蛋白质的生物和化学改性
大豆蛋白的改性技术研究进展
收稿日期:2008-05-23基金项目:教育部高校博士点基金资助项目(20070561059)。
作者简介:杨晓泉(1965—),男,华南理工大学轻工与食品学院副院长,华南理工大学食物蛋白工程研究中心主任,教授、博导,主要研究方向:植物蛋白质改性及分离。
大豆蛋白的改性技术研究进展杨晓泉(华南理工大学食物蛋白工程研究中心,广东广州510640)摘 要:系统阐述了大豆蛋白的功能特性及其物理改性、化学改性及酶法改性技术研究进展,并探讨了蛋白质改性技术在大豆蛋白加工业中的应用前景。
关键词:大豆蛋白;功能特性;改性中图分类号:T Q 936 文献标识码:A 文章编号:1674-0408(2008)03-0037-08Progress i n the Study on M od i f i ca ti on Techn i ques of Soy Prote i nYAN G X iao -quan(Research Center of Food Pr oteins,South China University of Technol ogy,Guangzhou 510640,China )Abstract:The paper syste matically revie ws the recent devel opments of the modificati on techniques in the s oy p r otein p r ocessing,including the physical,che m ical and enzy matic methods,and als o its relati on t o the functi onality of s oy p r otein .The app licati on po 2tentials of the modified s oy p r otein in s oy p r otein p r ocessing industry are als o discussed .Key words:s oy p r otein;functi onality;modificati on 我国有长达数千年的大豆食用历史,大豆蛋白一直是我国居民膳食中蛋白质的重要来源。
蛋白质改性技术的发展
蛋白质改性技术的发展摘要：本文综述了蛋白质的各种改性技术，包括物理改性、酰化作用改性、磷酸化作用改性、糖基化作用改性、酶法水解改性、共价交联作用等6种蛋白质改性技术及其最新进展。
在改变结构和功能性方面，化学法比酶法更有效，酶法改性和物理改性的安全性优于化学改性。
关键词：蛋白质；改性；技术0前言食品工业的飞速发展, 迫切需要大量具有功能特性和营养特性的蛋白质, 作为食品的原料成分或添加基料。
因此, 一方面要大力开发具有优良特性的蛋白质资源;另一方面就是要对现有的蛋白质( 尤其是植物蛋白质) 进行改造, 以满足人类的特殊要求,这就是通常意义上的改性蛋白质蛋白质的改性。
从分子水平看，改性实质是切断蛋白质分子中主链或是对蛋白质分子侧链基团进行修饰，使其氨基酸残基和多肽链发生某种变化，从而引发蛋白空间结构和理化性质改变，使蛋白功能特性和营养特性得到改善。
目前常用的蛋白质改性技术有物理改性、化学改性、酶法改性和基因工程改性等。
通过适当的改性技术，可以获得较好功能特性和营养特性的蛋白质，拓宽蛋白质在食品工业中的应用范围。
下面即是蛋白质的几种改性技术及其应用进行综述。
1物理改性所谓蛋白质物理改性是指利用热、机械振荡、电磁场、射线等物理作用形式改变蛋白质的高级结构和分子间的聚集方式, 一般不涉及蛋白质的一级结构。
如蒸煮、搅打等均属于物理改性技术。
质构化(textur izati on)也是一种物理改性，即是将蛋白质经水等溶剂溶胀、膨化后在一定温度下进行强剪切挤压或经螺杆机挤出或造粒的过程，通常用于食品加工，使蛋白质的密度降低，吸水率和保水性提高。
物理改性主要用于蛋白的增溶和凝胶。
据报道，小麦质构化蛋白产品，被切成薄片时，可吸收3倍于自重的水分，它们已成功地配用于汉堡包、咖喱调味食品、炖制辣味肉制品、油炸鸡胸脯和鸡块等制品的加工。
生物质材料的分子改性与应用
生物质材料的分子改性与应用在当今社会，随着对可持续发展和环境保护的日益重视，生物质材料作为一种可再生资源，受到了广泛的关注和研究。
生物质材料来源丰富，包括植物、动物和微生物等，具有良好的生物相容性和可降解性。
然而，为了更好地满足各种应用需求，对生物质材料进行分子改性成为了关键的研究领域。
生物质材料的种类繁多，常见的有纤维素、木质素、淀粉、蛋白质等。
这些材料在原始状态下往往存在一些性能上的不足，例如机械强度不够、稳定性差、亲水性过强等。
通过分子改性，可以有效地改善这些性能，拓展其应用范围。
分子改性的方法多种多样，其中化学改性是较为常见的一种。
以纤维素为例，通过酯化、醚化等化学反应，可以在纤维素分子链上引入新的官能团，从而改变其物理和化学性质。
比如，纤维素的酯化改性可以增加其疏水性，使其在防水材料等领域得到应用；醚化改性则可以提高其溶解性，便于在更多的溶剂中进行加工和应用。
另一种重要的改性方法是物理改性。
物理改性通常不改变生物质材料的化学组成，而是通过改变其物理结构来实现性能的优化。
常见的物理改性方法包括热处理、超声处理、辐照处理等。
例如，对淀粉进行热处理，可以破坏其结晶结构，提高其糊化性能，使其在食品工业中更易于应用。
生物质材料经过分子改性后，在众多领域展现出了广泛的应用前景。
在纺织领域，改性后的生物质纤维具有更好的柔软性、吸湿性和染色性能。
例如，通过对纤维素纤维进行改性处理，可以使其具有类似丝绸的手感和光泽，同时提高其抗皱性能，大大提升了纺织品的质量和舒适度。
在包装材料方面，改性后的生物质材料具有更好的机械强度和阻隔性能。
以淀粉为基础的包装材料，经过改性后能够有效地阻挡氧气和水分的渗透，延长食品的保质期，同时减少塑料包装带来的环境污染问题。
在生物医药领域，改性的生物质材料更是发挥着重要作用。
例如，通过对蛋白质进行分子改性，可以制备出具有特定生物活性的药物载体，实现药物的精准输送和控制释放，提高治疗效果，降低副作用。
生物质材料的改性与功能化研究
生物质材料的改性与功能化研究在当今社会，对于可持续发展和环境保护的追求日益强烈，生物质材料因其来源广泛、可再生以及环境友好等特性，逐渐成为研究的热点。
