苏州大学848生物化学部分真题问题详解汇总情况
考研生物化学重点问答题,内附参考答案
生物化学问答题(一)ELISA的基本原理?答:EILSA主要是基于抗原或抗体能吸附至固相载体的表面并保持其免疫活性,抗原或抗体与酶形成的酶结合物仍保持其免疫活性和酶催化活性的基本原理。
在测定时,把受检标本(测定其中的抗体或抗原)和酶标抗原或抗体按不同的步骤与固相载体表面的抗原或抗体起反应,用洗涤的方法使固相载体上形成的抗原抗体复合物与其它物质分开,最后结合在固相载体上的酶量与标本中受检物质的量有一定的比例,加入酶反应的底物后,底物被酶催化变为有色产物,产物的量与标本中受检物质的量直接相关,根据颜色反应的深浅进行定性或定量分析。
6. ELISA的优点和影响因素?答:ELISA法具有灵敏、特异、简单、快速、稳定及易于自动化操作等特点。
不仅适用于临床标本的检查,而且由于一天之内可以检查几百甚至上千份标本,因此,也适合于血清流行病学调查。
影响结果的主要因素:1.试剂的因素: 不要用无批号的试剂,最好选用与仪器配套的试剂。
更不要使用过期的试剂和混用不同批号的试剂。
2.样本的因素:内源性干扰因素,包括类风湿因子、补体、高浓度的非特异免疫球蛋白、异嗜性抗体、某些自身抗体等。
3.外源性干扰因素:包括标本溶血、标本被细菌污染、标本保存时间过长和标本凝固不全等。
4.操作中的因素; 加样; 温育时间、温度的选择; 洗板; 显色,结果判定列出5种常用蛋白质分离和纯化技术,并说明它们分别根据蛋白质的什么特性?答:(一)根据蛋白质溶解度不同的分离方法蛋白质的盐析:将大量盐加到蛋白质溶液中,高浓度的盐离子(如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力,可夺取蛋白质分子的水化层,使之“失水”,于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。
(二)根据蛋白质分子大小的差别的分离方法1.凝胶过滤法:这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。
柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝胶(Sephadex ged)和琼脂糖凝胶(agarose gel)。
2.透析与超滤:透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。
苏州大学生物化学题库
生物化学试卷1答案一、名词解释:1.α-螺旋为蛋白质的二级结构类型之一。
在α-螺旋中,多肽链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋上升,即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈,氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧,α-螺旋的稳定依靠上下肽之间所形成的氢键维系。
2.Glycolysis: Aanaerobic degradation is universal and ancient central pathway of glucose catabolism. In glycolysis a molecule of glucose is degraded in a series of enzymatic reactions to yield two molecules of pyruvate or lactate. The basic process of glycolysis can be divided into two phase: reactions from glucose to pyruvate and from pyruvate to lactate.3.one carbon unit 一碳单位指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。
4.机体在生命活动过程中不断摄入O2及营养物质,在细胞内进行中间代谢,同时不断排出CO2及代谢废物,这种机体和环境之间不断进行的物质交换即物质代谢。
5.Expression vector:A modified plasmid or virus that carries a gene or cDNA into a suitable host cell and there directs synthesis of the encoded protein. Some expression vectors are designed for screening DNA libraries for a gene of interest; others, for producing large amounts of a protein from its cloned gene.6.核糖体:核糖体由rRNA与核糖体蛋白共同构成,分为大、小两个亚基。
(NEW)江苏大学生命科学研究院《841分子生物学》历年考研真题汇编(含部分答案)
