免疫球蛋白及其编码基因
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Fc可与细胞上的受体结合
Figure 3-3 part 1 of 2
•The protease papain cleaves the IgG molecule in hinge region on the N-terminal side of the inter-heavy-chain disulfides to produce 3 fragments: 2 identical Fab fragments and one Fc fragment.
Figure 3-6
Figure 3-7
Figure 3-8
一、基本结构
2.可变区和恒定区
恒定区(constant region, C区） u轻链和重链的近C端的氨基酸变化比较小，
称为恒定区，CH和CL u不同类Ig的恒定区长度不同，如CH1-3（4） u同种的同类Ig的恒定区比较固定，故有相同
Discovery and application of antibody
Paul Ehrlich , Nobel Prize in 1908 for his work on serum valency and side chain theory
Gerald Edelman 1929 -Nobel Prize in 1972
BASIC STRUCTURE
1.重链和轻链
重链 (Heavy chain,H) u分子量比较大 u据恒定区氨基酸的组成和排列顺序的不同， 可分为5类(同种型) u不同的同种型有不同的特征
免疫球蛋白分类（class）
1. IgG - Gamma (γ) heavy chain IgM - Mu (μ) heavy chain IgA - Alpha (α) heavy chain IgD - Delta (δ) heavy chain IgE - Epsilon (ε ) heavy chain
一、基本结构
1.重链和轻链
轻链(light chain,L) u分子量比较小 u据恒定区氨基酸的组成和排列顺序，可分
为k和链 u同一Ig上的两轻链同型 u同一种属的两种轻链比例是固定的
一、基本结构
2.可变区和恒定区
可变区 (variable region,V区)
uIg重链和轻链的近N端110个氨基酸变化比较 大，称为可变区,即VH 和VL 。
Ehrlich & Metchnikoff Edelman & Poter
Yalow
Koler,Milstein & Jerne
Tonegawa
Serum therapy Serum valency
Ab structure radioimmunology Monoclonal Ab
Gene of Ab
免疫球蛋白的结构
STRUCTURE OF ANTIBODIES
u一、基本结构（一级结构） u二、功 能 区（二级结构） u三、附属成分（附属结构） u四、水解片段（水解结构）
一、 基本结构
两条相同的重链和两条相同 的轻链连接而成连接的四肽 结构。 1.重链和轻链 2.可变区和恒定区 3.铰链区
一、基本结构
Rodney Porter 1917-1985 Nobel Prize in 1972
Ab structure
Production of McAb
Georeges Kohler 1946-
Cesar Milstein
Nobel Prize in 1984
Susumu Tonegama
Nobel Prize 1987
u其中有的区域特别易变化，称为高变区 (hypervariable region，HVR1-3),其它部分叫骨架区
(framework fegion,FR1-4).
u高变区是抗原的结合部位，与抗原决定基形 成一个互补的表面，称互补决定区 (complementarity determining region,CDR1-3).
三、附属结构
ADDITIONAL STRUCTURE
J链（joining chain）
浆细胞合成的富含半胱氨酸的肽链， 可连接单体成多聚体。
分泌片(secretory 百度文库iece, SP)
粘膜上皮细胞合成的非共价结合于IgA 并起转运保护作用的含糖肽链。
四、水解片段
PROTEOLYTIC STRCUTURE
免疫球蛋白及其编码基因
吴敏昊 中山 医学院免疫学教研室
Contents
u免疫球蛋白的结构 u免疫球蛋白的功能 u免疫球蛋白的特性 u免疫球蛋白的制备 u免疫球蛋白编码基因
Concepts
抗体（Antibody, Ab)
是由B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生 的一类能与相应抗原特异性结合、具有免疫功 能的球蛋白。
酶
u木瓜蛋白酶（papain) u胃蛋白酶(pepsin)
片段
u抗原结合片段(fragment antigen binding, Fab) u可结晶片段(fragment crystallizable, Fc)
四、水解片段
1. 木瓜蛋白酶（papain）的水解片段 u部位：重链铰链区二硫键连接的近N端 u片段：两个Fab段，一个Fc u功能：Fab能结合抗原，但不凝集或沉淀
的二抗。
一、基本结构
铰链区 3.
(hinge region)
u位于CH1和CH2之间； u富含脯氨酸，易弯曲，利于与抗原表位的
结合；
u易水解（木瓜蛋白酶等）。
二、二级结构
uIg分子的肽链上折叠形成的球形的有功能 的结构域（domain）,约110个氨基酸组成 一个结构域。
u折叠形成两个片层结构，中间由二硫 键垂直连接，桶状或三明治。
Discovery and application of antibody
Emil von Behring 1854 - 1917, Nobel Prize in 1901 for demonstrating that circulating antitoxins against diphtheria and tetanus toxins conferred immunity.
