蛋白质的三维结构
第5章-蛋白质的三维结构
第5章 蛋白质的三维结构
比较稳定的环状结构
主要存在于球状蛋白分子中 多数处在蛋白质分子的表面
第5章 蛋白质的三维结构
脯氨酸和甘氨酸在β-转角中出现的频率较高。 脯氨酸的亚胺氮形成的肽键有顺反异构体，统计表 明大约6%为顺式构型，多半出现在β-转角中。 非脯氨酸参与形成的肽键中99.95%是反式构型。
★
第5章 蛋白质的三维结构
α螺旋也称3.613－螺旋
Pitch height 0.54 nm
第5章 蛋白质的三维结构
★
影响α-螺旋形成的因素：
第5章 蛋白质的三维结构
α-螺旋是一种稳定的二级结构，因为螺旋内的所有肽键均参与 形成链内氢键，以下几种因素可能破坏α－螺旋：
⑴相邻带有相同电荷的氨基酸残基之间的强静电斥力。如：Lys、 Asp、Glu； ⑵相邻的大的侧链基团之间的空间阻碍。如Val、Ile、Thr； ⑶脯氨酸（Pro），由于其具有环状结构，形成的肽键不能作为氢 键供体，是α－螺旋构象最大破坏者； ⑷ 甘氨酸（Gly），由于其侧链基团是H原子，不能象其他侧链基 团那样制约二面角，也可能成为α-螺旋的不稳定因素。
第5章 蛋白质的三维结构
② -折叠 -pleated sheet:
第5章 蛋白质的三维结构
反平行β-折叠片
Antiparallel -sheet
β-折叠是另一种重复性二级结构单元。
相邻的β-折叠的多肽链（平行或反平行）形成了
β-折叠片。
β-折叠片中相邻肽链的肽键之间形成的氢键垂直
第5章 蛋白质的三维结构
2、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构(Secondary structure) 是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间 结构，但不包括与其他肽段的相互关系 及侧链构象的内容。 二级结构主要由蛋白质折叠产生的氢键 来维系。
生物化学第5章 蛋白质的三维结构
9
α-螺旋
特征: 每隔3.6个AA残基螺旋上升 一 圈，螺距0.54nm; 螺旋体中所有氨基酸残基R 侧链都伸向外侧； 每个氨基酸残基的>N-H与 前 面第三个氨基酸残基的 >C=0形成氢键，肽链上所有 的肽键都参与氢键的形成， 取向几乎都平行于螺旋轴。
原胶原纤维中原胶 分子的排列
一股原胶 原 蛋白 分子
原胶原蛋白分子中的 单链 （左手螺旋）
胶原纤维(collagen fibril)中原胶原蛋白分子的排列19
胶原纤维通过Lys-Lys的交联得到进一步稳定和增强
20
六、 超二级结构和结构域
1.超二级结构（super-secondary structure):
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相 邻的二级结构单元（即α-螺旋、β-折叠片和β-转 角等 ）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空 间上能 辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件 单元，称 超二级结构或模体（motif）或折叠花样 （folding motif)。
类型：αα； β α β ； β β
∆G = ∆H –T ∆S ∆G is change in Gibbs Free Energy. If the ending state
is lower in free energy than the starting state, reaction will proceed spontaneously. ∆H is change in Enthalpy. Enthalpy is the energy from bonds and attractive interactions. Negative ∆H is favorable. (e.g. forming more bonds.) ∆S is change in Entropy. Entropy is disorder. Positive ∆S is favorable. (e.g. increasing the amount of disorder.)
