分子生物物理1.1
生物物理学和分子生物学
生物物理学和分子生物学是当今最为重要的生物学研究领域。
这两个学科的产生与发展，给我们带来了许多关于生命本质和生命现象本身的深刻认识。
本文将从哲学的角度来探究的意义，以及这两个学科在田野调查和实验室研究中的应用。
一、的意义1.1 生物物理学的意义生物物理学是介于生物学和物理学之间的交叉领域。
生物物理学以物理学的分析和测量手段为基础，探究生命的物理特性和其背后的物理规律。
生物物理学的目标是发现生命的物理基础，揭示生命产生与演化的物理机制，探讨生命在物理学上的本质。
因为生命本身是由分子和细胞等不同物理层次的组成部分构成的，所以生物物理学也涉及到分子科学和细胞生物学等其他学科。
生物物理学意义的探究需要提一下两个重要的生命物理特性：自组装和自组织。
自组装指的是分子和细胞结构通过相互间的化学作用相互组装形成生命结构体。
自组织是指生命体内的结构和功能会随着时间的推移而自我组织和更新。
自组装和自组织是生命现象的两个核心特征，也是生物物理学最基本的两个研究方向。
生物物理学的研究结果不仅有利于生物学进一步深入探究生命的本质，而且在诸多生物医学方面也有重要应用点。
1.2 分子生物学的意义分子生物学是生命科学的一个分支领域，它探究生命现象的分子机制与生命系统的结构、功能和调节机制。
分子生物学的主要研究对象是生物大分子、如DNA、RNA和蛋白质等，这些分子是生命现象的实质或基础，是生物结构和功能的核心。
通过对这些大分子的研究，人们可以理解生物发育、生长、代谢等方面的基本性质，也可以开发新的医疗手段和技术。
分子生物学重要的技术手段包括PCR(聚合酶链反应)、SDS-PAGE(聚丙烯酰胺凝胶电泳)、核磁共振、结构生物学和蛋白质质谱等。
这些技术手段的产生和发展，推动了分子生物学的快速发展。
分子生物学的意义在于从分子水平上透视和理解生化反应、代谢调节及信号转导等生物学过程的微观机制，还可以为细胞和遗传学、药物研发等提供理论和实践支持。
课外百科物理分子生物学的知识点
课外百科物理分子生物学的知识点物理分子生物学（Biophysics）是物理学和生物学的交叉学科，研究生物系统中分子的结构、功能和相互作用，以物理学的方法和原理解释和探索生物学现象和过程。
以下是关于物理分子生物学的一些知识点。
1. 生物大分子结构：生物体内的许多分子是巨大的，如DNA、蛋白质和多糖等。
物理分子生物学通过研究这些分子的结构和构象，揭示了它们的功能。
2. 蛋白质结构：物理分子生物学运用X射线晶体学和核磁共振等技术，解析了多种蛋白质的三维结构。
这些结构揭示了蛋白质的功能机制，有助于药物设计和疾病治疗。
3. 生物膜：细胞膜是生物体内重要的功能结构，其中的脂质双层和蛋白质参与了许多重要的生物过程。
物理分子生物学研究膜的结构和动力学，揭示了它们对物质传输和信号传导的作用。
4. 生物分子相互作用：生物体内的许多生物分子之间相互作用，如蛋白质与DNA的相互作用、酶与底物的结合等。
物理分子生物学通过分子模拟和动力学模拟等方法，研究这些相互作用的机制和动力学。
5. 生物分子的运动：物理分子生物学研究分子在细胞中的运动和扩散等现象。
通过使用荧光标记和显微镜技术，可以实时观察到分子在细胞内的运动路径和速度等信息。
6. 生物体内的力学：物理分子生物学研究生物体内的力学现象，包括细胞力学性质、细胞内力传递和细胞迁移等。
这些研究有助于理解生物体内组织的机械稳定性和生物力学过程。
7. 生物体内的电力学：物理分子生物学研究细胞膜内外的电势差和离子流动等现象。
这些研究揭示了细胞电生理过程和离子通道的功能。
8. 药物和生物分子相互作用：物理分子生物学还研究药物和生物分子之间的相互作用。
通过研究药物分子和受体结合的力学和热力学性质，可以设计更有效的药物。
9. 生物大分子的折叠和组装：物理分子生物学研究生物大分子的折叠和组装过程。
折叠过程的研究有助于理解蛋白质的折叠动力学和折叠失调与疾病之间的关系。
10. 生物分子的自组装：物理分子生物学研究分子自组装和机械性能。
[工学]第三章分子物理学ppt课件
![[工学]第三章分子物理学ppt课件](https://img.taocdn.com/s3/m/83d3282708a1284ac85043e0.png)
高级结构或 空间构象
32
一级结构 二级结构 三级结构
四级结构
33
一、蛋白质的一级结构
定义： 蛋白质的一级结构指多
肽链中氨基酸的排列顺序 。 主要化学键：肽键
二硫键的位置属于一级 结构研究范畴。
34
一级结构是蛋白质空间构象和特异 生物学功能的基础。从肽链的一级结构 可以预测蛋白质的二级结构。在这个基 础上三级结构的预测，有相当的难度。