生物质材料包括植物纤维、木质素、淀粉、蛋白质等，它们在各个领域都有着潜在的应用价值。
然而，原始的生物质材料往往存在一些性能上的不足，为了更好地发挥其优势，对生物质材料进行改性与功能化研究就显得至关重要。
生物质材料的改性是指通过物理、化学或生物等方法改变其原有结构和性能，以满足特定的应用需求。
其中，物理改性方法主要包括粉碎、研磨、热处理等。
例如，将生物质材料进行粉碎处理，可以增加其比表面积，从而提高其反应活性。
化学改性则是通过化学反应引入新的官能团或改变原有官能团的性质，常见的化学改性方法有酯化、醚化、接枝共聚等。
以纤维素为例，通过酯化反应可以在其分子链上引入酯基，从而改善其溶解性和热稳定性。
生物改性则是利用微生物或酶对生物质材料进行处理，这种方法具有条件温和、环境友好等优点。
功能化是在改性的基础上赋予生物质材料特定的功能，使其能够应用于更广泛的领域。
比如，通过对生物质材料进行表面改性，可以使其具有良好的亲水性或疏水性，从而应用于油水分离领域。
在药物传递领域，将生物质材料功能化为具有靶向性的载体，可以提高药物的治疗效果并降低副作用。
此外，将生物质材料功能化为具有电磁屏蔽性能的材料，在电子设备领域也有着重要的应用前景。
在生物质材料的改性与功能化研究中，有几个关键的问题需要关注。
首先是改性与功能化方法的选择。
不同的生物质材料具有不同的结构和性质，因此需要根据具体情况选择合适的改性与功能化方法。
其次是改性与功能化的程度控制。
过度的改性或功能化可能会导致生物质材料原有性能的损失，而改性或功能化程度不足则无法达到预期的效果。
此外，还需要考虑改性与功能化过程中的环境友好性和成本效益。
以木质素为例，它是一种在自然界中含量丰富的生物质材料，但由于其结构复杂、溶解性差等问题，限制了其应用范围。
人工合成蛋白质的改性与应用研究
人工合成蛋白质的改性与应用研究近年来，随着生物技术的不断发展，人工合成蛋白质逐渐成为了热门研究领域之一。
对蛋白质的改性与应用研究，也无疑成为了该领域的重要课题之一。
一、蛋白质的定义与合成蛋白质是一类高分子有机化合物，由20种不同的氨基酸按照特定的顺序组成，并在折叠过程中形成了复杂的三维空间结构。
在生物过程中，蛋白质扮演着重要的角色，常用于催化反应、传递信号等方面。
对蛋白质的合成与改造，也为细胞的正常生长和发育提供了必要的支持。
目前，人工合成蛋白质主要采用的方法是基于基因工程的技术。
研究者通过对目标蛋白质编码的基因进行人为操作，改变其DNA序列，并通过培养宿主细胞进行转录和翻译等环节，最终得到所需的蛋白质。
二、蛋白质的改性研究蛋白质的改性是指对蛋白质基础结构进行不同形式的加工和操作，以改变其原有的性质和特征。
例如，对蛋白质进行修饰可以增强其稳定性、提高其化学反应的速率、改变其溶解度和聚集行为等等。
改性蛋白质的应用广泛，既涉及到化学、生物、医学等多个领域。
主要的蛋白质改性包括以下几种：1. 磷酸化修饰磷酸化可以改变蛋白质的结构和功能，例如提高蛋白质的催化活性和稳定性等。
以酪蛋白为例，经过磷酸化后可以作为一种增强营养价值的食品添加剂。
2. 糖基化修饰糖基化也是一种常见的蛋白质改性方式。
当蛋白质表面上出现特定的糖类化合物时，可以增加其抗氧化性和稳定性，提高其生物学活性。
例如，胰岛素可以通过糖基化修饰，改变其半衰期，从而实现长效药效。
3. 前体蛋白修饰前体蛋白修饰是指对于某些蛋白质，其原型不具备活性，只有经过相关的修饰和加工才能获得功能性。
例如，抗凝血酶是一种前体蛋白，需要在体内受到多重酶解作用才能转化为活性物质。
4. 交联修饰交联修饰可以增加蛋白质的结构强度和稳定性，从而提高其在复杂环境下的应用能力。
例如，交联氨基酸的人工合成可以实现粘附剂、药物释放、细胞载体等多种生物医学功能。
三、蛋白质的应用研究由于人工合成蛋白质的改性具有广泛的应用潜力，因此，在相关领域中的应用研究逐渐深入。
食品工程中的蛋白质功能性改性研究与应用
食品工程中的蛋白质功能性改性研究与应用食品工程中的蛋白质功能性改性研究与应用蛋白质是生物体中最重要的营养成分之一，对于人体的生长发育、免疫功能和代谢调节起着至关重要的作用。
然而，蛋白质在食品加工过程中常常受到诸多因素的影响，如热处理、酸碱性、氧化等，导致其功能性下降或失活。
因此，研究蛋白质的功能性改性已成为食品工程领域的重要课题之一。
蛋白质的功能性主要包括胶凝性、乳化性、发泡性、稳定性等，在食品加工中起到重要的作用。
目前，一些研究通过改变蛋白质的结构和性质，以提高其功能性和稳定性。
常见的蛋白质功能性改性方法包括酶法、物理法和化学法等。
下面将介绍其中几种常见的方法及其应用。
酶法改性：酶法改性是利用特定的酶对蛋白质进行酶解、交联、脱磷酸化等处理，从而改变其结构和性质。
例如，利用蛋白酶对鱼肉蛋白进行酶解处理，可以提高其胶凝性和乳化性，改善鱼肉制品的质地和口感。
物理法改性：物理法改性是通过物理手段改变蛋白质的结构和性质。
常见的物理法包括高压处理、超声波处理、微波处理等。
例如，利用高压处理可以改善蛋白质的溶解性和胶凝性，提高食品的质地和稳定性。
化学法改性：化学法改性是通过化学反应改变蛋白质的结构和性质。
常见的化学法包括酸碱处理、醛基化、酯化等。
例如，利用酸碱处理可以改变蛋白质的异构结构，增强其胶凝性和稳定性。
蛋白质功能性改性的研究与应用已取得了很多成果。
一方面，功能性改性可以提高蛋白质在食品制造过程中的稳定性和质量；另一方面，蛋白质功能性改性也为食品创新提供了新的思路和方法。
以乳化性改性为例，乳化性是蛋白质常见的功能之一，对于食品的质地和口感起到重要的作用。
研究发现，通过改变蛋白质的结构和性质，可以提高其乳化性能。
例如，利用酶法改性可以增加蛋白质的亲水性，使其更易于乳化；利用物理法改性可以增加蛋白质的分子量和稳定性，提高乳化性能。
在实际应用中，蛋白质功能性改性已广泛应用于食品行业。
例如，利用改性蛋白质可以制备出更加稳定的乳化液，用于制作乳饮料、酱料等；利用改性蛋白质可以增加食品的黏度和质地，用于制作肉制品、面制品等。
蛋白质的改性
酰化反应式：
酰化后蛋白质分子表面负电荷增多， 多肽链伸展 及空间结构发生较大改变，导致分子柔韧性提高， 从而增强蛋白质溶解性、持水性及持油性，改善乳 化性及起泡性。
2、3去酰胺改性
一般认为蛋白质中的脱酰胺是羧基中的0和H直接 发生质子化作用，导致NH释放，即将蛋白质中天 冬酰氨和谷氨酰胺脱去酰胺基生成天冬氨酸和谷氨 酸。通过去除此类蛋白质酰胺基团，便可获得良好 溶解性、乳化性及发泡性。 蛋白质化学去酰胺作用可通过以下二种机制进行： (1)酸或碱催化下水解；(2)p一转变机制(pshiftmechanism)。
