结构生物化学第八章 酶学概论
生物化学-第二篇-酶的结构与功能
第二篇酶的结构与功能〔第五～十章小结〕第五章酶学概论酶是由细胞合成的，在机体内行使催化功能的生物催化剂，其化学本质主要是蛋白质，极少数是RNA。
具有催化活性的RNA被称为核酶。
酶可分为单纯酶和缀合酶。
缀合酶除了蛋白质以外，还结合某些对热稳定的非蛋白质小分子或金属离子。
这些非蛋白质成分统称为辅助因子。
丧失辅助因子的酶被称为脱辅酶，与辅助因子结合在一起的酶被称为全酶。
辅助因子包括辅酶、辅基和金属离子。
许多辅酶和辅基为水溶性维生素的衍生物。
最常见的充当辅助因子的金属离子有铜、镁和锰。
根据酶蛋白本身结构的特征，酶可分为单体酶、寡聚酶和多酶复合物。
单体酶中有一类多功能酶，只由一条肽链组成，但同时具有多个酶的活性。
受酶催化的化学反应被称为酶促反应，其中的反应物被称为底物。
酶只能催化热力学允许的反应，反应完成后本身不被消耗或变化，对正反应和逆反应的催化作用相同，不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间，这些性质与非酶催化剂相似。
酶特有的性质包括：高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性、反应条件温和、对反应条件敏感、受到调控和许多酶的活性还需要辅助因子的存在。
酶的活性中心是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。
活性中心由结合基团和催化基团组成。
活性中心具有以下特征：是一个三维实体，通常由在一级结构上并不相邻的氨基酸残基组成；为酶分子外表的一个裂缝、空隙或口袋，中心内多为疏水氨基酸残基，但也有少量极性氨基酸残基。
有65%以上的酶活性中心的催化基团由His、Cys、Asp、Arg、Glu提供；与底物结合为多重次级键；底物结合的特异性取决于与底物之间在结构上一定程度的互补性；构象具有一定的柔性。
酶的专一性是指酶对反应的底物有严格的选择性。
专一性可分为绝对专一性、基团专一性、键专一性和立体专一性。
立体专一性又分为旋光异构专一性和几何异构专一性两类。
酶的立体异构专一性还表现在能够区分假手性C上的两个等同的基团，只催化其中的一个，而不催化另一个。
生物化学(第三版)课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学-酶
(6)
合成酶 （Ligase or Synthetase） Synthetase）
合成酶，又称为连接酶，能够催化C 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 以及C 键的形成反应。这类反应必须与ATP ATP分 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； ATP参加的合成反应 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； H===Aㆍ A + B + ATP + H-O-H ===AㆍB + ADP +Pi CTP合成酶 合成酶； 如CTP合成酶；
谷丙转氨酶就是一个很好的例子
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
水解酶（Hydrolase） (3)水解酶（Hydrolase）
水解酶催化底物的加水分解反应。 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 (Lipase)
二、酶催化作用特性
1．高效性
酶催化反应的反应速率比非催化反应高10 酶催化反应的反应速率比非催化反应高108 比非生物催化剂高10 1020倍，比非生物催化剂高107 - 1013倍。
2、酶的高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的限制。 酶对催化的反应和反应物有严格的限制。一种酶 往往只作用于一种或一类化合物， 往往只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学 变化，生成一定的产物。 变化，生成一定的产物。酶作用的专一性是酶最重要 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。
《生物化学》-第八章
➢ 与前述操纵子的基本组成一样，乳糖操纵子也是由结构基因和调控区组成的 ➢ 乳糖操纵子包括Z、Y和A三个结构基因 ➢ Z结构基因编码β-半乳糖苷酶，催化乳糖转变为别乳糖 ➢ Y结构基因编码半乳糖透过酶，促使半乳糖透过酶进入细菌内 ➢ A结构基因编码乙酰转移酶，催化半乳糖形成乙酰半乳糖 ➢ 调控区包括调节基因（I）、启动子（P）、操纵基因（O）及启动子上游的一个CAP结合位点，
第一节 基因表达的调控
二、基因表达调控的概念和意义
（一）基因表达调控的概念
➢ 基因表达调控是指细胞或生物体在接收内外环境信号刺激 或适应环境变化的过程中，在基因表达水平上所做出的应 答，即基因组内的基因如何被表达、表达多少等
➢ 基因表达调控大致可以在5个层次上进行，即转录前、转 录、转录后、翻译和翻译后
➢ 基因表达是指在一定的调节机制的控制下，基因组DNA经 转录、翻译等一系列过程，合成具有特异生物学功能的蛋 白质的过程
➢ 并非所有基因表达过程都产生蛋白质，rRNA、tRNA编码 基因转录生成功能型RNA的过程也属于基因表达
第一节 基因表达的调控
