第一章 蛋白质的结构与功能
生物化学第一章蛋白质的结构与功能
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
（四）氨基酸残基的侧链对二级结构形成 的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋
或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
四、蛋白质的三级结构
（一） 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的维系键： 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键：
氢键
蛋 白 质 立 体 结 构 原 由于C=O双键中的π 电子云与N原子上的未共用电子对发生 则 “电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。
（一）肽单元
肽键平面——由于肽键具有部分双键的性质，使 参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，
如：糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、金属蛋白等
* 根据蛋白质形状 纤维状蛋白质：多为结构蛋白，难溶于水 球状蛋白质：多数具有生理活性，多数可溶
如酶、免疫球蛋白等等
分类 脂蛋白
糖蛋白 核蛋白 磷蛋白
结合蛋白质及其辅基 辅基 举例 脂类 血浆脂蛋白（VLDL、 LDL、HDL等） 糖基或糖链 胶原蛋白、纤连蛋白等 核酸 磷酸基团 核糖体 酪蛋白（casein）
第一章蛋白质的结构与功能
蛋白质的分类
单纯蛋白质和结合蛋白质 • 前者只含有氨基酸后者除蛋白质部 分外还含有非蛋白质部分 纤维状蛋白质和球状蛋白质 • 前者多为结构蛋白质较难溶于水， 作为细胞坚实的支架或连接各细胞 组织器官的细胞外成分，如胶原蛋 白，弹性蛋白，角蛋白等。 • 后者多数可溶于水许多具有生理学 功能的蛋白质如酶，转运蛋白，蛋 白质类激素等。ຫໍສະໝຸດ α -螺旋 β-折叠
β-转角和无规转曲
无规转曲是用来阐述没 有确定规律性的那部分 肽链结构
模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级 结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的 空间构象，被称为模体
氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
蛋白质的二级结构是以一级结构为基础的。一段肽 链其氨基酸残基的侧链适合形成α -螺旋或β-折叠， 他就会出现相应的二级结构。
第一章蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子结构包括
一级结构，
二级结构，三级结构，四级结构→高级结构
蛋白质的一级结构
• 定义 蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列 顺序 • 主要的化学键 肽键，有的蛋白质含有双硫键
蛋白质中的二级结构
定义 • 蛋白质分子中某一段肽链的局部空 间结构，就是该段肽链主链骨架原 子的相对空间结构，并不涉及氨基 酸残基侧链的构象。 主要的化学键 • 氢键
蛋白质的三级结构
定义 • 整条肽链中全部氨基酸残基的相对 位置。即肽链中所有原子在三维空 间排布的位置。 主要的化学键 • • • • 疏水键 盐键 氢键 范德华力
第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的...
第一章蛋白质的结构与功能一.蛋白质的分子组成组成蛋白质的元素主要:C、H、O、N、S，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。
第一个肽键与一般的不同，甘氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成，分子中半胱氨酸的巯基是主要功能基团。
GSH的巯基有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质和酶保持活性状态。
二．蛋白质的分子结构α-螺旋的结构特点：1.多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合3.相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和NH形成许多链内氢健，这是稳定α-螺旋的主要键4.肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成基团影响α-螺旋的稳定性包括以下三个方面：1.酸性或碱性氨基酸集中区域（两种电荷相互排斥）2.脯氨酸不利于α-螺旋的形成3.较大R基团侧链集中区域（空间位阻效应）β-折叠要点:1.是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状2.依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H形成氢键，使构象稳定3.氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方4.两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的超二级结构有三种基本形式：1.α-螺旋组合(αα)2.β-折叠组合(ββ)3.α-螺旋β-折叠组合(βαβ)三．蛋白质结构与功能的关系镰刀形红细胞贫血：血红蛋白有2个α亚基和2个β亚基组成，其中β亚基的第六个氨基酸谷氨酸突变成缬氨酸。
2-第01章 蛋白质的结构与功能
学习指导
重 点：
1. 蛋白质的生物学重要性。
2. 蛋白质的分子组成特点和基本单位。 3. 蛋白质的分子结构及其与功能的关系。
难 点：
1. 蛋白质的结构与功能的关系。
2. 蛋白质分离纯化的原理。
进 展：
1. 蛋白质模体和结构域。 2. 分子伴侣及其作用。
概 述
蛋白质的概念和生物学重要性
蛋白质存在于所有的生 物细胞中，是构成生物 体最基本的结构物质和 功能物质。
蛋白质是生命活动的物 质基础，它参与了几乎 所有的生命活动过程。
(a)
(b)
(c)
蛋白质的一些功能： (a)荧光素酶(luciferase)催化荧光素蛋白与ATP的反应 而产生荧光； (b)红血球含有大量的氧转运蛋白——血红蛋白 (hemoglobin)；
(c)脊椎动物产生的角蛋白是毛发、蹄、角、羊毛、指 甲、羽毛等组织的主要结构成分，如黑犀牛的角）。
4. R为含醇基基团的AA
• Ser, Thr含β-羟
•
基 其β-羟基参与 很多酶的活性 部位反应 Thr类似Ile， 有四种立体异 构体
•
5. R为碱性基团的AA
• 侧链亲水 • 侧链有碱性基团 • 其侧链：
