中职生物化学PPT讲稿

第八章 核酸代谢与蛋白质合成
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考查
第十一章 肝生物化学
第一章 绪论 p1
第一节 生化的概念与内容
• 一、概念 • 二、内容
第二节 生化与健康的关系
• 一、发展概况 • 二、生化与健康的关系
一、概念
生物化学：是研究生物体的物质组成和结 构以及生物体内发生的的各种化学变化规 律的基础生命科学
• 研究对象：生物（人体）
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及
亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构
血 红 蛋 白
的 四 级 结 构
亚基单独存在没有活性，聚合一起形成 四级结构，才具有生物活性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定的生 物学功能
•糖现尿病代→认胰识岛到素生物、大心脖子理、→ 社海澡会、和海环带（境I因） 素
都可影响机体异常变化
第二章 蛋白质与核酸化学
• 第一节 蛋白质的分子组成 • 第二节 蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的元素组成：含有C、H、O、N， 部分含有S、P、金属元素等
蛋白质含氮量约为16%，即1gN相当于 6.25g蛋白质 Protein=蛋白含氮量×6.25
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础
蛋白质的空间结构（构像）：
蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分子内各原 子形成一定的空间排布及相互关系
维持蛋白质空间结构稳定的化学键：氢 键、盐键、疏水键、范德华力等非共价 键及二硫键（副键）
㈠蛋白质分子的二级结构
主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
1/16%
二、蛋白质的基本组成单位 —— 氨基酸
自然蛋界白质蛋白强质酸的、强氨碱基、酸蛋白主水要解有酶 20氨种基酸 1.氨基酸的结构特点
H 结构通式： R C COOH
NH2
除脯氨酸外，余为 -氨基酸
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
2.氨基酸的分类 1）必需氨基酸（8）：由食物供给 必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、
导入
• 何谓生物化学? • 那么学了这门课对我们今后的学习、生活、
工作有哪些用处?
• 我们每天吃的东西都去哪儿?食物在机体内
如何代谢?
第本一学章 期绪讲论授内容
第二章 蛋白质与核酸化学(重点)
第三章 酶
第四章 糖代谢(重点)
第五章 生物氧化(重点)
第六章 脂类代谢(重点)
第七章 氨基酸分解代谢 (重点)
• 核酸是遗传的物质基础，分为DNA和
RNA
一、发展概况
利用酶的生物过
古代 程
酿酒、制酱、制醋
早18世期纪的中生叶物化对化生学学物分主组析要织 是蛋机研白盐究质是生、人脂体物类的体、组的糖成物、物质水质、组无 成，称为叙述生物化学
研究物质的化学结构、理化性质及代谢规 律等方面称为动态生物化学
1903德国、纽佰，提出“生物化学”，独 立学科的标志。20世纪，生物体内的蛋白 质、糖和脂肪的分解代谢已明确
异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、 蛋氨酸
口诀：苏缬二亮，乃是苯蛋 2）非必需氨基酸（12）：体内合成
第二节 蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的基本结构 ㈠肽键和肽 ㈡蛋白质的一级结构 二、蛋白质的空间结构 ㈠蛋白质分子的二级结构 ㈡蛋白质分子的三级结构 ㈢蛋白质分子的四级结构
㈠肽键和肽
1.肽键是一个氨基酸的-羧基与另一个 氨基酸的-氨基脱水缩合所形成的化 学键
2.肽是氨基酸通过肽键连接而成的化合物 多肽简式：
N–末端（H -表示），写在左侧 C–末端（--OH表示），写在右侧
多肽中顺序编号从N—末端开始
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽 如缩宫素、生长素、谷胱
甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为
蛋白质的一级结构。也是蛋白质的基本 结构
维持蛋白质一级结构的主要化学键是肽 键
（一） -螺旋 氢键维持结构稳定
（二）-折叠
（三）-转角和无规卷曲
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性 的那部分肽链结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构(具有 生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多
肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一组人和
动物神经退行性病变
• 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc
• PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变
成全为β-折叠的PrPsc，从而致病
PrPc α-螺旋
正常
PrPsc β-折叠
疯牛病
例：镰刀形红细胞贫血
中职生物化学课件
学习生物化学的方法
要用辩证的、发展的、整体的观点来学 习
✓ 要学会掌握重点、突破难点、找出规 律、牢记要点
✓要将学习内容前后联系，勤于思考、 善于归纳，做到循序渐进、融会贯通
✓做好预习，多做习题
本课程的考核方式
• 听课出勤率 • 课堂提问及作业成绩 • 完成实验报告情况 • 期末考查成绩
分子生物学时代称为功能生物化学
50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛 素
70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系
• 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)
任务：为提高人类健康水平、预防、诊 断和治疗疾病提供理论基础
二、内容：
1.物质组成
有机物：pro、核酸、糖类 和脂类（生物大分子）
无机物：水、无机盐 （生物小分子）
2.物质代谢及调节 生命的基本特征是新陈代谢
人 食物 获能 代谢 终产物排出体外
3.物质结构、生理功能与新陈代谢的关系
4.遗传信息的传递与表达（生物繁衍个体）