一、基因表达的概念、特点及方式
（二）基因表达的特点--时间特异性
5′-侧上游，主要控制整个结构基因群的转录
第一节 基因表达的调控
三、原核生物基因表达的调控
（一）操纵子的基本组成
➢ 3．操纵基因 ➢ 操纵基因是指能被阻遏蛋白特异性识别并结合
的一段DNA序列，常与启动子邻近或与启动子 序列重叠 ➢ 当阻遏蛋白结合在操纵基因上，阻遏蛋白会阻 碍RNA聚合酶与启动子结合或使RNA聚合酶 不能沿DNA链向前移动，从而阻遏转录的进行
（一）操纵子的基本组成
➢ 1．结构基因 ➢ 操纵子中被调控的编码蛋白质的基因称为结构基因 ➢ 一个操纵子中含有2个以上的结构基因，多的可达20个以上 ➢ 各结构基因头尾衔接、串联排列，组成结构基因群
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
杨荣武生物化学第八章-酶学概论PPT课件
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酶的专一性
是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一 种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反 应，产生特定的产物。
专一性一般有四种类型：
（1）绝对专一性
是指一种酶仅催化一个特定的反应。例如，脲酶只能催化尿素的水 解反应；
（2）基团专一性
是指一种酶只作用于含有特定官能团的分子。如磷酸酶只水解特定 底物分子上的磷酸基团；
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胰凝乳蛋白酶的活性中心
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解释酶专一性的三种模型： （1）锁与钥匙学说
（2）诱导契合学说 （3）“三点附着”模型
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“锁与钥匙”模型
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“诱导契合”模型
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己糖激酶的诱导契合
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病毒性肝炎——谷丙转氨酶 心肌梗塞——谷草转氨酶、肌酸激酶、LDH（H4） 急性胰腺炎——淀粉酶、脂肪酶
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酶的分类及其实例
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个人观点供参考，欢迎讨论
第八章 酶学概论
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提纲
一． 酶的化学本质 二． 酶的催化性质
1. 酶与非酶催化剂的共同性质 2. 酶催化的特有性质
三. 酶的分类和命名
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酶的定义
酶就是由细胞合成的，在机体内行使催化功能 的生物催化剂。
没有酶的反应
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有酶催化的反应
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酶的化学本质
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《生物化学》 酶通论
(二) 酶的化学组成
有些酶组成只有氨基酸，不含其他成分，称之为单纯酶。 脲酶、胃蛋白酶和核糖核酸酶等一般水解酶都属于单纯酶。
有些酶除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的 小分子物质。其蛋白质组分称为脱辅酶（apoenzyme或 apoprotein），非蛋白的小分子物质称为辅因子 （cofactor）。脱辅酶与辅因子结合后形成的复合物称为 全酶（holoenzyme）。即：
中文
２、转移酶
➢ 催化分子间基团转移的酶称转移酶
反应通式：AR+B
A+BR
如谷丙转氨酶等。
2.转移酶 催化基团转移反应
谷丙转氨酶 英文
2. Transferases
• Catalyze group transfer reactions
中文
3、水解酶
催化水解反应的酶称水解酶。 反应通式：
AB+H2O
2、酶的活力单位
酶活力单位，即酶单位（U），用来表示酶活力的大 小即酶含量的多少。 酶活力单位的定义：
在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产 物所需的酶量。
这样酶的含量就可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含 有多少酶单位来表示（U/g，U/ml）
2、酶的活力单位
为了统一酶的单位，国际生化协会酶学委员会于1961年提出采用 统一的“国际单位”（IU）来表示酶活力，规定：
第二单元 酶
第8章 酶通论 第9章 酶促反应动力学 第10章 酶的作用机制和酶的调节
第8章 酶（Enzyme）通论