2、 化学改性 化学改性是通过化学试剂作用于蛋白质, 使部分肽 键断裂或者引入各种功能基团如亲水亲油基团、二 硫基团、带负电荷基团等, 利用蛋白质侧链基团的 化学活性, 选择地将某些基团转化为衍生物, 以此来 达到改变蛋白质功能性质的目的。 食品蛋白质化学改性方法，包括酸碱化、酰化、脱 酰胺、磷酸化、糖基化(即美拉德反应) 等方法。
2、1 酸调改性 蛋白质在水溶液中是两性离子，在其等电点，蛋白 质分子本身具有最低的自由电荷，分子自身容易相 互聚集，并从水溶液中沉淀出来，其水合度也达到 最低。利用这一特点，用各种酸改性蛋白质，研究 制得的塑料样片在吸水性能上的变化。调节pH值的 酸包括盐酸、硫酸、醋酸、丙酸、磷酸和柠檬酸等 。 例：加入硼酸3％会明显提高全粉白豆蛋白的机械 性能。
Hale Waihona Puke 酸碱去酰胺改性是在比较温和条件下进行。 （1）在酸性条件下，去酰胺反应是直接水解蛋白 质酰胺键中氨，脱氨形成羧酸。但酸法去酰胺由于 温度高，不仅在酸的催化下肽键水解控制不好，蛋 白质也有部分变性。 （2）用碱催化去酰胺改性仅台湾有报道，这种方 法虽速度快，但使蛋白质中氨基酸发生消旋作用， 使必需氨基酸L一对映体减少和消化率降低，并产 生赖丙氨酸，毒理研究表明它对小鼠肾有毒害作用， 因此研究甚少。
食品加工中的蛋白质改性技术研究
食品加工中的蛋白质改性技术研究在食品科技领域中，蛋白质改性技术一直扮演着重要的角色。
蛋白质是食品中不可或缺的营养成分，对于维持人体健康起着至关重要的作用。
然而，蛋白质在食品加工过程中容易发生变性、降解等问题，导致其功能性和营养价值受到影响。
因此，研究蛋白质改性技术，改善食品加工过程中的问题，具有重要的意义。
一、蛋白质改性技术的意义蛋白质改性技术指的是通过物理、化学或生物学方法对蛋白质进行结构或功能的改变。
这种改变可以改善蛋白质在食品加工中的稳定性、水溶性、发泡性、乳化性等特性。
同时，蛋白质改性技术也可以增加食品的营养价值和功能性，拓展食品市场。
蛋白质改性技术在食品加工中起到了重要的作用。
例如，对于面制品加工，蛋白质改性技术可以增加面团的弹性和延展性，改善面食质地。
对于乳制品加工，蛋白质改性技术可以增加乳制品的稳定性和口感。
对于肉制品加工，蛋白质改性技术可以改善肉制品的水分保持性和质感。
二、蛋白质改性技术的研究方法在蛋白质改性技术的研究中，物理、化学和生物学方法是常用的手段。
1. 物理方法物理方法是通过改变蛋白质的环境条件来改变其结构和功能。
例如，利用高压和超声波可以改变蛋白质分子的构象，从而影响其溶解性和胶凝性。
利用冷冻和融化循环可以改变蛋白质的结晶形态，从而改变食品的质地。
此外，利用电场、热处理等方法也可以实现蛋白质改性。
2. 化学方法化学方法是通过改变蛋白质分子的化学结构来改变其性质。
例如，利用酶解、甲基化、酯化等化学反应可以改变蛋白质的水溶性和胶凝性。
通过交联反应可以改变蛋白质的稳定性和机械性。
此外，利用改性剂、添加剂等化学物质也可以实现蛋白质改性。
3. 生物学方法生物学方法是通过利用微生物、酵素等生物体对蛋白质进行改造。
例如，利用基因工程技术可以改变蛋白质的氨基酸序列，从而改变其结构和功能。
利用发酵技术可以产生具有特定功能的蛋白质。
三、蛋白质改性技术的应用案例蛋白质改性技术在食品加工中有着广泛的应用。
食品化学整理名词解释
食品化学整理名词解释1.水分活度:食品中水分逸出的程度，可以用食品中水的蒸汽压与同温度下纯水饱和蒸汽压之比表示，也可以用平衡相对湿度表示。
5.蛋白质变性：由于环境因素的变化，天然蛋白质分子的构象发生变化。
这个过程叫做变性。
11.美拉德反应：凡是羰基与氨基经缩合，聚合生成类黑色素的反应称为羰氨反应。
【氨基化合物与羰基化合物在一定温度、压力与水分条件下相互作用生成类黑精类化合物的反应称为美拉德反应，是法国化学家美拉德发现的。
】12.淀粉糊化：在一定温度下，淀粉颗粒在水中膨胀，形成粘性糊状胶体溶液。
这种现象被称为“淀粉糊化”。
13.糊化淀粉的老化：糊化淀粉溶液在缓慢冷却或室温下放置后会变得不透明，甚至凝结沉淀。
这种现象被称为淀粉老化。
14变性淀粉：为了满足食品加工的需要，对天然淀粉进行物理、化学和酶处理，使淀粉原有的物理性质，如水溶性、粘度、色、味等流动性发生变化，因此处理后的淀粉称为变性淀粉。
15同质多晶现象：化学组成相同的物质可以形成不同形态晶体，但融化后生成相同液相的现象叫同质多晶现象，例如由单质碳形成石墨和金刚石两种晶体。
脂肪替代品：基本上不向人体提供能量，但具有脂肪的味道和润滑作用的物质称为脂肪酸替代品。
脂肪替代品有两种：脂肪替代品和脂肪模拟物。
它们的物理化学性质与油脂相似。
它们可以部分或完全取代食物中的脂肪，以脂质和合成脂肪酸酯为基质，在冷却和高温条件下稳定。
脂肪模拟物在感官和物理性质上模拟油，但不能完全替代油。
它们通常以蛋白质和碳水化合物为基质，在高温下容易引起变性和焦糖化，因此不应在高温下使用。
28酶促褐变：较浅色的水果、蔬菜在受到机械性损伤（削皮、切片、压伤、虫咬、磨浆、捣碎）及处于异常环境变化（受冻、受热等），在酶促（催化）下氧化而呈褐色，称为酶促褐变。
酶促褐变和非酶褐变：由多酚氧化酶等酶参与引起的食物颜色变化。
2）颜色的变化不需要酶的参与，如美拉德反应、焦糖反应等颜色变化。
42滞后现象：对于食品体系,水分回吸等温线(将水加入一个干燥的试样)很少与解吸等温线重叠,这两条曲线的不一致现象称为滞后现象。
蛋白质的改性论文
蛋白质的改性摘要：介绍蛋白质的功能特性，以及物理、化学、摘要介绍蛋白质的功能特性，以及物理、化学、酶法等各种改性方法及其对蛋白质功能特性和营养安全性的影响，展望蛋白质改性的应用前景。
0 前言蛋白质具有营养功能，添加到食品中可以有效地提高产品的营养价值，更重要的是蛋白质在食品中可以体现出不同的功能特性，影响食品的感官特性，而且对食品在制造、加工或保藏中的物理化学性质起着重要的作用。
因此蛋白质广泛用于食品加工的各个领域。
但是，不少天然蛋白质的这些特性尚不突出，不能满足现代食品开发与加工的需要，往往通过特定的方法来提高其功能特性，使其应用领域更广阔。
1 蛋白质的功能特性蛋白质的功能性质主要分三类:(l)水化性质，包括水吸收及保留、湿润性、溶胀、粘着性、分散性、溶解度和粘度。
由蛋白质肤链骨架上的极性基团与水分子发生水化作用。
