6.蛋白质三维结构-王镜岩生物化学(全)
王镜岩《生物化学》名词解释(打印版).
xx生物化学名词解释1.氨基酸（aminoacid）：是含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4.等电点（pI,isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5.茚三酮反应（ninhydrinreaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
7.离子交换层析（ion-exchange column）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。
9.凝胶过滤层析（gelfiltrationchromatography，GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
10."亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
11."高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
12."凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
《生物化学》第三版 上册(王镜岩) 课后习题答案 高等教育出版社
6、向 1L1mol/L 的处于等电点的甘氨酸溶液加入 0.3molHCl，问所得溶液的 pH 是多少？如果加入 0.3mol NaOH 以代替 HCl 时，pH 将是多少？[pH：2.71；9.23]
7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到 pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定 至 Ph8.0 时，消耗 0.2mol/L NaOH 溶液 250ml。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]
和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？[（1）第 4 管和第 3 管；（2）51.2mg Gly+24mg Phe 和 38.4mgGly+36mg Phe] 解：根据逆流分溶原理，可得： 对于 Gly：Kd = CA/CB = 4 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/5 + 4/5)
天冬氨酸(aspartic acid)
Asp
D 苯丙氨酸(phenylalanine)
Phe
F
Asn 和/或 Asp
Asx
B
半胱氨酸(cysteine)
Cys
C 脯氨酸(praline)
Pro
P
谷氨酰氨(glutamine)
Gln
Q 丝氨酸(serine)
Ser
S
谷氨酸(glutamic acid)
12、标出异亮氨酸的 4 个光学异构体的（R，S）构型名称。[参考图 315]
13、甘氨酸在溶剂 A 中的溶解度为在溶剂 B 中的 4 倍，苯丙氨酸在溶剂 A 中的溶解度为溶剂 B 中的两 倍。利用在溶剂 A 和 B 之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。在起始溶液中甘氨酸含量为 100mg ，苯丙氨酸为 81mg ，试回答下列问题：(1)利用由 4 个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸
第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)
侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）
侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）
2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。
3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。
B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按侧链极性分类：
非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种
极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种
带正电荷：Arg, Lys, His
二、蛋白质的分类
（一）按分子形状分类
1.球状蛋白 外形近似球体，多溶于水，大都具有活性，如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。
2.纤维状蛋白 外形细长，分子量大，大都是结构蛋白，如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等，后者如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等结构蛋白。
三.蛋白质的结构
一级结构 结构特点、测定步骤、常用方法、酶
二级结构 四种 结构特点、数据、超二级结构
王镜岩-生物化学-第5章_蛋白质的三维结构
（一）-螺旋 -helix
1.α螺旋的结构
在 α 螺 旋 中， 多 肽 主 链按 右 手 或 左 手方 向 盘 绕 ，形 成右手螺旋或左手螺旋 ， 相 邻 的 螺 圈之 间 形 成 链内 氢键，构成螺旋的每个Cα 都取相同的二面角Φ、Ψ。
典型的α螺旋特征：
① 二面角：Φ= -57°, Ψ= - 48°，是一种右手螺旋； ② 每圈螺旋：3.6个a.a残基， 高度：0.54nm ; ③ 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm；
共价键和次级键键能对比
• 肽键
• 二硫键 • 离子键 • 氢键 • 疏水键
90kcal/mol
3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol
数量巨大
• 范德华力
这四种键能远小于共价键，称次级键
提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主 要的作用力,原因何在?
