生物化学期末考试知识点归纳
生物化学下学期期末知识点
一、蛋白质的水解1、酸水解:优点:不起消旋作用,得到L-氨基酸缺点:(1)色氨酸被破坏,(2)天冬酰胺和谷氨酰胺的酰氨基水解,分别转化成了天冬氨酸和谷氨酸。
(3)羟基氨基酸小部分分解。
2、碱水解:优点:色氨酸稳定缺点:多数氨基酸遭到不同程度的破坏,产生消旋现象,得D-,L-氨基酸混合物,精氨酸脱氨→鸟氨酸和尿素。
碱水解会降低蛋白质的营养价值。
3、酶水解:缺点:持续时间较长,部分水解。
优点:不产生消旋,也不破坏氨基酸。
酶的部分水解用于蛋白质的一级结构分析。
二、氨基酸的符号表示2. 氨基酸的三字表示符号?每种氨基酸的结构?构型特点?蛋白质氨基酸中的常见于不常见氨基酸,如胶原蛋白中的羟基化赖氨酸和羟基化pro.非极性R基氨基酸和极性R基氨基酸的种类,及其在球状蛋白质三维结构中的分布如何,随着蛋白质分子量增加哪种占的比例在增加或减小?三、氨基酸的等电点pI:使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值。
1、等电点相当于该氨基酸两性离子状态两侧解离基团pKa值之和的一半。
中性氨基酸PI = (Pka-羧基+ Pka-氨基)/2酸性氨基酸PI = (Pka-羧基+ Pk侧链羧基)/2碱性氨基酸PI = (Pka-氨基+ Pk侧链氨基)/2等电点pH值与离子浓度无关,只取决于兼性离子两侧基团的pK值。
2、When pH = pI, 净电荷e = 0 (zwitterion);When pH > pI, 净电荷< 0 (带负电荷);3、氨基酸在等电点的特点:(a) 主要以兼性离子存在,净电荷为0(b)等电点时缓冲能力最(c)蛋白质等电点时溶解度最小。
蛋白质等电点沉淀4、(如PH大于、等于或小于PI时所带的电荷或为什么类型的离子形式?如果在每种情况下,带相同,所带电荷大小如何比较?)。
酸性的、中性和碱性氨基酸在PH=7时带何种电荷?蛋白质处于等电点时的特点是?5、(1)离子交换层析定义:离子交换层析是以离子交换剂为固定相,特定的离子溶液为流动相,依据各种离子或离子化合物与离子交换剂的结合力(结合的牢固程度)不同进行分离纯化的层析方式。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子:蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶:催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径:物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质:结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸:DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖:单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质:脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢:糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢:脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢:蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢:DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学:酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控:细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜:细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术:PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法:色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结,希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利!。
生物化学期末复习资料
生物化学期末复习资料生物化学期末复习资料复习是一个汉语词汇,指再一次复习所有科目,尤其是自己喜欢的科目,把以前遗忘的知识记起来,重复自己在脑海中学过的东西,使对其印象更加深刻,从而使在脑海中存留的时间更长一些。
下面为大家带来了生物化学期末复习资料,欢迎大家参考!一、是非判断:1、Edman降解反应中苯异硫氰酸(PITC)是与氨基酸的α-氨基形成PTC-氨基酸。
()2、蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
蛋白质变性后沉淀都是因为中和电荷和去水膜所引起的。
()3、如动物长期饥饿,就要动用体内的脂肪,这时分解酮体速度大于生成酮体速度。
()4、在天然氨基酸中只限于α–NH2能与亚硝酸反应,定量放出氮气。
脯氨酸、羟脯氨酸环中的亚氨酸,精氨酸、组氨酸和色氨酸环中的结合N皆不与亚硝酸作用。
()5、使用诱导契合假说可以解释许多酶的催化机制。
()6、若双链DNA中的一条碱基顺序为:pCpTpGpGpApC,则另一条链的碱基顺序为:pGpApCpCpTpG。
()7、技术碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。
()8、增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。
()9、酶被固定后,一般稳定性增加。
()10、所有的磷脂分子中都含有甘油基。
()11、胆固醇分子中无双键,属于饱和固醇。
()12、在三羧酸循环中,琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化成延胡索酸时,电子受体为EAD。
