氨基酸 蛋白质 核酸
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有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因： 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
3) 酰化反响
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
5-2 氨基酸_蛋白质_核酸
NH2 CH2-COOH + H+ NH2 R–CH–COO－ CH2-COO- + H2O NH2 CH2-COOH
为什么NH3+ NH2能结合 H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH H+ － OH－ OH ＋
NH2 负离子
(强碱中)
NH2
NH3 正离子
(强酸中) R–CH–COO － NH3 ＋ 两性离子(内盐中)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水 分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一 种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底 水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
教材 P103
第二题： 4种
O
O CH 2 C OH
H2 N CH2 C NH
O
O C OH
H2 N CH C NH CH CH3 CH3
O
H2 N CH2 C NH O
O CH C OH
CH3 O H2 N CH C NH CH2 C OH CH3
讨论： 教材 P111 第3题
27种
若题目改成：“在一定条件下生成的同时 含有三种氨基酸的链状三肽共有多少种？” 答案为多少？ 6种
当溶液中的氨基酸主要以两性 R–CH–COO － 离子的形式存在时，氨基酸在水中 NH3 ＋ 的溶解度最小，可以形成晶体析出。
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。
利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 （2）成肽（缩合）反应
2NH2CH2COOH→ O
为什么NH3+ NH2能结合 H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH H+ － OH－ OH ＋
NH2 负离子
(强碱中)
NH2
NH3 正离子
(强酸中) R–CH–COO － NH3 ＋ 两性离子(内盐中)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水 分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一 种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底 水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
教材 P103
第二题： 4种
O
O CH 2 C OH
H2 N CH2 C NH
O
O C OH
H2 N CH C NH CH CH3 CH3
O
H2 N CH2 C NH O
O CH C OH
CH3 O H2 N CH C NH CH2 C OH CH3
讨论： 教材 P111 第3题
27种
若题目改成：“在一定条件下生成的同时 含有三种氨基酸的链状三肽共有多少种？” 答案为多少？ 6种
当溶液中的氨基酸主要以两性 R–CH–COO － 离子的形式存在时，氨基酸在水中 NH3 ＋ 的溶解度最小，可以形成晶体析出。
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。
利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 （2）成肽（缩合）反应
2NH2CH2COOH→ O
氨基酸、蛋白质与核酸
将醛、氨和氢氰酸在加热和加压下反应生成α-氨基腈，后者 水解可得到α-氨基酸。例如：
C6H5CH2CHO
NH3 HCN
C6H5CH2CHCN H2O
NH2
C6H5CH2CHCO2H 74% NH2
该方法中使用的氢氰酸剧毒，操作不便，因而进行了许多改 进，如海因(Heidantoin)法就是用醛、碳氨和氰化钠反应先生 成海因，然后水解得α-氨基酸。例如：
HNCHCO-NH-多肽-CO2H
NO2 R
R'
O2N
HNCHCO2H + H2NCHCO2H + ......