一、酶催化作用的特点 (P320) 二、酶的化学本质及其组成(P323) 三、酶的命名和分类(P326) 四、酶的专一性(P332) 五、酶的活力测定和分离纯化(P335) 六、核酶(P339) 七、抗体酶(P343) 八、酶工程简介(P344)
生物化学之酶篇
一、酶1、活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol.2、酶作为生物催化剂的特点：(1)酶易失活（酶所催化反应都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行）。
(2)酶具有很高的催化效率。
用酶的转换数（TN,等于催化常数k cat)来表示酶的催化效率，是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
转换数变化范围为1到104。
(3)酶具有高度专一性所谓高度专一性是指酶对催化反应和反应物有严格的选择性。
酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。
(4)酶活性受到调节和控制a、调节酶的浓度一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。
b、通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞受体相结合一起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。
c、反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化物质生产的第一步的酶，往往被它的终产物抑制——反馈抑制。
d、抑制剂和激活剂对酶活性的调节e、其他调节方式通过别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。
3、酶的化学本质：除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。
注：酶的催化活性依赖于它们天然蛋白质构象的完整性，假若一种酶被变性或解离成亚基就失活。
因此，蛋白质酶的空间结构对它们的催化活性是必需的。
4、酶的化学组成a、按化学组成分为单纯蛋白质和、缀合蛋白质两类。
单纯蛋白质酶类，除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。
缀合蛋白质酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。
前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。
即全酶=脱辅酶+辅因子。
b、根据辅因子与脱辅酶结合的松紧程度可分为辅酶和辅基。
辅酶：指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。
辅基：指以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉等。
生物化学(第三版)第八章 酶通论课后习题详细解答 复习重点
第八章酶通论提要生物体内的各种化学变化都是在酶催化下进行的。
酶是由生物细胞产生的，受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
与一般催化剂相比有其共同性，但又有显著的特点，酶的催化效率高，具有高度的专一性，酶的活性受多种因素调节控制，酶作用条件温和，但不够稳定。
酶的化学本质除有催化活性的RNA分子之外都是蛋白质。
根据酶的化学组成可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质是由不表现酶活力的脱辅酶及辅因子（包括辅酶、辅基及某些金属离子）两部分组成。
脱辅酶部分决定酶催化的专一性，而辅酶（或辅基）在酶催化作用中通常起传递电子、原子或某些化学基团的作用。
根据各种酶所催化反应的类型，把酶分为六大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。
按规定每种酶都有一个习惯名称和国际系统名称，并且有一个编号。
酶对催化的底物有高度的选择性，即专一性。
酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。
酶的专一性可分为结构专一性和立体异构专一性两种类型。
用“诱导契合说”解释酶的专一性已被人们所接受。
酶的分离纯化是酶学研究的基础。
已知大多数酶的本质是蛋白质，因此用分离纯化蛋白质的方法纯化酶，不过要注意选择合适的材料，操作条件要温和。
在酶的制备过程中，没一步都要测定酶的活力和比活力，以了解酶的回收率及提纯倍数，以便判断提纯的效果。
酶活力是指在一定条件下酶催化某一化学反应的能力，可用反应初速率来表示。
测定酶活力及测酶反应的初速率。
酶活力大小来表示酶含量的多少。
20世纪80年代初，Cech和Altmsn分别发现了某些RNA分子具有催化作用，定名为核酶（ribozyme）。
有催化分子内和分分子间反应的核酶。
具有催化功能RNA的发现，开辟了生物化学研究的新领域，提出了生命起源的新概念。
根据发夹状或锤头状二级结构原理，可以设计出各种人工核酶，用作抗病毒和抗肿瘤的防治药物将会有良好的应用前景。
抗体酶是一种具有催化能力的蛋白质，本质上是免疫球蛋白，但是在易变区赋予了酶的属性。
生物化学第三版习题答案第八章
