第07章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢
蛋白质降解及-氨基酸代谢
04
蛋白质降解及-氨基酸代谢的调 控
蛋白质降解的调控机制
泛素-蛋白酶体系统
泛素标记蛋白质,引导蛋白质进入蛋白酶体进行降解。
自噬
通过自噬小泡将蛋白质包裹并运送至溶酶体进行降解。
氧化应激
通过氧化应激反应诱导蛋白质降解,维持细胞内环境 稳定。
氨基酸代谢的调控机制
转氨酶
催化氨基酸之间的转换,参与氨基酸的合成与 分解。
Байду номын сангаас
1 2
相互依存
蛋白质降解产生的氨基酸是氨基酸代谢的主要来 源,而氨基酸代谢的状况又影响着蛋白质的降解 速率。
相互调控
蛋白质降解和氨基酸代谢过程中产生的中间产物 可相互转化,并相互调控对方的代谢过程。
3
共同维持机体稳态
蛋白质降解和氨基酸代谢共同参与机体各种生理 功能的调节,对于维持机体稳态具有重要意义。
促进细胞生长和发育
蛋白质降解对于细胞生长和发育过程中特定蛋白质的消除和再利用 具有重要意义。
02
氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成途径 获得,如转氨基作用、脱羧基作用等 。这些途径通常需要特定的酶和营养 物质作为合成原料。
分解
氨基酸通过脱氨基作用被分解,产生相 应的碳骨架和α-酮酸。这些酮酸可以进 一步代谢或用于其他生物合成过程。
统性红斑狼疮等。
氨基酸代谢异常与疾病的关系
肝病
氨基酸代谢异常可能导致肝损伤,如肝性脑病等。
神经系统疾病
氨基酸代谢异常可能导致神经元功能异常,如肌 无力、精神分裂症、抑郁症等。
遗传性疾病
氨基酸代谢异常可能与某些遗传性疾病有关,如 苯丙酮尿症、枫糖尿症等。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢课件
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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
• 蛋白质的酶促降解 • 氨基酸代谢 • 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢的关系 • 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关
联 • 研究展望
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蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节,通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸,以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程,涉及多 种酶和分子的相互作用,研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚,需要进一步深入研究。
在实际应用方面,如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战,需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
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氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位,是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关,是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt
学习目标
◆掌握一些主要的概念:转氨作用,氧化脱氨,联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环),生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位,循环中的各步酶促反应, 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径,特别是与代谢中心途径 (酵解和柠檬酸循环)的关系,以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中,谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶(FAD、FMN) R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶:
(pepsinogen) (pepsin)
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
(secretin)
小肽
胰蛋白酶,糜蛋白酶,弹性蛋白酶
(trypsin) (chymotrypsin) (elastase)
羧肽酶, 氨肽酶 , 二(三)肽酶
(carboxypeptidase)(aminopeptidase) (di,tripeptidase)
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
提问:不同蛋白酶之间功能上可能有 什么区别?
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二 氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH
酶
C O O-
NH4+
脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧
R CO C O O-
α-酮 酸
! L-谷氨酸脱氢酶(专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程)
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问:那种酶作用最重要?
