生物化学原理(1)
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O C C
C C O
+ RCHO + NH3 + CO2 2
O NH4 O C C N C O O C C C + 2H2O
+
HO C C O + 2NH3 + H O O
紫色
亚硝酸反应：
二硝基氟苯反应（Sanger反应）
异硫氰酸苯酯反应（Edman反应）
巯 基 的 反 应
-
OOC CHCH2 SH NH3
肽的性质
肽的酸碱性质主要取决于肽键中游离的α-氨基、 游离的α-羧基以及侧链R基上的可解离基团。 肽的两性电离性质
肽的化学性质：
双缩脲反应：肽和蛋白质的特有反应。一般含有两 个或两个以上的肽键的化合物与CuSO4碱性溶液发 生反应生成紫红色或蓝紫色物质。利用这个反应借 助分光光度计可以测定蛋白质的含量。
氨基酸amino acid
标准氨基酸（常见氨基酸）：是组成蛋白 质的原始构件，未经化学修饰，具有相应 的遗传密码子编码。
标准氨基酸的结构通式： -氨基酸
氨基酸的旋光性和构型
L－甘油醛
D－甘油醛
L－丙氨酸
D－丙氨酸
生物体内，组成蛋白质的氨基酸大多数是L构型
氨基酸的分类方法有很多种，根据侧链的 极性可以把它们分为：
Summary
蛋白质是由20种“标准”氨基酸组成的。
20种“标准”氨基酸都具有相似的结构，都是由
一个α-氨基、α-羧基及相应的侧链基团组成的。
根据侧链基团的不同，可将20种“标准”氨基酸 进行分类。 组成蛋白质的氨基酸通常都是L-构型的。
Summary
氨基酸是两性电解质，在一定的pH下，氨基酸分 子所带净电荷为0，此pH称为该氨基酸的等电点。
寡肽oligopeptide 多肽polypeptide
蛋白质protein
生物活性肽：加压素，催产素，抗菌肽等
谷胱甘肽glutathione
还原型谷胱甘肽
Glu
Cys
Gly
氧化型谷胱甘肽：
还原型谷胱甘肽（GSH）是人类细胞质中自然合成的一种肽，分布广泛。 它是甘油醛磷酸脱氢酶的辅基，又是乙二醛酶及丙糖脱氢酶的辅酶，参 与体内三羧酸循环及糖代谢。本品能激活多种酶[如巯基(-SH)酶等]，从 而促进糖、脂肪及蛋白质代谢，并能影响细胞的代谢过程；它可通过巯 基与体内的自由基结合，可以转化成容易代谢的酸类物质从而加速自由 基的排泄，有助于减轻化疗、放疗的毒副作用，对化疗、放疗的疗效无 明显影响，如保护肾小管免受顺铂损害的主要机制为肾小管细胞内含谷 胱肽解毒时所需的r-谷酰氨转肽酶，而癌细胞却无此酶，故在不影响本 品的细胞毒效应同时保护了正常组织但器官。 且对放射性肠炎治疗效果 较明显；对于贫血、中毒或组织炎症造成的全身或局部低氧血症患者应 用，可减轻组织损伤，促进修复。通过转甲基及转丙氨基反应，GSH还 能保护肝脏的合成、解毒、灭活激素等功能，并促进胆酸代谢，有利于 消化道吸收脂肪及脂溶性维生素（A、D、E、K）。 用于：①化疗患者：包括用顺氯铵铂、环磷酰胺、阿霉素、红比霉素、 博来霉素化疗，尤其是大剂量化疗时；②放射治疗患者；③各种低氧血 症：如急性贫血，成人呼吸窘迫综合症，败血症等；④肝脏疾病：包括 病毒性、药物毒性、酒精毒性及其它化学物质毒性引起的肝脏损害。⑤ 亦可用于有机磷、胺基或硝基化合物中毒的辅助治疗。
生物分子的作用力体系
离子键
氢键
范德华力 疏水相互作用
生物分子
生物分子的结构特点
生物分子的“分级”：前体物（各种无机小分
子）代谢物 (细胞能量转化和合成各种大分
子的构件时的中间物） 构件单位（氨基酸，
单糖，核苷酸，脂肪酸，甘油） 生物大分子 超分子复合物细胞器细胞
CO2, H2O, NH3 等
氨基酸的酸碱滴定曲线
pI = (pK1 + pK2 )/2
氨基酸的化学性质：氨基酸的 -氨基与 羧基以及侧链上的功能基团参与的化学反 O O 应。 C C HO OH
茚三酮反应
O C C C O
O C C
C O O
2
C
C
H2O
O
C O
C H OH
-
OH
OH OH + H2N CHCOOH R
组氨酸的咪唑基也能发生烷基化反应。生 成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低 或丧失
肽
肽：氨基酸与氨基酸之间通过 -氨基和 羧基反应形成的酰胺键（肽键）共价地结 合在一起形成的产物。
肽链：
氨基末端
羧基末端
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