H3O+
2 艾德曼(Edman)降解
PhN=C=S + H2NCHCO-NH-多肽-CO2H PhNH-C HNCHCO-NH-多肽-CO2H
RO
Ph N S
S
R PTC衍生物
R HCl
NH + H2N-多肽-CO2H (or CF3CO2H)
(Ananine)MeCH(NH2)CO2H
缬氨酸(Valine)i-Pr-CH(NH2)CO2H 8.9
2.32 9.62
亮氨酸(Leucine)i-Bu-
2.4
2.36 9.60
CH(NH2)CO2H
异亮氨酸(Isoleucine)s-Bu-
4.1
2.36 9.60
CH(NH2)CO2H
蛋氨酸(Methionine)
S
17.2.2 多肽的结构分析
多肽链之间有-S-S-键连接，或多肽内有-S-S-键连成的环。 在测定多肽的氨基酸组分之前，必须首先将-S-S-键断开。
O NH CH C
CH2 S CH2 S NH CH C
氨基酸专业知识
纸电泳 (Paper electrophoresis)
pH < pI, 样品带正电荷，样品点向阴极移动 pH > pI, 样品带负电荷，样品点向阳极移动 pH = pI, 样品不带电荷，样品点不移动
例题与习题
现在有四个氨基酸：苯丙氨酸pI=5.5、脯氨酸pI=6.3、门冬 氨酸pI=2.8和赖氨酸pI=9.7，请问在以下pH条件下进行电 泳，各氨基酸的主要存在形式是什么？在外电场作用下， 移向阳极还是阴极？
H2N CH2 COOH
甘氨酸
HOOC CH2 CH2CH COOH NH2
谷氨酸
H2N CH2CH2CH2CH2CH COOH NH2
赖氨酸
中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
二、α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性
碳，因此都具有旋光性，且以L-型为主。
特例(Gly)： H2N CH2COOH 甘氨酸(Gly)
α-C为决定构型的碳原子：
CHO HO * H
CH2OH
L-(-)-甘油醛
COOH
H2N * H
H
OH
CH3 L-苏氨酸
COOH
H2N * H
H3C
H
CH2CH3 L-异亮氨酸
三、氨基酸的物理性质（自学）：
1.水溶性：大多氨基酸易溶于水； 2.旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具
有旋光性； 3.熔点较高，一般在200℃以上。
（4）与甲醛的反应：
H R C COOH + HCHO
NH2
H R C COOH
N CH2 N-亚甲基氨基酸
（西佛碱）
ห้องสมุดไป่ตู้
3.羧基的反应： （1）酸性；（2）酯化反应； （3）脱羧反应.
有机化学 蛋白质和核酸
Phe
2）. C-末端测定
羧肽酶法： 羧肽酶只能水解C端氨基酸的肽键。
O O O H2NCH 2CNHCHCNHCHCOH CH2C6H5 CH3
H2O, 羧肽酶
O O O H2NCH2CNHCHCOH + H2NCHCOH CH3 CH2C6H5
新C端 根据各氨基酸放出的先后和含量，就可以推断出C端 氨基酸的种类和次序。 对于大分子蛋白质或较长的肽链，必须结合部分水解 法，利用各个肽片断中的重叠结构推出整个肽链的氨基酸 排列次序。
α-羟基-α氨基酸
α-酮酸
α - 氨基酸中的氨基被氧化剂氧化，或在生物体内酶的作 用下生成α - 亚氨基酸，然后经过水解、脱氨生成α - 酮酸。
3.脱水反应—成肽
O -H2O H2N CH C OH + H NH CH COOH R R
O H2N CH C NH CH COOH R
二肽
肽键
R
4. 与水合茚三酮的反应
pH=9 说明为碱性氨基酸，调pI 应加碱，故pI >9。
2.氨基酸中氨基的性质
（１）与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O
OH α - 氨基酸中的伯氨基可与亚硝酸反应生成羟基酸， 并放出氮气，根据放出氮气的量可计算出α - 氨基酸的 含量。脯氨酸不含伯氨基除外。
（3）与生物碱试剂作用
+ NH3 Pr COOH
+ Cl 3COO
Pr
NH2 COOH
+ OOCCCl 3
5、蛋白质的变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响，改变了分子内部 的特有结构，导致理化性质改变，生理活性丧失的现象称 为蛋白质的变性。
氨基酸、蛋白质和核酸
负离子 正离子 偶极离子
21 氨基酸、蛋白质和核酸
2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 OH
氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计 算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
3、与甲醛反 应
氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反 应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。
COOH H NH2
R
COOH H2N H
R
D-α-氨基酸
L-α-氨基酸
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH H2N H
CH3
L-α-丙氨酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
组成蛋白质的20种常见氨基酸
结构
名称
缩写
等电点
NH2CH2COOH
甘氨酸
Gly
5.97
NH2
H3C
C H
COOH 丙氨酸
2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
3．根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质
4．根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质
2021/7/31
21 氨基酸、蛋白质和核酸
蛋白质的结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称 为蛋白质的高级结构或空间结构。
二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。 蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
21 氨基酸、蛋白质和核酸
2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 OH
氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计 算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
3、与甲醛反 应
氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反 应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。
COOH H NH2
R
COOH H2N H
R
D-α-氨基酸
L-α-氨基酸
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH H2N H
CH3
L-α-丙氨酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
组成蛋白质的20种常见氨基酸
结构
名称
缩写
等电点
NH2CH2COOH
甘氨酸
Gly
5.97
NH2
H3C
C H
COOH 丙氨酸
2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
3．根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质
4．根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质
2021/7/31
21 氨基酸、蛋白质和核酸
蛋白质的结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称 为蛋白质的高级结构或空间结构。
二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。 蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
常见生物大分子(核酸、蛋白质、多糖)的结构组成
常见生物大分子(核酸、蛋白质、多糖)的结构组成生物大分子是构成生物体的重要组成部分，包括核酸、蛋白质和多糖。
它们在维持生命活动中发挥着重要作用。
本文将生动地介绍这些生物大分子的结构组成，以便更好地理解它们的功能和意义。
首先，让我们来了解核酸。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子。
核酸由核苷酸组成，而核苷酸又由磷酸基团、五碳糖和氮碱基组成。
在DNA（脱氧核糖核酸）中，五碳糖是脱氧核糖，而在RNA（核糖核酸）中，五碳糖是核糖。
DNA的氮碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），而RNA的氮碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和尿嘧啶（U）。
DNA的双螺旋结构使得它能够存储和维持复杂的遗传信息，而RNA则在蛋白质合成中起着重要的作用。
接下来，我们来介绍蛋白质。
蛋白质是生物体中最为丰富的大分子，是生命活动的主要参与者。
蛋白质由氨基酸组成，而氨基酸通过肽键连接形成肽链。
氨基酸分为20种，它们的特点在于它们的侧链。
侧链的性质不同，使得氨基酸在三维空间中呈现出多样的结构。