生物化学 第4章 蛋白质蛋白质三维结构
第四章蛋白质的三维结构稳定蛋白质三维结构的作用力一、多肽主链折叠的空间限制从理论上讲，一个多肽主链能有无限多种构象。
从理论上讲个多肽主链能有无限多种构象但是，只有一种或很少几种天然构象，且相当稳定。
但是只有种或很少几种天然构象且相当稳定因为：天然蛋白质主链上的单键并不能自由旋转1、肽链的二面角★只有α碳原子连接的两个键（C α—N 和C α-C ）是单键，能自由旋转。
★扭角:环绕C α—N 键旋转的角度为Φ,环绕C α—C 键旋转的角度称Ψ。
可旋转±180度，一般呈顺时针旋转。
旋转受H.O 基的限制多肽主链的构象可以用每个C 的对原子以及R 基的限制。
多肽主链的构象可以用每个a-C 的一对扭角来描述。
★当Φ(Ψ)旋转键两侧的主链呈顺式时，规定Φ(Ψ)=0°★从Cα沿键轴方向看，顺时针旋转的Φ(Ψ)角为正值，反之为负值。
2、拉氏构象图：可允许的Φ和Ψ值Φ和Ψ同时为0的构象实际不存在二面角（Φ、Ψ）所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。
个相邻肽单位中非键合原间的接有Cα上的R基的大小与带电性影响Φ和Ψ◆拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离（范德华距离），确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐坐标以为纵坐标在坐标图上标出该坐标图称拉氏构象图。
⑴实线封闭区域一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。
的且构象稳定⑵虚线封闭区域是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和般允许距离之间，立体化学允许，但许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。
⑶虚线外区域是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离象都是不允许的此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。
生物化学 第5章蛋白质三维结构
310螺旋
α螺旋
π螺旋
（二）β-折叠片(β-pleated sheet)
• β-折叠片是蛋白质二级结构元件，是两条或两条以 上充分伸展成锯齿状折叠构象的多肽链，侧向聚集， 按肽键的长轴方向平行并列，通过氢键形成折扇状 的结构。
1、-折叠片的结构特征
1) 多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状； 2) 侧链交错位于锯齿状结构的上下方；
酰胺平面与二面角(Φ 、Ψ )
酰胺平面（肽平面）：每个肽单位的六个 原子（Cα －CO－NH－Cα ）都被酰胺键 固定在同一个平面上，该平面称为酰胺平 面（或肽平面）。
四、蛋白质的二级结构
四、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多 肽链主链骨架中若干肽单位各自沿一定的轴盘 旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有 规则的构象。
第五章 蛋白质的三维结构
本章要点
研究蛋白质构象的方法 稳定蛋白质三维结构的作用力 多肽主链折叠的空间限制 蛋白质的二级结构 超二级结构和结构域 蛋白质的三级结构 蛋白质的四级结构
一、研究蛋白质构象的方法
X-射线衍射法
单色的X射线通过蛋白质晶体产 生衍射图，对衍射图中衍射斑点的位 置与强度进行测定和计算，可以确定 晶体的结构。
B．肽链平面充分伸展
C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈
D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm
2、列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？
(E)
A．脯氨酸的存在
B．氨基酸残基的大的支链
C．酸性氨基酸的相邻存在 D．碱性氨基酸的相邻存在
