生物化学复习指南详细版
生物化学复习大纲
生物化学复习大纲生物化学复习第一章糖类 1、什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型：D 型四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。
寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。
多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。
3、单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖β-D-(+)-呋喃葡萄糖α-D-呋喃葡萄糖α-D-吡喃葡葡萄糖C-2差向异构C-4差向异构体Fischer式转换Haworth式α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。
D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中：情况相反。
β-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
854生物化学基础背诵手册
854生物化学基础背诵手册摘要：一、前言二、生物化学基本概念1.生物化学定义2.生物化学的研究内容三、生物化学的主要分支1.蛋白质化学2.核酸化学3.碳水化合物化学4.脂类化学5.生物氧化与能量代谢6.生物信息传递7.基因工程与蛋白质工程四、生物化学在医学和生物技术中的应用1.疾病诊断2.药物研发3.生物技术产业五、生物化学研究方法1.化学分析法2.生物物理方法3.生物化学实验技术六、我国生物化学发展概况1.发展历程2.研究成果及应用3.未来发展趋势正文：【前言】生物化学作为生命科学的一个重要分支，主要研究生物体内的化学组成、化学反应和物质代谢等基本问题。
随着科学技术的进步，生物化学在医学、农业、环境保护等领域发挥着越来越重要的作用。
本文将对生物化学的基本概念、主要分支以及在我国的发展情况进行简要介绍。
【生物化学基本概念】生物化学是研究生物体的化学组成、化学反应和物质代谢等基本规律的科学。
生物化学的研究内容主要包括生物大分子的结构与功能、生物能学、生物信息传递、基因工程等方面。
【生物化学的主要分支】生物化学主要包括以下几个分支：1.蛋白质化学：研究蛋白质的组成、结构、功能及其在生命活动中的作用。
2.核酸化学：研究核酸的组成、结构、功能及其在遗传信息传递中的作用。
3.碳水化合物化学：研究碳水化合物的组成、结构、功能及其在生物体内的代谢过程。
4.脂类化学：研究脂类的组成、结构、功能及其在生物体内的作用。
5.生物氧化与能量代谢：研究生物体内氧化还原反应、能量的产生和利用以及物质代谢的途径和调控。
6.生物信息传递：研究生物体内遗传信息、信号传导、生长调控等方面的化学本质。
7.基因工程与蛋白质工程：研究基因和蛋白质的结构、功能及其在生物工程中的应用。
【生物化学在医学和生物技术中的应用】生物化学在医学和生物技术领域具有广泛的应用价值。
例如，在疾病诊断方面，可以通过生物化学方法检测生物样本中的生物标志物，为临床诊断提供依据；在药物研发方面，生物化学可以帮助研究人员筛选活性化合物、研究药物作用机制等；在生物技术产业方面，生物化学在基因工程、蛋白质工程等领域发挥着关键作用。
生物化学复习纲要
生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。
包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
中国农业大学_806生物化学_《生物化学》复习纲要
1. 生命物质大多由轻元素 (lightest elements)组成 2. 生物分子是碳的化合物 3. 许多生物大分子为多聚体 (polymers) 4. 生物分子之间的相互作用具有立体特异性（stereospecificity） 三、 水 （一）水的重要作用 1. 水是生命物质的溶剂 2. 水作为底物或产物参与生物化学反应 3. 水环境非常适合生命体 （二）水是极性分子 水的特殊性质: 水具有比较高的沸点和蒸发热。 此性质源于相邻水分子间比较强的吸引力－高的内聚力。 （三）水是很好的溶剂 水溶解盐，是通过水化（hydration）和电荷屏蔽作用（charge screening）实现的。 水的介电常数高。 F=Q1Q2/r2 F：离子间作用力 Q：所带电荷你 : 介电常数 r: 电荷基团间距 电常数是表示溶剂中偶极数量的一种物理特性参数。 在极性大的环境中离子间的作用力小。 