()13、蛋白质变性后,其氨基酸排列顺序并不发生变化。
()14、1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸,需经一次脱氢,两次底物水平磷酸化过程,最终净生成2molATP分子。
()15、若没氧存在时,糖酵解途径中脱氢反应产生的NADH+H+交给丙酮酸生成乳酸,若有氧存在下,则NADH+H+进入线粒体氧化。
()二、单项选择1、维生素PP是下列那种辅酶的组成成分?()A、NADB、CoA–SHC、TPPD、FH2、用Edman降解法测某肽的.N端残基时,未发现有游离的PTH–氨基酸产生,问下述四种推测中,哪一种是不正确的?()A、其N端氨基酸被乙酰化B、被N端氨基酸是ProC、此肽是环肽D、其N端氨基酸是Gln3、1mol葡萄糖经糖的有氧氧化过程可生成的乙酰CoA(B)A、1molB、2molC、3molD、4molE、5mol4、DNA经紫外线照射后会产生嘧啶二聚体,其中主要的是(C)A、CCB、CTC、TT5、在缺氧的情况下,糖酵解途径生成的NADH+H+的去路是(B)A、进入呼吸链氧化供应量B、丙酮酸还原为乳酸C、3-磷酸甘油酸还原为3-磷酸甘油醛D、醛缩酶的辅助因子合成1,6-双磷酸果糖E、醛缩酶的辅助因子分解1,6-双磷酸果糖6、脂肪酸分解产生的乙酸CoA去路(B)A、合成脂肪酸B、氧化功能C、合成酮体D、合成胆固醇E、以上都是7、不属于两性分子的脂是(C)A、胆固醇B、磷脂酸C、甘油三酯D、甘油二酯E、甘油单酯8、一碳单位的载体是(B)A、二氢叶酸B、四氢叶酸C、生物素D、焦磷酸硫胺素E、硫辛酸9、鸟氨酸循环的主要生理意义是(A)A、把有毒的氨转变为无毒的主要途径B、合成非必需氨基酸C、产生精氨酸的主要途径D、产生鸟氨酸的主要途径E、产生瓜氨酸的主要途径10、在一反应体系中,[S]过量,加入一定量的I,测v~[E]曲线,改变[I],得一系列平行曲线则加入的I的是(D)A、竞争性可逆抑制剂B、非竞争性可逆抑制剂C、反竞争性可逆抑制剂D、不可逆抑制剂E、无法确定11、由W、X、Y和四种蛋白质组成的混合样品,经Sephsdex-G100凝胶过滤层析后,得到的层析结果如下图所示,这四种组分中相对分子质量最大的是:A、ZB、WC、YD、X12、下列有关mRNA的论述,哪一项是正确的?A、mRNA是基因表达的最终产物B、mRNA遗传密码的方向是3’→5’C、mRNA遗传密码的方向是5’→3’D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T,G-C配对结合E、每分子mRNA有3个终止密码子13、不能产生乙酰CoA的是A、酮体B、酯酸C、胆固醇D、Glc14、人尿中嘌呤代谢产物主要是A、尿素B、尿酸C、尿囊酸D、尿囊素15、利用磷酸来修饰酶的活性,其修饰位点通常在下列哪个氨基酸残基上?A、CysB、HisC、LysD、Ser16、酶的非竞争性抑制使()A、Km增加B、Km减少C、Vmax增加D、Vmax减少17、Lys—ALa—GLy在PH7、0时所带的静电荷为()A、+2B、+1C、0D、-118、可用下列哪种方法打开蛋白质分子中的二硫键()A、用b—疏基乙醇B、用8mol/L尿素C、用水解的方法19、在厌氧条件下,下列哪一种化合物在哺乳动物肌肉组织中积累?()A、葡萄糖B、丙酮酸C、乙醇D、乳酸20联合脱氢作用所需的酶有()A、转氨酶和D-氨基酸氧化酶B、转氨酸和腺苷酸脱氢酶C、转氨酸和L-Glu脱氢酶D、L-Glu脱氢酶和腺苷酸脱氢酶四、简答:1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?答:三羧酸循环的底物是乙酰辅酶A,而糖和脂类在进行分解时的最终底物正是这个乙酰辅酶A。
生物化学期末复习知识点
第一章蛋白质练习题1.组成蛋白质的20种氨基酸中,哪些是极性的7哪些是非极性的?哪一种不能参与形成真正的肽键?为什么?在组成蛋白质的20种氨基酸中,根据氨基酸侧链基团的极性可分为三种:(1)带有非极性侧链基团的氨基酸:Ala,Val,Leu,11。
,Th。
trp.Met 和Pro。
(2)带有极性但不解离侧链基团的氨基酸:Thr,Ser,Tyr,Asn,Gln,Cys和Gly。
这些氨基酸的OH、CO一NH2和一SH,在pH7的生理条件下不能解离但显示极性。
Gly的H+因受α一碳原子的影响,显示极弱的极性。
(3)带有解离侧链基团的氨基酸:在pH7的生理条件下解离,带正电荷的有Arg,Lys和HiS;带负电荷的有:Asp和Glu。
在组成蛋白质的20种氨基酸中,Pro不能参与形成真正的肽键,因为Pro是亚氨基酸,没有游离的氨基。
2.什么是蛋白质的等电点(pl)?为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低?蛋白质分子所带净电荷为零时,溶液的pH值为该蛋白质的等电点。
处于等电点状态的蛋白质分子外层的水化层被破坏,分子之间相互聚集形成较大的颗粒而沉淀下来3.蛋白质分子中哪些氨基酸可以与金属紧密地结合?请举例说明。
在蛋白质分子中带电荷的氨基酸侧链部可以与金属离子以离子键的方式结合。
例如血红蛋白分子中血红素带有的铁离子,凌肽酶A分子中的锌离子以及其它蛋白质分子中的铜、镁离子。
体内常见的与金属离子结合的氨基酸His、Glu和Cys等。
4.将固体氨基酸溶解于pH7的水中所得的氨基酸溶液.内的pH大于7,有的小于7,这种现象说明什么;氨基酸溶于纯水中溶液的pH大于或小于7,这正好说明了氨基酸具有兼性离子的性质。
氨基酸的共同特点是既带有氨基也有羧基。