常误认为是L-氧化酶(大多数氨基酸都是L型),但该酶分布不普 遍,活力低(pH=7),作用小。
氨的去路:
高等动物的脑对氨极为敏感,血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用 : 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物(如嘧啶碱) 4. 肾排氨: 中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨,毒性大,不消耗能量。转化为排氨形式越复杂,越安全, 但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断,能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸 供应受阻,某些敏感器
第七章 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢
第七章蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢第一节蛋白质的酶促降解第二节氨基酸的分解与转化第三节氨及氨基酸的生物合成蛋白质的重要性在前面已经论述,蛋白质是一切生命不可缺少的物质,不仅因为蛋白质是构成组织器官的基本成分,而且更重要的是蛋白质是体内代谢必不可少的物质,不能被其他的营养物质所代替,蛋白质本身不断地自我更新,,不断地进行合成与分解。
本章主要介绍蛋白质的分解。
第一节蛋白质的酶促降解一、降解过程蛋白质→胨→肽→氨基酸二、降解酶国际生化协会命名委员会将作用于蛋白质分子中肽键的酶归属于第三大类(水解酶类)第四亚类,该亚类又分二个亚亚类,即蛋白酶和肽酶(按酶的作用特点分类)。
(一)蛋白酶(肽链内切酶)水解肽链内部的肽键胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶、弹性蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶。
(二)肽酶(肽链外切酶)分别从多肽链游离的羧基端或游离的氨基端逐一地将肽链水解成氨基酸(羧肽酶或氨肽酶)1、羧肽酶:又分为A、B两种:羧肽酶A:水解中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。
羧肽酶B:水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末端构成的肽键。
2、氨肽酶:水解氨基末端的肽键。
3、二肽酶:水解二肽→氨基酸注:胃蛋白酶:芳香族aa -NH 2形成的肽键。
胰蛋白酶:Lys 或Arg -COOH 形成的肽键(碱性,高度专一);Pro 抑制水解。
胰凝乳蛋白酶:芳香族aa -COOH 形成的肽键, Leu 、Met 、His 水解速度次之。
Pro 抑制水解。
嗜盐菌蛋白酶:疏水性强的残基(Leu 、Ile 、Phe 、Trp 、Val 、Tyr 、Met );Pro 或Gly 不水解。
溴化氰:Met (高度专一)三、蛋白质降解的意义1、形成新组织:用于新蛋白质的合成,进行新陈代谢(自我更新)。
2、参加其它代谢:进一步降解氧化或转化成他物。
第二节 氨基酸的分解与转化氨基酸在细胞内的代谢途径有多种:1、 经生物合成形成蛋白质。
生物化学 07 第七章 氨基酸代谢
第三节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
一、氨基酸在体中的代谢动态
※外源性氨基酸
从食物吸收而来的氨基酸 ※内源性氨基酸 组织蛋白质降解而来的氨基酸 ※氨基酸代谢库(metabolic pool) 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。这些氨基 酸分布于体内各处,参与代谢。氨基酸代谢库以游离 氨基酸重量计算。
1.胺类的生成 肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸,再经氨基酸脱羧基作 用,产生胺类。 酪胺和由苯丙氨酸脱羧基生成的苯乙胺,进入脑组织可分别经β -羟化而形成β-羟酪胺和苯乙醇胺。它们的化学结构与儿茶酚 胺类似,称为假神经递质。假神经递质增多,可使大脑发生异常 抑制。 2.氨的生成 肠道中的氨主要有两个来源:一是未被吸收的氨基酸在肠道细菌 作用下脱氨基而生成;二是血液中尿素渗人肠道,受肠菌尿素酶 的水解而生成氨,这些氨均可被吸收入血液在肝合成尿素 3.其他有害物质的生成 通过腐败作用还可产生其他有害物质,例如苯酚、吲哚及硫化氢 等。正常情况下,上述有害物质大部分随粪便排出,只有小部分 被吸收,经肝的代谢转变而解毒,故不会发生中毒现象。
(一)体内氨的来源
氨基酸脱氨 胺类脱氨 肾小管上皮 细胞 分泌的氨
氨 NH3
肠道重 吸收的氨
嘌呤、嘧啶 分解的氨
(二)氨的转运 1、丙氨酸-葡萄糖循环的运氨作用
丙氨酸-葡萄糖循环
丙氨酸-葡萄糖循环生理意义
有毒的氨必须以无毒性的方式经血液运输 到肝合成尿素或运至肾以铵盐的形式随尿排出。 以无毒的Ala 形式输出NH3 到 肝 尿素 肌肉中输出Ala 到肝 糖,再为肌肉提供G 饥饿时,肌肉以Ala、 Glu形式输出生糖氨 基酸
营养必需氨基酸
蛋白质酶促降解和氨基酸代谢.