蛋白质的结构包括四级结构，即原生、次级、三级和四级结构。
原生结构是指由氨基酸的序列直接决定的线性结构，次级结构是指α-螺旋和β-折叠等，三级结构是指蛋白质的立体结构，而四级结构是指多个蛋白质互相组合形成的复合物。
最后，我们来介绍多糖。
多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接形成的大分子。
多糖的结构和功能多样，包括纤维素、淀粉、糖原和壳聚糖等。
它们在细胞结构和生物体代谢中起着重要作用。
纤维素是植物细胞壁的重要组分，可以提供植物细胞的结构支撑和机械强度。
淀粉是植物体内主要的储能物质，能够提供能量给植物的生长和发育。
糖原是动物体内主要的储能物质，同时也参与调节血糖水平。
壳聚糖是动物和真菌体内重要的结构分子，具有抗菌和抗肿瘤的功能。
综上所述，生物大分子包括核酸、蛋白质和多糖。
核酸在遗传信息的存储和传递中发挥着重要作用，蛋白质是生命活动的主要参与者，而多糖在细胞结构和生物体代谢中起着重要作用。
高中化学蛋白质和核酸教案
高中化学蛋白质和核酸教案主题：蛋白质和核酸教学目标：1.了解蛋白质和核酸的基本结构和功能；2.掌握蛋白质和核酸的化学性质；3.了解蛋白质和核酸在生物体内的重要作用。
教学重点：1.蛋白质的组成、结构和功能；2.核酸的组成、结构和功能；3.蛋白质和核酸的化学性质。
教学内容：一、蛋白质1. 蛋白质的组成：氨基酸是蛋白质的组成单位，18种氨基酸构成了蛋白质。
2. 蛋白质的结构：主要由氨基基团、羧基团和侧链组成，具有四级结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
3. 蛋白质的功能：酶、激素、抗体、血红蛋白等都是蛋白质的功能。
二、核酸1. 核酸的组成：由糖、磷酸和碱基组成，碱基分为嘌呤和嘧啶两类。
2. 核酸的结构：DNA和RNA是生物体内两种重要的核酸，都具有双螺旋结构。
3. 核酸的功能：DNA存储遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
三、蛋白质和核酸的化学性质1. 蛋白质的水解：氨基酸在强酸或酶的作用下会发生水解反应。
2. 核酸的水解：核酸在酶的催化下会发生水解反应，形成核苷酸。
教学方法：1. 理论讲解结合实例分析；2. 组织学生进行小组讨论，共同解决问题；3. 实验操作，观察蛋白质和核酸的化学性质。
教学评价：1. 课堂互动问答；2. 学生小组展示；3. 实验操作数据分析。
教学反思：1. 讲解是否详细清晰；2. 学生理解及掌握程度；3. 实验操作是否达到预期效果。
教学延伸：1. 探讨蛋白质和核酸的应用领域；2. 深入了解蛋白质和核酸的新研究进展；3. 拓展学生科学素养，引导学生关注生命科学领域。
（以上为蛋白质和核酸的化学教案范本，可根据具体情况进行适当调整）。
十五 氨基酸、多肽、蛋白质、核酸
DNA OH H OH H 核糖 核苷酸 H OH H 核苷 O NH2 N N HN N 碱基 N N H2N N N H H
磷酸 腺嘌呤(A)
HO
NH2 N O N H
O HN O N H
CH3
鸟嘌呤(G) 胞嘧啶(C) 胸腺嘧啶(T)
二 核酸的结构
HO
A O H H O P O H H O O P O H H O O P O OOO H H H OO H H H C H H H G
(３) 变性 蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂（如HNO3、 Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等） 作用时，蛋白质的结构、性质发生变化，失去生理活性。如煮鸡 蛋、生皮鞣制等。蛋白质的变性一般为不可逆的。
第三节
一 核酸的组成
核酸
根据所含糖不同,将核酸分核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)
3
CH2CH2-NH2 N NH 组胺
组氨酸
4
氨基和羧基的反应
A 脱水反应 -氨基酸失水
O H3C H2N CH3 H3C HN O O NH CH3
C OH HC CH + HO C NH2 O
-氨基酸失水
环状交酰胺
R CH CH2 COOH NH2
R CH CH COOH + NH3
, -不饱和酸
1 定义
多肽与蛋白质
由氨基酸相互脱水形成的聚酰胺称为肽(peptides)或蛋白质
肽键
N端
H O H O O H O H + NH3 C C N C C N C C N C C H R2 H R3 H R4 OR1
四肽
有机化学 第二十一章 氨基酸、蛋白质和核酸
氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求 出。如丙氨酸盐酸盐，可看作一个二元酸，具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值，当加入 0.5mol碱时，平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极 离子5的相同，[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1，实 际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时，溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6， [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ，溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时， pH值应为pK1和pK2的平均值，这个pH值即为丙氨酸 的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据， 丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7，可求出丙 氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的 生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们 的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白 质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水 解制得的。
天然氨基酸，除甘氨酸外， α碳原子都有手 性，且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而 确定的（也就是从甘油醛导出来的）。例如，与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是：
正像糖类化合物一样，氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记，那么天然氨基酸大 多属于S构型。但也有R构型的，如L-半胱氨酸为R构 型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐，当氨基和羧基存在 于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐 （zwitterion):
第二十章 氨基酸 蛋白质 核酸
完全水解后，经分析氨基酸的组成为：丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、 酪、缬。 端基分析：N-端 丙……………………亮 C-端。 胰蛋白酶催化水解：分离得到酪氨酸，一种三肽和一种四肽。 用 Edman 降解分别测定三肽、四肽的顺序，结果为：丙-脯-苯丙；赖丝-缬-亮。 由上述信息得知，八肽的顺序为：
丙 脯 苯丙 酪 赖 丝 缬 亮 三肽 糜蛋白酶 四肽
NH2NH2
C
O NH
C NH O
+
NH2 CH COOH CH2Ph
D，L-苯丙氨酸 合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才能得到 D-合 L-氨基酸。 氨基酸的化学合成 1850 年就已实现，但氨基酸的发酵法生产在一百年后的 1957 年才得以实现用糖类（淀粉）发酵生产谷氨酸。
第二节 多 肽
一、多肽的组成和命名 1． 肽和肽键 一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫 做肽，其形成的酰胺键称为肽键。
位于左边的为 L 型。例如：
COOH H C R NH2 NH2
COOH C R H
D-氨基酸
L-氨基酸
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有α-碳原子都是手性的，都有旋光性， 而且发现主要是 L 型的（也有 D 型的，但很少） 。 二、氨基酸的性质 1．氨基酸的酸-碱性——两性与等电点 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基是酸性的，因而氨基酸既能与酸反 应，也能与碱反应，是一个两性化合物。
R CH COOH NH2 OH H H OH
R CH COO NH2
R CH COO NH3
R CH COO H NH3
溶Байду номын сангаас pH> 等电点 pH<等电点
等电点 (pI)
知识讲解_蛋白质和核酸_基础
蛋白质和核酸编稿：宋杰审稿：于冬梅【学习目标】1、了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义；2、掌握氨基酸和蛋白质的结构特点及其重要的化学性质。
【要点梳理】要点一、氨基酸的结构和性质蛋白质是生命活动的主要物质基础，氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。
