生物化学蛋白质之三蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能关系的原理
蛋白质结构与功能关系的原理
蛋白质是生物体中最重要的分子之一，它具有各种功能，包括酶催化、细胞信号传导、结构支持等。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，其原理可以概括为以下几点：
1.蛋白质的结构决定其功能：蛋白质的功能是由其特定的结构
决定的。
蛋白质分为四个级别的结构：一级结构是由氨基酸的线性序列决定的；二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠等特定的空间结构；三级结构是指蛋白质的立体折叠，由非共价作用力（如疏水作用、电荷作用等）稳定；四级结构是由多个蛋白质链相互作用形成的复合物。
这些结构的组合和稳定性使蛋白质能够达到特定的功能。
2.功能决定结构：蛋白质的功能需要特定的结构来实现。
例如，酶的活性位点具有特定的结构，能够提供特定的活性环境，从而促进催化反应。
另外，一些蛋白质的结构还可以识别和结合其他分子，例如抗体可以通过其结构与抗原结合。
因此，蛋白质的功能需求会在遗传和进化的作用下塑造其特定的结构。
3.结构与功能之间的相互作用：蛋白质的结构和功能是相互关
联的，即结构的改变可能会影响功能，功能需要的结构也可能促进结构的稳定。
一些疾病或突变可能导致蛋白质结构的异常，进而影响功能的正常发挥。
另外，蛋白质的结构和功能也受到环境条件的影响，如温度、 pH 值等。
这些相互作用可以通过
实验室研究和计算模拟来探究。
总之，蛋白质结构与功能关系的原理可以归结为结构决定功能，
而功能也可以塑造和促进结构的特定形式和稳定性。
这一原理为研究蛋白质的结构和功能提供了理论基础，并有助于理解生物化学和生物学中的多种现象。
试举例说明蛋白质结构与功能的关系
试举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生命体系中最基本的分子之一，它们在细胞内扮演着重要的角色。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
本文将从蛋白质结构、功能以及二者之间的关系三个方面进行详细阐述。
一、蛋白质结构1.1 基本概念蛋白质是由氨基酸组成的大分子聚合物，通常由20种氨基酸以不同的顺序组成。
每个氨基酸分子都有一个羧基和一个氨基，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
1.2 蛋白质层次结构蛋白质层次结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.2.1 一级结构一级结构指多肽链上氨基酸残基的线性序列。
这个序列决定了蛋白质所具有的化学性质和生物学性质。
1.2.2 二级结构二级结构指多肽链上相邻氨基酸残基之间发生的氢键作用形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
1.2.3 三级结构三级结构指多肽链上所有氨基酸残基的空间排列方式。
蛋白质的三级结构通常由一些特定的氨基酸残基之间的相互作用所决定，如疏水相互作用、电荷相互作用、氢键等。
1.2.4 四级结构四级结构指由两个或多个多肽链聚合而成的完整蛋白质分子。
这种聚合方式可以是同源聚合或异源聚合。
二、蛋白质功能2.1 基本概念蛋白质在细胞内扮演着各种不同的角色，包括催化反应、传递信息、运输分子、支持细胞结构等。
2.2 催化反应许多生物化学反应需要在生理条件下进行，这些反应通常需要一个催化剂来加速反应速率。
酶是一种具有高度专一性和高效性能催化生物化学反应的蛋白质。
2.3 传递信息许多细胞信号分子是蛋白质，例如激素、生长因子和细胞因子等。
这些蛋白质通过与细胞表面受体结合来传递信息，从而调节细胞生长、分化和代谢等过程。
2.4 运输分子许多蛋白质可以作为运输分子将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血红蛋白可以将氧气从肺部运输到组织和器官。
2.5 支持细胞结构许多蛋白质可以作为细胞骨架的组成部分，支持细胞的形态和稳定性。
生物化学中的蛋白质结构与功能
生物化学中的蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内一类重要的有机化合物，它在维持生命活动中发挥着至关重要的作用。
蛋白质的结构与功能密不可分，其结构决定了其功能。
本文将探讨蛋白质的结构与功能之间的关系。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，也就是我们常说的多肽链。
二级结构是指多肽链中局部区域的折叠方式，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指整个蛋白质分子的空间构象，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指多个蛋白质分子之间的相互作用形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能。