His含咪唑基 Lys含ε-氨基 Arg含δ-胍基
• Arg是20种AA中 碱性最强的AA, 侧链胍基基团 pK=12.5
定义:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的 6 个原子 C 1 、 C 、 O 、 N 、 H 、 C 2 位于同一
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，即它的化学结构。
二级结构：指借助主链(不包括侧链)的氢键形成的具有周期性的构象。
三级结构：指1条肽链(包括主链和侧链)完整折叠而形成的构象。
四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。
超二级结构和结构域是在蛋白质二级和三级结构之间的两个层次。
超二级结构：指相邻的二级结构单元，在侧链基团次级键的作用下彼此靠近而形成的规则的聚集结构。
结构域：指在1条肽链内折叠成的局部结构紧密的区域。
组成四级结构的多肽链称为蛋白质的亚基，多个亚基组成的蛋白质为寡聚蛋白质1 维持蛋白质分子构象的作用力，主要包括氢键、疏水性相互作用、范德华引力、离子键和二硫键。
2 二级结构主要包括下面几种基本类型 (一) α—螺旋 (二)β折叠(三)转角 (四) β突起 (五)卷曲 (六)无序结构3 β折叠有两种类型，1种是平行式，1种是反平行式。
反平行折叠在能量上更稳定。
4 转角主要分两类：β转角和γ转角。
转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用。
5 常见的3种超二级结构单元为：αα ββ，βαβ。
6 结构域不仅仅是折叠单位和有一定功能的结构单位，还是一个遗传单位7结构域可以分为4种类型：反平行α，平行α/β，反平行β，不规则的小结构1、多肽链的折叠过程天然蛋白质是多肽链合成后经折叠而形成的热力学上稳定的构象。
多肽链的折叠是一自发过程..人们现已提出了一些多肽链的折叠模型,大致可以分为二类。
一种模型认为多肽链的折叠是逐步进行的，先形成一种稳定的二级结构作为核心，然后二级结构的氨基酸侧链进一步发生交互作用，扩大成天然三维结构；另一种模型提出，多肽链可能由于其疏水侧链的疏水交互作用而突然自发折叠，形成一种含二级结构的紧密状态，最后调整成天然结构。
这两种模型看来不是排斥的，有些多肽链的折叠可能以其中之一为主，有些多肽链的折叠兼而有之。
在这两种情况下，超二级结构的形成都可能起着导引作用，弱键则做最后的热力学上的调整。
生化第一章蛋白质的结构和功能
第一章，蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮、硫。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，蛋白质是体内的主要含氮物质。
1.蛋白质的动态功能：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等。
2.蛋白质的结构功能：提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
二、氨基酸1.人体内所有蛋白质都是以20种氨基酸为原料合成的多聚体，氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2.存在于自然界中的氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。
3.体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸。
4.20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类：⑴非极性脂肪族氨基酸：侧链只有C、H原子。
⑶含芳香环的氨基酸：侧链中有了芳香环。
⑷酸性氨基酸：侧链中有了羧基。
芳香族氨基酸中苯基的疏水性较强，酚基和吲哚基在一定条件下可解离；酸性氨基酸的侧链都含有羧基；而碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基。
5.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：⑴氨基酸具有两性解离的性质。
①所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H＋）结合呈带正电荷的阳离子（），也可在碱性溶液中与（OH-）结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（）。
②氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。
③在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
④取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的pI值：pI=1/2（pK1+pK2）⑵含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质①含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。
②由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
生物化学 第一篇 蛋白质的结构与功能
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
《生物化学(高职案例版)》第1章：蛋白质的结构与功能
三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活 性部位的形成起重要作用。 性部位的形成起重要作用。具有三级结构的蛋白 质才有生物学活性， 质才有生物学活性，如肌红蛋白就是由一条多肽 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。
（三）蛋白质的四级结构
两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 通过非共价键结合而形成的空间结构称为蛋白质的 四级结构（ ）。维持四级结 四级结构（quarternary structure）。维持四级结 ）。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的连接方 式和排列顺序称为蛋白质的一级结 structure）。 构（primary structure）。
氨基酸的连接方式 一个蛋白质分子所含氨基酸的 数目各有不同，少的几十个，多的 数目各有不同，少的几十个， 可达几万个乃至几十万个。 可达几万个乃至几十万个。氨基酸 如何连接？ 是 如何连接？
五、蛋白质的紫外吸收性质
