蛋白质思考题总汇
生化思考题
\第一章 蛋白质化学思考题1、组成蛋白质的AA 有哪些根据R 基的极性如何对其进行分类根据R 基的极性分：非极性R 基氨基酸共9种，均为中性AA ，疏水R 基AA 。
包括甘氨酸、丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸（蛋氨酸）。
极性R 基氨基酸共11种，均为亲水R 基AA 。
根据R 基在生理pH 下带电与否分：（1）不带电荷的极性R 基AA ：共有6种，均为中性AA 。
包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。
）（2）带负电荷的极性R 基AA ：共有2种，均为酸性AA 。
包括天冬氨酸和谷氨酸。
(3)带正电荷的极性R 基AA ：共有3种，均为碱性AA 。
赖氨酸、精氨酸和组 氨酸。
2 、什么叫pI 有何生物学意义pI ：氨基酸蛋白质中的常见氨基酸：蛋白质的基本组成单位。
共20种。
蛋白中的稀有氨基酸：只在某些蛋白质中存在。
非蛋白质氨基酸：细胞、组织中有，蛋白质中无。
&当氨基酸主要以两性离子形式存在时'（或所带的正负电荷数相等，净电荷等于0，在外电场作用下既不向正极移动，也不向负极移动）所处溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。
当溶液中pH = pI时，AA净电荷为零；pH ＞ pI时，AA带负电；pH ＜ pI 时，AA带正电。
a、可据此利用电泳及离子交换层析法分离氨基酸和蛋白质。
b、等电点时AA的溶解度最小，易沉淀，可据此利用等电点沉淀法分离氨基酸和蛋白质。
.c、等电点时由于净电荷为零，AA在电场中不移动，可据此利用等电聚焦法分离氨基酸和蛋白质。
3 、什么叫Edman 反应有何生物学意义Edman反应（氨基酸与异硫氰酸苯酯的反应）氨基酸的α-NH2与异硫氰酸苯酯（PITC；苯异硫氰酸酯）间的反应。
可用于鉴定多肽或蛋白质的N-端氨基酸。
意义：测N-端；测氨基酸序列；测肽链数目。
—4 、什么叫肽肽单位肽平面二面角肽：氨基酸分子间通过脱去一分子水而相互连接成的链状化合物。
蛋白质化学思考题
第一章绪论1．基因组（genomic）:体现正常细胞功能的全套染色体中的全部基因。
蛋白质组：一种基因组所表达的全套蛋白质, 即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质。
功能基因组：表达一定功能的全部基因所组成的DNA序列，包括编码基因和调控基因。
2．如何理解从基因组－蛋白质组是一个复杂而漫长的里程。
基因组研究可以通过序列预测潜在的基因，从而进行研究。
但遗传信息从DNA传递到蛋白质的过程中，存在着RNA水平和蛋白质水平上遗传信息的加工，使得许多蛋白质很难找到直接对应的ORF，为研究带来困难。
基因组不论大小，其核苷酸的数量总是很明确的。
然而，对蛋白质组来说，大部分蛋白质在合成后都进行化学修饰，如磷酸化、糖基化、酰基化等，这样蛋白质组的蛋白质种类将是基因组基因数目的几倍。
在个体发育的不同阶段或细胞的不同活动时期，细胞内产生的蛋白质种类是不一样的，而且不同蛋白质的寿命不同。
蛋白质的另一个特征是，不同的蛋白质通常分布在细胞的不同部位，它们的功能与其空间定位密切相关。
更为重要的是，许多蛋白质在细胞里不是静止不动的，它们在细胞里常常通过在不同亚细胞环境里的运动发挥作用。
不同蛋白质的相互作用导致了不同的功能，或参与信号转导，或形成蛋白质复合体，成为细胞结构或参与调节转录。
使得我们无法从基因组水平对蛋白质演绎的复杂生命活动加以描述和预测。
DNA链上只有四种碱基排列，蛋白质有20氨基酸组合（不算氨基酸修饰）。
溶解度、稳定性等性质各异。
细胞内蛋白质含量差异，蛋白质之间达106数量级，存在蛋白质类型的干扰。
使得对蛋白质研究较为困难。
虽然蛋白质组学研究的支撑技术（双向凝胶电泳、质谱技术、生物信息学技当前蛋白质组学研究的瓶颈。
所以，从基因组－蛋白质组是一个复杂而漫长的里程。
第二章蛋白质一级结构术等）已经取得了巨大的进步并在蛋白质组学研究中发挥着决定性的作用，但不可否认，低检测力、缺乏快速、高效的手段是1．各种氨基酸的三字母符号和单字母符号甘氨酸（Gly，G）亮氨酸（Leu，L）丙氨酸（Ala，A）异亮氨酸（Ile，I）缬氨酸（Val，V）脯氨酸（Pro，P）丝氨酸（Ser，S）苏氨酸（Thr，T）半胱氨酸（Cys，C）甲硫氨酸（Met，M）天冬氨酸（Asp，D）谷氨酸（Glu，E）天冬酰氨（Asn，N）谷氨酰氨（Gln，Q）赖氨酸（Lys，K）精氨酸（Arg，R）组氨酸（His，H）苯丙氨酸（Phe，F）酪氨酸（Tyr，Y）色氨酸（Trp，W）2．名词解释：同源蛋白质（homologous protein）：一组来自同一祖先，随着进化而分化为具有不同结构但功能相同的蛋白质。
蛋白质等电点测定和沉淀反应思考题
思考题
1、蛋白质沉淀有哪几种方法？哪些是可逆的沉淀反应？
2、乙醇引起的变性与沉淀实验时，其中一管加入pH4.7 醋酸-醋酸钠的缓冲溶液有何目的？
3、通过预习请你简单设计提取核酸过程中可用什么方法去除蛋白质，达到提纯核酸的目的，为什么？
1.答： <1> 蛋白质沉淀的方法：盐析法；有机溶剂沉淀法；等电点沉淀法；低温下用乙醇（或丙酮）；重金属盐沉淀法；生物碱试剂以及某些酸类沉淀法
