生物化学全套课件
生物化学(共45张PPT)
(四)、多糖类
1、来源于植物的具有一定生物活性和药理作用的多糖。
黄芪多糖、人参多糖、刺五加多糖、麦麸多糖、黄精多糖、 昆布多糖、菊糖、褐藻多糖、波叶多糖、茶叶多糖、葡萄皮脂多 糖、麦秸半纤维素B、针裂蹄多糖、酸多糖、枸杞多糖、当归多 糖、人参多糖、地衣多糖
和有机溶剂,分子量从几十~几百万。浓碱处理 可是其部分或全部脱掉乙酰基而成为几丁质( chitosan),该产品可溶于烯酸。
3、用途
药物辅料:人造皮肤、手术缝合线(不用拆线)
络合回收金属离子(贵重金属离子)
降血脂、消炎、杀菌剂(伤口愈合剂)
食品添加剂(保鲜剂)
同样具有保湿作用、也大量用于化妆品中。
糖类的生物活性及药理作用
三、纤维素
CH2OH
O
CH2OH O
O OH
O OH
OH
OH
α -1,4
OH
OH
O
O CH2OH β -1,4
CH2OH O
OH
OH
淀粉
纤维素
2、纤维素的生物学功能 (1)作为植物、动物或细菌细胞的外壁支撑和保护的
物质,促使细胞保持足够的扩张韧性和刚性。
(2)作为生物圈中维持自然界能量和营养物质稳恒的贮 藏物质。
2、直链淀粉
(1)占天然淀粉量的20%~30%,药物辅料 中的可溶性淀粉(冲剂中一般用)就是这 一种。
(2)MW在50,000左右。
(3)结构:以 代表淀粉, 代表二个D -葡萄糖残基通过α-1,4糖苷键连接,则 直链淀粉的结构为:
3、支链淀粉
(1)占天然淀粉量的70%~80%。 (2)MW=1百万左右. (3)结构:主链与直链淀粉一样,以通过α-1,4糖苷键
(2)贮能多糖:在体内作为贮能形式存在, 如淀粉和糖原,在需要是可通过生物体内酶 系统的作用,分解释放出单糖以供应能量。
生物化学全套课件
COOH
COO+H N—C —H 3 α
H2N—Cα—H R
不带电形式
R
两性离子形式
Cα如是不对称C(除Gly),则:
1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋(-)或右旋(+)]
亚氨基酸 氨基酸中含有的不是氨基而是 亚氨基,称之为亚氨基酸,比 如脯氨酸
(二)氨基酸的分类
Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOH
21
25
30
牛胰岛素的化学结构
核糖核酸酶的一级结构
肽键的形成
肽——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。 氨基酸之间脱水后形成的键称肽键(酰胺键)。
二肽;
多肽;
寡肽;
(二)蛋白质的空间结构(构象、高级结构)
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类,所有蛋白质都由20种标准氨基 酸(20 standard am9种氨基酸具有一 级氨基(-NH3+)和羧基(-COOH)结合到α碳 原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原子 和各种侧链(R);Pro具有二级氨基(α-亚氨 基酸)
非极性疏水性氨基酸 丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮 氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe) 、色氨 酸(Trp)、蛋氨酸(Met) 非电离极性氨基酸 1)甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸 (Cys) 酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln) 带负电【酸性】 天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu) 带正电【碱性】 赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)
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第一节 核酸的分子组成 第二节 核酸的分子结构 第三节 核酸的理化性质
第一节 核酸的分子组成 一、核酸的元素组成
组成核酸的元素主要有C、H、O、N、P等,其中磷的 含量较恒定,大约占9%-10%因此,可利用这一元素组成 特点,通过测定生物样品中P的含量来推算核酸的含量。
第一节 核酸的分子组成 二、核酸的基本组成单位—核苷酸
第三节 核酸的理化性质 一、紫外吸收性质
核酸分子中的嘌呤和嘧啶碱基含有共轭双键结构,能强烈吸收紫外光,且在 260 nm处有最大吸收峰。根据这一性质可以对核酸进行定性和定量分析。细胞内 核酸常与蛋白质结合存在,蛋白质的最大吸收峰在280 nm处,因此可以利用260 nm和280 nm的吸光度比值来判断核酸样品的纯度,DNA纯品比值为1.8 ,RNA纯品 比值为2.O。
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
•(一)戊糖
第一节 核酸的分子组成
•(二)碱基
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
➢(三)核苷
第一节 核酸的分子组成
•(四)核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成 三、体内某些重要的游离核苷酸
•(一)多磷酸核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第二节 蛋白质的分子结构 三、蛋白质的结构与功能的关系
➢ (一)蛋白质 一级结构与功能 的关系
第二节 蛋白质的分子结构
➢(二)蛋白质空间结构和功能的关系