1）作为生物催化剂 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
14
二蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein 蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含 有I。
21 30
胰岛素的一级结构
35
二、蛋白质的二级结构
定义： 蛋白质分子中某一 段肽链的局部空间结构 ，即该段肽链主链骨架 原子的相对空间位置， 并不涉及氨基酸残基侧 链的构象 。
稳定因素： 氢键
36
（一）肽单元 (peptide unit) 参与组成肽键的6个原子(Cα1、C、O
、N、H、Cα2)位于同一平面，又叫酰胺平 面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结 构单位。
即使极为简单的大肠杆菌（其体积约为2×10-12cm3)，也 含有3000多种蛋白质，1000多种核酸，还有1000多种其他 生物大分子和低分子的有机化合物。
生物大分子是生物大分子是一切生命形 式的基础切生命形式的基础。
5
三、在这样种类复杂，形态万千的生物体系中，人们必 须寻求生命状态的基本逻辑原理，这就是：
教科版九年级物理上册教案：1.1分子动理论
教科版九年级物理上册教案：1.1分子动理论我的教案设计意图是以学生的生活经验为基础，引导学生通过观察、实验和思考，理解分子动理论的基本概念，培养学生的物理思维能力。
整个活动的目的是让学生了解分子动理论的基本内容，知道分子的运动规律和分子的相互作用。
教学目标是让学生了解分子动理论的基本概念，包括分子的无规则运动、分子的碰撞和分子的扩散。
同时，我还希望学生能够通过观察和实验，培养自己的观察能力和实验能力。
在教学难点和重点上，我将其设定为分子的无规则运动和分子的扩散。
这两个概念比较抽象，需要学生通过实验和观察，才能更好地理解和掌握。
为了进行这节课的教学，我准备了一些教具和学具，包括显微镜、分子的模型、分子的视频和一些实验器材。
在活动的重难点上，我会重点讲解分子的无规则运动和分子的扩散。
对于这两个难点，我会通过实验和观察，让学生更好地理解和掌握。
在课后反思和拓展延伸上，我会让学生写一篇关于分子动理论的短文，通过写作，让学生更好地理解和掌握分子动理论的基本概念。
同时，我还会让学生进行一些拓展延伸的阅读，通过阅读，让学生更深入地了解分子动理论的内容。
通过这样的教学设计，我希望能够让学生更好地理解和掌握分子动理论的基本概念，同时也能够培养学生的观察能力和实验能力。
重点和难点解析：在本次教案设计中，我将重点和难点设定为分子的无规则运动和分子的扩散。
这两个概念是分子动理论的基本内容，但也是学生理解和掌握较为困难的部分。
分子的无规则运动是一个微观现象，它无法直接被肉眼观察到。
因此，我需要通过模型的演示和实验的观察，让学生能够直观地理解分子的运动状态。
我会使用分子的模型，向学生展示分子的基本特征和运动方式。
通过观察模型，学生可以初步了解分子的无规则运动。
然后，我会进行实验，让学生亲自观察分子的运动。
我会准备一些实验器材，如显微镜和分子的视频，让学生通过观察和实验，更加直观地了解分子的无规则运动。
在实验过程中，我会引导学生注意观察分子的运动轨迹和速度，通过观察，学生可以更深入地理解分子的运动规律。
教科初中物理九上《1.1 分子动理论》PPT课件
1.分子动理论 (3)把磨得很光的铅块和金块紧压在一起，在室温下放置 5 年后再 将它们切开，可以看到它们互相渗入约 1 毫米深。
图 1－1－5
1.分子动理论
思考： 问题1：由此实验可得到结论：固体分子_在__不__停__地_运__动____。 问题2：综合以上实验可得：一切物体的分子都在 _永__不__停_息__地__做__无__规_则__运__动________。 问题3：组成物体的分子在不停地做__无_规__则__运__动_____ 。由 于分__子______ 运动，不同的物质在相互接触时，彼此进入对方 _________的现象，叫做扩散。
在17世纪和18世纪期间,人们开始 认识到热现象是则物质内部大量微粒 的运动引起的,这种认识逐渐发展成为 一种科学理论------分子动理论.到19 世纪建立了能量的概念,人们又逐渐认 识到与热现象相联系的能量------内 能.利用分子动理论和内能的观点,可 以解释很多热现象.
一、物体是由大量的分子组成
引力和斥力均趋于零.
小结： 分子动理论的基本内容： 1.物质是由分子组成的; 2.分子在不停的做无规则运动； 3.分子之间存在着相互的作用力.
