第01章蛋白质护理专业
护理生物化学期末复习题
生物化学期末复习题第一章蛋白质化学一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
4.蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
二.填空题1.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为 16% .2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层 .4.碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。
5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键，蛋白质变性时一级结构不被破坏。
6.蛋白质最高吸收峰波长是 280nm .7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键。
8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等9.在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第二章核酸化学一、填空题1.DNA分子中的碱基配对主要依赖氢键。
护理 生物化学 蛋白质的结构与功能
2、紫外吸收特性
A280nm
3、茚三酮反应：可做氨基酸的定性、定量测定。
第二节 蛋白质的分子结构
一、多肽的结构
（一）肽键 由一个氨基酸的α-氨基与另一个氨酸的α-羧基脱水缩合生成 的化学键。
（二）肽
肽 ：氨基酸通过肽键相连接而形成的化合物(有二肽、 三肽、寡肽和多肽等)。
寡肽：一般10肽以下 多肽：一般10肽以上 多肽链：由肽键连接各氨基酸残基形成的长链骨架结构。 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整 的分子，称为——。 多肽链有两端： N末端（氨基末端）、C末端（羧基末端）
一级结构（变性失活）
复性
三级结构（有活性）
（二）蛋白质的沉淀与凝固作用
1、蛋白质分子相互聚集从溶液中析出的现象称 为蛋白质沉淀 2、常用的沉淀方法
（1）盐析法 （2）有机溶剂沉淀：乙醇、甲醇、丙酮等 （3）重金属盐沉淀：Hg2+， Ag+， Cu2+ （4）生物碱试剂沉淀
3、蛋白质的凝固作用
天然蛋白质变性后，变性蛋 白质分子互相凝集或相互穿插 缠绕在一起的现象成为蛋白质 的凝固。
有机物中和官能团直接相连的碳原子叫做α-
碳原子。 例如，丁酸（CH3-CH2-CH2-COOH）中，第 三个碳原子和羧基直接相连，称为α碳原子， 第二个碳原子是β碳原子，以此类推
L-丙氨酸
D-丙氨酸
蛋白质中发现的氨基酸都是L-型的。
（二 ）.氨基酸的分类
根据氨基酸侧链(-R)的结构和理化性质分类
1.非极性脂肪族氨基酸; 2.极性中性氨基酸; 3.芳香族氨基酸; 4.酸性氨基酸; 5.碱性侧链氨基酸
例：芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
护理专业《临床营养学教学大纲》
护理专业《临床营养学教学大纲》一、课程基本信息课程名称（中、英文）：临床营养学（Clinical Nutriology）课程类别：专业课学时：24 学分：2.0二、教学目的及要求《临床营养学》是护理学专业的一门主干课程，具有很强的理论和实际应用性特点，与国计民生的关系密切，它在增进我国人民体质、预防疾病、保护和提高健康水平等方面起着重要作用。
因此要求学生具有扎实的医学基础知识。
本课程的教学目的是培养学生深入理解营养、食品与人体健康、疾病的关系，比较全面系统地掌握营养学的基本理论和基本技能，了解学科发展方向及在预防医学中的重要地位，并能结合实际工作中的问题和需求，从理论上加以提高，为改善人民营养水平，促进患者康复，增进人民体质做出贡献。
三、教学内容（含各章节主要内容、学时分配，并以下划线或*等方式注明重点、难点）本课程分为掌握内容和熟悉了解内容二种层次进行教学，要求学生掌握营养学的基本概念、基本理论、健康及患病人群的合理营养及其护理。
第一章营养素概论第一节蛋白质营养学意义，蛋白质的消化吸收，必需氨基酸（氨基酸模式、限制性氨基酸），食物蛋白质的营养价值评价，人体蛋白质营养状况评价，食物来源及参考摄入量第二节碳水化物分类，营养学意义，食物来源及参考摄入量，膳食纤维（概念，营养学意义，食物来源及参考摄入量）第三节脂类分类，营养学意义，必需脂肪酸，食物脂肪的营养价值评价，食物来源及参考摄入量第四节能量三大产能营养素的能量系数，人体的热能消耗，来源（生热系数）及参考摄入量第五节矿物质概述（宏量元素、微量元素，生理功能），钙、磷、镁、铁、碘、锌、硒、铜：营养学意义、缺乏症、食物来源及参考摄入量第六节维生素概述，维生素A及维生素A原、维生素D、维生素E、维生素B1、维生素B2、叶酸、维生素B6、尼克酸、维生素B12、维生素C：特性、生理功能、营养状况评价、缺乏症、食物来源及参考摄入量第七节水生理功能，水平衡，种类（饮用水、蒸馏水、矿泉水、纯净水、软、硬水、去离子水、活性水、氟化水）第二章各类食品的营养价值第三章公共营养膳食营养素参考摄入量（DRIs），人体营养状况评价：膳食调查，人体测量及临床体征检查、临床生化监测，平衡膳食第四章各类人群的营养第一节孕妇营养生理特点、营养需要、常见的营养问题及合理营养第二节产妇和乳母营养生理特点、营养需要、常见的营养问题及合理营养第三节婴幼儿营养生理特点、营养需要、常见的营养问题及合理喂养第四节儿童、青少年营养生理特点、营养需要、常见的营养问题及合理营养第五节