还带出可解离和不可解离的侧链基团,当固体的氨基酸溶于纯水中时,pK值小于7的基团解离释放出质子使溶液变为酸性,pK′值大于7的基团接受质子使溶液变为碱性.在组成蛋白质的20种氨基酸中.一氨基一羧基的氨基酸溶于水后溶液基本为中性,一氨基二羧基的氨基酸溶于水后溶液pH小于7为酸性,二氨基一羧基的氨基酸,如Lsy。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位,除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电,溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变,并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′,5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点,与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性,辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在,并构成一定的空间结构,直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量,可参照约定参考标尺,或参照测量程序,或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质,能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后,就不能再与底物相结合,这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的,抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶:己糖激酶,磷酸果糖激酶,丙酮酸激酶;净生成ATP:2分子ATP;产物:乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位(一)氨基酸的分类1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly)丙氨酸( Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro)色氨酸(Try)蛋氨酸(Met)2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2): 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)(二)氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
(2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽(一)肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学
生物化学期末复习总结糖代谢一、糖酵解的概念:糖酵解:一分子葡萄糖在胞液中可裂解为两分子丙酮酸,是葡萄糖无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径,称为糖酵解。
乳酸发酵:在不能利用氧或氧供应不足时,人体将丙酮酸在胞液中还原生成乳酸,称为乳酸发酵。
二、糖酵解的反应过程:具体过程见书P167①~⑤为酵解途径中的耗能阶段,1Glu→2ATP,2分子3-磷酸甘油醛产生⑥~⑩为产能阶段,共产生2*2=4分子A TP糖酵解总结:1、反应部位:胞浆2、是一个不需氧的产能过程3、全程有3个不可逆反应4、产能方式和数量:方式:底物水平磷酸化净生成ATP数量:从G开始2×2-2= 2ATP从Gn开始2×2-1= 3ATP5、终产物乳酸的去路:释放入血,进入肝脏再进一步代谢:分解利用,乳酸循环(糖异生)6、两次底物水平磷酸化:⑦⑩底物水平磷酸化:ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程,称为底物水平磷酸化糖酵解中参与底物水平磷酸化的酶:磷酸甘油酸激酶,丙酮酸激酶7、消耗ATP的反应:①③8、生成高能磷酸键的反应:⑥⑨含有高能磷酸键的物质:1,3-二磷酸甘油酸,磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)9、与NADH+H+有关的反应⑥⒒无氧酵解中参与丙酮酸被还原为乳酸的NADH产生于无氧酵解第⑥步:由3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸的过程。
10、糖酵解的三个关键酶※:1、E1:己糖激酶2、E2:磷酸果糖激酶-13、E3: 丙酮酸激酶三、己糖激酶:哺乳类动物体内已发现有4种己糖激酶同工酶,分别称为Ⅰ至Ⅳ型。
肝细胞中存在的是Ⅳ型,称为葡萄糖激酶。
它的特点是:①对葡萄糖的亲和力很低;②受激素调控,对葡糖-6-磷酸的反馈抑制并不敏感。
它这些特性使葡萄糖激酶对于肝维持血糖稳定至关重要,只有当血糖显著升高时,肝才会加快对葡萄糖的利用,起到缓冲血糖水平的调节作用。
四、磷酸果糖激酶-1:催化的产物是反馈激活剂,体内唯一的正反馈。
生物化学期末重点总结
生物化学期末重点总结生物化学期末重点总结两性离子:一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷,以这种形式存在的离子被称为两性离子必须氨基酸:人或动物不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育,而必须从外界获取等电点:如果在某一PH值下,氨基酸所带正负电荷数目相等,即净电荷为零,在电场中既不向阴极也不向阳极移动。
