2012生物化学复习思考题答案
生物化学练习及思考题问答题参考答案
答：蛋白质分离纯化的一般步骤包括 1．样品前处理、粗分级分离和纯化。根据蛋白质的 性质，蛋白超过滤 2）密度梯度离心：物质大小和密度不同，经密度梯度离心后，每种蛋白质颗粒沉
可逆抑制抑制剂以非共价键与酶结合，造成酶活性的暂时丧失，可用透析等 简单方法除去而使酶活性完全或部分恢复，称为可逆抑制。
可逆抑制作用包括竞争性、非竞争性、反竞争性抑制。如磺胺类药物对二氢 叶酸合成酶的竞争性抑制。
3、写出米氏方程，并说明什么是 Km 值及其意义。 米氏方程：
Vmax [S] V= Km + [S] Km 值本身的含义是：酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 Km 值的意义： ① 不同的酶具有不同 Km 值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km 值只是在固定的底物，一定的温度和 pH 条件下，一定的缓冲体系中测定的，不 同条件下具有不同的 Km 值。 ② Km 值表示酶与底物之间的亲和程度： Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km 值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。 ③、Km 可判断酶专一性和最适底物：Km 值最小的底物为最适底物。 ④、Km 帮助推断某一代谢反应的方向和途径。 ⑤、已知 Km，可计算出某一底物浓度时，其反应速率相当于 Vmax 的百分率。 ⑥、可用来确定测定酶活性时所需的底物浓度。
2、简述酶的作用机理。
（1）酶能够大幅度降低反应的活化能，使反应体系中活化分子数目增加，因此使反应大大 速度加快。 （2）酶之所以能够降低反应活化能，可以用中间产物学说来解释—酶催化反应时，首先与 底物结合，生成不稳定的中间产物 ES，然后 ES 再分解为产物和酶。由于 ES 的形成，改变 了原来的反应途径，使分子内部的化学键有稳定变成活化状态，因此降低了反应的活化能。 （3）酶如何与底物形成 ES，可用诱导契合学说解释。当 E 和 S 接触时，E 在 S 的诱导下， 空间结构发生一定的变化，使活性中心的活性基团重新排列定向，形成更适合与 S 结合的空 间结构，同时 S 也发生相应的变化，经变化后的 E 和 S 相互吻合，形成 ES。
生物化学期末复习题------答案
生物化学（一）复习思考题一、名词解释核酶;全酶;维生素;氨基酸;中心法则;结构域；锌指蛋白;第二信使;α－磷酸甘油穿梭;底物水平磷酸化；呼吸链; G蛋白；波尔效应（Bohr effect）；葡萄糖异生；可立氏循环（Cori cycle）1.全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。
2.维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机化合物。
3.氨基酸：蛋白质的基本结构单元。
4.中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传信息的转录和翻译的过程。
5.结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。
6.锌指蛋白：DNA结合蛋白中2个His,2个Cys结合一个Zn.7.第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。
8.α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
9.底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP.10.呼吸链：电子从NADH到O2的传递所经历的途径形象地被称为电子链，也称呼吸链。
11.G蛋白：是一个界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成.12.波尔效应:增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2.13.葡萄糖异生：指的是以非糖物质作为前体合成葡萄糖的作用。
14.可立氏循环：肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并随着血液进入肝脏细胞，在肝细胞内通过葡萄糖异生途径转变为葡萄糖，又回到血液随血流供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。