<2> 低温下用乙醇（或丙酮）；盐析作用
2.答：利用缓冲溶液来维持溶液原来的PH
3.答：酚氯仿抽提出去蛋白质，再用乙醇沉淀得到核酸。
因为酚可以使蛋白质沉淀，离心后位于水相和有机相之间，而核酸溶解于水相。
再加入NaAc和无水乙醇在低温下可以夺取核酸分子周围的水分子，使核酸沉淀。
因为在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。
食品化学思考题—第五章蛋白质
第五章蛋白质一、选择题1、氨基酸在等电点时具有的特点是（C ）。
A、不带正电荷B、不带负电荷C、在电场中不泳动D、溶解度最大2、中性氨基酸的等电点范围是（D ）。
A、7.6~10.6B、6.3~7.2C、2.8~3.2D、5.5~6.33、谷类蛋白质中的限制氨基酸是（ B ）。
A、精氨酸B、赖氨酸C、酪氨酸D、色氨酸4、在强烈的加热条件下，Lys的ε－NH2易与（AB ）发生反应，形成新的酰胺键。
A、天冬氨酸B、谷氨酸C、天冬酰胺D、谷氨酰胺5、赖氨酸为碱性氨基酸，已知pKa1=2.18，pKa2=8.95，pKa3=10.53，则赖氨酸的pI为（ C ）。
A、5.57B、6.36C、9.74D、10.53酸性氨基酸：（1+3）/2；碱性氨基酸：（2+3）/2；不带电，中性：（1+2）/26、易与氧化剂作用而被氧化的氨基酸有（ABCD ）。
A、蛋氨酸B、胱氨酸C、半胱氨酸D、色氨酸7、下列氨基酸中不属于必需氨基酸是（B ）。
A、蛋氨酸B、半胱氨酸C、缬氨酸D、苯丙氨酸8、美拉德反应不利的一面是导致氨基酸的损失，其中影响最大的人体必需氨基酸（A ）。
A、LysB、PheC、Va lD、Leu9、在人体必需氨基酸中，存在ε-氨基酸是（D ）。
A、亮氨酸B、异亮氨酸C、苏氨酸D、赖氨酸10、构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸（A ）。
A、L-α氨基酸B、L-β氨基酸C、D-α氨基酸D、D-β氨基酸11、蛋白质水解时肽的苦味强度取决于（ABC ）。
A、氨基酸的组成B、氨基酸的排列顺序C、水解用酶D、必需AA的含量12、对面团影响的两种主要蛋白质是（ C ）A、麦清蛋白和麦谷蛋白B、麦清蛋白和麦球蛋白C、麦谷蛋白和麦醇溶蛋白D、麦球蛋白和麦醇溶蛋白13、乳蛋白中的蛋白质为（CD ）。
A、结合蛋白B、简单蛋白C、磷蛋白D、球蛋白14、属于大豆蛋白组分的有（ABCD ）。
A、2SB、7SC、11SD、15S15、下列蛋白质中不属于金属蛋白的是（A ）。
生化实验思考题总结
生化实验思考题总结1.蛋白质定量测量的方法有哪些？简要说明其原理。
答：a.紫外吸收，在280nm处有最大吸收峰。
b.定氮法，利用蛋白质中氮元素含量为16%固定比例来测定。
c.分光光度计法，利用OD值和蛋白质浓度成正比的原理。
显色剂为考蓝。
d.双缩脲法。
也是利用显色反应。
e.Folin酚法。
2.如果凝胶过滤层析分离的蛋白质样品中含有多种蛋白质，在各蛋白质分子量已知的情况下，如何判断哪一种蛋白质时所想要的？答：现在假设有三种蛋白质a b c，分子质量a>b>c。
那么，a最先流出，在体积V1处有一个洗脱体积，对应的a的溶液浓度在V1处也最高，就会有一个OD值的峰值。
b c同理。
由不同的OD峰值，对应不同的洗脱体积，就可以筛选出想要的蛋白质。
如果想要b，那么在第二个吸收峰的时候，找到相应的洗脱体积，然后在其附近的所接到的溶液进行选取。
就会得到想要的蛋白质。
3.如果盐析后的样品不经脱盐处理便上样电泳，对其结果有何影响？答：如果没有去除清蛋白里面的盐分，则会使电泳速度下降。
原因在于溶液离子强度太大，蛋白质表面的电荷减少，所以导致电泳速度下降，甚至无法泳动。
4.对电泳所得的结果如何进行定量分析？答：将电泳完毕的样品（凝胶），按条带宽度的分布剪下，分别把每个小块样品用NaOH溶液漂洗，再将漂洗过的溶液进行OD值的测量。
5.使SDS-PAGE具有高分辨率的三个因素是什么？答：浓缩效应。
电荷效应。
分子筛效应。
6.实验所得的各点数据中，哪些易出现较大的误差？答：有两个点。
第一个，在三十秒的点，反应速度太快，时间如果掌握不准，容易出现误差。
另一个，在3min的点，反应速度很慢，斜率小，则倒数大，所以时间掌握不好，也容易出现大误差。
7.假如把碱性磷酸酶对底物的亲和力提高十倍，实验方案该如何修改？答：把底物和酶的浓度都降低。
8.请举出三种提取质粒的方法，并简要说明其中一种方法的原理。
答：碱裂解（要求原理，书上有）；一步法（见书上46，47页有关TELT试剂的内容）；SDS法；煮沸法。
蛋白质思考题总汇
蛋白质思考题总汇蛋白质化学思考题总汇绪论基因组，蛋白质组，功能基因组为什么从基因组到蛋白质组是一个十分复杂而漫长的过程？蛋白质一级结构1、各种氨基酸的三字母符合和单字母符合。
2、名词概念：同源蛋白质、趋异突变、趋同、变异、蛋白质家族、蛋白质超家族、蛋白质、亚家族、单位进化周期、中性突变、蛋白质的一级结构。
3、各种氨基酸的性质与蛋白质空间结构的关系.蛋白质的空间结构1、名词及符号：蛋白质构象、蛋白质二级结构、超二级结构、三级结构、四级结构、结构域、连接条带、无规卷曲、无序结构、α-螺旋、β-折叠、β-转角、EF-手、3.613螺旋、HTH、HLH、b-Zip、motif、Zn指、domain、2、稳定球蛋白构象有哪些的化学键.3、二级结构的类型有哪些？4、举例说明5种motif的结构特征。