Glu dHE催化的反应
Hale Waihona Puke 谷氨酸脱氢酶广泛存在于动植及微生物体内, 专一性很强,只作用于谷氨酸。 从肝脏中分离的谷氨酸脱氢酶为六聚体,是别 构酶,相对分子质量330kD。
9.2.1.2 转氨基作用 转氨基作用是 -氨基酸和 -酮酸之间的氨基转 移反应。 -氨基酸的氨基在转氨酶催化下转移到 -酮酸 的酮基碳原子上,结果使原来的氨基酸生成 了相应的 - 酮酸,而原来的 - 酮酸则形成了 相应的氨基酸。这种作用称为转氨基作用或 氨基移换作用。催化转氨基作用的酶叫做转 氨酶或氨基移换酶。
9.2.1.3 联合脱氨基作用 氨基酸的转氨作用并不能最终使氨基脱掉。同 时,氧化脱氨作用也不能满足机体脱氨基的 需要。因此一般认为 L- 氨基酸在体内不是直 接氧化脱氨,而是先与 - 酮戊二酸经转氨作 用变为相应的 - 酮酸和谷氨酸,谷氨酸可通 过2种方式氧化脱氨。
①转氨酶——谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用 通过转氨基作用和氧化脱氨基作用偶联进行的 脱氨基作用,所以称为联合脱氨基作用。
26S 蛋白酶体由 20S 蛋白酶体和 19S 调节亚基组 成, 20S 蛋白酶体包含 14 个 型亚基和 14 个 型亚基,构成四个 7 聚体 (7777) 叠成的空 桶状结构,两端的7构成了底物进入和产物 逸出的通道及 19S 调节亚基结合部位,中部 的77具有多种蛋白酶活性 19S调节亚基至 少含有 18 种蛋白组分,在 ATP 存在下与 20S 组成有活性的26S蛋白酶体。
9.2.2 脱羧基作用 9.2.2.1 直接脱羧基作用 氨基酸在脱羧酶作用下,进行脱羧反应生成胺 类化合物。 氨基酸脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内, 以磷酸吡哆醛作为辅酶。
9.2.2.2 羟化脱羧基作用 酪氨酸在酪氨酸酶的催化下可发生羟化作用而 生成3,4-二羟苯丙氨酸,简称多巴(dopa),它 可进一步脱羧生成3,4-二羟苯乙胺,简称多巴 胺(dopamine)。
07-蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢-精品文档
色氨酸(Trp) 蛋氨酸(Met) 亮氨酸(Leu) 缬氨酸(Val) 半胱氨酸(Cys)
•体内能够自行合成,不必由食物供给的氨基
酸就称为非必需氨基酸
蛋白质的营养价值
• 蛋白质的营养价值:取决于必需氨基
酸的数量、种类、量质比
• 蛋白质的互补作用:营养价值较低的
蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以 互相补充而提高营养价值
• 由于食物中的含氮物主要是蛋白质,故可用
氮的摄入量来代表蛋白质的摄入量。
• 体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中,故每
日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡,这种 动态平衡就称为氮平衡
• 氮平衡的类型
• 氮总平衡 • 氮正平衡 • 氮负平衡
蛋白质的生理需要量
•根据计算,正常成人每日最低分解约20 g蛋
多泛肽化蛋白
19S调节亚基
ATP
ATP 20S蛋白酶体
去折叠 水解
26S蛋白酶体
氨基酸的分解与转化 • 氨基酸代谢库: 食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外
源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸 (内源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处参与 代谢,称为氨基酸代谢库
氨基酸代谢库的来源与去路
肝
NH3
尿素
清除
3. 维持体内氨基酸代谢库 4. 防御机制组成部分 5. 蛋白质前体的裂解加工
真核生物中蛋白质的降解途径
• 溶酶体内降解过程
不依赖ATP 利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和
长寿命的细胞内蛋白
• 依赖泛素的降解过程
依赖ATP 降解异常蛋白和短寿命蛋白
大鼠肝脏中某些酶的半存活期
谷类:色氨酸多,赖氨酸少 豆类:色氨酸少,赖氨酸多
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢—蛋白质的酶促降解
二肽酶(dipeptidase)
二肽
2.人体吸收蛋白质的形式
过去认为,蛋白质在消化道酶促水解后,主 要以氨基酸的形式吸收。近年的科学研究结 果表明,人体吸收蛋白质的主要形式不是以 氨基酸的形式吸收的,而是以多肽的形式吸 收的,这是人体吸收蛋白质机制的重大突破。
近30年的研究表明,蛋白质在人体消化中必 须降解成小肽才能被人体吸收和利用。大部 分水解成2~3个氨基酸残基组成的小肽,然 后在小肠中以完整的形式被人体吸收,进入 循环系统,被人体组织利用,或转换合成人 体蛋白,发挥生理作用。