首先，一级结构的序列决定了蛋白质的氨基酸组成，不同的氨基酸会导致蛋白质的性质和功能的差异。
例如，组成蛋白质的氨基酸中存在酸性、碱性和非极性氨基酸，它们的特性决定了蛋白质的溶解性和电荷性质。
其次，二级结构的折叠方式决定了蛋白质的稳定性和空间构象。
α-螺旋的稳定性主要由氢键决定，而β-折叠的稳定性则由氢键和范德华力共同作用。
这些折叠方式的不同会影响蛋白质的稳定性和结构的紧密程度。
再次，三级结构的空间构象决定了蛋白质的功能。
蛋白质通常需要特定的空间构象才能与其他分子发生相互作用，从而实现其特定的生物学功能。
最后，四级结构的形成使蛋白质能够与其他蛋白质或其他分子形成复合物，从而发挥更大的功能。
蛋白质的功能多种多样，涵盖了生物体内的各个方面。
首先，蛋白质可以作为酶参与生物体内的代谢反应。
酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，它们能够提高反应速率，降低活化能，从而使生物体内的代谢反应能够在温和条件下进行。
其次，蛋白质可以作为结构蛋白提供细胞和组织的支持和稳定。
结构蛋白主要存在于细胞骨架、肌肉和结缔组织中，能够赋予细胞和组织形态和力学性能。
再次，蛋白质还可以作为运输蛋白参与物质在生物体内的运输。
例如，血红蛋白是一种重要的运输蛋白，它能够将氧气从肺部运输到组织细胞中。
此外，蛋白质还可以作为抗体参与免疫反应，作为激素参与调节生理功能，以及作为信号分子参与细胞间的信号传递等。
生物化学中的蛋白质相互作用与功能
生物化学中的蛋白质相互作用与功能蛋白质是组成生命体的重要有机分子之一，它们以多种方式相互作用，形成复杂的生化反应网络，实现生物体内分子水平的调控和传递信息。
在这些相互作用中，蛋白质分子之间的相互作用尤为重要，它们决定了蛋白质的构象、折叠和功能，也是许多生命过程的关键环节。
一、蛋白质相互作用的类型蛋白质相互作用可分为三种类型：共价键结合、非共价键结合和杂交结合。
共价键结合是指两个蛋白质分子中的一些氨基酸残基之间通过共价键连接。
这种结合方式比较少见，通常是一些酶介导的化学反应过程中产生的。
非共价键结合是指蛋白质分子之间的非共价相互作用，包括范德华力、静电作用、氢键和疏水相互作用等。
其中，范德华力是指各种非极性分子之间的互相引力作用，是相对较弱的相互作用，但在蛋白质折叠中起着重要作用。
静电作用是指带有相反电荷的分子之间的相互作用，常常涉及离子对和膜蛋白。
氢键是指带有氢原子的分子与带有强电负性原子（如氧、氮和氟）的分子之间的相互作用，也是蛋白质折叠和氨基酸配对中的关键成分。
疏水相互作用是指蛋白质分子之间和蛋白质与溶液之间，由于疏水效应形成的相互作用。
杂交结合是指不同类型的相互作用与共同发挥作用而形成的相互作用。
例如，在蛋白质结构中，两个互相作用的纤维蛋白质可以通过氢键相互作用，这种作用被称为杂交氢键。
总的来说，这三种相互作用方式形成了蛋白质分子之间的复杂网络，控制着蛋白质结构和功能的形成和维持。
二、蛋白质交互作用的具体形式蛋白质的交互作用主要表现为三种基本形式：结构域域交互作用、线性序列之间的相互作用和同一蛋白质分子不同部位之间的相互作用。
结构域域交互作用是指蛋白质分子中几个结构域之间相互作用的方式。
在这种交互作用中，结构域通常是曲面状、球状、螺旋状或不规则状。
这些结构域中的氨基酸残基互相通过氢键等非共价键相互作用，形成一个整体。
线性序列之间的相互作用是指蛋白质分子中线性排列的氨基酸残基之间的相互作用。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系
1. 由较短肽链组成的蛋白质一级结构，其结构不同，生物功能也不同。
如加压素和催产素都是由垂体后叶分泌的九肽激素。
它们之间仅在分子中有两个氨基酸残基的差异，以异亮氨酸代替苯丙氨酸，以亮氨酸代替精氨酸。
加压素促进血管收缩、血压升高和促进肾小管对水的重吸收，起抗利尿作用，故又称抗利尿素;而催产素则刺激子宫平滑肌收缩，起催产作用。
2. 由较长肽链组成的蛋白质一级结构中，其中“关键”部分结构相同，其功能也相同：“关键”部分改变，其功能也随
之改变。
基因突变可能引起蛋白质的一级结构改变，导致功能改变而致病，如镰刀型贫血。
这是由于血红蛋白(HbA)中的β链N端第6个氨基酸残基谷氨酸被缬氨酸替代所引起的一种遗传性疾病。
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，它们不仅参与到细胞的结构和功能中，还承担着许多生物过程的调控和催化作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，了解这种关系对于揭示生命的奥秘具有重要意义。
蛋白质的结构可以分为四级：一级结构是指由氨基酸残基的线性排列所组成的多肽链；二级结构是指多肽链中氢键的形成所导致的局部结构，如α螺旋和β折叠；三级结构是指多肽链的整体折叠方式，由各种非共价作用力如疏水作用、静电作用、范德华力等所维持；四级结构是指多肽链之间的相互作用形成的复合体，如蛋白质亚基之间的相互作用。
蛋白质的结构决定了它的功能。
一方面，蛋白质的结构决定了它的空间构型和表面特性，从而决定了它与其他分子的相互作用方式。
例如，酶作为一类特殊的蛋白质，通过其特定的结构能够与底物结合，并催化底物的转化反应。