免疫球蛋白（Immunoglobulin,Ig)
具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白. 分泌型：存在于体液中，具有抗体的各种功能 膜型：B细胞膜上的抗原受体
Relationship between Ig and Ab
Ig
Ab
1901 1908
1972 1977 1984
1987
von Bering
Figure 3-3 part 1 of 2
•The protease papain cleaves the IgG molecule in hinge region on the N-terminal side of the inter-heavy-chain disulfides to produce 3 fragments: 2 identical Fab fragments and one Fc fragment.
Figure 3-6
Figure 3-7
Figure 3-8
一、基本结构
2.可变区和恒定区
恒定区(constant region, C区） u轻链和重链的近C端的氨基酸变化比较小，
称为恒定区，CH和CL u不同类Ig的恒定区长度不同，如CH1-3（4） u同种的同类Ig的恒定区比较固定，故有相同
Discovery and application of antibody
Paul Ehrlich , Nobel Prize in 1908 for his work on serum valency and side chain theory
Gerald Edelman 1929 -Nobel Prize in 1972
BASIC STRUCTURE
1.重链和轻链
重链 (Heavy chain,H) u分子量比较大 u据恒定区氨基酸的组成和排列顺序的不同， 可分为5类(同种型) u不同的同种型有不同的特征
免疫球蛋白分类（class）
1. IgG - Gamma (γ) heavy chain IgM - Mu (μ) heavy chain IgA - Alpha (α) heavy chain IgD - Delta (δ) heavy chain IgE - Epsilon (ε ) heavy chain
一、基本结构
1.重链和轻链
轻链(light chain,L) u分子量比较小 u据恒定区氨基酸的组成和排列顺序，可分
为k和链 u同一Ig上的两轻链同型 u同一种属的两种轻链比例是固定的
一、基本结构
2.可变区和恒定区
可变区 (variable region,V区)
uIg重链和轻链的近N端110个氨基酸变化比较 大，称为可变区,即VH 和VL 。
Ehrlich & Metchnikoff Edelman & Poter
Yalow
Koler,Milstein & Jerne
Tonegawa
Serum therapy Serum valency
Ab structure radioimmunology Monoclonal Ab
Gene of Ab
免疫球蛋白的结构
STRUCTURE OF ANTIBODIES
u一、基本结构（一级结构） u二、功 能 区（二级结构） u三、附属成分（附属结构） u四、水解片段（水解结构）
一、 基本结构
两条相同的重链和两条相同 的轻链连接而成连接的四肽 结构。 1.重链和轻链 2.可变区和恒定区 3.铰链区
一、基本结构
Rodney Porter 1917-1985 Nobel Prize in 1972
Ab structure
Production of McAb
Georeges Kohler 1946-
Cesar Milstein
Nobel Prize in 1984
Susumu Tonegama
Nobel Prize 1987
u其中有的区域特别易变化，称为高变区 (hypervariable region，HVR1-3),其它部分叫骨架区
(framework fegion,FR1-4).
u高变区是抗原的结合部位，与抗原决定基形 成一个互补的表面，称互补决定区 (complementarity determining region,CDR1-3).
三、附属结构
ADDITIONAL STRUCTURE
J链（joining chain）
浆细胞合成的富含半胱氨酸的肽链， 可连接单体成多聚体。
分泌片(secretory 百度文库iece, SP)
粘膜上皮细胞合成的非共价结合于IgA 并起转运保护作用的含糖肽链。
四、水解片段
PROTEOLYTIC STRCUTURE
免疫球蛋白及其编码基因
吴敏昊 中山 医学院免疫学教研室
Contents
u免疫球蛋白的结构 u免疫球蛋白的功能 u免疫球蛋白的特性 u免疫球蛋白的制备 u免疫球蛋白编码基因
Concepts
抗体（Antibody, Ab)
是由B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生 的一类能与相应抗原特异性结合、具有免疫功 能的球蛋白。
酶
u木瓜蛋白酶（papain) u胃蛋白酶(pepsin)
片段
u抗原结合片段(fragment antigen binding, Fab) u可结晶片段(fragment crystallizable, Fc)
四、水解片段
1. 木瓜蛋白酶（papain）的水解片段 u部位：重链铰链区二硫键连接的近N端 u片段：两个Fab段，一个Fc u功能：Fab能结合抗原，但不凝集或沉淀
的二抗。
一、基本结构
铰链区 3.
(hinge region)
u位于CH1和CH2之间； u富含脯氨酸，易弯曲，利于与抗原表位的
结合；
u易水解（木瓜蛋白酶等）。
二、二级结构
uIg分子的肽链上折叠形成的球形的有功能 的结构域（domain）,约110个氨基酸组成 一个结构域。
u折叠形成两个片层结构，中间由二硫 键垂直连接，桶状或三明治。
Discovery and application of antibody
Emil von Behring 1854 - 1917, Nobel Prize in 1901 for demonstrating that circulating antitoxins against diphtheria and tetanus toxins conferred immunity.
免疫球蛋白（Immunoglobulin,Ig)
具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白. 分泌型：存在于体液中，具有抗体的各种功能 膜型：B细胞膜上的抗原受体
Relationship between Ig and Ab
Ig
Ab
1901 1908
1972 1977 1984
1987
von Bering