目 录第一部分 江苏大学841分子生物学考研真题2012年江苏大学842分子生物学(A卷)考研真题2011年江苏大学842分子生物学(A卷)考研真题2010年江苏大学842分子生物学考研真题2009年江苏大学842分子生物学考研真题2008年江苏大学433分子生物学考研真题2007年江苏大学433分子生物学考研真题2006年江苏大学分子生物学考研真题2005年江苏大学分子生物学考研真题2004年江苏大学分子生物学考研真题及详解第二部分 江苏大学841分子生物学考研样卷2016年江苏大学841分子生物学考研样卷(A卷)2015年江苏大学841分子生物学考研样卷2014年江苏大学841分子生物学考研样卷2013年江苏大学841分子生物学考研样卷第一部分 江苏大学841分子生物学考研真题2012年江苏大学842分子生物学(A卷)考研真题2011年江苏大学842分子生物学(A卷)考研真题2010年江苏大学842分子生物学考研真题2009年江苏大学842分子生物学考研真题2008年江苏大学433分子生物学考研真题2007年江苏大学433分子生物学考研真题2006年江苏大学分子生物学考研真题2005年江苏大学分子生物学考研真题2004年江苏大学分子生物学考研真题及详解江苏大学2004年硕士研究生入学考试试题考试科目:分子生物学考生注意:答案必须写在答题纸上,写在试题及草稿纸上无效!一、名词解释(每题2分,计30分)1.DNA变性2.DNA复性3.拓扑异构酶:4.端粒5.同源重组6.简并性7.终止密码子8.割裂基因9.基因家族10.mtDNA:11.ctDNA:12.RFLP(restriction length polymorphism)13.RAPD(random amplified polymorphic DNA)14.限制性内切酶:15.点突变:二、简答题(每题10分,计80分)1.细胞的基本功能2.核苷酸由哪3部分组成3.真核生物DNA碱基组成上的异质性主要是由于存在哪3类DNA 重复序列:4.DNA所携带的遗传信息至少包括哪两个方面5.DNA损伤的来源6.转座子有哪些遗传效应7.RNA分子的种类8.细胞要使其蛋白质合成达某种差异,一般由哪两种调控方式三、实验题:(每题20分,计40分)1.成功地提取mRNA,最关键的问题是什么,为什么?2.请写出以发明者命名的3种分子杂交技术,并指出各自的应用范围,同时写出其中一种技术的主要过程江苏大学2004年硕士研究生入学考试试题答案考试科目:考生注意:答案必须写在答题纸上,写在试题及草稿纸上无效!一、名词解释(每题2分,计30分)1.DNA变性:当双螺旋DNA加热至生理温度以上(接近100℃)时,她就失去生理活性,这时DNA双股链间的氢键断裂,最后双股链完全分开并成为无规则线团,这一过程叫做DNA变性。
苏州大学生物化学内部考试试卷及答案20套 考研苏大必看
生物化学试卷1一、名词解释1.α-螺旋:2.Glycolysis3.一碳单位4.物质代谢5.Expression Vector6.核糖体7.ACAT(脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶)8.核苷酸合成的抗代谢物9.转录空泡10.Gluconeogenesis二、填空(每空1分,共21分):1.双螺旋结构稳定的维系横向靠,纵向则靠维持。
2.LDL中的载脂蛋白主要是_______,脂质主要是_______。
3.体内常见的两种环核苷酸是和。
4.σ因子因分子量不同而有不同功能,σ70是辨认__________________的蛋白质,σ32是应答______________而诱导产生的。
5.维生素C可在谷胱甘肽还原酶的作用下使转变为,对维持细胞膜的正常功能十分重要。
6.α-螺旋的主链绕____作有规律的螺旋式上升,走向为____方向,即所谓的____螺旋。
7.1mol葡萄糖氧化生成CO2和H2O时,净生成或molATP。
8.肝细胞参与合成尿素的两个亚细胞部位是和。
9.化学修饰调节最常见的方式是磷酸化,磷酸化可使糖原合成酶活性,磷酸化酶活性。
10.冈崎片段的生成是因为DNA复制中方向和方向不一致。
三、问答(第一题9分,其余每题10分,共49分):1.简述酶的“诱导契合假说”。
2.受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机理何在?3.复制中为什么会出现领头链和随从链?4.简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。
5.何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。
生物化学试卷1答案一、名词解释:1.α-螺旋为蛋白质的二级结构类型之一。
在α-螺旋中,多肽链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋上升,即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈,氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧,α-螺旋的稳定依靠上下肽之间所形成的氢键维系。
2.Glycolysis: Aanaerobic degradation is universal and ancient central pathway of glucose catabolism. In glycolysis a molecule of glucose is degraded in a series of enzymatic reactions to yield two molecules of pyruvate or lactate. The basic process of glycolysis can be divided into two phase: reactions from glucose to pyruvate and from pyruvate to lactate.3.one carbon unit 一碳单位指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。
