布代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核糖异生胞液mRNA合成细胞核糖原合成与分解胞液tRNA合成核质脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体磷脂合成内质网5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
生物化学思考题
生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
生化实验思考题总结
生化实验思考题总结1.蛋白质定量测量的方法有哪些？简要说明其原理。
答：a.紫外吸收，在280nm处有最大吸收峰。
b.定氮法，利用蛋白质中氮元素含量为16%固定比例来测定。
c.分光光度计法，利用OD值和蛋白质浓度成正比的原理。
显色剂为考蓝。
d.双缩脲法。
也是利用显色反应。
e.Folin酚法。
2.如果凝胶过滤层析分离的蛋白质样品中含有多种蛋白质，在各蛋白质分子量已知的情况下，如何判断哪一种蛋白质时所想要的？答：现在假设有三种蛋白质a b c，分子质量a>b>c。
那么，a最先流出，在体积V1处有一个洗脱体积，对应的a的溶液浓度在V1处也最高，就会有一个OD值的峰值。
b c同理。
由不同的OD峰值，对应不同的洗脱体积，就可以筛选出想要的蛋白质。
如果想要b，那么在第二个吸收峰的时候，找到相应的洗脱体积，然后在其附近的所接到的溶液进行选取。
就会得到想要的蛋白质。
3.如果盐析后的样品不经脱盐处理便上样电泳，对其结果有何影响？答：如果没有去除清蛋白里面的盐分，则会使电泳速度下降。
原因在于溶液离子强度太大，蛋白质表面的电荷减少，所以导致电泳速度下降，甚至无法泳动。
4.对电泳所得的结果如何进行定量分析？答：将电泳完毕的样品（凝胶），按条带宽度的分布剪下，分别把每个小块样品用NaOH溶液漂洗，再将漂洗过的溶液进行OD值的测量。
5.使SDS-PAGE具有高分辨率的三个因素是什么？答：浓缩效应。
电荷效应。
分子筛效应。
6.实验所得的各点数据中，哪些易出现较大的误差？答：有两个点。
第一个，在三十秒的点，反应速度太快，时间如果掌握不准，容易出现误差。
另一个，在3min的点，反应速度很慢，斜率小，则倒数大，所以时间掌握不好，也容易出现大误差。
7.假如把碱性磷酸酶对底物的亲和力提高十倍，实验方案该如何修改？答：把底物和酶的浓度都降低。
8.请举出三种提取质粒的方法，并简要说明其中一种方法的原理。
答：碱裂解（要求原理，书上有）；一步法（见书上46，47页有关TELT试剂的内容）；SDS法；煮沸法。
生化考试的实验思考题
X9 肌糖原的酵解A）人体和动植物体中糖的存储形式是什么？实验时，为什么可以用淀粉代替糖原？人体中糖的储存形式为肌糖原与肝糖原，植物体中为淀粉。
因肌肉糜中含有可以酵解淀粉与糖原的酶类，最终在无氧条件下分解生成乳酸，参与显色反应。
B）试述糖酵解作用的生理意义？糖酵解是生物界普遍存在的供能途径，但其释放的能量不多，而且在一般生理情况下，大多数组织有足够的氧以供有氧氧化之需，很少进行糖酵解，因此这一代谢途径供能意义不大，但少数组织，如视网膜、睾丸、肾髓质和红细胞等组织细胞，即使在有氧条件下，仍需从糖酵解获得能量。
在某些情况下，糖酵解有特殊的生理意义。
例如剧烈运动时，能量需求增加，糖分解加速，此时即使呼吸和循环加快以增加氧的供应量，仍不能满足体内糖完全氧化所需要的能量，这时肌肉处于相对缺氧状态，必须通过糖酵解过程，以补充所需的能量。
在剧烈运动后，可见血中乳酸浓度成倍地升高，这是糖酵解加强的结果。
又如人们从平原地区进入高原的初期，由于缺氧，组织细胞也往往通过增强糖酵解获得能量。
在某些病理情况下，如严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肿瘤组织等，组织细胞也需通过糖酵解来获取能量。