氢键是两个极性基团之间的弱键，也就是一个偶极 (dipole) 的带正电荷的一端被另一偶极带负电荷的一端所吸引形成的 键。存在于肽链与肽链之间，亦存在于同一螺旋肽链之中。 氢键虽然是弱键，但蛋白质分子中的氢键很多，故对蛋白质 分子的构象起着重要的作用。 方向用键角表示，是 指X—H与H…Y之间的 夹角，一般为180～ 250。
包括 三种弱的作用力： 定向效应: 极性基团间 诱导效应: 极性与非极性基团 间 分散效应: 非极性基团间
范德华力非常依赖原子间的距离，只有当两个非键合 原子处于一定距离时(当相互靠近到大约0.4～ 0.6nm(4～6A)时)，才能达到最大。
疏水键是蛋白质分子中疏水性较强的一些氨基酸(如缬氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸等)的侧链避开水相自相粘附聚 集在一起，形成孔穴，对维持蛋白质分子的稳定性起一定作 用。 它在维持蛋白质的三级结
考研生物必做之王镜岩生物化学题库精选含详细答案【试题.知识点】
第一章蛋白质的结构与功能一、选择题（Ａ型题）1．各种蛋白质平均含氮量约为( )A. 0.6%B. 6%C. 16%D. 26E. 36%2．关于蛋白质结构的下列描述,其中正确的是( )A.至少有100个以上的氨基酸组成的高分子化合物B.每一蛋白质都含有2条以上的多肽链C.每种蛋白质都有种类不同的辅基D.不同蛋白质分子的氨基酸组成基本相同E.组成蛋白质一级结构主键的是肽键3．蛋白质一级结构中的主要化学键是( )A. 氢键B. 盐键C. 肽键D. 疏水键E. 范德华引力4．蛋白质的等电点是（）A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH值B.蛋白质溶液的pH等于7.4时溶液的pH值C.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值D.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值E.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值5. 食物蛋白质的消化产物氨基酸，最主要的生理功能是（）A.合成某些含氮化合物B.合成蛋白质C.氧化供能D.转变为糖E.转变为脂肪6．蛋白质变性不包括( )A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂7．蛋白质分子中,生理条件下,下列那种氨基酸残基的侧链间可形成离子键:A.天冬氨酸,谷氨酸B.苯丙氨酸,酪氨酸C.赖氨酸,天冬氨酸D.天冬氨酸,苯丙氨酸E.亮氨酸,精氨酸8．蛋白质高级结构取决于( )A.蛋白质肽链中的氢键B.蛋白质肽链中的肽键C. 蛋白质肽链中的氨基酸残基组成和顺序D.蛋白质肽链中的肽键平面E.蛋白质肽链中的肽单位9．下列提法中错误者是（）A.所有的蛋白质分子都具有一级结构B.蛋白质的二级结构是指多肽链的局部构象C.蛋白质的三级结构是整条肽链的空间结构D.所有的蛋白质分子都有四级结构E.蛋白质四级结构中亚基的种类和数量均不固定10．肽链中有下列哪种氨基酸时易发生β-转角( )A.HisB.AlaC.GluD.ProE.Arg11．蛋白质肽键的提法何者是正确的( )A.肽键是典型的单键B.肽键是典型的双键C.肽键带有部分双键的性质D.肽键平面可以扭转E.可由任何氨基和羧基缩合形成12．蛋白质在溶液中带负电荷时，溶液的PH为( )A.酸性B.碱性C.PH=PID.PH>PIE.PH<PI13．蛋白质一级结构的化学键主要是( )A.肽键B.盐键C.二硫键D.氢键E.疏水键14．蛋白质变性时( )A.肽键断裂B.二硫键断裂C.次级键断裂D.普遍发生沉淀E.生物学功能可能增减15．蛋白质对紫外光的最大吸收峰是由于含有下列哪些氨基酸所引起的( )A.甘氨酸和赖氨酸B.谷氨酸和精氨酸C.色氨酸和酪氨酸D.丝氨酸和胱氨酸E.丙氨酸和苏氨酸16．在下列各种pH的溶液中使清蛋白（等电点 4.7）带正电荷的是A. pH4.0B. pH5.0C. pH6.0D. pH7.0E. pH8.017．稳定蛋白质二级结构的化学键主要是( )A.肽键B.氢键C.疏水键D.二硫键E.范氏力18．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是( )A.辅基B.辅酶C.亚基D.寡聚体E.肽单位19. 下列哪种氨基酸含有苯环( )A.PheB.ArgC.ThrD.AspE.His20. 下列哪种氨基酸属于碱性氨基酸( )A.精氨酸B.丙氨酸C.苏氨酸D.亮氨酸E.甘氨酸二、填空题1. 在镰刀状红细胞贫血中血红蛋白的β亚基的第六位___ _ 残基变异成 __ _。
生化各章名词解释王镜岩版
