第四章++核酸(王镜岩考研生物化学)
第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)
侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）
侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）
2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。
3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。
B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按侧链极性分类：
非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种
极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种
带正电荷：Arg, Lys, His
二、蛋白质的分类
（一）按分子形状分类
1.球状蛋白 外形近似球体，多溶于水，大都具有活性，如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。
2.纤维状蛋白 外形细长，分子量大，大都是结构蛋白，如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等，后者如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等结构蛋白。
三.蛋白质的结构
一级结构 结构特点、测定步骤、常用方法、酶
二级结构 四种 结构特点、数据、超二级结构
生物化学王镜岩(第三版)上下册课后习题解答.doc
第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学教程王镜岩等新版第四章习题答案详解
生物化学教程王镜岩等新版第四章习题答案详解生工122第四章作业1.解：Mr=1021x110=1123102.解：Mr=204.11/1.63%=125223.答：正确，因为此三肽处于等电点时，其解离基团所处的状态：C-末端是基本未解离的NH2，側链是3个1/3个解离的ε-NH3+，因此PI>最大pka值。
4.答：（a）该肽有7个可解离的基团，即Glu的NH2、COOH 、His的-NH+- Arg的两个氨基、Pro的侧链氨基以及Gly的COOH，在PH=3.8时，羧基以-COO—的形式，氨基带正电，则电荷符号为+，数量为3。
PH=11时羧基以-COO-而氨基不带电（除Arg的胍基外），则电荷符号为0.（b）不会5解：1、N-末端分析：FDNB法得：Asp-；2、C-末端分析：羧肽酶法得：-Val；3、胰蛋白酶只断裂赖氨酸或精氨酸残基的羧基形成的肽键，得到的是以Arg和Lys为C-末端残基的肽断。
酸水解使Asn→Asp+ NH4+，由已知条件（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）可得：Asn-( )-( )-( )-Lys-( )-( )-Val；4、FDNB法分析N-末端得DNP-His，酸水解使Gln→Glu+NH4+由已知条件（His、Glu、Val）可得：Asn-( )-( )-( )-Lys-His-Gln-Val；5、糜蛋白酶断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键。
由题，得到的一条肽（Asp、Ala、Tyr）结合（3）、（4）可得该肽的氨基酸序列为：Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val 6.解：（1）此肽未经糜蛋白酶处理时，与FDNB反应不产生α-DNP-氨基酸，说明此肽不含游离末端NH2，即此肽为一环肽；（2）糜蛋白酶断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键，由已知两肽段氨基酸组成（Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg）可得：-( )-( )-Tyr-和-( )-( )-( )-Phe-；（3）由（2）得的两肽段分别与FDNB反应，分别产生DNP-Ser 和DNP-Lys可知该两肽段的N-末端分别为-Ser-和-Lys-，结合（2）可得：-Ser-Ala-Tyr-和-Lys-( )-( )-Phe-；（4）胰蛋白酶专一断裂Arg或Lys残基的羧基参与形成的肽键，由题生成的两肽段氨基酸组成（Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala）可得：-Pro-Arg-和-( )-( )-( )-( )-Lys；综合（2）、（3）、（4）可得此肽一级结构为：-Lys-Pro-Arg-Phe-Ser-Ala-Tyr-7.