倘若糖酵解过度，可因乳酸产生过多，而导致酸中毒。
X10 脂肪酸的β-氧化A）为什么说做好本实验的关键是制备新鲜的肝糜？新鲜的肝糜中酶的活性高，所以生成丙酮的量才高如果不新鲜，酶的活性太低了，丙酮的量太低甚至没有，那实验就会失败B）什么叫做酮体？为什么正常代谢的产生的酮体量很少？在什么情况下血中的酮体含量增高，而尿中也能出现酮体？答：1、乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体；2、因为代谢正常的情况下，血糖能够供给人体足够的能量，满足机体的需要。
这时就不需要脂肪大量分解来提供能量。
酮体的生成就是来自于肝内脂肪酸的分解。
脂肪不大量分解，自然没有大量脂肪酸分解成酮体。
3、但若人体血糖量不足，为了维持血糖稳定，就会促进脂肪的分解，生成一定的能量供给人体正常需要。
生化思考题
临床生化检验第六章掌握：➢酶活性的国际单位定义：酶活性单位1、惯用单位:常由发明者自行命名，结果无可比性；（20世纪50年代）.2、国际单位: 在特定条件下，1分钟能转化1微摩尔底物（µmol/ min）的酶量为一个“国际单位”：（76年）; 63年是25℃及最适条件下.3、Katal单位：在规定条件下，即每秒钟转化1个摩尔底物（mol /s）的酶量➢酶活性测定的连续监测法和定时法的概念定时法：将酶与底物在特定条件（缓冲液、温度等）下孵育，经过一定时间后，用终止液终止反应，通过化学或生物化学的方法测出底物或产物的总变化量，除以时间即可计算出底物消耗速度（－d[S]/min）或产物生成速度（d[P]/min），将速度换算为µmol/ min便是以国际单位表示的酶活性。
连续监测法：将酶与底物在特定条件（缓冲液、温度等）下孵育，每隔一定时间（2s∼60s）连续测定酶促反应过程中某一底物或产物的特征信号的变化，从而计算出每分钟的信号变化速率。
连续监测法是在多个时间点连续测定产物生成量或底物消耗量，选取线性期的速率来计算酶活性，又称速率法。
➢连续监测法的计算和分类；计算：分类：➢酶活性测定最适条件的概念和意义；最适条件（optimum condition）：是指能满足酶发挥最大催化效率所需的条件1.合适的底物和最适底物浓度2.理想的缓冲液种类、最适离子强度和反应液的最适pH3.最适反应温度4.合适的辅因子、激活剂浓度5.酶偶联反应还需要确定指示酶和辅助酶的用量6.合理的测定时间，延滞期应尽量短暂并有足够的线性期7.合适的样品与反应试剂的比例及足够的检测范围8.尽量去除各种抑制剂➢ALT、AST、ALP、GGT、LD、CK、AMY、ChE的测定方法。
ALT:1.测定谷氨酸以酶电极法作代表，因需特殊仪器不适合临床检验2.测定丙酮酸①以赖氏法为代表的定时法②以IFCC推荐法为代表的连续监测法③偶联丙酮酸氧化酶法CK:1.比色法2.连续监测法3.荧光法4.化学发光法熟悉：血清酶变化的病理机制；酶动力学参数的含义；电泳法和免疫抑制法测定同工酶的原理。
生化思考题
蛋白质1.20种氨基酸的名称（一字符三字符），*AA结构通式，特点，**分类。
（重点是几个特殊的氨基酸及酸性、碱性氨基酸）2.**AA及蛋白质理化性质、等电点;蛋白质溶液稳定因素。
3. **Pr的一、二、三、四级结构的概念及相应的维持力4. **Pr二级结构的几种形式。
5. 肽键** 模序（motif）** 结构域（domain) ** 蛋白质亚基**协同效应* 变构效应蛋白组学6.举例说明蛋白质一级结构是空间结构的基础以及空间结构决定其特定功能。
7.何谓分子病*？举例说明；何谓蛋白质构象病*？举例说明；两者有何区别？8.试说明几种蛋白质分离纯化方法的原理。
