浙江大学生物化学与分子生物学笔记生物化学a(上)部分复习纲要

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生物化学考试重点笔记（完整版）.

⽣物化学考试重点笔记（完整版）.第⼀章蛋⽩质的结构与功能第⼀节蛋⽩质的分⼦组成⼀、组成蛋⽩质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋⽩质含有少量磷或⾦属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋⽩质还含有碘。

2、蛋⽩质元素组成的特点：各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋⽩质为主，因此，只要测定⽣物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋⽩质的⼤致含量：100克样品中蛋⽩质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100⼆、氨基酸——组成蛋⽩质的基本单位（⼀）氨基酸的分类1.⾮极性氨基酸（9）：⽢氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）⾊氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) ⾕氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) ⾕氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（⼆）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某⼀pH的溶液中，氨基酸解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势及程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)⾊氨酸、酪氨酸的最⼤吸收峰在 280 nm 附近。

（2）⼤多数蛋⽩质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋⽩质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋⽩质含量的快速简便的⽅法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮⽔合物共热，可⽣成蓝紫⾊化合物，其最⼤吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正⽐关系，因此可作为氨基酸定量分析⽅法三、肽（⼀）肽1、肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基与另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合⽽形成的化学键。

生物化学复习纲要

生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。

包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。

六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。

生物化学上册复习提纲

第1章糖类一、名词解释：糖类：糖类是多羟醛、多羟酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的物质。

同多糖：水解时只产生一种单糖或单糖衍生物，如糖原、淀粉、壳多糖等。

杂多糖：水解时能产生一种以上的单糖或单糖衍生物，如透明质酸、半纤维素等。

不对称碳原子：不对称碳原子是指与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳，也称手性碳原子、不对称中心或手性中心。

α-和β-异头物：异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称α-异头物，具有相反取向的称β-异头物。

糖苷：环状单糖的半缩醛羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛（或缩酮）成为糖苷。

糖苷键：糖苷分子中提供半缩醛羟基的糖部分成为糖基，而非糖部分称为配基，这两部分之间的连键称为糖苷键。

糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质，糖链作为缀合蛋白质的辅基。

许多膜蛋白和分泌蛋白都是糖蛋白。

糖胺聚糖：糖胺聚糖属于杂多糖，为不分支的长链聚合物，由含己糖醛酸（角质素除外）和己糖胺成分的重复二糖单位构成。

蛋白聚糖：蛋白聚糖是一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。

二、糖的分类糖类物质根据它们的聚合度分为：单糖，寡糖，多糖。

三、单糖的D型和L型是怎样规定的？怎样计算糖类的旋光异构体数目？由D－甘油醛衍生而来的称D系醛糖，由L－甘油醛衍生而来的称L系醛糖，含n个C*的化合物，旋光异构体的数目为2^n四、单糖的环状结构（Fischer和Haworth式表示方法）五、单糖的化学性质（重点）P15六、单糖、寡糖、多糖的还原性七、二糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖、海藻糖）的单体是什么？单体之间的连键是什么？蔗糖：由D-葡萄糖和D-果糖组成，由α1-β2糖苷键连接。

麦芽糖：由两个D-葡萄糖组成，由α1-β4糖苷键连接。

乳糖：由D-葡萄糖和D-半乳糖组成，由β1-α4糖苷键组成。

海藻糖：由两个D-葡萄糖组成，由α（1-1）组成的。

八、多糖——淀粉、糖原、纤维素，不要求记它们的结构式，记组成成分、连键及性质。

生物化学笔记(完整版)