第三节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离和等电点
第三节 蛋白质的理化性质
第三节 蛋白质的理化性质 二、蛋白质的胶体性质
ห้องสมุดไป่ตู้
第三节 蛋白质的理化性质
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的理化性质 第四节 蛋白质的分类
生物化学教学课件ppt
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等,影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程,遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放,可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐,酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科,主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成,通过化学键连接, 具有空间构型和电子分布,决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定,包括极性 、溶解度、挥发性等,影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力,分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质,具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA,它们由核苷酸组成,具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ,二级结构决定了核酸的双螺旋结构,三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
生物化学课件完整版(极其详细)
第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质?α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)O[肽键:—C—NH—也叫酰胺键]二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体复制酶)、记忆、疾病防御—抗体。
应用:固体酶的工业应用(联于水不溶性树脂上)、脱(纺织品)浆(淀粉酶)、生化制药,蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等,都是利用蛋白质的催化作用,蛋白质生物芯片(贮存信息量大,将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上,能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白),进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成:C(50-55%)、H(6-8)、O(20-30%)、N(15-18)、S(半胱aa)(0-4%)有的还含有P(酪蛋白)、Fe、Zn、Mo(钼Fe蛋白)、Cu、I,特别是含N量都很接近,平均为16% 。
所以,测出含N量×6.25(100/16 蛋白质系数)即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种,除Pro外均为α—aa ,除甘氨酸外,都有D、L两种异构体(α(Leu : L 支链aa)—碳原子为不对称碳原子)所以有旋光性。
投影式如下:COOHCOOH H 2N — C —H H —C —NH 2R L —α D —αaa 的分类方法: (一)氨基酸的种类分类一 根据侧链基团R 的化学结构分为四类: 第一类 脂肪族aa :侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基(中性):一氨基一羧基aa 中共九种:H — CH — COOH CH 2— CH — COO - CH 2— CH — COO - NH 2 OH NH +3 SH NH +3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH 3— CH — COO -CH 3— CH — CH — COO -CH 3— CH — CH — COO - NH +3 OHNH +3 CH 3NH +3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa)CH 3— S — CH 2— CH 2— CH — CُO -CH 3— CH — CH 2— CH — كOُ- NH +3CH 3 NH +3CH 3— CH 2—CH — CH — COO - CH 3 NH +3(Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2— CH — COO——OOC — CH 2— CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asp:D) (Glu:E)O O(Met :M )H 2N — C — CH 2— CH — COO — H 2N — C — CH 2— CH 2— CH — COO —NH +3NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa (碱性: —NH 2>-COOH )H 3N +— CH 2(CH 2)3— CH — COO —H 2N — C — NH —(CH2)3— CH —COO —NH 3+ NH 2+ NH 3+(Lys:K )(Arg:R)第二类 芳香族aa (含有苯环的化合物叫做芳香族化合物,有的包括Trp ):— CH 2— CH — COO — HO —— CH 2— CH — COO —(Phe:F) (丙aa 取代) (Tyr:Y)第三类 杂环aa :HC C —CH 2—CH —COO—………—CH 2— CH — COO—…HN + NH NH +3 NH +3CH(His:H 咪唑基) (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸,也称杂环亚氨基酸:由Glu 还原、环化、再还原形成-2-羧酸2(Pro:P)分类二 按侧链R 基团的极性(及在pH7左右时的解离状态)分为: 非极性:甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
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05
生物化学实验技术
Chapter
分光光度法
总结词
基于物质对光的选择性吸收而建立的方法
详细描述
分光光度法是利用物质对光的吸收特性来测定物质浓度的一种方法。通过测量物质在特定波长下的吸光度值,可 以计算出物质的浓度。该方法具有操作简便、准确度高、适用范围广等优点,是生物化学实验中常用的定量分析 方法之一。
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定,包括极性、溶 解度、挥发性等。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间力的一种表现,主要有共价键、离子键和金 属键。
分子间作用力
分子间作用力是影响物质物理性质的重要因素,包括范德华 力、氢键等。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是分子间的转化,遵循质量 守恒和能量守恒定律。
生物化学的应用领域
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ,如疾病诊断、治疗和药物研发
等。
农业
通过研究植物的生理生化过程,改 良作物品种,提高农业生产效率。
工业
生物化学在食品、制药、环保等领 域有广泛应用,如发酵工程、酶工 程等。
02
生物化学基础知识
Chapter
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成,通过共价键连 接,具有固定的空间排列。
蛋白质的结构
蛋白质具有一级、二级、 三级和四级结构,这些结 构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的功能
蛋白质在生物体内发挥着 多种功能,如酶、运输、 结构等。
核酸的结构与功能
核酸的组成
核酸的功能
核酸由核苷酸组成,包括脱氧核糖核 酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA携带遗传信息,RNA在转录和翻 译过程中起关键作用。
大学生物化学最全课件(共83张PPT)
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基,称为氨基端或N-端;在 另一端含有一个游离的-羧基,称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始,以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用,产生不同的颜色反应。这些显色反应,可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
(三)肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
(peptide bond):
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素:热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型:不可逆变性、可逆变性(可复性)
(六)蛋白质的生物学功能
(1)作为酶,蛋白质具有催化功能。
(2)作为结构成分,它规定和维持细胞的构造。
(3)作为代谢的调节者(激素或阻遏物),它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
生物化学课件完整版极其详细
生物化学课件完整版极其详细Revised by BLUE on the afternoon of December 12,2020.第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)[肽键:—C—NH—也叫酰胺键]二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体复制酶)、记忆、疾病防御—抗体。
应用:固体酶的工业应用(联于水不溶性树脂上)、脱(纺织品)浆(淀粉酶)、生化制药,蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等,都是利用蛋白质的催化作用,蛋白质生物芯片(贮存信息量大,将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上,能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白),进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成:C(50-55%)、H(6-8)、O(20-30%)、N(15-18)、S(半胱aa)(0-4%)有的还含有P(酪蛋白)、Fe、Zn、Mo(钼Fe蛋白)、Cu、I,特别是含N量都很接近,平均为16% 。