酶的活性位点通常位于蛋白质的表面，通过与底物之间的非共价作用力如氢键、离子键等相互作用，实现了底物的定向结合和催化反应的进行。
另一方面，蛋白质的结构还决定了它的稳定性和折叠能力。
蛋白质的折叠状态直接影响其功能的发挥。
当蛋白质的结构发生改变时，如突变或热变性等，其功能往往会受到影响甚至完全丧失。
蛋白质的结构与功能之间存在着相互依赖的关系。
一方面，蛋白质的功能要求其结构的稳定性和精确性。
例如，抗体是一类具有高度特异性的蛋白质，其结构的稳定性决定了其能够特异地与抗原结合，并发挥免疫应答的作用。
另一方面，蛋白质的结构也受到其功能的影响。
例如，一些蛋白质在特定的环境条件下会发生构象改变，从而改变其功能。
这种构象变化常见于信号转导和调控蛋白，它们通过结构的变化来响应外界刺激，并传递信号进一步调控细胞的生理过程。
除了结构与功能之间的关系，蛋白质的结构和功能还受到其他因素的影响。
例如，蛋白质的结构和功能受到其序列的限制。
蛋白质的氨基酸序列决定了其结构的可能性和稳定性，从而影响了其功能的发挥。
生物化学 第3章 蛋白质的结构与功能(2)
（三）亚基汇聚形成酶的活性部位：
许多酶的催化效力来自单个亚基的寡聚结合。单体也许不能 构成完整的活性部位，寡聚体的形成可能使所有必需的催化基团 汇聚形成酶的活性部位。例如，细菌谷氨酰胺合成酶的活性部位 就是由相邻亚基对构成的，解离的单体是无活性的。
（四） 协同性：
这是寡聚体蛋白(包括寡聚体酶)的一个重要的性质。这方面的 相关例子在后续有关章节中将会涉及到。
因为对于球形物体来说，表面积是半径平方的函数， 体积是半径立方的函数：表面积 ＝ 4πr2；体积 ＝ 4/3πr3；表面积/体积 ＝ 3/r.由于在一个蛋白质范围 内的相互作用通常在能量上是有利于蛋白质的稳定, 由 于蛋白质表面与溶剂水的相互作用往往在能量上是不利 的，因此在通常的情况下，减少表面积比例将会使蛋白 质变得更加稳定。
第六节 蛋白质空间结构与功能的关系
9.17
一 血红蛋白与肌红蛋白的生理作用
血红蛋白：是血液中红细胞中的主要蛋白质。主要 功能是通过血液循环在肺部和毛细血管间转运氧和二氧化 碳。 肌红蛋白：存在于肌肉等组织中，当氧从毛细血管 中扩散进入肌肉组织后，就被组织细胞内的肌红蛋白结合。 肌红蛋白是组织细胞内的氧贮存者。
三 血红蛋白与肌红蛋白的氧合曲线
（一）氧合曲线的比较
肌红蛋白的氧合曲线是双曲线，而血红蛋白的氧合曲 线是S型曲线。S形的结合曲线是一种蛋白质的小分子结合 部位之间协同作用的标志。这就是说，一个小分子的结合 影响其余小分子的结合。 血红蛋白是一种四聚体分子，每个亚基都能同O2分子结 合。这与肌红蛋白分子只有一个氧结合部位不同。因此， 很可能当一个亚基的氧结合部位同氧结合后就影响其他亚 基对氧结合的亲和力。
deoxyhemoglobin
二 蛋白质空间构象稳定的因素
生物化学 第5章 蛋白质结构与功能
第五章蛋白质结构和功能的关系一、、肌红蛋白的结构与功能：1、肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。
由一条多肽链（珠蛋白，153个aa残基）和一个血红素辅基组成。
亚铁离子形成六个配位健，四个与N原子，一个与组氨酸，一个与氧配位。
球状分子，单结构域。
8段直的α-螺旋组成，分别命名为A、B、C…H，拐弯处是由1~8个氨基酸组成的松散肽段（无规卷曲）。
4个Pro残基各自处在一个拐弯处，另外4个是Ser、Thr、Asn、Ile。
血红素辅基血红素辅基，扁平状，结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内。
CO 中毒CO 与肌红蛋白有更高的亲和性2、肌红蛋白的氧合曲线OMb 解离平衡常数：][]][[22MbO K =][2PO Mb K ∙=][2MbO 氧饱和度：[]2MbO Y =][][2Mb MbO +PO 2Y =2PO K +Y=0.5时，肌红蛋白的一半被饱和，PO 2=K =P 50=2.8t torr（托）解离常数K 也称为P 50，即肌红蛋白一半被饱和时的氧压。
3、Hill 曲线和Hill 系数YY K PO YK PO Y log log 1log 122-=-=-Hill曲线Log[Y/(1-Y)]=0时的斜率称Hill 系数（n H )肌红蛋白的n H =1二血红蛋白的结构与功能蛋白的结构与功能1、血红蛋白的结构：成人成人：HbA：α2β298%，a亚基(141)，β亚基（146）HbA2：α2δ22%胎儿：HbFα2γ2早期胚胎：α2ε2▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似，一级结构具有同源性。
氧合造成盐桥断裂42、血红蛋白的氧合曲线四个亚基之间具有正协同效应因此它的氧合曲四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S 型曲线。
Hill 曲线和Hill 系数。
协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量，使它能有效地输送氧气。
生物化学第三章 蛋白质的功能及其与结构之间的关系
RR O2 O2
波尔效应
