第 五 章 酶习题答案--生化习题及答案

参考答案

一、单项选择题

1.C

2.D

3.D

4.A

5.C

6.B

7.E

8.A

9.D 10.A 11.E 12.B 13.D 14.C 15.B 16.C 17.C 18.D 19.E 20.B 21.E 22.C 23.E 24.D 25.C 26.D 27.E 28.E 29.D 30.B

31.E 32.A 33.E 34.A 35.D 36.D 37.C 38.B

二、填空题

1．酶蛋白辅酶（辅基）决定酶的促反应的专一性（特异性）传递氢原子、电子

或某些基团

2．4倍 9倍

3．竞争性

4．非竞争性

5．四 H M 5种心肌

6．活化能平衡点

7．绝对相对立体异构

8．一半底物

9．相同不同

10．竞争性非竞争性

三、名词解释（以书本为准）

1．由一条多肽链构成的酶称为单体酶。

2．由多个亚基以非共价键聚合成的酶称为寡聚酶。

3．由代谢上相互联系的几种酶聚合形成多酶复合体称为多酶体系。

4．一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶称为串联酶或多功能酶。

5．由蛋白质和非蛋白质两部分组成的酶。

6．结合酶中蛋白质部分。

7．结合酶中非蛋白质部分。

8．与酶蛋白的结合较疏松，可以用透析或超滤的方法除去之。

9．与酶蛋白结合较紧密，不能通过透析或超滤方法除去之。

10．酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。

11．必需基团在酶蛋白一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心

或称活性部位。

12．酶对其所催化的底物具有严格的选择性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或作用于一种化学键，以催化一定的化学反应转变为产物，这种现象称为酶的特异性或专一性。

13．当底物与酶接近时，底物可以诱导酶活性中心构象发生改变，使之成为能与底物分子互补结合的构象，称为诱导契合学说。

14．酶促反应速度达到最大时的温度称为该酶促反应的最适温度。

15．酶催化活性最大时，反应体系的pH称为酶促反应的最适pH。

16．使酶由无活性变为有活性，或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。

17．凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质，统称为酶的抑制剂。

18．凡抑制剂与酶的必需基因以共价键结合引起酶活性丧失，不能用透析、超滤或凝胶过滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的，称为不可逆抑制作用。

19．抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域结合，从而使酶活性降低或丧失，采用透析或超滤的方法，可将抑制剂除去，使酶恢复活性。因此这类抑制是可逆的，被称为可逆性抑制作用。

20．抑制剂与底物结构相似，两者竞争与酶的活性中心结合，当抑制剂与酶结合后，可以干扰酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这类作用被称为竞争性抑制作用。

21．抑制剂与活性中心以外的必需基团相结合，使酶的构象改变而失去活性，称为非竞争性抑制作用。

22．有些酶在细胞内合成或初分泌时，是没有活性的酶的前体，称为酶原。

23．酶原在一定条件下被水解掉部分肽段，并使剩余肽链构象改变而转变成有活性的酶，称为酶原的激活。

24．是指能催化相同化学反应，但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶。

四、问答题（以书本为准）

1．（1）酶原激活的机理：酶原分子在一定条件下酶水解掉部分肽段，剩余肽链构像发生改变，从而形成酶的活性中心而使酶激活。（2）酶原激活的生理意义：避免活性蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。

2.与一般无机催化剂比较

共性：

1)两者都能催化热力学上允许的化学反应；

2)用量少，催化效率高；

3)不改变反应的平衡点；

4)降低反应所需的活化能。

特殊性（酶促反应的特点）

1)高度的不稳定性

酶对导致蛋白质变性的因素都非常敏感，极易受这些因素的影响而变性失活。

2)酶促反应具有极高的效率

3)酶促反应具有高度的特异性

3．金属离子作为辅助因子其主要作用有：（1）稳定酶蛋白活性构象。（2）参与构成酶的活性中心。（3）连接酶和底物的桥梁。(4)中和阴离子。

4．酶活性中心的必需基团有两类：一是结合基团，其作用是与底物相结合形成酶－底物复合物；另一是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，并催化底物发生化学反应而转变为产物。

5．（1）Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度（2）Km可近似地反映酶与底物的亲和力。K m值愈小，酶与底物的亲和力愈大。这表示不需要很高的底物浓度就可以达到最大反应速度。反之，K m愈大，说明酶与底物的亲和力愈小。如果一种酶有几种底物，就有几个K m值，其中K m值最小者是对酶亲和力最大的底物，一般称为天然底物或最适底物。（3）Km是酶的特征性常数，可以反映酶的种类（4）计算底物浓度和相对速度（5）反映激活剂或抑制剂的存在

6．(1)抑制剂与底物的结构相似；（2）抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心结合；（3）抑制程度取决于[I]/ [S]相对比例；（4）增加底物浓度，可以减少或解除抑制作用；（5）Km值增大，Vm值不变。

7．（1）底物和抑制剂可同时与酶的不同部位相结合；（2）抑制程度只取决于[I]；（3）增加[S]不能去除抑制作用；（4）Km值不变，Vmax值降低

8．三种可逆性抑制作用Km值和Vmax值变化的比较

竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

I 结合的对象 E E、ES ES

K m变化增大不变减小

V max变化不变降低降低

9．酶的活性中心具有以下几个特点：(1)活性中心区域仅占据整个酶分子体积的很小一部分；

(2)酶的活性中心是一个具有三维空间构象的区域，在酶分子的表面形成一个裂隙，以便于容纳底物并与之结合；(3)酶活性中心以非共价键与底物结合形成酶－底物复合物。