生物化学第三版习题答案第八章自养生物分解代谢糖代谢包括异养生物自养生物合成代谢异养生物能量转换〔能源〕糖代谢的生物学功能物质转换〔碳源〕可转化成多种中间产物，这些中间产物可进一步转化成氨基酸、脂肪酸、核苷酸。
糖的磷酸衍生物能够构成多种重要的生物活性物质：NAD、FAD、DNA、RNA、ATP。
分解代谢：酵解〔共同途径〕、三羧酸循环〔最后氧化途径〕、磷酸戊糖途径、糖醛酸途径等。
合成代谢：糖异生、糖原合成、结构多糖合成以及光合作用。
分解代谢和合成代谢，受神经、激素、别构物调剂操纵。
第一节糖酵解glycolysis一、酵解与发酵1、酵解glycolysis 〔在细胞质中进行〕酵解酶系统将Glc降解成丙酮酸，并生成ATP的过程。
它是动物、植物、微生物细胞中Glc分解产生能量的共同代谢途径。
在好氧有机体中，丙酮酸进入线粒体，经三羧酸循环被完全氧化成CO2和H2O，产生的NADH经呼吸链氧化而产生ATP 和水，因此酵解是三羧酸循环和氧化磷酸化的前奏。
假设供氧不足，NADH把丙酮酸还原成乳酸〔乳酸发酵〕。
2、发酵fermentation厌氧有机体〔酵母和其它微生物〕把酵解产生的NADH上的氢，传递给丙酮酸，生成乳酸，那么称乳酸发酵。
假设NAPH中的氢传递给丙酮酸脱羧生成的乙醛，生成乙醇，此过程是酒精发酵。
、视网膜。
二、糖酵解过程〔EMP〕Embden-Meyerhof Pathway ，1940在细胞质中进行1、反应步骤P79 图13-1 酵解途径，三个不可逆步骤是调剂位点。
（1）、葡萄糖磷酸化形成G-6-P反应式此反应差不多不可逆，调剂位点。
△G0= - 4.0Kcal/mol使Glc活化，并以G-6-P形式将Glc限制在细胞内。
催化此反应的激酶有，已糖激酶和葡萄糖激酶。
激酶：催化ATP分子的磷酸基〔r-磷酰基〕转移到底物上的酶称激酶，一样需要Mg2+或Mn2+作为辅因子，底物诱导的裂缝关闭现象看起来是激酶的共同特点。
生物化学-酶学
酶的特异性/专一性
立体结构特异性(stereospecificity)：酶作用于立 体异构体中的一种而表现出来的特异性。
乳酸脱氢酶只能催化L（+）乳酸脱氢转化为 丙酮酸，却不能使D（-）乳酸脱氢生成丙酮酸。
5. 酶促反应具有可调节性（可调节性） 酶促反应受多种因素的调控，以 适应机体对不断变化的内外环境和生 命活动的需要。
底物（Substrate，S）：酶作用的对象即反应物 产物（Product，P）：酶作用后的生成物
一.酶的结构与组成
依据酶分子中肽链的数目，分为：
单体酶(monomeric enzyme)：只有一条肽 链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具 有三级结构。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
(1) 维生素PP
尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I
和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
一些常见的必需基团
巯基 半胱氨酸 天冬酰胺 胍基 精氨酸
酰胺基
咪唑基 组氨酸 丝氨酸
羟基 天冬氨酸
羧基
1. 必需基团（ essential group） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的化学基团，称为必需 基团。 根据其作用必需基团又分为： 结合基团：结合底物与辅酶，形成酶-底物 复合物，有利于反应的进行的化学基团 催化基团：催化底物转变成产物的化学基 团
生物化学酶的结构
一、酶分子的化学组成酶的本质是蛋白质。
酶与其他蛋白一样，由氨基酸构成，具有一、二、三、四级结构。
酶也会受到某些物理、化学因素作用而发生变性，失去活力。
酶分子量很大，具有胶体性质，不能透析。
酶也能被蛋白酶水解。
1.辅因子有些酶完全由蛋白质构成，属于简单蛋白，如脲酶、蛋白酶等；有些酶除蛋白质外，还含有非蛋白成分，属于结合蛋白。
其中的非蛋白成分称为辅因子(cofactor)，蛋白部分成为酶蛋白，复合物叫全酶。
辅因子一般起携带及转移电子或功能基团的作用，其中与酶蛋白以共价键紧密结合的称为辅基，以非共价键松散结合的称为辅酶。
在催化过程中，辅基不与酶蛋白分离，只作为酶内载体起作用，如黄素蛋白类酶分子中的FAD、FMN辅基携带氢，羧化酶的生物素辅基携带羧基等等。
辅酶则常作为酶间载体，将两个酶促反应连接起来，如NAD+在一个反应中被还原成NADH，在另一个反应中又被氧化回NAD+。
它在反应中象底物一样，有时也称为辅底物。
有30％以上的酶需要金属元素作为辅因子。
有些酶的金属离子与酶蛋白结合紧密，不易分离，称为金属酶；有些酶的金属离子结合松散，称为金属活化酶。
金属酶的辅因子一般是过渡金属，如铁、锌、铜、锰等；金属活化酶的辅因子一般是碱金属或碱土金属，如钾、钙、镁等。
2.单体酶、寡聚酶和多酶体系由一条肽链构成的酶称为单体酶，由多条肽链以非共价键结合而成的酶称为寡聚酶，属于寡聚蛋白。
有时在生物体内一些功能相关的酶被组织起来，构成多酶体系，依次催化有关的反应。
构成多酶体系是代谢的需要，可以降低底物和产物的扩散限制，提高总反应的速度和效率。
有时一条肽链上有多种酶活性，称为多酶融合体。