江苏大学生物化学考研真题与答案
2018大纲简答题:1.有时候别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活,请解释原因。
底物与别构酶的结合,可以促进随后的底物分子与酶的结合,同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合,也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合,因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。
2. 什么是DNA的半保留复制与半不连续复制?1)DNA 的半保留复制:DNA 在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开,然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA 链,这样新合成的子代DNA 分子中一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的2)DNA 的半不连续复制:DNA 的双螺旋结构中的两条链是反向平行的,当复制开始解链时,亲代DNA 分子中一条母链的方向为5'→3',另一条母链的方向为3'→5'。
DNA 聚合酶只能催化5'→3'合成方向。
在以3'→5'方向的母链为模板时,复制合成出一条5'→3'方向的前导链,前导链的前进方向与复制叉的行进方向一致,前导链的合成是连续进行的。
而另一条母链仍以3'→5'方向作为模板,复制合成一条5'→3'方向的随从链,因此随从链合成方向是与复制叉的行进方向相反的。
随从链的合成是不连续进行,先合成许多片段,即冈崎片段。
最后各段再连接成为一条长链。
由于前导链的合成连续进行,而随从链的合成是不连续进行的,所以从总体上看DNA 的复制是半不连续复制。
问答题1.试述真核生物转录后的加工。
①5′端加帽转录产物的5′端通常要装上甲基化的帽子;有的转录产物5′端有多余的顺序,则需切除后再装上帽子。
②3′端加poly(A)尾巴转录产物的3′端通常由poly(A)聚合酶催化加上一段多聚A;有的转录产物的3′端有多余顺序,则需切除后再加上尾巴。
装5′端帽子和3′端尾巴均可能在剪接之前就已完成。
③修饰内部甲基化,主要是在腺嘌呤A6 位点上进行甲基的转移,产生6N-甲基腺嘌呤。
④剪接将mRNA 前体上的居间顺序切除,再将被隔开的蛋白质编码区连接起来。
生物化学综合题
16、试将下列左右两栏的内在联系(即那种中间产物属于哪种代谢途
径)标出
左栏(代谢途径)
右栏(中间产物)
(1)淀粉合成
A. 7-磷酸景天糖
(2)脂肪酸合成
B. 氨酰-tRNA
(3)嘌呤核苷酸合成
C. 乳清酸
- (4) HMP途径
一个大肠杆菌细胞质量等于V.ρ=1.57x10-12x1.2=1.88x10-12g 一个大肠杆菌内β-半乳糖苷酶的质量:1.88x1012x14%x1%=2.63x10-15g 一个大肠杆菌内β-半乳糖苷酶的分子个数: 2.63x10-15/450000 x6.023x1023=3520个
11、试计算1摩尔天冬氨酸经过联合脱氨基、有氧呼吸等彻底氧化后,
大肠杆菌DNA复制过程中需要如下酶类和蛋白质:DNA旋转酶、 DNA连接酶、单链结合蛋白、引物合成酶、DNA聚合酶Ⅲ全酶、 DNA聚合酶Ⅰ和DNA连接酶。 (2)tRNA是运载各种氨基酸的特异工具,mRNA是蛋白质合成 的模板,核糖体是蛋白质合成的场所。
4、简述乙酰辅酶A的来源和去路。 葡萄糖
丙酮酸 某些生酮及生 糖兼生酮氨基酸
乙酸+辅酶A+ATP
乙酰辅酶A+H2O+Ppi+AMP
乙醛酸循环
乙酰辅酶A
柠檬酸
异柠檬酸
草酰乙酸
异柠檬酸裂解酶
琥珀酸
苹果酸合成酶
苹果酸
乙醛酸
乙酰辅酶A
可见,由于乙醛酸循环中有异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶存 在,可以不断地合成二羧酸和三羧酸,作为TCA循环的补充。
葡萄糖 (2)
苏大本科《生物化学》习题集
生物化学习题集糖一、名词解释1、直链淀粉:是由α―D―葡萄糖通过 1,4―糖苷键连接而成的,没有分支的长链多糖分子。
2、支链淀粉:指组成淀粉的D-葡萄糖除由α-1,4 糖苷键连接成糖链外还有α-1,6 糖苷键连接成分支。
3、构型:指一个化合物分子中原子的空间排列。
这种排列的改变会关系到共价键的破坏,但与氢键无关。
例氨基酸的D 型与L 型,单糖的α—型和β—型。
4、蛋白聚糖:由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键相连的化合物,与糖蛋白相比,蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链,即糖胺聚糖,其一定部位上与若干肽链连接,糖含量可超过95%,其总体性质与多糖更相近。
5、糖蛋白:糖与蛋白质之间,以蛋白质为主,其一定部位以共价键与若干糖分子链相连所构成的分子称糖蛋白,其总体性质更接近蛋白质。