2012《生物化学》总复习题
《生物化学》复习思考题题型：（2012）一、名词解释（2×7）=14二、选择题（1×20）=20三、填空题（0.5×30）=16四、判断题（0.5×10）=5五、简答题（3×10）=30六、论述题（8×2）=15一、名词解释：等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示结构域肽键超二级结构盐析两性离子增色效应核酸的变性DNA的熔解温度核酸退火核苷单体酶同工酶酶活性中心酶的比活力酶原多酶复合体生物氧化底物水平磷酸化氧化磷酸化呼吸链高能化合物磷氧比半保留复制冈崎片段端粒复制逆转录DNA损伤遗传密码的摆动性密码子遗传密码的简并性模板链遗传密码编码链酶含量调节操纵子操纵子学说酶活性调节反馈抑制前馈激活二、填空题（共16分，每空0.5分）1．脂肪酸 -氧化时第一次脱氢的受氢体是（），第二次脱氢的受氢体（）。
2．在DNA分子中，G-C含量高时，比重( )，Tm（熔解温度）则( )，分子比较稳定。
3. 细胞内多肽链合成的方向是从()端到()端，而阅读mRNA的方向是从( )端到()端。
4.蛋白质生物合成中，mRNA 起模板作用，tRNA 起( )作用，核糖体起( )作用。
5.解释电子传递氧化磷酸化机制有三种假说，其中( )得到多数人的支持。
6．细胞水平的调节主要通过改变关键酶( )或( )以影响酶的活性，从而对物质代谢进行调节。
7．α—D(+)—与β—D(+)—葡萄糖分子的头部结构不同，它们互称为（）。
8．ATP的生成方式有（）和（）。
9．在DNA复制过程中，（）链的合成是连续的，并且与复制叉的移动方向一致；（）链的合成是不连续的。
10. 自然界中重要的己酮糖有（）、（）。
11．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有（）和（）。
12．稳定蛋白质胶体的因素是（）和（）。
13．球状蛋白质中有（）侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有（）侧链的氨基酸位于分子的内部。
生物化学思考题答案
生物化学思考题答案生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph 称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号 leu lm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
生物化学思考题标准答案
生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=ｔxｔ>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在１3左右时,则全部去质子化。
在这中间的某一pｈ(因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（ｈ3n+chｒcoo-)状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph 称为该氨基酸的等电点,用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振(nmｒ）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(hplｃ）等。
习题1．写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3－１氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(ａlanｉne）ala a亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号ｌeu lm 精氨酸(arginiｎe) arg r 赖氨酸(lｙsine) lys ｋ天冬酰氨（asparagiｎｅs) asn n 甲硫氨酸（蛋氨酸)(methioｎｉne) mｅｔ天冬氨酸(aｓｐaｒｔic aｃｉｄ)asp dａsｎ和／或asp asx b半胱氨酸(cystｅiｎe) cys c谷氨酰氨(glｕtamiｎe) gｌｎq谷氨酸（glutａmic acｉd) ｇlu egln和/或gｌu ｇls z甘氨酸（gｌyｃine) glｙｇ苯丙氨酸(phenyｌalaｎine)pro p 丝氨酸(seｒinｅ） sｅr ｓ苏氨酸(tｈrｅonｉne)tｈr ｔ pheｆ脯氨酸（praｌine)色氨酸(tryｐtophan)tｒp w组氨酸（hiｓtidiｎｅ)his h 酪氨酸（tyroｓiｎe）tｙｒy异亮氨酸(isoleuｃiｎe)ile i缬氨酸(valｉｎe) val ｖ解：ph = ｐkａ + lg20%pka =10.５3(见表3－３，p１33）ｐｈ＝１０.５3+ lg20％＝ 9.８３解:ph=pｋａ+ lg2/3％ｐkａ= 4.２5ph= 4.25 +0.176 = 4.４２64、计算下列物质0．３mol/ｌ溶液的pｈ：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐;(c)等电亮氨酸。