如糖原分解中的脱支酶在一条肽链上有淀粉-1，6-葡萄糖苷酶和4-α-D-葡聚糖转移酶活性；来自樟树种子的克木毒蛋白（camphorin）由一条肽链组成，有三种活性：①RNA N-糖苷酶活性，可水解大鼠28S rRNA中第4324位腺苷酸的糖苷键，释放一个腺嘌呤；②依赖于超螺旋DNA构型的核酸内切酶活性，专一解旋并切割超螺旋环状DNA形成缺口环状和线状DNA；③超氧化物歧化酶活性。
生物化学第八章
第八章
糖类代谢
第一部分 第一节 分 第二节 解 第三节 合成 第四节
单糖的代谢 (19 章) 糖酵解 糖酵解(19 (19章 (三羧酸循环 )20 柠檬酸循环 柠檬酸循环( 三羧酸循环)20 戊糖磷酸途径 -22 章 戊糖磷酸途径-22 -22章 糖的异生 -23 章 -23章
焦磷酸硫胺素（TPP)、硫辛酸、 五种辅因子 COASH、FAD、NAD+、
二 TCA
草酰乙酸 柠檬酸
苹果酸
延胡索酸
异柠檬酸
琥珀酸 α－酮戊二酸 琥珀酰CoA
反应地点: 线粒体基 质中
(一) 草酰可逆.
O=C O=C CH2
COOH 草酰基 COOH COOH
ATP ADP
UDP-半乳糖 UDP-葡萄糖
PPi
果糖
ATP ADP
肌细胞
葡萄糖-1-磷酸 Pi
糖原或淀粉
葡萄糖-6-磷酸 甘露糖-6-磷酸
ADP ATP
果糖-6-磷酸 果糖-1、6-磷酸
ATP ADP
进入糖酵解
甘露糖
第一部分 第一节 分 第二节 解 第三节 合成 第四节
单糖的代谢 (19 章) 糖酵解 糖酵解(19 (19章 (三羧酸循环 )20 柠檬酸循环 柠檬酸循环( 三羧酸循环)20 戊糖磷酸途径 -22 章 戊糖磷酸途径-22 -22章 糖的异生 -23 章 -23章
琥珀酸-CoA合成酶 或者琥珀酸硫激酶
唯一一个产生高能磷酸键步 骤—也是底物水平的磷酸化
反应可逆
(六) 琥珀酸脱氢形成延胡索酸
琥珀酸脱氢酶
是一步 FADH2的反应
反应可逆
(七) 延胡索酸水合形成L-苹果酸
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。
另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。
酶的结构和功能在生物化学中的重要性
酶的结构和功能在生物化学中的重要性生物化学是研究生物体内的化学反应和分子相互作用的科学领域。
其中，酶（Enzyme）作为一种生物催化剂，具有重要的结构和功能，在生物化学中发挥着重要的作用。
本文将探讨酶的结构和功能对生物化学的重要性。
一、酶的结构酶是一种蛋白质，在细胞中起着催化化学反应的作用。
酶分子的结构由特定的氨基酸序列确定，通过肽键连接成长链并折叠为特定的三维结构。
其大部分酶分子呈现出特定的空间结构，即构象，这个构象能使其有效地结合底物。
二、酶的功能1. 催化底物转化：酶能降低与化学反应相关的能垒，使底物更容易转化为产物。
酶通过与底物特异结合形成酶底物复合物，并通过降低活化能来促进化学反应的发生。
2. 提高反应速率：酶能够加速化学反应的速率。
在细胞内，许多反应本身需要很长的时间才能达到饱和状态，但是酶的参与可以使这些反应迅速进行，从而提高代谢速率。
3. 特异性催化：酶对底物的结构高度特异性，只能与特定的底物结合并催化其转化。
这种特异性使得酶能够在复杂的细胞环境中准确地催化特定的化学反应，避免了非特异的催化。
4. 调节代谢通路：酶在细胞内通过调控代谢通路的反应速率来维持细胞内物质平衡。
酶可以通过调控自身的表达量、激活或抑制因子的结合来调节代谢通路的流动，从而适应细胞的需求。
5. 参与信号传导：部分酶在细胞信号传导通路中起到关键作用，如蛋白激酶、磷酸酶等。
它们通过磷酸化或去磷酸化等方式传递信号，调控细胞的生理功能。
6. 参与遗传信息的传递：DNA复制、转录和翻译等重要生物学过程中，酶发挥着至关重要的作用。
例如，DNA聚合酶能够将DNA模板上的碱基序列转化为RNA，从而实现基因表达。
三、酶在生物化学中的重要性酶在生物化学中具有多种重要作用，对于维持生物体内化学反应的平衡和正常的生理功能具有不可替代的作用。
首先，酶能够加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢反应能够更高效地进行，从而维持细胞正常的生理功能。
生物化学第8章 酶促反应动力学
10.2 酶的抑制作用
酶的失活与抑制的区别
酶抑制程度的表示方法
酶抑制作用的类型
可逆与不可逆抑制作用的鉴别
可逆抑制作用动力学
一些重要的抑制剂
10.2 酶的抑制作用
10.2.1 酶的失活与抑制的区别
凡是使酶蛋白质变性而引起酶活力 丧失的作用称为失活作用；由于酶 必需基团化学性质的改变，但酶未 变性，而引起酶活力的降低或丧失 而称为抑制作用。
酶与底物的亲和力。
10.1.3 Km的意义
酶 底物 Km/moLL-1 1.2 2.0 2.5 1.8 10-4 10-3 10-5 10-5
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 -酮戊二酸 NAD+ NADH
丙酮酸羧化酶 丙酮酸 HCO3ATP
4.0 10-4 1.0 10-3 6.0 10-5
酶的非竞争性抑制作用
酶的反竞争性抑制作用
酶只有与底物结合后才能与抑制剂结
合。L-Phe，L-Arg等对碱性磷酸酶的
作用是反竞争性抑制，肼类化合物抑 制胃蛋白酶、氰化物抑制芳香硫酸酯 酶的作用也属此类。
10.2.4 可逆与不可逆抑制的鉴别
Shi, G., et al. Environ Health Perspect, 2009. 117(3): p. 379-86
最适温度 受诸多因 素影响
温度系数Q10：2左右 温度升高反应速率加快，但过高酶蛋白变性
10.3 温度对酶反应的影响
