升医学生物化学考试复习题教材

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临床医学专升本生物化学应试指南

临床医学专升本生物化学应试指南

目录第一部分考试复习大纲第二部分单元练习题蛋白质结构与功能 (5)维生素 (8)酶 (9)生物氧化 (10)糖代谢 (12)脂类代谢 (14)蛋白质分解代谢 (17)核酸结构与代谢 (18)复制 (22)转录 (25)翻译 (28)基因表达 (31)细胞信号转导…………………………………………………37.水电解质 (37)酸碱平衡 (40)肝胆生化 (41)第三部分章节复习题复习题一 (44)复习题二 (47)复习题三 (49)复习题四 (51)第三部分模拟试题第一套 (54)第二套 (55)第三套 (57)第四套 (58)第五套 (60)第六套 (62)第四部分答案 (64)《生物化学》考试大纲考试内容第一章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成特点。

20种氨基酸的中文名称、结构特点、分类、理化性质。

第二节蛋白质的分子结构1.肽键、肽和多肽链的概念。

2.二级结构的概念和主要形式,α螺旋和β折叠的结构特点。

3.一级结构的概念。

第四节蛋白质的理化性质1.蛋白质变性的概念及蛋白质变性后理化性质和生物学活性的改变。

2.①蛋白质的两性游离和等电点的概念。

②蛋白质亲水胶体的稳定因素。

③蛋白质沉淀:盐析、重金属、生物碱和某些酸、有机溶剂等沉淀蛋白质的基本原理及其应用。

第二章核酸化学第二节核酸的分子组成1.核酸的元素组成特点。

2.核苷酸的分类和基本结构。

3.熟记常见核苷酸的缩写符号(表2-2)。

4.DNA与RNA分子组成的异同点(表2-1)。

第三节核酸的分子结构1.多核苷酸的连接方式及一级结构的书写方式即5’-ATGC-3’。

2.①Chargaff规则。

②双螺旋结构的要点。

3.①RNA的种类和功能。

②tRNA的二级结构特点—三叶草形结构。

第四节核酸的理化性质和应用1.①DNA变性的概念及变性后物理性质的改变。

2.紫外吸收性质。

第三章酶第一节酶的一般概念1.酶的概念。

2.酶的特异性(专一性)。

第二节酶的结构与功能1.酶的化学组成。

医学生物化学学习指导与习题集

医学生物化学学习指导与习题集

目录第一章蛋白质的结构与功能 (1)I.重点内容解析 (1)Ⅱ.测试题 (3)Ⅲ.参考答案 (9)第二章核酸的结构和功能.................................................................. (13)I.重点内容解析 (13)Ⅱ.测试题 (14)Ⅲ.参考答案 (17)第三章酶 (20)I.重点内容解析 (20)Ⅱ.测试题 (22)Ⅲ.参考答案............... (29)第四章糖代谢........................... (35)I.重点内容解析 (35)Ⅱ.测试题 (37)Ⅲ.参考答案 (50)第五章脂类代谢 (58)I.重点内容解析 (58)Ⅱ.测试题 (60)Ⅲ.参考答案 (74)第六章生物氧化 (78)I.重点内容解析 (78)Ⅱ.测试题 (79)Ⅲ.参考答案 (88)—2一第七章氨基酸代谢 (92)I.重点内容解析 (92)1T.测试题 (93)lit.参考答案 (101)第八章核苷酸代谢 (105)I.重点内容解析 (105)Ⅱ.测试题 (105)Ⅲ.参考答案 (110)第九章物质代谢的联系与调节 (112)I.重点内容解析 (112)Ⅱ.测试题 (113)Ⅲ.参考答案 (118)搴十章DNA的生物合成 (122)I.重点内容解析 (122)Ⅱ.测试题 (123)Ⅲ.参考答案 (129)售十一章RNA的生物合成 (132)I.重点内容解析 (132)1T.测试题 (133)lit.参考答案 (142)f十二章蛋白质的生物合成 (145)I.重点内容解析 (145)1I.测试题 (146)Ⅲ.参考答案 (157)i十三章基因表达调控 (161)I.重点内容解析 (161)IT.测试题 (162)Ⅲ.参考答案 (170)十四章基因重组与基因工程 (173)I.重点内容解析 (173)Ⅱ.测试题 (174)—3一Ⅲ.参考答案 (182)第十五章细胞信息转导..................- (186)I.重点内容解析 (186)Ⅱ.测试题 (187)Ⅲ.参考答案 (192)第十六章血液的生物化学 (195)I.重点内容解析 (195)Ⅱ.测试题 (197)Ⅲ.参考答案 (203)第十七章肝的生物化学 (206)I.重点内容解析 (206)Ⅱ.测试题 (207)Ⅱ.参考答案 (215)第十八章维生素与无机物 (219)I.重点内容解析 (219)Ⅱ.测试题 (220)Ⅲ.参考答案 (228)第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质 (232)I.重点内容解析 (232)Ⅱ.测试题 (234)Ⅲ.参考答案 (236)第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子 (239)I.重点内容解析 (239)Ⅱ.测试题 (240)Ⅲ.参考答案 (240)第二十一章常用分子生物学技术的原理及其应用 (242)I.重点内容解析 (242)Ⅱ.测试题 (243)Ⅲ.参考答案 (250)—4—I.重点内容解析具有复杂空间结构的蛋白质在生物体内承担着很多的动态功能与结构功能,其动态功能包括化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌肉收缩等功能;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织和骨的基质,形成组织形态等。

医学检验生物化学历考试复习题(3篇)

医学检验生物化学历考试复习题(3篇)

医学检验生物化学历考试复习题(3篇)医学检验生物化学历考试复习题(一)一、选择题(每题2分,共40分)1. 下列哪种物质是人体内主要的能量来源?A. 葡萄糖B. 脂肪C. 蛋白质D. 核酸2. 酶的活性中心通常由哪些氨基酸残基组成?A. 疏水性氨基酸B. 极性氨基酸C. 碱性氨基酸D. 酸性氨基酸3. 下列哪种维生素是辅酶A的前体?A. 维生素B1B. 维生素B2C. 维生素B3D. 维生素B54. 糖酵解过程中,ATP的生成主要发生在哪个阶段?A. 糖的活化B. 糖的裂解C. 氧化还原反应D. 底物水平磷酸化5. 下列哪种激素主要调节血糖水平?A. 胰岛素B. 胰高血糖素C. 甲状腺激素D. 生长激素6. 脂肪酸β氧化过程中,每循环一次生成的产物有哪些?A. 乙酰辅酶A、NADH、FADH2B. 丙酮酸、NADH、FADH2C. 乙酰辅酶A、NADPH、FADH2D. 丙酮酸、NADPH、FADH27. 蛋白质的二级结构主要由哪种键维持?A. 氢键B. 离子键C. 疏水键D. 二硫键8. 下列哪种方法常用于蛋白质的定量分析?A. 凯氏定氮法B. 紫外分光光度法C. 比色法D. 以上都是9. DNA复制过程中,引物的主要成分是什么?A. DNAC. 蛋白质D. 脂肪10. 下列哪种酶在DNA复制中起关键作用?A. DNA聚合酶B. RNA聚合酶C. DNA连接酶D. 限制性内切酶11. 下列哪种物质是人体内主要的缓冲系统?A. 碳酸氢盐缓冲系统B. 磷酸盐缓冲系统C. 蛋白质缓冲系统D. 以上都是12. 下列哪种离子在维持细胞膜电位中起重要作用?A. Na+C. Ca2+D. Mg2+13. 下列哪种方法常用于测定血糖浓度?A. 葡萄糖氧化酶法B. 葡萄糖脱氢酶法C. 葡萄糖激酶法D. 以上都是14. 下列哪种物质是胆固醇的前体?A. 乙酰辅酶AB. 丙酮酸C. 脂肪酸D. 磷脂15. 下列哪种维生素是凝血因子合成的必需因子?A. 维生素KC. 维生素DD. 维生素E16. 下列哪种酶在尿素循环中起关键作用?A. 谷氨酸脱氢酶B. 脲酶C. 精氨酸酶D. 赖氨酸酶17. 下列哪种物质是人体内主要的抗氧化剂?A. 维生素CB. 维生素EC. 谷胱甘肽D. 以上都是18. 下列哪种方法常用于测定血清总蛋白浓度?A. 双缩脲法C. 紫外分光光度法D. 以上都是19. 下列哪种物质是人体内主要的电解质?A. 钠B. 钾C. 钙D. 以上都是20. 下列哪种激素主要调节钙磷代谢?A. 甲状旁腺激素B. 降钙素C. 维生素DD. 以上都是二、填空题(每空1分,共20分)1. 糖酵解过程中,葡萄糖首先被转化为_________。