生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学思考题
⽣物化学思考题——追梦⼈倾情整理1、简要写出丙酮酸为底物的五个不同的酶促反应。
2、根据糖代谢与脂类代谢所学知识，如何理解核苷三磷酸化合物在⽣物体的能量代谢中起着重要的作⽤？答：ATP参与糖的分解和脂肪酸的合成；UTP参与多糖的合成；CTP参与磷脂的合成；GTP参与糖异⽣。
3、试从营养物质代谢的⾓度，解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄⼊量？（写出有关的代谢途径及其细胞定位、主要反应、关键酶）因为糖能为脂肪（三脂酰⽢油）的合成提供原料，即糖能转变成脂肪。
（l）葡萄糖在胞液中经糖酵解途径分解⽣成丙酮酸，其关键酶有⼰糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l、丙酮酸激酶。
（2）丙酮酸进⼊线粒体在丙酮酸脱氢酶复合体催化下氧化脱羧成⼄酰CoA，后者与草酰⼄酸在柠檬酸合酶催化下⽣成柠檬酸，再经柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体，在胞液中裂解为⼄酰CoA，后者作为合成脂酸的原料。
（3）胞液中的⼄酰CoA在⼄酰CoA羧化酶催化下⽣成丙⼆酸单酰CoA，再经脂酸合成酶系催化合成软脂酸。
（4）胞液中经糖酵解途径⽣成的磷酸⼆羟丙酮还原成α-磷酸⽢油，后者与脂酰CoA在脂酰转移酶催化下⽣成三脂酰⽢油（脂肪）。
由上可见，摄⼊⼤量糖类物质可转变为脂肪储存于脂肪组织，因此减肥者应减少糖类物质的摄⼊量。
4、为什么说脂肪酸的⽣物合成不是它的β-氧化的简单逆转？5、简述草酰⼄酸在糖代谢中的重要作⽤。
答：草酰⼄酸在葡萄糖的氧化分解及糖异⽣代谢中起着⼗分重要的作⽤。
（1）草酰⼄酸是三羧酸循环中的起始物，糖氧化产⽣的⼄酰CoA必须⾸先与草酰⼄酸缩合成柠檬酸，才能彻底氧化。
（2）草酰⼄酸可作为糖异⽣的原料，经糖异⽣途径异⽣为糖。
（3）草酰⼄酸是丙酮酸，乳酸及⽣糖氨基酸等异⽣为糖时的中间产物，这些物质必须转变成草酰⼄酸后再异⽣为糖。
6、在糖代谢过程中⽣成的丙酮酸可进⼊哪些代谢途径？答：在糖代谢过程中⽣成的丙酮酸具有多条代谢途径（l）在供氧不⾜时，丙酮酸在乳酸脱氢酶催化下，接受NADH＋H+的氢原⼦还原⽣成乳酸。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
2012生物化学习题答案
第二、三章氨基酸与蛋白质二、选择题1. D2.A3.B4.C5.B6.D7.D8.B9.C 10.D 11.B 12.B 13.B 14.A三．问答题：1. 解答：根据CNBr、胰蛋白酶、糜蛋白酶水解该肽的结果，并结合组成及末端分析CNBr： Gly-(Tyr、Ser)-Met (Thr、Lys、Ala)-Gly胰蛋白酶： Gly-(Tyr、Ser、Met、Thr)-Lys Ala-Gly糜蛋白酶： Gly-Tyr (Ser、Met、Thr、Lys、Ala)-Gly根据片段重叠,推测该肽的顺序是:Gly-Tyr-Ser-Met-Thr-Lys-Ala-Gly2．解答：该蛋白质由4个大小相同的亚基（Mr: 60,000）组成，每个亚基则由两个大小不同的肽链借二硫键连接而成。
3. 解答：用凝胶过滤(即分子排阻层析)法先除去分子量为100,000、pI为5.4的蛋白质，余留下来的低分子量的含酶的混合物再用离子交换层析法分离，于是就能获得所需要的纯酶。
第四章酶二、选择题1.C 2 .B 3.D 4.D 5.A 6.C 7.B 8.B三、简答题：1．Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
酶反应速度达到最大反应速度的99％时，[S] = 99K m2．酶的高效率有关的主要因素有：（1）邻近效应与定向作用（2）张力效应和底物形变2（3）通过优先过渡态结合的催化（4）酸碱催化（5 ）共价催化：（6）活性中心部位的疏水环境效应3．比活力=2.8U/5×10-3mg=560U/mg转换数/活性位点=2.8μmol/min÷（5μg/40 000μg/μmol×4）=5600/min=93.3/s4．作1/v~1/s[S]图，可知是竞争性可逆抑制剂。