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酪氨酸和色氨酸。 酸、酪氨酸和色氨酸。 • 这三种氨基酸在280nm 紫外光谱附近有 这三种氨基酸在280nm 最大吸收峰值。因此， 最大吸收峰值。因此，大多数蛋白质在 紫外光谱附近显示强的吸收。 280nm 紫外光谱附近显示强的吸收。 • 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性 利用这个性质， 鉴定。 鉴定。
第１章
蛋白质的结构与功能
蛋白质（protein）是由氨基酸构成的具 ） 有特定空间结构的高分子有机化合物， 有特定空间结构的高分子有机化合物，是生 命的物质基础。 命的物质基础。
第１节 蛋白质的分子组成
第一章 蛋白质的结构和功能
Ve logM=a-b V
M=
SRT
D(1-υρ)
M：分子量，υ：蛋白质偏微比容，ρ：溶剂 密度，D：扩散系数，S：沉降系数，R：气体 常数，T：绝对温度。
二、蛋白质的变性：在某些物理和 化学的因素作用下，使蛋白质分子 的空间构象发生改变或破坏，导致 其理化性质的改变及生物活性的丧 失的现象称蛋白质的变性。 1、变性的本质 (1)蛋白质变性后分子从规则的紧密 结构变为无规则的松散状态 (2)变性只涉及次级键的断裂
Hb
Myoglobin
O2
Hemoglobin
O2
0毛细 血管中的PO2
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
三、蛋白质的结构与生物进化
第五节 蛋白质的性质 一、蛋白质分子的大小、形状及分子 量的测定 蛋白质分子量一般在1×104～ 1×106Da范围或更大。 凝胶过滤法 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 超速离心法 质谱法
(2)β-折叠( β-片层β-pleated sheet structure) β-片层的结构要点： ①肽链相对伸展成锯齿状，侧链基团 伸在肽链的上下两侧。 ②两条以上肽链(或同一条多肽链的不 同部分)平行排列，相邻肽键相互交替 形成许多氢键。氢键是维持β-片层的 主要次级键。 ③肽链平行的走向有顺式和反式两种， 肽链的N端在同侧为顺式，N端不在同 侧称反式。
(五)蛋白质的三级结构(tertiary structure)： 多肽链在二级结构的基础上所进行的折 叠和盘旋。或多肽链中个元素在空间的 相对位置。
N
Lys41 His119 His12
C
细胞色素c分子的空间结构
不变的AA残基
(六)蛋白质的四级结构(quarternary structure)：两条或两条以上肽链构成 的蛋白质，其中每条多肽链均具有独 立的三级结构，每条多肽链称为一个 亚基。由亚基相互聚合而成的结构称 四级结构。
蛋白质的结构与功能
多肽链具有方向性：头端为氨基端（N端），尾端为羧基端（C端）。
第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构（primary structure）是 指蛋白质分子中，从N-端到C-端氨基酸残基 的排列顺序。 主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
牛胰岛素的一级结构
二、蛋白质的二级结构
② 化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐
等。
变性蛋白质的性质改变： ① 物理性质：旋光性改变，溶解度下降，沉降率 升高，粘度升高，光吸收度增加等； ② 化学性质：官能团反应性增加，易被蛋白酶水 解。 ③ 生物学性质：原有生物学活性丧失，抗原性改
变。
蛋白质变性的可逆性：
a)
蛋白质在体外变性后，绝大多数情况下是不能
为β-折叠的PrPsc，从而致病。 PrPc α-螺旋 正常 PrPsc β-折叠 疯牛病
要点：
蛋白质结构与功能的关系
一级结构与功能的关系：一级结构是空间构象的基础，一级结构相
似的蛋白质具有相似的高级结构与功能；一级结构不同的蛋白质 具有不同的高级结构与功能。 空间结构与功能的关系：蛋白质正常的生物功能依赖其完整的空间
要点：
蛋白质的四级结构（quaternary structure）：就是指蛋白质分子
中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。维系
蛋白质四级结构的主要是氢键、盐键、等非共价键。 亚基（subunit）：就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有 三级结构的多肽链。
第 三 节蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的二级结构(secondary structure)是 指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，
但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象
生物化学
第一章蛋白质的结构与功能名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
3.模体：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。
4.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
5．电泳：指带电荷的溶质或粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的现象。
问答题1. 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系1）一级结构是空间结构的基础例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对方式与天然分子相同。
说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。
2）一级结构与功能（1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。
如哺乳动物的胰岛素分子等。
（2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及生理功能。
如镰刀型血红蛋白贫血病。
2.蛋白质的α—螺旋结构有何特点？①以肽键平面为单位,右手螺旋；②每螺旋圈3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm ；③氢键保持螺旋结构的稳定，氢键的方向与螺旋长轴基本平行；④氨基酸侧链伸向螺旋外侧，并影响α螺旋的形成和稳定。
4.蛋白质变性的机制、对理化性质的影响。
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等，本质为破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