Tyr H C CH2
生物分子的特性：
方向性
信息分子
特征性结构
生命的活动限制在一个窄小的范围内
水是生命的介质
水对生命的作用 水分子的结构特点
水分子的物理性质
水分子的溶剂特性
细胞的缓冲系统
缓冲系统：生物体内重要的缓冲系统
磷酸盐系统：HPO42-/H2 PO4-，维持细胞内pH
的恒定
碳酸盐系统：HCO3-/ H2 CO3，维持细胞外液的 pH恒定
苏氨酸 Thr
S
T C Y N
半胱氨酸 Cys 酪氨酸 Tyr
天冬酰胺 Asp
谷氨酰胺 Gln
Q
半胱氨酸 半胱氨酸
胱氨酸 胱氨酸
侧链极性带电荷的氨基酸
带正电荷的氨基 酸： 赖氨酸 Lys K
精氨酸 Arg A 组氨酸 His H
H
侧链极性带电荷的氨基酸
带负电荷的氨基酸： 天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu D E
R. CH.COOH+[O]==R.CO.COOH+NH3 NH3
R.CO.COOH+[O]==nCO2+mH2O
2NH3+H2SO4==(NH4)2SO4 2. 在凯氏定氮器中与碱作用，通过蒸馏释放出NH3 ，收集于 H3BO3 溶液中。 反应式为: 2NH4++OH-==NH3+H2O
NH3+H3BO3==NH4++H2BO3-
是某些代谢途径的中间产物 是“标准”氨基酸的代谢产物：组胺，多巴胺， γ-氨基丁酸
必需氨基酸：有些氨基酸在生物体内不能 合成，需从食物中吸取，以保证正常的生 命活动的需要。这些氨基酸称为必需氨基 酸。
对人体而言，必需氨基酸为：Ser, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Lys, Met
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
N-端
CH2 C-端 CH2 CONH2
CH3 CH3 肽键 OH
CO2H
在肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺 序称为氨基酸顺序。 通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基 端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基 端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基 酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酸 谷氨酰胺 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
Classification of Amino Acids
Very Small Amino Acid
Lipoamino Acid
1828年，Friedrich Wohler首次在体外合成了尿素 1897年，Eduard Buchner首次发现生物反应的催化剂-酶
1902年，Fischer 肽键理论
1944年，Oswald Avery、Colin Macleod and Maclyn McCarty首 次证明DNA是遗传信息的携带者 1953年，James D.Watson and Francis H.C.Crick首次提出DNA 的双螺旋结构。 Sanger的胰岛素氨基酸序列测定 1970年，发现了DNA限制性内切酶 1978年， DNA双脱氧测序法成功 1990年，人类基因组计划开始实施
氨基酸的两性电离性质 ：在生理状态下， -氨基酸既可以作为一种酸释放H＋，又可 以作为碱接受H＋。
两性电解质
非离子形式
两性离子形式
在不同的pH条件下，氨基酸两性离子的形式会 发生变化。
COOH
H+
COO H3N
+
-
H3N
+
OH-
COO R
-
C H R
C H R
H2N C H
等电点（isoelectric point, pI)：氨基酸分 子所带净电荷为0时的溶液的pH。
3. 再用已知浓度的HCI标准溶液滴定，根据HCl消耗的量计算 出氮的含量，然后乘以相应的换算因子，既得蛋白质的含量。
反应式为： H2BO3-+H+==H3BO3
1 2
5 4
3 10
6
9 8
7
1.安全管 2.导管 3.汽水分离管 4.样品入口 5.塞子 6.冷凝管 7.吸收瓶 8.隔热液套 9.反应管 10.蒸汽发生瓶