练习巩固
填空题
1、分子动理论的内容是：
（1）物质是由（ 分子 ）组成的； （2）一切物体的分子都在（ 不停地做无规则的运动）； （3）分子之间存在着相互（引力和斥力 ）。 2、不同的物质在（ 互相接触 ）时，彼此（ 进入对方 ） 的现象叫做扩散。扩散现象说明（ 一切物体的分子都在
猜想：分子之间可能有引力
实验：活动4，观察棉线的变化
思考：是什么力把棉线拉到了另一侧？
结论：分子之间存在引力。
生活中的物理：打气筒在打 气时，开始时比较好压缩， 这说明了什么？越往后来， 情况发生了什么变化？这又 说明了什么？
教科版物理九年级上册-教科版九上课件：1.1分子动理论
D.长期堆煤的水泥地上，地面变成了黑色
C 2.下列事例,不能用来说明分子运动的是 (
)
A.洒了水的地面会变干
B.炒莱时加点盐,菜就有了咸味
C.扫地时,灰尘飞扬
D.打开花露水瓶,满屋香味
分子动理论的基本内容： 1.物体是由大量分子组成的; 2.分子都在不停地做无规则的运动； 3.分子间存在着引力和斥力.
缩固体和液体很困难？ ☆ 分子之间存在斥力
要点：当分子间的距离很小时，作用
力表现为 斥力，当分子间的距离稍
大时，作用力表现为
。引力
分子间存在相互作用力
当两个分子处于平衡位置时, 引力等于斥力.
当两个分子间的距离小于平衡位置间距离时,斥 力大于引力，对外表现为斥力.
当两个分子间的距离大于平衡位置间距离时,斥 力小于引力，对外表现为引力.
气体之间扩散最快，固体之间扩散最慢。
思考：你能否使扩散速度由慢变 快么？分子扩散快慢跟什么因素 有关？
三、分子之间存在着相互作用力
问题1：既然分子在运动，那么固体和液 体中的分子为什么不会飞散开，而总是聚 合在一起，保持一定的体积呢？ ☆ 分子之间存在引力
问题2： 既然分子之间有间隙，为什么压
当两个分子间的距离大于分子直径十倍以上时,
引力和斥力均趋于零.
பைடு நூலகம்
分子动理论
物体是由大 量分子组成的
分子都在不 分子间存在 停地做无规则 着引力和斥力
的运动
练一练
1.下列现象中不是扩散现象的是
（A ）
A.洒水车将水喷洒在地面上
B.卫生球放在箱子里，过几天箱子中充满樟脑味
C.一滴红墨水落在清水中，最后杯中的水呈红色
一、物体是由大量分子组成的
分子生物物理
分子生物物理分子生物物理是介于分生物学、生物化学和生物物理学之间的边缘性学科, 其中心内容是在三维水平研究生物大分子的结构及其与生物功能的关系。
尽管生命现象绚丽多彩, 生命机体千差万别, 但它们具有共同的物质基础一一以蛋白质包括酶和核酸为主要内容的生物大分子。
现在知道, 与非生命物质比较, 以蛋白质和核酸为代表的生物大分子在结构上的一个重要特点, 就是其特定的三维结构空间结构对其功能具有极大的重要性。
可以说, 没有特征的空间结构就没有复杂的蛋白质和核酸的生物功能。
因此, 要了解各种生物学过程, 深人探讨生命活动的本质规律及其实际应用, 对生物大分子三维结构的认识极为重要。
事实上, 作为现代生物学主流的分子生物学的发生和发展与生物大分子三维结构研究的进展几乎是相伴而行的。
研究和发展测定生物大分子三维结构的各种方法和技术, 完整、精确、实时动态地测定各种重要生物大分子的三维结构, 在三维水平上研究蛋白质、核酸等重要生物大分子的结构与功能的关系, 以探讨各种重要生命活动的本质及其在生物技术发展中的可能应用, 所有这些构成了分子生物物理研究的主要内容。
本文主要就这一分支学科的一些前沿领域的现状及近期发展趋势, 作一介绍。
一、生物大分子的晶体结构研究三维水平的生物大分子的结构及其与生物功能的关系是分于生物物理的中心研究内容,因此, 完整、精确、实时(动态)测定生物大分子的三维结构是这一研究范畴的主要基础, 过去、现在和可见的将来都处于优先发展的地位迄今, 生物大分子完整和精确三维结构信息的主要来源仍然是以X射线衍射技术为中心的晶体结构分析.自从1960年首次测定抹香鲸肌红蛋白的晶体结构以来, 以多对同晶置换法为中心, 生物大分子晶体结构测定方法和技术经历了完善、成熟和广泛应用的发展阶段, 目前已经成为分子生物学和生物化学中一项不可或缺的强有力常规研究武器.已有一批蛋白质和核酸的晶体结构测定出来, 使一些重要生命现象的分子机理得到阐明, 一些研究领域如酶学受到重大影响, 并构成第二代遗传工程—蛋白质工程诞生和发展的重要基础截止。
第一章分子生物物理学
一、分子生物物理学的物理基础
(一)生物学与物理学的关系
1.近代生物学的研究已向微观分子水平的 精确定量方面发展,使生物学和物理学之 间的渗透和结合成为事实. 2.生命是复杂分子系统内部发生的物理过 程和化学过程的一种特殊表现. 3.分子生物学近年来所取得的突破性进展 与物理学技术的进步有着密切的关系.