(至少3种**）9.Pr变性**、复性及沉淀的定义10.了解测定蛋白质一级结构、空间结构目前常用的方法.酶*1.酶分子组成分类，非蛋白部分成分及功能*2.B族Vit与辅酶的关系**3.酶活性中心与必需基团4.同工酶*及临床意义*5.酶促反应特点*6.酶提高反应速率机制7.**酶促反应速率的影响（酶浓度、pH、温度、底物浓度、Km、Vmax意义）8.酶的抑制剂对酶促反应速率影响（各种抑制剂作用机制）核酸1.核酸的化学组成,**分子间如何连接。
**2.组成核酸的5种碱基名称、单字符以及在DNA和RNA中的存在情况,异同点。
3.核酸的一级结构指的是它的核苷酸排列顺序，为什么又可以称为碱基排列顺序？**4.DNA的双螺旋结构模型要点*5.双螺旋结构模型多样性*6.原核生物和真核生物DNA高级结构7.DNA多链螺旋碱基间形成的氢键形式8.RNA主要有哪些类型及结构特点*？它们各自功能如何？** 9.核酸理化性质**概念：DNA变性及复性增（减）色效应DNA融解温度（Tm)限制性内切酶核酶核酸酶退火核酸分子杂交糖代谢1 以图表的形式简述糖代谢的基本内容。
2* 何谓糖的无氧分解（糖酵解）？其生理意义？3 *简述有氧氧化的三个阶段，并指出每个阶段的主要事件。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
2022生化思考题详细答案(医学本科生适用)
生物化学思考题1、叙述L-a氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。
结构特点：a-氨基酸是羧酸分子的a-氢原子被氨基取代直接形成的有机化合物，即当氨基酸的氨基与羧基连载同一个碳原子上，就成为a-氨基酸。
氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，L-a-氨基酸再被骗争光照射时，光的偏正方向为左旋。
R为侧链，连接-COOH的碳为a-碳原子为不对称碳原子（除了甘氨酸）不同的氨基酸其R基团结构各异。
根据测链结构可分为：①含烃链的为非极性脂肪族氨基酸，如丙氨酸；②含极性不带电荷的为极性中性氨基酸，如半胱氨酸；③含芳香基的为芳香族氨基酸，如酪氨酸；④含负性解离基团的为酸性氨基酸，如谷氨酸；⑤含正性解离基团的为碱性氨基酸，如精氨酸。
2、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。
蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。
主要化学键是肽键，二硫键也是一级结构的范畴。
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
主要化学键为氢键。
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。
具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构，其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。
层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础，决定高级结构；氨基酸的残基影响二级结构的形成，二级结构以一级结构为基础；在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构；具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。
生化实验思考题答案
生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原那么是含量高、来源丰富、制备工艺简单、本钱低。
从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。