所以,测出含N量×(100/16 蛋白质系数)即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种,除Pro外均为α—aa ,除甘氨酸外,都有D、L两种异构体(α—碳原子为不对称碳原子)所以有旋光性。
投影式如下:COOH COOHH2N — C —H H —C —NH2R R L—α D —αaa的分类方法:(一)氨基酸的种类分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类:第一类脂肪族aa:侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基(中性):一氨基一羧基aa中共九种:H — CH — COOH CH2— CH — COO- CH2— CH — COO-NH2 OH NH+3SH NH+3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH3— CH — COO- CH3— CH — CH— COO- CH3— CH — CH — COO-NH+3OH NH+3CH3NH+3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa) O(Leu: L 支链aa) CH 3 — S — CH 2 — CH 2 — CH — C?O - CH 3 — CH — CH 2 — CH — O -NH +3 CH 3 NH +3CH 3 — CH 2 — CH — CH — COO - CH 3 NH +3 (Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2 — CH — COO ——OOC — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3 (Asp:D) (Glu:E)O OH 2N — C — CH 2 — CH — COO — H 2N — C — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa (碱性: —NH 2>-COOH )H 3N + — CH 2(CH 2)3 — CH — COO —H 2N — C — NH —(CH2)3— CH — COO—NH 3+ NH 2+ NH 3+ (Lys:K ) (Arg:R)第二类 芳香族aa (含有苯环的化合物叫做芳香族化合物,有的包括Trp ):— CH 2 — CH — COO —HO — — CH 2 — CH — COO —(Phe:F) (丙aa 取代) (Tyr:Y) 第三类 杂环aa :HC C —CH 2 —CH —COO —………— CH 2 — CH — COO —…HN + NH NH +3 N NH +3 CH(His:H 咪唑基) (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸,也称杂环亚氨基酸:由Glu 还原、环化、再还原形成NH +3 NH +3 (Met:M)—COO—四氢吡咯-2-羧酸NH2+(Pro:P)分类二按侧链R基团的极性(及在pH7左右时的解离状态)分为:非极性:甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
生物化学ppt课件
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生物化学
生物化学
第一章 蛋白质化学 第二章 酶化学 第三章 维生素与辅酶 第四章 生物氧化 第五章 糖代谢 第六章 脂代谢 第七章 核酸的生物化学 第八章 蛋白质代谢 第九章 代谢的调节控制
绪论
▪ 生物化学的概念 ▪ 生物化学研究的主要内容 ▪ 生物化学的研究对象 ▪ 生物化学与其他学科的关系 ▪ 生物化学的发展简史 ▪ 生物化学学习方法及参考用书
2 研究它们在生物体内的化学变化及与外界进行 物质和能量交换的规律,即物质代谢和能量代谢 --动态生物化学
3 研究这些物质的结构、代谢和生物功能与复杂 的生命现象之间的关系--功能生物化学
4 生物体遗传信息的传递、表达及代谢调节
三、生物化学的研究对象
1、以所研究的生物对象之不同 动物--动物生物化学 植物--植物生物化学 微生物--微生物生物化学
(一) 学习方法
• 在理解的基础上掌握生物化学的基本原理 • 注重生物化学理论研究的思路和方法 • 结合专业实际或生活实际理解所学知识 • 强化实验技能学习及实际操作能力锻炼 • 善于总结思考并勤于练习
(二)教材及参考书
教材: 金凤燮,生物化学,中国轻工出版社,2005年
参考书:
1.魏述众:生物化学,中国轻工出版社 2.王镜岩等编:生物化学(上、下),人民教育出版社 3.聂剑初等:生物化学简明教程,高教出版社 4. Biochemistry. Worthpublishers.Inc. 5.沈仁权,生物化学教程,高等教育出版社 6.大连轻工业学院主编:生物化学(工业发酵专业用)轻 工出版社85年出版 7.郑集等:普通生物化学(第三版),高教出版社,1998 年出版
生理机能的协调关系,从而对一定的 生理机能给以化学解释。
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04 糖代谢途径与调控机制
糖类概述及分类方法
糖类定义
多羟基醛、多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的 总称。
糖类分类
单糖、低聚糖、多糖。
糖类生物学作用
提供能量;物质代谢的碳骨架;细胞的组成成分。