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
多泛肽化蛋白 ATP
去折叠 水解
26S蛋白酶体
(三)蛋白质的消化
食物蛋白胃,胃蛋白酶作用为小肽小肠, 胰蛋白酶、糜蛋白酶作用为更小短肽,肠黏 膜的二肽酶、氨肽酶和胰脏分泌的羧肽酶彻 底水解为各种AA肠壁细胞肝脏血液 组织、细胞。
1.常见蛋白水解酶
此类载体可转运Lys,Arg,转运速率为中性氨基酸 转运速率的10%。
③.酸性氨基酸载体
此类载体可转运Asp,Glu,转运速率与碱性氨基 酸载体差不多。
④.亚氨基酸及甘氨酸载体
此类载体可转运Pro,Hyp,Gly,转运速率最低。
急性胰腺炎(Acute pancteatitis)
胰液分泌到肠内的分泌途径 障碍,蛋白水解酶酶原预先 成熟转变为催化的活性形式, 这些活性水解酶在胰腺细胞 内攻击自身组织,损伤器官, 严重时可致命。严重者死亡 率为20%,有并发症者可达 50%。
2.氨基酸-蛋白质-氨基酸的意义
①排除不正常的蛋白质,避免积累带来 的危害; ②排除过多的酶和调节蛋白,使代谢正 常进行。
第七章.氨基酸代谢
第七章.氨基酸代谢一、教学目标1.了解蛋白质酶促降解过程中各种主要酶的作用。
2.掌握氨基酸分解代谢的一般规律,包括脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和脱羧基作用。
3.掌握氨基酸分解产物氨和酮酸的进一步代谢。
4.了解氨基酸合成代谢的一般过程。
5.对于个别氨基酸的代谢,作为一般内容了解。
二、生化术语1.生物固氮作用(Biological nitrogen fixation):大气中的氮被还原为氨的过程。
生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。
2.脱氨(deamination):在酶的催化下从生物分子(氨基酸或核苷酸分子)中除去氨基的过程。
3.氧化脱氨(oxidative deamination):α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应α-酮酸的过程。
氧化脱氨过程实际上包括脱氢和水解两个步骤。
4.转氨酶(transaminases):也称之氨基转移酶(aminotransferases)。
催化一个α-氨基酸的α-氨基向一个α-酮酸转移的酶。
5.转氨(transamination):一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。
6.乒乓反应(ping-pong reaction):在该反应中,酶结合一个底物并释放出一个产物,留下一个取代酶,然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物,最后酶恢复到它的起始状态。
7.氨基酸的联合脱氨作用(transdeamination): 一般认为氨基酸在体内不是直接氧化脱去氨基,而是采取联合的方式进行。
有以L-谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨和嘌呤核苷酸循环两种方式,后者是氨基酸脱氨的主要的方式。
8.尿素循环(urea cycle):是一个由4步酶促反应组成的可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的代谢循环。
该循环是发生在脊椎动物肝脏中的一个代谢循环9.生糖氨基酸(glucogenic amino acids):那些降解能生成可作为糖异生前体分子,例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
第七蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢PPT课件
生酮氨基酸 2 种 Lys 代谢转变为乙酰乙酸 Leu 代谢转变为乙酰乙酸和乙酰CoA
生糖生酮兼生氨基酸 4 种
Ile 代谢转变为乙酰乙酸和丙酰CoA
Phe 代谢转变为乙酰乙酸和延胡索酸 .
26
Tyr 和 Trp 代谢转变为乙酰乙酸和丙酮酸
3.生成二氧化碳和水 氨基酸碳骨架的代谢去向
.
27
四、氨基酸的脱羧作用(decarboxylation)
N
N
5
N CH2
HC N
10
N5,N10-甲炔四氢叶酸 (N5,N10=CH-FH4)
5
N H HC
O
CH2
N
10
N10-甲酰四氢叶酸 (N10-CHO-FH4)
5
N CH2
H2C N
10
N5,N10-甲烯四氢叶酸 (N5,N10-CH2-FH4)
5
N CH2
CH3HN
10
N5-甲基四氢叶酸 (N5-CH3-FH4)
H N
5
N CH2 CH HN NH 10
N5-亚氨甲基四氢叶酸 (N5-CH=NH-FH4)
: 一碳单位
.
H N
5
N H
CH2
HN
10
四氢叶酸局部
(FH4)
32
一碳基团的来源
一碳基团主要来源于色氨酸、甘氨酸、丝氨酸、组氨酸和蛋 氨酸的代谢
甘氨酸与一碳单位
H2C NH3 COO
甘氨酸
甘氨酸裂解酶
+ FH4
.
6
三、动物体内氨基酸的一般代谢概况
.