医学生物化学考试复习资料

医学生物化学考试复习资料

1.肽单元:在多肽分子中肽键的6个原子(Cα1α2)位于同一平面,被称为肽单元(肽键平面)。

2.等电点:当蛋白质溶液处于某一值时,其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的值称为该蛋白质的等电点。

3.结构域:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能,称为结构域。

4.亚基:许多功能性蛋白质分子含2条或2条以上多肽链。

每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基。

5值:变性过程中,其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度(或称变性温度、融点),用表示,一般70℃~85℃。

6变性:双链()在变性因素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下,解链成单链()的过程称之为变性。

变性后,生物活性丧失,但一级结构没有改变,所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。

7.退火:热变性的溶液经缓慢冷却,可使原来两条彼此分离的链重新缔合。

重新形成双螺旋结构,这个过程称为复性。

8.增色反应:核酸变性后,在260处对紫外光的吸光度增加,这一现象称为增色效应。

这是判断变性的一个指标。

9.酶:对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸,前者是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。

10.全酶:由酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶。

11.值:是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,是酶的特征性常数。

12.酶的活性中心:酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并催化底物转变为产物。

参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳点性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化集团。

酶的活性中心外还有维持酶活性中心结构的必需基团。

13.非竞争性抑制作用:酶的抑制剂与酶活性中心以外的必需集团结合,不影响酶与底物的结合,酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合,底物与抑制剂之间无竞争关系。

生物化学复习资料(人卫7版)

生物化学复习资料(人卫7版)

生化复习资料第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一,约占人体固体成分的45%左右。

蛋白质在生物体内分布广泛,几乎存在于所有的组织器官中。

蛋白质是一切生命活动的物质基础,是各种生命功能的直接执行者,在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。

二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种,构成人体蛋白质的氨基酸只有20种,且具有自己的遗传密码。

各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。

✧每100mg样品中蛋白质含量(mg%):每克样品含氮质量(mg)×6.25×100。

氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸(甘氨酸)除外。

✧根据侧链基团的结构和理化性质,20种氨基酸分为四类。

1.非极性疏水性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)。

2.极性中性氨基酸:色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷胺酰胺(gln)、苏氨酸(Thr)。

3.酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。

4.碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。

✧含有硫原子的氨基酸:蛋氨酸(又称为甲硫氨酸)、半胱氨酸(含有由硫原子构成的巯基-SH)、胱氨酸(由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成)。

✧芳香族氨基酸:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。

✧唯一的亚氨基酸:脯氨酸,其存在影响α-螺旋的形成。

✧营养必需氨基酸:八种,即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。

可用一句话概括为“一家写两三本书来”,与之谐音。

氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质:所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4+的氨基;含有能与羟基结合成为COO-的羧基,因此,在水溶液中,它具有两性解离的特性。

生化专升本复习题

生化专升本复习题

生化专升本复习题对于准备生化专升本考试的同学来说,复习题是巩固知识、提高能力的重要工具。

下面我们就来详细探讨一下生化专升本的相关复习题。

首先,让我们了解一下生物化学这门学科的特点。

生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学,它涉及到生物大分子的结构与功能、物质代谢、遗传信息传递等众多方面。

在复习题中,经常会出现关于蛋白质结构与功能的题目。

比如,会让你分析某种蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构,以及这些结构如何影响蛋白质的功能。

这就要求我们对氨基酸的性质、肽键的形成、各种二级结构的特点(如α螺旋、β折叠等)有清晰的认识。

同时,还需要了解蛋白质的变性、复性等概念,以及蛋白质的分离纯化方法,如盐析、层析、电泳等。

核酸的相关内容也是重点。

会有题目考查 DNA 和 RNA 的化学组成、结构特点以及它们在遗传信息传递中的作用。

比如,让你描述 DNA 双螺旋结构的特点,解释 DNA 复制、转录和翻译的过程,或者比较DNA 和RNA 在结构和功能上的差异。

此外,还可能涉及核酸的提取、定量和鉴定方法。

物质代谢方面的复习题通常涵盖糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢和核酸代谢等。

例如,会要求你写出糖酵解、三羧酸循环、脂肪酸β氧化、尿素循环等代谢途径的反应步骤和关键酶,分析这些代谢途径之间的相互联系和调节机制。

还可能会给出一些生理或病理情况下物质代谢的变化,让你解释其原因和后果。

酶学也是生化复习的重要部分。

你可能会遇到关于酶的结构与功能、酶的催化机制、酶的动力学等方面的题目。

比如,让你解释酶的活性中心、酶的诱导契合学说,计算酶促反应的速率和米氏常数,分析影响酶促反应速率的因素(如温度、pH、抑制剂等)。

生物氧化也是常考的内容。

这部分的复习题可能会涉及电子传递链的组成和功能、氧化磷酸化的机制、ATP 的生成方式等。

要求你理解呼吸链中各组分的作用,掌握化学渗透学说的要点,以及能计算氧化磷酸化产生的 ATP 数量。

医学生物化学复习资料

医学生物化学复习资料

医学生物化学一、名词解释1、蛋白质的变性:蛋白质在某些理化因素作用下,次级键断裂,严格的空间结构遭到破坏,从而改变其理化性质与生物学活性,这种现象称为蛋白质的变性。

2、血糖:主要是指血液中的葡萄糖。

3、酶的活性中心:必需基团经过肽链盘绕、折叠形成空间结构时,彼此靠近,集中在一起形成具有一定空间构象的区域,该区域能与底物特异地结合,将底物转化为产物,称该区域为酶的活性中心。

4、酮体:脂肪酸在肝不完全氧化生成的中间产物主要包括乙酰乙酸,β-羟丁酸和丙酮,这三种物质统称为酮体。

5、氮平衡:是一种测定摄入氮量与排出氮量,间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。

6、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶水解为脂肪酸和甘油,并释放入血液,供给其他组织氧化利用的过程,称为脂肪动员。