•第七章 糖类化合物代谢 •第八章 生物氧化和能量转换 •第九章 脂类物质的合成与分解
•第十章 蛋白质的降解和氨基酸代谢
•第十二章 核酸的生物合成 •第十三章 蛋白质的生物合成 •第十四章 代谢调节
•第十一章 核酸的降解与核苷酸的代谢
生物化学的发展简史
1897年 Buchner 发现酵母细胞质能使糖发酵
第二章 蛋白质化学
蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的的重要理化性质
蛋白质分类
蛋白质研究技术 蛋白质的利用
蛋白质protein是生物体内最重要的一类生 物大分子，是细胞原生质的主要成分。
蛋白质是含量最丰富的生物大分子，约占 细胞干重的50％以上。 生物体内的各种生命活动几乎都与蛋白质 相关。
氨基酸分子之间通过肽键相连形成多肽或蛋白质。
生物化学的主要内容：
研究生物体物质的种类
研究组成生物体物质的结构及其化学性质和物
理性质
研究生物体物质在体内进行物质代谢和能量代
谢的过程和原理 研究生物体物质与复杂的生命现象之间的关系
第一章 导论 第二章 蛋白质化学 第三章 核酸化学 第四章 酶
第五章 维生素与辅酶
第六章 糖类 第七章 生物膜的结构与功能
蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成：C，H，O，N，S等
各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均为16％。
试样中蛋白质含量＝试样中含氮量×6.25
凯氏定氮法 :
1.有机物中的氮在强热和CuSO4，浓H2SO4 作用下，消化生成 （NH4）2SO4
反应式为： H2SO4==SO2+H2O+[O]
生 物 化 学 原 理 Principles of Biochemistry
第一章 生物化学导论
生物化学的概念和研究内容 生物化学发展简史
生物分子的作用力体系
水是生命的基本介质 细胞的缓冲系统
生物化学的概念和研究内容
生物化学：是研究生命现象的化学本质的 科学，它运用化学的原理在分子水平上解 释生命现象。
侧链非极性氨基酸
侧链极性但不带电荷氨基酸
侧链极性带电荷氨基酸
侧链非极性氨基酸
甘氨酸 Gly G 丙氨酸 Ala A 缬氨酸 Val V 亮氨酸 Leu L 异亮氨酸 Ile I 甲硫氨酸 Met M 苯丙氨酸 Phe F 色氨酸 Trp W 脯氨酸 Pro P
侧链极性但不带电荷氨基酸
丝氨酸 Ser
-
+
HO Hg
-
+
COO
-wk.baidu.com
+
OOC CHCH2 S NH3
+
Hg
+
COO
-
与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。
咪 唑 基 的 性 质
组氨酸含有咪唑基，它的pK值为6.0，在生 理条件下具有缓冲作用。
组氨酸中的咪唑基能够发生多种化学反应。 可以与ATP发生磷酰化反应，形成磷酸组氨 酸，从而使酶活化。
Small Amino Acid Hydrophobic Amino Acid
Polar Amino Acid
Charged
Aromatic
Amino Acid
Amino Acid
Negative Charged
Amino Acid
“非标准”氨基酸（稀有氨基酸）：
由“标准”氨基酸修饰而来：
肽链的水解：
酸水解：常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在105110℃条件下进行水解，反应时间约20小时。此法的优 点是不容易引起水解产物的消旋化。缺点是色氨酸被 完全破坏；含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一 小部分被分解；门冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被 水解成了羧基。 碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。由 于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产 率不高。部分的水解产物发生消旋化。该法的优点是 色氨酸在水解中不受破坏。 酶解：应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生 消旋化。水解的产物为较小的肽段。