E．以上各项都是
5、其他类型的螺旋
螺旋末端的最后一圈 不稳定，胶原蛋白中存在
名词解释蛋白质的三维结构
名词解释蛋白质的三维结构蛋白质是生物体内最基本的组分之一，也是生命活动的关键参与者。
其在细胞和组织中发挥着重要的结构和功能作用。
蛋白质的功能与其特定的三维结构密切相关。
本文将解释蛋白质的三维结构，并介绍其重要性与研究方法。
蛋白质的三维结构是指其在空间中特定的立体构型。
根据其结构，蛋白质可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质最基本的线性序列，由氨基酸组成。
氨基酸的种类和排列顺序决定了蛋白质的功能和特性。
人体内常见的氨基酸有20种，它们通过共价键连接在一起，形成聚合物链。
蛋白质的一级结构可以通过基因信息推测得出，这个推测的过程叫做基因翻译。
二级结构是蛋白质的局部空间构型，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种呈螺旋状的结构，在其内部，氨基酸残基通过氢键相互连接而形成稳定的结构。
β-折叠是一种平面折叠状的结构，氨基酸残基通过氢键连接在一起，形成折叠的β片。
这些二级结构的形成受到许多因素的影响，如氨基酸的性质、溶剂环境等。
三级结构是蛋白质的整体立体构型。
蛋白质的三级结构由多个二级结构组合而成，通过各种化学键和相互作用保持稳定。
这些化学键和相互作用包括疏水相互作用、电荷相互作用、氢键和二硫键等。
疏水效应是蛋白质三级结构形成的重要因素之一，由于氨基酸的侧链具有不同的亲水性，可以促使蛋白质分子折叠为稳定的立体构型。
四级结构是由多个蛋白质亚单位组成的复合物。
如血红蛋白由四个亚单位组成。
亚单位之间通过非共价键连接在一起，形成一个功能完整的蛋白质结构。
蛋白质的三维结构对于其功能的发挥至关重要。
在特定的立体构型下，蛋白质具备特定的功能。
例如，抗体分子通过其特殊的三维结构与外来抗原结合并清除体内病原体；酶分子通过其特定的三维结构催化生物化学反应，促进代谢过程。
如果蛋白质的三维结构发生改变，其结构和功能都会受到影响，甚至导致疾病的发生。
研究蛋白质的三维结构对于理解生命的本质和疾病的发生机制具有重要意义。
5第五章 蛋白质的三维结构
第5章蛋白质的三维结构§1.8 蛋白质的三维结构蛋白质三维结构由氨基酸序列决定，且符合热力学能量最低要求，与溶剂和环境有关。
①主链基团之间形成氢键。
②暴露在溶剂中（水）的疏水基团最少。
③多肽链与环境水（必须水）形成氢键。
（一）研究蛋白质构象的方法（1）X-射线衍射法：是目前最明确揭示蛋白质大多数原子空间位置的方法，为研究蛋白质三维结构最主要的方法。
步骤为：蛋白质分离、提纯→单晶培养→晶体学初步鉴定→衍生数据收集→结晶解析→结构精修→结构表达。
（2）其他方法：NMR、紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、二维结晶三维重构。
（二）稳定蛋白质三维结构的作用力（1）弱相互作用（或称非共价键，或次级键）1. 氢键2. 疏水作用（熵效应）3. 范德华力4. 离子键（盐键）（2）共价二硫键（三）酰胺平面和二面角（1）酰胺平面（肽平面）：肽键上的四个原子和相连的Cα1和Cα2所在的平面。
（2）两面角：每个氨基酸有三个键参与多肽主链，一个肽键具有双键性质不易旋转，另两个键一个为Cα1与羰基形成的单键，可自由旋转，角度称为ψ，另一个为NH与Cα2形成的单键也可自由旋转，角度称为φ，ψ和φ称为二面角或构象角，原则上可取-1800~+1800之间任意值（实际受立体化学和热力学因素所限制），肽链构象可用两面角ψ和φ来描述，由ψ和φ值可确定多肽主链构象。
（四）二级结构多肽链折叠的规则方式，是能量平衡和熵效应的结果。
主链折叠由氢键维持（主要），疏水基团在分子内，亲水基团在分子表面。
常见的二级结构元件：α-螺旋，β-折叠片，β-转角和无规卷曲。
（1）α-helix：蛋白质含量最丰富的二级结构。
肽链主链围绕中心轴盘绕成螺旋状紧密卷曲的棒状结构，称为α-螺旋。
1.两面角ψ和φ分别在-570和-470附近（φ：从Cα向N看，顺时针旋转为正，逆时针为负；ψ：从Cα向羰基看，顺时针为正，逆时针为负。
）2.每圈螺旋含约3.6个氨基酸残基，由H键封闭的环中原子数为13，此种α-螺旋又称3.613-螺旋，每周螺距为0.54nm，R基均在螺旋外侧。