糖无氧氧化过程剖析
糖无氧氧化定义
在无氧条件下,葡萄糖经分解代谢为乳酸或乙醇的过程。
糖无氧氧化过程
葡萄糖磷酸化;异构化;裂解;还原。
质谱法
利用蛋白质分子在电场或 磁场中的运动规律进行测 定。
cDNA测序法
通过测定编码蛋白质的 cDNA序列,间接推断蛋 白质序列。
蛋白质高级结构类型及特点
二级结构
主要依靠氢键维持的局部 空间结构,包括α-螺旋、 β-折叠等。
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残 基的相对空间位置,包括 结构域、超二级结构等。
脂类分类方法
根据化学结构和性质,脂类可分为简单பைடு நூலகம்质(如脂肪酸、甘油酯等) 和复合脂质(如磷脂、糖脂等)。
脂类在生物体内的分布
不同生物体内的脂类分布有差异,如动物体内主要储存甘油三酯, 而植物体内则以脂肪酸为主。
甘油三酯分解代谢过程剖析
01
甘油三酯的分解代谢途径
甘油三酯在体内主要通过脂肪酶的催化作用分解为甘油和脂肪酸,进而
糖异生作用及其生理意义
糖异生定义
非糖物质转变为葡萄糖或糖原的 过程。
糖异生过程
乳酸、甘油、生糖氨基酸等转变为 葡萄糖或糖原。
糖异生生理意义
维持血糖恒定;补充或恢复肝糖原 储备;利用乳酸。
05 脂类代谢途径与调控机制
脂类概述及分类方法
脂类定义及主要功能
脂类是生物体内重要的有机化合物,包括脂肪、磷脂、固醇等, 主要功能是储存能量、构成生物膜、参与信号传导等。
生物化学ppt课件
核酸的调节与疾病
核酸代谢异常可能引起疾病,如癌症 等,因此核酸代谢的调节对于维持身 体健康至关重要。
CHAPTER 04
生物化学与医学
疾病的发生与生物化学
疾病的发生
生物化学是许多疾病发生的基础,如糖尿病、心 血管疾病、癌症等。这些疾病的形成与生物化学 过程有关,如糖代谢、脂质代谢、蛋白质代谢等 。
生物化学的历史与发展
• 生物化学作为一门独立的学科,起源于20世纪初。早期的生物化学研究主要集中在蛋白质、糖类、脂肪、核酸等生物大分 子的结构和功能方面。随着技术的进步,生物化学逐渐深入到分子水平,对基因表达、蛋白质合成、代谢调控等生命过程 的研究取得了重大突破。近年来,随着生物信息学和系统生物学的发展,对生物化学的研究和应用也进一步扩大和深化。
要支持。
代谢组学技术
通过对生物体内代谢产 物的全面分析,代谢组 学技术能够揭示生物过 程和疾病发生的潜在机
制。
生物化学在医学领域的应用前景
总结词
应用广泛、潜力巨大
药物研发
生物化学对药物研发过程中的靶点筛选、 药效评估等方面具有决定性作用。
疾病诊断
生物治疗
基于生物化学原理的检测方法能够快速、 准确地诊断多种疾病。
营养与健康
生物化学研究营养与健康的关系,如营养不足或过剩对健 康的影响。这些研究为营养学提供理论依据,从而为预防 和治疗营养相关疾病提供帮助。
营养与疾病
生物化学研究营养与疾病的关系,如某些营养素缺乏可能 导致某些疾病的发生。这些研究为预防和治疗这些疾病提 供理论依据。
CHAPTER 05
生物化学的未来与发展
新兴的生物化学技术
第一季度
第二季度
第三季度
第四季度
精品课件-生物化学PPT课件
生物化学 的概念
生物化学是阐明生物分子是如何相互作用而形成 复杂而高效的生命现象的科学。
生物化学是一门运用化学的原理和方法研究生命 现象的本质,揭示生命奥秘的科学。
简单地说生物化学就是生命的化学。
生物化学的 研究内容
① 研究构成生物体的分子基础生物分子的 化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学阶段:奠基时期(20世纪初-1950年)
由于分析鉴定技术的进步,尤其是放射性同位素示踪技术的 应用,生物化学进入深入发展时期。 –科学家对生物物质代谢进行了广泛深入的研究,基本阐明:
(1)酶的化学本质 (2)与能量代谢有关的物质代谢途径
机能生物化学阶段:大发展时期(1950- )
素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等。 其余都是某些生物小分子的聚合物,分子量很大,一
般在一万以上,有的高达1012,因而称为生物大分子,
如 多糖、脂、核酸和蛋白质。
1、碳架是生物分子结构的基础
• 碳元素一般占细胞干重的50%以 上。
• 碳原子既难得到电子,又难失去 电子,最适于形成共价键。
• 碳原子成键能力很强,且是四面 体构型,因此它自相结合可以形 成结构各异的生物分子骨架(碳 架)。
– 科学家对生物的研究已从整体水平逐步深入到细胞、 亚细胞、分子水平。伴随实验手段、技术(电镜、超 离心、色谱、电泳等)的不断改进,使得对生物大分 子结构及功能的研究也更加深入。
– 50年代以后生物化学迅猛发展,每年的诺贝尔生理 学/医学奖和化学奖的大部分奖项都是与生物化学领 域相关的。
– 美国、法国、德国、英国在近代生物化学发展史贡献 突出。
5、遗传学,研究核酸、蛋白质的生 物合
生物化学的应用
生物化学的原理和技术在生产实践中也得到 广泛的应用。如与农学、某些轻工业(如制药、酿 造、皮革、食品等)、医学都有密切关系,很多问 题都需要从生化的角度、利用生化的方法才能了 解。
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生物化学的应用领域
01
02
03
04
医学研究
生物化学在医学领域中发挥着 重要作用,如疾病诊断、药物
研发和生理机制研究等。
农业生产
通过生物化学手段改良作物品 质、提高产量,以及研发新型
肥料和农药。
环境保护
利用生物化学方法处理环境污 染问题,如水体净化、土壤修
复等。
生物技术产业
生物化学在生物技术产业中具 有广泛应用,如基因工程、蛋
合成生物学
合成生物学是新兴的交叉学科,旨在设计和构建人工生物系统,实现新功能或 优化现有功能。通过合成生物学,科学家可以创建定制化的微生物,用于生产 燃料、药物和其他有用物质。
纳米技术与生物医学应用
