生物化学(全套课件1004P)
(2024年)生物化学全套课件
研究对象
包括生物大分子(如蛋白质、核酸、 多糖等)和生物小分子(如氨基酸、 脂肪酸、维生素等),以及它们之间 的相互作用和代谢途径。
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4
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末到20世纪初,生物化学逐渐从生理学和有机化学 中独立出来,成为一门独立的学科。随着科学技术的不断进 步,生物化学的研究领域也在不断扩展和深化。
药物研发
生物化学可以帮助人们了解药物在体内 的代谢途径和作用机制,为药物研发提 供理论支持。
营养与健康
生物化学可以研究食物中的营养成分如 何被人体吸收和利用,以及如何通过饮 食调节来预防和治疗疾病。
遗传性疾病研究
生物化学可以研究遗传性疾病的分子基 础,为遗传性疾病的预防和治疗提供理 论支持。
6
02
自身免疫性疾病如类风湿性关节炎、系统性红斑狼疮等,与免疫相 关基因的异常表达有关,导致机体对自身组织的攻击。
31
THANKS
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32
构象和电荷性质对酶的催化活性至关重要。
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03
酶的催化机制
酶的催化作用是通过降低反应的活化能来实现的。酶能够与底物形成不
稳定的中间产物,从而使反应更容易进行。此外,酶还可以通过提供质
子或基团转移等机制来促进反应的进行。
14
酶促反应动力学原理
米氏方程
米氏方程是描述一个酶促反应 的初速度与底物浓度关系的方 程,是酶促反应动力学的基础 。
甘油三酯转运
血液中的甘油三酯主要以 极低密度脂蛋白(VLDL )的形式运输至全身各组 织。
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磷脂代谢途径
磷脂合成
磷脂主要在肝脏和肠黏膜细胞中 合成,以甘油、脂肪酸、磷酸和 胆碱等为原料,经过一系列反应
生物化学课件(第一部分:1-3章)
生物化学与医学的关系
总结词
生物化学与医学密切相关,它是医学领域的基础学科之一,对于疾病诊断、治疗和预防 具有重要意义。
详细描述
生物化学在医学领域的应用广泛,如药物研发、病理诊断、疾病治疗等。通过研究生物 体内的化学反应和物质变化,可以深入了解疾病的发病机制,为疾病的诊断和治疗提供 理论支持。同时,生物化学的研究成果也可以为新药研发提供思路和方法。因此,掌握
脂肪肝
脂肪在肝脏中过度积累可导致脂 肪肝,严重时可发展为肝硬化。
肥胖症
脂肪代谢异常可导致肥胖症,增 加糖尿病、心血管疾病等患病风
险。
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氨基酸的结构与分类
氨基酸的结构
氨基酸是构成蛋白质的基本单位 ,具有一个羧基(-COOH)、一个 氨基(-NH2)和一个侧链基团(R)。
氨基酸的分类
根据侧链基团的不同,氨基酸可 以分为20种不同的类型,如甘氨 酸、丙氨酸、缬氨酸等。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构
蛋白质是由多个氨基酸通过肽键连接 而成的线性分子,具有一级、二级、 三级和四级结构。
生物化学知识对于医学生和医学工作者来说至关重要。
02
第二章:有机化学基础
有机化合物的分类与命名
脂肪族化合物
由碳、氢和氧组成的化 合物,如烷烃、烯烃和
醇等。
芳香族化合物
杂环化合物
碳水化合物
具有芳香环结构的化合 物,如苯、苯酚和苯胺
等。
具有杂环结构的化合物, 如嘧啶、嘌呤和喹啉等。
由碳、氢和氧组成的化 合物,如单糖、双糖和
低血糖
低血糖症是由于血糖水平过低引起 的症状,可能导致头晕、心悸、乏 力等不适,严重时可导致昏迷。
生物化学(共45张PPT)
(四)、多糖类
1、来源于植物的具有一定生物活性和药理作用的多糖。
黄芪多糖、人参多糖、刺五加多糖、麦麸多糖、黄精多糖、 昆布多糖、菊糖、褐藻多糖、波叶多糖、茶叶多糖、葡萄皮脂多 糖、麦秸半纤维素B、针裂蹄多糖、酸多糖、枸杞多糖、当归多 糖、人参多糖、地衣多糖
和有机溶剂,分子量从几十~几百万。浓碱处理 可是其部分或全部脱掉乙酰基而成为几丁质( chitosan),该产品可溶于烯酸。
3、用途
药物辅料:人造皮肤、手术缝合线(不用拆线)
络合回收金属离子(贵重金属离子)
降血脂、消炎、杀菌剂(伤口愈合剂)
食品添加剂(保鲜剂)
同样具有保湿作用、也大量用于化妆品中。
糖类的生物活性及药理作用
三、纤维素
CH2OH
O
CH2OH O
O OH
O OH
OH
OH
α -1,4
OH
OH
O
O CH2OH β -1,4
CH2OH O
OH
OH
淀粉
纤维素
2、纤维素的生物学功能 (1)作为植物、动物或细菌细胞的外壁支撑和保护的
物质,促使细胞保持足够的扩张韧性和刚性。
(2)作为生物圈中维持自然界能量和营养物质稳恒的贮 藏物质。
2、直链淀粉
(1)占天然淀粉量的20%~30%,药物辅料 中的可溶性淀粉(冲剂中一般用)就是这 一种。