四）非极性物质不溶于水 双亲性物质迫使水结构发生变化 非极性分子排开水的力量即疏水力 （五）弱键对生物分子结构与功能很重要 非共价键（ Noncovalent Interaction） ： 氢键 (hydrogen bonds) 离子键 (charge-charge interactions) 范德华力 (van der Waals force) 疏水键 (hydrophobic interaction) 范德华力（van der vaals interaction） ：近距离接触的任意两个原子之间的弱吸引力。 弱键虽然作用力小， 但数量之大， 在维持生物大分子结构和生物分子相互作用中起重要作用。 思考题 生命体的基本特征是什么？ 生命物质的特征是什么？ 讨论水的性质与生命体的关系。 中国科学家在 年 用 法合成牛胰岛素。 中国科学家在 1983 年人工合成 。 中国科学家在 2002 年完成了 全序列分析。 生物大分子的三维结构主要靠 键维持，包括 、 、 和 。 带电生物大分子或电解质在水中的溶解是通过 作用和 作用实现 的。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
生物化学复习指南
⽣物化学复习指南第1章⽣物化学基础1、⼀句话问题1.⽣命形式虽然千差万别，在就化学本质⽽⾔，他们具有⼀致性。
2.⽣命体区别于⾮⽣命体的四个基本特征。
3.有机体遵⾏热⼒学第⼀定律，通过增⼤环境的⽆序⽽使得⾃⾝有序化。
4.⽣命体的信息流基本类同。
5.根据SSU RNA序列细胞分为三类，细菌、古细菌和真核细胞。
古细菌与真核细胞更接近。
6.线粒体和叶绿体是通过内共⽣进⼊真核细胞。
线粒体来源于紫细菌，叶绿体来源于蓝细菌。
7.细胞与细胞器<--超分⼦复合体<---- ⼤分⼦<--单体8.⽣物分⼦结构决定反应性、结构决定功能、结构也代表⼀种信息。
9.细胞内是⼀个⽔环境，⽔为细胞内⽣化反应提供了反应介质，甚⾄直接参与反应。
第2章氨基酸与肽概念蛋⽩氨基酸:参与蛋⽩质组成的20种氨基酸。
⾮蛋⽩氨基酸：不参与蛋⽩质的组成的氨基酸。
兼性离⼦：既有带负电荷基团，⼜有带正电荷基团的离⼦称为兼性离⼦或两性离⼦，亦称偶极离⼦。
pI （等电点）：在⼀定PH值时，氨基酸以兼性离⼦形式存在，此时该离⼦所带的静电荷为零，在电场中不会向正负极移动，此时溶液的PH称为该离⼦的等电点。
不同结构的两性离⼦有不同的等电点。
pI= 1/2 (pK1’ +pK2’)酸性Aa pI= 1/2(pK1’ +pKR’)碱性Aa pI= 1/2(pK2’ +pKR’)Paralogues 并系同源物：⼀个个体中既有⼀定关系却⼜不相同的蛋⽩质。
orthologues 直系同源物：具有相同功能的蛋⽩质写出20中氨基酸的三字母和单字母缩写，哪些属于酸性，哪些属于碱性，哪些含羟基，哪些含硫元素。
（1）中性氨基酸：1、glycine ⽢氨酸 Gly G2、alanine 丙氨酸 Ala A3、valine 缬氨酸 Val V4、leucine 亮氨酸 Leu L5、isoleucine 异亮氨酸 Ile I(2)含羟基或巯基氨基酸6、 serine 丝氨酸 Ser S7、threcnine 苏氨酸 Thr T8、 cysteine 半胱氨酸 Cys C9、methionine 甲硫氨酸 Met M(3)酸性氨基酸及其酰胺10、aspartate 天冬氨酸 Asp D 11、glutamate ⾕氨酸 Glu E 12、ASPARAGINE 天冬酰胺 Asn N 13、glutamine ⾕氨酰胺 Gln Q（4）碱性氨基酸14、lysine 赖氨酸 Lys K 15、arginine 精氨酸 Arg R 16、histidine 组氨酸 His H 17、proline 脯氨酸 Pro P（5）芳⾹族氨基酸18、phenylalenine 苯丙氨酸 Phe P 19、tyrosine 酪氨酸 Tyr Y 20、tryptophan ⾊氨酸 Trp W氨基的化学反应:◆与茚三酮 (ninhydrin) 的反应定量反应◆与亚硝酸的反应 Van Slyke定氮◆与2,4-⼆硝基氟苯 (FDNB) 的反应测序◆与甲醛的反应氨基滴定◆与酰化基的反应氨基保护基◆与⼆甲基氨基萘磺酰氯 (DNS-Cl)的反应测序◆与荧光胺的反应微量检测◆与Edman试剂 (苯异硫氰酸酯)反应测序与茚三酮反应：氨基酸脱羧脱氨被氧化，⽔合茚三酮被还原，氧化型和还原型的⽔合茚三酮与氨反应⽣成⼆酮茚-⼆酮茚胺的取代盐等蓝紫⾊化合物。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学复习提纲