生物化学(第三版) 第五章 蛋白质的三维结构课后习题详细解答 复习重点
第五章蛋白质的三维结构提要每一种蛋白质至少都有一种构像在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构像称为蛋白质的天然构像。
研究蛋白质构像的主要方法是X射线晶体结构分析。
此外紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振和重氢交换等被用于研究溶液中的蛋白质构像。
稳定蛋白质构像的作用有氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。
此外二硫键在稳定某些蛋白质的构像种也起重要作用。
多肽链折叠成特定的构像受到空间上的许多限制。
就其主链而言，由于肽链是由多个相邻的肽平面构成的，主链上只有α-碳的二平面角Φ和Ψ能自由旋转，但也受到很大限制。
某些Φ和Ψ值是立体化学所允许的，其他值则不被允许。
并因此提出了拉氏构像，它表明蛋白质主链构象在图上所占的位置是很有限的（7.7%-20.3%）。
蛋白质主链的折叠形成由氢键维系的重复性结构称为二级结构。
最常见的二级结构元件有α螺旋、β转角等。
α螺旋是蛋白质中最典型、含量最丰富的二级结构。
α螺旋结构中每个肽平面上的羰氧和酰氨氢都参与氢键的形成，因此这种构象是相当稳定的。
氢键大体上与螺旋轴平行，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，每个残基绕轴旋转100°，螺距为0.54nm。
α-角蛋白是毛、发、甲、蹄中的纤维状蛋白质，它几乎完全由α螺旋构成的多肽链构成。
β折叠片中肽链主链处于较伸展的曲折（锯齿）形式，肽链之间或一条肽链的肽段之间借助氢键彼此连接成片状结构，故称为β折叠片，每条肽链或肽段称为β折叠股或β股。
肽链的走向可以有平行和反平行两种形式。
平行折叠片构象的伸展程度略小于反平行折叠片，它们的重复周期分别为0.65nm和0.70nm。
大多数β折叠股和β折叠片都有右手扭曲的倾向，以缓解侧链之间的空间应力（steric strain）。
蚕丝心蛋白几乎完全由扭曲的反平行β折叠片构成。
胶原蛋白是动物结缔组织中最丰富的结构蛋白，有若干原胶原分子组成。
原胶原是一种右手超螺旋结构，称三股螺旋。
弹性蛋白是结缔组织中另一主要的结构蛋白质。
5 蛋白质的三维结构
α 螺旋 α helix
α螺旋是右手螺旋
3.6AA/圈螺旋 螺距0.54nm 残基的侧链伸向外侧
相邻螺圈之间形成氢键， 氢键的取向与螺旋轴平行 从N末端出发，氢键是由 每个肽基的C=O与其前面第3 个肽基的N－H之间形成的。 由氢键封闭的环是13元环， 因 此 α 螺旋 也 称 为 3.613 － 螺旋。
β 折叠片 β Sheets
• 肽平面和α-碳原子的四面体结构构成了 一种折叠的片状结构 • 骨架更为伸展，呈Z字型 • β折叠片中的每条肽链称为β折叠股或 β股（βstrand） • 多肽链间靠氢键稳定 • R基团从片层中交替伸出
平行和反平行的 β 折叠片
折叠片有两种形式，一种是平行式（parallel），另 一种是反平行式（antiparallel），氢键在股间形成。
βαβ结构，呈右手交叉，肽链从折叠片中开始向一个方向卷绕成 Rossman折叠，α螺旋覆盖在折叠片的一侧，然后改变方向回到折叠片的 中部向相反的方向卷绕再形成Rossman折叠，此时α螺旋覆盖在折叠片的 另一侧。所以也叫双绕平行β折叠片。有时有发夹连接的反平行β折叠股 混杂在平行β折叠股之间，形成混合型β折叠片蛋白质。
3. ββ：就是反平行β折叠片，在球状蛋白质中， 多是由一条多肽链的若干段β折叠股反平行组合而成 ，两个β股间通过一个短回环（发夹）连接起来。 （1）最简单的是β发夹结构(β-hairpin)。 （2）β曲折(β-meander) 是一种常见的超二级结构 ，由多个反平行的β折叠股通过紧凑的β转角连接而 成。
α螺旋的偶极矩
• 每个肽键存在小的电 偶 羰基 O negative 酰胺 H positive • 这些电偶通过氢键连 接，形成沿螺旋伸展 的净电偶 • R基带负电的aa经常 出现在螺旋N末端
蛋白质三维结构
体异构体，这样的异构体是稳定的，并且如果它们 混合在一起是可以一一分离出来的。