纳米药物
纳米药物利用纳米技术将药物包裹在 纳米载体中,以提高药物的靶向性、 稳定性和生物利用度,降低副作用。 纳米药物在癌症治疗、疫苗开发等领 域具有广泛应用前景。
生物合成与分解代谢
生物合成
生物合成是指生物体利用简单无机物和单糖等合成复杂有机 物的过程。生物合成包括脂肪酸、蛋白质、核酸等物质的合 成。这些合成过程需要经过一系列酶促反应的完成。
分解代谢
分解代谢是指生物体将大分子有机物分解成小分子有机物和 无机物的过程。这些分解过程包括糖酵解、柠檬酸循环和氧 化磷酸化等。分解代谢是生物体获取能量和合成物质的重要 途径。
结论总结
根据实验结果和讨论,总结实验的结论,指 出研究的局限性和未来研究方向。
结果讨论
对实验结果进行深入分析和讨论,探讨结果 的合理性和科学性。
结论应用
探讨实验结论在实际生产和科研中的应用价 值和意义。
05
生物化学前沿研究
基因编辑与合成生物学
生物化学全套大全PPT可编辑
(二) -螺旋
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(三)-折叠
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(四)-转角和无规卷曲
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
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(五)模体
在许多蛋白质分子中,可发现二个或 三个具有二级结构的肽段,在空间上相互 接近,形成一个特殊的空间构象,被称为 模体(motif)。
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钙结合蛋白中结 合钙离子的模体
(二) 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
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H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
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2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
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三、蛋白质的分类
* 根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全,被称为氨基酸残基(residue)。
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* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端:多肽链中有自由氨基的一端 C 末端:多肽链中有自由羧基的一端
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N末端
C末端
牛核糖核酸酶
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CH2
CHCOONH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
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(一)蛋白质的一级结构(化学结构)
一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,即氨 基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中,这种序列是 由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共 价键(covalent bonds)主要指肽键(peptide bond)和二 硫键(disulfide bond)
平行
N
N
C
C
R
R
R
反平行
C
N
β-折叠片中,相邻多肽链平行或反平行(较稳定)。
β折叠和β转角
(3)β-转角(β-turn)
为了紧紧折叠成紧密的球蛋白,多肽链常常反转方向,成 发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四 个氨基酸的氨基氢上。 O R
1CH—C N — C R CH 2 O H N—H O=C 3CH O H R N C—4CH—N H R
生物化学
生物化学课件
第一章 蛋白质化学
蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构
提要
蛋白质分子结构与功能的关系
蛋白质的性质
蛋白质的分类
蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸 按一定的序列通过酰胺键(肽键) 缩合而成的,具有较稳定的构象 并具有一定生物功能的大分子。
一、蛋白质的生物学意义
非极性R基团氨基酸
不带电荷极性R基团氨基酸
带电荷R基团氨基酸
第二节、 蛋白质的结构
蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质 中,多肽链折叠形成特殊的形状(构象)(conformation)。 在结构中,这种构象是原子的三维排列,由氨基酸序列决定。 蛋白质有四种结构层次:一级结构(primary),二级结构 (secondary),三级结构(tertiary)和四级结构(quaternary) (不总是有)。
COOH
COO+H N—C —H 3 α