吉布斯自由能:又叫吉布斯函数，是热力学中一个重要的
参量，常用 G 表示，它的定义是：
G = U − TS + pV = H − TS
( U 系统的内能，T 温度，S 熵，p 压强，V 体积，H 焓) 吉布斯自由能的物理含义:是在等温等压过程中，除体积变 化所做的功以外，从系统所能获得的最大功。换句话说， 在等温等压过程中，除体积变化所做的功以外，系统对外 界所做的功只能等于或者小于吉布斯自由能的减小。 在等温等压过程前后，吉布斯自由能不可能增加。如 果发生的是不可逆过程，反应总是朝着吉布斯自由能减少 的方向进行。 它是一个广延量，单位摩尔物质的吉布斯自由能是化学势
力学、分子动力学计算）进行结构预测。该类方法假设折叠后的
蛋白质取能量最低的构象。 另一类是统计方法。该类方法对已知结构的蛋白质进行统计
分析，建立序列到结构的映射模型，进而根据映射模型对未知结
构的蛋白质直接从氨基酸序列预测结构 。这一类方法包括经验 性方法、结构规律提取方法、同源模建方法等。目前，唯一可行 的蛋白质三维结构预测方法是同源模建（Homology Modeling）。
熵公式:
dS= diS + deS
孤立体系的熵：deS=0； ∴ dS=diS≥0 开放体系的熵： dS=0; diS≥0 ∴deS ≤0 注:
deS:为体系和外界环境间进行的物质和能量交流 而引起的熵变,即熵流.
教科初中物理九上《1.1 分子动理论》word教案 (3)
分子动理论观察下列图片。
图1－1－2(a)早在春秋战国时期，墨子就提出物体不断分割到最小的一点，成为“端”(b)2500年前，古希腊学者德谟克利特认为“世界由无数很小的不可再分的粒子组成”(c)1811年，意大利科学家阿伏伽德罗提出分子概念，认为分子是保持物质化学性质的最小微粒(d)今天，通过电子显微镜，科学家不仅可以清晰地看到物质的分子，还能看到分子的更微小结构思考：问题1：物质是由大量的__分子__组成的。
问题2：分子的直径大约只有__10－10__m。
学点 2分子在不停地做无规则运动(1)如图1－1－3所示，在下面的广口瓶中充满了密度较大的红棕色的二氧化氮气体，在上方广口瓶中充满了密度较小的透明无色的空气，撤去玻璃板后，注意观察上、下两个广口瓶中气体的颜色变化。
图1－1－3思考：问题1：下方广口瓶中气体的颜色变__浅__，说明：__上方广口瓶中的空气分子进入了下方的广口瓶中__。
问题2：上方广口瓶中气体的颜色变__深__，说明：__下方广口瓶中的二氧化氮气体分子进入了上方的广口瓶中__。
结论：气体的分子在__不停地做无规则运动__。
(2)如图1－1－4所示，在硫酸铜溶液中注入水静置，隔一段时间后观察现象。
图1－1－4思考：问题1：水和硫酸铜溶液的分界面变__模糊__，说明了__水和硫酸铜的分子彼此进入了对方__。
问题2：水颜色变__深__，说明了__硫酸铜分子进入了上方的水中__。
问题3：硫酸铜溶液颜色变__浅__，说明了__水分子运动到了下方的硫酸铜溶液中__。
结论：液体分子在__不停地运动__ 。
(3)把磨得很光的铅块和金块紧压在一起，在室温下放置5年后再将它们切开，可以看到它们互相渗入约1毫米深。
图1－1－5思考：问题1：由此实验可得到结论：固体分子__在不停地运动__。
问题2：综合以上实验可得：一切物体的分子都在__永不停息地做无规则运动__。
问题3：组成物体的分子在不停地做__无规则运动__ 。
教科初中物理九上《1.1 分子动理论》word教案 (1)
堆煤炭的墙角墙内有黑色的物质等
由于分子运动，两种物质相互渗透的现象
分子在运动
分子间有空隙
觉得不可能做到
根据生活经验：铁块不容易捏小，说明分子间应该有一些作用。
分子有引力
铁块不容易拉长、有空气的注射器前端堵住不容易拉活塞、露珠呈现圆形等
也有斥力
分子动理论的三点内容
作业
展示酒精和水的混合后的变化。
展示一块铁，问：既然分子是运动的且分子间有空隙，那么谁能将铁块捏小或拉大一些？为什么铁块分子没有跑掉而还是保持了原有形状？
视频展示：切割后的铅块紧压在一起后能悬挂钩码（这个现象能说明分子间的什么作用）