定效中义应吸：可CO是解2排指释氧HH+b。和为C什O么2促在进肺H中b释吸放氧O排2的CO现2，象而。在波肌尔肉 原进因Hb：从是R态H+转和变CO为2能T态够，与释H放b特O定2 位点结合，而促 与H+引发的波尔效应相关的基团有：亚基的N端
氨基、亚基的His122咪唑基以及b亚基的His146咪 唑基。 这三个基团在Hb处于T态的时候都是高度质子化的， 而当氧气与Hb结合以后，质子发生解离。如果溶 液中的pH降低，将有利于这三个基团处于质子化 状态，从而稳定T态，抑制氧气的结合。
2. 参与糖酵解的3-磷酸甘油醛脱氢酶以四聚体的形式存在于细胞液， 而当以单体的形式存在于细胞核的时候，它却是一种尿嘧啶DNA糖苷酶，参与DNA的碱基切除修复；
3. 大肠杆菌的生物素合成酶兼做其生物素操纵子的阻遏蛋白。
蛋白质结构与功能关系的一般原则
① 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一旦结构（特别是高级结构）破坏，其功能随之丧失。
α角蛋白的结构层次
烫发或直发的原理
β角蛋白
一级结构：富含Ala和Gly，具有重复序列Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser； 二级结构：主要是有序的反平行β折叠，还有一些无序的α螺旋和无
规则卷曲环绕在β折叠的周围。 β折叠赋予蛛丝强度，而α螺旋赋予蛛丝柔韧性。
蜘蛛丝中的丝心蛋白的结构层次
体积最小的Gly正好位于螺旋 的内部，构成紧密的疏水核 心，而Pro和Hyp 的侧链位于 三股螺旋的表面，面向外， 以尽量减少空间位阻。
每个Gly残基的NH与相邻的X 残基C=O形成氢键。
胶原蛋白的三股螺旋
原胶原的三股螺旋内和三股螺旋之间进一步形成共价交 联，增强稳定性，提高胶原蛋白机械强度。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
生物化学 蛋白质三级结构
一、一级结构蛋白质的一级结构就是从N端，即氨基末端，到C端，羧基末端的氨基酸排列顺序，是组成蛋白质的多肽链的数目、多肽链的氨基酸顺序。
主要靠羧基和氨基脱水形成的肽链相互连接。
一级结构是二、三、四级高级结构的基础。
二、高级结构（一）二级结构是指某一段肽链的局部空间结构，有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种表现形式。
通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键来维持二级结构的稳定。
（二）三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即在二级结构基础上，进一步盘绕，折叠，所形成的特定空间结构。
主要靠次级键，如氢键、盐键、疏水键和范德华力，来维系三级结构稳定。
所有的蛋白质都具有三级结构，三级结构是生物学活性的基础。
（三）四级结构由若干条有完整的三级结构多肽链之间，即亚基之间，相互聚合，所呈现的特定空间排布和相互作用。
主要靠氢键和离子键的维系。
三、结构与功能的关系1.一级结构相似的蛋白质往往具有相似的高级结构与功能。
不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别。
细胞色素C（Cyt c）是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。
通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。
亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。
如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。
2.蛋白质的功能依赖于特定的高级结构。
当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级结构没有被破坏，蛋白质也会丧失原有的生物学活性。
牛胰核糖核酸酶由一条多肽链构成,包含8个带巯基(-SH)的半胱氨酸,脱氢后形成4对二硫键(-S-S-)。
当牛胰核糖核苷酸酶未被处理，处于天然构象时，具有正常的催化活性。
β－巯基乙醇可破坏该酶的二硫键,尿素可破坏该酶的氢键，使用β－巯基乙醇和尿素处理过后的牛胰核糖核苷酸酶处于去折叠状态，丧失了正常的生物学活性，不具有催化活性。
蛋白质的结构和功能的关系
蛋⽩质的结构和功能的关系蛋⽩质结构与功能的关系摘要：蛋⽩质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋⽩质特定的构象⼜与其⼀级结构密切相关。
天然蛋⽩质的构象⼀旦发⽣变化，必然会影响到它的⽣物活性。
由于蛋⽩质的构象的变化引起蛋⽩质功能变化，可能导致蛋⽩质构象紊乱症，当然也能引起⽣物体对环境的适应性增强！现⽽今关于蛋⽩质功能研究还有待发展，⼀门新兴学科正在发展，⾎清蛋⽩组学，⽣物信息学等！本⽂仅就蛋⽩质结构与其功能关系进⾏粗略阐述。
关键词：蛋⽩质分⼦⼀级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋⽩质构象紊乱症；分⼦伴侣正⽂：1、蛋⽩质分⼦⼀级结构和功能的关系蛋⽩质分⼦中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其⽣理功能，甚⾄造成分⼦病(molecular disease)。