2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。
实验二总糖与复原糖的测定1、碱性铜试剂法测定复原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定复原糖的含量。
间接法的优点是操作简便、反响条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反响产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反响原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。
实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法〔1〕本实验制备得到的是粗脂肪，假设要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。
〔2〕本实验样品制备时烘干为什么要防止过热?答：防止脂质被氧化。
实验六蛋白质等电点测定1、在别离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。
在别离蛋白质的时候，可以根据待别离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质别离。
实验七氨基酸的别离鉴定－纸层析法1、如何用纸层析对氨基酸进展定性和定量的测定？答: 将标准的氨基酸与待测的未知氨基酸在同一X层析纸上进展纸层析，显色后根据斑点的Rf值，就可以对氨基酸进展初步的定性，因为同一个物质在同一条件下有一样的Rf值；将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定，根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理，通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进展定量测定。
生化思考题
第一章蛋白质的结构和功能1.组成人体Pr的AA的名称、结构通式、分类及分类依据。
具有哪些理化性质并如何应用于检测中3*.Pr的一、二、三、四级结构的概念及相应的维持力4 .简述Pr二级结构的几种形式及结构特点。
5*.模序（motif）结构域（domain) 蛋白质亚基蛋白质的等电点蛋白质变性盐析6*.以牛核糖核酸酶变性复性实验说明蛋白质的一级结构和功能的关系7*.协同效应变构效应以Hb结合O2为例，解释此两概念。
8.蛋白质理化性质，及应用9.*蛋白质分离纯化常用方法及原理。
第二章核酸的结构和功能1.核酸的化学组成**, 分子间如何连接。
**2.组成核酸的5种碱基名称、单字符以及在DNA和RNA中的存在情况,异同点。
3.核酸的一级结构指的是它的核苷酸排列顺序，为什么又可以称为碱基排列顺序**的双螺旋结构模型要点5.原核生物和真核生物DNA高级结构6**.RNA主要有哪些类型及结构特点它们各自功能如何7.核酸理化性质**概念：DNA变性DNA复性增色效应DNA融解温度（Tm)限制性内切酶核酶核酸酶退火核酸分子杂交第三章酶1.单纯酶与结合酶组成区别2.与维生素或维生素类物质相关的辅酶及其功能3.酶的活性中心、必需基团、同工酶、活化能、酶原激活、别构调节4.酶促反应的特点酶如何通过促进底物形成过渡态而提高酶促反应速度5.米氏方程公式，并指出何谓Km值、Vm如何测定Vm、Km的意义及其在三种可逆抑制反应的变化如何.6.什么是酶的最适pH、最适温度7.从酶促反应的角度阐明重金属及有机磷农药中毒，及解救的原理8.何谓竞争性抑制。