构型特点
► 一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。 ► 构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 ► 一般情况下，构型都比较稳定。 ► 一种构型转变另一种构型则要求共价键的断裂、原
► 结构域之间通过铰链（合叶）相连，通过铰链的松紧
（合叶的开合）使其相对运动。
► 大的蛋白质或亚基，由多个结构域缔合而成三级结构 ► 较小蛋白质或亚基来说，结构域和其三级结构是一个意
思，即单结构域（磷酸丙糖异构酶）
► 每个结构域承担一定的生物学能，几个结构
域协同作用，可体现出蛋白质的总体功能。
明显分开的紧密球状结构区域，是多肽链
上在一级结构上是相邻的多个超二级结构
单位通过折叠，彼此聚集在一起，形成结
构紧凑的、在空间上可以明显区分的区域，
且在功能上相对独立的结构。
► 结构域是多肽链的独立折叠单位，一般由100-200个
氨基酸残基构成。 ► 结构域自身紧密装配，但其之间关系相对松懈。
肌钙蛋白
子(基团)间的重排和新共价键的重新形成。
构象(conformation)
► 构型相同的分子中，其原子由于单键的内旋转
(internal totation/torsion)而在空间形成。
► 内旋转角、键长和键角是表征构象的参数。 ► 构象体可相互转化并在一定温度下达到动态平衡，
却无法通过分离得到纯净的成分。
提问：这种氢键与α-螺旋中的氢键有何不同呢？ 不同肽链或同链内相隔残基不是3。
平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结 构，而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。
第5章 蛋白质的三维结构
二．胶原蛋白 胶原是动物体内含量最丰富的结构蛋白， 构成皮肤、骨胳、软骨、肌腱、牙齿的 主要纤维成分。 胶原共有4种，结构相似，都由原胶原构 成。其一级结构中甘氨酸占1/3，脯氨 酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸含量也较高。 赖氨酸可用来结合糖基。
原胶原是一个三股的螺旋杆，是由三股 特殊的左手螺旋构成的右手超螺旋。 这种螺旋的形成是由于大量的脯氨酸和 甘氨酸造成的。羟脯氨酸和羟赖氨酸的 羟基也参与形成氢键，起着稳定这种结 构的作用。
常见的有三种： αα：由两股或三股右手α螺旋彼此缠绕 形成的左手超螺旋，重复距离约为140埃。 由于超螺旋，与独立的α螺旋略有偏差。 βαβ：β折叠之间由α螺旋或无规卷曲连 接。 ββ：由一级结构上连续的反平行β折叠 通过紧凑的β转角连接而成。包括β曲折 和回形拓扑。
（二）结构域 多肽链在二级结构或超二级结构的基础 上形成三级结构的局部折叠区，它是相 对独立的紧密球状实体，这些三维实体 称为结构域。结构域是在三级结构与超 二级结构之间的一个组织层次。一条长 的多肽链，可先折叠成几个相对独立的 结构域，再缔合成三级结构。这在动力 学上比直接折叠更为合理。
第5章 蛋白质的三维结构
第一节 研究蛋白质构象的方法
一.X射线衍射法 二.研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 1.紫外差光谱 2.荧光和荧光偏振 3.圆二色性 4.核磁共振
蛋白质的三维结构，也称空间结构或高级 结构，是指蛋白质分子中原子和基团在三维 空间上的排列、分布及肽链的走向。高级结 构是蛋白质表现其生物功能或活性所必须的， 包括二级secondary structure、三级 tertiary structure和四级结构 quaternary structure 。
蛋白质变性过程中，往往发生下列现象： 1.生物活性丧失 2.一些侧链基团的暴露 3.一些物理化学性质的改变 4.生物化学性质的改变
第5章蛋白质的三维结构(共105张PPT)
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多肽主链形成三维结构的空间限制
拉氏图不仅对蛋白质的构象研究起到了简化作用，对于 判断所得到的蛋白质结构模型的正误也有意义。 实际得到的许多蛋白质的三维结构证实了拉氏图是根本 正确的。
33