此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点构型:不对称碳原子上相连的各原子或取代集团的空间排布(D-构型,L-构型)氨基酸的主要性质:(旋光特性、紫外吸收,两性解离)蛋白质的一级结构:蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序,主要靠肽链维系,也称蛋白质的共价结构构象:相同构型的化合物中,与碳原子相连的各原子或取代集团在单键旋转形成的相对空间排列蛋白质的二级结构:肽链主链本省在空间上有规律的折叠和盘绕,不涉及侧链R集团在空间上的关系,是氨基酸残基非侧链集团之间通过氢键作用形成的局部空间结构,是蛋白质的构象单元结构域:指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,是相对独立的在空间上可辨认的三维球状实体蛋白质的三级结构:指在二级结构基础上通过侧链集团的相互作用进一步弯曲折叠蛋白质的四级结构:某些蛋白质分子含有两条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,成为蛋白质的亚基超二级结构:在蛋白质分子中,多肽链上由若干相邻的二级结构单元(α螺旋,β折叠,β转角等)彼此相互作用组合在一起,形成有规则,在空间上能辨认的二级结构组合体疏水作用力:指急性集团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起,因而排斥非极性基团,使疏水集团相互聚集形成的作用力盐析:蛋白质在一定量的中型盐溶液中,其溶解度随盐浓度增加而降低并析出沉淀的现象盐溶:球状蛋白质在稀浓度的中性盐溶液中,其溶解度随浓度的增加而增加的现象蛋白质的变性:在某些物理和化学因素的作用下,蛋白质特定的空间结构被改变,从而导致其理化性质和生物学功能随之改变或丧失,但未导致蛋白质的以及结构的改变特征:1、结构的变化,疏水侧链暴露2、生物活性的丧失,主要特征。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一:糖无氧酵解过程中的“1、2、3、4”1:1分子的葡萄糖2:此中归纳为:6个22个阶段;经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化;2个异构化,即可逆反应;2个底物水平磷酸化;2个ATP消耗,净得2个分子的ATP;产生2分子NADH3:整个过程需要3个关键酶4:生成4分子的ATP.二:糖有氧氧化中的“1、2、3、4、5、6、7”1:1分子的葡萄糖2:2分子的丙酮酸、2个定位3:3个阶段:糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰CO-A三羧酸循环和氧化磷酸化4:三羧酸循环中的4次脱氢反应生成3个NADH和1个FADH25:三羧酸循环中第5步反应:底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应6:期待有人总结7:整个有氧氧化需7个关键酶参与:己糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释:1.蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处在某一pH值时,蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等,即称为兼性离子或两性离子,净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构:是指多肽链中氨基酸的排列的序列,若蛋白质分子中含有二硫键,一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是:肽键。
蛋白质二级结构:是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构,是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式:主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基,包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基,经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后,结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质的空间结构受到破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性作用。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科,涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质:结构、功能、合成与降解
2. 核酸:DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物:单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类:脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢:糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢:氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢:脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢:核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性:氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应:酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制:酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试,加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识,取得优异的考试成绩。
生物化学期末知识点总结
1.转化:指某一基因型的细胞从周围介质中吸收来自另一基因型的细胞的DNA,而使它的基因型和表现型发生相应变化的现象。
2.DNA不是唯一的遗传物质,有些病毒(如烟草花叶病毒),它们不含有DNA, 只含有RNA(核糖核酸)。
3.人类基因组:指人类生殖细胞所含有的全部染色体。
人类基因组含有约30亿个DNA碱基对,估计有约10万个基因。