rate of reaction (µmol /min)
1 min incubation
10 min incubation
0 20 40 60 80 100
temperature (° C)
生物化学第八章 核酸组成、结构与核苷酸代谢随堂练习与参考答案
生物化学（本科）第八章核酸组成、结构与核苷酸代谢随堂练习与参考答案第一节核酸的化学组成第二节DNA的结构与功能第三节RNA的种类及其结构与功能第四节核酸的理化性质及其应用第五节核苷酸代谢1. (单选题)核酸中核苷酸之间的连接方式是A．2’，3’-磷酸二酯键B．3’，5’-磷酸二酯键C．2’，5’-磷酸二酯键D．糖苷键E．氢键参考答案：B2. (单选题)符合DNA结构的正确描述是A．两股螺旋链相同B．两股链平行，走向相同C．每一戊糖上有一个自由羟基D．戊糖平面垂直于螺旋轴E．碱基对平面平行于螺旋轴参考答案：D3. (单选题)DNA双螺旋结构模型的描述中哪一条不正确A．腺瞟吟的克分子数等于胸腺嘧啶的克分子数B．同种生物体不同组织中的DNA碱基组成极为相似C．DNA双螺旋中碱基对位于外侧D．二股多核苷酸链通过A与T或C与G之间的氢键连接E．维持双螺旋稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力参考答案：C4. (单选题)有关DNA的变性哪条正确A．是指DNA分子中磷酸二酯键的断裂B．是指DNA分子中糖苷键的断裂C．是指DNA分子中碱基的水解D．是指DNA分子中碱基间氢键的断裂E．是指DNA分子与蛋白质间的疏水键的断裂参考答案：D5. (单选题)RNA和DNA彻底水解后的产物A．核糖相同，部分碱基不同B．碱基相同，核糖不同C．碱基不同，核糖不同D．碱基不同，核糖相同E．碱基相同，部分核糖不同参考答案：C6. (单选题)DNA和RNA共有的成分是A．D-核糖B．D-2-脱氧核糖C．鸟嘌呤D．尿嘧啶E．胸腺嘧啶参考答案：C7. (单选题)核酸具有紫外吸收能力的原因是A．嘌呤和嘧啶环中有共轭双键B．嘌呤和嘧啶中有氮原子C．嘌呤和嘧啶中有硫原子D．嘌呤和嘧啶连接了核糖E．嘌呤和嘧啶连接了磷酸基团参考答案：A8. (单选题)有关DNA双螺旋模型的叙述哪项不正确A．有大沟和小沟B．两条链的碱基配对为T＝A，G≡CC．两条链的碱基配对为T＝G，A＝CD．两条链的碱基配对为T=A，G≡CE．一条链是5’→3’，另一条链是3’→5’方向参考答案：C9. (单选题)DNA超螺旋结构中哪项正确A．核小体由DNA和非组蛋白共同构成B．核小体由RNA和H1，H2，H3，H4各二分子构成C．组蛋白的成分是H1，H2A，H2B，H3和H4 D．核小体由DNA和H1，H2，H3，H4各二分子构成E．组蛋白是由组氨酸构成的参考答案：C10. (单选题)有关tRNA分子的正确解释是A．tRNA分子多数由80个左右的氨基酸组成B．tRNA 的功能主要在于结合蛋白质合成所需要的各种辅助因子C．tRNA 3’末端有氨基酸臂D．反密码环中的反密码子的作用是结合DNA中相互补的碱基E．tRNA的5’末端有多聚腺苷酸结构参考答案：C11. (单选题)核苷酸分子中嘌呤N9与核糖哪一位碳原子之间以糖苷键连接A．5’―CB．3’―CC．2’―CD．l’―CE．4’―C参考答案：D12. (单选题)tRNA的结构特点不包括A．含甲基化核苷酸B．5’末端具有特殊的帽子结构C．三叶草形的二级结构D．有局部的双链结构E．含有二氢尿嘧啶环参考答案：B13. (单选题)DNA的解链温度指的是A．A260nm达到最大值时的温度B．A260nm达到最大值的50％时的温度C．DNA开始解链时所需要的温度D．DNA完全解链时所需要的温度E．A280nm达到最大值的50％时的温度参考答案：B14. (单选题)有关一个DNA分子的Tm值，下列哪种说法正确A．G＋C比例越高，Tm值也越高B．A＋T比例越高，Tm值也越高C．Tm＝（A＋T）％＋（G＋C）％D．Tm值越高，DNA越易发生变性E．Tm值越高，双链DNA越容易与蛋白质结合参考答案：A15. (单选题)有关核酸的变性与复性的正确叙述为A．热变性后相同的DNA经缓慢冷却后可复性B．不同的DNA分子变性后，在合适温度下都可复性C．热变性的DNA迅速降温过程也称作退火D．复性的最佳温度为25 ℃E．热变性DNA迅速冷却后即可相互结合参考答案：A16. (单选题)人的基因组的碱基数目为A．×109 bPB．×106 bPC．4 ×109 bPD．4 ×106 bPE．4 ×108 bP参考答案：A17. (单选题)有关mRNA的正确解释是A．大多数真核生物的mRNA都有5’末端的多聚腺苷酸结构B．所有生物的mRNA分子中都有较多的稀有碱基C．原核生物mRNA的3’末端是7-甲基鸟嘌呤D．大多数真核生物mRNA 5’端为m7Gppp G结构E．原核生物帽子结构是7-甲基腺嘌呤参考答案：D18. (单选题)磷酸戊糖途径为合成核苷酸提供A．NADPH+H+B．4-磷酸赤藓糖C．5-磷酸核酮糖D．5-磷酸木酮糖E．5-磷酸核糖参考答案：E19. (单选题)下列关于嘌呤核苷酸从头合成的叙述哪项是正确的A．氨基甲酰磷酸为嘌呤环提供氨甲酰基B．合成过程中不会产生自由嘌呤碱C．嘌呤环的氮原子均来自氨基酸的α氨基D．由IMP合成AMP和GMP均由ATP供能E．次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶催化IMP转变成GMP 参考答案：B20. (单选题)体内进行嘌呤核昔酸从头合成最主要的组织是A．胸腺B．小肠粘膜C．肝D．脾E．