例如镰状细胞贫⾎，就是由于⾎红蛋⽩分⼦中两个β亚基第6位正常的⾕氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性⽀链氨基酸，降低了⾎红蛋⽩在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随⾎流⾄氧分压低的外周⽑细⾎管时，容易凝聚并沉淀析出，从⽽造成红细胞破裂溶⾎和运氧功能的低下。
另⼀⽅⾯，在蛋⽩质结构和功能关系中，⼀些⾮关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋⽩质的⽣物活性。
例如⼈、猪、⽜、⽺等哺乳动物胰岛素分⼦A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低⽣物体⾎糖浓度的共同⽣理功能。
蛋⽩质⼀级结构与功能间的关系⼗分复杂。
不同⽣物中具有相似⽣理功能的蛋⽩质或同⼀种⽣物体内具有相似功能的蛋⽩质，其⼀级结构往往相似，但也有时可相差很⼤。
如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和⼩⿏的就相差很⼤，具有明显的种族差异，可见⽣命现象⼗分复杂多样。
2、蛋⽩质分⼦空间结构和功能的关系蛋⽩质分⼦空间结构和其性质及⽣理功能的关系也⼗分密切。
不同的蛋⽩质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和⽣理功能。
如指甲和⽑发中的⾓蛋⽩，分⼦中含有⼤量的α-螺旋⼆级结构，因此性质稳定坚韧⼜富有弹性，这是和⾓蛋⽩的保护功能分不开的;⽽胶原蛋⽩的三股π螺旋平⾏再⼏股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定⽽具有强⼤的抗张⼒作⽤⼜如细胞质膜上⼀些蛋⽩质是离⼦通道，就是因为在其多肽链中的⼀些α-螺旋或β-折叠⼆级结构中，⼀侧多由亲⽔性氨基酸组成，⽽另⼀侧却多由疏⽔性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，⼏段α-螺旋或β-折叠的亲⽔侧之间就构成了离⼦通道，⽽其疏⽔侧，即通过疏⽔键将离⼦通道蛋⽩质固定在细胞质膜上。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命体内最基本的分子之一，它们在维持细胞结构、传递信号、催化化学反应等多个方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，不同的蛋白质结构决定了它们的功能特性。
本文将从蛋白质的结构层级、结构与功能之间的关系以及结构与功能的调控等方面探讨蛋白质结构与功能之间的关联。
一、蛋白质的结构层级蛋白质的结构层级包括了四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即由多个氨基酸残基按照一定顺序连接而成。
二级结构是指蛋白质中氨基酸的局部折叠形态，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质整体的折叠形态，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指由多个蛋白质链相互作用形成的复合物。
二、蛋白质结构与功能之间的关系蛋白质的结构决定了其功能特性。
蛋白质的一级结构决定了其二级结构和三级结构的形成，从而决定了蛋白质的空间结构。
而蛋白质的空间结构则决定了其功能的实现。
例如，酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，它们的催化活性与其特定的空间结构密切相关。
如果酶的结构发生改变，如受到高温、酸碱条件或其他环境因素的影响，那么酶的活性也会受到影响甚至失去活性。
蛋白质的功能还受到其四级结构的调控。
四级结构的形成通常涉及多个蛋白质链之间的相互作用，包括离子键、氢键、范德华力等。
这些相互作用会影响蛋白质的稳定性和功能。
例如，抗体是一类由两条轻链和两条重链组成的蛋白质，它们的四级结构决定了它们能够特异性地识别和结合抗原，从而发挥免疫功能。
三、蛋白质结构与功能的调控蛋白质的结构与功能可以通过多种方式进行调控。
一种常见的调控方式是通过翻译后修饰来改变蛋白质的结构和功能。
翻译后修饰包括磷酸化、乙酰化、甲基化等多种化学修饰方式，这些修饰可以改变蛋白质的电荷、空间构象或亲水性，从而影响其功能。
另外，蛋白质的结构与功能还受到转录因子和信号通路的调控。
转录因子可以调控蛋白质的合成和折叠过程，从而影响其结构和功能。
生物化学第三节 蛋白质结构与功能的关系
第三节蛋白质结构与功能的关系2015-07-06 71562 0通过大量蛋白质的结构与功能相关性的研究，发现具有不同生物学功能的蛋白质，含有不同的氨基酸序列即不同的一级结构。
同样，从大量人类遗传性疾病的基因与相关蛋白质分析结果，获知这些疾病的病因可以是基因点突变引起1个氨基酸的改变，如镰状红细胞性贫血(sickle-cell anemia)；也可以是基因大片段碱基缺失导致大片段肽链的缺失，如肌营养不良症( muscular dystrophy)，这说明蛋白质一级结构的变化，可导致其功能的改变。