4.人类基因组计划,中国HGP比例1%。
5.HGP的意义:1)寻找基因;2)使人类对自身的了解进一步深入;3)有利于对人类基因的表达调控研究6.核酸:是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递遗传信息。
脱氧核糖核酸,90%分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体,叶绿体,质粒等;核糖核酸,分布于胞核、胞液。
7.核酸的元素组成:C、H、O、N、P核酸的分子组成:核酸可以水解成核苷酸,核苷酸又可进一步水解成为戊糖、含氮碱基和磷酸三种小分子物质。
(糖苷键、磷酸苷键)核苷与核苷酸的区别:核苷不含磷酸8.核苷酸AMP的功能:组成核酸;提供能量;参与生物合成;构成辅助因子;代谢调节9.核酸DNA的分子结构:一级结构定义:核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序列。
核苷酸的链接:核苷酸之间以3', 5'-磷酸二酯键连接形成多核苷酸链,即核酸。
DNA链的方向是5'→3';交替的磷酸基团和戊糖构成了DNA的骨架10.核酸DNA的分子结构:二级结构(螺旋结构)定义:DNA双链螺旋形成的空间结构双螺旋结构模型:1)由两条相互平行且相反的脱氧多核苷酸链组成,两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架,右手螺旋,螺旋直径为2nm,形成大沟及小沟;2)碱基与对侧碱基形成氢键配对;3)相邻碱基平面距离0.34nm,螺距3.4nm,一圈10对碱基;4)氢键维持横向稳定,碱基堆积力维持纵向稳定。
11.碱基堆积力:指在DNA双螺旋结构中,碱基对平面垂直于中心轴,层叠于双螺旋的内侧,相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。
《生物化学》知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学:生物化学指利用化学的原理和方法,从份子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学。
其研究内容包括①生物体的化学组成,生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息份子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达。
生物化学主要从份子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段?生物化学的发展主要包括三个阶段:①静态生物化学阶段 (20 世纪之前):是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20 世纪初至20 世纪中叶):是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后):这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。
(2)组成生物体的元素有多少种?第一类元素和第二类元素各包含哪些元素?组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素,是组成生命体的最基本元素。
第二类元素包括S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg,加之C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质1. 名词解释(1)蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH 时,是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极挪移,此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH 时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端:N 端(也称N 末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端, C 端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7)肽单元(肽单位):多肽链中从一个α -碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转(8)结构域:多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段:叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分:①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类:①按所含C原子的数目分为:丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为:醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖:6.核糖和脱氧核糖的环式结构:(见下图)7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为:同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等;杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式:1. 皂化值:水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大,表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物,包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素(如醛固酮、皮质酮和皮质醇)和性激素(雄激素、雌激素和孕激素)。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强,而对肾脏保钠排钾的作用很弱,所以称为糖皮质激素;醛固酮对水盐平衡的调节作用较强,所以称为盐皮质激素。