解：（a）说明链1在 2位Cys与12位Cys之间有二硫键；(c)说明连1的Cys2和链2的Cys3之间有二硫键（d）说明链2在 1位Cys与5位Cys之间有二硫键8.解：（1）用羧肽酶A和B处理十肽无效说明该十肽C-末端残基为-Pro；（2）胰蛋白酶专一断裂Lys或Arg残基的羧基参与形成的肽键，该十肽在胰蛋白酶处理后产生了两个四肽和有利的Lys，说明十肽中含Lys-…或-Arg-…-Lys-Lys-…或-Arg-Lys-…-Lys-…Arg-Lys-…四种可能的肽段，且水解位置在4与5、5与6或4与5、8与9、9与10之间；（3）梭菌蛋白酶专一裂解Arg残基的羧基端肽键，处理该十肽后，产生一个四肽和一个六肽，则可知该十肽第四位为-Arg-；（4）溴化氰只断裂由Met残基的羧基参加形成的肽键，处理该十肽后产生一个八肽和一个二肽，说明该十肽第八位或第二位为-Met-；用单字母表示二肽为NP，即-Asn-Pro-，故该十肽第八位为-Met-；（5）胰凝乳蛋白酶断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键，处理该十肽后，产生两个三肽和一个四肽，说明该十肽第三位、第六位或第七位为Trp或Phe；（6）一轮Edman降解分析N-末端，根据其反应规律，可得N-末端氨基酸残基结构式为：-NH-CH(-CH2OH)-C(=O)-，还原为-NH-CH(-CH2OH)-COOH-，可知此为Ser；结合（1）、（2）、（3）、（4）、（5）、（6）可知该十肽的氨基酸序列为：Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro 9.答:（a）两个；（b）二硫键的位置可能是1-3和11-15或1-11和3-15或1-15和3-11，第一种情况，用胰蛋白酶断裂将产生两个肽加Arg；第二种情况和第三种，将产生一个肽加Arg，通过二硫键部分氧化可以把后两种情况区别开来。
核酸 王镜岩《生物化学》第三版笔记(打印版)
第六章核酸提要一.概述核酸分类分布与功能二.核苷酸碱基嘌呤与嘧啶DNA与RNA中的核苷与核苷酸多磷酸核苷酸环核苷酸三.DNA的结构磷酸二酯键DNA的一级结构DNA的二级结构DNA的三级结构DNA的拓扑结构四.RNA的结构DNA与RNA的区别RNA的种类与功能tRNA的结构特点mRNA的结构特点五.核酸的理化性质紫外吸收DNA的变性与复性限制性内切酶第一节概述一发现核酸占细胞干重的5－15％，1868年被瑞士医生Miescher发现，称为“核素”。
在很长时间内，流行“四核苷酸假说”，认为核酸是由等量的四种核苷酸构成的，不可能有什么重要功能。
1944年Oswald Avery通过肺炎双球菌的转化实验首次证明DNA是遗传物质。
正常肺炎双球菌有一层粘性发光的多糖荚膜，有致病性，称为光滑型（S型）；一种突变型称为粗糙型（R型），无荚膜，没有致病能力（缺乏UDP-葡萄糖脱氢酶）。
1928年，格里菲斯发现肺炎双球菌的转化现象，即将活的粗糙型菌和加热杀死的光滑型菌混合液注射小鼠，可致病，而二者单独注射都无致病性。
这说明加热杀死的光滑型菌体内有一种物质使粗糙型菌转化为光滑型菌。
艾弗里将加热杀死的光滑型菌的无细胞抽提液分级分离，然后测定各组分的转化活性，于1944年发表论文指出“脱氧核糖型的核酸是型肺炎球菌转化要素的基本单位”。
其实验证据如下：DNA组成非常接近。
DNA的相似。
RNA酶处理也不不影响其转化活性。
酶可使其转化活性丧失。
艾弗里的论文发表后，有些人仍然坚持蛋白质是遗传物质，认为他的分离不彻底，是混杂的微量的蛋白质引起的转化。
1952年，Hershey和Chase的T2噬菌体旋切实验彻底证明遗传物质是核酸，而不是蛋白质。
他们用35S标记蛋白质，用32P标记核酸。
用标记的噬菌体感染细菌，然后测定宿主细胞的同位素标记。
当用硫标记的噬菌体感染时，放射性只存在于细胞外面，即噬菌体的外壳上；当用磷标记的噬菌体感染时，放射性在细胞内，说明感染时进入细胞的是DNA，只有DNA是连续物质，所以说DNA是遗传物质。
生物化学第四章 核酸化学知识点归纳
生物化学第四章核酸化学核酸是生物体内的重要生物大分子；核酸不仅与正常的生命活动如生长繁殖等有着密切关系，而且与生命的异常活动如人体肿瘤发生、辐射损伤等也息息相关。
核酸的研究是分子生物学的重要领域。
一、核酸的概述二、核酸的化学组成目录三、核酸的分子结构四、核酸及核苷酸的性质五、核酸的分离提取和纯化一、核酸的发展史二、核酸的分类和分布三、核酸的生物学功能概述I一、核酸的发展史●1869 年，瑞士生物学家Miescher首先从外科手术绷带上脓细胞的细胞核中分离出白色微酸性的含磷有机物质-称为核质（nuclein)。