《生物化学》复习第二章糖类1.糖类总论1)分类：单糖、寡糖、多糖2)功能：主要能源物质结构成分重要中间代谢物细胞识别3)化学通性：多个手性中心多羟基，与水或其它分子成氢键链状结构，环状结构还原糖/非还原糖，醛糖/酮糖4)立体化学：●关于结构的四个概念：组成，构造，构型，构象●关于构型的两种表示体系：D/L, R/S●旋光性：平面偏振光，旋光度，旋光物质，左/右旋光，+/-●手性：手性中心，手性分子，不对称中心，异头碳●各种异构体：●立体异构体●对映异构体●非对映异构体●差向异构体●异头物●结构的表示：Fischer式，Haworth式2.单糖1) 需要掌握的单糖结构：葡萄糖，果糖，核糖，脱氧核糖D-葡萄糖的链状结构和环状结构之间的转化2）旋光性及其与构型的关系α/β两种异头物之间的变旋作用D/L, R/S, +/-之间有关系吗？3）还原糖与非还原糖(半)缩醛(酮)的概念什么反应可以用于鉴别还原糖？酮糖都是非还原糖吗？4）物理性质5）化学性质：鉴别醛糖和酮糖的特征反应醛糖与酮糖之间的异构化氧化反应还原反应酯化反应和甲基化反应形成糖脎形成糖苷：什么是糖苷？如何形成？3.寡糖1)糖苷键及其对酸碱的稳定性2)还原端与非还原端3)区分还原糖与非还原糖4)寡糖的命名与结构，如：麦芽糖Glc(α1→4β)Glc蔗糖Glc(α1↔2β)Fru4.多糖1)多糖的生物功能2)同多糖与杂多糖及其代表3)淀粉与纤维素在结构与功能上的区别4)细菌细胞壁的主要成分5.复合糖1)复合糖及其主要功能2)蛋白多糖和糖蛋白的区别3)糖脂4)两种糖肽键(O-, N-)6. 糖链的结构分析：P.72第三章脂类1.脂质的各种分类，每一类的功能及代表物第 3 页共9 页2. 贮存脂质1)脂肪酸：长链羧酸分类结构：不饱和脂肪酸的C=C双键多为顺式(cis)命名：18:2∆9c,12c性质：熔点/溶解度与结构的关系必需脂肪酸2)三酰甘油化学通式分类：简单三酰甘油，混合三酰甘油物理性质：熔点与结构的关系化学性质水解与皂化–皂化值氢化和卤化–碘值乙酰化–乙酰值酸败与自动氧化–酸值3) 蜡：长链脂肪酸和长链一元醇形成的酯3. 结构脂质1）甘油磷脂–甘油为骨架化学通式一般性质物理性质两亲性电荷水解2）鞘磷脂和鞘糖脂–鞘氨醇为骨架3）糖脂和脂蛋白糖脂–脂和糖通过糖苷键共价结合甘油糖脂鞘糖脂脂蛋白–脂和蛋白质非共价结合血浆脂蛋白的分类，结构与功能4. 活性脂质萜–异戊二烯类固醇–甾核5. 脂质的分离和分析：P.119第四章氨基酸，肽，蛋白质1. 氨基酸1)α-氨基酸的化学通式和一般结构蛋白质中发现的氨基酸都是L型的2)20种常见的蛋白质氨基酸3)光谱性质: A280 (Trp, Tyr, Phe)4) 氨基酸的酸碱性质兼性离子可电离基团滴定曲线缓冲范围pKapI电荷5)化学性质α-氨基参加的反应α-羧基参加的反应α-氨基和α-羧基都参加的反应侧链R基参加的反应哪些反应可用于鉴定氨基酸？哪些反应可用于氨基酸序列测定？用离子交换层析分析氨基酸混合物的原理2.肽1)肽键的结构：肽平面共振相互作用反式结构2)肽的结构肽链具有极性氨基酸残基以肽键相连肽链左端为NH2末端，右端为COOH末端3) 肽的电离行为滴定曲线pI (等电点)pKa电荷4) 肽的化学性质与氨基酸一样有光活性，能进行α-氨基、α-羧基、侧链R基参加的反应鉴定反应：✓双缩脲反应：只适用于肽和蛋白质，不适用于氨基酸✓茚三酮反应：适用于氨基酸、肽和蛋白质3. 蛋白质1)蛋白质的化学组成2)蛋白质的各种分类3)蛋白质功能的多样性4)蛋白质的性质酸碱性质: pKa, pI, charge胶体性质5)蛋白质的分离提纯与鉴定根据什么性质采取什么实验手段测定蛋白质分子量有什么方法？第 5 页共9 页测定蛋白质浓度有什么方法？蛋白质分离提纯的一般步骤是什么？蛋白质的分离提纯第五章蛋白质的结构1. 简介1)结构与功能的关系2)稳定蛋白质三维结构的作用力3)蛋白质的四级结构2. 一级结构1)什么是蛋白质的一级结构？2)蛋白质的同源性及进化树3)氨基酸序列测定基本步骤？确定N端的反应？各有什么特点？a.DNFB –Sanger’s methodb.DNSc.PITC –Edman’s method断裂二硫键的反应？确定C端的方法？a.羧肽酶法3. 二级结构1)肽平面，二面角，拉氏构象图2)α螺旋每转0.54 nm, 3.6个氨基酸残基手性：右手螺旋极性维系α螺旋结构的主要作用力：氢键影响α螺旋结构的主要因素3)β折叠片两种β折叠片：平行和反平行β折叠片与α螺旋的氢键有何区别？哪种折叠片结构更稳定？4)β转角5)超二级结构：αα, βαβ, ββ6)结构域7)纤维状蛋白质举例：角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白4. 