7
第三节 氨基酸的一般分解代谢
一、氨基酸的脱氨基作用(deamination)
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第七章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢一、选择题1、生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面那种作用完成的?A、氧化脱氨基B、还原脱氨基C、联合脱氨基D、转氨基2、下列氨基酸中哪一种可以通过转氨作用生成α-酮戊二酸?A、GluB、AlaC、AspD、Ser3、转氨酶的辅酶是A、TPPB、磷酸吡哆醛C、生物素D、核黄素4、以下对L-谷氨酸脱氢酶的描述哪一项是错误的?A、它催化的是氧化脱氨反应B、它的辅酶是NAD+或NADP+C、它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基作用D、它在生物体内活力不强5、下列氨基酸可以作为一碳单位供体的是:A、ProB、SerC、GluD、Thr6、鸟氨酸循环中,尿素生成的氨基来源有)A、鸟氨酸B、精氨酸C、天冬氨酸D、瓜氨酸7、磷酸吡哆醛不参与下面哪个反应?)A、脱羧反应B、消旋反应C、转氨反应D、羧化反应8、L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是A、NAD+B、FADC、FMND、CoA9、血清中的GOT活性异常升高,表明下列哪种器官的细胞损伤?A、心肌细胞B、肝细胞C、肺细胞D、肾细胞10、血清中的GPT活性异常升高,下列哪种器官的细胞损伤?A、心肌细胞B、肝细胞C、肺细胞D、肾细胞二、是非题(在题后括号内打√或×)1、Lys为必需氨基酸,动物和植物都不能合成,但微生物能合成。
2、人体内若缺乏维生素B6和维生素PP,均会引起氨基酸代谢障碍。
3、三羧酸循环、糖酵解和磷酸戊糖途径的一些中间代谢物可以为氨基酸的合成提供前体。
4、生物体内转运一碳单位的载体是生物素。
5、蛋白质的营养价值主要取决于必需氨基酸的种类、含量和比例。
6、很多转氨酶以α-酮戊二酸为氨基受体,而对氨基供体并无严格的专一性。
7、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
8、由精氨酸合成的一氧化氮(NO)是一种重要的信号分子。
三、问答题:1、催化蛋白质降解的酶有哪几类?它们的作用特点如何?2、氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸有哪些主要的去路?3、试述天冬氨酸彻底氧化分解成CO2和H2O的反应历程,并计算产生的ATP的摩尔数。
4、维生素B族中有哪些成员是与氨基酸代谢有关的?请简述之。
5、氨基酸可以合成哪些生物活性物质?*6、当血液中的氨浓度升高时引起高氨血症,出现昏迷现象,清解释可能的原因。
四、名词解释联合脱氨基作用转氨基作用必需氨基酸一碳单位生糖氨基酸生酮氨基酸参考答案一、选择题1.C2.A3.B4.D5.B6.C7.D8.A9.A 10.B二、是非题1.×2.√3. √4.×5.√6. √7.×8.√--第七章氨基酸代谢测试题--一、单项选择题(在备选答案中只有一个是正确的)1.生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为:A.氧化脱氨基B.还原脱氨基C.直接脱氨基D.转氨基E.联合脱氨基2.成人体内氨的最主要代谢去路为:A.合成非必需氨基酸B.合成必需氨基酸C.合成NH4+承尿排出D.合成尿素E.合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等3.转氨酶的辅酶组分含有:A.泛酸B.吡哆醛(或吡哆胺)C.尼克酸D.核黄素E.硫胺素4.GPT(ALT)活性最高的组织是:A.心肌B.脑C.骨骼肌D.肝E.肾5.嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行?A.肝B.肾C.脑D.肌肉E.肺6.嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时,氨基来自:A.天冬氨酸的α-氨基B.氨基甲酰磷酸C.谷氨酸的α-氨基D.谷氨酰胺的酰胺基E.赖氨酸上的氨基7.在尿素合成过程中,下列哪步反应需要ATP?A.鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸B.瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸C.精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸D.