蛋白质的分离纯化1.透析、超滤、盐溶、盐析、亲和层析、电泳。
2.如何理解分子筛分离pr的原理。
3.有机溶剂分级分离pr的基本原理。
4.据支持物不同，电泳可分为哪几种类型？5.常用的选择性吸附剂有哪几种？6.哪些物质可作用蛋白质亲和层析的配体？7.测定pr分子量有哪些方法？8.如何理解蛋白质电泳中的浓缩效应，电荷效应及分子筛效应。
9.聚焦法测定pr、pI的基本原理。
10.可用哪些方法来分要蛋白质的N-末端和C-末端AA。
蛋白质转运和修饰1、名词及符号：翻译同步转运、翻译后转运、信号肽、易位子、SRP、I、II型膜蛋白、内部信号序列、分子伴侣、hsp70、内体、靶向序列、靶向班块、网格蛋白、包被体、停靠蛋白、PDI、ARF、COP、内质网分拣信号（KDEL）、核定位信号（PKKKRKV）、过氧化体分拣信号（SKF）、线粒体基质信号（N-端15-35AA形成两亲a螺旋或b折叠）、溶酶体分拣信号（M6P）、泛蛋白。
2、蛋白质的修饰包括哪些内容。
3、决定蛋白质半衰期的因素及泛素化作用。
4、受体介导的内化的生物学意义。
5、简述翻译同步转运和翻译后转运的基本内容。
蛋白质工程思考题汇总.
蛋白质工程：通过对蛋白质己知结构和功能的了解，借助计算机辅助设计，利用基因定点诱变等技术，特异性地对蛋白质结构基因进行改造，产生具有新的特性的蛋白质的技术，并由此深入研究蛋白质的结构与功能的关系。
蛋白质工程的研究内容有哪些？答：利用己知蛋白质一级结构的信息作为应用研究；从混杂变异体库中筛选和选择具有一定结构——功能关系的蛋白质；定量蛋白质结构与功能关系的研究；根据己知结构——功能的关系人工改造蛋白质。
蛋白质工程的基本程序：举例说明蛋白质工程的应用？答：1、研究蛋白质结构与功能的关系；2、改变蛋白质的特性；3、生产蛋白质和多肽类活性物质（提高酶的产量和创建新型酶；设计和研制新型抗体；设计和研制多肽及蛋白质类药物）；4、设计合成全新蛋白质。
前胰岛素原如何变成胰岛素？答：人胰岛素初合成时是一条由110个氨基酸残基组成的前胰岛素原肽链，经内质网膜上的信号肽酶作用，剪切掉N一端24个氨基酸残基的信号队序列，形成含有86个氨基酸残基组成的胰岛素原，并在相应位置上形成3个二硫键。
当其在高尔基器包装成为颗粒时，再经胰蛋白酶和类羧肽酶B的催化，切除中间33个氨基酸残基的C肽后，才能转变成具有生物活性的胰岛素。
分子病：由于基因突变而导致蛋白质一级结构改变后表现出生理功能异常，使机体出现病态现象，叫～～酶的空间结构与催化功能的关系如何？P17基因克隆的基本程序：①制备目的基因；②连接目的基因与载体形成重组体(重组子)；③将重组体转入宿主细胞；④重组体的筛选和鉴定；⑤重组体的扩增和表达。
定点诱变(site—directed mutagenesis)：在体外通过碱基取代、插入或缺失的方法，使基因DNA序列中任何一个特定的碱基发生改变。
试述M13DNA寡核苷酸诱变的过程。
答：1、正链DNA的合成；2、突变引物的合成；3、异源双链DNA分子的制备；4、闭环异源双链DNA分子的富集和转化；5、突变体的筛选；6、突变基因的鉴定。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
08基地班蛋白质与酶工程复习思考题
蛋白质工程与酶工程复习思考题（08基地班整理，答案仅供参考）第一部分蛋白质工程1.怎样理解蛋白质工程？以蛋白质的结构和功能为基础，通过基因修饰或基因合成而改造现存蛋白质或组建新型蛋白质的现代生物技术。
蛋白质工程正在形成以改造现有蛋白质和制造新型蛋白质为中心的第二代遗传工程。
2.肽键是什么？氨基酸之间脱水后形成的键为肽键，也为酰胺键3.一级结构与空间构象、功能之间的关系？蛋白质的一级结构(primary structure)指它的蛋白质分子中各个氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质的一级结构决定了空间构象，空间构象决定了蛋白质的生物学功能，参与功能部位的残基或处于特定构象关键部位的残基对蛋白质的生物学功能往往起定性作用；一级结构相似的蛋白质，其折叠后的空间构象以及功能往往相似，一级结构的变化引起功能的变化。
4.天然蛋白质中主要的二级结构的类型有哪些？蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠与盘绕方式,。
类型包括：α—螺旋、β—折叠、β—转角、自由回转等。
5.常见氨基酸的结构通式，20种常见氨基酸中有无不符合此通式的氨基酸？除脯氨酸外，脯氨酸(Pro)的侧链R-基与主链N原子共价结合，形成一个环状的亚氨基酸，其他均具有如下结构通式。
R|H2N－C－C00H|H6.什么是变性、复性？变性：天然蛋白质因受到物理和化学的因素影响，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，（但不包括肽键的裂解），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，这种现象称为蛋白质变性作用。
复性：变性的蛋白质恢复其天然活性的现象称为复性7.常见的氢键发生在哪些基团间？氢键: 由同一条肽链内每个氨基酸残基的两个肽键衍生而来，即每个氨基酸残基的N－H 与前面每隔3个氨基酸残基的C=O形成的。