(2)MW在50,000左右。
(3)结构:以 代表淀粉, 代表二个D -葡萄糖残基通过α-1,4糖苷键连接,则 直链淀粉的结构为:
3、支链淀粉
(1)占天然淀粉量的70%~80%。 (2)MW=1百万左右. (3)结构:主链与直链淀粉一样,以通过α-1,4糖苷键
(2)贮能多糖:在体内作为贮能形式存在, 如淀粉和糖原,在需要是可通过生物体内酶 系统的作用,分解释放出单糖以供应能量。
生物化学课件完整版极其详细)
生物化学课件完整版极其详细)第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质?α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)O[肽键:—C—NH—也叫酰胺键]二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体复制酶)、记忆、疾病防御—抗体。
应用:固体酶的工业应用(联于水不溶性树脂上)、脱(纺织品)浆(淀粉酶)、生化制药,蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等,都是利用蛋白质的催化作用,蛋白质生物芯片(贮存信息量大,将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上,能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白),进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成:C(50-55%)、H(6-8)、O(20-30%)、N(15-18)、S (半胱aa)(0-4%)有的还含有P(酪蛋白)、Fe、Zn、Mo(钼Fe蛋白)、Cu、I,特别是含N量都很接近,平均为16% 。
所以,测出含N量× 6.25(100/16 蛋白质系数)即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种,除Pro外均为α—aa ,除甘氨酸外,都有D、L 两种异构体(α—碳原子为不对称碳原子)所以有旋光性。
投影式如下:COOH COOHH2N —C —H H —C —NH2R RL—α D —αaa的分类方法:(一)氨基酸的种类分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类:第一类脂肪族aa:侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基(中性):一氨基一羧基aa中共九种:H —CH —COOH CH2—CH —COO-CH2—CH —COO-NH2 OH NH+3SH NH+3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH3—CH —COO-CH3—CH —CH—COO-CH3—CH —CH —COO-NH+3OH NH+3CH3NH+ 3 (Ala:A) (Thr:T) (Val:V支链aa)—COO—(Leu: L支链aa)CH3—S —CH2—CH2—CH —O-CH3—CH —CH2—CH —? -NH+3CH3NH+3 CH3—CH2—CH —CH —COO-CH3NH+3(Ile:I支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC —CH2—CH —COO——OOC —CH2—CH2 —CH —COO—NH+3NH+3 (Asp:D) (Glu:E)O OH2N —C —CH2—CH —COO—H2N —C —CH2—CH2—CH —COO—NH+3NH+3 (Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa(碱性:—NH2>-COOH)H3N+—CH2(CH2)3—CH —COO—H2N —C —NH —(CH2)3—CH —COO—NH3+NH2+NH3+(Lys:K)(Arg:R)第二类芳香族aa(含有苯环的化合物叫做芳香族化合物,有的包括Trp):—CH2—CH —COO—HO ——CH2—CH —COO—(Phe:F) (丙aa取代)(Tyr:Y)第三类杂环aa:HC C—CH2—CH —COO—………—CH2—CH —COO—…HN+NH NH+3 N NH+3 CH(His:H咪唑基)(Trp :W 吲哚基苯并吡咯)第四类脯氨酸,也称杂环亚氨基酸:由Glu还原、环化、再还原形成四氢吡咯-2-羧酸NH2+NH+3NH+3(Met:M)(Pro:P)分类二按侧链R基团的极性(及在pH7左右时的解离状态)分为:非极性:甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
生物化学ppt课件
05
生物化学实验技术
Chapter
分光光度法
总结词
基于物质对光的选择性吸收而建立的方法
详细描述
分光光度法是利用物质对光的吸收特性来测定物质浓度的一种方法。通过测量物质在特定波长下的吸光度值,可 以计算出物质的浓度。该方法具有操作简便、准确度高、适用范围广等优点,是生物化学实验中常用的定量分析 方法之一。