因此，研究氨基酸、蛋白质、核酸等基本的生命物质的结构，有助于揭开生命现象的本质。
【高清课堂：蛋白质和核酸#蛋白质和核酸】1．氨基酸的组成和结构。
（1）氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。
（2）组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。
α-氨基酸的结构简式可表示为：常见的α-氨基酸有许多种。
如：2．氨基酸的物理性质。
天然氨基酸均为无色晶体，主要以内盐形式存在，熔点较高，在200℃～300℃时熔化分解。
它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。
提示：（1）内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。
使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子（如）。
（2）氨基酸具有一般盐的物理性质。
3．氨基酸的主要化学性质。
（1）氨基酸的两性。
氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。
氨基酸分子既含有氨基又含有羧基，通常以两性离子形式存在，溶液的pH不同，可发生不同的解离。
不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH（即等电点）不同，可以通过控制溶液的pH分离氨基酸。
（2）氨基酸的成肽反应。
在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键（）的化合物，称为成肽反应。
例如：由两个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫二肽。
由三个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫三肽，以此类推，三肽以上均可称为多肽。
相对分子质量在10000以上并具有一定空间结构的多肽，称为蛋白质。
4．α-氨基酸的鉴别。
氨基酸、蛋白质、核酸的结构、分类和命名
R
L-α-氨基酸
COOH H2N H 2S
CH3
L-丙氨酸
CH2 C*H COOH
SH NH2
半胱氨酸
COOH
H2N H
2S
CH2CH2COOH
L-谷氨酸
COOH H2N H 2R
CH2SH
L-半胱氨酸
COOH
H2N H
H 2S OH 3R
CH3
L-苏氨酸
二、α-氨基酸的物理性质
α-氨基酸大都为无色晶体，熔点一般在 200～300℃之间，比相应的羧酸或胺类高。 多数氨基酸能溶于水，而难溶于有机溶剂。
正离子 强酸溶液中的主
要存在形式
pH > pI
pH = pI
pH < pI
思考题：
如果把甘氨酸、谷氨酸和赖氨酸 三 种 氨 基 酸 混 合 起 来 ， 溶 液 pH 调 至 5.97 ， ① 这 些 氨 基 酸 各 带 什 么 电 荷 ？ ②在电场中移动方向？
甘氨酸
pH=5.97
偶极离子
在电场中
不移动
谷氨酸 负离子
向正极移动
赖氨酸 正离子
向负极移动
用这种方法可分离不同的氨基酸，这种 方法叫电泳。
在等电点时氨基酸的溶解度最小，易生 成沉淀。也可用分级沉淀的方法分离氨基酸 混合物。
4．与水合茚三酮的反应
O O
O
O OH
OH O
茚
茚三酮
水合茚三酮
氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热， 经氧化、脱氨、脱羧及缩合等反应，最后生成蓝 紫色的物质。
一、氨基酸的结构、分类和命名
1. 氨基酸的结构：
α
R CH COOH NH2
2. 分类
L-α-氨基酸
COOH H2N H 2S
CH3
L-丙氨酸
CH2 C*H COOH
SH NH2
半胱氨酸
COOH
H2N H
2S
CH2CH2COOH
L-谷氨酸
COOH H2N H 2R
CH2SH
L-半胱氨酸
COOH
H2N H
H 2S OH 3R
CH3
L-苏氨酸
二、α-氨基酸的物理性质
α-氨基酸大都为无色晶体，熔点一般在 200～300℃之间，比相应的羧酸或胺类高。 多数氨基酸能溶于水，而难溶于有机溶剂。
正离子 强酸溶液中的主
要存在形式
pH > pI
pH = pI
pH < pI
思考题：
如果把甘氨酸、谷氨酸和赖氨酸 三 种 氨 基 酸 混 合 起 来 ， 溶 液 pH 调 至 5.97 ， ① 这 些 氨 基 酸 各 带 什 么 电 荷 ？ ②在电场中移动方向？
甘氨酸
pH=5.97
偶极离子
在电场中
不移动
谷氨酸 负离子
向正极移动
赖氨酸 正离子
向负极移动
用这种方法可分离不同的氨基酸，这种 方法叫电泳。
在等电点时氨基酸的溶解度最小，易生 成沉淀。也可用分级沉淀的方法分离氨基酸 混合物。
4．与水合茚三酮的反应
O O
O
O OH
OH O
茚
茚三酮
水合茚三酮
氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热， 经氧化、脱氨、脱羧及缩合等反应，最后生成蓝 紫色的物质。