8.常见氨基酸的旋光性如何？除甘氨酸外，都具有旋光性。
从蛋白质水解得到的α--氨基酸均为L--型氨基酸9.分子伴侣定义及其功能？分子伴侣：是进化上十分保守的蛋白质家族，广泛存在于多种生物体内，其主要作用是与新生肽或部分折叠的蛋白质的疏水表面结合，加速其折叠或组装成天然构象的进程，并防止其相互聚集和错误折叠。
蛋白质思考题
第二章蛋白质的结构与功能课后习题一、名词解释：蛋白质等电点，蛋白质的变性与复性，兼性离子，肽键，蛋白质的一、二、三、四级结构，结构域，变构效应，凝胶过滤，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，镰刀状细胞贫血病，协同效应。
二、填空题：1、维持蛋白质稳定的两种共价键是（肽键、二硫键），非共价键是（氢键、离子键、疏水相互作用、范德华力）。
2、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是（水化层）和（表面电荷）。
3、血红蛋白与氧的结合是通过（协同）效应实现的，由组织产生的CO2扩散到细胞，影响血红蛋白与氧的亲和力，这称为（变构）效应。
4、氨基酸在pI时，主要以（兼性）离子存在，当ph>pI时，大部分以（阴）离子形式存在，当ph<pI时，大部分以（阳）离子形式存在。
5、引起蛋白质折叠的主要动力是（疏水相互作用）。
6、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有（Asp、Glu）两种，具有羟基的氨基酸有（Ser）、(Tyr)和（Thr），能形成二硫键的氨基酸是（Cys）。
7、蛋白质中（Phe）、（Tyr）、和（Trp）三中氨基酸具有紫外吸收特性，因此，蛋白质在280nm处有最大吸收。
8、α-螺旋结构是由同一肽链的（C=O）和（NH）间的（氢键）维持的，螺距为（0.54nm），每圈螺旋含（3.6）个氨基酸残基，天然蛋白质分子中的α-螺旋大都为（右）手螺旋。
9、蛋白质的一级结构是指（氨基酸）在蛋白质多肽链中的（排列顺序）。
10、蛋白质变性主要是因为破坏了维持其空间构象的各种（次级）键，使天然蛋白质原有的（物理化学）与（生物学）性质改变。
11、肌红蛋白分子中含有（Fe）离子，该离子的化合价为（+2）。
12、鉴定蛋白质多肽链氨基末端的常用方法有（DNFB法）和（Edman降解法）。
13、依据蛋白质所带电荷、相对分子量及构象分离蛋白质的方法是（电泳）。
14、蛋白质的（胶体）性质能够使其在细胞中保持相对稳定。
15、除去蛋白质样品中盐分的方法是（透析）和（超滤）。
蛋白质思考题答案
蛋白质思考题及答案1.鱼肉是否适合冷冻保藏？为什么？答：不适合。
因为鱼蛋白是以疏水相互作用为主要稳定键力的蛋白质，疏水相互作用在低温下不稳定，所以冷冻会使鱼蛋白变性，导致鱼蛋白的持水力下降，使鱼肉变干、变硬，韧性增加。
2.简单叙述高温短时灭菌（HTST）的原理。
答：普通的化学反应，温度每提高10℃，反应速度提高2-3倍。
而蛋白质当加热温度在变性温度以上时，每提高10℃，变性速度提高600倍。
所以采用高温短时灭菌，由于加热时间很短，不会损害食品中的营养物质，但是却可以使蛋白质变性，可以杀灭食品中的大部分微生物以及酶类。
3.肉制品中加入聚磷酸盐有何作用？答：肉制品中加入聚磷酸盐有助于改变肉中的蛋白质与水之间的作用，提高肉的保水性，使肉的口感变嫩。
4.食用牛肉是否越新鲜越好？为什么？答：不是。
刚屠宰的牛肉风味物质没有形成；僵直期的牛肉，由于pH值接近于肌肉中蛋白质的等电点，此时蛋白质的持水力最差，导致肉的持水性、嫩度下降。
所以，此时的牛肉是不适宜食用的，僵直后期的牛肉才适宜食用。
5.形成蛋白质凝胶的途径有哪些？并举例说明。
答：加热，蛋白。
加热后冷却，皮冻。
加热并加入二价金属离子，豆腐。
不加热经酶部分水解或调整pH值，干酪。
6.小麦粉为何适于制作面包？答：面筋蛋白对于面团的形成起着决定性作用。
因为：(1)面筋蛋白的可离解氨基酸含量低，使面筋蛋白质不溶于中性水溶液。
(2) 面筋中含有约30％非极性氨基酸，这些疏水性氨基酸残基能通过分子间疏水相互作用，形成蛋白质聚集体，增加面团的内聚力，形成粘着性，并能结合脂类物质和其它非极性物质。
(3)面筋蛋白富含谷氨酰胺( 33％以上)和含羟基的氨基酸，因而易形成氢键，使得面筋蛋白具有较好的吸水能力（面筋蛋白吸水量为干蛋白质的180-200%）和粘着性质。
(4)半胱氨酸和胱氨酸约占面筋蛋白总量的2％～3％，可形成许多二硫键，这有利于蛋白质分子在面团中的紧密连接，使其具有韧性。
蛋白质化学复习思考题
一、蛋白质化学部分复习思考题一、判断题1、（A）具有四级结构的蛋白质都是寡聚蛋白质。
2、（x ）溶液的pH值等于7时，蛋白质不带电荷。
3、（ a ）蛋白质的三级结构主要是由它的氨基酸顺序决定的。
4、（X ）各种氨基酸的等电点（pI）是它们所有可解离基团的算术平均值。
5、（X ）蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此常涉及到肽键的断裂。
6、（x ）蛋白质的四级结构指的是如何由多条肽链通过共价键连接成一个完整分子。
7、（X ）凡有相同氨基酸组成的蛋白质即有相同的空间结构。