(2)与蛋白质一蛋白质相互作用有关的性质，包括产生沉淀作用、凝胶作用和形成各种其它结构(如蛋白质面团和纤维)。
蛋白质分子受热舒展，内部的疏水基团暴露出来，通过疏水作用(高温能提高此类作用)、静电作用(通过ca和其它二价离子桥接的)、氢键(冷却能提高此类作用)或二硫交联形成空间网状结构。
(3)表面活性，包括表面张力、乳化作用和泡沫特征。
蛋白质结构中既有亲水基又有亲油基，能够吸附在油一水或空气一水界面上，一旦被界面吸附，蛋白质形成一层膜，可阻止小液滴或气泡聚集，有助于稳定乳化液和气泡。
这些功能特性在食品中常被应用。
(4)蛋白质的功能特性与其结构有关，即氨基酸组成、排列顺序、构象、分子的形状和大小、电荷分布以及分子内和分子间键的作用。
高比例的极性残基影响肤链间相互作用、水化作用、溶解性和表面活性，疏水性相互作用在蛋白质三级折叠中相当重要，它影响乳化作用、起泡性和风味结合能力。
带电氨基酸能增强静力相互作用，起到稳定球蛋白，结合水分的作用，以及水化作用、溶解度、凝胶作用和表面活性。
琉基(SH)能被氧化形成二硫键，硫醇和二硫化物的相互转化会影响流变性。
大豆蛋白改性及应用研究
大豆蛋白改性及应用研究大豆蛋白是由大豆中提取的一种优质蛋白质，具有丰富的氨基酸含量和营养价值。
然而，由于其在水中溶解度差、气味和口感不佳等特点，限制了其在食品加工中的应用。
因此，对大豆蛋白进行改性研究，以提高其溶解度、稳定性和功能性，是当前的研究热点之一。
大豆蛋白改性的方法有很多种，常用的包括酶解改性、酸碱改性、物理改性、化学改性等。
其中，酶解改性是目前应用最广泛的改性方法之一。
酶解改性通过在大豆蛋白中加入特定的酶，使其发生水解反应，并得到具有改性功能的产物。
通过酶解改性，可以调整大豆蛋白的分子结构和功能性质，从而改善其溶解度、乳化性、凝胶性等。
酶解改性可以通过改变酶的种类、酶解时间和酶解条件等来调控改性产物的性质。
比较常见的酶包括胰蛋白酶、胃蛋白酶和木质素酶等。
酶解时间和酶解条件可以影响酶解程度和产物的性质。
经过酶解改性的大豆蛋白可用于制作乳酸菌饮料、果冻、冷饮等食品，其中乳酸菌饮料中添加酶解改性的大豆蛋白可以提高其口感和稳定性。
此外，酸碱改性也是一种常用的大豆蛋白改性方法。
酸碱改性通过改变大豆蛋白的pH值，使其发生变性和溶解度的改变。
酸碱处理可以引起大豆蛋白的脱水、脱甲基化和部分水解等反应，从而改变其分子结构和功能性质。
通过酸碱改性，可以提高大豆蛋白的凝胶性、泡沫性、乳化性等。
物理改性是指通过物理方法来改变大豆蛋白的结构和性质。
比较常用的物理改性方法包括超声波处理、高压处理和电化学处理等。
这些方法可以通过改变大豆蛋白的物理状态和分子结构，进而改善其溶解度和稳定性。
物理改性还可以通过改变大豆蛋白的细胞结构和分子聚集状态，提高其乳化和凝胶性能。
化学改性是指通过化学方法来改变大豆蛋白的结构和性质。
常用的化学改性方法包括酯化、醚化、酰化、氨基化等。
通过化学改性，可以在大豆蛋白的分子中引入新的官能团，从而改变其溶解度和稳定性。
同时，化学改性还可以提高大豆蛋白的乳化和凝胶性能。
总的来说，大豆蛋白改性可以通过酶解改性、酸碱改性、物理改性和化学改性等方法来实现。
不可不知的大豆蛋白知识及相关产品
不可不知的大豆蛋白知识及相关产品一、大豆蛋白的分类1、根据溶解度分类：清蛋白、球蛋白清蛋白一般占大豆蛋白质的5%左右，球蛋白约占90%。
球蛋白可用食盐溶液萃取，再经反复透析沉淀而得。
这种蛋白质也可溶于水或碱溶液，加酸调PH至等电点4.5或加硫酸铵可析出沉淀，所以球蛋白又称为酸沉淀蛋白;而清蛋白无此特性，称非酸沉淀蛋白。
2、根据分子量大小分类：2S，7S,11S，15S(S为沉降系数)，每一组分是一些重量接近的分子混合物。
2S组分：胰蛋白酶抑制素、细胞色素C。
7S组分：血球凝集素、脂肪氧化酶、β-淀粉酶和7S球蛋白。
其中7S球蛋白所占的比例最大，占7S组分的1/3，占大豆蛋白总量的1/4。
11S组分：组分比较单一，到目前为止只发现一种11S球蛋白，具冷沉性。
15S组分：目前对这一组分的研究还很不透彻，未能单独提取其组成。
3、根据生理功能分类：贮藏蛋白、生物活性蛋白贮藏蛋白是主体，约占总蛋白的70%左右，这种蛋白没有生物活性。
生物活性蛋白包括胰蛋白酶抑制剂、淀粉酶、血球凝集素、脂肪氧化酶等，它们在总蛋白中所占比例不多，但对大豆制品的质量却有重要影响。
二、大豆蛋白功能及应用1、食品加工行业：指在食品加工如制取、配制、加工、烹调、贮藏、销售过程中所表现出来的理化特性总称，如乳化性、水合性、吸油性、胶凝性或凝胶性、溶解性、起泡性、粘性、结团性、组织性、结膜性、调色性等。
与其理化性质如分子量、氨基酸组成及顺序、结构、表面静电荷、有效疏水性等紧密相关。
2、饲料行业：作为蛋白源饲料，除提供蛋白外，还可提供磷、能量。
三、大豆蛋白产品抗营养因子1、蛋白酶抑制因子(Trypsin inhibitor)①、两种分别为Kunitz(占60%，大分子物质，主要抑制胰蛋白酶)、Bowman-Birk(占40%，小分子物质，同时抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶)。
②、Kunitz抑制因子，热敏感，但Bowman-Birk抑制因子对热稳定，其需加热150℃才能灭活。
蛋白质
食品蛋白质功能特性系指对人们所期望食品特征产生影响那些物理化学性质，它对于食品或食品成分在制造、加工或保藏中物理性质起着重要作用。蛋白质功能性质包括以下几个方面:(l)水合性质，取决于蛋白质与水的相互作用，如溶解性，持水性，粘度等;(2)表面性质，主要包括蛋白质乳化性和起泡性等;(3)蛋白质与蛋白质相互作用，体现在蛋白质凝胶作用和成膜性等。
蛋白质化学改性主要是对其多肤中一些氨基（-NH2）、轻基（-OH）、琉基（-SH)以及羧基（-COOH)进行改性，从而起到改善其各项功能特性，包括溶解性、表面性质、吸水性、凝胶性及热稳定性等。其实质是通过改变蛋白质的结构、静电荷、疏水基团，从而改变其功能性质。食品蛋白质化学改性方法，包括酰化、脱酰胺、磷酸化、糖基化(即美拉德反应)、共价交联、水解及氧化等方法。
⑦蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味．利用这一性质可以鉴别蛋白质．
（1）蛋白质主要的生物学功能
①作为酶，蛋白质具有催化功能。