在对不同物种中具有相同功能的蛋白质进行结构分析时，发现它们具有相似的氨基酸序列。
例如，泛素是一个含76个氨基酸残基的调节其他蛋白质降解的多肽，物种相差甚远的果蝇与人类的泛素分子却含有完全相同的一级结构。
当然，在相隔甚远的两种物种中，执行相似功能的蛋白质其氨基酸序列、分子量大小等也可有很大的差异。
然而，有些蛋白质的氨基酸序列也不是绝对固定不变的，而是有一定的可塑性。
据估算，人类有20%~30%的蛋白质具有多态性(polymorphism)，即在人类群体中的不同个体间，这些蛋白质存在着氨基酸序列的多样性，但几乎不影响蛋白质的功能。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础（一）一级结构是空间构象的基础20世纪60年代，C．B．Anfinsen在研究核糖核酸酶A时发现，蛋白质的功能与其三级结构密切相关，而特定三级结构是以氨基酸顺序为基础的。
核糖核酸酶A由124个氨基酸残基组成，有4对二硫键（Cys26和Cys84，Cys40和Cys95，Cys58和Cysll0，Cys65和Cys72）(图1- 17a)。
用尿素（或盐酸胍）和β-巯基乙醇处理该酶溶液，分别破坏次级键和二硫键，使其二、三级结构遭到破坏，但肽键不受影响，故一级结构仍存在，此时该酶活性丧失殆尽。
核糖核酸酶A中的4对二硫键被β-巯基乙醇还原成-SH后，若要再形成4对二硫键，从理论上推算有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶A完全相同的配对方式，才能呈现酶活性。
高级动物生物化学：第五章 蛋白质结构与功能的关系
4、蛋白质变性的利用与预防 、
蛋白质变性有许多实际应用。 蛋白质变性有许多实际应用。如在医疗上利用高温 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、用70%酒精 酒精 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、病毒 的蛋白质发生变性，从而失去致病作用，防止伤口感染； 的蛋白质发生变性，从而失去致病作用，防止伤口感染； 另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中， 另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中，为了防止蛋白 质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、 质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、 剧烈震荡等变性因素的影响。 剧烈震荡等变性因素的影响。
（四） 蛋白质变性与复性 1、蛋白质的变性与变性因素 、
在变性因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏， 在变性因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏， 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变， 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变，这 种现象被称为变性（ ）。变性后的蛋白质 种现象被称为变性（denaturation）。变性后的蛋白质 ）。 称变性蛋白质；没有变性的称天然蛋白质。 称变性蛋白质；没有变性的称天然蛋白质。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 变性的因素很多 物理因素包括热、紫外线、 射线 超声波、高压、 射线、 物理因素包括热、紫外线、X-射线、超声波、高压、 包括热 表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等； 表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等； 化学因素（又称变性剂）包括酸、 化学因素（又称变性剂）包括酸、碱、有机溶剂（如 变性剂 有机溶剂（ 乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 ）、尿素 乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 加入巯基试剂如β-巯基乙醇、二硫苏糖醇（ 加入巯基试剂如 巯基乙醇、二硫苏糖醇（ DTT）使二 巯基乙醇 ） 硫键还原。 硫键还原。
生物化学 第三节蛋白质结构与功能关系
免疫沉淀法
➢ 概念: 利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形 成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液 中分离获得抗原蛋白。
抗体
Protein A-agarose
wash
binding
elution