用竞争性抑制的原理解释磺胺类药物抑菌的机制9.酶的活性调节有几种10.按酶促反应的性质，酶可分哪几类第四章糖代谢**掌握各代谢途径的概念**代谢途径及关键酶的英文单词1.机体内糖（淀粉）的消化吸收主要部位及吸收机制、形式*2.机体内糖代谢的基本概况3.**自己根据所学糖代谢途径，总结糖酵解、糖有氧氧化途径，及关键酶，产能/耗能，CO2及脱氢部位。
生化实验思考题
思考题实验：糖的颜色反应、蛋白质及氨基酸的呈色反应P521、鉴别蛋白质的方法有哪些？简述其原理。
（1）.灼烧产生烧焦羽毛的气味是蛋白质。
（2.）遇浓HNO3变性产生黄色不溶物是蛋白质。
原理：蛋白质中含有苯环的氨基酸遇硝酸硝化。
（3.）磨浆过滤，取滤液，先加NaOH，再加入双缩脲试剂，出现紫色反应，就为蛋白质。
原理：铜离子在碱性条件下与两个酰胺基或两个直接连接的肽键，或能过一个中间碳原子相连的肽键发生反应，生成紫色络合物。
2、能否利用茚三酮反应可靠鉴定蛋白质的存在？为什么？不能，和茚三酮反应的除了蛋白质外还有胺和氨基酸类等，它不是蛋白质的专一试剂。
实验：蛋白质沉淀反应P541、用蛋清作为铅或汞中毒的解毒剂的依据是什么？铅和汞是重金属，会使蛋白质变性，而人体组织中蛋白质是必不可少的组成成分，比如胃、食道等组织。
误服铅或汞后，吞入大量鸡蛋清（鸡蛋清中含有大量蛋白质），可使铅与汞先与蛋清反应，减少与机体组织的接触，进而减轻毒性。
2、在蛋白质的沉淀反应里，哪些是可逆的，哪些是不可逆的？不可逆：重金属盐沉淀蛋白质，乙醇沉淀蛋白质，生物碱试剂沉淀蛋白质。
可逆：蛋白质盐析作用。
实验：卵磷脂的提取和鉴定P301、卵磷脂提取的过程中，加入热95%的乙醇的作用是什么？增加溶解度2、卵磷脂的生物学功能有哪些？是生物膜的重要组成成分；促进脂肪代谢，防止出现脂肪肝；促进体内转甲基代谢的顺利进行；具有免疫调节功能；促进神经传达。
实验：酵母RNA的提取与鉴定P1261、加热提取RNA后为什么要加乙酸中和至微酸性？乙酸能不能多加？为什么？.加热后中和至微酸性可以除去蛋白质、多糖等杂质，不能多加，否则RNA会酸水解。
2、加乙酸后进行离心分离，上清液及沉淀物中各主要含什么物质？上清液主要为RNA，沉淀物中主要含蛋白质、多糖等杂质。
3、除了稀碱法外，还有没有其他提取RNA的方法？他们各有何优缺点？1、苯酚法；2、去污剂法、3、盐酸胍法。
生化思考题答案
第一章绪论1.生物分子之间的作用力有哪些？2.分子识别？1、范德华力、氢键、盐键、疏水作用力、芳环堆积作用、卤键都属于次级键（又称分子间弱相互作用2、分子识别是指分子选择性的相互作用，例如抗原与抗原之间、酶与底物之间、激素与受体之间。
分子识别是通过两分子各自的结合部位来实现的。
识别要求：要求两分子各自的结合部位结构互补；要求两个结合部位有相应的基因，相互作用之间能够产生足够的作用力，是两个分子能够结合在一起。
糖链、蛋白质、核酸、脂质之间相互之间都存在分子识别。
第二章糖类化学1.是不是所有的糖都有变旋现象？为什么？2.是否一切糖都是还原糖？什么样的糖是还原糖？3.举出几例重要单糖衍生物及生理作用？ 4．淀粉、糖原组成及结构特点？二者的异同点？5．环糊精的结构特点及应用？ 6.淀粉糊化？淀粉凝沉？变性淀粉？变性淀粉在纺织工业上的应用。
1：不是，糖分子当中必须有游离的醛基和酮基或者游离的半缩醛羟基.所有寡糖都有旋光性，但是并非所有寡糖都有变旋性，蔗糖由于分子中不存在半缩醛羟基，因此不具有变旋性，除二羟基丙酮外，单糖都，是旋光性物质2：不是，糖里面含有醛基和酮基的具有还原性。
单糖都是还原糖3：（1）取代单糖----氨基糖决定血型和细菌的细胞壁；（2）糖醇和糖酸：重要的工业产品；糖苷：多种中药的有效成分，糖醇（常见的有甘露醇和山梨醇）：可防止龋齿的发生，可抑制血糖的发生，；抗坏血酸（山梨醇制造）：可以保护蛋白质中的半胱氨酸。
山梨醇：甜味剂、保湿剂、防冻剂、防腐剂等使用，同时具有多元醇的营养优势，即低热值、低糖、防龋齿等甘露醇：利尿剂，降低颅内压、眼内压及治疗肾药、脱水剂、食糖代用品，无吸湿性，干燥快，化学稳定性好，爽口的甜味，用于麦芽糖、口香糖、年糕等食品的防粘，以及用作一般糕点的防粘粉。
