结构生物化学第八章 酶学概论

胰凝乳蛋白酶的活性中心
解释酶专一性的三种模型： （1）锁与钥匙学说
（2）诱导契合学说 （3）“三点附着”模型
“锁与钥匙”模型
“诱导契合”模型
己糖激酶的诱导契合
“三点附着”模型
温度变化对酶活性的影响
pH的变化对酶活性的影响
单纯酶VS缀合酶
« 属于单纯蛋白质的酶为单纯酶，属于缀合蛋白质的酶 为缀合酶或结合酶。
辅助因子的多为维生素或其衍生物。
酶高效的催化性
酶促反应与非酶促反应效率的比较
酶的专一性
« 是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一 种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反 应，产生特定的产物。
« 专一性一般有四种类型： （1）绝对专一性
是指一种酶仅催化一个特定的反应。例如，脲酶只能催化尿素的水 解反应； （2）基团专一性 是指一种酶只作用于含有特定官能团的分子。如磷酸酶只水解特定 底物分子上的磷酸基团； （3）键专一性 是指一种酶只作用于含有一种特定化学键的分子，而不管底物分子 其它部分的结构。如二肽酶识别的是二肽分子中的肽键，而不管构 成这个肽键的两个氨基酸残基是哪一种； （4）立体专一性
活性中心的主要特征
① 活性中心是一个三维实体，通常由在一级结构上并 不相邻的氨基酸残基组成
② 活性中心只占酶总体积很小的一部分（约1％～2%） ③ 活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，
中心内多为疏水氨基酸残基，但也有少量极性氨基 酸残基，以便底物结合和进行催化 ④ 与底物结合为多重次级键，包括氢键、疏水键和范 德华力 ⑤ 底物结合的专一性在一定程度上取决于活性中心和 底物之间在结构上的互补性 ⑥ 活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的 柔性
« 缀合酶除了蛋白质以外，还结合某些对热稳定的非蛋 白质小分子或金属离子，它们统称为辅助因子。丧失 辅助因子的酶被称为脱辅酶，与辅助因子结合在一起 的酶被称为全酶。
« 辅助因子包括辅酶、辅基和金属离子三类。辅酶专指 那些与脱辅酶结合松散、使用透析的方法就容易去除 的有机小分子。辅基专指那些与脱辅酶结合紧密、使 用透析或超滤的方法难以去除的有机小分子。
酶
底物
产物
酶催化底物转变成产物
醛缩酶
酶与非酶催化剂的共同性质
¶ 只能催化热力学允许的反应 ¶ 反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用 ¶ 对正反应和逆反应的催化作用相同 ¶ 不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达
平衡的时间。
酶特有的催化性质
① 高效性 ② 酶在活性中心与底物结合 ③ 专一性 ④ 反应条件温和 ⑤ 对反应条件敏感，容易失活 ⑥ 受到调控 ⑦ 许多酶的活性还需要辅助因子的存在，作为
酶的活性中心与酶促反应的专一性
« 酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与 底物结合，并与催化作用直接相关的区域。
« 活性中心由结合基团和催化基团组成。前者负责与底 物结合，决定酶的专一性，后者参与催化，负责底物 旧键的断裂和产物新键的形成，决定酶的催化能力。 但也可能有某些基团两者兼而有之。
研究酶的医学重要性
« 许多疾病是缺乏某一种酶或者一种酶不合适表达引起的。 « 酶是许多药物作用的目标。 « 酶有时可直接被用来治疗某种疾病。 « 存在一种酶或缺乏一种酶经常被用来诊断某些疾病。
病毒性肝炎——谷丙转氨酶 心肌梗塞——谷草转氨酶、肌酸激酶、LDH（H4） 急性胰腺炎——淀粉酶、脂肪酶
酶的分类及其实例
第八章 酶学概论
提纲
一． 酶的化学本质 来自百度文库． 酶的催化性质
1. 酶与非酶催化剂的共同性质 2. 酶催化的特有性质
三. 酶的分类和命名
酶的定义
« 酶就是由细胞合成的，在机体内行使催化功能 的生物催化剂。
没有酶的反应
有酶催化的反应
酶的化学本质
@ 主要是蛋白质，极少数是RNA（核酶）。
底物、产物和酶