生物化学期末复习重点
生物化学期末复习重点一.名词解释1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。
2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。
3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。
4.DNA复性:在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为复性。
5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。
6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。
9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。
12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。
13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。
14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。
17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。
19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。
生物期末备考要点
生物期末备考要点一、细胞的结构与功能1. 细胞膜:结构、功能和作用2. 细胞壁:植物细胞与细菌细胞的细胞壁特点3. 线粒体:结构、功能和能量转化4. 叶绿体:结构、功能和光合作用5. 内质网:结构、功能和蛋白质合成6. 高尔基体:结构、功能和物质转运7. 溶酶体:结构、功能和消化作用8. 细胞核:结构、功能和遗传信息传递二、生物化学与代谢过程1. 蛋白质:氨基酸、多肽和蛋白质结构2. 碳水化合物:单糖、多糖和糖原的结构与功能3. 脂类:甘油三酯、磷脂和类固醇的结构与功能4. 核酸:核苷酸、DNA和RNA的结构与功能5. 酶:酶的特性、作用和调节6. 细胞呼吸:糖的分解代谢、ATP的产生和氧化磷酸化7. 光合作用:光合反应、光合色素和光合产物8. 代谢调节:内稳态、反馈抑制和代谢平衡三、遗传与进化1. 遗传基础:基因和染色体的结构2. 遗传规律:孟德尔遗传定律和分离定律3. DNA复制:DNA的结构、复制过程和半保留复制4. RNA与蛋白质合成:转录和翻译的过程与调控5. 遗传变异与突变:基因突变和染色体畸变6. 自然选择:达尔文的自然选择理论和适者生存原则7. 进化证据:化石记录、生物地理学和生物化石8. 人类进化:人类起源、人种形成和人类智力发展四、生物多样性与分类1. 物种概念与分类:物种定义和分类原则2. 动物界分类:无脊椎动物和脊椎动物的分类3. 植物界分类:种子植物和非种子植物的分类4. 昆虫分类:昆虫的特点和昆虫纲的分类5. 微生物分类:细菌、真菌和原生生物的分类6. 生物多样性保护:生物多样性的重要性和保护措施7. 物种演化与分化:物种起源和物种分化的机制8. 生态系统及其服务:生态系统的结构和生态系统服务的意义五、人类生殖与发育生物学1. 生殖系统:男性和女性生殖系统的结构和功能2. 性别确定:染色体理论和性别基因的作用3. 人类生殖周期:月经周期、受精和妊娠4. 胚胎发育:受精卵发育、胚胎发育和器官形成5. 出生与生长发育:出生过程和婴儿生长发育6. 生育控制与性传播疾病:避孕方法和性传播疾病预防7. 遗传疾病与基因治疗:遗传疾病的机制和基因治疗研究8. 生殖健康与社会问题:生殖健康教育和性别平等问题六、生态学与环境问题1. 环境与生态系统:生态学基本概念和生态系统结构2. 物种与群落:生物种群和生物群落的特点和相互关系3. 生态位与生态位分化:生态位概念和生态位分化过程4. 能量流动与生态金字塔:能量流动和生态金字塔的结构5. 物质循环与生态平衡:物质循环过程和生态平衡的维持6. 生态系统的演替:初级演替和次生演替过程7. 生物多样性与生态保护:生物多样性的保护和生态系统服务8. 环境问题与可持续发展:环境问题的解决和可持续发展策略通过对以上生物学知识点的系统学习和整理,可以帮助你在生物学期末考试中更加有针对性地备考,提高成绩。
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生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一:糖无氧酵解过程中的“1、2、3、4”1:1分子的葡萄糖2:此中归纳为:6个22个阶段;经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化;2个异构化,即可逆反应;2个底物水平磷酸化;2个ATP消耗,净得2个分子的ATP;产生2分子NADH3:整个过程需要3个关键酶4:生成4分子的ATP.二:糖有氧氧化中的“1、2、3、4、5、6、7”1:1分子的葡萄糖2:2分子的丙酮酸、2个定位3:3个阶段:糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰CO-A三羧酸循环和氧化磷酸化4:三羧酸循环中的4次脱氢反应生成3个NADH和1个FADH25:三羧酸循环中第5步反应:底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应6:期待有人总结7:整个有氧氧化需7个关键酶参与:己糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释:1.蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处在某一pH值时,蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等,即称为兼性离子或两性离子,净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构:是指多肽链中氨基酸的排列的序列,若蛋白质分子中含有二硫键,一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是:肽键。