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定,包括极性、溶 解度、挥发性等。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间力的一种表现,主要有共价键、离子键和金 属键。
分子间作用力
分子间作用力是影响物质物理性质的重要因素,包括范德华 力、氢键等。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是分子间的转化,遵循质量 守恒和能量守恒定律。
生物化学的应用领域
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ,如疾病诊断、治疗和药物研发
等。
农业
通过研究植物的生理生化过程,改 良作物品种,提高农业生产效率。
工业
生物化学在食品、制药、环保等领 域有广泛应用,如发酵工程、酶工 程等。
02
生物化学基础知识
Chapter
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成,通过共价键连 接,具有固定的空间排列。
蛋白质的结构
蛋白质具有一级、二级、 三级和四级结构,这些结 构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的功能
蛋白质在生物体内发挥着 多种功能,如酶、运输、 结构等。
核酸的结构与功能
核酸的组成
核酸的功能
核酸由核苷酸组成,包括脱氧核糖核 酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA携带遗传信息,RNA在转录和翻 译过程中起关键作用。
大学生物化学最全课件(共83张PPT)
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基,称为氨基端或N-端;在 另一端含有一个游离的-羧基,称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始,以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用,产生不同的颜色反应。这些显色反应,可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
(三)肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
(peptide bond):
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素:热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型:不可逆变性、可逆变性(可复性)
(六)蛋白质的生物学功能
(1)作为酶,蛋白质具有催化功能。
(2)作为结构成分,它规定和维持细胞的构造。
(3)作为代谢的调节者(激素或阻遏物),它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
生物化学PPT课件
Year
机 能
Proteins were thought to carry genetic information
动 态 静Miescher discovered DNA 态 Interweaving of the historical traditions of biochemistry, cell biology, and genetics.
光 学 异 构
手性碳原子引起。 1个手性碳原子上 相连的各原子或基团 的空间排布有两种, 互为镜像,称为对映
体。
对映异构体化学性质几乎完全相同,但使 偏振光的平面旋转相反地方向,但角度相 同。
具有n个手性碳原子的分子,有2n个立体异构体
构 象 异 构
• 由于C–C单键的旋转,使分子中其余原子或基团 的空间取向发生改变,从而产生种种可能的有差 别的立体形象,这种现象称为构象异构。
三、生物化学与相关学科的关系
生物化学与许多学科有着密切联系和交叉 1、利用化学、物理学的原理和技术 研究生物分子的结构、性质。 2、许多生物化学理论(代谢途径和 调控机制)是用微生物作为材料证实 有机化学 的。 生物物理学 3、生理学, 是在生物体的组织和整 生 体水平研究生命进程,涉及生物体内 微生物学 物 有机物的代谢,这也是生物化学的核 心之一。 生理学 化 4、细胞生物学, 研究生物细胞结构、 学 功能,包括细胞内生物分子的作用。 细胞生物学 5、遗传学,研究核酸、蛋白质的生 遗传学 物合成及调控,这也是生物化学必须 讨论的重要课题。
四、生物分子概述
• 碳架是生物分子结构的基础 • 生物分子有复杂的异构现象 • 生物分子中的作用力
• 自然界所有的生物体都由三类物质组成: 水、无机离子、生物分子 • 生物分子泛指生物体特有的各类分子,它 们都是有机物。生物分子是生物体和生命 现象的物质基础。
生物化学 绪论(共46张PPT)
二十一世纪
生命科学的世纪
人口与粮食 健康与疾病 环境与生态 能源与资源
What is life science?