骨髓参考答案：C21. (单选题)嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是A．GMPB．AMPC．IMPD．ATPE．GTP参考答案：C22. (单选题)人体内嘌呤核苷酸分解代谢的主要终产物是A．尿素B．肌酸C．肌酸酐D．尿酸E．β-丙氨酸参考答案：D23. (单选题)嘧啶核昔酸生物合成途径的反馈抑制是由于控制了下列哪种酶的活性A．乳清酸磷酸核糖转移酶B．二氢乳清酸酶C．二氢乳清酸脱氢酶D．天冬氨酸转氨甲酰酶E．胸苷酸合成酶参考答案：D24. (单选题)5-氟尿嘧啶的抗癌作用机理是A．合成错误的DNAB．抑制尿嘧啶的合成C．抑制胞嘧啶的合成D．抑制胸苷酸的合成E．抑制二氢叶酸还原酶参考答案：D25. (单选题)哺乳类动物体内直接催化尿酸生成的酶是A．尿酸氧化酶B．黄嘌呤氧化酶C．核苷酸酶D．鸟嘌呤脱氨酶E．腺苷脱氨酸参考答案：B26. (单选题)最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是A．葡萄糖B．6-磷酸葡萄糖C．l-磷酸葡萄糖D．l，6-二磷酸葡萄糖E．5-磷酸核糖参考答案：E27. (单选题)HGPRT（次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶）参与下列哪种反应A．嘌呤核苷酸从头合成B．嘧啶核苷酸从头合成C．嘌呤核苷酸补救合成D．嘧啶核苷酸补救合成E．嘌呤核苷酸分解代谢参考答案：C28. (单选题)6-巯基嘌呤核苷酸不抑制A．IMP→AMPB．IMP→GMPC．PRPP酰胺转移酶D．嘌呤磷酸核糖转移酶E．嘧啶磷酸核糖转移酶参考答案：E29. (单选题)下列哪种物质不是嘌呤核苷酸从头合成的直接原料A．CO2B．天冬氨酸C．谷氨酸D．甘氨酸E．一碳单位参考答案：C30. (单选题)体内脱氧核苷酸是由下列哪种物质直接还原而成的A．核糖B．核糖核苷C．一磷酸核苷D．二磷酸核苷回．三磷酸核苷参考答案：D31. (单选题)嘧啶核苷酸合成中，生成氨基甲酰磷酸的部位是A．线粒体B．微粒体C．胞浆D．溶酶体E．细胞核参考答案：C32. (单选题)催化dUMP转变为dTMP的酶是A．核苷酸还原酶B．胸苷酸合成酶C．核苷酸激酶D．甲基转移酶E．脱氧胸苷激酶参考答案：B33. (单选题)下列化合物中作为合成IMP和UMP的共同原料是A．天冬酰胺B．磷酸核糖C．甘氨酸D．甲硫氨酸E．一碳单位参考答案：B34. (单选题)dTMP合成的直接前体是A．dUMPB．TMPC．TDPD．dUDPE．dCMP参考答案：A35. (单选题)能在体内分解产生β-氨基异丁酸的核苷酸是A．CMPB．AMPC．TMPD．UMPE．IMP参考答案：C36. (多选题)直接参与蛋白质生物合成的RNA是A．rRNAB．tRNAC．mRNAD．SnRNAE．SnoRNA参考答案：ABC37. (多选题)有关DNA变性的描述哪些不对A．DNA变性时糖苷键断裂B．磷酸二酯键断裂C．变性温度的最高点称为TmD．A260nm增加E．双链间氢键被破坏参考答案：ABC38. (多选题)有关DNA分子的描述哪些正确A．由两条脱氧核苷酸链组成B．5’-端是-OH，3’端是磷酸C．脱氧单核苷酸之间靠磷酸二酯键连接D．5’-端是磷酸，3’端是-0HE．碱基配对为A=T，G≡C参考答案：ACE39. (多选题)DNA双链结构中氢键形成的基础是A．碱基中的共轭双键B．碱基中的酮基或氨基C．与介质中的pH有关D．酮式烯醇式互变E．与脱氧核糖的第2位碳原子有关参考答案：BCD40. (多选题)DNA存在于A．高尔基体B．粗面内质网C．线粒体D．细胞核E．溶菌体参考答案：AC41. (多选题)DNA双螺旋稳定因素包括A．大量的氢键B．碱基间的堆积力C．碱基之间的磷酸二酯键D．磷酸基团的亲水性E．脱氧核糖上的羟基参考答案：AB42. (多选题)有关DNA复性的不正确说法是A．又叫退火B．37℃为最适温度C．热变性后迅速冷却可以加速复性D．4℃为最适温度E．25℃为最适温度参考答案：BCDE43. (多选题)RNA分子A．都是单链B．主要是单链，可以有局部双链C．具有功能多样性D．发挥作用必须有维生素的参与E．由dAMP，dCMP，dGMP，dUMP组成参考答案：BC44. (多选题)有关DNA的描述中哪一条正确A．腺嘌呤的克分子数等于胸腺嘧啶的克分子数B．同一生物体不同组织中的DNA碱基组成相同C．DNA双螺旋中碱基对位于外侧D．二股多核苷酸链通过A与G和C与T之间的氢键连接E．维持双螺旋稳定的主要因素是氢键和碱基堆集力参考答案：ABE45. (多选题)tRNA的分子结构特征是A．有密码环B．3’端是C-C－A结构C．有氨基酸臂D．三级结构是三叶草结构E．有假尿嘧啶核苷酸参考答案：BCE46. (多选题)反密码子位于A．DNAB．mRNAC．rRNAD．tRNAE．转运HNA参考答案：DE47. (多选题)DNA水解后得到下列哪些产物A．磷酸B．核糖C．腺嘌呤，鸟嘌呤D．胞嘧啶，尿嘧啶E．胞嘧啶，胸腺嘧啶参考答案：ACE48. (多选题)在双股DNA的Watson-Crick结构模型中A．碱基平面和核糖平面都垂直于螺旋长轴B．碱基平面和核糖平面都平行于螺旋长轴C．碱基平面垂直于螺旋长轴，核糖平面平行于螺旋长轴D．碱基平面平行于螺旋长轴，核糖平面垂直于螺旋长轴E．磷酸和核糖位于外侧，碱基位于内侧参考答案：CE49. (多选题)DNA分子中G＋C含量越高A．解链越容易B．氢键破坏所需要温度越高C．50％复性时需要的温度越高D．信息含量越丰富E．