第五章核酸二、选择题1. C2.A3.D4.A5.C6.A7.B8.C9.A 10.C 11.B 12.D 13.C三．问答题：3、比较蛋白质α螺旋和DNA双螺旋结构中的氢键，包括它在稳定这两种结构中的作用。
生物化学复习思考题
复习思虑题蛋白质的构造与功能1、什么就是标准氨基酸？用于合成蛋白质的 20 种氨基酸称为标准氨基酸 ,它们与其她氨基酸的差别就是都有遗传密码。
20 种氨基酸按构造差别可分为中性氨基酸 ,酸性氨基酸 ,碱性氨基酸三类 ,酸性氨基酸包含谷氨酸、天冬氨酸。
2、简述蛋白质的基本构成蛋白质由 C、H、O 、N 四种基本元素构成 ,此中氮元素含量恒定 ,蛋白质含氮量均匀为16% 。
蛋白质由氨基酸经过肽键连结而成,所以,蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3、简述肽链的基本构造蛋白质的基本构成单位就是氨基酸 ,基本单位氨基酸经过肽键连结。
多肽化学构造为链状 ,所以也称多肽链。
多肽链中存在 2种链 :一就是由 -N-C α-C- 交替构成的长链 ,称为主链 ,也称骨架 ;一就是氨基酸残基的 R基团 ,相对很短 ,称为侧链。
主链有 2 个尾端 ,氨基尾端与羧基尾端。
肽链的两个尾端不一样 ,所以我们说它有方向性 ,其方向性为 N 端到 C端。
4、简述蛋白质的基本构造单位及基本构造单位之间的连结方式蛋白质的基本构造单位就是氨基酸 ,氨基酸之间的连结方式为肽键。
肽键就是蛋白质分子中必定存在的化学键 ,就是蛋白质分子的主要化学键。
5、简述蛋白质的构造(1) 不一样蛋白质在生命活动中起不一样作用 ,根根源因就是它们拥有不一样的分子构造。
蛋白质的分子构造包含共价键构造与空间构造。
共价键构造介绍蛋白质分子中所有共价键的连结关系 ;空间构造描绘构成蛋白质的所有原子的空间排布 ,即蛋白质的构象。
1 种蛋白质在生理条件下只存在此中 1 种或几种构象 ,就是它参加生命活动的构象。
以这类构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
(2)蛋白质的构造往常在四个层次上认识 :一级构造就是蛋白质的基本构造 ,描绘多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连结 ,特别就是肽键与二硫键。
一级构造告诉我们的最重要信息就就是蛋白质多肽链的氨基酸构成及其摆列次序。
二级构造研究在一级构造中相互靠近的氨基酸残基的空间关系 ,即肽链主链的局部构象 ,特别就是那些有规律的周期性构造 ,此中一些特别稳固 ,并且在蛋白质中宽泛存在。
生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1帽子结构（cap）：真核
生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1.帽子结构（Cap）：真核生物mRNA5′－端有m7G5ppp5′Nm2′pNp…的特殊结构，它抗5′～核酸外切酶的降解，与蛋白质合成的正确起始作用有关。
这一特殊结构称为帽子结构。
2. 反义RNA（Anti～sense RNA）：反义RNA是指与有意义链互补，并能通过互补的碱基序列与特定的mRNA相结合，从而抑制或调节其翻译功能的一类RNA。
3. DNA限制性内切酶图谱（DNA restrictionmap）：各种限制性内切酶切点在DNA分子或其片段上的线性排列，称限制性内切酶图谱，或称物理图谱，切点间的距离用碱基对表示。
4. Tm(熔解温度)(Melting temperature)：双链DNA或双链RNA热变性(即解链)时的温度；通常以其物化特性，例如OD260增色效应达1/2 增量时的温度代表Tm值。
5．限制性内切酶：能专一性地识别和切断双键DNA分子上特定的碱基序列内的酯键，使双键DNA产生切口的内切酶。
6. 中心法则（central dogma）：在遗传过程中，DNA一方面进行自我复制，另一方面作为模板合成mRNA。
mRNA又作为模板合成蛋白质。
在某些病毒和少数正常细胞中也能以RNA为模板合成DNA。
可把这些遗传信息的流向归纳为一个式子：此即中心法则。
7. 减色效应(Hypochromic effect)：在变性核酸的复性过程中，其A260光吸收值逐渐降低，最后回复至变性前的水平，这种现象称为减色效应。
8. 信号肽(Signal peptide)：分泌蛋白和膜内在蛋白新生肽的N?末端均含一肽段，其作用是引导正合成的肽链跨过内质网膜，过膜后信号肽被信号肽酶水解掉。