二、选择*1、生物化学研究的内容有(ABCD)A 研究生物体的物质组成B 研究生物体的代谢变化及其调节C 研究生物的信息及其传递D 研究生物体内的结构E 研究疾病诊断方法2、直链淀粉的构象是(A)A 螺旋状B 带状C 环状D 折叠状三、判断1、D-型葡萄糖一定具有正旋光性,L-型葡萄糖一定具有负旋光性。
(×)2、所有糖分子中氢和氧原子数之比都是2:1。
(×)#3、人体既能利用 D-型葡萄糖,也能利用 L-型葡萄糖。
(×)4、D-型单糖光学活性不一定都是右旋。
(√)5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。
(√)四、填空1、直链淀粉遇碘呈色,支链淀粉遇碘呈色,糖原与碘作用呈棕红色。
(紫蓝紫红)2、蛋白聚糖是指。
(蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的化合物) 3、糖原、淀粉和纤维素都是由组成的均一多糖。
(葡萄糖)脂类、生物膜的组成与结构一、名词解释1、脂肪与类脂:脂类包括脂肪与类脂两大类。
脂肪就是甘油三酯,是能量储存的主要形式,类脂包括磷脂,糖脂。
固醇类。
是构成生物膜的重要成分。
2、生物膜:细胞的外周膜和内膜系统统称为生物膜。
《苏州大学834分析化学2007-2015年考研真题及答案解析》
苏州大学 2007 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试卷答案解析................................ 52 苏州大学 2008 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试卷答案解析................................ 69 苏州大学 2009 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试卷答案解析................................ 86 苏州大学 2010 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试卷答案解析.............................. 103 苏州大学 2011 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试卷答案解析.............................. 118 苏州大学 2012 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试卷答案解析.............................. 131 苏州大学 2013 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试卷答案解析.............................. 150 苏州大学 2014 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试卷答案解析.............................. 162
C.PhCOCH2Br
D.
《苏州大学分析化学历年考研真题及答案解析》
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4.下列关于有机化合物的红外光谱的描述中,不正确的是: ( )
A.C-H 键中碳原子杂化态的 s 成分越大,C-H 键越强,振动频率也越高
生物化学 期中考试试题及其参考答案
生物化学期中考试试题及其参考答案简答题(每题10分,共10题100分)1.ATP是果糖磷酸激酶的底物,为什么ATP浓度高,反而会抑制果糖磷酸激酶?参考答案:果糖磷酸激酶是EMP途径中限速酶之一,EMP途径是分解代谢,总的效应是放出能量的,ATP浓度高表明细胞内能荷较高,因此抑制果糖磷酸激酶,从而抑制EMP途径。
2.试述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。
参考答案:①糖的有氧氧化过程中,糖酵解形成丙酮酸,然后脱氢脱羧形成乙酰CoA,乙酰CoA与草酰乙酸在柠檬酸作用下进入三羧酸循环。
②糖异生过程中,丙酮酸需要在线粒体中通过丙酮酸羧化酶的作用,形成草酰乙酸,然后通过其他方式转运到细胞质,草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下,形成磷酸烯醇式丙酮酸;从而完成糖酵解中磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶作用下生成丙酮酸的不可以步骤。
3.糖异生过程是否为糖酵解的逆反应?为什么?参考答案:糖酵解途径将葡萄糖降解为丙酮酸,糖异生途径则将丙酮酸转化成葡萄糖,但这两条代谢途径并非简单的逆转。
因为:①糖酵解中由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的三个反应是不可逆的,糖异生中必须利用另外四种酶来绕行这三个能量障碍:以丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶反应绕行丙酮酸激酶反应,以果糖二磷酸酶反应绕行磷酸果糖激酶反应,以葡萄糖-6-磷酸酶反应绕行己糖激酶反应。
②这两条途径的酶系分布也有所不同:糖酵解全部在胞液中进行,糖异生则发生在胞液和线粒体。