三级结构1)纤维状蛋白和球状蛋白的区别2)球状蛋白三维结构的特点3)球状蛋白三级结构的代表:肌红蛋白5. 四级结构1)与四级结构有关的几个概念：P.2422)四级结构的代表：血红蛋白3)四级结构的对称性4)亚基之间的相互作用5)四级缔合在结构和功能上的优越性6. 变性和折叠1)蛋白质的变性和复性2)蛋白质的变性条件变性剂：尿素、盐酸胍、SDS等还原剂：β-巯基乙醇有机溶剂pH温度重金属离子3)核糖核酸酶的变性与复性的经典实验7.氧结合蛋白结构与功能的关系1)蛋白质结构与功能的关系：取决于蛋白质与配体之间的结合a.蛋白质与配体之间的结合：可逆、专一、互补b.蛋白质构象易变：诱导契合c.蛋白质-配体相互作用可被调节：别构效应、协同性2)氧结合蛋白通过辅基血红素与氧进行可逆结合3)肌红蛋白与血红蛋白的比较：结构与功能a.有无别构效应？血红蛋白的协同性氧结合b.氧结合过程中蛋白质结构所发生的变化血红素的工作原理远侧组氨酸，近侧组氨酸，及其作用自由血红素和肌红蛋白内的血红素对O2和CO的亲合度的比较血红蛋白两种构象态（T态↔R态）之间的互换c.两种蛋白质结构的不同对氧结合的影响：氧结合曲线Hill图d.Bohr效应(H+, CO2) 和BPG对血红蛋白载氧的影响及其作用机制：异促效应、负协同性第六章酶1. 简介1)酶的性质酶作为蛋白质有什么特殊性质？酶作为催化剂有什么特殊性质？酶与一般化学催化剂比较有什么优越性？2)酶活性的定义酶活力单位比活力转换数3)酶的分类与命名4)酶的分离提纯第7 页共9 页酶活力测定的常用方法分离提纯过程用什么参数进行跟踪？2. 酶促反应动力学1) 米氏方程中间络合物学说和稳态理论推导V-[S]关系各动力学参数的意义：Km, Vmax, kcat, kcat/Km作图法测定Km和Vmax值：双倒数作图法2) 酶的抑制作用几个概念：变性，失活，抑制可逆抑制和不可逆抑制的区别三种可逆抑制在与酶作用方面的区别在动力学行为上的区别3) 影响酶活性的因素什么是酶的最适温度和最适pH？3. 酶的作用机制1)酶的活性部位2)酶和底物之间的相互作用酶和底物之间以非共价作用相结合三种效应：邻近效应，定向效应，互补效应酶和底物之间的互补性结合分子大小、形状、电荷、疏水/亲水作用两个模型：锁钥理论，诱导契合理论酶结构应与反应过渡态的结构而不是与底物结构相吻合3)一些活性功能团对酶催化的影响酸碱催化共价催化金属离子催化4) 胰凝乳蛋白酶分子结构底物专一性属丝氨酸蛋白酶，都遵循酰基酶催化机制：催化三联体：Ser-His-Asp涉及到酸碱催化和共价催化反应中间体是什么？过渡态稳定化？第七章核酸1. 核酸与核苷酸1)核酸的分类及其生物功能2)核酸的组成碱基：5种主要碱基核糖：D-β-呋喃糖核苷：β-N-糖苷键，顺式、反式，命名核苷酸：磷酸酯键，命名核酸：3’,5’-磷酸二酯键3)DNA和RNA的主要区别：核糖：C-2’碱基：DNA (T), RNA (U)2. 核酸的结构1)核酸(DNA, RNA) 的一级结构：主链上的核苷酸序列及其共价结构核苷酸以磷酸二酯键彼此相连主链亲水性磷酸基团彻底电离并带负电直链或环状结构，没有支链核酸的表示方式：5’◊ 3’ (左◊右，上◊下)2) DNA的二级结构Chargaff 规则: A = T, G = C, A+G = T+CDNA 分子双螺旋结构模型两条DNA链靠氢键结合，互补，反向平行每旋转一周有10.5个核苷酸，螺距3.6 nm脱氧核糖，磷酸基团，碱基在双螺旋结构中的位置和取向形成和维持双螺旋结构的两个重要作用力：氢键，碱基堆积 DNA的几种螺旋类型：A, B, Z.某些DNA序列采取的不寻常结构发夹型和十字型Hoogsteen 配对和Watson-Crick配对三股螺旋：为什么三股螺旋在酸性条件下更稳定？四股螺旋H-DNA3) RNA的高级结构RNA单链的二级结构RNA能与RNA或DNA配对成双螺旋结构G ≡ C, A = U —与DNA相同G = U —与DNA不同不寻常的氢键（如磷酸和核糖上的羟基参与成键）发夹形是RNA最常见的二级结构tRNA的三叶草二级结构及其三级结构3. 核酸的物理化学性质1)水解反应三种水解反应：酸，碱，酶如何选择反应条件进行选择性水解？为什么碱性条件下RNA被水解而DNA不能？2)酸碱性质核酸上的可电离H+等电点的计算第9 页共9 页3)光谱性质：核酸在260 nm附近有强吸收4)变性，复性，杂交变性，复性(退火)，杂交的概念DNA变性的主要表现：1)氢键破裂使两条单链分离2)粘度下降3)吸光度(A260) 上升–增色效应变性条件热变性和熔点的概念，以及影响熔点的几个因素杂交及其应用第八章维生素与辅酶1.维生素维生素的定义和分类脂溶性维生素(A,D,E,K) 的结构和功能水溶性维生素的代表（B12,C,H,K）及其功能2.辅酶：维生素来源，结构，工作原理烟酰胺辅酶(NAD+, NADP+)黄素辅酶(FAD, FMN)辅酶A3.作为辅酶的金属离子：在酶催化中的作用。