Miescher ●1889年，Altmann 制备了不含蛋白的核酸制品，提出核酸(nucleic acid)；了肺炎双球菌的转化现象肺炎双球菌肺炎双球菌(Diplococcus pneumoniae)是一种病原菌，存在着光滑型(Smooth简称S型）和粗糙型（Rough简称R型）两种不同类型。
肺炎双球菌的种类S型肺炎双球菌R型肺炎双球菌菌落（肉眼观察）菌落光滑菌落粗糙菌体（显微镜观察）有多糖类荚膜无多糖类荚膜毒性（动物实验）有毒无毒致病情况使人患肺炎，使老鼠患败血症死亡不使人和老鼠患病实验证实：SⅢ型死菌体内有转化因子能引起RⅡ型活菌转化产生SⅢ型活菌，这种转化因子是遗传物质。
1944年，美国的O.Avery、C. Macleod及M.Mccarty等人在Griffith工作的基础上，利用体外转化实验对肺炎双球菌的转化本质进行了深入的研究。
实验：从SⅢ型活菌体内提取DNA、蛋白质和荚膜多糖，将它们分别和RⅡ型活菌混合均匀后，注射入小白鼠体内。
结果：只有注射SⅢ型菌DNA和RⅡ型活菌的混合液的小白鼠才死亡O.Avery实验证实：DNA是遗传物质光滑型细胞（有毒）粗糙型细胞（无毒）破碎细胞DNAase降解后的DNA 粗糙型细胞接受光滑型DNA只有粗糙型SS R RR DNA +1952年，Hershey和Chase的T2噬菌体的感染实验。
最新王镜岩生化第三版考研课件 核酸的降解和核苷酸代谢-精品课件
课件
一、核酸和核苷酸的分解代谢 二、核苷酸的生物合成 三、辅酶核苷酸的生物合成
提要
人－－尿酸， 家畜－－尿囊素 硬骨鱼－－尿囊酸， 两栖类－－尿素， 低等生物－－NH3。
二、核苷酸的生物合成
• （一）嘌呤核糖核苷酸的合成 • （二）嘧啶核糖核苷酸的合成 • （三）脱氧核糖核苷酸的合成
（一）烟酰胺核苷酸的合成 （二）黄素核苷酸的合成 （三）辅酶A的合成
（二）黄素核苷酸的合成
• 1）FMN的生成：黄素激酶 • 核黄素＋ ATP－－－－FMN＋ ADP • 2）FAD生成：FAD焦磷酸化酶 • FMN＋ ATP－－－FAD＋ Ppi
（三）辅酶A的合成
• 1）在泛酸激酶催化下 • 泛酸＋ ATP－－－4－P－泛酸＋ADP • 2）在合成酶催化下 • 4－P－泛酸＋Cys－－－4－P-泛酰半胱氨酸 • 3）脱羧酶脱去羧基 • 4－P-泛酰半胱氨酸－－－4－P-泛酰巯基乙胺 • 4）焦磷酸化酶催化 • 4－P-泛酰巯基乙胺＋ATP－－－CoA-SH ＋ PPi
• 5－P－R-PPi ＋Gln
5－P-核糖胺＋
Glu
H2O
PPi
• 5、在氨基咪唑核苷酸合成酶催化，
• 甲酰甘氨咪核苷酸闭环生成5－N-咪唑核苷酸
• 甲酰甘氨酰胺核苷酸
5－N-咪唑核苷酸
ATP
ADP＋Pi
2、腺嘌呤核苷酸的合成
• 在次黄嘌呤核苷酸的基础上，很快就形 成AMP。在合成过程中，抗菌素羽田杀 菌素能竞争性抑制腺苷琥珀酸合成酶。 因为羽田杀菌素的结构与Asp相似。理 论上有抗癌作用，但也因其毒性未能使 用。
从次黄嘌呤合成腺嘌呤
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第一章蛋白质的结构与功能一、选择题（Ａ型题）1．各种蛋白质平均含氮量约为( )A. 0.6%B. 6%C. 16%D. 26E. 36%2．关于蛋白质结构的下列描述,其中正确的是( )A.至少有100个以上的氨基酸组成的高分子化合物B.每一蛋白质都含有2条以上的多肽链C.每种蛋白质都有种类不同的辅基D.不同蛋白质分子的氨基酸组成基本相同E.组成蛋白质一级结构主键的是肽键3．蛋白质一级结构中的主要化学键是( )A. 氢键B. 盐键C. 肽键D. 疏水键E. 范德华引力4．蛋白质的等电点是（）A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH值B.蛋白质溶液的pH等于7.4时溶液的pH值C.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值D.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值E.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值5. 食物蛋白质的消化产物氨基酸，最主要的生理功能是（）A.合成某些含氮化合物B.合成蛋白质C.氧化供能D.转变为糖E.转变为脂肪6．蛋白质变性不包括( )A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂7．蛋白质分子中,生理条件下,下列那种氨基酸残基的侧链间可形成离子键:A.天冬氨酸,谷氨酸B.苯丙氨酸,酪氨酸C.赖氨酸,天冬氨酸D.天冬氨酸,苯丙氨酸E.亮氨酸,精氨酸8．蛋白质高级结构取决于( )A.蛋白质肽链中的氢键B.蛋白质肽链中的肽键C. 