4.何谓三羧酸循环?它有何特点和生物学意义?参考答案:三羧酸循环是发生在线粒体基质内、经由一系列脱氢及脱羧反应将乙酰-CoA最终氧化成CO2的单向循环途径。
因循环中首先生成含有三个羧基的柠檬酸而称为三羧酸/柠檬酸循环,亦称为Krebs循环以纪念在阐明该循环中有突出贡献的德国科学家HansKrebs。
特点:反应开始于4C的草酰乙酸与2C的乙酰-CoA缩合成柠檬酸,结束于草酰乙酸的再生成,每轮循环可将一分子乙酸盐彻底氧化成等当量的CO2和H2O,期间四次脱氢生成的3分子NADH和1分子FADH2可经由呼吸链生成10分子ATP。
苏州大学1988年卡宴真题生物化学
1988年生物化学一,选择题1,用茚三酮试剂确定氨基酸是靠它与下面()功能集团起作用。
2,影响酶催化效率的因素是()。
3,在适当条件下,盐酸胍变性球蛋白的可逆性,可证明()。
4,蛋白质中形成肽键平面的原因是()。
5,三个氨基酸(Asp,Leu,Lys)的混合物,经过一个sulphonoted polysturene 阳离子交换树脂粒,用PH5的缓冲液洗脱,洗脱液中氨基酸出现的顺序是()。
6,溶液A的PH为7.0,溶液B的PH为6.0的两个溶液的体积相等,则其H+的含量关()。
7,0.01N醋酸的PH为3.4,0.01N HCl的PH是2,用0.01N NaOH分别去中和15mL的以上醋酸和盐酸,试问需用()NaOH。
8,酶活性的国际单位(I.U.)定义为在30。
C下,将底物转化为产物,在()速度时的酶量。
9,在PH5.0的经DEAE-纤维素柱纯化酶,此酶的比活从2.2U/mg提高到303U/mg,表明()10,10-5毫克分子的乳酸脱氢酶,每秒催化10微克分子丙酮酸的生成,此酶的turnover number 是()。
11,胰凝乳蛋白酶中电荷延迟系统是指()。
12,在整体代谢的调节环节调节中,别构效应可调节()。
13,A因子存在时,一个酶的初速度对底物浓度曲线为S形,而当A因子浓度增高时,此线左移,说明A因子是()。
14,一个酶的Km为3X10-5M,Vmax为转化8000克分子底物/分/克分子酶,底物浓度为3X10-5M时,初速度是()15,在一个2底物-2产物酶反应系统中,对其中一个底物的Km值是()。
16,一氧化碳有毒是因为()。
17,胶原蛋白的特性是()。
18,α螺旋与β折叠的区别()。
19,促进酶分子催化反应的机制是()。
20,酶可以改变()。
21,转化丁二酸根为反丁二烯酸根所需要的酶是()。
22,激素17β-雌二醇发挥效应的位置在()。
23,3'-5'cAMP的性质是()。
苏州大学生物化学题库
苏州大学生物化学题库搏青春无悔真临七无双第一章蛋白质的结构和功能名词解释 1、α-螺旋:α-螺旋为蛋白质的二级结构类型之一。
在α-螺旋中,多肽链围绕中心轴做顺时针方向的螺旋上升,即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈,氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。
α-螺旋的稳定依靠上下肽之间所形成的氢键维系。
2、β-折叠:β-折叠为蛋白质的二级结构类型之一。
在β-折叠中,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,氨基酸残基侧链交替的位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列,其走向可相同,亦可相反。
3、结构域:分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域。
结构域是三级结构层次上的局部折叠区。
4、肽单元:在多肽分子中肽键的6个原子(Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面上,被称为肽单元。
5、变构效应:蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。
具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白,常有四级结构。
以血红蛋白为例,一个氧分子与一个血红素辅基结合,引起亚基构象变化,进而引进相邻亚基结构变化,更易于与氧结合。
6、glutathione(谷胱甘肽):(1)由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
(2)半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团,他是体内重要的还原剂,以保护体内蛋白质或酶分子等中的巯基免遭氧化。
7、肽键:一个氨基酸的α-羟基和另一个氨基酸的α-氨基进行脱水缩合反应,生成的酰胺键称为肽键。
肽键键长为0.132nm,具有一定程度的双键性质。
参与形成肽键的6个原子位于同一平面,即肽单元。
8、分子伴侣:分子伴侣是一类帮主新生多肽链正确折叠的蛋白质。
它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合后松开,如此重复进行可以防止发生错误的聚集,从而使肽链正确折叠。
分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成起重要作用。