5.4 二级结构：多肽链折叠的规那么方式 Secondary structure :The common regular
• 反平行折叠片较稳定，重复单位为0.7 nm， 即每个氨基酸的长度为0.35nm;
α螺旋的偶极矩
α螺旋相当于在N—末端 积累了局部负电荷，在 C—末端积累了局部正电荷
43
Protein Secondary structure
α螺旋的手性
• 蛋白质中的α螺旋几乎
都是右手的 (除胶原蛋白外)。
44
影响α螺旋形成的因素
• 与它的氨基酸组成和序列有极大的关系:
– 侧链R-基团所带的电荷。如多聚赖氨酸， 不能形成；
多数情况下，这些基团分布在球状蛋白质分子的 外表，与水分子作用形成排列有序的水化层，稳 定蛋白质的构象。
16
5.2.5 二硫键 Disulfide bond
Covalent bond between side chains of two cysteine residues
17
Disulfide bond
Bond Energy （kJ/mol）
13－30 4－8 12－20 12－30 210 376.81
21
5.3 多肽主链折叠的空间限制
5.3.1 肽键和肽平面
多肽主链是由-NH-Cα-CO-相连重复排列 形成的。164
肽基〔peptide
蛋白质的三维结构
除了上面这种典型的α-螺旋外，还有一些 不典型的α-螺旋，所以规定了有关螺旋的写 法，用“nS”来表示，n为螺旋上升一圈氨基 酸的残基数。S为氢键封闭环内的原子数，典 型的α-螺旋用3.613表示，非典型的α-螺旋有 3.010， 4.416（π螺旋）等。
影响α-螺旋形成及稳定性的因素
一些侧链基团虽然不参与螺旋，但他们可影 响α-螺旋的稳定性。 1、在多肽链中连续的出现带同种电荷的极 性氨基酸，α-螺旋就不稳定。 2、在多肽链中只要出现pro，α-螺旋就被 中断，产生一个弯曲（bend）或结节 （kink）。 3、肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如 Ile，由于空间位阻，也难以形成α-螺旋。
α-角蛋白的结构特征
β-角蛋白的结构特征
丝心蛋白(fibroin)是反平行β折叠片 以平行方式堆积的多层结构，富含Gly、 Ala、Ser，链间距离0.47nm 。
丝心蛋白质地柔软，抗张强度高但不能拉伸。
胶原蛋白(collagen)
组织中胶原蛋白含量（占蛋白质总量百分比）
组织 骨 跟腱 皮肤 角膜 软骨 韧带 主动脉 胶原蛋白 88.0 86.0 71.9 68.1 46-63 17.0 12-24
结构域(domain)
结构域是球状蛋白质的折叠单位，在 空间上彼此分隔，各自具有部分生物功能 的结构。通常含100～200个氨基酸残基。 一条长的多肽链首先折叠成几个相对独立 的结构域再缔合成三级结构。
结构域是1970年Edelman提出的，它是 指在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往 形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松 散的肽链相连，此球状构象就是结构域。 最常见的结构域约含100～200个氨基 酸残基，少至40个左右，多至400个以上。 结构域是球状蛋白质的折叠单位，多肽 链折叠的最后一步是结构域的缔合。 功能域是球状蛋白质分子中能独立存在的 功能单位，可由一个或多个结构域的组成。
蛋白质三维结构
第四章蛋白质三维结构一、名词解释1.Motif:模体，蛋白质分子中两个或更多相邻的二级结构单元和它们的连接部件组合在一起，彼此相互作用形成的二级结构组合，在多种蛋白质中充当三级结构元件。
模体也称超二级结构（super-secondary structure）或者折叠模式（fold）2.B-turn：B-转角，蛋白质中常见的转折结构，连接反平行B折叠片中两个相邻肽段的末端.3.Domain:域，多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体。
是结构域（structural domain）的简称4.Salting out:盐析，当溶液离子强度足够高（例如饱和或半饱和）时，很多蛋白质从水溶液中沉淀出来的现象5.Dialysis:透析，利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐单糖等分开的一种方法。