9. 超二级结构(super secondary structure)：①在球状蛋白质分子里，相邻的二级结构常常在三维折叠中互相靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构聚合体，这就是超二级结构。
生物化学思考题(1)
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。
0),在pH 5。
0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。
0；答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。
0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4。
9＜环境pH 6。
0,带负电荷,向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。
0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别?答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
生化各章思考题及答案
生化各章思考题及答案各章思考题及答案一糖类化学糖蛋白中的寡糖链有些什么功能？糖蛋白的种类繁多，功能也十分广泛。
一般来说，糖蛋白的寡糖链可保护其蛋白部分免遭蛋白酶的水解，而延长其生物半衰期。
此外寡糖链还影响蛋白质构象、聚合和溶解性等。
在某些糖蛋白中寡糖链参与蛋白质在细胞内的分拣和运输。
一些属于糖蛋白的酶，其寡糖链结构可影响酶的活性。
许多激素为糖蛋白，其寡糖链的结构与激素的生物活性密切相关。
存在于细胞表面的糖蛋白，其寡糖链还参与蛋白质分子之间的相互识别和结合作用。
二脂类化学试述生物膜的两侧不对称性。
生物膜的不对称性表现在：a)磷脂成分在膜的两侧原产就是不等距的。
b)膜上的糖基（糖蛋白或糖脂）在膜上分布不对称，在哺乳动物质膜都位于膜的外表面。
c)膜蛋白在膜上存有明晰的拓扑学排序。
d)酶原产的不对称性。
e)受体原产的不对称性。
膜的两侧不对称性保证了膜的方向性功能。
三蛋白质化学1某氨基酸溶于ph7的水中，所得氨基酸溶液的ph为6，问此氨基酸的pi是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在液态状态时以两性离子形式存有。
某氨基酸溶ph7的水中，ph从7上升至6，表明该氨基酸熔化于水的过程中释出了质子，为了而因氨基酸达至等电点，只有提些酸，因此氨基酸的等电点大于6。
2一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从10000到100000，随着相对分子质量的增加，亲水残基与疏水残基的比率将会发生什么变化?随着蛋白质相对分子质量的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。
假设这些蛋白质是半径为r的球状蛋白质，由于蛋白质相对分子质量的增加，表面积随r2的增加而增加，体积随r3的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。
3从热力学上考量，一个多肽的片段在什么情况下难构成α-螺旋，就是全然曝露在水的环境中还是全然埋在蛋白质的非极性内部?为什么?当多肽片断全然埋在蛋白质的非极性内部时，难构成氢键，因为在水的环境中，肽键的c＝o和n－h基团能够和水构成氢键，亦能够彼此之间构成氢键，这两种1情况在自由能上没差别。
生化思考题答案
生化思考题答案第一章绪论1.生物分子之间的作用力有哪些？2.分子识别？1、范德华力、氢键、盐键、疏水作用力、芳环堆积作用、卤键都属于次级键（又称分子间弱相互作用2、分子识别是指分子选择性的相互作用，例如抗原与抗原之间、酶与底物之间、激素与受体之间。
分子识别是通过两分子各自的结合部位来实现的。
识别要求：要求两分子各自的结合部位结构互补；要求两个结合部位有相应的基因，相互作用之间能够产生足够的作用力，是两个分子能够结合在一起。
糖链、蛋白质、核酸、脂质之间相互之间都存在分子识别。
第二章糖类化学1.是不是所有的糖都有变旋现象？为什么？2.是否一切糖都是还原糖？什么样的糖是还原糖？3.举出几例重要单糖衍生物及生理作用？ 4．淀粉、糖原组成及结构特点？二者的异同点？5．环糊精的结构特点及应用？ 6.淀粉糊化？淀粉凝沉？变性淀粉？变性淀粉在纺织工业上的应用。