还有哪些事例也能说明分子间有引力呢？
演示：分子力演示器
有空气的注射器前端堵住不容易拉活塞，容易推活塞吗？说明什么呢？
授课时间
课时
1
课型
讲授课
教
学
目
标
知识与技能
①知道物质是由分子构成的，分子在不停地做无规则运动；知道分子的体积和质量都非常小，一般物体含有的分子数非常多。
②了解扩散现象的重要意义，能识别扩散现象，并会解释扩散现象。
③知道分子间存在相互作用的引力和斥力；并知道一些分子间相互作用力的事例。生活和自然界中的一些现象与扩散现象联系起来。学会从观察实验、分析宏观现象出发，通过推理探索微观世界的方法。
讲述：二氧化氮的密度大于空气密度，为什么会在上面的瓶中也发现有二氧化氮的气体呢？
二氧化氮气体运动有没有规律？
在此我们发现气体分子会运动，会出现进入相互渗透的现象。在生活中你们发现有类似的渗透现象吗？
气体有渗透现象，那么液体和固体是不是也有这些现象呢？
讲台上有一些器材，谁来帮我演示一下液体的这种现象？
分子生物物理知识点
分子生物物理知识点分子生物物理学是研究生物分子结构、功能和相互作用的学科，涉及到了生命的基本单位——分子层面的各种物理过程。
在近年来的科学研究中，分子生物物理学越来越受到重视，其知识点也逐渐被揭示和探索。
本文将就分子生物物理学的一些重要知识点进行介绍和讨论。
1. DNA结构DNA是生物体内存储和传递遗传信息的分子，其结构是分子生物物理学中的重要研究对象之一。
DNA由磷酸、脱氧核糖和四种碱基（腺嘌呤、胞嘧啶、鸟嘌呤和胸腺嘧啶）组成，形成了双螺旋结构。
DNA的双螺旋结构中，碱基通过氢键相互连接，形成了碱基对，其中腺嘌呤与胸腺嘧啶之间有两条氢键结合，胞嘧啶与鸟嘌呤之间有三条氢键结合。
这种碱基之间的配对规律保证了DNA的遗传信息的稳定传递。
2. RNA结构与DNA类似，RNA也是一种核酸，可分为mRNA、rRNA和tRNA等不同种类。
与DNA的双螺旋结构不同，RNA呈现出单链结构，但在特定条件下也可形成二级结构。
RNA的碱基组成和DNA类似，但在转录和翻译等过程中扮演了不同的角色。
RNA的结构和功能对于细胞内基因表达和调控起着至关重要的作用。
3. 蛋白质结构蛋白质是生物体内最重要的功能分子之一，其结构多样性和功能多样性是分子生物物理学研究的热点之一。
蛋白质分为原生、变性和变性后复性三个结构状态，其结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构（空间构象）和四级结构（多聚体）。
蛋白质的结构与功能密切相关，通过对蛋白质结构的研究可以揭示其生物学功能。
4. 蛋白质折叠与蛋白质质量控制蛋白质在合成过程中需要正确地进行折叠，否则容易产生变性和聚集导致失去生物学功能。
细胞内存在多种分子作用于蛋白质的折叠过程，如分子伴侣、分子伸展、分子休止等。
此外，细胞还有一套完善的蛋白质质量控制系统，可以对异常折叠的蛋白质进行修复或降解。
了解蛋白质折叠和质量控制对于研究蛋白质功能和相关疾病具有重要意义。
5. 膜蛋白结构和功能细胞膜是细胞内外环境的物理隔离屏障，膜蛋白作为膜上的功能分子在细胞生理活动中扮演着重要角色。
分子生物物理学
310 helix introduction
Only 3.4% of the residues are involved in 310 helices, and nearly all those in helical segments containing i-i+3 hydrogen bonds.
3. Solvent. Exposed helices are often bent away from the solvent region. This is because the exposed C=O groups tend to point towards solvent to maximise their Hbonding capacity, i.e. tend to form H-bonds to solvent as well as NH groups.