蛋白质二级结构:是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构,是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式:主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基,包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基,经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后,结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质的空间结构受到破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
4.蛋白质沉淀:蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
二.填空题1.不同蛋白质种含氮量颇为接近,平均为 16% .2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
3. 蛋白质能稳定地分散在水中,主要靠两个因素:水化膜和电荷层 .4.碱性氨基酸有三种,包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。
5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键,蛋白质变性时一级结构不被破坏。
6.蛋白质最高吸收峰波长是 280nm .7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键。
8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等9. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第二章核酸化学一、填空题分子中的碱基配对主要依赖氢键。
2.核酸的基本组成单位是核苷酸,它们之间的连接方式是磷酸二酯键。
3.碱基尿嘧啶U只存在于RNA中,碱基胸腺嘧啶T只存在于DNA中。
的二级结构是三叶草型,三级结构是倒L型。
5.某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%,则胞嘧啶的含量应为 35% 。
6. 核酸的紫外特征性吸收峰波长在260nm7. 在核酸中占9%-10%并可用于计算核酸含量的元素为磷元素二、简答题1.组成DNA、RNA的核苷酸有哪些?答:组成DNA的四种核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP和dTMP;组成RNA的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP。
的双螺旋结构特点是什么?答DNA的双螺旋结构特点是:①DNA分子两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。
②.两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架,在外侧;碱基垂直螺旋轴,居双螺旋内側,与对側碱基形成氢键配对。
③.螺旋直径为2nm;相邻碱基平面距离,螺旋一圈螺距,一圈10对碱基。
④DNA双螺旋结构稳定的因素:a.氢键维持双链横向稳定性;b.碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
、tRNA、rRNA各自的功能是什么?答:mRNA的功能:蛋白质合成的直接模板。
tRNA的功能:活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。
rRNA的功能:参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。
4.名词解释:核酸的变性、复性答:DNA的变性是指在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。
DNA复性是指:在适当条件下,变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。
第三章维生素1.维生素的概念:是维持生物正常生命过程所必需,但机体不能合成,或合成量很少,必须食物供给一类小分子有机物。
族维生素与辅助因子的关系辅助因子通常是一些小分子有机物,常维生素衍生而来,尤其是B族维生素辅助因子的名称所含维生素转运功能 NAD+、NADP+ 维生素PP 氢原子 FAD、FMN 维生素B2 氢原子 TPP维生素B1 醛基CoA 泛酸酰基硫辛酸硫辛酸酰基钴胺素类维生素B12 烷基生物素生物素二氧化碳磷酸吡哆醛维生素6 氨基四氢叶酸叶酸一碳单位3. 将维生素D3羟化成2,5-羟维生素D3的器官是肝脏。
第四章酶一、名词解释1.酶:是活细胞产生的,对其特异的底物具有催化作用的蛋白质。
2.酶的活性中心:在酶分子表面有必需基团组成的能和底物结合并催化底物发生反应,生成相应产物的部分区域。
3.酶原的激活:酶原是不具催化活性的酶的前体。
某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原激活的本质是:酶活性中心的形成或暴露的过程。