C C O
+ RCHO + NH3 + CO2 2
O NH4 O C C N C O O C C C + 2H2O
+
HO C C O + 2NH3 + H O O
紫色
亚硝酸反应：
二硝基氟苯反应（Sanger反应）
异硫氰酸苯酯反应（Edman反应）
巯 基 的 反 应
-
OOC CHCH2 SH NH3
肽的性质
肽的酸碱性质主要取决于肽键中游离的α-氨基、 游离的α-羧基以及侧链R基上的可解离基团。 肽的两性电离性质
肽的化学性质：
双缩脲反应：肽和蛋白质的特有反应。一般含有两 个或两个以上的肽键的化合物与CuSO4碱性溶液发 生反应生成紫红色或蓝紫色物质。利用这个反应借 助分光光度计可以测定蛋白质的含量。
氨基酸amino acid
标准氨基酸（常见氨基酸）：是组成蛋白 质的原始构件，未经化学修饰，具有相应 的遗传密码子编码。
标准氨基酸的结构通式： -氨基酸
氨基酸的旋光性和构型
L－甘油醛
D－甘油醛
L－丙氨酸
D－丙氨酸
生物体内，组成蛋白质的氨基酸大多数是L构型
氨基酸的分类方法有很多种，根据侧链的 极性可以把它们分为：
Summary
蛋白质是由20种“标准”氨基酸组成的。
20种“标准”氨基酸都具有相似的结构，都是由
一个α-氨基、α-羧基及相应的侧链基团组成的。
根据侧链基团的不同，可将20种“标准”氨基酸 进行分类。 组成蛋白质的氨基酸通常都是L-构型的。
Summary
氨基酸是两性电解质，在一定的pH下，氨基酸分 子所带净电荷为0，此pH称为该氨基酸的等电点。
寡肽oligopeptide 多肽polypeptide
蛋白质protein
生物活性肽：加压素，催产素，抗菌肽等
谷胱甘肽glutathione
还原型谷胱甘肽
Glu
Cys
Gly
氧化型谷胱甘肽：
还原型谷胱甘肽（GSH）是人类细胞质中自然合成的一种肽，分布广泛。 它是甘油醛磷酸脱氢酶的辅基，又是乙二醛酶及丙糖脱氢酶的辅酶，参 与体内三羧酸循环及糖代谢。本品能激活多种酶[如巯基(-SH)酶等]，从 而促进糖、脂肪及蛋白质代谢，并能影响细胞的代谢过程；它可通过巯 基与体内的自由基结合，可以转化成容易代谢的酸类物质从而加速自由 基的排泄，有助于减轻化疗、放疗的毒副作用，对化疗、放疗的疗效无 明显影响，如保护肾小管免受顺铂损害的主要机制为肾小管细胞内含谷 胱肽解毒时所需的r-谷酰氨转肽酶，而癌细胞却无此酶，故在不影响本 品的细胞毒效应同时保护了正常组织但器官。 且对放射性肠炎治疗效果 较明显；对于贫血、中毒或组织炎症造成的全身或局部低氧血症患者应 用，可减轻组织损伤，促进修复。通过转甲基及转丙氨基反应，GSH还 能保护肝脏的合成、解毒、灭活激素等功能，并促进胆酸代谢，有利于 消化道吸收脂肪及脂溶性维生素（A、D、E、K）。 用于：①化疗患者：包括用顺氯铵铂、环磷酰胺、阿霉素、红比霉素、 博来霉素化疗，尤其是大剂量化疗时；②放射治疗患者；③各种低氧血 症：如急性贫血，成人呼吸窘迫综合症，败血症等；④肝脏疾病：包括 病毒性、药物毒性、酒精毒性及其它化学物质毒性引起的肝脏损害。⑤ 亦可用于有机磷、胺基或硝基化合物中毒的辅助治疗。
生物分子的作用力体系
离子键
氢键
范德华力 疏水相互作用
生物分子
生物分子的结构特点
生物分子的“分级”：前体物（各种无机小分
子）代谢物 (细胞能量转化和合成各种大分
子的构件时的中间物） 构件单位（氨基酸，
单糖，核苷酸，脂肪酸，甘油） 生物大分子 超分子复合物细胞器细胞
CO2, H2O, NH3 等
氨基酸的酸碱滴定曲线
pI = (pK1 + pK2 )/2
氨基酸的化学性质：氨基酸的 -氨基与 羧基以及侧链上的功能基团参与的化学反 O O 应。 C C HO OH
茚三酮反应
O C C C O
O C C
C O O
2
C
C
H2O
O
C O
C H OH
-
OH
OH OH + H2N CHCOOH R
组氨酸的咪唑基也能发生烷基化反应。生 成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低 或丧失
肽
肽：氨基酸与氨基酸之间通过 -氨基和 羧基反应形成的酰胺键（肽键）共价地结 合在一起形成的产物。
肽链：
氨基末端
羧基末端
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
Tyr H C CH2
生物分子的特性：