Relation with Energy and distance
r -1 r -2 r -3 r -4 r -6 r -6
Van der Waals force
10 kJ·mol-1，range:0.3～0.5 nm
Lennard-Jones potential
AB E
r6 r12
Hydrogen bond
Tertiary Structure Quaternary Structure
Property of amino acid
Chiral
COOH
NH2 H
CH3
L alanine
zwitterion
Uncharged structure Minor component
Dipolar ion, or zwitterion Major component
2009生物物理学讲义
《生物物理学》讲义参考教材：袁观宇主编，生物物理学，科学出版社，2006年4月第1版第一章分子生物物理分子生物物理学是运用物理学理论与技术来研究生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）的结构及其构象变化、分子内部以及大小分子间的相互作用、生物体系中的能量状态等，以便理解生物大分子特定生物学功能的分支学科。
1.1 蛋白质分子的结构和功能蛋白质功能的多样性：是生命活动的物质基础，是细胞和生物体的重要组成成分（生物膜上的蛋白质、胶原纤维），催化新陈代谢中的绝大部分化学反应（淀粉酶），运动（肌球蛋白、肌动蛋白），运输（血红蛋白、细胞色素c传递电子），调节（胰岛素），调控（阻遏蛋白），接受和传递信息（受体），防御（免疫球蛋白），贮藏（卵清蛋白）等。
1.1.1 蛋白质的化学组成蛋白质的元素组成：主要含C、H、O、N（平均为16%，这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的依据）、S五种；有些蛋白质含P、Fe、Cu、I、Zn、Mo等。
1.1.2 蛋白质的基本结构单位——氨基酸天然氨基酸有100多种。
用于构成蛋白质的氨基酸只有20种，除脯氨酸外，其余19种氨基酸都是α-氨基酸（即与-COOH 相连的α-碳原子上连接有-NH2）。
除甘氨酸外，其余19种氨基酸的α-碳原子均为手性碳原子，因此具有旋光性（即使偏振光平面旋转），从构型来看都是L-氨基酸。
氨基酸在不同pH条件下，所带电荷不同。
氨基酸可在阴离子、两性离子（兼性离子）和阳离子三种形式之间转变。
调节溶液的pH，使氨基酸所带正负电荷数目相等，此时溶液的pH称该氨基酸的等电点（pI）。
在同一pH条件下，不同氨基酸（或者由氨基酸构成的蛋白质）所带电荷要么相同、要么不同，但不同氨基酸（蛋白质）的体积终究有差异，在同一电场中，其泳动速度有不同，这就是电泳的基本原理。
根据R的极性将氨基酸分为非极性氨基酸（Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Phe、Trp、Pro）和极性氨基酸。
第1章 分子生物物理3 生物大分子作用力
2010-2-24 10
生物大分子
2010-2-24
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弱相互作用量级为103，强相互作用比其大得多
2010-2-24
1
1.3.1 Strong Interaction
• 强相互作用是分子中原子结合在一起的主要作用
• 原子间通过共有电子对而结合成共价键，形成生 物分子的一级结构
• 在生物大分子中，参与形成共价的碳原子都是以 杂化轨道与其他原子发生作用 • 在生物学中，含有碳原子和其他原子的共轭体系 的离域化往往是决定生物分子吸收、能量传递、 氧化代谢等功能的重要因素。如细胞中的重要功 能高分子——蛋白质和核酸都是共轭分子
2010-2-24
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范德华力
• 存在于分子间的一种相互吸引 力，是指除了原子间较强的作 用力之外的在分子之间存在的 一种较弱的相互作用力。
• 定向效应：极性-极性 • 诱导效应：极性-非极性 • 分散效应：非极性-非极性
2010-2-24 6
疏水作用
• 水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于 将疏水残基埋藏在分子内部，这一现象 称疏水作用。 • 其实质是疏水基团或侧链出自避开水的 需要而被迫接近。
20，它是正 电荷与负电荷之间的一种静 电相互作用。
上海市考研生物学复习资料分子生物学基本概念解析
上海市考研生物学复习资料分子生物学基本概念解析分子生物学是现代生物学的重要分支之一，它研究生物体内的各种生命现象与分子机制之间的关系。
在上海市考研生物学的复习过程中，掌握分子生物学的基本概念是非常重要的。
本文将从分子生物学的基础概念、DNA的结构和功能以及基因表达调控等方面进行解析。
一、分子生物学的基础概念1.1 分子：分子是由原子经化学键结合而成的最小粒子单位。
分子生物学研究的对象主要是生物体内的生物分子，如蛋白质、核酸等。
1.2 生物大分子：指的是生物体内具有生命活动所必需的巨大分子，包括蛋白质、核酸和多糖等。
1.3 生物分子结构：生物分子的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，蛋白质的结构可以分为原生质、二级结构、三级结构和四级结构。
二、DNA的结构和功能2.1 DNA的结构：DNA是由核苷酸单元组成的双螺旋结构，它由磷酸、脱氧核糖和碱基组成。