8、（A）由于所有的α-氨基酸都能与茚三酮反应，因此茚三酮常用来作为氨基酸的显色剂。
二、单项选择题1、（b）组成蛋白质的元素主要有A．C、H、O、N、P B．C、H、O、N、S C．C、H、O、P、S D．以上都不对2、（A）下列氨基酸中有乙醛酸反应的是。
A．Trp B．Arg C．Lys D．His3、（ C ）对蛋白质三级结构的形成影响最大。
A．氢键B．二硫键C．疏水键D．盐键4、（ C ）茚三酮与辅氨酸反应时，在滤纸层析谱上呈现色。
A．蓝紫B．红C．黄D．绿5、（ B ）下列氨基酸中有坂口反应的是。
A．Trp B．Arg C．Lys D．His6、（ B ）蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件不下稳定。
A．溶液pH大于PI B．溶液pH等于PI C．溶液pH小于PI D．溶液pH等于7.407、（ D ）蛋白质变性是由于。
A．一级结构的改变Ｂ．辅基的脱落C．蛋白质分解Ｄ．空间结构的改变8、（ B ）维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是。
Ａ．肽键B．肽链原子间的氢键Ｃ．侧链间的氢键盘D．二硫键和盐键A9、血清蛋白（PI=4.7）在下列哪种pH溶液中带正电荷？A．pH4.0 B．pH5.0 C．pH 6.0 D．pH 8.0a10、盐析法沉淀蛋白质的原理是。
A．中和电荷B．与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C．降低蛋白质溶液的介电常数D．使蛋白质溶液成为PIC11、变性蛋白质的主要特征是。
蛋白思考题
聚沉:•聚沉（coagulation）：是指在聚沉剂的作用下，溶液中的蛋白质相互聚集为较大聚沉物（＞1mm）的过程•原理：金属离子与蛋白发生螯合作用，使其变性，蛋白疏水基团外露，相互作用而聚集成大分子沉淀•常见的聚沉剂：无机盐类（如氯化锌、氯化铁、氯化铝、硫酸锌、硫酸铝），聚合无机盐（聚合铝、聚合铁等）•聚沉条件：-20℃以下，pH3~6，较高离子强度，高多价金属离子（Fe3+、Al3+）截留分子量: (molecular weight cut-off, MWCO)：不能通过超滤膜的最小分子量如：MWCO为10kDa超滤膜，截留大于10kDa的所有分子，小于10kDa的分子能通过盐析:原理:蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随着盐浓度的增高而上升（盐溶），但当盐浓度增高到一定数值时，其溶解度又逐渐下降，直至蛋白质析出（盐析）盐析发生的原因：盐浓度增高到一定数值时，水活度降低，导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜相继被破坏，最终引起蛋白质分子间相互聚集并从溶液中析出盐析结束后，常需要用透析法或凝胶过滤层析法对蛋白样品进行脱盐处理进行蛋白质盐析沉淀时，最常选取的盐是硫酸铵。
与其它盐相比，具有如下优点：①溶解度大，对温度不敏感（25℃时溶解度为769g/L，0℃时为679）；②分级沉淀效果好；③蛋白在高浓度硫酸铵存在的环境下，生物学活性保持不变；④价格低廉，废液可作为农田肥料盐析法一般采用分级沉淀法操作，举例：先选择25%饱和度硫酸铵，使部分杂蛋白由于盐析作用沉淀下来，而目标蛋白处于溶解状态而保留在上清中；弃去沉淀，保留上清，在上清中加入60%饱和度硫酸铵，使目标蛋白发生盐析作用而沉淀下来，弃去上清，沉淀蛋白即可作为后续纯化用排阻极限、超滤:是指选择合适孔径的超滤膜，在离心力或较高压力下，使水分子和其他小分子物质通过超滤膜，而目标蛋白样品分子被截留不能通过超滤膜，从而增加蛋白样品浓度，达到浓缩效果的方法透析:•原理：透析是利用小分子能通过，而大分子不能透过半透膜的原理，把不同性质的物质彼此分开的一种方法•对于蛋白质样品，透析过程中因蛋白质分子体积很大，不能透过半透膜，而溶液中的无机盐小分子则能透过半透膜进入水中，因此不断更换透析用水即可将蛋白质与无机盐小分子物质完全分开。
生物化学的思考题
生物化学的思考题蛋白质思考题1.**AA通式特点，组成蛋白质AA分类*基本AA为α－AA，（脯AA为α-亚氨基酸）。
不同α－AA，R侧链不同。
除甘氨酸（R=H)外，其余AA的α－C为不对称碳原子，具旋光性，有构型。
基本AA均为L- α－AA。
以R侧链基团的结构性质为分类基础1.非极性R基AA：R基为疏水性的丙、纈、亮、异亮、蛋、苯丙、脯、色2.极性不带电荷R基AA：丝、苏、酪、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸3.带负电荷R基AA：酸性AA：谷、天冬4.带正电荷R基AA：碱性AA：赖、精、组2.**蛋白质一级结构及空间结构（二、三、四级结构）概念及稳定力量。
蛋白质的一级结构（共价结构或基本结构）：蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。
注意：多肽链中AA的排列顺序，为蛋白质结构与功能多样性的基础。
蛋白质的空间结构指的是蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向，其稳定力量是肽键和氢键、二硫键等。