H2N—Cα—H R
不带电形式
R
两性离子形式
Cα如是不对称C(除Gly),则:
1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋(-)或右旋(+)]
亚氨基酸 氨基酸中含有的不是氨基而是 亚氨基,称之为亚氨基酸,比 如脯氨酸
(二)氨基酸的分类
1. 生物体的组成成分 2. 酶 3. 运输 4. 运动 5. 抗体 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构
二、蛋白质的元素组成
C(50~55%)、H(6~8%)、O(20~23%)、 N(15~18%)、 S(0~4%)、…
N的含量平均为16%——凯氏(Kjadehl) 定氮法的理论基础
非极性疏水性氨基酸 丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮 氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe) 、色氨 酸(Trp)、蛋氨酸(Met) 非电离极性氨基酸 1)甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸 (Cys) 酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln) 带负电【酸性】 天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu) 带正电【碱性】 赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类,所有蛋白质都由20种标准氨基 酸(20 standard amino acids)组成。
(一)氨基酸的结构通式:19种氨基酸具有一 级氨基(-NH3+)和羧基(-COOH)结合到α碳 原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原子 和各种侧链(R);Pro具有二级氨基(α-亚氨 基酸)
β-转角经常出 现在连接反平 行β-折叠片的 端头。
(4)自由回转
没有一定规律的松散肽链结构。酶的活性部位。
2. 超二级结构和结构域
超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相 互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合 体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象 层次。
——蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽 链的走向。
1. 蛋白质的二级结构
——指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式 (1)α-螺旋(α-helix) Pauling和Corey于1965年提出。 结构要点:
1)螺旋的每圈有3.6个氨基酸,螺旋间距离为0.54nm,每 个残基沿轴旋转100°。 2)每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢 形成氢键(hydrogen bond),氢键的走向平行于螺旋轴, 所有肽键都能参与链内氢键的形成。 O H H 3.613 (ns) —C—(NH—C—CO)3 N—
Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOH
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牛胰岛素的化学结构
核糖核酸酶的一级结构
肽键的形成
肽——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。 氨基酸之间脱水后形成的键称肽键(酰胺键)。
二肽;
多肽;
寡肽;
(二)蛋白质的空间结构(构象、高级结构)
A链
1 5
—S————S—— 6 7 S S 5 7 10 15 10 11 15 20 S S 19 20 21
HGly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-AsnOH
B链
1
HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His- Leu-Val- Glu- Ala- Leu- Tyr –Leu -Val-Cys-GlyRຫໍສະໝຸດ α-螺旋的四种不同的表示形式
(2)β-折叠结构(β-pleated sheet)
是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列,依靠相邻肽链 上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面 性使多肽折叠成片,氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。 R Cα Cα Cα R Cα Cα R Cα N C
凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化 剂的条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐,然后在 碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收,再 以标准碱滴定,就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒 定,可由其氮量计算蛋白质含量,故此法是经典的蛋白质定量方法。