生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释(王镜岩)
醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。
有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。
王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页)
王镜岩《生物化学》第三版考研资料（配套习题023页）王镜岩,习题,生化第一章蛋白质化学试题——I.单选题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？a．2．00gb．2．50gc．6．40gd．3．00ge．6．25g2．下列含有两羧基的氨基酸是：a、精氨酸B赖氨酸C甘氨酸D色氨酸E谷氨酸3。
维持蛋白质二级结构的主要化学键有：a．盐键b．疏水键c．肽键d．氢键e．二硫键4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：a．天然蛋白质分子均有的种结构b、所有具有三级结构的多肽链都具有生物活性。
三级结构的稳定性主要由二级键维持。
D.亲水基团聚集在三级结构生物表面。
决定卷曲和折叠的因素是氨基酸残基。
5.具有四元结构的蛋白质的特征是：A.分子中必须有辅助基团b．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成c．每条多肽链都具有独立的生物学活性d．依赖肽键维系四级结构的稳定性e、它由两条或多条具有三级结构的多肽链组成。
6.蛋白质形成的胶体颗粒在以下条件下不稳定：a.溶液的pH值大于PIB。
溶液的pH值小于pic。
溶液的pH值等于PID。
溶液的pH值等于7.4e。
在水溶液中7．蛋白质变性是由于：bioooa、氨基酸序列的变化B.氨基酸组成的变化C.肽键的断裂和空间构象的破坏E.蛋白质的水解1d、蛋白质8。
变性蛋白质的主要特征是：a．粘度下降b．溶解度增加c．不易被蛋白酶水解d．生物学活性丧失e．容易被盐析出现沉淀9.如果PI为8的蛋白质与重金属沉淀，溶液的pH值应为：A.8B>8C.<8D。
≤ 8e。
≥ 810.蛋白质的分子组成中不存在以下哪种氨基酸？a．半胱氨酸b．蛋氨酸c．胱氨酸d．丝氨酸e．瓜氨酸二、多项选择题（两个或两个以上的备选答案是正确的，错误或不完整的答案将不予评分）1。
含硫氨基酸包括：a．蛋氨酸b．苏氨酸c．组氨酸d．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：a、组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸3。
王镜岩-生物化学-第6章蛋白质结构与功能的关系
远侧His
近侧His
铁氧 离合 子肌 的红 蛋 个白 配中 体血 红 素
6
CO的毒性作用
第6个配位位置的空间位阻很重要。游离在溶 液中的铁卟啉结合 CO 的能力比结合 O2 强 25000 倍， 但在肌红蛋白中，血红素对CO的亲和力仅比对O2
的亲和力大250倍。肌红蛋白（还有血红蛋白）降
低对CO的亲和力，可以有效地防止代谢过程中产
铁血 原红 子蛋 的白蛋白有两种主要构象态，一种是T态即紧张 态（tense state），另一种是R态即松弛态（relaxed state）。O2对R态的亲和力明显地高于对T态的亲和
力，并且O2的结合更稳定了R态。缺氧时T态更加稳
定，因此T态是去氧血红蛋白的主要构象，R态是氧
p (O2 ) Y p (O2 ) K
…………⑥
肌红蛋白的氧结合曲线
实验中 p (O2) 可以测得，氧分压常用Torr为 单位。 Y 值可用分光光度法测定，因为肌红蛋白 结合了O2 时会引起吸收光谱的改变。Y 对 p (O2) 作图所得的曲线称为氧结合曲线。 1 Torr = 133 Pa = 1 mmHg
• 第6章 蛋白质结构与 功能的关系
(The relation between structure and function of proteins)
一、肌红蛋白的结构与功能 二、血红蛋白的结构与功能 三、血红蛋白分子病 四、免疫系统和免疫球蛋白 五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩 六、蛋白质的结构与功能进化
根据henry定律，溶于液体的任一种气体的浓度 与液体上面的该气体的分压成正比，即 [O2]= A p (O2) …………⑤
式中A 为比例系数，p (O2)为氧气的分压。
王镜岩生物化学课件-第五章 蛋白质的三维结构(修改版2)
二、范德华力 (van der Waals force)