**二级结构中主要形式及结构特点。
多肽链中主链骨架中若干个肽单位各自形成局部的有一定规则的结构。
（稳定力量：氢键）。
形式：α－螺旋、β－折叠、β－拐角、无规卷曲。
肽单位（肽平面）：肽键与相邻的两个α－碳原子所组成的基团（形成构象）。
特性（1）肽键具有双键性质，不能自由旋转（2) 肽单位为刚性平面结构即六个原子位于同一平面上（3) 与C－N相连的H和O与两个α－碳原子反向分布Pr中多个肽平面通过AA- α碳原子的旋转, 多肽链的主骨架沿中性轴盘曲成稳定的α－螺旋构象。
结构特征：（1）右手螺旋，每3.6个AA旋转一周，螺距为0.54nm，肽平面与螺旋长轴平行（2)氢键为主要次级键：相邻（1-4）肽平面上的N-H和C＝O生成氢键（3）AA残基的R基团分布在螺旋外侧。
R基团影响螺旋稳定性：酸（碱）性AA连续，或较大的R基团，N原子无H游离（脯）均不能形成螺旋。
思考题2蛋白质营养
蛋白质营养思考题一、名词解释：必需氨基酸：动物体内不能合成或合成数量与速度不能满足需要，必须由饲料供给的氨基酸。
限制性氨基酸：与动物需要量相比，饲料（粮）中含量不足的氨基酸。
蛋白质饲料：干物质中粗蛋白质含量超过20%,纤维素含量低于18%的饲料.〖多肽〗含10-50个氨基酸残基的蛋白质。
〖寡肽〗含2-10个氨基酸残基的蛋白质。
蛋白质周转代谢：动物机体合成新的蛋白质时，老的组织蛋白质在不断更新，被更新的组织蛋白质降解成氨基酸，进入机体氨基酸代谢，相当一部分又可重新合成蛋白质。
氨基酸拮抗：由于某种氨基酸含量过高而引起另一种或几种氨基酸需要量提高，这就称为氨基酸拮抗作用。
美拉德反应：肽链上的某些游离氨基酸特别是赖氨酸的ε-氨基与还原糖的醛基发生反应，生成一种棕褐色的氨基糖复合物。
氮素循环：饲料蛋白质在瘤胃微生物的作用下降解成氨，经瘤胃吸收入门静脉，进入肝脏合成尿素，经唾液和血液返回瘤胃再利用，这种氨和尿素的合成和不断循环称∽。
过瘤胃蛋白：饲料中没有被微生物降解，完整通过瘤胃进入真胃、小肠的那部分蛋白。
非必需氨基酸：可不由饲料提供，动物自身合成可以满足需要的氨基酸。
理想蛋白：饲料蛋白质中的氨基酸比例与动物所需要（生长、妊娠、泌乳、产蛋等）的氨基酸比例完全一致，氨基酸既没有过多造成脱氨基供能，又没有给量不足影响动物所需的蛋白质合成。
可消化氨基酸：可消化氨基酸是指食入的饲料蛋白质经消化后被吸收的氨基酸。
二填空：1．饲料中的粗蛋白除了包括真蛋白质外，还包括（B）。
A.氨基酸B.非蛋白氮C.葡萄糖D.纤维素2．粗蛋白是饲料分析中用以估计饲料中一切含氮物质的指标，它包括了真蛋白和非蛋白氮。
3．含硫氨基酸包括：蛋氨酸，胱氨酸，半胱氨酸。
4．凡是动物体内不能合成，或者合成的数量少，合成的速度慢，不能满足动物的需要而必须由饲料中提供的氨基酸叫必需氨基酸。
5．使用禾谷类及其它植物性饲料配制家禽饲料时，（A）常为第一限制性氨基酸。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
生化复习思考题（专升本）
生化复习思考题（专升本）生化复习思考题(专升本)第二章蛋白质的结构和功能1、解释下列名词：肽键；蛋白质一级结构；蛋白质的等电点；蛋白质变性。
2、组成蛋白质的元素有哪几种？哪一种为蛋白质分子中的特征性成分？3、组成天然蛋白质的氨基酸有多少种？其共同的结构特点是什么？4、蛋白质二级结构包括哪些结构？维持蛋白质一级结构和空间结构的化学键有哪些？5、等电点为5.0的血浆蛋白质在血浆中以何种离子形式存在？蛋白质在等电点时蛋白质分子上的电荷、溶解度及电泳行为有何变化？6、维持蛋白质亲水胶体溶液稳定的因素是什么？7、何谓蛋白质变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何实际应用？一、填空题1、蛋白质的基本组成单位是。
2、组成蛋白质的20种氨基酸共同的结构就是α-碳原子上都带有和。
3、蛋白质二级结构的基本形式有、、、等几种。
4、维持蛋白质一级结构的化学键是键，维持蛋白质空间结构的化学键是键。
5、调节蛋白质溶液的pH值，使某一蛋白质分子解离成和的趋势相等，既净电荷等于，溶液的pH值称作该蛋白质的等电点。
二、选择题1、奶粉一份，含氮量为8克，此份奶粉蛋白质含量应是：A、8克B、16克C、32克D、50克E、100克2、蛋白质分子结构中的主键是A、肽键B、二硫键C、离子键D、氢键E、磷酸二酯键3、组成蛋白质的基本单位是A、D-α-氨基酸B、L-α-氨基酸C、DL-α-氨基酸D、D-β-氨基酸E、L-β-氨基酸4、蛋白质分子中的α-螺旋结构属于A、一级结构B、二级结构C、三级结构D、四级结构E、空间结构5、血浆中含量最多的蛋白质是A、清蛋白B、α1-球蛋白C、α2-球蛋白D、β-球蛋白E、γ-球蛋白6、蛋白质变性是由于：A、蛋白质氨基酸组成的改变B、蛋白质氨基酸顺序的改变C、蛋白质肽键的断裂D、蛋白质空间构象的破坏E、蛋白质的水解7、采用酒精、高温、紫外线的消毒方法是根据哪一原理？A、蛋白质盐析B、蛋白质沉淀C、蛋白质变性D、蛋白质两性解离性质E、蛋白质的胶体性质第三章酶1、解释下列名词：酶；全酶；辅酶和辅基；酶的活性中心；酶的必需基团；酶的最适温度；酶的最适pH；酶原；酶原的激活；同工酶。
蛋白质思考题答案
《蛋白质》思考题二、判断题1、蛋白质主要是由C、H、O和N四种元素组成。
√2、蛋白质元素组成的特点是含氮量比较接近，平均为6．25%。