4：淀粉是由许多a-D-葡萄糖分子以糖苷键连接而成，天然淀粉（淀粉粒状存在）有两种类别一种是溶于水的直链淀粉，一种是不溶于水的支链。
生化思考题答案-生科
第一章核酸的结构和功能1、有一噬菌体的突变株其DNA长度为15μm，而野生型的DNA长度为17μm，问该突变株的DNA中有多少个碱基对缺失？答案：17-15=2μm =2000nm 2000/0.34=5882.42、把下列说法转化成公式，并判断正误！1.嘌呤碱基总数等于嘧啶碱基总数，各占全部碱基总数的50%。
2.在双链DNA分子中，两个互补配对的碱基之和的比值与该DNA分子中每一单链中这一比值相等；且等于其转录形成的mRNA中这一比值。
3.DNA分子一条链中，两个不互补配对的碱基之和的比值等于另一互补链中这一比值的倒数。
解析1.A+G=T+C,(A+G)/(A+G+T+C)=(T+C)/(A+G+T+C)=50%，错;未说明是单双链2.3、变性、复性与增色、减色之间的关系？原因？！影响DNA双螺旋结构稳定性因素与变性、复性及Tm值之间的关系？！解析：1.核酸变性产生增色效应，复性产生减色效应。
原因：变性过程中，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，其内部暴露碱基增多，260nm紫外线吸收值升高，故产生增色效应；而复性对应单链重新缔合的过程，暴露碱基数目减少，紫外线吸收降低，故产生减色效应。
2.影响DNA双螺旋结构稳定性的因素有：互补碱基对间的氢键、碱基堆集力、带负电荷的磷酸基团的静电斥力、碱基分子内能。
氢键越多、碱基堆集力越强，分子的稳定性越高，变性越难，复性越易，Tm值越高；带负电荷的磷酸基团的静电斥力越强、碱基分子内能越高，分子稳定性越低，变性越容易，复性越难，Tm值越低。
4、有两个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌。
这两个DNA样品中腺嘌呤碱基（A）含量分别占它们DNA总碱基的32%和17%。
其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种是取自嗜热菌？为了防止DNA变性或保持其双螺旋结构，DNA应保存在蒸馏水中！对吗？原因？解析：1.占DNA总碱基的32%的细菌取自温泉。
因为G-C间有三个氢键，而A-T间仅有两个氢键，A含量高，对应G-C含量低，则该DNA 稳定性相对较差，不宜在高温条件下生存；2.不对，因为由脱氧核糖和磷酸间隔形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，易与水结合，从而使氢键断裂。
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1. 根据生物样品的含氮量计算出蛋白质含量。
2. 20种编码氨基酸的中文名、英文三字符、酸性和碱性氨基酸。
3. 蛋白质的一级结构与核酸的关系。
4. 蛋白质二级结构的类型。
5. 维持蛋白质三级结构稳定的次级键。
6. 模体、结构域。
7. 蛋白质的结构与功能的关系。
8. 蛋白质变性及其实质。
9. 蛋白质的紫外吸收性质。
10. 分离蛋白质的基本方法及原理。
第二章
1. 核酸的一级结构、DNA变性、核酸分子杂交。
2. 核酸的紫外吸收性质。
3. DNA双螺旋结构模型的要点。
4. 真核生物内DNA的高级结构形式：核小体。
5. 真核生物mRNA的结构特点。
6. hnRNA与mRNA的关系。
7. 相对富含稀有碱基的核酸：tRNA。
8. DNA的Tm值与其所含的G+C比例的关系。
1. 酶的定义及化学本质。
2. 结合酶的分子组成及各组分的功能。
3. B族维生素的辅酶形式及功能。
4. 酶的必需基团、活性中心。