一、氨基酸的结构、分类和命名
1. 氨基酸的结构：
α
R CH COOH NH2
2. 分类
2018年高中化学选修五专题5第二单元氨基酸蛋白质核酸
第二单元
[课标要求]
氨基酸
蛋白质
核酸
1．知道氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。 2．了解蛋白质的组成、结构和性质。
1.α氨基酸的结构为 CHRCOOHNH2，氨基酸具有两性，既能 与盐酸反应，又能与 NaOH 溶液反应。氨基酸分子间脱水可 形成肽键。 2．蛋白质分子结构中含有肽键，天然蛋白质水解的最终产物 是 α氨基酸。 3．蛋白质遇铵盐、轻金属盐可发生盐析，该过程为可逆过程， 可用于蛋白质的提纯。 4．加热、强酸、强碱、重金属盐、乙醇、紫外线等能使蛋白 质变性。
解析：蚕丝的成分是蛋白质，而人造丝主要成分为纤维素， 故可用蛋白质的性质来鉴别。 答案：AD
4．下列关于蛋白质的叙述中不正确的是 A．天然蛋白质水解的最终产物是 α氨基酸
(
)
B．蛋白质溶于水后，若加入饱和 Na2SO4 溶液，会使蛋白质溶 解度降低而析出 C．在蛋白质溶液中，加入 1%醋酸铅溶液，产生白色沉淀，过 滤后，向白色沉淀中加入蒸馏水，沉淀溶解 D．蛋白质分子中含有肽键( ) 解析：A 项天然蛋白质都是 α氨基酸脱水缩合形成的高分子化合
2．α氨基酸的水溶液中存在下列平衡：
当把丙氨酸溶于水，处于电离平衡状态且溶液呈强碱性时， 存 在最多的溶质微粒是 ( )
解析：当加入强碱时，OH 与 H3O 反应生成水，使丙氨酸的电 离平衡向左移动，其结果是溶液中 的浓度增加。 答案：B
－
＋
蛋白质的结构与性质
1．结构 由氨基酸通过肽键 等相互连接而形成的一类具有特定结构 和一定生物学功能的生物大分子。 蛋白质和多肽都是由氨基酸 构 成的有机化合物，它们之间没有严格的界限。 2．性质 (1)两性 在多肽链的两端存在着自由的氨基 和羧基 ， 因此蛋白质既能 与酸反应，又能与碱反应。
[课标要求]
氨基酸
蛋白质
核酸
1．知道氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。 2．了解蛋白质的组成、结构和性质。
1.α氨基酸的结构为 CHRCOOHNH2，氨基酸具有两性，既能 与盐酸反应，又能与 NaOH 溶液反应。氨基酸分子间脱水可 形成肽键。 2．蛋白质分子结构中含有肽键，天然蛋白质水解的最终产物 是 α氨基酸。 3．蛋白质遇铵盐、轻金属盐可发生盐析，该过程为可逆过程， 可用于蛋白质的提纯。 4．加热、强酸、强碱、重金属盐、乙醇、紫外线等能使蛋白 质变性。
解析：蚕丝的成分是蛋白质，而人造丝主要成分为纤维素， 故可用蛋白质的性质来鉴别。 答案：AD
4．下列关于蛋白质的叙述中不正确的是 A．天然蛋白质水解的最终产物是 α氨基酸
(
)
B．蛋白质溶于水后，若加入饱和 Na2SO4 溶液，会使蛋白质溶 解度降低而析出 C．在蛋白质溶液中，加入 1%醋酸铅溶液，产生白色沉淀，过 滤后，向白色沉淀中加入蒸馏水，沉淀溶解 D．蛋白质分子中含有肽键( ) 解析：A 项天然蛋白质都是 α氨基酸脱水缩合形成的高分子化合
2．α氨基酸的水溶液中存在下列平衡：
当把丙氨酸溶于水，处于电离平衡状态且溶液呈强碱性时， 存 在最多的溶质微粒是 ( )
解析：当加入强碱时，OH 与 H3O 反应生成水，使丙氨酸的电 离平衡向左移动，其结果是溶液中 的浓度增加。 答案：B
－
＋
蛋白质的结构与性质
1．结构 由氨基酸通过肽键 等相互连接而形成的一类具有特定结构 和一定生物学功能的生物大分子。 蛋白质和多肽都是由氨基酸 构 成的有机化合物，它们之间没有严格的界限。 2．性质 (1)两性 在多肽链的两端存在着自由的氨基 和羧基 ， 因此蛋白质既能 与酸反应，又能与碱反应。
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+
H3 O
C H3SC H2C H2C HCO O H
NH2
+
C H2=C HCO O C2H5 H3O HO O C C H2C H2C HCO O H
Br(C H2)3Br
+
NH2
NaO C2H5 H3O
N
COOH
H
Chapter 15
精品课件
15.3 氨基酸的性质
15.3.1 氨基酸的物理性质 15.3.2 氨基酸的化学性质
Chapter 15
精品课件
15.3.1 氨基酸的物理性质
1 一般物理性质
熔点 > 200℃ ； 溶于水，不溶于非极性溶剂；
有盐的性质。
Chapter 15
精品课件
表15-2 常见的α-氨基酸的物理性质
Chapter 15
精品课件
http://www.imb-jena.de/IMAGE_AA.html
Chapter 15
精品课件
15.1 氨基酸的分类及结构
15.1.1 分类
15.1.2 命名
15.1.3 结构
Chapter 15
氨基酸的 氨基酸的 氨基酸的
精品课件
15.1.1 氨基酸的分 类
氨基酸
H2N CH COOH R
a-氨基酸是组成蛋白质的基石，蛋白