6.Solvation layer:溶剂化层，当水围绕一个疏水分子时，氢键的最适合排列使水绕疏水分子形成的一个高度结构化的笼形壳。
7.DIhedral angle:二面角，两个平面相交的角。
在肽的场合，这些平面由多肽主链中的键矢量确定。
8.Peptide plane：肽平面，肽键是一个共振杂化体，肽键具有部分双键性质，不能绕键轴自由旋转，与肽键关联的六个原子构成肽基（peptide group），具有刚性平面性质，称肽平面。
9.Chemical shift:化学位移，核磁共振中由于核的电子环境差别引起外加磁场（Ho）或共振频率（v）离开标准值的移动。
10.Chromophore:发色团，蛋白质或者核酸分子中含有芳香族和杂环族的共轭环系统（这也是蛋白质和核酸具有光吸收能力的原因），这些共轭环称发色团。
11.Ramachandran plot:拉氏构象图，根据非共价键合原子之间的最小接触距离，确定哪些Ca 的成对二面角Φ、Ψ所规定的两个相邻肽基的构想是被允许的，哪些不被允许，并在横坐标Φ对纵坐标Ψ所做的Φ—Ψ图上标出.12.Quaternary structure:四级结构，亚基（具有三级结构的多肽链）的缔合方式或组织方式13.Allosteric effect:别构效应，多亚基蛋白质一般有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子其他部位所产生的影响14.Molecular chaperone:分子伴侣，一类与其他蛋白不稳定构象相结合并使之稳定的蛋白15. Circular dichroism(CD):圆二色性，手性物质对左右圆偏振光的吸收不同，使左右圆偏振光叠合成托圆偏振光的光学效应.16. X-ray diffraction:X射线衍射，X射线经被检物体散射后的衍射波含有物体构造全部信息，可以用数学方法绘出电子密度图，从中构建出分子模型。
第5章 蛋白质的三维结构(共37张PPT)
结构域的结构特点：
➢ 结构域是球状蛋白的独立折叠单位；常见的结构域一般 有100－200氨基酸残基。
➢ 结构域之间常常有一段柔性的肽段相连，形成所谓的铰链区，使 结构域之间可以发生相对移动。
➢ 较小的蛋白质分子或亚基往往是单结构域的，结构域即 三级结构，如：红氧还蛋白、核糖核酸酶、肌红蛋白等； 而较大的球状蛋白三级结构往往由多个结构域缔合而成， 如免疫球蛋白等。
3. 影响α螺旋形成的因素： R侧链和pH对α螺旋的影响 ①大的R基〔如Ile〕造成空间阻碍不能形成α螺旋。
② Pro〔吡咯环，不具有酰胺氢，不能形成链内 氢键〕中止α螺旋。
③ 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸 残基，不能形成稳定的α螺旋，如多聚Lys、 多聚Glu。
总之R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α螺旋的形 成。如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α螺 旋。
六.球状蛋白质与三级结构
三级结构(Tertiary Structure) ：是指多肽链在二 级结构〔超二级结构及结构域〕的根底上，进 一步地盘绕、折叠成具有特定走向的紧密球状 构象。
结构域可以承担一定的生物学功能，几个结构域 协同作用，可表达出蛋白质的总体功能。例如， 脱氢酶类的多肽主链有两个结构域，一个为结 合NAD+结构域，一个是起催化作用的结构域， 两者组合成脱氢酶的脱氢功能区。
结构域间的裂缝，常是活性部位，也是反响物的 出入口，一般情况下，酶的活性部位常位于结 构域之间。
➢ 丝心蛋白是片层结构，即反平行式β-折叠片以平行的方式堆积成多层结 构。链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。
➢ 丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。含大量的Gly、Ala、 Ser，这六肽为：——〔Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala〕——n