方向性
信息分子
特征性结构
生命的活动限制在一个窄小的范围内
水是生命的介质
水对生命的作用 水分子的结构特点
水分子的物理性质
水分子的溶剂特性
细胞的缓冲系统
缓冲系统：生物体内重要的缓冲系统
磷酸盐系统：HPO42-/H2 PO4-，维持细胞内pH
的恒定
碳酸盐系统：HCO3-/ H2 CO3，维持细胞外液的 pH恒定
苏氨酸 Thr
S
T C Y N
半胱氨酸 Cys 酪氨酸 Tyr
天冬酰胺 Asp
谷氨酰胺 Gln
Q
半胱氨酸 半胱氨酸
胱氨酸 胱氨酸
侧链极性带电荷的氨基酸
带正电荷的氨基 酸： 赖氨酸 Lys K
精氨酸 Arg A 组氨酸 His H
H
侧链极性带电荷的氨基酸
带负电荷的氨基酸： 天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu D E
R. CH.COOH+[O]==R.CO.COOH+NH3 NH3
R.CO.COOH+[O]==nCO2+mH2O
2NH3+H2SO4==(NH4)2SO4 2. 在凯氏定氮器中与碱作用，通过蒸馏释放出NH3 ，收集于 H3BO3 溶液中。 反应式为: 2NH4++OH-==NH3+H2O
NH3+H3BO3==NH4++H2BO3-
是某些代谢途径的中间产物 是“标准”氨基酸的代谢产物：组胺，多巴胺， γ-氨基丁酸
必需氨基酸：有些氨基酸在生物体内不能 合成，需从食物中吸取，以保证正常的生 命活动的需要。这些氨基酸称为必需氨基 酸。
对人体而言，必需氨基酸为：Ser, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Lys, Met
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
N-端
CH2 C-端 CH2 CONH2
CH3 CH3 肽键 OH
CO2H
在肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺 序称为氨基酸顺序。 通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基 端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基 端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基 酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酸 谷氨酰胺 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
Classification of Amino Acids
Very Small Amino Acid
Lipoamino Acid
1828年，Friedrich Wohler首次在体外合成了尿素 1897年，Eduard Buchner首次发现生物反应的催化剂-酶
1902年，Fischer 肽键理论
1944年，Oswald Avery、Colin Macleod and Maclyn McCarty首 次证明DNA是遗传信息的携带者 1953年，James D.Watson and Francis H.C.Crick首次提出DNA 的双螺旋结构。 Sanger的胰岛素氨基酸序列测定 1970年，发现了DNA限制性内切酶 1978年， DNA双脱氧测序法成功 1990年，人类基因组计划开始实施
氨基酸的两性电离性质 ：在生理状态下， -氨基酸既可以作为一种酸释放H＋，又可 以作为碱接受H＋。
两性电解质
非离子形式
两性离子形式
在不同的pH条件下，氨基酸两性离子的形式会 发生变化。
COOH
H+
COO H3N
+
-
H3N
+
OH-
COO R
-
C H R
C H R
H2N C H
等电点（isoelectric point, pI)：氨基酸分 子所带净电荷为0时的溶液的pH。
3. 再用已知浓度的HCI标准溶液滴定，根据HCl消耗的量计算 出氮的含量，然后乘以相应的换算因子，既得蛋白质的含量。
反应式为： H2BO3-+H+==H3BO3
1 2
5 4
3 10
6
9 8
7
1.安全管 2.导管 3.汽水分离管 4.样品入口 5.塞子 6.冷凝管 7.吸收瓶 8.隔热液套 9.反应管 10.蒸汽发生瓶