质与生命起源和生命活动密切相关。
Chapter 15
O
H 3+O
C OH C OH + H2N CH COOH+ R 'OH
R
O
Chapter 15
精品课件
15.2.5 丙二酸酯法合成
CH2(COOC2H5)2 Br2/CCl4
BrCH(COOC2H5)2
O
C NK
C
O
O
C C NCH(COOC2H5)2
O
Chapter 15
精品课件
O
C C N C H(CO O C2H5)2
C H2 C H2 C H2 C H CO O H
NH
CH2CH(NH2)COOH N H
NH2-CNH(CH2)3CH(NH2)-COOH NH
N CH CH C CH2CH(NH2)COOH 精品课N件H
15.1.2 命名
可以用系统命名、俗名、缩写符号表示：
NH2CH2COOH
氨基乙酸， 甘氨酸(中性)，
Chapter 15
精品课件
2 IR谱：
O C O - 1600 cm-1
( 1700 cm-1 没有峰 )
N H 2600~3100 cm-1(强、宽)
Chapter 15
多肽
……
二肽
a-氨基酸
Chapter 15
精品课件
15.2.2 a-卤代酸氨解
H C 3C H C O O H+ N 2 H 3 Cl
H C 3C H C O O H + N H C 4l N H 2
Chapter 15
精品课件
15.2.3 斯特雷克合成法
N H 2 H 3 + O R C H O + N H 3 + H C N R C H C N
Glu
2,6-二氨基己酸， 赖氨酸(碱性)，
赖, Lys
Chapter 15
精品课件
表15-1 常见的a-氨基酸
Chapter 15
精品课件
Chapter 15
精品课件
*人体必需的氨基酸，而人体又不能合成它们
Chapter 15
精品课件
15.1.3 氨基酸的结构
1.结构
R CH COOH
..NH2
精品课件
1.按氨基位置分为：a，b，g，……氨基酸 a-氨基酸：
(1)酸性氨基酸 (2)中性氨基酸 (3)碱性氨基酸
-COOH数 > -NH2数 -COOH数 = -NH2数 -COOH数 < -NH2数
Chapter 15
精品课件
2.根据氨基结构不同可分为：
脯氨酸
色氨酸 精氨酸 组氨酸 Chapter 15
O + NaO C2H5
RX
CO
-O H
N CO
C(CO O C2H5)2 H2O
R
+
H
R CHCOOH
ClC H2C6H5
+
NH2
H3O C6H5C H2C HCO O H
+
ClC H2CO O C2H5 H3O
NH2 HO O C C H2C HCO O H
NH2
ClC H2C H2S C H3
+
N H 2
R C H C O O -
H O C H 2 C H O +N H 3+H C N
Chapter 15
精品课件
H O C H 2 C H C O O
N H 3 +
15.2.4 Gabriel合成法
O R
C C N K + X CH COOR ' -KX
O
O
O
C N CHCOOR '
C R
第15章 氨基酸、蛋白质及核酸
Amino Acids 、Protein and Nuclear Acid
Chapter 15
精品课件
15.1 氨基酸的分类及结构 15.2 氨基酸的来源及制法 15.3 氨基酸的性质 15.4 肽的结构及命名 15.5 多肽的结构测定及合成 15.6 蛋白质的分类、组成和性质 15.7 蛋白质的结构 15.8 核 酸 15.9 核糖核酸和脱氧核糖核酸
CHO
HO H
CH2O H COOH H2N S H C H2O H
L-(-)-丝氨酸
L-甘油醛
COOH H2N S H
HH
COOH
L-(-)-天门冬氨酸
COOH NH S H
CH2 CH2
COOH H2N S H
C H3
C H2
Chapter L1-5(-)-脯氨酸
精品课件
L-(-)-丙氨酸
15.2 氨基酸的来源及制法
(1) R有不同的结构，还可含有官能团，如— OH、— SH等
(2) 是双官能团化合物，有—COOH、—NH2的结构 (3) 有盐的性质，羧基与氨基的距离不同，又有
不同的性质
除甘氨基酸外，α-氨基酸都至少有一个手性
碳原子。
Chapter 15
精品课件
2.D-L标记构型：
甘油醛（丝氨酸）为标准，L-构型
15.2.1 蛋白质的水解 15.2.2 a-卤代酸氨解 15.2.3 斯特雷克合成法 15.2.4 Gabriel合成法 15.2.5 丙二酸酯合成法
Chapter 15
精品课件
氨基酸的来源：（1）天然产物酸性水解 （2） 微生物发酵法 （3） 化学合成法
15.2.1 蛋白质水解
蛋白质
H2O H+
甘，Gly
C (H 3 ) C 2 H C H 2 C H N (H 2 C )O O H
4-甲基-2-氨基戊酸， 亮氨酸(中性)，亮,
Leu
H O O C C H C 2 H C 2 H N (H 2 C )O O H N H 2 C (H 2 )4 C H N (H 2 C )O O H
2-氨基戊二酸， 谷 氨酸(酸性)， 谷,