狭义的范德华力指是非极性分子或基团瞬时 偶极间的静电相互作用，所以是一种很弱的 作用力。 实际上范德华力包括引力和斥力两种相互作 用。非共价键合原子或分子相互挨得太近时， 由于电子云重叠，将产生范德华斥力。 虽然就其个别来说范德华力是很弱的，但是 相互作用数量大并且具有加和效应，因此就 成为一种不可忽视的作用力。
一、氢键 (hydrogen bond)
氢键是稳定蛋白质二级结构的主要作用力。氢键的 形成情况：多肽的羰基氧和酰胺氢之间形成的氢键， 除此之外，氢键还可以在侧链与侧链、侧链与介质 水、主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
大多数蛋白质所 采取的折叠策略 是使主链肽基之 间形成最大数目 的分子内氢键 (如α螺旋、β折 叠片)，与此同 时保持大多数能 成氢键的侧链处 于蛋白质分子的 表面将与水相互 作用
质量数（a） 奇数
原子序数（Z） 自旋量子（I） 例子 奇或偶 1/2，2/3， 2/5，… 0
I I 1 2 3 2 , H 1, C6 , N 7; , B5 ; I
11 1 13 15
5 2
, O8
17
偶数
偶数
12
C 6 , O 8 , S 16
16
32
偶数
奇数
1，2，3，…
I 1, H 1 ; N 7
离子键
氢键
范德华力
疏水相互作用力
稳定蛋白质构象的力
目录
维持蛋白质空间结构中重要的化学键
（1）非共价键 氢键
离子键
范德瓦尔力 疏水作用
（2） S-S键
氢键
疏水作用 和范德华力
王镜岩-生物化学-第5章_蛋白质的三维结构
④ 氨基酸残基侧链向外；
⑤ 相邻螺圈之间形成 链内氢链，氢键的取 向几乎与中心轴平行。 ⑥ 肽键上N-H氢与它后 面（ N 端）第四个残基 上的 C=0 氧间形成氢键。 这种典型的α螺旋用 3.6 13表示，3.6表示每 圈螺旋包括 3.6 个残基， 13表示氢键封闭的环 包括13个原子。
2. α螺旋的偶极矩和帽化 α螺旋中氢键都沿螺旋轴指向同一方向 ,每一肽键具有由 NH 和 C=O 的极性产生的偶极矩。α螺旋本身也是一个偶极矩。
在纤维状蛋白质的β折叠中，氢键主要是在肽链之间形式， 而在球状蛋白质中，β折叠既可在不同肽链间形成，也可在 同一肽链的不同部分间形成。
（三）β-转角（β-turn）
β-转角也称β-回折（reverse turn）、β弯曲（β-bend）、发夹结构（hairpin structure） β-转角是球状蛋白质分子中出现的180°回折， 有人称之为发夹结构，由第一个a.a残基的C=O 与第四个氨基酸残基的N-H间形成氢键。
α螺旋（包括其它二级结构）形成中的协同性：一旦形成 一圈α螺旋后，随后逐个残基的加入就会变的更加容易而 迅速。 4. 影响α螺旋形成的因素 R侧链的大小和带电性决定了能否形成α螺旋以及形成的α 螺旋的稳定性： ① 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基,(如Lys， 或Asp，或Glu)，则由于静电排斥，不能形成链内氢键，从 而不能形成稳定的α螺旋。如多聚 Lys 、多聚 Glu 。而当这 些残基分散存在时，不影响α螺旋稳定。 ② Gly的Φ角和Ψ角可取较大范围，在肽中连续存在时，使 形成α螺旋所需的二面角的机率很小，不易形成α螺旋。 丝心蛋白含50%Gly，不形成α—螺旋。
从Ciα向Ni看，沿顺时针方向 旋转Ciα-Ni键所形成的Φ规定 为正值，反时针方向旋转为负 值； 从Ciα向Ci看, Ciα -Ci顺时针 Ψ为（+）反时针Ψ为（-）
王镜岩生物化学知识点整理版
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素（化学）组成主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
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1. α螺旋的结构特点
（ 1 ） α 螺旋是一种重 复性结构，每圈螺旋 占 3.6 个氨基酸残基， 沿螺旋轴方向 （螺距） 上升0.54 nm，每个残
。 基绕轴旋转100 。
(2) 残基的侧链伸向外 侧; 链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于 螺旋轴。
(3) 肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。 第一个氨基酸残基的C=0 与第五个氨基酸 残基的N-H形成氢键，由氢键封闭的环是13 元环， 因此α-螺旋也称3.613-螺旋
（3）某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常在 β转角中存在。 （4）β转角多数都处在蛋白质分子的表面， 在这里改变多肽链方向的阻力比较小。β转 角在球状蛋白质中的含量是相当丰富的， 约占全部残基的四分之一。