②结构支持作用。高等动物的毛发、肌腱、韧带、软骨和皮肤等结缔组织和昆虫的外表皮，都是以蛋白质作为主要成份的，如胶原蛋白、弹性蛋白、角质蛋白等。它们的作用是维持器官、细胞的正常形态，抵御外界伤害的防护功能，保证、维护机体的正常生理活动。
Hale Waihona Puke 在大多数情况下，酰化改性主要目的是改善蛋白质乳化性和起泡性。为了研究蛋白质功能特性与其分子结构关系，研究者对蛋白质表面特性改性研究尤感兴趣。因为，蛋白质可用不同类型和数量酰基化试剂进行改性，致使其结构可以逐渐被改性，这对研究蛋白质结构与功能之间关系很有帮助;另一方面，也有助于在更广应用范围内制造所需特定蛋白质。
2去酰胺
在食品蛋白质许多化学改性方法中，去酰胺改性较为突出，因为诸多植物来源蛋白质含有大量酰胺基团。通过去除此类蛋白质酰胺基团，可使其获得良好溶解性、乳化性及发泡性。蛋白质化学去酰胺作用可通过以下二种机制进行:(l)酸或碱催化下水解;(2)β-转变机制(β-shift meehanism)。前者研究较多，后者通过产生不稳定琥珀酰亚胺中间物，立即被水解从而产生一个“异头肤”(isopePtide)。以下就前一种机制改性植物蛋白质作一叙述。
生物化学在食品科学中的应用
生物化学在食品科学中的应用食品科学是一门关于食品的生产、加工、质量控制和安全性评估的学科。
而生物化学则是研究生物体中化学成分、结构和功能的科学领域。
生物化学在食品科学中发挥着重要的作用，为我们提供了许多食品的制备和改良方法。
本文将探讨生物化学在食品科学中的应用。
一、蛋白质的应用蛋白质是食品中重要的营养成分，也是食品结构和功能的基础。
生物化学为蛋白质在食品中的应用提供了理论基础和实践方法。
1.1 蛋白质制备生物化学技术可以通过分离、纯化和重组等手段，将蛋白质从原材料中提取出来，并进行后续的处理和加工。
例如，通过高效液相色谱技术可以提取出特定的蛋白质，使其在食品中发挥最佳的功能。
1.2 蛋白质改性生物化学技术还可以对蛋白质进行改性，改变其结构和功能，以提高食品的品质和特性。
例如，通过酶法改性可以改善蛋白质的溶解性和胶束稳定性，增强其水性和乳化性，提高食品的质感和口感。
二、酶的应用酶是生物化学中重要的催化剂，可以加速食品中的化学反应，改善食品的品质和特性。
2.1 酶法制备食品生物化学技术可以利用酶来制备一些特殊的食品。
例如，利用酶法制备果酱可以提高果酱的果香味、色泽和质地；利用酶法制备乳酸可以改善乳制品的口感和保质期。
2.2 酶的降解作用生物化学技术还可以利用酶的降解作用来改善食品的品质和安全性。
例如，利用酶来降解食品中的有害物质，如苹果中的有机酸，可以减少其对人体的刺激和危害。
三、营养素的研究营养素是食品中的一种重要成分，对人体的健康至关重要。
生物化学通过研究食品中的营养素，可以为食品的制备和评估提供科学依据。
3.1 营养成分分析生物化学技术可以通过分析食品中的营养成分，包括脂肪、碳水化合物、维生素等，来确定食品的营养价值和品质。
通过这些分析结果，可以进行合理的食品配置和搭配，以满足人体对营养的需要。
3.2 营养素增强生物化学技术还可以通过添加营养素来增强食品的营养价值。
例如，可以向面包中添加维生素B族，增强其对人体的补充功能；可以向牛奶中添加钙质，增强其对骨骼的保护作用。
食品蛋白质的化学改性研究进展
摘
要： 综述 了酰化作用、 去酰胺作用、 磷酸化作用、 糖基化作 用、 共价 交联作 用等食 品蛋 白质
的化 学 改性技 术及 方 法。
关键 词 ： 白质 ； 学 改性 ；功 能特性 蛋 化 中 图分 类号 ： ２ １２ ＴＳ０ ． １ 文献标 识码 ： Ｂ 文章编 号 ：６２—５ ２ （０６０ —０ ２ —０ １７ ０ ６２ ０ ）４ ０ １ ４
Ａｂ ｔａ ｔ Ｔｈ ｈ ｍｉａ ｄｆｃｔ ｎ ｍｅｈ ｄ ｆｆｏ ｒ ｔｉｓａｅ ｓ ｍｍａ ｉｅ ｓｒ ｃ ： ｅｃ ｅ ｃｌｍｏ ｉ ａ ｉ ｔｏ ｓｏ ｏ ｄ ｐ ｏｅｎ ｌ ｕ ｉ ｏ ｒ ｄ，ｉｃｕ ｉｇ ａ ｙａ ｚ ｎ ｌｄｎ ｃ ｌ—
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胺 、 酸化 、 基化 （ 磷 糖 即美 拉德 反应 ）共 价交 联 、 、 水解
以及 氧化 等 。蛋 白质 的化学 改性 主要 是对其 多 肽 中
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Ｄｅ ｅｏ ｖ ｌｐｍ ｅ ｔｏ ｎｖ ｓｉ ａ ｉｎ ｎ ｃ ｍ ｉａ ｏ ｆｃ ｔｏ ｏｆｆ ｏ ｏ ｅｎ ｎ ｆｉ ｅ ｔｇ ｔｏ ｏ ｈｅ ｃ ｌｍ ｄｉ ａ ｉｎ ｏ ｄ ｐｒ ｔ ｉ ｓ ｉ
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蛋白质表面改性方法研究
蛋白质表面改性方法研究摘要：蛋白质是生命体内一种重要的有机大分子，具有多种生理功能。
然而，由于蛋白质的特殊性质，其在应用过程中存在许多限制。
为了克服这些限制，研究人员一直在探索蛋白质表面改性方法。
本文将介绍几种常见的蛋白质表面改性方法，并比较它们的优缺点，以期为蛋白质的应用研究提供参考。
1. 化学改性方法1.1 交联改性交联改性是通过在蛋白质的表面引入交联剂，使蛋白质分子之间发生交联反应，从而增加蛋白质的稳定性和机械强度。
交联改性方法常用的交联剂有戊二醛、二胺和己二酸等。
这种方法可以提高蛋白质的耐热性和耐酸碱性，在生物医学领域中被广泛应用。
1.2 改性基团的引入通过在蛋白质表面引入新的基团，可以改变蛋白质的电荷、亲水性和亲油性，从而调控蛋白质的性质。
常用的引入方法有亚硫酸氢钠氧化法、亲核取代反应和辐照改性等。
这些方法可以用于改善蛋白质的稳定性、溶解性和胶凝性能，提高其在食品、医药和材料领域的应用。
2. 物理改性方法2.1 冻干改性冻干过程是将液态蛋白质通过冷冻和真空干燥的方式转变为干燥粉末，从而改变其结构和性质。
冻干改性可以提高蛋白质的稳定性，延长其保存期限，适用于制备药物载体和保健品等。
2.2 筛选改性筛选是一种将蛋白质与筛选介质接触，通过筛选介质上的物理和化学相互作用来改变蛋白质的性质的方法。
常用的筛选介质有纳米颗粒、离子交换树脂和大分子筛等。
这种方法可以改变蛋白质的尺寸、结构和电荷状态，拓展其在分离纯化和药物输送领域的应用。
3. 生物改性方法3.1 生物分子的结合将其他生物分子（如DNA、RNA、多肽等）与蛋白质结合，可以通过特异性相互作用改变蛋白质的性质。