第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。

2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。

2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。

3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。

5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。

二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

生物化学与分子生物学知识点总结

生物化学与分子生物学知识点总结本文将对生物化学与分子生物学的主要知识点进行总结。

生物化学是研究生物大分子的组成、结构、性质、合成和解体等方面的学科，而分子生物学则是研究生命活动的基本单位——分子的结构、功能和相互作用等方面的学科。

以下将按照某些主要知识点来系统概述这两个学科的重要内容。

1. 生物大分子的结构与功能生物大分子主要包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。

蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，它们是由氨基酸组成的，具备结构和功能多样性。

核酸包括DNA和RNA，是遗传信息的储存和传递分子。

碳水化合物是生物体内能量的主要来源，也参与细胞黏附和信号传导等重要功能。

脂类则是生物体内膜结构的重要组成部分，同时也是能量存储的主要形式。

2. 酶的结构与催化机制酶是生物体内的催化剂，能够加快化学反应速率。

酶的活性主要依赖于其特定的三维构象，并且可以通过底物-酶的亲和力来实现底物的选择性识别。

酶催化主要有两种机制：酸碱催化和亲和力叠加催化。

酸碱催化通过转移质子来加速反应进程，而亲和力叠加催化则通过调节底物与酶的结合来实现催化。

3. 代谢途径与能量转换代谢途径是生物体内各种化学反应的有序组合。

主要包括糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等。

其中最重要的代谢途径是三酸甘油酯循环和三羧酸循环，它们在细胞中产生大量的ATP，提供能量供生命活动所需。

此外，糖酵解、无氧和有氧呼吸等代谢途径也是能量转换的关键过程。

4. DNA复制、转录与翻译DNA复制是遗传信息传递的基础，它是通过DNA双链的解旋与合成来实现的。

转录是将DNA模板上的基因序列转化为RNA分子的过程，主要分为原核生物和真核生物两种类型。

翻译是利用mRNA的信息合成蛋白质的过程，其中涉及到核糖体、tRNA和氨基酸等多个要素的参与。

5. 基因调控与表达基因调控是指在细胞内对特定基因的活性进行控制，从而实现基因表达的调节。

主要通过转录因子与启动子之间的结合、染色质的改变和非编码RNA的介入等方式来实现。

生物化学(A)离线必做作业(答案)

浙江大学远程教育学院《生物化学（A）》课程作业（必做）姓名：学号：年级：学习中心：—————————————————————————————第一章绪论复习思考题简答题1．简述生物化学的含义。

生物化学景是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。

2．简述生物化学与药学的关系。

药理学在很大程度上是以和生物化学为基础的。

第二章蛋白质化学复习思考题名词解释1．基本氨基酸从天然蛋白质中水解获得的氨基酸仅有20种，它们被称为天然氨基酸或基本氨基酸。

2．肽键由氨基酸缩合而成的化合物成为肽,它们是通过一个氨基酸分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水形成的3．等电点(pI)蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。

符号为pI。

4．蛋白质的变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

5．肽填空题1．组成蛋白质的酸性氨基酸有____2__种，碱性氨基酸有____3__种。

2．变性后的蛋白质其分子量___不变___。

3．蛋白质二级结构最基本的两种类型是__α－螺旋____和__β－折叠_____。

4．稳定蛋白质胶体溶液的因素是__水化层____和___表面带同种电荷___。

5．蛋白质处于等电点时，主要是以___以两性离子___形式存在，此时它的溶解度最小。

6．甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4．5和10．0，在pH 8．0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲__向阳极移动____，乙_不移动_____，丙__向阴极移动___。

7．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____氮（N）__，测得某蛋白质样品含氮量为15．2g，该样品蛋白质含量应为___95___g。

计算题1．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋?该片段中含有50圈螺旋简答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?蛋白质中的氨基酸结构蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学。

它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。

以下是生物化学的一些重点内容：一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御等。

1、氨基酸氨基酸是构成蛋白质的基本单位。

人体中有 20 种常见的氨基酸，它们的结构通式为一个中心碳原子连接着一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团。