二、物质的组成及其原理1、蛋白质的元素组成及基本组成单位:元素组成:碳(C)、氢(H)、氧(O)、氮(N);基本组成单位:氨基酸2、酶促进反应的特点:(1)高度的催化效率;(2)高度的特异性;(3)高度的不稳定性;(4)酶活性可调节3、氨基酸的脱氨基方法:转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用(最重要的方法)4、蛋白质溶液稳定的主要因素:蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷5、维持蛋白质三级结构的化学键:疏水键、氢键、离子键、范德华力6、蛋白质的营养价值:(1)必需氨基酸;(2)蛋白质的互补作用7、糖异生的意义:(1)维持血糖浓度相对恒定;(2)有利于乳酸的利用,防止酸中毒的发生;(3)协助氨基酸代谢;8、人体必需氨基酸:赖氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸9、调节血糖水平的重要器官:肝10、夜盲症、脚气病、坏血病产生的原因:夜盲症:缺维生素A;脚气病:缺维生素B;坏血病:缺维生素C11、维生素D的作用:促进小肠对钙、磷的吸收,促进肾小管对钙、磷的重吸收,提高血浆中钙、磷浓度,有利于骨的生长、发育和更新。

(缺乏维生素D时婴幼儿易患佝偻病)12、维生素B6的作用:临床上常用维生素B6治疗妊娠性呕吐和婴儿惊厥。

《医学生物化学》复习应考指南

《医学生物化学》复习应考指南

《医学生物化学》复习应考指南中央电大期末复习综合练习题,历来是应考复习的重点,在题型、要求上与期末考试吻合度较高,请一定高度重视。

三、《医学生物化学》教材及《医学生物化学》学习指导第三部分期末复习练习题一、名词解释1、酶的活性中心2、Tm值3、糖异生作用4、必需脂肪酸5、肝脏的生物转化作用(参考答案;1.酶的活性中心:酶分子中与酶活性直接有关的必需基团相对集中并构成一定空间构象,直接参与酶促反应的区域称酶的活性中心。

2.Tm值:核酸在加热变性过程中,在260nm紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温暖或变性温度,用Tm表示。

3.糖异生作用:非糖物质(如乳酸、甘油、生糖氨基酸等)在肝内生成葡萄糖的过程称为糖异生作用。

4.必需脂肪酸:亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸三种脂肪酸,由于人体内缺乏相应的酶。

不能自身合成,必需从食物中摄取,故称之为必需脂肪酸。

5.肝脏的生物转化作用:非营养性物质在肝脏内经过氧化、还原、水解和结合反应,使其极性增强,易溶于水,可随胆汁或尿液排出体外,这一过程称为肝脏的生物转)二、单项选择题(每题2分,共40分)1.各种蛋白质的含氮量相近,平均含量为( B )。

A.18%B.16%C.20%D.15%E.22%2.维系蛋白质一级结构的主要化学键是( E )。

A.盐键B.疏水作用C.氢键D.二硫键E.肽键3.RNA和DNA彻底水解后的产物( C )。

A.核糖不同,部分碱基不同B.碱基相同,核糖不同C.碱基不同,核糖不同D.碱基不同,核糖相同E.以上都不对4.乳酸脱氢酶的同工酶有( D )。

A.2种B.3种C.4种D.5种E.6种5.关于酶正确叙述的是( B )。

A.能催化热力学上不能进行的反应B.是由活细胞产生的一种生物催化剂C.催化的反应只限于细胞内进行D.其本质是含辅酶或辅基的蛋白质E.能提高反应活化能6.酶的特异性是指( B )。

A.酶与辅酶特异的结合B.酶对其所催化的底物有特异的选择性C.酶在细胞中的定位是特异性的D.酶催化反应的机制各不相同E.在酶的分类中各属不同的类别7.正常静息状态下,大部分血糖被哪一器官作为能源供应( A )。

生化专升本复习题

生化专升本复习题

生化专升本复习题生化专升本复习题生物化学是生命科学的重要分支之一,它研究生命体内的物质组成、结构和功能,以及生物体内的代谢过程。

对于准备参加生化专升本考试的同学们来说,复习是必不可少的一环。

本文将为大家提供一些生化专升本复习题,希望能够帮助大家加深对生物化学知识的理解。

1. DNA是生物体内存储遗传信息的分子,它的结构是由哪些组分构成的?简要描述DNA的结构。

2. 糖类是生物体内重要的能量供应物质,它们的结构特点是什么?请列举几种常见的糖类。

3. 蛋白质是生物体内最为重要的功能分子之一,它的结构与功能密切相关。

简要描述蛋白质的结构,并解释蛋白质的功能多样性。

4. 酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂,它在生物体内起到极为重要的作用。

请简要描述酶的特点,并解释酶催化反应的原理。

5. 脂类是生物体内重要的能量储存物质,它们的结构特点是什么?请列举几种常见的脂类。

6. 核酸是生物体内存储和传递遗传信息的分子,它们的结构特点是什么?请简要描述DNA和RNA的结构差异。

7. 糖酵解是生物体内产生能量的重要途径之一,它的过程包括哪些关键反应?请简要描述糖酵解的主要步骤。

8. 细胞呼吸是生物体内产生能量的重要途径之一,它的过程包括哪些关键反应?请简要描述细胞呼吸的主要步骤。

9. 光合作用是生物体内产生有机物质的重要途径,它的过程包括哪些关键反应?请简要描述光合作用的主要步骤。

10. 生物膜是细胞内外的重要结构,它具有许多重要的功能。

请简要描述生物膜的结构特点,并解释生物膜的功能。

以上是一些生化专升本复习题,希望能够帮助大家回顾和巩固生物化学的知识。

在复习过程中,可以结合教材、课堂笔记和相关参考资料进行深入学习和理解。

同时,做一些相关的习题和练习题也是非常有益的,可以帮助大家检验自己的掌握程度。

祝愿大家在生化专升本考试中取得优异的成绩!。

医学检验生物化学历考试复习题(2篇)

医学检验生物化学历考试复习题(2篇)