中老年人的营养生理特点、营养需要、常见的营养问题及合理营养第五章常见疾病的营养第一节医院膳食基本膳食、治疗膳食、试验膳食第二节肠内营养和肠外营养适应证、禁忌症、注意事项第三节口腔、消化道疾病的营养治疗循环系统疾病的营养疾病代谢特点、相关营养素，营养治疗与护理第四节肝、胆、胰疾病的营养疾病代谢特点、相关营养素，营养治疗与护理第五节呼吸系统疾病的营养治疗疾病代谢特点、相关营养素，营养治疗与护理第六节心血管疾病的营养治疗疾病代谢特点、相关营养素，营养治疗与护理第七节造血系统疾病的营养治疗疾病代谢特点、相关营养素，营养治疗与护理第八节肾脏疾病的营养治疗疾病代谢特点、相关营养素，营养治疗与护理第九节手术、感染、烧伤的营养治疗疾病代谢特点、相关营养素，营养治疗与护理第十节代谢性疾病的营养治疗糖尿病、痛风、肥胖症的代谢特点、相关营养素，营养治疗与护理第十一节肿瘤的营养治疗疾病代谢特点、相关营养素，营养治疗与护理四、教材（名称、作者、出版社、出版时间）黄承钰主编.《医学营养学》.人民卫生出版社，2003年五、主要参考资料1.吴坤主编.《营养与食品卫生学》（第五版）.人民卫生出版社，2003年2.何志谦主编.人类营养学（第2版）.人民卫生出版社，2000年3.闻芝梅, 陈君石主译.现代营养学（第7版）.人民卫生出版社，1998年4.张爱珍主编.医学营养学. 人民卫生出版社，2003年5.郭红卫主编.医学营养学. 复旦大学出版社，2002年六、成绩评定（注明期末、期中、平时成绩所占的比例，或理论考核、实践考核成绩所占的比例）——————————————————————————————备注：1、各学院可根据参考格式，结合本学科课程的特点，另行规范教学大纲的格式，但本学院所开各门课程的教学大纲必须统一格式。
护理专科生物化学大纲
生物化学教学大纲一、课程名称：生物化学（Biochemistry）。
二、教学对象：本大纲适用于医学护理专业三年制专科学生。
三、学分与学时：2.0学分。
总学时为44学时，其中理论32学时，实验12学时。
四、课程模块类别及课程属性：本课程为医学护理专科的专业基础课程模块必选课。
五、课程性质、任务和要求：生物化学是护理学教育中重要的一门专业基础课。
本课程的主要任务是介绍生物体（人体）内的物质组成、化学变化(代谢)及其调节，以及它们与机能的关系，从分子水平阐明生命现象的化学本质，在分子水平上认识病因，加深对其治疗原理的理解。
通过本课程的教学，要求学生熟悉和掌握基本的生化知识，了解生命过程中的化学变化规律及其生理功能的基本知识和基本理论，为认识健康及维持健康提供基本知识，并为了解疾病及有效治疗疾病提供理论基础。
六、教学重点：生物化学是研究生物体内物质的化学组成、结构及其代谢变化，研究生物大分子的结构、功能及其在遗传信息传递中的作用。
生物化学是基础医学与临床医学的桥梁，也是分子生物学与医学的桥梁学科。
教学内容以物质代谢和基因信息传递为主，以各物质结构、代谢（包括合成、分解代谢），基因信息传递、基因表达，代谢异常与临床疾病的关系为重点。
七、主要先修课程：系统解剖学及组织学与胚胎学。
八、教学目的要求和主要内容：第一章绪论【目的要求】1、掌握生物化学的概念。
2、熟悉生物化学学习的主要内容；为什么学习生物化学以及怎样学习生物化学。
3、了解生物化学与医学的关系。
【主要内容】讲授内容1、生物化学的含义2、生物化学学习的主要内容3、为什么学习生物化学4、怎样学习生物化学第二章蛋白质的化学【目的要求】1、掌握蛋白质的元素组成及特点，氨基酸的结构特点、分类及连接方式。
2、掌握蛋白质各级结构及维持各级结构稳定的作用力。
3、掌握蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质变性。
4、熟悉蛋白质的胶体性质和其他性质。
5、了解氨基酸的分类。
【主要内容】●讲授内容1、概述:蛋白质的概念及生理功能。
生化生化与分子生物学本科护理专业复习要点
第五章 维生素与无机物
1、B族维生素，作为辅助因子与代谢关键酶的联系，及 其缺少诱导哪些相关疾病发生
第六章 糖代谢
1. 酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解、糖异生：
•定义/概念 •场所 •起始物/终产物 •重要中间物代谢
•关键步骤 •关键酶 •能量利用与产生 •还原力利用与产生 •生理意义
第十章 核苷酸代谢
•掌握脱氧核苷酸的生成。 •嘌呤环、嘧啶环上各原子的来源。 •掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念及关键酶。 •掌握嘌呤、嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。 •了解痛风症的原因及治疗原则。 •嘌呤或嘧啶分解代谢及合成代谢中的共同中间产物
第十一章 非营养物质代谢
生物转化的概念、反应的类型、生物转化的生理意义。 初级、次级胆汁酸的概念。 胆汁酸肠肝循环的生理意义及胆汁酸的功能。
第十九章 细胞信息传递
1、受体、配体的概念及分类。 2、 G蛋白偶联型受体及G蛋白分类 3、细胞中的第二信使的种类，作用的靶蛋白 4、胰高血糖素受体介导的cAMP-PKA途径
第二十一章 重组DNA技术
1.何谓基因重组技术，简述其基本过程。 2.何谓目的基因，有哪些来源？ 3. 解释基因载体，哪些DNA 可作为基因载体？ (质粒) 4.键酶、辅酶 胆色素、未结合型胆红素、结合型胆红素的概念。 胆红素在血中的运输，在 肝脏、肠道中的代谢转变及胆 红素的肠肝循环。 黄疸的分类
第十二章 代谢调节的联系和调节
1、乙酰辅酶A（分子式）的来源与去路 2、糖、脂和蛋白质代谢的相互联系。 3、机体存在的三级水平代谢调节 4、细胞内酶活性调节的二种方式及概念(酶的化学修饰、 酶的别构调节）。