蛋白质肽链中的氨基酸残基组成和顺序D.蛋白质肽链中的肽键平面E.蛋白质肽链中的肽单位9．下列提法中错误者是（）A.所有的蛋白质分子都具有一级结构B.蛋白质的二级结构是指多肽链的局部构象C.蛋白质的三级结构是整条肽链的空间结构D.所有的蛋白质分子都有四级结构E.蛋白质四级结构中亚基的种类和数量均不固定10．肽链中有下列哪种氨基酸时易发生β-转角( )A.HisB.AlaC.GluD.ProE.Arg11．蛋白质肽键的提法何者是正确的( )A.肽键是典型的单键B.肽键是典型的双键C.肽键带有部分双键的性质D.肽键平面可以扭转E.可由任何氨基和羧基缩合形成12．蛋白质在溶液中带负电荷时，溶液的PH为( )A.酸性B.碱性C.PH=PID.PH>PIE.PH<PI 13．蛋白质一级结构的化学键主要是( )A.肽键B.盐键C.二硫键D.氢键E.疏水键14．蛋白质变性时( )A.肽键断裂B.二硫键断裂C.次级键断裂D.普遍发生沉淀E.生物学功能可能增减15．蛋白质对紫外光的最大吸收峰是由于含有下列哪些氨基酸所引起的( )A.甘氨酸和赖氨酸B.谷氨酸和精氨酸C.色氨酸和酪氨酸D.丝氨酸和胱氨酸E.丙氨酸和苏氨酸16．在下列各种pH的溶液中使清蛋白（等电点4.7）带正电荷的是A. pH4.0B. pH5.0C. pH6.0D. pH7.0E. pH8.017．稳定蛋白质二级结构的化学键主要是( )A.肽键B.氢键C.疏水键D.二硫键E.范氏力18．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是( )A.辅基B.辅酶C.亚基D.寡聚体E.肽单位19. 下列哪种氨基酸含有苯环( )A.PheB.ArgC.ThrD.AspE.His20. 下列哪种氨基酸属于碱性氨基酸( )A.精氨酸B.丙氨酸C.苏氨酸D.亮氨酸E.甘氨酸二、填空题1. 在镰刀状红细胞贫血中血红蛋白的β亚基的第六位___ _ 残基变异成 __ _。
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
生物化学知识点汇总(王镜岩版)————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：生物化学讲义（2003）孟祥红绪论(preface)一、生物化学(biochemistry)的含义：生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。
生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。
1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。
2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。
3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复杂。
二、生物化学的分类根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。
糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。
三、生物化学的发展史1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的燃烧——生物有氧化理论的雏形瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。
（2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。
（3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。
2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。
德国化学家李比希：1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。
另一位是德国医生霍佩赛勒：1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成生物化学。
生物化学王镜岩3篇
生物化学王镜岩第一篇：生物化学的基本概念和重要性生物化学是研究生物体内化学反应和分子机制的学科，它的研究对象是与生命现象相关的各种分子，如蛋白质、核酸、酶、代谢产物等。
生物化学是现代生命科学的重要组成部分，为解析复杂的生命现象提供了理论基础和技术手段。
生物化学的核心是研究生物分子的结构和功能。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它不仅构成细胞的骨架和器官的结构，还是细胞内许多代谢反应的催化剂。