医学检验生物化学历考试复习题(2篇)医学检验生物化学历考试复习题(一)一、选择题(每题2分,共40分)1. 下列哪种物质是人体内主要的能量来源?A. 脂肪B. 蛋白质C. 糖类D. 维生素2. 下列哪种酶在糖酵解过程中催化磷酸丙糖的生成?A. 磷酸果糖激酶B. 丙酮酸激酶C. 甘油醛3磷酸脱氢酶D. 己糖激酶3. 下列哪种激素主要调节血糖水平?A. 胰岛素C. 甲状腺素D. 生长激素4. 下列哪种物质是胆固醇的前体?A. 乙酰辅酶AB. 丙酮酸C. 乳酸D. 脂肪酸5. 下列哪种氨基酸是必需氨基酸?A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 赖氨酸D. 甘氨酸6. 下列哪种酶在尿素循环中起关键作用?A. 谷氨酸脱氢酶C. 胱氨酸合成酶D. 鸟氨酸转氨酶7. 下列哪种物质是DNA的基本组成单位?A. 核苷酸B. 氨基酸C. 脂肪酸D. 糖类8. 下列哪种酶在DNA复制过程中起关键作用?A. DNA聚合酶B. RNA聚合酶C. 连接酶D. 解旋酶9. 下列哪种物质是RNA的基本组成单位?A. 核苷酸B. 氨基酸C. 脂肪酸D. 糖类10. 下列哪种酶在蛋白质合成过程中起关键作用?A. 转录酶B. 翻译酶C. 肽基转移酶D. 氨基酸活化酶11. 下列哪种物质是细胞内主要的能量储存形式?A. ATPB. GTPC. CTPD. TTP12. 下列哪种酶在糖异生过程中起关键作用?A. 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶B. 丙酮酸激酶C. 磷酸果糖激酶D. 己糖激酶13. 下列哪种物质是脂肪酸β氧化的产物?A. 乙酰辅酶AB. 丙酮酸C. 乳酸D. 胆固醇14. 下列哪种酶在脂肪酸合成过程中起关键作用?A. 乙酰辅酶A羧化酶B. 脂肪酸合成酶C. 脂肪酸氧化酶D. 脂肪酸还原酶15. 下列哪种物质是酮体的前体?A. 乙酰辅酶AB. 丙酮酸C. 乳酸D. 胆固醇16. 下列哪种酶在酮体生成过程中起关键作用?A. 乙酰辅酶A羧化酶B. 脂肪酸合成酶C. 酮体合成酶D. 酮体氧化酶17. 下列哪种物质是血红蛋白的基本组成单位?A. 铁离子B. 叶酸C. 维生素B12D. 蛋白质18. 下列哪种酶在血红蛋白合成过程中起关键作用?A. 铁离子还原酶B. 血红素合成酶C. 血红蛋白合成酶D. 铁离子转运酶19. 下列哪种物质是胆红素的前体?A. 血红蛋白B. 胆绿素C. 胆素原D. 胆固醇20. 下列哪种酶在胆红素代谢过程中起关键作用?A. 胆红素氧化酶B. 胆红素还原酶C. 胆红素葡萄糖醛酸转移酶D. 胆红素硫酸转移酶二、填空题(每空1分,共20分)1. 糖酵解过程的最终产物是__________。

医学生物化学习题集

医学生物化学习题集

医学生物化学习题集兰州大学生物化学与分子生物学教研室2006年9月前言应广大同学的要求,我教研室依据全国统编教材《生物化学》第六版(周爱儒主编)编写了这本习题集。

以便协助同学们更好的学习生物化学这门课程,提高同学们的学习热情及兴趣。

与以前的习题集相比,我们相对增加了一些关于分子生物学方面的习题。

本习题集适合临床、预防、口腔、影像医学,检验、护理、妇幼、中西医结合本科及药学本科生使用。

本习题集分为21章,其中第19章由同学自学,不另编写习题,第22和23章合为一章编写。

每章又分为六种题型:1. 单选题(每题只有一个最恰当的答案);2. 多选题(每题有两个或两个以上的正确答案);3. 填空题;4. 判断题;5. 名词解释;6. 问答题。

参考答案部分主观题有些只有答案要点,目的是让同学通过认真阅读课本以及一些相关的教材能够自己找出完整答案,提高同学学习的自主能动性,防止一些光看答案不做题等等诸如此类的问题。

有些习题的深度超出了本教材,供一部分学有余力的同学使用。

生物化学与分子生物学教研室2006年9月目录第一章蛋白质的结构与功能 1 第二章核酸的结构与功能 5 第三章酶8 第四章糖代谢14 第五章脂类代谢21 第六章生物氧化26 第七章氨基酸代谢30 第八章核苷酸代谢34 第九章物质代谢的联系与调节39 第十章DNA的生物合成43 第十一章RNA的生物合成47 第十二章蛋白质的生物合成51 第十三章基因表达调控55 第十四章基因重组与基因工程59 第十五章细胞信息传递64 第十六章血液的生物化学70第十七章肝的生物化学72 第十八章维生素与微量元素75 第二十章癌基因与抑癌基因81 第二十一章基因诊断与基因治疗84 第二十二章常用分子生物学技术的原理及其应用87 第二十三章基因组学与医学87第一章蛋白质的结构与功能一、单选题1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.4克,此样品约含蛋白质()克A.2.00 B.2.50C.6.40 D.3.002.在生理条件下,下列哪种氨基酸带净正点荷()A.半胱氨酸B.谷氨酸C.赖氨酸D.色氨酸3.下列蛋白质分子中的结合力,哪种不属于次级键()A.二硫键B.氢键C.离子键D.疏水作用4.盐析法沉淀蛋白质的原理是()A.中和电荷,破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介点系数D.调节蛋白质溶液的等电点5.溶液的pH大于蛋白质的等电点时,蛋白质带()A.正电荷B.负电荷C.不带电D.不能判断6.寡聚蛋白质的单个亚基不具有()A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构7.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定()A.溶液的pH值大于pIB.溶液的pH值小于pIC.溶液的pH值等于pID.溶液的pH值等于7.48.蛋白质分子中氨基酸属于下列哪一项()A.L-β-氨基酸B.D-α-氨基酸C.L-α-氨基酸D.D-β-氨基酸9.280nm波长处有吸收峰的氨基酸为()A.丝氨酸B.谷氨酸C.蛋氨酸D.色氨酸10.有关蛋白质三级结构的描述,错误的是()A.具有三级结构的多肽链都有生物活性B.亲水基团多位于三级结构的表面C.三级结构的稳定性由次级键维系D.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构11.不能使蛋白质沉淀的试剂是()A.重金属盐B.有机溶剂C.浓NaOH溶液D.生理盐水12.下列氨基酸中含羟基的是()A.谷氨酰胺,天冬酰胺B.丝氨酸,苏氨酸C.苯丙氨酸,酪氨酸D.亮氨酸,缬氨酸13.蛋白质的α–螺旋的特点有()A.多为左手螺旋B.螺旋方向与长轴垂直C.氨基酸侧链伸向螺旋外侧D.肽键平面充分伸展14.下列正确描述血红蛋白概念是()A.血红蛋白是含有铁卟啉的单亚基球蛋白B.血红蛋白氧解离曲线为S型C.血红蛋白不属于变构蛋白D.血红蛋白的功能与肌红蛋白相同15.蛋白质的空间构象主要取决于()A.肽链氨基酸序列B.α–螺旋与β–折叠C.肽链中的肽键D.肽链中的氨基酸侧链二、多选题1.蛋白质中有一些氨基酸是在合成后才由前体转变而成的,它们是()A.脯氨酸B.羟脯氨酸C.丝氨酸D.羟赖氨酸E.胱氨酸2.关于蛋白质的二级结构正确说法是()A.一种蛋白质只能存在一种二级结构B.多肽链本身折叠盘曲而形成C.主要为α–螺旋和β–片层结构D.二级结构稳定的键是肽键E.二级结构的类型由多肽链的氨基酸组成决定3.分离提纯蛋白质的方法有()A.有机溶剂法B.盐析C.电泳D.透析E.层析4.蛋白质沉淀,变性和凝固的关系下列叙述正确的是()A.蛋白质沉淀后必然变性B.蛋白质凝固后一定会变性C.变性蛋白质一定会凝固D.变性蛋白质不一定会沉淀E.变性就是沉淀,沉淀就是变性5.蛋白质一级结构()A.是空间结构的基础B.是指氨基酸序列C.并不包括二硫键D.与功能无关E.分子中一定有许多肽键6.蛋白质结构域是指()A.有特定的功能B.折叠的较为紧密的区域C.属于三级结构D.存在每一种蛋白质中E.与功能无关三、填空题1.多肽链中氨基酸的_____________称为一级结构,主要化学键为__________。