这种生物改性方法可以用于改善蛋白质的溶解性、稳定性和抗生物活性。
目前，一些生物改性方法已经在制备药物和开发生物传感器等领域中得到了广泛应用。
3.2 蛋白质工程蛋白质工程是通过基因工程技术，对蛋白质的氨基酸序列进行修改和调整，从而改变其结构和功能。
生物大分子的合成与改性
生物大分子的合成与改性生物大分子是一类高分子化合物，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们在生命体内或生产过程中起着重要的作用，因此生物大分子的合成和改性具有重要的科学意义和应用价值。
一、生物大分子的合成1. 蛋白质的合成蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的高分子化合物。
在生物体内，蛋白质的合成是由核糖体依据DNA上的遗传信息来完成的。
具体来说，DNA上的某个区域被转录为mRNA，然后由核糖体依据mRNA上的密码子序列来合成蛋白质。
这个过程包括三个步骤：启动、延伸和终止。
在启动阶段，mRNA上的起始密码子被识别，然后tRNA带着氨基酸被送到核糖体上，形成肽键连接氨基酸的初始复合物。
在延伸阶段，核糖体依据mRNA上的密码子序列不断添加氨基酸，形成肽链。
在终止阶段，mRNA上的终止密码子被识别，导致肽链的合成终止。
2. 核酸的合成核酸是由核苷酸通过糖苷键连接而成的高分子化合物。
在生物体内，核酸的合成是由DNA合成酶来完成的。
具体来说，DNA 合成酶通过与DNA上的模板链配对，依次添加适配的核苷酸，形成新的DNA链。
这个过程包括三个步骤：起始、延伸和结束。
在起始阶段，DNA合成酶识别原有的DNA链，并与之配对形成新的复合物。
在延伸阶段，DNA合成酶与模板链上的碱基配对，并添加适配的核苷酸，形成新的DNA链。
在结束阶段，DNA合成酶到达模板链的末端，完成新DNA链的合成。
3. 多糖的合成多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的高分子化合物。
在生物体内，多糖的合成是由酶类来完成的。
对于多糖的合成，需要两个或多个单糖分子经过缩合反应而形成糖苷键连接，这个过程需要酶类的催化帮助。
另外，一些多糖合成的过程需要依赖脂质和蛋白质等其他生物大分子。
二、生物大分子的改性1. 蛋白质的改性蛋白质是生物大分子中最为重要的一类，在生产和研究中经常需要对它们进行改性。
蛋白质的改性可以通过多种途径实现，例如化学改性、生物改性和物理改性等。
蛋白质如何变为油的原理
蛋白质如何变为油的原理蛋白质无法直接转化为油，因为它们具有不同的化学性质和分子结构。
但是，在特定的条件下，我们可以通过一系列的化学和生物过程将蛋白质转化为可用于食用或工业用途的油。
蛋白质是由氨基酸组成的大分子，在健康和生物体内发挥关键作用。
它们在细胞内和细胞外具有多种功能，包括结构支持、运输、代谢催化和免疫反应等。
然而，将蛋白质转化为油涉及两个关键的化学过程：脱氨基和酯化。
首先，蛋白质脱氨基是将氨基酸中的氨基（NH2）基团从分子中去除的过程。
这个过程发生在碱性条件下，通常使用碱性氧化剂（如氧化溴）或碱性水解剂（如氢氧化钠）。
在碱性条件下，氨基酸会从羧酸和氨基组成的骨架中断裂，氨基会和氧化剂或碱反应形成氨气和相应的化合物。
这个过程也被称为氨化。
蛋白质脱氨基的结果是形成具有酸性性质的化合物，其中包含大量的羧酸基团（COOH）。
这些羧酸基团使其具有类似脂肪酸的化学性质。
然而，这种化合物仍然不是可用于食用或工业用途的油，因为它们具有较高的粘稠度和较低的不饱和度。
为了进一步转化为可用于食用或工业用途的油，蛋白质的羧酸基团需要与醇（如甘油或乙醇）发生酯化反应。
这个过程被称为酯化，它是将羧酸基团与醇中的羟基（OH）基团结合形成酯键的过程。
酯化反应通常需要在酸性条件下进行，通常使用硫酸等酸性催化剂。
酸性环境会使羧酸基离子化形成羧酸阳离子，而醇中的羟基离子化形成氧骨架。
这些离子相互吸引并结合，形成酯键。
羧酸基和醇发生酯化反应之后，其结果是形成油状物质，其化学性质和特性与天然油类似。
值得注意的是，使用蛋白质生成油的过程是一种化学改性过程，它可能会影响蛋白质的原有结构和功能。
因此，在实际应用中，需要仔细考虑蛋白质油的品质和适用性。
总的来说，将蛋白质转化为油涉及两个关键的化学过程：脱氨基和酯化。
通过脱氨基，蛋白质中的氨基酸被分解形成具有酸性性质的化合物。
然后，在酸性环境下，这些化合物与醇发生酯化反应，形成具有油状性质的化合物。
食品蛋白质的表面改性及其功能性分析
食品蛋白质的表面改性及其功能性分析蛋白质是我们日常饮食中不可或缺的营养成分，不仅构成人体细胞的基础建筑物质，还参与许多重要的生物功能。
然而，蛋白质的功能性往往受到其结构和特性的限制。
为了改善蛋白质的功能性，科学家们研究和探索了各种表面改性技术。
本文将介绍食品蛋白质表面改性的方法以及改性后的功能性分析。
一、食品蛋白质表面改性方法：1. 外源酶法：外源酶法是通过加入特定的酶，例如蛋白酶或糖酶，来修饰蛋白质的表面。
这些酶能够切割蛋白质的特定位点，改变其结构和功能。
例如，经过蛋白酶处理的酪蛋白会形成新的功能性肽段，具有抗菌、抗氧化等活性。
2. 化学修饰法：化学修饰法通过引入化学试剂，如酸、碱、醇等，改变蛋白质的表面性质。
这些试剂能够与蛋白质发生化学反应，形成新的化合物。
例如，酰化反应可以引入酯基到蛋白质表面，增加其亲油性，改善其可溶性。
3. 表面覆盖法：表面覆盖法通过在蛋白质表面形成一层物质，来改变其特性。
这些物质可以是低分子量聚合物、界面活性剂或纳米材料等。
例如，通过将蛋白质包覆在纳米颗粒表面，可以增加其稳定性、抗氧化性以及药物传递能力。
二、表面改性后的功能性分析：1. 生理活性：改性后的蛋白质通常具有更好的生理活性。
例如，改性后的大豆蛋白质经过胶酶处理后，具有更好的抗氧化能力，有助于提高人体的免疫功能和抗衰老效果。
2. 膨胀性和乳化性：蛋白质的表面改性可以增强其膨胀性和乳化性，提高食品的口感和品质。
例如，羟丙基化改性的麦胚蛋白在酸性环境下膨胀性更强，可以用于制备乳酸饮料和果冻等。
3. 稳定性：蛋白质的表面改性还可以提高其热稳定性和储存稳定性。
通过化学修饰或表面包覆，蛋白质的空间结构得到保护，从而改善其抗高温和抗氧化的能力。
4. 载药性：蛋白质的表面改性可以使其具有良好的药物载体性质。
例如，通过电化学改性，可以在蛋白质表面引入药物，实现靶向传递和缓释释放，提高药物的效果和生物利用度。