50％变性时需要的温度越高参考答案：BE50. (多选题)3’末端具有多聚腺苷酸结构的RNA是A．mRNAB．rRNAC．hnRNAD．tRNAE．转运RNA参考答案：AC51. (多选题)嘌呤核苷酸从头合成的原料包括A．CO2B．磷酸核糖C．一碳单位D．谷氨酰胺和天冬氨酸参考答案：ABCD52. (多选题)PRPP参与的代谢途径有A．嘧啶核苷酸的从头合成B．嘌呤核苷酸的从头合成C．嘌呤核苷酸的补救合成D．NMP→NDP→NTP参考答案：ABC53. (多选题)对嘌呤核苷酸合成产生反馈抑制作用的化合物有A．IMPB．AMPC．GMPD．尿酸参考答案：ABC54. (多选题)尿酸是下列哪些化合物分解的终产物A．AMPB．UMPC．IMPD．TMP参考答案：AC55. (多选题)下列关于由核糖核苷酸还原成脱氧核糖核苷酸的叙述，哪些是正确的A．4种核苷酸都涉及到相同的还原酶体B．多发生在二磷酸核苷水平上C．还原酶系包括氧化还原蛋白和硫氧化蛋白还原酶D．与NADPH＋H＋有关参考答案：ABCD56. (多选题)嘧啶核苷酸合成反馈抑制的酶是A．氨基甲酰磷酸合成酶IIB．二氢乳清酸酶C．天冬氨酸氨基甲酰转移酶D．乳清酸核苷酸脱梭酶参考答案：AC57. (多选题)叶酸类似物抑制的反应有A．嘌呤核苷酸的从头合成B．嘌呤核苷酸的补救合成C．胸腺嘧啶核苷酸的生成D．嘌呤核苷酸的补救合成参考答案：AC58. (多选题)嘧啶核苷酸分解代谢产物有A．NH3B．尿酸C．CO2D．β氨基酸参考答案：ACD。
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« 辅助因子包括辅酶、辅基和金属离子三类。辅酶专指 那些与脱辅酶结合松散、使用透析的方法就容易去除 的有机小分子。辅基专指那些与脱辅酶结合紧密、使 用透析或超滤的方法难以去除的有机小分子。
第八章 酶学概论
提纲
一． 酶的化学本质 二． 酶的催化性质
1. 酶与非酶催化剂的共同性质 2. 酶催化的特有性质
三. 酶的分类和命名
酶的定义
« 酶就是由细胞合成的，在机体内行使催化功能 的生物催化剂。
没有酶的反应
有酶催化的反应
酶的化学本质
@ 主要是蛋白质，极少数是RNA（核酶）。
底物、产物和酶
酶
底物
产物
酶催化底物转变成产物
醛缩酶
酶与非酶催化剂的共同性质
¶ 只能催化热力学允许的反应 ¶ 反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用 ¶ 对正反应和逆反应的催化作用相同 ¶ 不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达
平衡的时间。
酶特有的催化性质
① 高效性 ② 酶在活性中心与底物结合 ③ 专一性 ④ 反应条件温和 ⑤ 对反应条件敏感，容易失活 ⑥ 受到调控 ⑦ 许多酶的活性还需要辅助因子的存在，作为
研究酶的医学重要性
« 许多疾病是缺乏某一种酶或者一种酶不合适表达引起的。 « 酶是许多药物作用的目标。 « 酶有时可直接被用来治疗某种疾病。 « 存在一种酶或缺乏一种酶经常被用来诊断某些疾病。
病毒性肝炎——谷丙转氨酶 心肌梗塞——谷草转氨酶、肌酸激酶、LDH（H4） 急性胰腺炎——淀粉酶、脂肪酶
酶的分类及其实例
胰凝乳蛋白酶的活性中心
解释酶专一性的三种模型： （1）锁与钥匙学说
（2）诱导契合学说 （3）“三点附着”模型
“锁与钥匙”模型
“诱导契合”模型
己糖激酶的诱导契合
“三点附着”模型
温度变化对酶活性合酶
« 属于单纯蛋白质的酶为单纯酶，属于缀合蛋白质的酶 为缀合酶或结合酶。
辅助因子的多为维生素或其衍生物。
酶高效的催化性
酶促反应与非酶促反应效率的比较
酶的专一性
« 是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一 种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反 应，产生特定的产物。
« 专一性一般有四种类型： （1）绝对专一性
是指一种酶仅催化一个特定的反应。例如，脲酶只能催化尿素的水 解反应； （2）基团专一性 是指一种酶只作用于含有特定官能团的分子。如磷酸酶只水解特定 底物分子上的磷酸基团； （3）键专一性 是指一种酶只作用于含有一种特定化学键的分子，而不管底物分子 其它部分的结构。如二肽酶识别的是二肽分子中的肽键，而不管构 成这个肽键的两个氨基酸残基是哪一种； （4）立体专一性
酶的活性中心与酶促反应的专一性
« 酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与 底物结合，并与催化作用直接相关的区域。
« 活性中心由结合基团和催化基团组成。前者负责与底 物结合，决定酶的专一性，后者参与催化，负责底物 旧键的断裂和产物新键的形成，决定酶的催化能力。 但也可能有某些基团两者兼而有之。
活性中心的主要特征
① 活性中心是一个三维实体，通常由在一级结构上并 不相邻的氨基酸残基组成
② 活性中心只占酶总体积很小的一部分（约1％～2%） ③ 活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，
中心内多为疏水氨基酸残基，但也有少量极性氨基 酸残基，以便底物结合和进行催化 ④ 与底物结合为多重次级键，包括氢键、疏水键和范 德华力 ⑤ 底物结合的专一性在一定程度上取决于活性中心和 底物之间在结构上的互补性 ⑥ 活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的 柔性