生化专升本复习题

生化专升本复习题

生化专升本复习题在追求更高学历的道路上,生化专升本的复习是一个充满挑战但又充满希望的过程。

对于想要在生化领域深入学习的同学来说,掌握好复习题是取得成功的关键之一。

首先,我们来谈谈生物化学中的基础知识。

细胞结构与功能是必须要熟知的内容。

细胞作为生命的基本单位,了解其各种细胞器的结构和功能至关重要。

比如,线粒体是细胞的“动力工厂”,负责产生能量;而叶绿体则在植物细胞中进行光合作用。

细胞膜的结构和功能也不容忽视,它不仅起到分隔细胞内外环境的作用,还参与物质运输和信号传递。

在生物大分子方面,蛋白质、核酸、糖类和脂质的结构与功能是重点。

蛋白质的一级结构决定了其高级结构和功能,氨基酸的种类、排列顺序等都影响着蛋白质的性质。

核酸中的 DNA 和 RNA 在遗传信息传递和表达中发挥着关键作用。

糖类不仅是能源物质,还参与细胞识别和免疫反应。

脂质则构成了生物膜的重要成分。

代谢过程是生化中的核心内容。

糖代谢包括糖酵解、三羧酸循环等途径,要清楚各个步骤的酶促反应和能量变化。

脂代谢中的脂肪酸氧化分解和合成也需要重点掌握。

蛋白质代谢涉及到氨基酸的代谢途径以及蛋白质的合成与降解。

酶是生物体内的催化剂,其特性和作用机制需要深入理解。

酶的活性中心、催化机制、影响酶活性的因素等都是常见的考点。

此外,酶的调节方式,如别构调节和共价修饰调节,也在考试范围内。

生物氧化过程中的电子传递链和氧化磷酸化是难点之一。

要明白电子如何在呼吸链中传递,以及如何产生足够的能量用于 ATP 的合成。

物质代谢的调节也是复习的重点。

细胞通过各种机制来调节代谢途径,以适应内外环境的变化。

激素对代谢的调节作用以及基因表达调控在生化代谢中的意义也需要掌握。

遗传学部分,遗传物质的传递规律,如孟德尔遗传定律,以及基因的突变和重组等内容都是必考的知识点。

了解 DNA 的复制、转录和翻译过程,以及基因表达的调控机制,对于理解生命的遗传信息传递和表达具有重要意义。

分子生物学领域,基因工程的基本原理和技术方法是热门考点。

升医学生物化学考试复习题

升医学生物化学考试复习题

升医学⽣物化学考试复习题考试题型:单选多选填空名解简答论述编者寄语:为了⽅便⼤家复习,特编写此套复习题,希望对⼤家有所帮助,由于本⼈能⼒有限,错误在所难免,恳请读者批评指正,祝⼤家考试取得好成绩!-沈⽂哲名词解释蛋⽩质的结构与功能1、肽键:⼀个氨基酸的a-氨基与另⼀个氨基酸的a-羧基缩合所形成的酰胺键,称为肽键;2、肽:⼀个氨基酸的a-氨基与另⼀个氨基酸的a-羧基缩合所形成的化合物,称为肽;3、蛋⽩质的⼀级结构:在蛋⽩质分⼦中,从N-端⾄C-端的氨基酸排列顺序称为蛋⽩质的⼀级结构;4、肽单元:肽键与2个相邻的L-a原⼦组成的基团;5、分⼦病:若蛋⽩质⼀级结构发⽣变异,所导致的疾病称为分⼦病;6、蛋⽩质的⼆级结构:是指蛋⽩质分⼦中某⼀段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链⾻架原⼦的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的的构象;7、模体:是指具有特殊功能的超⼆级结构,它是由两个或三个具有⼆级结构的肽段,在空间上相互接近,形成⼀个特殊的空间构象;8、蛋⽩质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原⼦在三维空间的排布位置;9、分⼦伴侣:指导蛋⽩质形成正确空间构象;10、结构域:分⼦量较⼤的蛋⽩质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各⾏其功能,称为结构域;11、亚基:在蛋⽩质的四级结构中,每⼀个完整的三级结构的多肽链,称亚基,亚基可以相同,也可以不同;12、蛋⽩质的四级结构:指具有2条或2条以上蛋⽩质三级结构的多肽链,依靠⾮共价键进⼀步盘曲所形成的空间构象;13、双缩尿反应:蛋⽩质和多肽分⼦中肽键在稀溶液中与硫酸铜共热,呈紫⾊或红⾊;14、变构效应:由⼀个氧分⼦与Hb亚基结合后引起亚基的构象变化,称为变构效应;15、协同效应:是指⼀个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另⼀个亚基与配体的结合能⼒;16、等电点:在某⼀PH溶液中,物质解离的阳离⼦和阴离⼦趋势相等,成为兼性离⼦,成电中性,此时溶液的PH就称该物质的等电点;17、盐析:是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加⼊蛋⽩质溶液,使蛋⽩质表⾯电荷被中和且⽔化膜被破坏,导致蛋⽩质在⽔溶液中的稳定性因素去除⽽沉淀;18、电泳:带电粒⼦在电场作⽤下向着与其电性相反的⽅向移动的现象;19、层析:是由于物质理化性质不同⽽进⾏分析分离的⽅法;20、蛋⽩质变性:在某些物理和化学因素的作⽤下,其特定的空间构象被破坏,既有序的空间结构变成⽆序的空间结构,从⽽导致其理化性质的改变和⽣物活性的丧失;核酸的结构与功能21、DNA的⼀级结构:是构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序,也就是核苷酸序列;22、DNA变性:某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发⽣断裂,使双链DNA解离为单链,这种现象称为DNA变性;23、Tm:在解链过程中,紫外吸光度的变化△A260达到最⼤变化值的⼀半时所对应的温度,称DNA的解链温度或称融解温度(Tm);24、复性:当变性条件缓慢地除去后,两条解离的互补链可重新配对,恢复原来双螺旋结构,这⼀现象称为复性;25、核酸分⼦杂交:这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成,可以在RNA单链之间形成,甚⾄还可以在DNA单链和RNA单链之间形成,这种现象称为核酸分⼦杂交;26、核酶:具有催化作⽤的⼩RNA,称为核酶;27、核酸酶:是所有可以⽔解核酸的酶,依据核酸酶的底物的不同可以将其分为DNA酶和RNA酶两类;28、增⾊效应:在DNA解链过程中,由于有更多的共轭双键得以暴露,DNA在260nm处的吸光度随之增加,这种现象称为DNA的增⾊效应;酶29、酶:是由活细胞产⽣的,对特异底物起⾼效催化作⽤的蛋⽩质;30、酶的活性中⼼:这些必需基团在⼀级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异的结合并将底物转化为产物,这⼀区域称为酶的活性中⼼;31、酶的特异性:⼀种酶仅作⽤于⼀种或⼀类化合物,或⼀定的化学键,催化⼀定的化学反应并产⽣⼀定的产物,酶的这种特异性称为酶的特异性;32、酶促反应的最适温度:酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度;33、酶促反应的最适Ph:酶催化活性最⾼时反应体系的PH称为酶促反应的最适Ph;34、酶的抑制剂:凡能使酶催化活性下降⽽不引起酶蛋⽩变性的物质统称酶的抑制剂;35、竞争性抑制作⽤:有些抑制剂和酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中⼼,从⽽阻碍酶和底物结合成中间产物,这种抑制作⽤称为竞争性抑制作⽤;36、国际单位:在特定条件下,每分钟催化1umol底物转化为产物所需的酶量为⼀个国际单