1：不是，糖分子当中必须有游离的醛基和酮基或者游离的半缩醛羟基.所有寡糖都有旋光性，但是并非所有寡糖都有变旋性，蔗糖由于分子中不存在半缩醛羟基，因此不具有变旋性，除二羟基丙酮外，单糖都，是旋光性物质2：不是，糖里面含有醛基和酮基的具有还原性。
单糖都是还原糖3：（1）取代单糖----氨基糖决定血型和细菌的细胞壁；（2）糖醇和糖酸：重要的工业产品；糖苷：多种中药的有效成分，糖醇（常见的有甘露醇和山梨醇）：可防止龋齿的发生，可抑制血糖的发生，；抗坏血酸（山梨醇制造）：可以保护蛋白质中的半胱氨酸。
山梨醇：甜味剂、保湿剂、防冻剂、防腐剂等使用，同时具有多元醇的营养优势，即低热值、低糖、防龋齿等甘露醇：利尿剂，降低颅内压、眼内压及治疗肾药、脱水剂、食糖代用品，无吸湿性，干燥快，化学稳定性好，爽口的甜味，用于麦芽糖、口香糖、年糕等食品的防粘，以及用作一般糕点的防粘粉。
4：淀粉是由许多a-D-葡萄糖分子以糖苷键连接而成，天然淀粉（淀粉粒状存在）有两种类别一种是溶于水的直链淀粉，一种是不溶于水的支链。
生物化学复习思考题.
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学思考题答案
生物化学思考题答案生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号leu lm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
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2012生物化学复习思考题答案生物化学复习思考题一、是非题1. 一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2. 亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3. 肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4. 蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部5. 从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6. 用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7. 变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8. 同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9. 酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10. Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11. 酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶的特性常数12. 核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。
错，C-N连接13. 在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。
错，是A-T对先分开14. 核酸变性时，紫外吸收值明显增加。
对，增色效应15. tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。
错，是互补配对的16. 双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。
对17. 对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。
对，核酸是信息分子18. 降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。
对19. 磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。
错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20. 酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。
对21. 在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。