（四）、无规卷曲(randon coil)
泛指那些不能被归入明确的二级结构如折 叠片或螺旋的多肽区段。实际上这些区段 大多数既不是卷曲，也不是完全无规的， 虽然也存在少数柔性的无序区段，但这些 “无规卷曲”也像其他二级结构那样是明 确而稳定的结构，否则蛋白质就不可能形 成三维空间上每维都具周期性结构的晶体。 这类有序的非重复性结构经常构成酶活性 部位和其他蛋白质特异的功能部位。
三、稳定蛋白质二级结构的主要 作用力：
氢键
氢键的形成情况：多肽的羰基氧和酰胺氢之 间形成的氢键，除此之外，氢键还可以在侧 链与侧链、侧链与介质水、主链肽基与侧链 或主链肽基与水之间形成。
第四节
超二级结构和结构域
一、超二级结构
(super—secondary struture) 概念：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单
三维结构中的作用力
包括二硫键、氢键、盐键、疏水作用力、 范德华力
疏水键
“非极性基团被极 性水分子排挤相 互聚拢”作用力。
离子键 （盐键）
氢键-侧链间形成
范德华力（分子间作用力，
受彼此距离影响）
键
肽键 二硫键 离子键 氢键
能
90kcal/mol 3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol
（3）折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平 面，并交替地从平面上下二侧伸出。
（三）、β转角(β—turn)
（发夹结构）
β转角 β折叠片 α螺旋
蛋白质大 多数是球 状蛋白质。 多肽链必 须具有弯 曲的二级 结构元件， 称β转角， 或发夹结 构。
虾红素
自由回转
1. β转角结构特点
（1）这是一种非重复性结构。 （2）在β转角中第一个残基的C＝O与第四 个残基的N—H氢键键合，形成一个紧密的 环，使β转角成为比较稳定的结构。β转角 能使蛋白质倒转肽链的方向。
2、βαβ
它是由两段平行β折叠 股和一段作为连接链 的α螺旋组成，β股之 间还有氢键相连， Rossman折叠 。
β折叠片的疏水侧链面向α螺旋的疏水面， 彼此紧密装配(图5—29B)。作为连接链 的除α螺旋外还可以是无规卷曲。
3、ββ
反平行β折叠片， 在球状蛋白质中 多是由一条多肽 链的若干段β折 叠股反平行组合 而成，两个β股 间通过一个短发 夹环连接起来 。
几种形式： β发夹、β曲折、希腊 钥匙（221页）
丝心蛋白是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋
白，抗张力强度高，质地柔软，但
不能拉伸。
是典型的反平行的β折叠片，
二、结构域 (structural domain) 1 、结构域的概念
对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽 链往往由两个或两个以上相对独立的三维 实体缔合而成三级结构，这种在二级结构 的基础上，多肽进一步卷曲折叠成的相对 独立、近似球形的组装体，称为结构域。
疏水键
范德华力
这四种键能远小于共价键，称次级键
提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三维结构中主 要的作用力,原因何在? 数量巨大
一、氢键 (hydrogen bond)
氢键是稳定蛋白质二级结构的主要作用力。氢键的 形成情况：多肽的羰基氧和酰胺氢之间形成的氢键， 除此之外，氢键还可以在侧链与侧链、侧链与介质 水、主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
2.结构域的特点
（1）结构域是球状蛋白质的 独立折叠单位。 对一些较小的球状蛋白 质分子或亚基来说，结构 域和三级结构是一个意思。 即这些蛋白质分子或亚基 是单结构域的。例如红氧 还蛋白，核糖核酸酶、肌 红蛋白等。
A链
1 2 6 7 S S
S—S
Gly.Tle.Val.Glu.Gln.Cys.Cys.Aln.Ser.Val.Cys.Ser.Leu.Tyr.Gln.Leu.Glu.Asn.Tyr.Cys.Asn OH 11 S S 20
B链
1 2
Phe.Val.Asn.Gln.His.Leu.Cys.Gly.Ser.His.Leu.Val.Glu.Ala.Leu.Tyr.Leu.Val.Cys.Gly.Glu.Arg. 7 Gly.Phe.Phe.Tyr.Thr.Pro.Lys.Ala OH 30 牛胰岛素的化学结构 19
五、二硫键
NH2
H2
NH2
NH2 HC CH2 S COOH
二硫键 胱 氨 酸
NH2 S CH2 CH COOH