综上所述，食品蛋白质的表面改性是一种重要的方法，可以改善蛋白质的功能性和应用价值。
粮食工程技术《二 生物技术在植物蛋白加工中的应用》
二生物技术在植物蛋白加工中的应用〔一〕大豆蛋白产品的酶改性食品工业的迅速开展，迫切需要具有各种专门功能性的大豆别离蛋白作为新食品材料被用于食品的原料或添加基料。
蛋白质改性技术是实现该目标的重要手段。
蛋白质的改性即利用化学因素、物理因素或生物因素使氨基酸残基和肽键发生某种变化，引起蛋白质大分子空间结构和理化性质的变化，从而改善蛋白质的功能特性。
蛋白质的改性技术可以分成物理改性、化学改性和生物改性。
物理改性是指应用压力或其他物理方法改变大豆蛋白的某些性质；化学改性是指参加酸碱等化学方法改变大豆蛋白的某些性质；生物改性即用蛋白酶催化大豆蛋白水解产生具有专一功能的产品。
水解度〔DH〕是蛋白酶促水解程度的表征。
例如，控制大豆别离蛋白水解度为10%-2021产品，在pH4.3的情况下仍保持良好的溶解性，消化吸收率比未水解的大豆别离蛋白高10%左右，特别适用在婴儿、老年、体弱和患者的食品中应用。
〔二〕酶工程在大豆肽生产中的应用酶解法生产大豆肽的工艺流程如下。
大豆别离蛋白→加水混合→高速搅拌→预处理→调pH→加酶搅拌反响→灭酶→调pH→离心→蒸馏浓缩→高温杀菌→喷雾枯燥→成品具体工艺参数如下：(1)加水混合。
将大豆蛋白按一定比例溶于水中，以确定适宜的酶解浓度。
一般以9%~12%为宣。
用高速搅拌机搅拌均匀，使大豆蛋白充分溶解。
(2)预处理。
将蛋白质液加热并不断搅拌，使溶液温度上升至一定温度(90~95℃)并保持恒温5min，降温并调节pH。
(3)加酶搅拌。
酶解过程中水解液应恒定于最适温度(50℃)，并不断搅拌。
肽键酶解时，由于羧基与氨基之间的质子发生交换，会使水解液的pH自动下降，影响酶解速率，所以应不断地参加碱液，维持适宜pH。
(4)灭酶。
灭酶可采用将水解液加热到80~85℃，保持5min使酶失活。
(5)调pH。
灭酶后冷却到室温，调节pH(6)离心。
离心速度为40min，离心时间为15mim，取上清液。
不同的酶对底物的专一性、键的专一性、立体结构的专一性都是不同的，单酶水解蛋白液在一些情况下将因生成苦肽而产生苦味。
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文章编号:1003 7969(2000)06 0181 05蛋白质的生物和化学改性周瑞宝1,周 兵2(1 郑州工程学院食品科学与工程系,450052郑州市嵩山南路140号;2 郑州油脂化学集团公司,450053郑州市黄河路;第一作者:男,59岁,教授)摘要:生物酶或化学法改性食品蛋白质,是提高食品功能特性的重要途径。
生物酶有酶源易于得到,应用更安全,并且可将蛋白质改性到所期望的功能值;化学法的乙酰化、磷酸化、糖基化、交联反应,在改变结构和功能性方面,对提高蛋白质功能特性比酶法更有效。
关键词:蛋白质;生物酶;化学法;改性中图分类号:TQ645 9+9 文献标识码:A1 蛋白质的酶法改性蛋白质的改性就是用化学因素(如化学试剂、酶制剂等)或物理因素(如热、高频电场、射线、机械振荡等),使氨基酸残基和多钛链发生某种变化,引起蛋白大分子空间结构和理化性质改变,从而获得较好的功能性和营养特性。
用于水解大豆蛋白的酶,包括植物来源的木瓜酶(Papain)、微生物蛋白酶(Alcalase、Neutrase、Ther mitase)和动物蛋白酶(Pepsin、Chymotrypsin)等,都可以用于蛋白质的改性。
1 1 大豆蛋白的部分水解及其功能特性大量文献列举了蛋白质水解对功能特性的影响,其中包括:植物蛋白的大豆蛋白[1]、蚕豆蛋白、小麦谷朊粉、玉米蛋白、燕麦粉(蛋白)、棉籽蛋白、葵花籽和菜籽蛋白;以及动物蛋白的酪蛋白,都可以进行蛋白酶水解,又称蛋白生物酶改性。
大豆蛋白酶改性[2],对于提高蛋白质的溶解性具有特殊重要性,甚至对于在水中难于分散的谷类蛋白,也是如此。
只有使蛋白水解之后,才能显示它的改性意义。
玉米蛋白是一种玉米储存蛋白,在pH2~5,具有很高的不溶性,当用胰蛋白酶处理水解使1 9%的肽键断裂时,在同样的pH范围内,溶解度可达30%~50%。
而小麦谷朊粉用此法处理,在pH7时,达到9 8%水解度(D H)时,溶解度从7%增加到50%。
燕麦粉经Alcalase 或Neutrase酶处理,在等电点(pH5.0)条件下溶解度提高3~4倍[3]。
在一定的酶与底物比例条件下,增加水解度(3 8%~ 10 4%),溶解度也同时增加。
用Alcalase在pH8,或Neutrase在pH7条件下,使大豆分离蛋白进行有限的蛋白酶水解,会改变它的pH值与溶解曲线图。
用Thermitase酶处理蚕豆分离蛋白,使水解度达到8 3%时,在等电的pH值下,溶解度增加高达40%。
用Ttaphyloc occus aureus V8蛋白酶水解酪蛋白,水解度达到2%和6 7%时,溶解度增加25%和50%。
大豆蛋白生物改性,可以提高水解蛋白的吸水和结合水的能力。
这是由于蛋白水解过程中释放出氨基和羧基,离子基团数量增加。
甚至大豆分离蛋白在84%的相对湿度的室温下,其吸水性随酶处理程度成比例增加。
酸 沉大豆蛋白和11S大豆球蛋白,用菠萝蛋白酶进行有限蛋白水解后,吸水能力增加2~2 5倍。
运用Alcalase或Teutrase处理燕麦粉,随水解度(DH)的升高,吸水能力增加。
大豆蛋白质酶改性对蛋白质的乳化能力很敏感。
使用木瓜蛋白酶对大豆蛋白进行短时水解,会增加乳化能力,然而,当继续水解时,乳化能力减少。
有人发现大豆分离蛋白在水解度(DH)为5%时,乳化特性最佳。
蛋白酶改性,也能改善花生蛋白的乳化特性。
用胰蛋白酶部分水解由大豆和蚕豆得到的11S 球蛋白,其中高分子量的水解产物大豆球蛋白 T 和豆球蛋白 T,分别对乳化能力和乳化稳定性,起着关键作用。
随着豆蛋白 T的生成,其乳化能力和乳化稳定性增加,当豆蛋白 T被胰酶进一步水解时,乳化能力和乳化稳定性降低。
蛋白酶部分水解时,乳化能力和乳化稳定性的有益作用可能是由于暴露了分子内部掩蔽的疏水基团,改善亲水 疏水平衡,从而提高乳化能力。
蛋白质表面失去亲水肽,导致表面疏水作用增加,而有利于表面吸附。