位;37、催量:是指在特定条件下,每分钟使1mol底物转化为产物所需的酶量;38、酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌,只是酶的⽆活性前体,这种⽆活性酶的前体称作酶原;39、酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活;40、变构调节:某⼀些代谢产物与某些酶分⼦活性中⼼外的某部分可逆地⾮共价键结合,使酶构象改变,从⽽改变酶的催化活性,此种调节⽅式称变构调节;41、酶的共价修饰:酶蛋⽩肽链上的⼀些基团可与某种化学基团发⽣可逆的共价结合,从⽽改变酶的活性,这⼀过程称为酶的共价修饰;42、同⼯酶:是指催化相同化学反应,但酶蛋⽩的分⼦结构、理化性质乃⾄免疫学性质不同的⼀组酶;糖代谢43、糖酵解:在机体缺氧条件下,葡萄糖经⼀系列酶促反应⽣成丙酮酸进⽽还原⽣成乳酸的过程称糖酵解,亦称糖的⽆氧氧化;44、酵解途径:糖酵解的第⼀阶段是由葡萄糖分解成丙酮酸,称为糖酵解途径;45、巴斯德效应:将酵母菌转移⾄有氧环境,⽣醇发酵即被抑制,有氧氧化抑制⽣醇发酵的现象称为巴斯德效应;46、糖异⽣:从⾮糖化合物(乳酸、⽢油、⽣糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异⽣;47、糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成⽔和⼆氧化碳并释放能量的反应过程;48、乳酸循环:葡萄糖释⼊⾎液后⼜可被肌摄取,这就构成了⼀个循环,此循环称为乳酸循环,也称Cori循环;49、⾎糖:指⾎中的葡萄糖,维持在3.89—6.11mmol/L之间;脂类代谢50、脂类:是⼀类⾮均⼀、物理和化学性质相近,并能为机体利⽤的有机化合物,是脂肪和类脂的总称;51、必需脂肪酸:苏缬亮异亮,赖蛋苯丙⾊;52、脂肪动员:是指储存在脂肪细胞中的⽢油三酯,被酯酶逐步⽔解为游离脂酸和⽢油并释放⼊⾎,通过⾎液运输⾄其他组织氧化利⽤的过程;53、⼀酰⽢油合成途径:肠黏膜细胞中由⽢油⼀脂合成脂肪的途径;54、酮体:是⼄酰⼄酸、B-羟丁酸及丙酮的总称,是脂酸在肝细胞分解氧化时产⽣的特有中间代谢产物;55、⾎脂:⾎浆脂类总称,包括⽢油三酯、磷脂、胆固醇及其脂、游离脂酸等;56、载脂蛋⽩:⾎浆脂蛋⽩中的蛋⽩质部分被称为载脂蛋⽩,主要有载脂蛋⽩A、B、C、D、E等五类;⽣物氧化57、⽣物氧化:物质在⽣物体内进⾏的氧化,主要是糖、脂肪和蛋⽩质等在体内分解时逐步释放能量,最终⽣成⼆氧化碳和⽔的过程;58、呼吸链:代谢物脱下的成对的氢原⼦通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合⽣成⽔,此过程与细胞呼吸有关,故称呼吸链;59、氧化磷酸化:在呼吸链电⼦传递过程中偶联ADP磷酸化⽣成ATP;60、底物⽔平磷酸化:代谢物把它的键能的能量给了ADP、GDP⽣成ATP、GTP;61、P/O:是指氧化磷酸化过程中,每消耗1/2mol氧⽓所⽣成ATP的摩尔数;氨基酸代谢62、氮平衡:是⼀种测定摄⼊氮量与排出氮量,间接反映体内蛋⽩质代谢状况的实验;63、营养必需氨基酸:体内需要⽽⼜不能⾃⾝合成,必须由⾷物提供的氨基酸;64、腐败作⽤:肠道吸取对未被消化的蛋⽩质及其消化产物所起作⽤;65、⼀碳单位:是指某些氨基酸在分解代谢过程中产⽣的含有⼀个碳原⼦的有机基团;核苷酸代谢66、嘌呤核苷酸从头合成途径:利⽤磷酸核糖、氨基酸、⼀碳单位及⼆氧化碳等简单物质为原料,经过⼀系列酶促反应,合成嘌呤核苷酸,称为从头合成途径;67、嘌呤核苷酸补救合成途径:利⽤体内游离的嘌呤或嘌呤核苷,经过简单的反应过程,合成嘌呤核苷酸,称为补救合成途径;物质代谢的联系与调节68、酶的化学修饰:酶蛋⽩肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发⽣可逆的共价修饰,从⽽引起酶活性改变,这种调节称为酶的化学修饰;69、酶的变构调节:内源、外源性⼩分⼦化合物作为变构效应剂可与酶蛋⽩分⼦活性中⼼以外的某⼀部位特异结合,引起酶蛋⽩分⼦构象变化、从⽽改变酶的活性,这种调节称为酶的变构调节;DNA的⽣物合成70、遗传信息传递的中⼼法则:复制DNA(转录)→RNA(翻译)→蛋⽩质;71、复制:是指遗传物质的传代,以母链DNA为模板合成⼦链DNA的过程;72、半保留复制:⼦代细胞的DNA,⼀股单链从亲代完整地接受过来,另⼀股单链则完全重新合成,两个⼦细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列⼀致,这种复制⽅式称为半保留复制;73、领头链:顺着解链⽅向⽣成的⼦链,复制是连续进⾏的,这股链称为领头链;74、随从链:延长过程中,⼜要等待下⼀段有⾜够长度的模板,再次⽣成引物⽽延长,这股不连续复制的链称为随从链;75、冈崎⽚段:复制中的不连续⽚段称为冈崎⽚段;76、端粒:是真核⽣物染⾊体线性DNA分⼦末端的结构;76、Klenow:从G螺旋区直⾄R螺旋区及C末端,共604氨基酸残基,称为⼤⽚段,或称Klenow⽚段;77、错配:导致编码氨基酸的改变,称为错配;78、缺失和插⼊:造成蛋⽩质氨基酸排列顺序发⽣改变,称为缺失和插⼊;79、逆转录:逆转录是RNA病毒的复制形成,需要逆转录酶催化;RNA的⽣物合成80、转录:⽣物体以DNA为模板合成RNA的过程,称为转录;81、结构基因:能转录出RNA的DNA⽚段,称为结构基因;82、编码链:DNA双链中按碱基配对规律能指引转录⽣成RNA的⼀股单链,称为模板链,相对的另⼀股单链称为编码链;83、反式作⽤因⼦:能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋⽩质,统称为反式作⽤因⼦;84、顺式作⽤因⼦:不同物种、不同细胞或不同的基因,转录起始点上游可以有不同的DNA序列,但这些序列都可统称为顺式作⽤因⼦;蛋⽩质的⽣物合成85、翻译:是细胞内以mRNA为模板、按照mRNA分⼦中由核苷酸组成的密码信息合成蛋⽩的过程;86、遗传密码:在mRNA的开放阅读框架区,以每三个相邻的核苷酸为⼀组,代表⼀种氨基酸或其他信息,这种存在于mRNA的开放阅读框架区的三联体形成的核苷酸序列;基因表达调控87、操纵⼦:除个别基因外,原核⽣物绝⼤多数基因按功能相关性成簇地串联、密集于染⾊体上,共同组成⼀个转录单位;88、基因表达:就是基因转录及翻译的过程,即⽣成具有⽣物学功能产物的过程;基因重组与基因⼯程89、同源重组:是指发⽣在同源序列间的重组,它通过链的断裂和再连接,在两个DNA分⼦同源序列间进⾏单链或双链⽚段的交换,⼜称基本重组;90、接合作⽤:当细胞或细菌通过菌⽑相互接触时,质粒DNA就可以从⼀个细胞转移另⼀个细胞,这种类型的DNA转移称为接合作⽤;91、转化作⽤:通过⾃动获取或⼈为地供给外源DNA,使细胞或培养的受体细胞获得新的遗传表型;92、转导作⽤:当病毒从被感染的细胞释放出来、再次感染另⼀细胞时,发⽣在供体细胞与受体细胞之间的DNA转移及基因重组即为转导作⽤;93、DNA克隆:就是应⽤酶学的⽅法,在体外将外源DNA与载体DNA结合形成⼀具有⾃我复制能⼒的DNA分⼦,继⽽通过转化或转染宿主细胞,筛选出含有⽬的基因的转化⼦细胞,再进⾏扩增、提取获得⼤量同⼀DNA分⼦;94、基因⼯程:实现基因克隆所采⽤的⽅法及相关的⼯作统称基因⼯程;95、质粒:是存在于细菌染⾊体外的⼩型环状双链DNA分⼦,⼩的2—3kb,⼤的可达数百万kb。