4.同工酶:能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性不同的一组酶。
二、填空题1.酶的催化作用不同于一般催化剂,主要是其具有高效性和特异性的特点。
2.根据酶对底物选择的严格程度不同,又将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
3.影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂。
4.磺胺药物的结构和对氨基苯甲酸结构相似,它可以竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶的活性。
5.所有的酶都必须有催化活性中心。
6.酶原的激活实质上是酶活性中心的形成或暴露的过程。
6. 化学路易士气是巯基酶的抑制剂。
有机磷农药是生物体内羟基酶的抑制剂。
7. 含LDH1丰富的组织是心肌,含LDH5丰富的组织是肝脏。
8.酶蛋白决定酶的特异性,辅助因子决定反应的类型、可起传递电子或原子的作用。
三、简答题.1. 什么是竞争性抑制?竞争性抑制作用的特点,试1-2举例说明。
答:抑制剂与酶作用的底物结构相似,可与底物竞争性结合酶的活性中心,阻碍底物结合而使酶的活性降低,这种抑制作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制作用的特点:抑制剂和底物结构相似;抑制作用的部位在活性中心;抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物的比值,以及抑制剂与酶的亲和力。
酶的竞争性抑制有重要的实际应用,很多药物是酶的竞争性抑制剂。
如磺胺类药物的抑制作用就基于这一原理。
2.磺胺类药物作用的机理。
答:细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸作原料,在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸,后者还可转变为四氢叶酸,是细菌合成核酸所不可缺的辅酶。
磺胺药的化学结构与对氨基苯甲酸十分相似,故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心,造成该酶活性抑制,进而减少四氢叶酸和核酸的合成,最终导致细菌繁殖生长停止。
的重要意义答① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,单位是mol/L 。
② Km是酶的特征性常数之一。
③ Km可近似表示酶对底物的亲和力。
④同一酶对于不同底物有不同的Km值。
一、填空题1、大多数的蛋白质都是、、、等主要元素组成的,组成蛋白质的基本单位是。
2、蛋白质二级结构的主形式是、。
3、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有、、、等非共价键和。
4、使蛋白质沉淀常用的方法有、、、。
5、核酸分和两大类。
构成核酸的基本单位是,核酸彻底水解的最终产物是、、,此即组成核酸的基本成分。
6、核酸中嘌呤碱主要有和两种,嘧啶碱主要有、和三种。
7、酶是指,酶所催化的反应称为,酶的活性是指。
8、酶促反应的特点有、。
9、酶促反应速度受许多因素影响,这些因素主要有、、、、、 10、正常情况下空腹血糖浓度为,糖的有、、,糖的正常去路有、、等,异常去路有。
11、三羧酸循环中有次脱羧次脱氧反应,共生成分子ATP,反应在中进行,三种关键酶是、、。
12、于糖酵解的终产物是,因此,机体在严重缺氧情况下,会发生中毒。
13、糖的主要生理功能是,其次是,人类食物中的糖主要是。
14、糖尿病患者,于体内相对或绝对不足,可引起性,甚至出现15、营养物质在内彻底氧化生成和,并释放能量的过程称,又称为或。
FADH216、体内重要的两条呼吸链是和,两条呼吸链ATP的生成数分别是个ATP和个ATP。
17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的经的传递交给生成的过程与磷酸化生成的过程相的作用。
18、体内生成ATP的主要方式为,其次是。
19、体内CO2是通过的脱羧反应生成的,根据脱羧的位置不同,可分为和。
20、脂酰CoA每一次B-氧化过程包括、、、四个步骤。
生成一分子和比原来少2个碳原子的。
21、血浆脂蛋白密度分类法分、、、四种。
22、LDL、、、四种成分组成。
23、氮平衡是指,其类型有、和,健康成年人应维持氮的平衡,而生长期儿童应为氮的平衡。
※24、机体氨基酸脱氨基方式有、、三种,其中以方式为主,氨基酸脱氨基后产物有和两种,前者在体内的代谢去路有、、,后者在体内的代谢去路有、、。
25、尿素的合成实质上是机体对氨的一种方式,尿素的合成部位是,尿素的合成途径是。
每合成一分子尿素可消耗分子氨和分子二氧化碳,合成的尿素可经排泄。
26、反转录是以为模板,根据碱基配对原则,在反转录酶催化下,合成的过程。
27、冈崎片段是合成时的中间产物。
28、RNA有、和三种,它们在蛋白质生物合成中的主要功能分别是、和。
29、正常人体液占体重的,其中细胞外液占体重的,血浆占体重的。
30、K离子对心肌的兴奋性有作用,Ca离子对心肌的兴奋性有作用。
31、血钙在体内以和两种形式存在。
32、机体对酸碱平衡的调节主要依靠、、三方面的作用。
33、肾调节酸碱平衡,是通过、、三方面来实现的。
34、剧烈呕吐丢失大量胃液,可能发生中毒,严重腹泄时可能发生中毒。
35、生物转化的第一相反应是、、,第二相反应是。
36、主要在肝进行的物质代谢有、、、、。
37、粪便的颜色主要是,尿的颜色主要来自,尿三胆是指尿中、、生物化学名词1、生物化学:是研究生命的化学,即研究生物体内化学分子与化学反应,从分子水平探讨生命现象的科学。
2、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
它是蛋白质的基本结构。
3、肽键:一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化学键称为肽键。