2.2 DNA的功能：DNA是生物体内的遗传物质，具有存储和传递遗传信息的功能。
在细胞分裂过程中，DNA可以复制自身，并传递给下一代细胞。
2.3 DNA的复制：DNA的复制是指DNA分子在细胞分裂中通过互补配对的方式复制自身的过程。
复制过程中，DNA双螺旋结构被解开，每条单链作为模板合成新的互补链。
三、基因表达调控3.1 基因表达：基因表达是指DNA信息转录成RNA，并进一步翻译成蛋白质的过程。
基因表达调控是生物体内基因表达水平的调节机制，包括转录调控和转录后调控两个层次。
3.2 转录调控：转录调控是指通过调控基因的转录过程来调节基因表达水平。
转录因子是一类可以与DNA结合的蛋白质，它们能够识别和结合到DNA上的特定序列，从而调控基因的转录。
3.3 转录后调控：转录后调控是指基因转录产物（RNA）在转录后的修饰和加工过程中的调控。
其中，包括RNA的剪接、RNA的编辑和RNA的稳定性调控等过程。
综上所述，分子生物学作为生物学的重要分支之一，研究生物体内的生命现象与分子机制之间的关系。
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二、蛋白质的基本结构单位 ——氨基酸
• 除甘氨酸外，其余19种氨基酸的
α-碳原子均为手性碳原子，因此
具有旋光性（即使偏振光平面旋 转），从构型来看都是L-氨基酸
凡氨基在α-碳原子左侧者为L型，在右侧者为D型。
• 氨基酸是兼性离子
R CH COOH NH2
五、蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质分子的功能 1）酶的催化：构成生物新陈代谢的全部化 学反应都是由具有催化功能的蛋白质— —酶所催化的。 2）机械支撑：蛋白质在生物体中还起着机 械支持作用。 3）运输和贮存：很多小分子和离子是由专 一蛋白质来运载和贮存的。
4）协调动作：在一些生命活动中，两种或几种蛋 白质协调作用，完成某种生物学功能。 5）免疫保护：抗体是高度专一的蛋白质，它们能 识别抗原、病毒、细菌以及来自其它有机体 的 细胞异物，并与之结合，从而在区别自身和 非 自身中起着重要的作用。 6）生长和分化的控制 ：遗传信息是受控的、按 顺序的表达，对细胞有秩序的生长和分化十 分 重要，细胞的基因组中每一次只有一小部分 被
• 易受理化因素的影响而变性
• 在不同pH条件下，所带电荷不同 。可在阴离子、两性离子（兼性
离子）和阳离子三种形式之间转
变。
• 种类繁多，形态各异，根据形状
可分为球状蛋白（血红蛋白）和
纤维状蛋白（纤维蛋白）。根据
组成可分为简单蛋白（球蛋白）
和结合蛋白（糖蛋白）。
四、蛋白质的空间构象
• 脱水缩合 • 肽键（peptide bond） • 残基（amino acid residue）
胰岛素
人 A5 Thr 氨基酸残基序号 A6 A10 Ser Ile B30 Thr
猪
狗 兔
Thr
Thr Thr
Ser
Ser Gly
Ile
Ile Ile
Ala
Ala Ser
牛
羊
Ala
Ala
Gly
Ser
Val
Val
Ala
Ala
马
Thr
Ser
Ile
Ala
例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
β－折叠：蛋白质二级结构的另一重要结构 类型
β -折叠包括平行式和反平行式两种类型
β －转角
中央肽基旋转了 180度
超二级结构(motif)
相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用， 排列成规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构 组合体，并充当三级结构的构件，称为超二级结构。 介于二级结构和结构域之间的结构层次。
• 蛋白质分子的构象(conformation) 是指组成分子的原子或基团围绕 共价单键旋转而形成不同的空间排布 。 构象的改变,无需化学键的断裂和 手性的改变
• 构型 是指分子在立体异构体中的取代原 子或基团 以共价键相连时,它们在空间中的 取向. 构型的改变,必有化学键的断裂和 手性的改变
四级结构（quartermary structure）
蛋白的四级结构是指亚基和亚基之间通过疏水 相互作用，结合成为有序排列的特定空间结构。
构成寡聚蛋白质分子的亚基可以相同，也可以不同。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次 是氢键和离子键。
一级结构
primary structure
secondary structure
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
-转角
无规卷曲
-螺旋 -折叠
α－螺旋：是蛋白质中含量最多，也是最稳定 的二级结构单元。
α-螺旋：绝大多数为右手螺旋，每圈螺旋含 3.6个氨基酸残基，螺距为0.54 nm，它的 链内氢键在一个残基的亚氨基H和N端第4 个残基的羰基O之间形成。
三级结构（tertiary structure）
蛋白质的三级结构蛋白质分子内所有原子在三维 空间的立体排布。是二级结构和非二级结构在空 间中的进一步盘曲、折叠，形成包括主侧链在内 的专一性三维排布。 其基本特征是：每个残基的构象符合热力学要求：
水溶性蛋白质中非极性侧链大多处于内部而形成 疏水核，极性或带电侧链分布在分子的表面；极 性基团之间、或蛋白内部的极性基团与邻近肽链 骨架上的集团之间形成氢键等，从而使蛋白质分 子的自由能最低。