三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离
➢ 电泳的概念: 蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为 带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这 种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白 质的技术, 称为电泳(elctrophoresis)。
❖疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的 一组人和动物神经退行性病变。
❖ 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 ❖ PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折
叠的PrPsc，从而致病。
第四节 蛋白质的理化性质
The Physical and Chemical Characters of Protein
不改变一级结构。空间构象破坏，内部疏水基 团暴露于分子表面，失去水化膜，溶解度降低。
变性的蛋白质易于沉淀，但并不一定沉淀
蛋白质的复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋 白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称 为复性。
蛋白质的沉淀(pre-cipitation)
血红蛋白与氧结合的正协同效应
100% -
氧 饱 和 度
Mb
Hb
静脉血 氧分压
Hb与Mb一样能 可 逆 地 与 O2 结 合 ， Hb 与 O2 结 合 后 称 为 氧合Hb。
氧合Hb占总Hb 的百分数（称百分饱 和 度 ） 随 O2 浓 度 变 化而改变。
动脉血
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§2.4 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系 （一）、一级结构的变异与分子病 分子病（molecular disease）：由于基因结构改变， 蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致 蛋白质功能障碍的疾病。 【经典举例】镰形细胞贫血症：编码珠蛋白β链的结 构基因第六个密码子由CTT→CAT，相应的多肽序列中N 端的第六个氨基酸由Glu→Vla；其空间结构发生相应 改变，丧失运输氧的生物活性。
3.重金属盐沉淀 条件：pH 稍大于pI为宜; 机理：重金属盐加入之后，与带负电的羧基结合。 注意:蛋白质变性，长期从事重金属作业的人应多
吃高蛋白食品，以防止重金属离子被机体吸收后造成 对机体的损害。
4.生物碱试剂沉淀法
条件：pH稍小于pI;生物碱试剂一般为弱酸性物质， 如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。
（三）、一级结构的局部断裂与蛋白质激活： 胰岛素原一级结构与激活过程
二、蛋白质空间结构与功能的关系 (一)核糖核酸酶的变性与复性
牛核糖核酸酶的一级结构
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
注意:蛋白质的功能取决于特定的天然构象，而规定其 构象的信息包含在它的氨基酸序列中。
引起的一种人和动物神经退行性病变。
正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某
种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的
PrPsc，从而致病。
PrPc α-螺旋
PrPsc β-折叠
正常
疯牛病
小结
一级结构
基 础
决定
功能
空间结构
直 接 体 现Biblioteka 注意：蛋白质的结构与功能是高度统一的。
§2.5 蛋白质的性质与分离、纯化技术
pH>pI
蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、
负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零， 此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
利用蛋白质两性电离的性质，可通过电泳、离 子交换层析、等电聚焦等技术分离蛋白质。
二、蛋白质的胶体性质与沉淀
在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子 的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改 变和生物活性的丧失。
（二）血红蛋白的别构效应
血红蛋白的亚基铁卟啉
别构效应(allosteric effect)
蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化， 称为别构效应。