3、氨基酸有D型和L型两种构型，故组成蛋白质的氨基酸也有D型和L型。
4、丙氨酸和苯丙氨酸各自都有一个氨基和一个羧基，所以它们的等电点是相同的。
5、组成蛋白质的所有氨基酸都含有手性碳原子。
６、维持蛋白质二级结构的主要次级键是二硫键。
７、组成蛋白质的氨基酸只有20种。
8、所有α-氨基酸都与茚三酮发生反应呈蓝紫色。
9、蛋白质的四级结构是指各亚基间以共价键相连聚合而成,有一定空间结构的聚合体。
10、蛋白质的分子结构决定它的生物学活性。
√11、蛋白质都具有四级结构。
12、蛋白质的等电点可以有很多个，而等离子点只有一个。
√13、蛋白质分子净电荷为零时的溶液pH值是该蛋白质的等电点。
√14、人体体液中很多蛋白质的等电点在pH=5、0左右，所以这些蛋白质在体液中主要以负离子形式存在。
√15、分子量相同的蛋白质在电场中泳动的速度也相同。
16、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面可以形成水化膜，并在偏离等电点时带有相同电荷。
√17、用透析方法可以分离提纯蛋白质，其原理是蛋白质分子可以透过半透膜。
18、蛋白质都能发生双缩脲反应. √19、蛋白质变性后会沉淀，沉淀的蛋白质也一定已变性。
20、食物蛋白经加热变性后，一级结构被破坏，肽键断裂，故而更易被人体所吸收。
三、填空题1、组成蛋白质的编码氨基酸主要有 20 种，它们除甘氨酸外都是 L 型α-氨基酸。
其中酸性氨基酸有 Glu 和 Asp ，碱性氨基酸有 Lys 、 Arg 和His 。
2、测得某生物样品含蛋白质12、5g该样品中含氮 2 g。
3、组成蛋白质的氨基酸中含有巯基的氨基酸是 Cys 。
4、肽键是蛋白质一级结构的主键，维持蛋白质空间结构的副键有离子键、氢键、范德华力、疏水键、二硫键。
5、蛋白质二级结构主要有α- 螺旋和β- 折叠两种形状，维持其稳定结构的副键是氢键。
第二章 蛋白质化学复习思考题
第二章蛋白质化学复习思考题名词解释1．基本氨基酸：从天然蛋白质中水解获得的氨基酸仅有20种，它们被称为天然氨基酸或基本氨基酸。
2．肽键：由氨基酸缩合而成的化合物成为肽,它们是通过一个氨基酸分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水形成的3．等电点(pI) ：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
4．蛋白质的变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5．肽填空题1．组成蛋白质的酸性氨基酸有___2___种，碱性氨基酸有___3___种。
2．变性后的蛋白质其分子量__不变____。
3．蛋白质二级结构最基本的两种类型是__α－螺旋____和__β－折叠____。
4．稳定蛋白质胶体溶液的因素是__水化层____和___表面带同种电荷___。
5．蛋白质处于等电点时，主要是以___以两性离子___形式存在，此时它的溶解度最小。
6．甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4．5和10．0，在pH 8．0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲__向阳极移动____，乙_不移动_____，丙__向阴极移动____。
7．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是__氮（N）____，测得某蛋白质样品含氮量为15．2g，该样品蛋白质含量应为___95___g。
计算题1．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋?该片段中含有50圈螺旋简答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?蛋白质中的氨基酸结构蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。
都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。
20种氨基酸有不同结构的R基团。
2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?一级，二级，三级，四级。
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蛋白质化学思考题总汇
绪论
基因组，蛋白质组，功能基因组
为什么从基因组到蛋白质组是一个十分复杂而漫长的过程？
蛋白质一级结构
1、各种氨基酸的三字母符合和单字母符合。
2、名词概念：同源蛋白质、趋异突变、趋同、变异、蛋白质家族、蛋白质超家族、蛋白质、亚家族、单位进化周期、中性突变、蛋白质的一级结构。
3、各种氨基酸的性质与蛋白质空间结构的关系.
蛋白质的空间结构
1、名词及符号：蛋白质构象、蛋白质二级结构、超二级结构、三级结构、四级结构、结构域、连接条带、无规卷曲、无序结构、α-螺旋、β-折叠、β-转角、EF-手、3.6
13螺旋、HTH、HLH、b-Zip、motif、Zn指、domain、
2、稳定球蛋白构象有哪些的化学键.