热爱生命而喜欢生命科学是一份天然, 生命科学的三“神”:神秘、神妙、神圣
学习生命科学是一种荣幸和享受
What is life science?
生命的基本特征:
1、细胞是生物的基本单
位
生物体内的生化反应由基因控制
1962年 J.D.沃森(美)、F.H.C.克里克、 M.H.F.威尔金斯(英)
发现核酸的分子结构及其对住处传递的重要性
1968年 R.W.霍利、H.G.霍拉纳、M.W.尼伦伯 格(美)
研究遗传信息的破译及其在蛋白质合
成中的作用
诺贝尔生理或医学奖
1972年 G.M.埃德尔曼(美)、R.R.波特(英)
发明了对生物大分子进行确认和结构分 析的方法和发明了对生物大分子的质谱
分析法
诺贝尔奖
诺贝尔化学奖
2003年 彼得·阿格雷(美)、罗德里克·
麦金农(美) 在细胞膜通道方面做出的开创性贡献。
2004年
阿龙-西查诺瓦、阿弗拉姆-赫尔什 科(以)和伊尔温-罗斯(美)
泛素调节的蛋白质降解
诺贝尔生理或医学奖
counterparts for a mean percent
Fujiyama et al, 2002, Science, 295: 131-134
What is life science?
生命的基本特征:
4、生物具有个体发育和进化的历史
正常的生物都具有从生到死的完整生命 过程,即生活史。
生物个体不断繁衍后代,无数个体失 活史串联起来就构成了生物的进化史, 遗传和变异结合的后果。
《生物化学》全套PPT课件
研究对象
生物大分子(蛋白质、核酸、多糖等 )及其相互作用;生物小分子(氨基 酸、脂肪酸、糖类等)及其代谢;生 物体内能量转化与传递等。
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4
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末到20世纪初,生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来,成为 一门独立的学科。随着科学技术的不断发展,生物化学的研究领域和深度不断 拓展。
胆固醇的生理功能
胆固醇在体内具有多种生理功能,如参与胆汁酸的合成、 构成细胞膜、合成类固醇激素和维生素D等。
胆固醇代谢异常与疾病
胆固醇代谢异常可导致多种疾病的发生,如高胆固醇血症 、动脉粥样硬化等。因此,维持胆固醇代谢平衡对于预防 和治疗相关疾病具有重要意义。
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06 基因表达调控与疾病关系
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入三羧酸循环彻底氧化分解,释放大量能量。
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03
甘油代谢途径
甘油在体内可转化为磷酸二羟丙酮,进而进入糖酵解途径分解产生能量
,或转化为葡萄糖等供能物质。
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磷脂代谢途径探讨
磷脂的合成与分解
磷脂合成主要发生在肝脏和肠黏膜细胞中,以甘油二酯为骨架,通过CDP-甘油二酯途径 合成不同种类的磷脂。磷脂的分解则通过磷脂酶的作用,水解生成甘油、脂肪酸和磷酸等 产物。
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三级结构
整条肽链中全部氨基酸残 基的相对空间位置,包括 结构域、超二级结构等。
四级结构
由多个具有独立三级结构 的亚基组成的复杂空间结 构。
10
蛋白质功能多样性
催化功能
作为酶催化生物体内的化学反应。
运输功能
如载体蛋白,血红蛋白运输氧气等。
营养功能
生物化学绪论ppt课件(完整版)
1953 James D. Watson和Francis H. Crick提出 DNA双螺旋结构模型。
Maurice H.F.Wilkins和Rosalind Franklin发现 DNA螺旋结构。
Frederick Sanger完成胰岛素序列分析。
生化发展大事记
1955 Arthur Kornberg发现E. coli DNA聚合酶。 Mahlon Hoagland证明氨基酸参与蛋白质合成前需要 被活化。
➢ “燃烧”学说(Justus Von Liebig,19世纪20年 代) —动物通过呼吸获取空气中的O2,氧化分解摄 取的食物,产生水和CO2,并且释放热量,保持体 温,维持活力。
➢ 物质代谢概念的产生 —比希将食物分为糖、脂和蛋白质三大类主要
成分,并提出物质,生物化学是一门边缘学科,也是 生命科学领域重要的领头学科。
一、概念:
是研究生物体内化学分子与化学反应的 科学,它在分子水平上探讨生命的本质, 即研究生物体的分子结构与功能、物质 代谢与调节、及其遗传信息传递的分子 基础和调控作用的科学。
生化的初级阶段:生物体内的物质,如糖类、
脂类、蛋白质和核酸等等,它们的组成、结构、 性质、功能等
第一章 绪 论
Introduction to Biochemistry
生物:有生命现象 的物体 —— 新陈 代谢,遗传与繁殖
生物化学ppt课件
核酸的调节与疾病
核酸代谢异常可能引起疾病,如癌症 等,因此核酸代谢的调节对于维持身 体健康至关重要。
CHAPTER 04
生物化学与医学
疾病的发生与生物化学
疾病的发生
生物化学是许多疾病发生的基础,如糖尿病、心 血管疾病、癌症等。这些疾病的形成与生物化学 过程有关,如糖代谢、脂质代谢、蛋白质代谢等 。
生物化学的历史与发展
• 生物化学作为一门独立的学科,起源于20世纪初。早期的生物化学研究主要集中在蛋白质、糖类、脂肪、核酸等生物大分 子的结构和功能方面。随着技术的进步,生物化学逐渐深入到分子水平,对基因表达、蛋白质合成、代谢调控等生命过程 的研究取得了重大突破。近年来,随着生物信息学和系统生物学的发展,对生物化学的研究和应用也进一步扩大和深化。