齐鲁医药学院临床医学高起专《生物化学》复习资料

齐鲁医药学院临床医学高起专《生物化学》复习资料

2022临床医学高起专《生物化学》复习资料1、生理7.35-7.45pH条件下,下列哪种蛋白质会带正电荷?DA、pI为4.5的蛋白质B、pI为3.4的蛋白质C、pI为7.3的蛋白质D、pI为8.0的蛋白质2、α-螺旋上升一圈相当于多少个氨基酸残基?DA、2个B、3个C、3.2个D、3.6个3、天然蛋白质的基本组成单位是:AA、L-α-aaB、L-β-aaC、 D-α-aaD、D-β-aa4、蛋白质一级结构的稳定键是:AA、肽键B、氢键C、疏水键D、盐键5、蛋白质一级结构的主要连接键是:AA、肽键B、磷酸二酯键C、二硫键D、氢键6、下列哪种蛋白质在 pH5 的溶液中带正电荷?DA、pI 为 4.5 的蛋白质B、pI 为 3.4 的蛋白质C、pI 为 4.8 的蛋白质D、pI 为 6.5 的蛋白质7、下列关于蛋白质的变性的叙述,哪项是错误的?BA、原有的生物学活性丧失B、溶解度增加C、蛋白质的空间构象破坏D、蛋白质的一级结构不变8、与蛋白质紫外吸收性质相关的氨基酸是:BA、亮氨酸B、酪氨酸和色氨酸C、酪氨酸和脯氨酸D、色氨酸和组氨酸9、核酸的最大紫外光吸收值在:BA、280nmB、260nmC、540nmD、360nm10、下列哪一说法不是真核生物成熟 mRNA 的特点?CA、它是具有局部双螺旋的单链分子B、它 5’端有帽,3’端有 PolyAC、它含有反密码D、它在总 RNA 中含量最少11、Tm 是指:CA、DNA 开始解链时所需的温度B、DNA 完全解链时所需的温度C、DNA 解链 50%时所需的温度D、A280达最大值 50%的温度12、新型冠状病毒的直径是60-140纳米,是一种β属的冠状病毒,它的遗传物质是:BA、DNAB、RNAC、糖D、蛋白质13、下列关于DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是: BA、两条方向一致的双螺旋B、A+G与C+T的比值为1C、两条链长度不等D、左手螺旋14、hnRNA是下列哪种RNA的前体?CA、tRNAB、rRNAC、mRNAD、SnRNA15、tRNA的二级结构形状为:BA、发夹结构B、三叶草结构C、倒“L”形结构D、双螺旋16、核酸中核苷酸之间的连接方式是:CA、2’,5’-磷酸二酯键B、氢键C、3’,5’-磷酸二酯键D、糖苷键17、下列关于酶的活性中心的叙述哪项是不正确的? DA、具有结合基团B、具有催化基团C、催化底物的部位D、活性中心之外没有必需基团18、酶原没有催化活性的原因是:DA、酶原是一个普通的蛋白质分子B、缺少辅C、肽链合成不完整D、酶的活性中心尚未形成或没有暴露19、全酶中决定反应特异性的是(),决定反应类型的是()。