核酸则是储存和传递遗传信息的分子，在细胞分裂和生物繁殖过程中起着重要作用。
生物化学的研究不仅对解析生命现象具有重要意义，还对医学、农业、环境保护等领域具有重大意义。
例如，生物化学研究可以为制药工业开发新的药物提供基础知识；可以为农业生产提高作物产量和品质提供技术支持；可以帮助理解生态系统中生物多样性维持的分子机制。
总之，生物化学的研究对深入理解生命现象、促进科技进步和人类福祉都具有重要意义。
第二篇：生命体系中的代谢反应代谢反应是生命体系中最基础的反应，它指细胞内与物质转换和能量变化相关的化学反应。
代谢反应分为两类：分解反应和合成反应。
分解反应是将复杂的大分子分解成简单的小分子，同时产生能量；合成反应则是构建新的分子，需要消耗能量。
生命体系中的代谢反应非常复杂，需要许多的酶参与催化，并且需要不同的代谢通路协同作用。
常见的代谢通路包括糖酵解、三羧酸循环、脂肪酸代谢和核酸代谢等。
糖酵解是细胞内代谢的重要途径之一，它将葡萄糖分解为丙酮酸、ATP和NADH等产物。
三羧酸循环是将葡萄糖分解为CO2和能量的过程，它是细胞内氧化代谢的主要途径，能够产生大量ATP。
脂肪酸代谢则是利用脂肪酸进行产能的途径，它可以在高强度运动或长时间运动中提供能量支持。
核酸代谢则涉及到细胞内DNA和RNA分子的合成和修复。
代谢反应的平衡和调节对维持细胞内平衡和正常生理状态具有重要作用。
代谢调控的手段比较多，例如体内的激素、营养物质浓度、温度、氧气和pH值等都能够影响代谢过程的进行。
封面、目录、概要王镜岩《生物化学》第三版笔记（打印版）
封⾯、⽬录、概要王镜岩《⽣物化学》第三版笔记（打印版）⽣物化学笔记王镜岩等《⽣物化学》第三版适合以王镜岩《⽣物化学》第三版为考研指导教材的各⾼校的⽣物类考⽣备考⽬录第⼀章概述------------------------------01 第⼆章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋⽩质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维⽣素（注4）-------------------------52 第⼋章抗⽣素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第⼗章代谢总论------------------------------63 第⼗⼀章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第⼗⼆章⽣物氧化------------------------------73 第⼗三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第⼗四章蛋⽩质代谢（注7）-----------------------------------80 第⼗五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第⼗六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第⼗七章 RNA的合成与加⼯（注9）---------------------------93 第⼗⼋章蛋⽩质的合成与运转--------------------96 第⼗九章代谢调空------------------------------98第⼆⼗章⽣物膜（补充部分）---------------------102（1）对应⽣物化学课本上册第3、4、5、6、7章。
考研生物必做之王镜岩生物化学题库精选含详细答案【试题.知识点】
第一章蛋白质的结构与功能一、选择题（Ａ型题）1．各种蛋白质平均含氮量约为( )A. 0.6%B. 6%C. 16%D. 26E. 36%2．关于蛋白质结构的下列描述,其中正确的是( )A.至少有100个以上的氨基酸组成的高分子化合物B.每一蛋白质都含有2条以上的多肽链C.每种蛋白质都有种类不同的辅基D.不同蛋白质分子的氨基酸组成基本相同E.组成蛋白质一级结构主键的是肽键3．蛋白质一级结构中的主要化学键是( )A. 氢键B. 盐键C. 肽键D. 疏水键E. 范德华引力4．蛋白质的等电点是（）A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH值B.蛋白质溶液的pH等于7.4时溶液的pH值C.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值D.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值E.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值5. 食物蛋白质的消化产物氨基酸，最主要的生理功能是（）A.