生物化学超详细复习资料图文版
一。
核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。
在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。
原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。
核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。
DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为DNA旋相互盘绕而形成。
?—C配对（碱基配对原则，?结构每隔隔为DNA?氢键??DNADNA构.?RNA类别：?信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；?核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；?转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
rRNA的分子结构特征：?单链，螺旋化程度较tRNA低?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（PolyA）－3′核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交Tm：熔解温度DNA的熔6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
生物化学复习大纲
生物化学复习大纲第二章糖类的化学第一节概述糖的定义、分类第二节单糖的结构与性质单糖的旋光性、开链结构、环状结构（费歇尔式与哈沃斯式的写法）、旋光性、变旋性、还原性、成苷反应第三节寡糖的结构和性质寡糖的概念、旋光性、变旋性、还原性第四节多糖的结构和性质淀粉的分类、还原性（还原端与非还原端）第三章脂类的化学第一节概述脂类的定义、分类第二节油脂的结构和性质三酰甘油酯的结构、书写方法、分类；油脂的性质第三节磷脂和固醇类磷脂的定义、甘油磷脂的结构通式、磷脂分子的结构特点（非极性尾部与极性头部）第四节生物膜生物膜的定义、组成及结构特点；液态镶嵌模型；膜的特性。
第四章蛋白质化学第一节概述蛋白质的定义、元素组成（特征元素、蛋白质含量的表示方法）第二节蛋白质的基本单位——氨基酸氨基酸的结构特征（掌握二十种常见氨基酸的结构和三字母缩写）；氨基酸的各种分类方法；氨基酸的旋光性、两性性质、紫外吸收、某些特定的化学反应性质（与甲醛的反应、DNP反应、与茚三酮的反应、成肽反应、坂口反应、Pauly 反应）；第三节肽肽的定义、结构；肽平面特征；肽链的定义、结构特点、分类第四节蛋白质的分子结构蛋白质的结构层次（初级结构、高级结构）；一级结构的概念、测定方法（氨基酸的测序）；二级结构的含义、维持二级结构的化学键、肽平面的性质、α-螺旋（模型的结构要点）、β-折叠（模型的结构要点）、β-转角、无规卷曲；三级结构的定义、维持键；四级结构的定义。
第五节蛋白质的性质蛋白质分子的相对大小；两性解离性质、等电点（等离子点、等电点时蛋白质溶液的特点）；胶体性质、渗析作用；沉淀作用（稳定因素、沉淀方法）；变性作用（引起变性的因素、变性的本质、变性的应用、凝固）、双缩尿反应。
第六节蛋白质及氨基酸的分离纯化与测定了解盐析与等电点沉淀、离子交换色谱、凝胶过滤、亲和色谱第五章核酸化学第一节概述染色体的定义；核酸的化学组成、分类；核糖与脱氧核糖的结构；嘌呤与嘧啶的分类与结构；核苷酸的结构、种类；ATP；核苷酸的作用。
414生物化学复习指南书
414生物化学复习指南书第1章蛋白质
1.1 蛋白质的结构
1.1.1 一级结构
1.1.2 二级结构
1.1.3 三级结构
1.1.4 四级结构
1.2 蛋白质的功能
1.2.1 酶
1.2.2 结构蛋白
1.2.3 运输蛋白
1.2.4 信号蛋白
第2章核酸
2.1 DNA的结构和复制
2.1.1 DNA的双螺旋结构
2.1.2 DNA的复制机制
2.2 RNA的种类和功能
2.2.1 mRNA
2.2.2 tRNA
2.2.3 rRNA
2.3 蛋白质的合成
第3章酶
3.1 酶的命名和分类
3.2 酶的结构和活性中心3.3 酶的作用机理
3.4 影响酶活性的因素3.5 酶在生物体内的应用
第4章代谢
4.1 糖代谢
4.1.1 糖酵解
4.1.2 柠檬酸循环
4.2 脂肪代谢
4.3 蛋白质代谢