9、蛋白质的等电点:在某一pH值溶液中,蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷数目相等,其静电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
生物化学计算题归纳
生物化学计算题归纳1、 计算赖氨酸的+-3NH ε 20%被解离时的溶液pH 。
解答:80% ±Lys 20% -Lys9.941lg 53.10][][lg 3.510][][lg =+=+=+=±-lys lys pKa pH 质子供体质子受体2、计算谷氨酸的COOH -γ三分之二被解离时的溶液pH 。
解答:±Glu -Glu1 26.412lg 25.4][lg =+=+=±-Glu Glu pKa pH3、向1 L 1 mol/L 的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3 mol HCl , 问所得溶液的pH 值是多少?如果加入0.3 mol NaOH 以代替HCl 时,pH 将是多少?解答:(1)1-0.3 0.3 0.371.23.07.0lg 34.2][][lg 1=+=+=+±Gly Gly pKa pH(2)0.7 ±Gly 0..3 -Gly4、计算0.25 mol/L 的组氨酸溶液在pH 6.4时各种离子形式的浓度(mol/L )。
解答: ][][lg 21+++=His His pKa pH 同理得: (6.4 1.82)422[][]6.4 1.82lg 10 3.8010[][]His His His His ++-++=+→==⨯ (6.4 6.0)[][]6.4 6.00lg 10 2.51[][]His His His His ±±-++=+→==(6.49.17)3[][]6.49.17lg 10 1.710[][]His His His His ----±±=+→==⨯25.0][][][][2=+++-±++His His His His设x His =±][解上述方程得: 2641.8710/0.071/0.179/3.0410/His moL LHis moL LHis moL LHis moL L +-+±--=⨯===⨯组氨酸主要以+±His His 和形式存在。
最新生物化学(动态部分)问答题参考答案
2、1分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少分子ATP?并说明计算过程。
1分子软脂酸经β-氧化,则生成8分子乙酰CoA,7分子FADH2和7分子NADH+H+。
1分子乙酰CoA在三羧酸循环中氧化分解,一个乙酰CoA生成12个ATP,所以 12×8=96ATP。
7分子FADH2经呼吸链氧化可生成2×7=14 ATP。
7分子NADH+H+经呼吸链氧化可生成3×7=21ATP。
三者相加,减去消耗掉1个ATP,实得96+14+21-1=130mol/LATP。
所以1分子软脂酸完全氧化,即可生成130分子ATP。
3、简述遗传密码的基本性质。
1)密码子不重叠。
每3个核苷酸为一个单位,组成一个密码子,相互间不重复和交叉。
2)密码子的通用型。
所有的生物都共用一套密码子。
3)密码子的简并性。
除个别氨基酸外,一个氨基酸具有2个以上的密码子,且多是第三位的核苷酸不同。
4)密码子的连续性。
2个密码子之间没有任何核苷酸的间隔,是连续的进行排列的。
5)密码子的摆动性。
密码子与反密码子的配对关系,第一、二碱基的配对是标准的,第三个碱基为非标准配对,这种碱基的配对识别具有一定的摆动性。
简述Chargaff 定则。
在DNA的碱基组成规律为:嘌呤的总数等于嘧啶的总数(A+G=T+C);A+C=G+T;A=T, G=C;DNA分子的碱基组成具有种属的特异性,但不具有组织器官的特异性。
EMP途径在细胞的什么部位进行? 它有何生物学意义?EMP途径在细胞的细胞质中进行。
其生物学意义为:为机体提供能量;是糖分解的有氧分解和无氧分解的共同途径;其中间产物是合成其他物质的原料;为糖异生提供基本的途径。
氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸有哪些主要的去路?氨的去路:在血液中通过丙氨酸,谷氨酰胺的形式进行转运,氨的再利用或储存;直接排出,或转变成尿酸、尿素而排出。
α-酮酸的主要去路:合成氨基酸;氧化生成CO2及水;转变成脂肪和糖。
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概述SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。
答案:(1)聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质,蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。
(2)十二烷基硫酸钠(SDS)可与蛋白质大量结合,结合带来两个后果:①由于SDS是阴离子,故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷,掩盖了它们自身所带电荷的差异;②使它们的形状都变成杆状。
这样,它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。
(3)蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率,相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。