* 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，
能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象， 称为协同效应。
机理：在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物 碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。
“柿石症”的产生就是由于空腹吃了大量的柿子，柿 子中含有大量的单宁酸，使肠胃中的蛋白质凝固变性而 成为不能被消化的“柿石”。
5.弱酸或弱碱沉淀法： 条件：pH=pI 机理：破坏蛋白质表面净电荷。
三、蛋白质的变性、沉淀和凝固 * 蛋白质的变性(denaturation)
蛋白质构象病的机理：有些蛋白质错误折叠后 相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀， 产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的 病理改变。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴 呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。
老年痴呆症
亨廷 顿舞 蹈病
疯牛病
疯牛病
疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)
酸－
－
－
－－ －
带正电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
蛋白质沉淀方法： 1. 盐析：
条件:高浓度的强电解质盐(如硫酸胺、氯化钠、 硫酸钠等)--盐析;
低浓度的盐溶液--盐溶。 机理：破坏水化膜，中和表面的净电荷。 注意:盐析法不会使蛋白质产生变性。
2.有机溶剂沉淀法： 条件:有机溶剂如乙醇、丙酮等。 机理：破坏蛋白质的水化膜。 注意:低温条件下进行，否则溶解热会使蛋白质变性。
（二）、一级结构与种属差异
对比不同机体的同种功能蛋白质，发现其种属差
异明显; 亲缘关系越近,其蛋白质结构越相似。
不同生物和人的细胞色素C氨基酸差异数的比较
生物名称 不同氨基酸数目 生物名称 不同氨基酸数目
黑猩猩
0
海龟
15
恒河猴
1
金枪鱼
21
猪、牛、羊
10
小蝇
25
马
12
小麦
35
鸡
13
酵母
44
与功能相关的氨基酸是高度保守的，这说明不同 种属的生物在进化上来自相同的祖先。不同种属间的 同源蛋白质一级结构上的氨基酸残基数差别越大，其 亲缘关系愈远，反之，其亲缘关系愈近。
蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自 1万至100万之巨，其分子的直径可达1-100nm， 为胶粒范围之内。
* 蛋白质胶体稳定的因素 颗粒表面电荷 水化膜
水化膜
+++
酸
+
+碱
++
带正电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质
碱
－－
－
－
酸
－ －－
－
带负电荷的蛋白质
脱水作用
脱水作用
脱水作用
++ +
+
+
碱
+ ++
－－
如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity)
如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity)
（三）蛋白质构象改变与疾病
蛋白质构象病：若蛋白质的折叠发生错误， 尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变， 仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。
一、蛋白质的两性电离
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨 基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下 都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
N3 H + O-H
N3 H +
O-H
N2 H
Pr COOH H+
Pr CO - O H+
Pr CO - O
阳 离 子
兼 性 离 子
阴 离 子
pH<pI
pH=pI
蛋白质化学之三 蛋白质结构与功能的关系
目录
§2.4 蛋白质结构与功能的关系 一、蛋白质一级结构与功能的关系 二、 蛋白质的空间结构与功能的关系
§2.5 蛋白质的性质与分离、纯化技术 一、蛋白质的性质 二、 蛋白质的分离纯化技术 小结 习题
目的与要求
1.充分理解蛋白质结构与功能的关系:包括一级结构 与空间构象的关系；蛋白质空间结构与生物学功能的 关系。 2.掌握蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电离与等 电点、沉淀作用、变性作用以及这些性质的生理意义 及实践意义。 3.了解蛋白质分离提纯的常用方法及基本原理。