4.4 能量转移和ATP
第5章生物信号传导5.1 受体和信号分子
5.2 信号转导途径
5.3 细胞周期调控
5.4 癌症与信号传导
第6章生物化学实验技术6.1 蛋白质分离和纯化6.2 核酸的提取和分析
6.3 酶活性测定
6.4 基因克隆和序列分析。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、结构和功能，以及生物体内的化学反应和代谢过程。
对于学习生物化学的学生来说，复习资料是非常重要的辅助工具。
本文将为大家提供一些生物化学复习资料，帮助大家更好地掌握这门学科。
一、基础知识回顾1. 生物大分子：生物大分子是生物体内的重要组成部分，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
复习时，可以重点关注它们的结构和功能，以及与生物体内其他分子的相互作用。
2. 酶：酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的进行。
复习时，可以重点关注酶的分类、酶的活性调节机制以及酶与底物之间的相互作用。
3. 代谢途径：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等。
复习时，可以重点关注每个代谢途径的关键酶和反应，以及这些代谢途径的调节机制。
二、实验技术回顾1. 分离技术：在生物化学实验中，分离技术是非常重要的一环。
复习时，可以回顾凝胶电泳、层析技术和离心技术等常用的分离技术，了解它们的原理和应用。
2. 光谱技术：光谱技术在生物化学研究中有广泛的应用，包括紫外-可见吸收光谱、红外光谱和核磁共振光谱等。
复习时，可以回顾这些光谱技术的原理和解读方法。
3. 基因工程技术：基因工程技术是生物化学领域的前沿技术之一，可以用于改造和利用生物体内的基因。
复习时，可以回顾基因工程技术的基本原理和常用的实验方法。
三、应用领域探讨1. 药物研发：生物化学在药物研发中起着重要的作用。
复习时，可以了解药物的发现和设计过程，以及生物化学在药物研发中的应用。
2. 食品工业：生物化学在食品工业中也有广泛的应用，包括食品的加工、储存和保鲜等。
复习时，可以了解食品工业中常用的生物化学技术和方法。
3. 疾病诊断：生物化学在疾病诊断中有重要的应用，例如生物标志物的检测和分析。
复习时，可以了解生物标志物的种类和检测方法，以及它们在疾病诊断中的应用。
四、案例分析为了更好地理解生物化学的理论知识和实验技术，可以通过案例分析来加深对生物化学的理解。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
414植物生理学与生物化学复习指南
414植物生理学与生物化学复习指南1. 光合作用
- 光反应过程
- Calvin循环
- C3、C4和CAM植物的光合作用
- 影响光合作用的因素
2. 呼吸作用
- 糖酵解过程
- 三羧酸循环
- 电子传递系统和氧化磷酸化
- 呼吸基质和产物
3. 植物营养
- 无机营养元素及其作用
- 矿质营养吸收和转运
- 养分缺乏症状
4. 水分关系
- 根系吸收水分
- 水分在植物体内的运输
- 蒸腾作用及其调节
5. 植物生长调节
- 生长素及其作用
- 细胞分裂素及其作用
- 乙烯及其作用
- 其他植物激素
6. 植物发育
- 种子萌发
- 营养生长和生殖生长
- 花期调节
- 果实发育
7. 植物代谢
- 碳水化合物代谢
- 脂质代谢
- 氮代谢
- 次生代谢产物
8. 植物遗传与生物技术
- 遗传定律
- 基因表达调控
- 植物转基因技术
- 植物组织培养技术
以上是414植物生理学与生物化学复习指南的主要内容概述。
每个
部分都包含了该领域的关键概念和知识点,可以作为复习的重点。
在复习过程中,还需要结合课本、参考资料和笔记进行深入学习和理解。
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蛋白氨基酸：参与蛋白质组成的氨基酸（P17）
非蛋白氨基酸：不参与蛋白质组成的氨基酸(P17)
兼性离子（偶极离子）：氨基酸等电点（pH=pI）时，羧基以-COO-，氨基以-NH3+形式存在。这样的氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷，称为兼性离子(P20)
pI（等电点）：溶液中氨基酸处于净电荷为零时的pH成为等电点(P22)
3、抗体（免疫球蛋白）分为哪几类，含量最多的是那种，它的结构特征是什么？
IgG、IgA、IgM、IgD、IgE
主要是IgG，由四条多肽链组成，两条大链称为重链或H链，小链称为轻链或L链，通过非共价键和二硫键结合成复合体，两条重链在一端彼此相互作用，另一端分别与轻链相互作用，形成Y形结构（P83）