精氨酸→鸟氨酸+尿素E.草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸+α-酮戊二酸8.鸟氨酸循环的限速酶是:A.氨基甲酰磷酸合成酶ⅠB.鸟氨酸氨基甲酰转移酶C.精氨酸代琥珀酸合成酶D.精氨酸代琥珀酸裂解酶E.精氨酸酶9.氨中毒的根本原因是:A.肠道吸收氨过量B.氨基酸在体内分解代谢增强C.肾功能衰竭排出障碍D.肝功能损伤,不能合成尿素E.合成谷氨酸酰胺减少10.体内转运一碳单位的载体是:A.叶酸B.维生素B12C.硫胺素D.生物素E.四氢叶酸11.下列哪一种化合物不能由酪氨酸合成?A.甲状腺素B.肾上腺素C.多巴胺D.苯丙氨酸E.黑色素12.下列哪一种氨基酸是生酮兼生糖氨基酸?A.丙氨酸B.苯丙氨酸C.丝氨酸D.羟脯氨酸E.亮氨酸13.鸟氨酸循环中,合成尿素的第二分子氨来源于:A.游离氨B.谷氨酰胺C.天冬酰胺D.天冬氨酸E.氨基甲酰磷酸14.下列中心哪一种物质是体内氨的储存及运输形式?A.谷氨酸B.酪氨酸C.谷氨酰胺D.谷胱甘肽E.天冬酰胺15.白化症是由于先天性缺乏:A.酪氨酸转氨酶B.苯丙氨酸羟化酶C.酪氨酸酶D.尿黑酸氧化酶E.对羟苯丙氨酸氧化酶二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分)1.体内提供一碳单位的氨基酸有:A.甘氨酸B.亮氨酸C.色氨酸D.组氨酸2.生酮氨基酸有:A.酪氨酸B.鸟氨酸C.亮氨酸D.赖氨酸3.组织之间氨的主要运输形式有:A.NH4ClB.尿素C.丙氨酸D.谷氨酰胺4.一碳单位的主要形式有:A.-CH=NHC.-CH2-D.-CH35.直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有:A.鸟氨酸,瓜氨酸,精氨酸B.天冬氨酸C.谷氨酸或谷氨酰胺D.N-乙酰谷氨酸6.血氨(NH3)来自:A.氨基酸氧化脱下的氨B.肠道细菌代谢产生的氨C.含氮化合物分解产生的氨D.转氨基作用生成的氨7.由S-腺苷蛋氨酸提供甲基而生成的物质是:A.肾上腺素B.胆碱C.胸腺嘧啶D.肌酸8.合成活性硫酸根(PAPS)需要:A.酪氨酸B.半胱氨酸C.GTPD.ATP9.苯丙氨酸和酪氨酸代谢缺陷时可能导致:A.白化病B.尿黑酸症C.镰刀弄贫血D.蚕豆黄10.当体内FH4缺乏时,下列哪些物质合成受阻?A.脂肪酸C.嘌呤核苷酸D.RNA和DNA三、填空题1.胰液中的内肽酶类有:_______、_________及________;外肽酶类有:________及___________。
2.蛋白质的腐败作用是肠道细菌本身的代谢过程,有害产物主要有:_________、_________、________、________、________、_________、________等。
3.各种转氨酶均以________或_________为辅酶,它们在反应过程中起氨基传递体的作用。
4.急性肝炎时血清中的_________活性明显升高,心肌梗塞时血清中_________活性明显上升。
此种检查在临床上可用作协助诊断疾病和预后判断的指标之一。
5.氨在血液中主要是以__________及___________两种形式被运输。
6.谷氨酸在谷氨酸脱羧酶作用下,生成_________。
此物质在脑中的含量颇高,为抑制性神经递质。
7.组氨酸在组氨酸脱羧酶催化下生成_________此物质可使血压__________。
8.生成一碳单位的氨基酸为________、________、_______、________。
9.体内含硫氨基酸有________、_________和_______。
10.由酪氨酸可合成_________类激素,它包括________、_________、_________,和_________及_________等的原料。
----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------参考答案一、单选题1.E 2.D 3.B 4.D 5.D 6.A 7.B 8.C9.D 10.E 11.D 12.B 13.D 14.C 15.C二、多选题1.ACD 2.DE 3.CD 4.ABCD 5.AB6.ABC 7.ABD 8.BD 9.AB 10.CD1.胰蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶羧基肽酶氨基肽酶2.胺氨酚吲哚硫化氢甲烷甲基吲哚3.磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺4.GPT GOT5.丙氨酸谷氨酰胺6.γ-氨基丁酸7.组胺降低8.丝氨酸甘氨酸组氨酸色氨酸9.蛋氨酸半胖氨酸胱氨酸10.儿茶酚胺肾上腺素去甲肾上腺素多巴胺甲状腺素黑色素。