HC CH2 SH COOH
半 胱 氨 酸
+ HS
CH2 CH COOH
半 胱 氨 酸
-SH 巯基,价键牢固，稳定蛋白质结构
提问：维持蛋白质一级结构的作用力是?键。
答 案： 肽 键、二硫键
（二）、β折叠片(β—pleated sheet)
在1951年由Pauling等人首先提出来，现在已 知在许多蛋白质中存在。
1.β折叠的结构特点
（1）β折叠片也是一种重复性的结构，可以 把它想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成。 肽主链沿纸条形成锯齿状。 （2）氢键是在片层间而不是片层内形成。
我国1965年在世界上第一个用化学 方法人工合成的蛋白质就是这种牛 胰岛素。
第二节
多肽主链折叠的 空间限制
一、酰胺平面与二面角
酰胺平面：
肽键具有部分 双键性质，不 能自由旋转； 主链肽基成为 刚性平面，称 各原子 间有固定的键角和键长(图)。
四肽的结构
α螺旋束中还发现有三股和四股 螺旋。卷曲螺旋是纤维状蛋白质 如α—角蛋白、肌球蛋白和原肌 球蛋白的主要结构元件。
α—角蛋白是毛发
中的主要蛋白质，
是α螺旋的典型
实例。由三股右
手α螺旋向左缠 绕，拧成一根称 为原纤维的超螺 旋结构。 烫发的生化机制 213页
α螺旋两亲性
疏水残基
极性残基
荷电残基
（221页图5—30示两亲性螺旋）
第三节 蛋白质的二级结构
一般认为，驱动蛋白质折叠的主要动力是
熵效应。折叠的结果是疏水基团埋藏在蛋
白质分子内部，亲水基团暴露在分子表面。
形成疏水核心的同时，高度亲水的主链也
有一部分被埋在里面，因此这些极性基团
也都形成氢键
一、蛋白质的二级结构的概念
(secondary structure）
指肽链主链不同区段通过自身的相互作用， 形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部 空间结构，是蛋白质结构的构象单元．
四、盐键
盐键又称离子键，它是正电荷与负电荷之间 的一种静电相互作用。在生理pH下，蛋白质 中的酸性氨基酸(Asp和Glu)的侧链可解离成 负离子，碱性氨基酸(Lys和His)的侧链可离 解成正离子。产生静电相互作用 在多数情况下这些基团都分布在球状蛋白质 分子表面，而与介质水分子发生电荷—偶极 之间的相互作用，形成排列有序的水化层， 这对稳定蛋白质的构象有着一定的作用。
2．影响α螺旋形成的因素
一条肽链能否形成α螺旋，以及形 成的螺旋是否稳定，与它的氨基
酸组成和序列有极大的关系。
（1）R基团的影响
A.带电性 多聚丙氨酸，在 pH=7 的水溶液中能自发地 卷曲成α螺旋。但是多聚赖氨酸在同样的pH 条件下却不能形成 α螺旋，而是以无规卷曲 形式存在。这是因为多聚赖氨酸在pH= 7时 R基具有正电荷，彼此间由于静电排斥，不 能形成链内氢键。事实正是如此，在 pH=12时，多聚赖氨酸即自发地形成 α螺旋。
定向效应（发生在极性基团之间，氢
键属于这种范德华力）
诱导效应（发生在极性物质与非极性物质之
间，）
分散效应（瞬时偶极引起，它是非极性分子
或基团间仅有的一种范德华力，即狭义的范德 华力，通常指的范德华力就是指这种力。
三、疏水作用(熵效应) （Hyphobic interaction）
水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把 疏水残基埋藏在分子的内部。这一现象被 称为疏水作用或疏水效应，它在稳定蛋白 质的三维结构方面占有突出地位。疏水作 用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力 的缘故，而是疏水基团或疏水侧链出自避 开水的需要而被迫接近。
大多数蛋白质所 采取的折叠策略 是使主链肽基之 间形成最大数目 的分子内氢键 (如α螺旋、β折 叠片)，与此同 时保持大多数能 成氢键的侧链处 于蛋白质分子的 表面将与水相互 作用
二、范德华力 (van der Waals force)
狭义的范德华力指是非极性分子或基团瞬时 偶极间的静电相互作用，所以是一种很弱的 作用力。 实际上范德华力包括引力和斥力两种相互作 用。非共价键合原子或分子相互挨得太近时， 由于电子云重叠，将产生范德华斥力。 虽然就其个别来说范德华力是很弱的，但是 相互作用数量大并且具有加和效应，因此就 成为一种不可忽视的作用力。
肽链主链上只有α—碳原子连接的两个键， Cα—N （Φ）和Cα—C （Ψ）的单键，能自 由旋转；α—碳是两个相邻酰胺平面的连接点， 所以多肽链能形成特定的构象，如 Φ、Ψ取 不同的角度就得到不同的构象。 实际上一种天然蛋白质在一定条件下只有 一种或几种构象，而且相当稳定。这由于肽单 位空间原子分布和位阻效应，制约着大量的构 象的形成。 天然的蛋白质一般都含有 α螺旋、β折叠、 β－转角、无规则卷曲。