4、什么是分子病，举例说明一级结构和高级结构的关系。
6、什么是蛋白质变性与复性，蛋白变性后都能复性吗，细胞内有一些蛋白质可辅助其它蛋白质的折叠，它们是什么，如何起作用（分子伴侣，二硫键异构酶PDI，肽基脯氨酰顺反异构酶PPI）？
变性：足以引起生物功能丢失的三维结构改变称为变性。
复性：当变性因素除去后，变形的蛋白质又可重新回到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性
少数抗原的抗原决定簇与B细胞表面的受体分子结合，从而直接刺激B细胞使之活化长大并迅速分裂。多数抗原要先经过吞噬细胞无特异性的吞噬后，一些抗原分子穿过吞噬细胞的细胞膜而露到细胞表面，夹在吞噬细胞本身的组织相容性附合体分子的沟中。T细胞中有一类助T细胞，不同的助T细胞表面带有不同的受体，能识别不同的抗原。那些能识别吞噬细胞表面组织相容性抗原加上特异的抗原分子结合物的助T细胞，在遇到这些吞噬细胞后，就活化分裂而产生更多有同样特异性的助T细胞。B细胞表面也带有组织相容性附合体，可和特异的抗原分子结合。上述特异的助T细胞的作用是刺激已经和特异的抗原分子结合的B细胞，使之分裂分化。这一B细胞依靠助T细胞和吞噬细胞而活化的步骤，比第一个不需要助T细胞参与的步骤作用更强大。
1章 生物化学基础
一、一句话问题
1.生命形式虽然千差万别，在就化学本质而言，他们具有一致性。
2.生命体区别于非生命体的四个基本特征。
①化学成分的同一性②严整有序的结构③新陈代谢④自我复制的能力（P1）
3.有机体遵行热力学第一定律，通过增大环境的无序而使得自身有序化。
4.生命体的信息流基本类同。
5.根据SSU RNA序列细胞分为三类，细菌、古细菌和真核细胞。古细菌与真核细胞更接近。
第5章 蛋白质分离与纯化
可用于肽段氨基酸序列的测定
3、如何测定蛋白质的序列？
亚基还原解离，N末端确定，氨基酸组成确定，两组以上酶解，Edman降解确定每一个小片段的序列，序列拼接，对角线电泳确定二硫键位置。（P48-P51）
第3章 蛋白质的空间结构
1、概念
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的
肽平面：肽键的实际结构是一个共振杂化体，C—N键具有双键性质，所以肽键是一个平面，称为肽平面（P44）
反应阶段：指B细胞接受抗原刺激后，增殖分化形成效应B细胞和记忆细胞的过程。
所谓效应B细胞也称浆细胞，一般停留在各种淋巴结中，它们产生抗体的能力很强，
每个效应B细胞每秒钟能产生2 000个抗体，可以说是制造特种蛋白质的机器。浆细胞的寿命很短，经过几天大量产生抗体以后就死去。抗体离开浆细胞后，随血液淋巴流到全身各部，发挥消灭抗原的作用。记忆细胞的特点是寿命长，对抗原十分敏感，能“记住”入侵的抗原。如果有同样的抗原第二次入侵时，记忆细胞比没有记忆的B细胞更快地做出反应，很快分裂产生新的效应B细胞和新的记忆细胞。
中性氨基酸：
①丙氨酸（Ala A）②甘氨酸（Gly G）③缬氨酸（Val V）④亮氨酸（Leu L）
⑤异亮氨酸（Ile I）
芳香族氨基酸：
①苯丙氨酸（Phe F）②酪氨酸（Tyr Y）③色氨酸（Trp W）
杂环氨基酸：
①组氨酸（His H）②脯氨酸（Pro P）
2、什么是sanger反应，什么是Edman反应，它们在蛋白质测序过程中有何用途？
Sanger反应：二硝基氟苯（FDNB）法。多肽的游离末端氨基与FDNB反应生成二硝基苯多肽（DNP-多肽）（α-氨基酸很容易与FDNB作用，生成稳定的黄色DNP-多肽
可用于鉴定多肽链的N-末端残基（P48）
Edman反应：（Edman化学降解法）降解试剂苯异硫氰酸酯（PITC）与肽键反应只标记和除去N-末端残基，肽链的其余肽键不被水解。N-末端残基被除去并鉴定后，剩下的肽链暴漏出一个新的N-末端残基，可与PITC发生第二轮反应。（P50）
2、答
1、写出20中氨基酸的三字母和单字母缩写，哪些属于酸性，哪些属于碱性，哪些含羟基，哪些含硫元素。
酸性氨基酸（及其酰胺）：
①天冬氨酸（Asp D）②谷氨酸（Glu E）③天冬酰胺（Asn N）④谷氨酰胺（Gln Q）
碱性氨基酸：
①赖氨酸（Lys K）②精氨酸（Arg R）
含羟基或硫氨基酸：
①丝氨酸（Ser S）②苏氨酸（Thr T）③半胱氨酸（Cys C）④甲硫氨酸（Met M）
ELISA:酶联免疫吸附测定，快速筛查和定量一个抗原在样品中的存在。（P84）
Western blot：免疫印迹测定。对蛋白质样品进行凝胶电泳分离，然后凝胶板与硝酸纤维膜贴在一起，进行转移，将凝胶上的蛋白质条带转移到纤维膜上（P84）