过度消化的不利影响,使其失去球状收稿日期:2000 09 15表1 植物蛋白和奶蛋白水解物的神经功能肽(4)顺 序 名 称 起源和序在蛋白中的位置内源神经功能肽Tyr Gl y Gl y P he Leu Le u/脑啡肽植物蛋白水解物的外源神经功能肽Gl y Tyr Tyr Pro A4HMW 麦谷蛋白Tyr Gl y Gl y Trp B4未测到Tyr Pro Gl n P ro Gl n P ro P he 麦醇溶蛋白Glia dorphi n 麦醇溶蛋白(43 49)奶蛋白水解物中的外源神经功能活性肽Arg T yr Le u Gly T yr L eu Glu 酪蛋白exorphin 牛的 S l 酪蛋白(9091)Tyr Pro Phe P ro Gly Caso mo rphin 5牛的 酪蛋白(60 65)Tyr Gl y Leu Phe NH 2 Lact orphi n 人和牛的 L acat albumi nTyr Leu Le u P he NH 2 Lact orphi n牛的 乳球蛋白(102 105) NH 2奶蛋白水解物中的抗显效活性肽Tyr Pro Ser Tyr OC H 3Casoin 4牛的 s 1 酪蛋白(35 38) OC H 3结构与断裂的肽的最适大小有关,而导致油滴周围形成较厚的蛋白质层,乳化稳定性降低。
虽然蛋白酶改性,一般会增加发泡能力,但泡沫稳定性降低。
大豆分离蛋白经Alcalase 或Neutrase 处理后,水解度达3%~6%时,发泡能力提高好几倍。
发泡能力增大,发泡稳定性有所降低,这是用Thermitase 酶,部分水解蚕豆分离蛋白(DH =3.2%~8 3%)实验数据得到的。
用Thermitase 酶处理小麦谷朊粉(DH=5 2%~9 8%),发泡能力变化没有多大意义,当增加水解度(DH)时,发泡稳定性降低。
天然的玉米蛋白,在pH1~12范围内,没有发泡能力,而用胰蛋白部分酶水解(DH =1 4%~1 9%),可以改善发泡能力,但产生的泡沫很不稳定。
用木瓜蛋白酶水解花生蛋白和葵花籽蛋白,其发泡能力得到增加。
大豆蛋白有限的蛋白酶水解,蛋白表面经由一个链式肽裂解,产生高分子量的产物。
胰蛋白酶水解分子质量为350K 道尔顿的11S 的大豆球蛋白。
生成分子质量为200ku~260ku 的球蛋白 T,它仍有原蛋白的一些结构和性质。
然而,这种改性11S 蛋白的结构不稳定,在它的表面有利于发生解离,甚至链结构展开。
这种酶改性可能是由于球蛋白一个中间产物对表面功能特性有促进作用。
1 2 蛋白生物酶水解作用1 2 1 生物功能肽的分离 从部分水解的大豆蛋白、小麦谷蛋白以及乳蛋白中分离出生物活性肽。
为食品蛋白的营养价值引入一个新的评价标准。
一种以失活状态存在的具有氨基酸顺序的肽,通过体内消化释放,并在食物的肠道消化过程中,充当新陈代谢的潜在的生理效应物,称为生物活性肽。
由体内产生的神经功能肽称为内生神经功能肽(Endor phins),由植物蛋白水解得到的,称为外源神经功能肽 E xorphins !。
酪啡肽已在酪蛋白组分和乳清两种水解蛋白中发现。
某些肽对于麻醉剂受体有亲和性,功能类似于显效神经功能作用,称为神经功能肽;另一些,则既对麻醉剂受体,又对抗麻醉剂作用有亲和力(抗兴奋剂),又称为抗神经显效功能肽,如抑制吗啡功能作用的肽。
表1中列出了各种神经功能肽。
由植物蛋白小麦谷朊粉和乳蛋白中得到的神经功能肽,简要地说明了神经功能活性肽的排序。
在 s 1和 酪蛋白中发现免疫肽,在 s 1和 酪蛋白中发现抗显效的I 转换酶抑止肽,在k 酪蛋白中发现抗血栓肽。
在 s 1和酪蛋白中分离出丝氨酸磷酸盐,它们是结合微量元素的肽。
某些神经功能活性肽,也可从小麦谷朊粉中分离出来。
由食品蛋白水解分离出具有生物活性的肽,列于表1中。
1 2 2 苦味肽 根据蛋白质属性和所采用的蛋白酶,连续水解蛋白可以从蛋白质中放出苦味肽[6]。
这种苦味是氨基酸组成,顺序及肽链长度之间作用的结果。
苦味被表述为阈值的对数,即肽的mol 浓度,低于此阈值,苦味不被察觉。
Ney 最早以所谓Q 值形式说明肽的苦味,尤其是由酪蛋白和大豆蛋白中衍生的苦味与肽的疏水作用有关。
其Q 值高于5861 52kJ/mol 的为苦肽,而低于5442 84kJ/mol 的为非苦肽。
另外与分子质量也有关系,大于6000u 的,具有较高的苦味值。
苦味是影响蛋白水解物可接受性的主要问题,而减少苦味常用吸附剂选择吸附疏水肽、共沸提取、端肽酶水解、掩蔽剂掩蔽苦味、胃合蛋白反应等等。
1 3 类胃合蛋白(类似胃内蛋白消化产物的合成)作用由高浓度的蛋白水解物与蛋白酶摇制时形成一种类胶状沉淀胃合蛋白!。
水解蛋白中的肽的大小、底物的浓度和水解时的pH 值,是影响形成胃合蛋白的重要因素。
平均分子量在1043~685之间的肽的组分能更有效地产生胃合蛋白,最佳底物浓度范围是20%~40%(W/V),最佳pH 值是pH4 0~7 0。
胃合蛋白在高温情况下,疏水性越强,越有利于蛋白质凝集。
温度对疏水间形成坚固的形体,有重要作用,高温最好。
胃合蛋白作用的一个重要实践,是用于蛋白质的脱苦。
另一方面,加入诸如蛋氨酸的必须氨基酸及其脂类,提高食品蛋白的质量。
已用大豆蛋白、蚕豆蛋白、卵蛋白、酪蛋白、微生物和叶蛋白水解物进行了实验。
2 蛋白质的糖基化作用2 1 糖蛋白美拉德反应是一个糖残基与蛋白质反应的糖酰化的简单例子[3]。
当卵蛋白与几种具有葡萄糖的双糖混合,50∀,相对湿度65%时保持0~20d。
观察加合物的物理化学特性,发现断裂的赖氨酸的 氨基基团和附着物的变化。
在这种条件下,异麦芽糖和蛋白质作用,会产生很重的褐色反应,而麦芽糖和乳糖仅有微弱的变化,多糖的糊精和乳酰氨与溶菌酶、卵蛋白和干燥的蛋清粉混合,在60∀和相对湿度79%的条件下,实验结果相同。
这些蛋白质 多糖结合物,具有良好的乳化性能,并已用作商品乳化剂。
与乳酰氨结合的溶菌酶,具有良好的乳化稳定性。
溶菌酶 糊精和溶菌酶 乳酰氨结合物,具有抗微生物和抗菌效果。
经改性的酪蛋白,在等电点条件下,溶解性提高。
在中性和碱性条件下,没有变化,但在低pH值时,溶解度降低。
葡萄糖酰化,增加吸水、发泡能力,糖酰化的 乳球蛋白的泡沫稳定性更好。
糖-C HO H2N-蛋白质糖-CH=N-蛋白质NaC NBH3糖-CH2-NH-蛋白质(1)蛋白质-COO-+R1-N=C=N-R1 p H4~7-CO-O-(C=NR1)-NH-R1 葡萄糖氨蛋白质-CO-NH-葡萄糖+R1-NH-CO-NH-R1(2)图1 糖氨反应图2 2 蛋白质的酶法糖酰化酶法糖酰化的糖蛋白,其溶解性比天然蛋白明显增加。