第二章核酸的结构与功能名词解释1 、DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程叫DNA 的变性。
第一章 蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能蛋白质组成元素的特点；基本结构单位-----氨基酸（识记）P4肽键：（识记）P7是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的化合键多肽链：（识记）P7肽链分子中的氨基酸相互衍接，形成的长链，称为多肽链一级结构：（识记）P8是指蛋白质多肽链中从N-端至C-端的氨基酸排列顺序.主要化学键为肽键二级结构：（识记）P8是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
主要的化学键是氢键---主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等多种形式。
三级结构：（识记）P10整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
四级结构：（识记）P11蛋白质的四级结构是指由多条亚基通过非共价键（主要是氢键和离子键）连接起来的结构形式。
蛋白质是生命物质的重要基础、蛋白质的重要生理工功能（领会）P131、作为生物催化剂（酶）2、代谢调节作用3、免疫保护作用4、物质的转运和存储5、运动与支持作用6、参于细胞间的信息传递蛋白质的二级结构：a-螺旋、β-折叠（应用）P9a-螺旋特点：⑴为一右手螺旋；⑵螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54 nm；⑶螺旋以氢键维系（第1个aa的NH与第4个aa的 CO 形成氢键）,氢键是稳定α-螺旋的主要化学键β-折叠特点1、多肽链充分伸展，肽链主链呈锯齿状折叠构象。
2、Cα总是处于折叠的角上(以Cα为旋转点)3、AA的R基团交替处于锯齿状结构的上下方并与之垂直4、氢键是稳定β-折叠的主要化学键空间结构与功能关系（识记）P14空间结构是蛋白质正确发挥生物学功能的基础一级结构与功能关系（应用）P14（一）一级结构是空间构象和功能的基础蛋白质特定的空间结构是以氨基酸顺序为基础的。
（二）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似（三）一级结构可提供重要的生物进化信息（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，如分子病。
第一章 蛋白质结构与功能
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构与功能关系; 二、空间结构与功能关系;
一、一级结构与功能关系
（一）一级结构是空间结构的基础 上世纪60年代，C.Anfinsen对核糖核 酸酶（RNase）空间构象拆分和复原 实验：
细胞色素C的一级结构与物 种进化间的关系-----物种进 化树（phylogenetic tree）
空间结构（高级结 构）：二、三、四级 结构
一、一级结构
1、定义： 蛋白质多肽链中的氨基酸种类、数目 和特定排列顺序，还包括肽链数目和二 硫键位置等 2、稳定作用力－肽键
胰岛素的一级结构： 两条肽链，A链和B链
NH3+
51个氨基酸残基
COO-
3 个二硫键
COO-
二、蛋白质的空间结构
二级结构 三级结构 四级结构
DNA 异常 mRNA
Hbs （亚基）N … —Thr — Pro—Val — Glu—Lys—…
两种最重要的生物大分子比较
蛋白质 组成单位 种 类 氨基酸 20种 核酸 核苷酸
A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)
（二）氨基酸的理化性质
两性电离及等电点 紫外吸收 显色反应（印三酮反应等）
1、两性电离及等电点
两性电离
兼性离子（zwitterion）
等电点 （isoelectric point,pI）
2、紫外吸收
芳香族氨基酸的紫外吸收 芳香族氨基酸在波长约为280nm处有最大光吸收峰 吸收强度比较：色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 应用：测定生物样品中蛋白质的含量
α-螺旋的要点：
一般为右手螺旋
每圈含3.6个氨基酸残基 氢键 维持结构稳定 侧链位于螺旋外侧
第一章蛋白质的结构与功能
目录
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
肽(peptide)是由氨基酸通过肽键缩合而形 成的化合物。
两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所
处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
目录
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
目录
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平 面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同 一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
目录
目录
（二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
蛋白质二级结构 ➢ -螺旋 ( -helix) ➢ -折叠 (-pleated sheet) ➢ -转角 (-turn) ➢ 无规卷曲 (random coil)
N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
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N末端
C末端
牛核糖核酸酶
蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠 成特定的空间结构、并具有特定生物学功能 的多肽。一般而论，蛋白质的氨基酸残基数 通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍 称为多肽。
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一名词解释别构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
蛋白质变性由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，导致其天然构象部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失。