要支持。
代谢组学技术
通过对生物体内代谢产 物的全面分析,代谢组 学技术能够揭示生物过 程和疾病发生的潜在机
制。
生物化学在医学领域的应用前景
总结词
应用广泛、潜力巨大
药物研发
生物化学对药物研发过程中的靶点筛选、 药效评估等方面具有决定性作用。
疾病诊断
生物治疗
基于生物化学原理的检测方法能够快速、 准确地诊断多种疾病。
营养与健康
生物化学研究营养与健康的关系,如营养不足或过剩对健 康的影响。这些研究为营养学提供理论依据,从而为预防 和治疗营养相关疾病提供帮助。
营养与疾病
生物化学研究营养与疾病的关系,如某些营养素缺乏可能 导致某些疾病的发生。这些研究为预防和治疗这些疾病提 供理论依据。
CHAPTER 05
生物化学的未来与发展
新兴的生物化学技术
第一季度
第二季度
第三季度
第四季度
生物化学课件
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
二氧化碳
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、 四氢叶酸
甲炔基、甲酰基
等一碳单位
尼克酰胺(维生素PP之一)
尼克酰胺(维生素PP之一)
维生素B2 (核黄素) 维生素B2 (核黄素) 维生素B1(硫胺素) 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛(维生素B6之一) 叶酸
辅助因子分类 (按其与酶蛋白结合的紧密程度)
第1大类,氧化还原酶 第1亚类,氧化基团CHOH 第1亚亚类,H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
三、酶的化学本质
❖ 一、蛋白质 ❖ 二、核酸
❖ 单体酶(monomeric enzyme): 由单条肽链构成,仅具有三级结构的酶。
❖ 寡聚酶(oligomeric enzyme): 由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超 滤的方法除去。
辅酶的作用1
参与基团的转移: 氨基------磷酸吡哆醛(Vit B6) 羧基------生物素(biotin)、维生素K 一碳单位------四氢叶酸(folic acid) 甲基------维生素B12 酰基-----辅酶A、硫辛酸
活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外,维持酶活性中心应有
的空间构象所必需。
酶的活性中心常位于酶蛋白分子表面,为含有 较多疏水氨基酸残基,形成疏水性“裂缝”或 “口袋”,形成了利于酶促反应发生的疏水环 境
生物化学--绪论ppt课件
我国的现代生物化学研究起步较晚,由留美、 德、法、英等学者开始主要有吴宪教授,王英睐,曹 天钦,邹承鲁等教授。
1965年上海有机化学研究所汪猷、北京大学邢其 毅教授用化学法人工合成了具有生物活性的结晶牛胰 岛素。
小结:不同学科的合作与交流是推动 生物化学前进的基本因素。多学科合作, 有机化学基础,分离与分析技术的发展, 研究方法与仪器设备的结合,是生化发 展的主要动力。
英国剑桥生物化学中心:论文发表较多,获得资助,成立实验室, 购进新仪器设备,扩大研究队伍,获得 成果。
霍普金斯Sir Frederick Gowwland Hopkins, 1861-1947, 发现维生 素,色氨酸,谷胱甘肽等。成立学派。 德国在生理化学及有机化学方面有突出贡献的科学家有:
Emil Fischer 1852-1919,普鲁士化学家研究糖 嘌呤类物质,合成了 苯肼,确定了糖的分子结构,也从事蛋白质、酶的研究。
十九世纪德国的生物化学、有机化学 等领域领先于世界各国,美国等落后于 德国,德国生物化学较强的大学有: Leipzigs大学和Heidelbergs大学。
二十世纪:德、美、英、法等国相继成立生物化学 研究中心,在蛋白质、酶、维生素、激素及代谢、氧化 取得较大进展,各国政府及投资家重视生物化学的研究, 条件改善。
发酵工业:新陈代谢,酒精,氨基酸,抗菌素,酶等 基因工程、蛋白质工程及酶工程:具有治疗作用的各种
干扰素,重组产品如水蛭素,t-PA, endostatin等。 农业:产品品质改良,生物农药,生物肥料,农产品加
工与贮藏,如棉花基因改良,抗旱抗盐耐碱植物, 植物育苗与脱毒,转基因食品等。
人类基因组计划的成功实施:
生物化学的发展前景
借助于现代科技成果,高速发展生化理 论与技术,促进生物学理论技术及生物 工程学的发展。
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目录
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
目录
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
目录
三、蛋白质的分类
* 根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 * 根据蛋白质形状 纤维状蛋白质
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全,被称为氨基酸残基(residue)。
目录
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端
N 末端:多肽链中有自由氨基的一端
末端:多肽链中有自由羧基的一端
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
目录
(二) 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
目录
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
目录
(一)氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