3、二级结构的类型有哪些？
4、举例说明5种motif的结构特征。
蛋白质的分离纯化
1.透析、超滤、盐溶、盐析、亲和层析、电泳。
2.如何理解分子筛分离pr的原理。
3.有机溶剂分级分离pr的基本原理。
4.据支持物不同，电泳可分为哪几种类型？
5.常用的选择性吸附剂有哪几种？
6.哪些物质可作用蛋白质亲和层析的配体？
7.测定pr分子量有哪些方法？
8.如何理解蛋白质电泳中的浓缩效应，电荷效应及分子筛效应。
9.聚焦法测定pr、pI的基本原理。
10.可用哪些方法来分要蛋白质的N-末端和C-末端AA。
蛋白质转运和修饰
1、名词及符号：翻译同步转运、翻译后转运、信号肽、易位子、SRP、I、II型膜蛋白、内部信号序列、分子伴侣、hsp70、内体、靶向序列、靶向班块、网格蛋白、包被体、停靠蛋白、PDI、ARF、COP、内质网分拣信号（KDEL）、核定位信号（PKKKRKV）、过氧化体分拣信号（SKF）、线粒体基质信号（N-端15-35AA形成两亲a螺旋或b折叠）、溶酶体分拣信号（M6P）、泛蛋白。
2、蛋白质的修饰包括哪些内容。
3、决定蛋白质半衰期的因素及泛素化作用。
4、受体介导的内化的生物学意义。
5、简述翻译同步转运和翻译后转运的基本内容。
6、如何理解小泡介导的蛋白质转运的“生物膜不对称性”的意义。
7、简述SRP介导的蛋白质转运。
免疫球蛋白
1、Ig, V区，C区，抗原决定族，D基因，J基因，超变区(补体决定区，CDR),类别转换(CH启换)，12－23bp规则，茎环结构，Fab,Fc,去环缺失模式，Ig的分类与重链。
2、描述Ig四链单位的分子特征(结构域，功能域)。
3、如何根据Ig分子的V区和C区的结构变化，将Ig分子的变异体分成类、亚类、型、亚型、群和亚群。
4、如何从基因水平上解释Ig的多样性。
脂蛋白
1、名词及符号：
LP,Apo,TG,FC,PL,CM,VLDL,LDL,HDL,IDL,HL,LPL,LCAT,LTP;郭清作用，增加调节。
2、简述一种脂蛋白受体的分子结构特征。
3、主要脂蛋白的密度分类、电泳分类、功能及缩写符号间的关系。
4、Apo可分哪些大类。
5、CM,VLDL,LDL,HDL代谢的基本情况及其相互关系
细胞黏附分子
1、名词及符号：ECM、Fn、Ln、FAK、TPK、SH、Ln-R、CD44，Ig-SF；血管地址素、整联蛋白、层连蛋白、钙粘蛋白、粘着班激酶、酪氨酸蛋白激酶、纤连蛋白。
2、简述细胞外基质粘附分子的功能。
3、细胞表面粘附分子(如整联蛋白、层连蛋白受体、钙粘蛋白等)有哪些可能的功能。
细胞骨架蛋白
细胞骨架蛋白：细胞质中由蛋白丝组成的非膜相结构统的蛋白质
细胞骨架系统：微丝、微管和中间丝还包括核骨架、核纤层、细胞外基质细胞骨架的主要蛋白质：肌动蛋白（肌动蛋白相关蛋白），微管蛋白（微管相关蛋白），中丝间蛋白（各种中间丝相关蛋白）。
加帽蛋白：选择性阻断F-肌动蛋白微丝的一端.如倒刺端加帽蛋白会造成微丝缩短，而尖端加帽蛋白会造成微丝的延长
肌球蛋白：属于马达蛋白，由两个重链和2个轻链组成肌球蛋白分子，两个分子尾部相连，缔合形成粗丝双极性结构，球形的头部具有ATP酶活性
肌球蛋白和肌动蛋白有什么功能？肌肉收缩，细胞结构，细胞运动，细胞分裂，细胞株凋亡，细胞器的转运
马达蛋白的功能：驱动蛋白和动力蛋白
细胞因子
1、名词及符号：PDGF、CSF、HGF、EPO、EGF、INF、TGF、NGF、IL、TNF、FGF、IGF、TPK；自分泌、旁分泌、内分泌、细胞内分泌、细胞因子、自磷酸化、重叠性、协调性、多功能性。
2、细胞因子(Cystokine)有哪些分类方法，各自的分类依据是什么？
3、简述细胞因子的结构和功能特点。
4、简述细胞因子受体结构的共同特征和功能特点
激素与信号转导
1、名词及符号
外激素、激素受体、下降调节（增加上升调节）、激素正协同效应、激素对抗、效应器、5-HT、ADH、LRH、FRH、TRH、CRH、OT、CRIH、AMP、AC、HCG、LH、FSH、CCK、PMCG、TSH、E2、P4、T、F、MSH、GH、PL（PRL）、ACTH、PG、CT、PTH、MRIH、MRH、PRH、PRIH、
GRIH、GRH。
2、哪些器官可以分泌H？据化学本质、H素可分哪几类？
3、受体分几类？胞内和胞膜受体的作用机理。
4、神经体液调节的基本模式。
糖蛋白和蛋白多糖
1、名词及符号：Gal、Glc、GalNAc、Fuc、SA、Man、Dol、GAG、HA、CS、KS、HS：糖蛋白，蛋白多糖、戊糖核心、高Man型、杂合型、复合型、还原末端、非还原末端、天线、糖型（同一Pr.不同NXS/T上的N-聚糖结构不同）。
2、比较O－聚糖和N-聚糖的差异。
3、ABO血型的分子差异（H-A；GalNAc -T;H-B;Gal-T）
4、O-糖基化和N-糖基化位点的结构特征。
5、简述N-糖合成与成熟的部位及特点（Dol,糖基转移，cis,中间，外侧高尔基体，糖苷酶，糖基转移酶）
蛋白质生物合成与调控
Kozak序列，帽子结合蛋白，小亚基需扫描，AUUUA序列（与mRNA的稳定性相关），翻译绕过，反式翻译（避免核糖体阻滞在异常mRNA上，加速核糖体再循环，翻译出异常多肽链的C端标记，便于被识别和降解）
mRNA翻译中的重编码：移码，密码子意义重定义（redefine），翻译中模板的不连续性
原核与真核生物蛋白质生物合成的差异？。