因此,将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中,进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标,以相对应的相对迁移率为横坐标,绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率,即可计算出待测蛋白的相对分子质量。
试述丙酮酸氧化脱羧反应受哪些因素调控?答案:(1)变构调控:丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰CoA和NADH都抑制丙酮酸脱氢酶复合体,乙酰CoA抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2),NADH抑制二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)组分。
(2)化学修饰调控:丙酮酸脱氢酶磷酸化后,酶活性受到抑制,去磷酸化后活性恢复。
(3)丙酮酸脱氢酶(E1)组分受GTP抑制,为AMP所活化。
简述保证DNA复制忠实性的因素及其功能?(1)半保留复制的原则,(2)碱基互补配对的规律,A-T G-C 。
(3)DNA聚合酶I的校对作用,(4)引物的切除,简述真核生物与原核生物转录的不同点。
答案:真核生物的转录在很多方面与原核生物不同,具有某些特殊规律,主要包括:(1)转录单位一般为单基因(单顺反子),而原核生物的转录单位多为多基因(多顺反子);(2)真核生物的三种成熟的RNA分别由三种不同的RNA聚合酶催化合成; (3)在转录的起始阶段,RNA聚合酶必须在特定的转录因子的参与下才能起始转录;(4)组织或时间特异表达的基因转录常与增强子有关,增强子是位于转录起始点上游的远程调控元件,具有增强转录效率的作用;(5)转录调节方式以正调节为主,调节蛋白的种类是转录因子或调节转录因子活性的蛋白因子。
某一肽链中有一段含15圈α-螺旋的结构,问:(1)这段肽链的长度为多少毫微米?含有多少个氨基酸残基?(2)翻译的模板链是何种生物分子?它对应这段α -螺旋片段至少由多少个基本结构单位组成?(3)在合成这段肽链过程中,若以氨基酸为原料,活化阶段至少消耗多少ATP?延长阶段至少消耗多少GTP?答案:(1)肽链长度:15*0.54=8.1nm 氨基酸残基数:15*3.6=54( 个)(2)模板是mRNA分子,对应这段α -螺旋片段的mRNA至少含有162个核苷酸(54*3=162)。
(3)活化阶段消耗ATP数:54*2=108 延长阶段消耗GTP数:54*2=108常用于蛋白质多肽链N端.C端测定的方法有几种?基本原理是什么?(1)N-末端测定A.二硝基氟苯法(FDNB,DNFB):1945年Sanger提出此方法,是他的重要贡献之一.DNP-氨基酸用有机溶剂抽提后,通过层析位置可鉴定它是何种氨基酸.Sanger用此方法测定了胰岛素的N末端分别为甘氨酸及苯丙氨酸.B.氰酸盐法:1963年Stank及Smyth介绍了一种测定N末端的新方法,步骤如下:由于乙酰脲氨基酸不带电荷,因此可用离子交换层析法将它与游离氨基酸分开,分离所得的乙酰脲氨基酸再被盐酸水解,重新生成游离的氨基酸,鉴别此氨基酸即可了解N-末端是何种氨基酸.C.二甲基氨基萘磺酰氯法:1956年Hartley等报告了一种测定N-末端的灵敏方法,采用1-二甲基氨基萘-5-磺酰氯,简称丹磺酰氯.它与游离氨基末端作用,方法类似于Sanger的DNFB法,产物是磺酰胺衍生物.丹磺酰链酸具有强烈的黄色荧光.此法优点为灵敏性较高(比FDNB法提高100倍,样品量小于1毫微克分子)及丹磺酰氨基酸稳定性较高(对酸水解稳定性较DNP氨基酸高),可用纸电泳或聚酰胺薄膜层析鉴定.(2)C-末端分析A.肼解法:这是测定C-末端最常用的方法.将多肽溶于无水肼中,100℃下进行反应,结果羧基末端氨基酸以游离氨基酸状释放,而其余肽链部分与肼生成氨基酸肼.这样羧基末端氨基酸可以采用抽提或离子交换层析的方法将其分出而进行分析.如果羧基末端氨基酸侧链是带有酰胺如天冬酰胺和谷氨酰胺,则肼解时不能产生游离的羧基末端氨基酸.此外肼解时注意避免任何少量的水解,以免释出的氨基酸混淆末端分析.B.羧肽酶水解法:羧肽酶可以专一性地水解羧基末端氨基酸.根据酶解的专一性不同,可区分为羧肽酶A、B和C.应用羧肽酶测定末端时,需要事先进行酶的动力学实验,以便选择合适的酶浓度及反应时间,使释放出的氨基酸主要是C末端氨基酸.8.密码子的简并性和摆动性有何生物学意义?解答:tRNA上的反密码子与mRNA的密码子配对时,密码子的第一位、第二位碱基是严格按照碱基配对原则进行的,而第三位碱基配对则可以不按照碱基配对原则进行,这种现象称为摆动性(wobble)。
详见15.1.1.2。
由于摆动性的存在,合理的解释了密码子的简并性,同时也使基因突变造成的危害程度降至最低。
6.油料作物种子萌发时,脂肪减少糖増加,利用生化机制解释该现象,写出所经历的主要生化反应历程。
解答:油料作物种子萠发时,脂肪减少,糖増加,表明脂肪转化成了糖。
转化途径是:脂肪酸氧化分解成乙酰辅酶A,乙酰辅酶A经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂解酶与苹果酸合成酶催化, 生成草酰乙酸,再经糖异生转化为糖。
6.试比较原核生物与真核生物在蛋白质合成上的差异。