目录
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
The Molecular Component of Protein
目录
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有 碘。
目录
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,
glutamic acid
精氨酸
arginine
Arg
R
10.76
组氨酸
histidine
His
H
7.59
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 (亚氨基酸)
CH2 CH2
CH2 CHCOONH2+
目录
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
-OOC-CH-CH
+NH 3
-HH
+NH
3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH -CH-COO 2 2
+NH 3
二硫键
胱氨酸
目录
(二)氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质,其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一 pH 的溶液中,氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为 兼性离子,呈电中性。此时溶液的 pH 值 称为该氨基酸的等电点。
目录
R CH COOH NH2
+OH+OH R CH COOR CH COO-
R CH COOH +H+ NH3+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
目录
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基,所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
5.89 5.68 5.66 5.07 5.74 5.41
谷氨酰胺
苏氨酸
glutamine
threonine
Gln
Thr
Q
T
5.65
5.60目 录
目录
3. 酸性氨基酸 天冬氨酸 aspartic acid 谷氨酸 4. 碱性氨基酸 赖氨酸 lysine Lys K
9.74
Asp Glu
D E
2.97 3.22
目录
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
目录
肽键
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨 基酸缩合则形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
芳香族氨基酸的紫外吸收
目录
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成 蓝紫色化合物,其最大吸收峰在 570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。
目录
二、肽
(一)肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的 - 氨基脱水缩合 而形成的化学键。
含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子,占人体干重的 45%,某些组织含量更
高,例如脾、肺及横纹肌等高达80%。
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2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1)作为生物催化剂(酶)
2)代谢调节作用
3)免疫保护作用
4)物质的转运和存储
5)运动与支持作用 6)参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
目录
第一节
蛋 白 质 的 分 子 组 成
生物化学
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
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二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质; 细胞的各个部分都含有蛋白质。
只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以
下公式推算出蛋白质的大致含量: 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
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一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种,但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种,且均 属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
目录 目录
2. 极性中性氨基酸 色氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 tryptophan serine tyrosine cysteine methionine asparagine Try Ser Try Cys Met Asn W S Y C M N