5. 同工酶的概念、举例及临床意义。
6. 酶促反应的特点。
7. ES复合物、诱导契合假说。
8. 影响酶促反应速度的因素。
9. 米-曼氏方程式、Km与Vmax的意义。
10. 酶促反应的最适温度、最适pH。
11. 酶的竞争性抑制：概念、特点、动力学参数、药理学应用。
12. 酶的调节方式（酶活性调节、酶含量调节）。
13. 酶活性调节的种类（变构调节、共价修饰、酶原的激活）。
14. 酶与疾病的关系。
第四章
糖酵解与糖酵解途径的区别。
糖酵解的概念和亚细胞定位。
糖酵解的反应过程、脱氢反应、底物水平磷酸化、限速酶。
净生成A TP的数量、能量利用效率。
糖酵解的生理意义。
糖有氧氧化的概念、亚细胞定位和生理意义。
糖有氧氧化的反应过程、脱氢反应、底物水平磷酸化、限速酶。
净生成A TP的数量、能量利用效率。
TAC的概念、步骤、限速酶、生理意义。
α-酮酸脱氢酶复合体的五种辅酶。
磷酸戊糖途径的限速酶、生理意义。
糖原合成的概念、限速酶、活性葡萄糖。
糖原分解的概念、限速酶。
糖原合酶与磷酸化酶的共价修饰调节。
糖原代谢的生理意义。
糖异生的概念、原料、定位、限速步骤与限速酶、能量消耗、生理意义、乳酸循环。
6-磷酸葡萄糖的代谢去路。
血糖的概念与正常值。
血糖的来源与去路。
升高和降低血糖的激素。
第五章
脂肪动员：概念、限速酶、脂解激素与抗脂解激素、产物的去路。
脂肪酸β-氧化的四个阶段、限速酶、脂酰基β-氧化的四步反应、A TP生成。
酮体的概念、酮体生成的定位、原料、步骤、限速酶、生理功能；酮体利用的定位、活化乙酰乙酸的酶类。
脂肪酸合成的定位、原料、柠檬酸-丙酮酸循环、限速酶、延长的四
步反应、ACP的辅基。
甘油三脂合成的直接原料、定位、主要途径、限速酶。
活化型乙醇胺与活化型胆碱。
甘油磷脂合成的DG 途径。
胆固醇合成的定位、原料、四个阶段、限速酶、转变为三种生理活性物质。
血浆脂蛋白的分类、生成部位、功能。
载脂蛋白的生理功能。
LPL、LCA T、ACA T。
LDL受体代谢途径。
第六章
体内生成A TP的两种方式。
氧化磷酸化和电子传递链（呼吸链）的概念。
电子传递链的组成成分。
电子传递体。
两条重要的呼吸链。
呼吸链中电子传递体的排列顺序。
A TP的生成（偶联）部位。
P/O 比值。
质子泵和A TP合酶。
呼吸链的抑制剂。
还原当量的穿梭机制。
跨线粒体膜的物质转运。
高能化合物。
能量载体（货币）：A TP。
能量储存方式：CP。
第七章
1. 必需氨基酸的概念和种类。
2. 体内氨基酸的来源与去路。
3. 氨基酸分解代谢的主要方式。
4. 转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。
5. α-酮酸的代谢去路。
6. 生糖与生酮氨基酸。
7. 体内氨的来源与去路。
8. 氨的转运形式。
9. 鸟氨酸循环的器官、亚细胞定位、步骤、限速酶、生理意义。
10. 一碳单位的概念、种类、载体、生理功能。
11. 活性甲基供体：SAM。
12. 儿茶酚胺：多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素。
第八章
核苷酸的生理功能。
从头合成途径、补救合成途径。
嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成的原料、特点、转变水平、限速酶、抗代谢物。
脱氧核苷酸的生成。
dTMP 的生成。
嘌呤与嘧啶分解代谢的终产物。
第十五章
多细胞生物体内细胞间信息转导的目的。
信号细胞和靶细胞。
信号分子的作用类型。
细胞外信号分子的分类。
受体的概念和分类。
受体与配体结合的特点。
细胞内受体介导的信号转导途径。
膜表面受体介导的信号转导途径。
目前公认的第二信使有哪些？
以肾上腺素升高血糖为例，叙述AC-cAMP-PKA信号转导途径。