• 二级结构（secondary structure） 定义：指多肽链骨架的规则排列 ，而不涉及侧链的类型和构象，也即 是蛋白质主链原子在局部地区所能采 取的规则构象 主要的化学键： 氢键
• 二级结构（secondary structure） 教材定义：指多肽链向单一方向 卷曲而形成的有周期性重复的主体结 构构象。
分 子 生 物 物 理 学
学习要求
• 掌握蛋白质分子和核酸分子的结构基 础 • 理解生物大分子的相互作用
• 了解生物大分子的能态和能量的转移
§1.1 蛋白质分子的 结构和功能
一、蛋白质的化学组成
• 主要含C、H、O、N（平均为
16%）、S
比较恒定
• 有些蛋白质含P、Fe、Cu、I、Zn
Mo等
蛋白质的含量计算为：
五、蛋白质的结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基 础
（一）一级结构是空间构象的基础
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级 结构与功能 （三）氨基酸序列提供重要的生物化学信息
（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
二、蛋白质的功能依赖特定空间结构
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级 结构与功能
三级结构的定义：整条肽链中全部氨
基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有
原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键
疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
选 读
疏水键（hydrophobic bond）的物理本质：
是两个不溶于水的分子间的相互作用。当分子中 烃基链与水接触时，因不能被水溶剂化，界面水 分子整齐地排列，导致系统熵值降低，能量增加， 产生表面张力。为了克服表面张力，疏水基团会 收缩、卷曲和结合，将原来规则排布于表面的水 分子排挤出，使疏水表面减少，转换出的水分子 呈无序态，熵值回升，焓变值减少，从而降低系 统能量。这种非极性的烃基链因能量效应和熵效 应等热力学作用是疏水基团在水中的相互结合作 用成为疏水键。
pH>pI，阴离子，阳极移动 pH<pI，阳离子，阴极移动 pH=pI，两性离子，不移动
R 氨 基 酸 的 分 类
脂肪族氨基酸
芳香族氨基酸
杂环族氨基酸 杂环亚族氨基酸
极性不带电
R 氨 基 酸 的 分 类
极性氨基酸
极性带负电 极性带正电
非极性氨基酸
三、蛋白质的性质
• 分子量：10000-1000000 Da以上 • 具有胶体溶液的性质
1-11
Thank you !
• 蛋白质的一级结构（primary structure） 定义：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序
• 教材定义：蛋白质分子中的肽链的数 目、多肽链之间的连接方式和部位、 二硫键的数目和位置及氨基酸的数目 、种类和顺序，称为蛋白质的一级结 构（primary structure）。 主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
超二级结构 supersecondary structure
二级结构
structure doman tertiary structure
结构域
三级结构
蛋白质结构的主 要层次
四级结构
quariernary structure
一级结构：蛋白质分子中的肽链的数目、多肽链之间 的连接方式和部位、二硫键的数目和位置及氨基酸的 数目、种类和顺序，称为蛋白质的一级结构 二级结构：指多肽链向单一方向卷曲而形成的有周期 性重复的主体结构构象。 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位 置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 四级结构：是指亚基和亚基之间通过疏水相互作用， 结合成为有序排列的特定空间结构。
+OH+OH R CH COOR CH COO-
R CH COOH +H+ NH3+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
• 调节溶液的pH，使氨基酸所带正 负电荷数目相等，此时溶液的pH 称该氨基酸的等电点（pI）
• 在同一pH条件下，不同氨基酸（ 或者由氨基酸构成的蛋白质）所 带电荷要么相同、要么不同，但 不同氨基酸（蛋白质）的体积终 究有差异，在同一电场中，其泳 动速度有不同，这就是电泳的基 本原理。
常见的超二级结构有：α α 、 β- β 、 β-α- β 、 Rossmann折叠、 β β β β回形拓扑结构(Greek key topology)
结构域（domain）
结构域介于超二级结构和三级结构之间，多肽链在超 二级结构的基础上进一步盘绕折叠，形成紧密的近乎 于球状的结构，称为结构域。 对于较小的蛋白，只有一个结构域，此时结构域就是 三级结构。 分子量较大的蛋白，多肽链折叠成两个或多个结构域， 结构域之间以松散肽段连接，从而组装成蛋白质的三 级结构。
7）神经冲动的产生和传递：神经细胞对特定 刺激的反应是由受体蛋白传递的。
8）信号转导：生物能够对外界刺激做出反应。
9）跨膜运输：生物细胞从外界吸收的各种离 子和水分子都是通过细胞膜上的离子通 道，进行跨膜运输的。离子通道（包括水 通道）都是由蛋白质组成的。