等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸残基：肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。
亚基在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
二蛋白质平均含氮量是多少？有何意义？蛋白质的元素组成为C,H,O,N,S等含氮量为16% 其意义是蛋白质含量=含氮量/16%=含氮量*6.25三如何对氨基酸进行分类？氨基酸根据理化性质分为非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸碱性侧链氨基酸（精氨酸，赖氨酸，组氨酸）酸性侧链氨基酸（天冬氨酸，谷氨酸）芳香族氨基酸（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）四何谓蛋白质一至四级结构？维持其稳定的化学键分别是什么？蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序氢键和二硫键蛋白质分子的二级结构：指蛋白质分子中某一肽链的局部主链空间结构。
氢键上下两册一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N-H之间形成氢键，从而使结构稳定蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
疏水键，离子键，氢键，van der waals力蛋白质的四级结构：亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
氢键盐键五举例论证蛋白质结构和功能之间有何关系？蛋白质的一级结构是高级结构与功能的基础1一级结构是空间构象的基础蛋白质以及结构决定蛋白质的空间结构或构象，蛋白质的空间结构或构想决定蛋白质的功能由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。
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第一章蛋白质的结构与功能一、填空题：1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。
2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。
3、在构成蛋白质的二十种基本氨基酸中，能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是，含有亚氨基的氨基酸是。
4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。
5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。
6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。
15、核酸、蛋白质、淀粉的基本结构单元分别为：、和。
16、20种常见蛋白质氨基酸中，含硫的是和__________；带有羟基的是、、；具有具有紫外光吸收特性的是、和；没有旋光性的是。
二、选择题(只有一个最佳答案)：1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( )A、7.26B、5.97C、7.14D、10.773、肽链中的肽键是：( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构4、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力5、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解6、必需氨基酸是对（）而言的。
A、植物B、动物C、动物和植物D、人和脊椎动物7、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（）A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、丝氨酸8、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（）A、全部是L－型B、全部是D型C、部分是L－型，部分是D－型D、除甘氨酸外都是L－型9、谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19，pK’2(-NH+3)为9.67，pK’3r(-COOH)为4.25，其pI是（）A、4.25B、3.22C、6.96D、5.9310、在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？（）A、ProB、LysC、HisD、Glu11、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）A、半胱氨酸B、瓜氨酸C、丝氨酸D、甲硫氨酸12、破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是：（）A、亮氨酸B、丙氨酸C、脯氨酸D、谷氨酸13、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）A、稳定性增加B、表面净电荷不变C、表面净电荷增加D、溶解度最小14、与茚三酮反应不呈兰紫色的氨基酸是( )A、PheB、ProC、GluD、Met15、在生理pH下，下列哪一种是带正电荷的氨基酸：( )A、谷氨酸B、赖氨酸C、色氨酸D、缬氨酸三、是非题（在题后括号内打√或×）：1、一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH+3的解离度相等。
（）2、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
（）3、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。
（）4、镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。
（）5、在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
（）6、蛋白质变性是蛋白质立体结构的破坏，涉及肽键的断裂。
（）7、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
（）8、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。
（）9、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。
（）10、蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小。