Fab：IgG的两个单价的臂称为Fab（P84）
Fc：IgG铰链区用木瓜蛋白酶处理时发生断裂，释放出基部片段，称为Fc（P84）
Orthologues：直系同源：不同种属中具有相同功能的蛋白质（Homologs from different species are called orthologs（直系同源））
PITC：苯异硫氰酸酯（烃化剂，氨基酸反应，P23；肽段氨基酸序列测定，降解试剂，P50）
DNP：二硝基苯酚（P48）
分子病：由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生改变的疾病。
蛋白质的一级结构决定其高级结构。如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和β—巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。
5、参与肌肉收缩的两种主要蛋白是什么，如何实现肌肉的收缩。
一类是所谓发动机蛋白质也称分子发动机，这类蛋白质主要有肌球蛋白、动力蛋白
和驱动蛋白。另一类是作为分子发动机的基地或运动轨道的蛋白质，如微丝和微管他们是细胞骨架的重要成分。
发动机蛋白质是一类涉及移动或转运的机械化学酶，例如肌球蛋白实际上是一种ATP酶，酶的活性中心在它的头部，这类酶能把核苷三磷酸（一般是ATP）形式的化学能转变为收缩、游动一类的机械能。ATP的水解驱动并控制蛋白质的构象变化，结果是一个分子（分子发动机）相对于另一个分子（微丝或微管）发生相对滑动或步行运动（P73）
③β转角：非重复性结构，其构象是由第二残基α碳和第三残基α碳的二面角所规定的（P61）
④无规则卷曲：飞重复性结构，肽链主链的某些区域形成不规则的结构（P61）
多肽链折叠的驱动力是熵效应
3、驱动蛋白质形成空间结构的作用力是什么？
非共价力，包括氢键、离子键、范德华力和疏水相互作用；二硫键（P56）
4、四级结构的形成对蛋白质由何意义。
6、抗体是由那种类型细胞产生，为什么抗体的数目远大于人类基因的数目，对应于某一种抗原的抗体是如何产生的？
抗体是由淋巴细胞产生的，抗体具有特异性和多样性的特点。特异性只抗体只能与引起它产生的相应抗原发生反应。多样性指抗体可以喝成千上万的各种抗原（天然的和人工的）起反应。所以抗体的数目要远大于人类基因数目。
Paralogues:并（旁）系同源：一个个体中既有一定关系却又不相同的蛋白质（If two proteins within a family (that is, two homologs) are present in the same species, they are referred to as paralogs（并系同源））
2、胎儿与成人的血红蛋白和肌红蛋白有何不同。
胎儿红细胞中的血红蛋白Hb F（α2γ2）对养的亲和力比成人的Hb A（α2β2）高。其生理意义在与使胎儿血液流经胎盘时Hb F能从胎盘的另一侧母体的Hb A获得氧气。这是因为γ链的143位是丝氨酸（β链是组氨酸），使得HbF与BPG水平下降，因为增加了HbF对氧的亲和能力。（P80）
①增强结构稳定性②提高遗传经济性和效率③使催化基团汇集在一起④具有别构效应（P67）
5、蛋白质中超二级结构主要有哪几种？
①αα：由两股平行或反平行排列的右手螺旋相互缠绕而成的左手卷曲螺旋（超螺旋）
②βαβ：由两股平行β股和一段作为连接链的α螺旋组成，β股之间还有氢键相连
③ββ：反平行β片，球状蛋白质中多由一条多肽链的若干区段的β股反平行组合而成，两个β股之间通过一个短回环连接。（P63）
第4章 蛋白质功能
1、概念
氧饱和曲线（氧结合曲线？）：氧分数饱和度对p（O2）作图所得的曲线称为氧结合曲线（Y=p（O2）/(p（O2）+K,K=[Mb（去氧肌红蛋白）][O2]/[MbO2（氧合肌红蛋白）]）（P77）
BPG：2,3-二磷酸甘油酸（P79）
Hbs：引起镰刀状细胞贫血病的不正常的血红蛋白称为HbS（P81）
HMC：羟甲基胞嘧啶（？）（P223）
2、简答
1、以血红蛋白和肌红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系。
肌红蛋白只有一个亚基，无别构效应，无论什么时候都对氧气有极高的亲和力氧合曲线呈双曲线型，故主要用于储存氧
血红蛋白由四个亚基构成，有别够效应，当四个亚基中的一个同氧气结合后，自身结构改变，使其他亚基同氧气的亲和力提高，更有利于其结合氧，故血红蛋白氧合曲线呈S型，即在低氧环境对氧有低亲和性，在高氧环境对氧有高亲和力。这个性质使其能在氧分压较高的非中与氧结合，在氧分压较低的组织中又利于释放氧。即可携带氧气。（P76P77）