错，三步22. 糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23. 只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24. 在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
对25. 脱氧核糖核苷在它的糖环3’位置上不带羟基。
错，在2’位置26. 在原核细胞和真核细胞中，染色体DNA都与组蛋白形成复合体。
错，真核细胞是，原核生物的DNA结合蛋白称类组蛋白或非组蛋白。
27. 所有核酸的复制都是由互补碱基的配对指导的。
对28. 因为所有已知的DNA聚合酶都是按5’→3’方向催化DNA的延长，所以必然还有一种未被发现的酶，它能按3’→5’方向催化复制第二股链使之延长。
错29. 由于tRNA的二级结构都很相似，因而它能作为任何氨基酸的载体。
错，氨酰tRNA合成酶的专一性决定了特定氨基酸与特定tRNA结合30. 蛋白质生物合成时，DNA可以作为模板将信息传递给蛋白质。
错，是mRNA31. 第一个获得结晶的酶是脲酶。
对32. 能够对底物分子进行切割的物质，其化学本质都是蛋白质。
错，还有Ribozyme33. 乳糖、蔗糖及麦芽糖都具有还原性，因为它们都含游离的半缩醛羟基。
错蔗糖无34. 饱和脂肪酸熔点低于不饱和脂肪酸。
错，相反35. 天然蛋白质中的氨基酸其结构大多是D—型的。
错，L-型的36. 胆固醇在肝脏中由乙酰—CoA合成，在体内经紫外线照射可以转变为VD2.错，是V D337. 氨基酸最主要的脱氨方式是氧化脱氨。
错，应该是联合脱氨38. 在真核生物中，DNA聚合酶Ⅲ是催化DNA 合成的最主要的酶。
错，是原核生物39. 在劳氏肉瘤病毒中，是以RNA为模板合成DNA的。
对40．糖的有氧氧化仅指的是糖酵解偶联三羧酸循环的糖氧化过程。
错，还有磷酸己糖旁路。
41．羟脯氨酸与羟赖氨酸存在于胶原蛋白中，它们可以由相应的密码子所编码。
错，是合成后加工上去的。
42．第一个被阐明的密码子是苯丙氨酸的密码子。
对43．NAD＋在真核生物DNA的生物合成中可以作为供能物质。
错，原核生物的DNA片断连接才由NAD＋供能44．CoA是属于腺苷酸的衍生物。
对45．从化学本质来说，前列腺素是一种氨基酸的衍生物。
错，脂肪酸的衍生物46．光合作用的所有过程都必须要有光才能进行。
错，光合作用有暗反应，无需光47．糖酵解的主要功能是在缺氧时产生ATP，因此在没有ATP存在时也可以进行。
错，有两步反应需ATP48．糖原合成过程中，葡萄糖的活化形式是UDPG。
对49．任何激素都有细胞膜上的受体和细胞内受体。
错，大多数激素只有一种作用模式50．原核生物的基因是断裂基因。
错，应该是真核生物才是二、问答题1．什么叫生物化学？其重要性及任务是什么？其与生命科学有何关系答：是关于生命的化学，是用化学的理论和方法，阐明生命现象以及生命现象变化规律的一门科学。
它的任务是研究生物体的组成分子是什么？这些生物分子在体内是如何进行变化的（新陈代谢）？以及这些变化与各种生命现象的关系。
生物化学原理与工农业生产以及医药研发密切相关，由生物化学原理而开发的各种新技术如基因工程、蛋白质芯片等已经成功用于与人们日常生活密切相关的各个领域，生物技术已是国民经济中的支柱产业之一。
生命科学有宏观生命科学和微观生命科学两大方向，前者的代表是生态学，而后者的代表是分子生物学。
生物化学是生命科学的基础，尤其是微观生命科学分子生物学的基础。
2．在糖、脂和氨基酸的分子结构中都有所谓α－、β－结构，它们各指的是什么？答：糖中的α－、β－结构是指单糖在引入环状结构后产生的新构型。
脂类中是指脂肪酸结构中碳原子与羧基的相对位置，紧邻羧基的碳原子称为α－碳原子，再过去为β－碳原子。
氨基酸中与脂肪酸类似。
3．试述蛋白质分子一、二、三、四级结构的概念。
答：蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序以及共价连接方式。
蛋白质的二级结构是指多肽主链骨架的有规则的盘曲折叠所形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
基本类型有α螺旋、β折叠等。
蛋白质三级结构是指一条多肽链中所有原子的空间排列，这条多肽链可以是完整的蛋白质分子，也可以是多亚基蛋白的亚基，具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链。
有些蛋白质分子由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链组成，这些多肽链之间通过次级键相互缔合而形成有序排列的空间构象，称为蛋白质的四级结构。