（）11、当氨基酸处于等电点状态时，由于静电引力的作用，氨基酸的溶解度最小，容易发生沉淀。
（）12、蛋白质变性后，一级结构发生变化，二级结构也变化。
（）13、蛋白质分子由于带有电荷，并且在与水接触时，极易吸附水分子形成水膜，因此在水溶液中能形成稳定的亲水胶体。
（）14、蛋白质沉淀就是发生了变性。
（）15、蛋白质的氨基酸残基排列顺序很大程度上决定了它的空间构象。
（）四、问答题和计算题：1、简述血红蛋白结构与功能的关系?2、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
3、什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?4、简述α-螺旋的结构要点。
五、名词解释：蛋白质的等电点（pI）肽键和肽链肽平面及二面角蛋白质一级结构蛋白质变性与复性盐析与盐溶必需氨基酸参考答案：一、填空题：1、不同蛋白质的含氮量颇为相近，平均含量为16 %。
2、蛋白质中存在20 种氨基酸，除了脯氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基。
3、能形成二硫键的氨基酸是半胱氨酸，分子量最小的氨基酸是甘氨酸，含有亚氨基的氨基酸是脯氨酸。
4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为两性离子（兼性离子），该溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
5、蛋白质的一级结构是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。
6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的氨基与另一个氨基酸α碳原子上的羧基脱去一分子水形成的键叫肽键，它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向阴极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在Tyr 、Phe 和Try 残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的二级结构，稳定其结构的作用力是氢键。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的羟基基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其酰胺基引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含巯基的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的电荷层和水化膜是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种次级键键，使天然蛋白质原有的物理化学与生物学性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是α－螺旋和β－折叠。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于右手螺旋。
15、核酸、蛋白质、淀粉的基本结构单元分别为：核苷酸、氨基酸和葡萄糖。
16、20种常见蛋白质氨基酸中，含硫的是Met和Cys；带有羟基的是Ser、Thr、Tyr；具有具有紫外光吸收特性的是Phe、Trp和Tyr；没有旋光性的是Gly。
二、选择题：1. C2.B3.C4.B5.B6.D7.C8.D9.B10.D 11.B 12.C 13.D 14..B 15.B三、是非题：1.×2.×3.√4.√5.×6.×7.×8.×9. ×10.√11.√12.×13.√14.×15. √四、问答题参考答案：1、简述血红蛋白结构与功能的关系?答：蛋白质是功能性大分子。
每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。
蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的，所以蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了。
如血红蛋白的β—链中的N—末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀型红细胞贫血症，使血红蛋白不能正常携带氧。
蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大。
血红蛋白的亚基本身具有与氧结合的高亲和力，而当四个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的能力就会随着氧分压及其它因素的改变而改变。
这是由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的亲和力。
这同时也是具有变构作用蛋白质的共同机制。
2、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
答：（1）结构决定功能，结构发生变化功能也发生变化。
（2）一级结构：例如镰刀型贫血病就是由于血红蛋白一级结构的变化而引起的一种分子病。
正常人血红蛋白的(Hb-A)β链的第6位是谷氨酸，而病人血红蛋白(Hb-S) β链的第6位是缬氨酸，由于这一细微的差别，使病人的红细胞呈镰刀形，易胀破发生溶血，运氧能力降低，引起头昏、胸闷等贫血症状。
（3）高级结构：血红蛋白与肌红蛋白在三级结构上极为相似，在功能上也有相似性都是氧的载体，但是血红蛋白是四聚体，四个亚基彼此相互作用给予单链肌红蛋白所不具有的特殊功能。
血红蛋白除运输氧外，还能将代谢的废物CO2运到肺部排出体外，能与H结合，维持体内生理pH。
（4）变性和复性3、什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?答：蛋白质分子在变性因素的作用下，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性作用的本质是蛋白质的特定构象被破坏，而不涉及蛋白质的一级结构的变化。
变性后的蛋白质溶解度降低，粘度下降，失去生物活性，失去结晶能力，易被蛋白酶水解。
引起蛋白质变性的因素主要有两类：物理因素如热、紫外线照射、X—射线照射、超声波、高压、振荡、搅拌等；化学因素有强酸、强碱、重金属、三氯乙酸、有机溶剂等。
4、简述α-螺旋的结构要点。
答：(1)3．6个氨基酸残基旋转一周，螺旋每上升一圈沿纵轴的间距为0．54nm，每个残基绕轴旋转100度，沿轴上升0．15nm，绝大多数天然蛋白质的α—螺旋都是右手螺旋；(2) α—螺旋稳定靠氢键，肽键上的N—H氢与后面第4位残基C=O氧形成氢键；(3)侧链基团R分布在螺旋外侧。