根据侧链基团的性质，氨基酸可以分为酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。

2、蛋白质的结构蛋白质具有四级结构。

一级结构是指氨基酸通过肽键连接形成的线性多肽链，其序列决定了蛋白质的性质和功能。

二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部构象。

三级结构是多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持。

四级结构是指由两条或多条多肽链通过非共价键结合形成的具有特定功能的蛋白质复合物。

3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。

变性是指蛋白质在某些物理和化学因素的作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失。

复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。

二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们是遗传信息的携带者。

1、 DNADNA 是由两条反向平行的脱氧核苷酸链通过碱基互补配对形成的双螺旋结构。

其碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），A 与 T 配对，G 与 C 配对。

DNA 具有自我复制、转录和遗传信息传递等功能。

2、 RNARNA 包括信使 RNA（mRNA）、核糖体 RNA（rRNA）和转运RNA（tRNA）等。

mRNA 是从 DNA 转录而来的，携带遗传信息，指导蛋白质的合成。

rRNA 是核糖体的组成部分，参与蛋白质的合成。

浙江大学生物化学与分子生物学笔记a2_核酸化学_rna

绿色标识表示平均频率请对照各氨基酸在二级结构中出现的频率
RNA的加工类型 1. Cleavage 2. Trimming 3. Splicing 4. Editing 5. Modification
RNA的功能
1. 遗传密码的中间担体(mRNA) 2. mRNA剪接等加工的活性成份(snRNA) 3. 核糖体的骨架结构及与mRNA的识别 (rRNA) 4. 活化氨基酸的担体(tRNA) *5. 酶的活性成份 *6. 病毒基因组的担体
Crick的中心法则
DNA
1957年转录
DNA
反转录 1970年
4. RNA分子可以通过由蛋白质酶催化的反应转化为DNA分子 (Ribonucleoside diphosphate reductase)。 5. RNA分子在细胞中同时扮演着信息的媒介作用和执行者的作用，mRNA为前者，rRNA、 tRNA和snRNA为后者。因此很自然的认为生命的早期可以称为RNA world。 6. RNA分子比DNA分子更容易受到修饰，均有其用途(作用)，如mRNA的5’帽子能启动蛋白质的翻译，tRNA上的修饰可以增加tRNA的寿命。 7. 真核细胞的基因拥有令人吃惊的特点，顺序中插入了很多不编码氨基酸的废物（Introvening sequence, 或叫内含子），这些序列得到转录后在mRNA成熟之前被除去。Fra bibliotekRNA
翻译
RNA
Protein
Protein
细胞中的RNA
原核生物的基因结构
转录起始 DNA
转录终止
启动子
结构基因1
结构基因1
转录终止子
结构基因1
RNA转录自DNA
真核生物的基因结构

生物化学复习资料重点

生物化学复习资料重点生物化学是生物学中的一门基础学科，它主要研究生物分子及其在细胞中的结构、功能、代谢、调控等方面的基本规律。

因此，对于学习生物化学的学生来说，必须留心掌握一些重点复习资料。

本文将针对这一问题进行一些讨论。

1.氨基酸和蛋白质的结构与功能氨基酸是蛋白质的基本组成单元，而蛋白质则是生物体内最重要的大分子有机化合物之一。

因此，学生需要深入了解氨基酸和蛋白质的结构与功能。

氨基酸的结构包含氮基、羧基、侧链分别连接在中央的碳原子上。

侧链的化学性质、结构和分布情况等是决定蛋白质分子结构和功能的重要因素。

蛋白质分子在生物体内具有多种功能，如酶催化作用、运输、抗原性、调节等。

2.酶和酶促反应酶是生物体内最重要的催化剂，可以加速生物化学反应的速率。

学生需要了解酶的性质、分类、活性位点、催化机理等方面的知识。

在酶促反应方面，学生需要了解酶与底物的结合方式、反应物与产物的转化关系等问题。

同时，生物体内的酶促反应还涉及到许多相关的调节机制，学生需要深入了解这些调节机制的原理和作用。

3.生物膜的结构与功能生物膜是生物体内细胞的界面结构，它在细胞内外起着分隔单元、维持稳定、运输和信息传递等重要功能。

学生需要掌握生物膜的组成、结构和功能等方面的知识。

生物膜主要由磷脂双层、蛋白质和糖类等组成，其中磷脂双层起着屏障和选择通道等作用。

同时，膜蛋白在细胞膜的粘合、检测、传输等方面发挥着重要的作用。

学生还需要了解生物膜内外物质传递的机制和影响因素等方面的知识。

4.核酸的结构与功能核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的大分子有机化合物，其中DNA是基因物质的主要组成成分。

学生需要了解核酸的组成、结构和功能等方面的知识。

DNA分子的结构包括碱基对、磷酸骨架和螺旋结构等，它在生物体内的作用是存储、传递和维护遗传信息。

RNA是DNA信息的复制、转录和翻译过程中的直接参与者，主要包括mRNA、tRNA和rRNA等。

在这些方面，学生需要系统地了解核酸分子的结构、特性和功能等。

生物化学与分子生物学复习归纳笔记

生物化学与分子生物学重点(1) 2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)；② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

生物化学学习纲要

《生物化学》学习纲要第一部分生物大分子的结构第1章蛋白质化学1.1小结蛋白质是生物体内最重要的生物大分子，其种类繁多，结构复杂，参与生命活动的几乎每个过程，是生命的表现形式。