4．就一个能折叠成α－螺旋的多肽片段来说，如果它们暴露在水溶液环境中，或者完全包藏在蛋白质的非极性内部，哪种情况更能形成α－螺旋，为什么？答：后者更能够形成α－螺旋，因为α－螺旋靠链内氢键形成，水是极性分子容易破坏氢键形成。
5．HbC的缺陷是在其β－链的第6位上，此处的Glu残基被Lys残基置换，与HbA比较，HbC的电泳情况如何？病人的红细胞表明很少有镰刀状的证明，为什么？（已知HbA的等电点为6.87）答：镰刀型血红蛋白（HbS）与正常人血红蛋白（HbA）相比较如上图，正常HbA的β链的N 端第六位氨基酸为谷氨酸，在病人HbS中这个位置被缬氨酸所代替。
HbA和HbS都是由两条α链和两条β链组成。
它们的两条α链完全相同，而两条β链中仅N端第6个氨基酸残基发生了上述变异，这样HbS分子表面的负电荷减少，亲水基团成为疏水基团，促使血红蛋白分子不正常聚合，溶解度降低，导致红细胞变形，呈镰刀状，并易于破裂溶血。
而HbC的β链的N端第六位氨基酸为Lys，属于极性氨基酸，不会导致血红蛋白分子不正常聚合而造成溶解度降低红细胞变形而成镰刀状。
在电泳时，HbC比HbA带更多的正电荷，偏向于负极。
6．比较DNA和RNA在化学组成上、大分子结构上和生物学功能上的特点。
答：两类核酸的比较DNA RNA组成嘌呤碱（Purine bases）腺嘌呤(adenine, A)鸟嘌呤(guanine, G)AG嘧啶碱（Pyrimidinebases）胞嘧啶(cytosine, C)胸腺嘧啶(thymine, T)C尿嘧啶(uracil, U) 戊糖D-2-脱氧核糖D-核糖酸磷酸磷酸结构双螺旋结构，碱基互补单链，部分区域碱基互补形成高级结构分布细胞核（染色质部分）细胞器（叶绿体，线粒体）细胞核（核仁）细胞质功能作为大多数生物体遗传信息载体少数生物体中作为遗传信息载体在蛋白质生物合成中起重要作用Ribozyme7．简要明确解释下列名词：（1）卡尔文循环（2）活性中心（3）酶活性（4）反应初速度（5）比活性（6）Km值（7）酶原（8）竞争性抑制（9）同工酶（10）固相酶(11)光反应（12）暗反应（13）光合磷酸化(1) 卡尔文循环：光合作用暗反应的一种，指最初同化CO2产生的产物是三碳化合物3-磷酸甘油酸，所以称为三碳循环，又称Calvin（卡尔文）循环。
（2）活性中心：酶分子中能够结合底物和辅因子，并能催化底物成为产物的几个氨基酸残基区域，它们在一级结构上相距很远，在空间结构上相距很近。
（3）酶活性：酶催化一定化学反应的能力，用化学反应的速度来表示。
（4）反应初速度：反应速度只在最初一段时间内保持恒定，这个恒定的速度称为反应初速度。
（5）比活性：比活力（specific activity）是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
（6）Km值：米氏常数，酶的特性常数，其数值为最大反应速度一半时所对应的底物浓度。
（7）酶原：刚合成出来时没有活性的酶的前体。
（8）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物相似，能够与底物竞争而与酶的活性中心结合，从而使酶的活性降低。
（9）同工酶：它是指催化相同的化学反应而酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织，或存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。
（10）固相酶：又叫不溶酶，是由共价连接到水不溶支持物，如琼脂糖、聚丙烯酰胺上而不破坏活性的一类酶。
(11)光反应：光反应是在光下才能进行的光物理和光化学反应，需光合色素（植物叶绿体中主要有叶绿素和类胡萝卜素）作媒介，是将光能吸收、传递和转化为化学能的过程，它受光强度、光能水平的影响，没有光照不能进行。
光反应包括水的光氧化反应和光合磷酸化。
（12）暗反应：暗反应是利用光反应所产生的化学能，即NADPH的还原能和ATP的水解能，来促进CO2的固定并还原为糖的过程。
这是一个不需要光参加的酶促反应。
包括三碳循环和四碳循环。
（13）光合磷酸化：它是指在光电子传递过程中产生的质子梯度推动了ADP的磷酸化生成ATP。
8．进行酶活力测定时应注意什么？为什么测酶活力时以测初速度为宜，且底物浓度应大大超过酶浓度？答：进行酶活力测定时应注意避免高温高压、强酸强碱等一系列使酶不利的因素，测酶活力时以测初速度为宜，且底物浓度应大大超过酶浓度。
这是因为反应速度只在最初一段时间内保持恒定，随着反应时间的延长，酶反应速度逐渐下降。
引起反应速度下降的原因很多，如底物浓度的降低，酶在一定的pH下部分失活，产物对酶的抑制，产物浓度增加而加速了逆反应的进行等。