生化课堂测验答案整理

1.作为甲基供体的氨基酸有：

2.形成二硫键的氨基酸有：

3.非极性氨基酸的疏水性最强的是：

4.芳香族氨基酸的特点：

5.能形成氢键的氨基酸有：

6.柔性最强的氨基酸是：

7.活性中心中常出现的氨基酸是：

8.所有的氨基酸都有旋光性吗，哪个没有：

9.Pro氨基酸的特点：alpha-氨基成环，在蛋白质空间结构中有重要作用。

1.等电点PI、isoelectric point：当外液ph等于某一ph值时，氨基酸所带正电荷与负电

荷相等，氨基酸不带电，此时的ph值为该氨基酸的等电点。氨基酸在等电点状态下溶解度最小ph比pi小时，氨基酸向正极移动。

2.兼性离子zwitterion或偶极离子dipolar ion：R基不含可解离基团的氨基酸溶于中性

的水中，占优势的分子形式是兼性离子。

3.肽键peptide bond：由一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成

的结构。

4.二硫键disulfide bond：两个巯基氧化形成二硫键，通常在两个半胱氨酸之间形成它

在蛋白质的三维结构的形成上有着重要作用。

5.Edman降解Edman degradation：降解试剂pitc和肽链反应并标记除去一个n端残基，

而肽链上的其余肽键不被水解。新暴露出的n端残基可继续反应。循环进行而测出氨基酸序列。

6.质谱法mass spectrometry MS：通过测定高精度的分子质量和样品分子裂解产生的碎

片质量，来获取有价值的结构信息

7.氨基酸分类：非极性R基：G,A,P,V,L,I,M.极性R基：S,T,C,N,Q.芳香族R基：F,Y,W.带正

电：K,R,H.带负电：D,E.

8.蛋白质测序的常用方法和原理：分解成肽链后，可用：直接测序分析N端残基：DNS-CL

标记N端，发出黄绿色荧光；sanger标记N端残基；edman标记N端残基。酶解法：用蛋白酶将蛋白质裂解为多个肽段。化学法：用溴化氰切割肽键。质谱法：见上。

（构型configuration-12、构象15、四大相互作用-18。

蛋白质的水解40、茚三酮反应-51、色谱-55、离子交换层析-58、一二三级结构-67。）

蛋白质的结构

1.域domain或结构域structural domain：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三

级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。

2.二面角dihedral angle：两个肽平面相交的角（肽平面指肽键具有双键性质不能旋转而与

其周围一起六个原子构成的平面）

3.膜体motif或超二级结构super-secondary structure或折叠模式fold：两个或多个相邻的

二级结构单元和它们的连接部件组合在一起，相互作用，在蛋白质中充当三级结构的元

件。

4.肽平面Peptide plane：肽键具有双键性质不能旋转而与其周围一起六个原子构成的刚性

平面。

5.蛋白质折叠protein folding：蛋白质通过一定方式折叠从肽链形成三维结构的过程。

6.拉式构象图Ramachandran diagram：根据蛋白质中非共价键合原子间的最小接触距离，

确定了哪些二面角（phi、psi）所确定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以phi为横坐标，以psi为纵坐标在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图（简化版：以二面角的phi和psi为横纵坐标，将其所确定的而且被实际所允许的构象在坐标图上标出的坐标图。）

7.盐析Salting out：蛋白质在高浓度盐中溶解度降低而从溶液中析出的现象，它是可逆的。

8.分子伴侣Chaperon或molecular chaperone：分子伴侣通过抑制新生肽链的不恰当的聚集

和与其他蛋白质的不合理的结合，协助多肽链的结合。

9.亲和层析affinity chromatography：通过蛋白质分子对其配体分子具有特异性识别能力而

建立起来的纯化方法。

10.凝胶过滤层析gel filtration chromatography：根据蛋白质的大小进行分离的层析方法。分

子大的蛋白质不能进入层析柱中的多孔网状结构，而小分子的蛋白质可以，使得分子量不同的蛋白质所走过的路程不同，而达到了分离蛋白质的目的。

11.Alpha-helix和beta-sheet的特点：

alpha-helix：phi为-57，psi为-48，几乎都是右手螺旋；每3.6个氨基酸上升一圈，一圈高度为0.54；侧链基团向外；相邻螺圈之间形成氢键，氢键几乎与轴平行。

Beta-sheet：多肽主链锯齿状折叠；侧链基团交替分布在面的两侧；相邻肽链之间形成氢键，与长轴垂直。（有反平行式和平行式）

12.测定蛋白质三维结构的方法有：X-ray衍射；NMR核磁共振；single particle cryo-EM单粒

子冷冻电镜。

维系三维结构依靠的作用力是：氢键，氨基酸S，N；范德华力，gly；疏水相互作用，leu；

离子相互作用，arg；二硫键，cys。

酶动力学

1.反应速度reaction velocity：用单位时间内底物浓度的减少量或产物浓度的增加量来表示。

2.转换数turnover number：Kcat，是酶最大催化活力的量度。定义为：当酶被底物饱和时，

每秒钟每个酶分子或每个活性部位将底物转化为产物的分子数。

3.过渡态理论transition state theory：化学反应不仅需要经过碰撞而且必须经过一个短暂的

过渡态才能形成产物。分子形成过渡态时，活化能降低而容易形成产物。P214

4.辅因子cofactor：蛋白质和金属离子结合形成缀合蛋白质的酶类。

5.底物substrate：被酶催化的反应物。

6.全酶holoenzyme：脱辅酶和辅因子结合后形成的复合物。

7.竞争性抑制competitive inhibition：抑制剂和底物竞争结合酶的结合部位，从而影响底物

与酶的正常结合。

8.酶的专一性enzyme specificity：指酶对作用的反应物和催化的反应有严格的选择性。

9.核酶ribozyme：拥有催化功能的RNA。