•第七章 糖类化合物代谢 •第八章 生物氧化和能量转换 •第九章 脂类物质的合成与分解
•第十章 蛋白质的降解和氨基酸代谢
•第十二章 核酸的生物合成 •第十三章 蛋白质的生物合成 •第十四章 代谢调节
•第十一章 核酸的降解与核苷酸的代谢
生物化学的发展简史
1897年 Buchner 发现酵母细胞质能使糖发酵
第二章 蛋白质化学
蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的的重要理化性质
蛋白质分类
蛋白质研究技术 蛋白质的利用
蛋白质protein是生物体内最重要的一类生 物大分子，是细胞原生质的主要成分。
蛋白质是含量最丰富的生物大分子，约占 细胞干重的50％以上。 生物体内的各种生命活动几乎都与蛋白质 相关。
氨基酸分子之间通过肽键相连形成多肽或蛋白质。
生物化学的主要内容：
研究生物体物质的种类
研究组成生物体物质的结构及其化学性质和物
理性质
研究生物体物质在体内进行物质代谢和能量代
谢的过程和原理 研究生物体物质与复杂的生命现象之间的关系
第一章 导论 第二章 蛋白质化学 第三章 核酸化学 第四章 酶
第五章 维生素与辅酶
第六章 糖类 第七章 生物膜的结构与功能
蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成：C，H，O，N，S等
各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均为16％。
试样中蛋白质含量＝试样中含氮量×6.25
凯氏定氮法 :
1.有机物中的氮在强热和CuSO4，浓H2SO4 作用下，消化生成 （NH4）2SO4
反应式为： H2SO4==SO2+H2O+[O]
生 物 化 学 原 理 Principles of Biochemistry
第一章 生物化学导论
生物化学的概念和研究内容 生物化学发展简史
生物分子的作用力体系
水是生命的基本介质 细胞的缓冲系统
生物化学的概念和研究内容
生物化学：是研究生命现象的化学本质的 科学，它运用化学的原理在分子水平上解 释生命现象。
侧链非极性氨基酸
侧链极性但不带电荷氨基酸
侧链极性带电荷氨基酸
侧链非极性氨基酸
甘氨酸 Gly G 丙氨酸 Ala A 缬氨酸 Val V 亮氨酸 Leu L 异亮氨酸 Ile I 甲硫氨酸 Met M 苯丙氨酸 Phe F 色氨酸 Trp W 脯氨酸 Pro P
侧链极性但不带电荷氨基酸
丝氨酸 Ser
-
+
HO Hg
-
+
COO
-wk.baidu.com
+
OOC CHCH2 S NH3
+
Hg
+
COO
-
与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。
咪 唑 基 的 性 质
组氨酸含有咪唑基，它的pK值为6.0，在生 理条件下具有缓冲作用。
组氨酸中的咪唑基能够发生多种化学反应。 可以与ATP发生磷酰化反应，形成磷酸组氨 酸，从而使酶活化。
Small Amino Acid Hydrophobic Amino Acid
Polar Amino Acid
Charged
Aromatic
Amino Acid
Amino Acid
Negative Charged
Amino Acid
“非标准”氨基酸（稀有氨基酸）：
由“标准”氨基酸修饰而来：
肽链的水解：
酸水解：常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在105110℃条件下进行水解，反应时间约20小时。此法的优 点是不容易引起水解产物的消旋化。缺点是色氨酸被 完全破坏；含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一 小部分被分解；门冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被 水解成了羧基。 碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。由 于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产 率不高。部分的水解产物发生消旋化。该法的优点是 色氨酸在水解中不受破坏。 酶解：应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生 消旋化。水解的产物为较小的肽段。