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考试题型:单选多选填空名解简答论述编者寄语:为了方便大家复习,特编写此套复习题,希望对大家有所帮助,由于本人能力有限,错误在所难免,恳请读者批评指正,祝大家考试取得好成绩!-沈文哲名词解释蛋白质的结构与功能1、肽键:一个氨基酸的a-氨基与另一个氨基酸的a-羧基缩合所形成的酰胺键,称为肽键;2、肽:一个氨基酸的a-氨基与另一个氨基酸的a-羧基缩合所形成的化合物,称为肽;3、蛋白质的一级结构:在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构;4、肽单元:肽键与2个相邻的L-a原子组成的基团;5、分子病:若蛋白质一级结构发生变异,所导致的疾病称为分子病;6、蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的的构象;7、模体:是指具有特殊功能的超二级结构,它是由两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象;8、蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置;9、分子伴侣:指导蛋白质形成正确空间构象;10、结构域:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域;11、亚基:在蛋白质的四级结构中,每一个完整的三级结构的多肽链,称亚基,亚基可以相同,也可以不同;12、蛋白质的四级结构:指具有2条或2条以上蛋白质三级结构的多肽链,依靠非共价键进一步盘曲所形成的空间构象;13、双缩尿反应:蛋白质和多肽分子中肽键在稀溶液中与硫酸铜共热,呈紫色或红色;14、变构效应:由一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基的构象变化,称为变构效应;15、协同效应:是指一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力;16、等电点:在某一PH溶液中,物质解离的阳离子和阴离子趋势相等,成为兼性离子,成电中性,此时溶液的PH就称该物质的等电点;17、盐析:是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和且水化膜被破坏,导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀;18、电泳:带电粒子在电场作用下向着与其电性相反的方向移动的现象;19、层析:是由于物质理化性质不同而进行分析分离的方法;20、蛋白质变性:在某些物理和化学因素的作用下,其特定的空间构象被破坏,既有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失;核酸的结构与功能21、DNA的一级结构:是构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序,也就是核苷酸序列;22、DNA变性:某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链,这种现象称为DNA变性;23、Tm:在解链过程中,紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度,称DNA的解链温度或称融解温度(Tm);24、复性:当变性条件缓慢地除去后,两条解离的互补链可重新配对,恢复原来双螺旋结构,这一现象称为复性;25、核酸分子杂交:这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成,可以在RNA单链之间形成,甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成,这种现象称为核酸分子杂交;26、核酶:具有催化作用的小RNA,称为核酶;27、核酸酶:是所有可以水解核酸的酶,依据核酸酶的底物的不同可以将其分为DNA酶和RNA酶两类;28、增色效应:在DNA解链过程中,由于有更多的共轭双键得以暴露,DNA在260nm处的吸光度随之增加,这种现象称为DNA的增色效应;酶29、酶:是由活细胞产生的,对特异底物起高效催化作用的蛋白质;30、酶的活性中心:这些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异的结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心;31、酶的特异性:一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并产生一定的产物,酶的这种特异性称为酶的特异性;32、酶促反应的最适温度:酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度;33、酶促反应的最适Ph:酶催化活性最高时反应体系的PH称为酶促反应的最适Ph;34、酶的抑制剂:凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称酶的抑制剂;35、竞争性抑制作用:有些抑制剂和酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用;36、国际单位:在特定条件下,每分钟催化1umol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位;37、催量:是指在特定条件下,每分钟使1mol底物转化为产物所需的酶量;38、酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌,只是酶的无活性前体,这种无活性酶的前体称作酶原;39、酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活;40、变构调节:某一些代谢产物与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地非共价键结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称变构调节;41、酶的共价修饰:酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰;42、同工酶:是指催化相同化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶;糖代谢43、糖酵解:在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称糖酵解,亦称糖的无氧氧化;44、酵解途径:糖酵解的第一阶段是由葡萄糖分解成丙酮酸,称为糖酵解途径;45、巴斯德效应:将酵母菌转移至有氧环境,生醇发酵即被抑制,有氧氧化抑制生醇发酵的现象称为巴斯德效应;46、糖异生:从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生;47、糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳并释放能量的反应过程;48、乳酸循环:葡萄糖释入血液后又可被肌摄取,这就构成了一个循环,此循环称为乳酸循环,也称Cori循环;49、血糖:指血中的葡萄糖,维持在3.89—6.11mmol/L之间;脂类代谢50、脂类:是一类非均一、物理和化学性质相近,并能为机体利用的有机化合物,是脂肪和类脂的总称;51、必需脂肪酸:苏缬亮异亮,赖蛋苯丙色;52、脂肪动员:是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯,被酯酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血,通过血液运输至其他组织氧化利用的过程;53、一酰甘油合成途径:肠黏膜细胞中由甘油一脂合成脂肪的途径;54、酮体:是乙酰乙酸、B-羟丁酸及丙酮的总称,是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢产物;55、血脂:血浆脂类总称,包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其脂、游离脂酸等;56、载脂蛋白:血浆脂蛋白中的蛋白质部分被称为载脂蛋白,主要有载脂蛋白A、B、C、D、E等五类;生物氧化57、生物氧化:物质在生物体内进行的氧化,主要是糖、脂肪和蛋白质等在体内分解时逐步释放能量,最终生成二氧化碳和水的过程;58、呼吸链:代谢物脱下的成对的氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水,此过程与细胞呼吸有关,故称呼吸链;59、氧化磷酸化:在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP;60、底物水平磷酸化:代谢物把它的键能的能量给了ADP、GDP生成ATP、GTP;61、P/O:是指氧化磷酸化过程中,每消耗1/2mol氧气所生成ATP的摩尔数;氨基酸代谢62、氮平衡:是一种测定摄入氮量与排出氮量,间接反映体内蛋白质代谢状况的实验;63、营养必需氨基酸:体内需要而又不能自身合成,必须由食物提供的氨基酸;64、腐败作用:肠道吸取对未被消化的蛋白质及其消化产物所起作用;65、一碳单位:是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团;核苷酸代谢66、嘌呤核苷酸从头合成途径:利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成嘌呤核苷酸,称为从头合成途径;67、嘌呤核苷酸补救合成途径:利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷,经过简单的反应过程,合成嘌呤核苷酸,称为补救合成途径;物质代谢的联系与调节68、酶的化学修饰:酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共价修饰,从而引起酶活性改变,这种调节称为酶的化学修饰;69、酶的变构调节:内源、外源性小分子化合物作为变构效应剂可与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分子构象变化、从而改变酶的活性,这种调节称为酶的变构调节;DNA的生物合成70、遗传信息传递的中心法则:复制DNA(转录)→RNA(翻译)→蛋白质;71、复制:是指遗传物质的传代,以母链DNA为模板合成子链DNA的过程;72、半保留复制:子代细胞的DNA,一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成,两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致,这种复制方式称为半保留复制;73、领头链:顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链;74、随从链:延长过程中,又要等待下一段有足够长度的模板,再次生成引物而延长,这股不连续复制的链称为随从链;75、冈崎片段:复制中的不连续片段称为冈崎片段;76、端粒:是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构;76、Klenow:从G螺旋区直至R螺旋区及C末端,共604氨基酸残基,称为大片段,或称Klenow片段;77、错配:导致编码氨基酸的改变,称为错配;78、缺失和插入:造成蛋白质氨基酸排列顺序发生改变,称为缺失和插入;79、逆转录:逆转录是RNA病毒的复制形成,需要逆转录酶催化;RNA的生物合成80、转录:生物体以DNA为模板合成RNA的过程,称为转录;81、结构基因:能转录出RNA的DNA片段,称为结构基因;82、编码链:DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链,称为模板链,相对的另一股单链称为编码链;83、反式作用因子:能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质,统称为反式作用因子;84、顺式作用因子:不同物种、不同细胞或不同的基因,转录起始点上游可以有不同的DNA序列,但这些序列都可统称为顺式作用因子;蛋白质的生物合成85、翻译:是细胞内以mRNA为模板、按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白的过程;86、遗传密码:在mRNA的开放阅读框架区,以每三个相邻的核苷酸为一组,代表一种氨基酸或其他信息,这种存在于mRNA的开放阅读框架区的三联体形成的核苷酸序列;基因表达调控87、操纵子:除个别基因外,原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密集于染色体上,共同组成一个转录单位;88、基因表达:就是基因转录及翻译的过程,即生成具有生物学功能产物的过程;基因重组与基因工程89、同源重组:是指发生在同源序列间的重组,它通过链的断裂和再连接,在两个DNA分子同源序列间进行单链或双链片段的交换,又称基本重组;90、接合作用:当细胞或细菌通过菌毛相互接触时,质粒DNA就可以从一个细胞转移另一个细胞,这种类型的DNA转移称为接合作用;91、转化作用:通过自动获取或人为地供给外源DNA,使细胞或培养的受体细胞获得新的遗传表型;92、转导作用:当病毒从被感染的细胞释放出来、再次感染另一细胞时,发生在供体细胞与受体细胞之间的DNA转移及基因重组即为转导作用;93、DNA克隆:就是应用酶学的方法,在体外将外源DNA与载体DNA结合形成一具有自我复制能力的DNA分子,继而通过转化或转染宿主细胞,筛选出含有目的基因的转化子细胞,再进行扩增、提取获得大量同一DNA分子;94、基因工程:实现基因克隆所采用的方法及相关的工作统称基因工程;95、质粒:是存在于细菌染色体外的小型环状双链DNA分子,小的2—3kb,大的可达数百万kb。

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