合成某些含氮化合物B.合成蛋白质C.氧化供能D.转变为糖E.转变为脂肪6．蛋白质变性不包括( )A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂7．蛋白质分子中,生理条件下,下列那种氨基酸残基的侧链间可形成离子键:A.天冬氨酸,谷氨酸B.苯丙氨酸,酪氨酸C.赖氨酸,天冬氨酸D.天冬氨酸,苯丙氨酸E.亮氨酸,精氨酸8．蛋白质高级结构取决于( )A.蛋白质肽链中的氢键B.蛋白质肽链中的肽键C. 蛋白质肽链中的氨基酸残基组成和顺序D.蛋白质肽链中的肽键平面E.蛋白质肽链中的肽单位9．下列提法中错误者是（）A.所有的蛋白质分子都具有一级结构B.蛋白质的二级结构是指多肽链的局部构象C.蛋白质的三级结构是整条肽链的空间结构D.所有的蛋白质分子都有四级结构E.蛋白质四级结构中亚基的种类和数量均不固定10．肽链中有下列哪种氨基酸时易发生β-转角( )A.HisB.AlaC.GluD.ProE.Arg11．蛋白质肽键的提法何者是正确的( )A.肽键是典型的单键B.肽键是典型的双键C.肽键带有部分双键的性质D.肽键平面可以扭转E.可由任何氨基和羧基缩合形成12．蛋白质在溶液中带负电荷时，溶液的PH为( )A.酸性B.碱性C.PH=PID.PH>PIE.PH<PI13．蛋白质一级结构的化学键主要是( )A.肽键B.盐键C.二硫键D.氢键E.疏水键14．蛋白质变性时( )A.肽键断裂B.二硫键断裂C.次级键断裂D.普遍发生沉淀E.生物学功能可能增减15．蛋白质对紫外光的最大吸收峰是由于含有下列哪些氨基酸所引起的( )A.甘氨酸和赖氨酸B.谷氨酸和精氨酸C.色氨酸和酪氨酸D.丝氨酸和胱氨酸E.丙氨酸和苏氨酸16．在下列各种pH的溶液中使清蛋白（等电点 4.7）带正电荷的是A. pH4.0B. pH5.0C. pH6.0D. pH7.0E. pH8.017．稳定蛋白质二级结构的化学键主要是( )A.肽键B.氢键C.疏水键D.二硫键E.范氏力18．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是( )A.辅基B.辅酶C.亚基D.寡聚体E.肽单位19. 下列哪种氨基酸含有苯环( )A.PheB.ArgC.ThrD.AspE.His20. 下列哪种氨基酸属于碱性氨基酸( )A.精氨酸B.丙氨酸C.苏氨酸D.亮氨酸E.甘氨酸二、填空题1. 在镰刀状红细胞贫血中血红蛋白的β亚基的第六位___ _ 残基变异成 __ _。
《生物化学(王镜岩)》笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
考研复习王镜岩生物化学之核酸化学
2核酸化学1 考试大纲涉及王镜岩版生物化学第11、12、27章 + 分子生物学（一）核酸的结构与功能1生物大分子有四类：核酸、蛋白质、多糖和脂质。
最重要的生物大分子是DNA、RNA和蛋白质。
2核酸的研究史：（1）1868年，瑞士青年科学家F.Miescher由脓细胞分离得到细胞核，并从中提取出一种含磷酸很高的酸性物质，称为核素。
他又转向研究鲑鱼精子头部的物质，除了分离到酸性高含磷酸化合物外，还提取出一种碱性化合物称为鱼精蛋白。
Miescher被认为是细胞核化学的创始人和DNA的发现者。
（2）R.Altmann他发展了从酵母和动物组织中制备不含蛋白质的核酸的方法，核酸这个名称是由他在1889年最先提出来的。
（3）胸腺的细胞核特别大，酵母的细胞质很丰富，这是两种容易提取核酸的材料，因此这两种核酸也就研究的最多。
（4）核酸中的碱基大部分是由A.Kossel及其同事所鉴定的，1910年，因其在核酸化学研究中的成就而被授予诺贝尔医学奖，但他却认为决定染色体功能的是蛋白质，在获奖后转而研究染色体蛋白质。
（5）1953年Watson和Crick提出了DNA双螺旋结构模型。
（6）1956年A.Kornbery发现了DNA聚合酶可以在体外复制DNA。
（7）1958年，Crick总结了当时分子生物学的成果，提出了中心法则，即及遗传信息从DNA传到RNA，再传到蛋白质，一旦传递给蛋白质就不再传递。
（8）W.Arber最早发现细菌细胞中存在DNA限制性内切酶。
DNA重组技术的出现。
（9）1981年T.Cech发现四膜虫rRNA前体，能够通过自我剪切切除内含子，表明RNA也具有催化功能称为核酶。
（10）1983年R.Simons和T.Mizuno发现反义RNA，表明RNA具有调节作用。
（11）1986年W.Gilbert提出RNA世界的假说，这对DNA中心的观点是一次有力的冲击。
1987年，阐述了核糖体移码，说明遗传信息的解码也是可以改变的。
生物化学--(王镜岩)精心整理 精要知识点速览
生物化学精要速览（希望对广大生化初学者有助）第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。