蛋白质以20种L型的α-氨基酸为构件分子，氨基酸之间通过肽键连接成肽链，其中的氨基酸序列称为蛋白质的一级结构，是由编码蛋白质的基因决定的。

不同蛋白质具有不同的一级结构。

蛋白质发挥功能需要特定的立体结构，又称构象。

构象可划分为二级、三级和四级结构等主要层次。

二级结构是指主链局部有规则的构象，通常由氢键维持。

右手α-螺旋和平行或反平行的β-折叠是最主要的二级结构。

相邻二级结构常组合成特定的超二级结构，并进一步形成相对独立的、更大的球状结构单位，称结构域；三级结构是指整个多肽链折叠成的紧密的球形结构，表面通常是亲水的，内部是疏水的。

三级结构涉及分子中所有的原子和基团的空间排布，是蛋白质发挥功能所必需的；四级结构则指由两个或两个以上多肽链组装的寡聚蛋白中亚基的排布。

亚基间通过离子键、疏水作用力等非共价键相互作用。

蛋白质天然构象的形成与其一级结构有很大关系，一级结构是构象的基础。

一级结构相似的蛋白质，其构象也往往相似。

在细胞中往往由分子伴侣帮助蛋白质形成有活性的天然构象。

蛋白质的构象与其功能有密切关系。

同功蛋白通常具有类似的构象；构象大的变化能引起蛋白质功能的显著改变。

高温、强酸、强碱等理化因素能破坏蛋白质的天然构象，并导致生物活性丧失，称为变性。

变性蛋白在一定条件下恢复天然构象的过程称为复性。

另外，寡聚蛋白能发生变构现象。

如血红蛋白的α-亚基与氧分子结合后，导致β-亚基和整个分子的构象发生变化，与氧的亲和力也发生改变，称为变构效应。

变性和变构现象说明蛋白质的构象对其生物学功能至关重要1.2 主要内容1、氨基酸化学：1）蛋白质中的氨基酸基本结构特征（L、α、旋光性）、结构通式、三字母缩写形式；2）氨基酸的分类（极性、非极性；酸性、碱性；必需和非必需）、解离（电荷）和等电点；3）氨基酸侧链与其功能（侧链在蛋白质构象中的地位；OH、SH等功能基团）、修饰。

《生物化学》期末复习大纲

第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。

它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。

2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。

这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。

3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。

4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。

第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。

2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。

3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。

6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。

7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。

蔗糖没有还原性。

8.乳糖：还原性糖。

由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。

9.麦芽糖：还原性糖。

麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。

10.纤维二糖：还原性糖。

由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。

生物化学与分子生物学笔记

生物化学与分子生物学笔记生物化学和分子生物学是生命科学领域中的两个重要分支，它们研究生物体内的分子和生化过程。

以下是关于这两个领域的一些笔记：生物化学笔记：1.生物大分子：生物化学研究生物体内的生物大分子，包括蛋白质、核酸、脂质和多糖。

这些大分子对生命过程至关重要。

2.蛋白质：蛋白质是生物体内的工作马，执行几乎所有生物过程，包括酶、抗体、结构蛋白等。

3.核酸：核酸是DNA和RNA，负责遗传信息的储存和传递。

4.酶与代谢：酶是生物催化剂，控制代谢途径，使生物体维持内部平衡。

5.能量生产：生物体内能量产生的过程，如糖酵解、细胞呼吸等。

6. 膜生物化学：细胞膜的组成、功能和传递信号的过程。

7. 遗传学与分子生物学**：基因的结构、功能以及基因表达的调控。

分子生物学笔记：1. DNA结构：DNA是双螺旋结构，包括碱基对、磷酸基团和脱氧核糖。

2. DNA复制：DNA在细胞分裂时复制，确保遗传信息传递给下一代细胞。

3. 转录与翻译：基因的转录产生RNA，然后翻译成蛋白质。

4. 基因表达调控：包括启动子、激活子、miRNA等调控基因表达的机制。

5. 遗传工程：分子生物学的应用，包括基因克隆、基因编辑和转基因技术。

6. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构与功能的关系，包括构象和酶活性。

7. 分子遗传：基因的传递、突变和人类遗传疾病。

8. 生物信息学：基因组学、蛋白质组学和序列分析的方法。

这些笔记可以帮助您了解生物化学和分子生物学的核心概念和原理，以及它们在生命科学研究中的重要性。

根据学习和研究的需要，您可以进一步扩展这些笔记，深入探讨各个主题。