解答:(1)原核生物转录和翻译同步进行,真核生物转录产物要加工后才进行翻译。
(2)原核生物核糖体为70S,由50S与30S两个亚基组成;真核生物核糖体为80S,由60S与40S两个亚基组成。
(3)原核生物的蛋白质合成起始于甲酰甲硫氨酸,需起始因子IF-1、IF-2、IF-3及GTP、Mg2+参加。
真核生物的蛋白质合成起始于甲硫氨酸,起始因子为eIF-1、eIF-2、eIF-3、eIF-4、eIF-5和eIF-6。
(4)原核生物在起始密码上游的SD序列可以与小亚基16S rRNA 3′-末端的序列互补,从而确定起始密码的位置。
真核生物核糖体与mRNA 5′-末端的帽子结构结合之后,通过消耗ATP的扫描机制向3¢端移动来寻找起始密码。
(5)原核生物的延长因子有EF-Ts、EF-Tu和EF-G。
真核生物的延长因子是eEF-1和eEF-2。
(6)肽链合成的终止需要有肽链释放因子。
原核生物释放因子有3种:RF-1、RF-2、RF-3。
RF-1识别终止密码UAA、UAG,RF-2识别终止密码UAA、UGA,RF-3是一种与GTP形成复合体的GTP结合蛋白,它不参与终止密码的识别,但是可促进核糖体与RF-1、RF-2的结合。
在真核生物中,仅1种释放因子eRF,它可以识别3种终止密码。
7.DNA复制的精确性、持续性和协同性是通过怎样的机制实现的?解答:DNA聚合酶Ⅲ具有复杂的亚基结构。
其3′→5′外切酶活性起到校对作用,不对称二聚体相互协调,两个β亚基形成滑动夹子,维持了DNA合成的持续性。
复制叉有多种蛋白质协同作用,使DNA复制的各个环节能够协调进行。
3.什么是诱导契合学说,该学说如何解释酶的专一性?解答:“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补,而是具有一定的柔性,当酶分子与底物分子靠近时,酶受底物分子诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
根据诱导契合学说,经过诱导之后,酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件,酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物,因此酶对底物具有严格的选择性,即酶具有高度专一性。
酶溶解在纯水中,不能为酶催化反应提供最适的pH环境,特别是当反应过程中,pH发生变化时,不能起缓冲作用;在纯水中蛋白质容易变性;酶在纯水溶液中缺乏必需的离子,且对温度变化敏感,所以对酶来说在纯水中容易失活。
解答:由(2)推出N末端为Ala;由(3)推出Val位于N端第四,Arg为第三,而Thr为第二;溴化氰裂解,得出N端第六位是Met,由于第七位是Leu,所以Phe为第八;由(4),第五为Val。
所以八肽为:Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe。
7.有一个X噬菌体突变体的DNA长度是15μm,而正常X噬菌体DNA的长度为17μm,计算突变体DNA中丢失掉多少碱基对?解答:(17–15)×103/0.34 = 5.88 ×103bp8.当一种四肽与FDNB反应后,用5.7mol/LHCl水解得到DNP-Val 及其他3种氨基酸;当这四肽用胰蛋白酶水解时发现两种碎片段;其中一片用LiBH4(下标)还原后再进行酸水解,水解液有氨基乙醇和一种在浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫(红)色产物的氨基酸。
试问这四肽的一级结构是由哪几种氨基酸组成的?解答:(1)四肽与FDNB反应后,用5.7mol/LHCl水解得到DNP- Val,证明N端为Val。
(2)LiBH4还原后再水解,水解液中有氨基乙醇,证明肽的C端为Gly。
(3)水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生紫红色产物的氨基酸,说明此氨基酸为Trp。
说明C端为Gly-Trp…(4)根据胰蛋白酶的专一性,得知N端片段为Val-Arg(Lys)…,以(1)、(2)、(3)结果可知道四肽的顺序:N-Val-Arg(Lys)-Trp-Gly-C。
9.概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。
解答:(1)测定蛋白质中氨基酸组成。
(2)蛋白质的N端和C端的测定。
(3)应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂,各自得到一系列大小不同的肽段。
(4)分离提纯所产生的肽,并测定出它们的序列。
(5)从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。
如果蛋白质含有一条以上的肽链,则需先拆开成单个肽链再按上述原则确定其一级结构。
如是含二硫键的蛋白质,也必须在测定其氨基酸排列顺序前,拆开二硫键,使肽链分开,并确定二硫键的位置。
拆开二硫键可用过甲酸氧化,使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。
13、如何解释酶活性与pH的关系,假如其最大活性在pH=4或者pH=11时,酶活性可能涉及哪些侧链?答:.绝大多数酶的最适宜ph都在7左右,过高过低都会失活,大概能够保持活性的围在5-9,而胃蛋白酶比较特别,它失活的ph为6以上;羧基和氨基,羧基在酸性环境下浓度较大,氨基在碱性环境下浓度较大。