第二十章第二节 PCR技术的原理和应用
1、PCR的含义及其概念 2、 RT-PCR的概念 3、 PCR的基本原理 4、 PCR的反应体系包含哪几种物质
护理生物化学基础重点测试题及答案
生物化学第一章蛋白质化学测试题（一）一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25)A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00gE．6．25g2．下列含有两个羧基的氨基酸是：EA．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸E．谷氨酸3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：DA．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构)4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：BA．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级结构的蛋白质特征是：EA．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．每条多肽链都具有的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中7．蛋白质变性是由于：DA．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解8．变性蛋白质的主要特点是：DA．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：BA．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？EA．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸E．瓜氨酸二、多项选择题1．含硫氨基酸包括：ADA．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACDA．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸3．芳香族氨基酸是：ABDA．苯丙氨酸B．酪氨酸 C．色氨酸D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：ABDA．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键）D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括：ABCDA．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABCA．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键)7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCDA．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5)A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：ACA．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：ABCA．溶解度显著下降 B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解 D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有___碳______，_氢_______，____氧_____，__氮_______。
护考每章知识点总结
护考每章知识点总结第一章:概论本章主要介绍了护理学科的起源、定义、范畴、特点和发展概况，概述了护理学科的理论基础、专业特点、教学方法等。
第二章:护理伦理学本章主要介绍了护理伦理学的基本概念、原则、职业道德规范及伦理决策等内容。
重点阐述了护理伦理决策的原则和方法，以及应用于护理实践的伦理决策模型和程序。
第三章:人体组织结构与功能本章主要介绍了人体组织结构与功能的基本知识，包括细胞学、组织学和器官学的基本概念和相关知识。
重点介绍了细胞的结构和功能、组织器官的结构和功能，以及相关疾病的发生和发展。
第四章:生物化学基础本章主要介绍了生物化学的基本概念和相关知识，包括生物大分子的组成、结构和功能，核酸、蛋白质、糖类和脂类的代谢等内容。
重点介绍了生物大分子的结构和功能，以及相关疾病的发生和发展。
第五章:生理学基础本章主要介绍了生理学的基本概念和相关知识，包括细胞生理学、器官生理学和系统生理学的基本概念和相关知识。
重点介绍了细胞的生理功能、器官的生理功能，以及相关疾病的发生和发展。
第六章:病理学基础本章主要介绍了病理学的基本概念和相关知识，包括病理生理学、病理生化学和病理解剖学的基本概念和相关知识。
重点介绍了疾病的发生机制、发展过程，以及相关疾病的诊断和治疗。
第七章:微生物学基础本章主要介绍了微生物学的基本概念和相关知识，包括细菌学、病毒学、真菌学和寄生虫学的基本概念和相关知识。
重点介绍了各种病原微生物的分类特征、生长繁殖、传播和致病机制，以及预防和控制措施。
第八章:药理学基础本章主要介绍了药理学的基本概念和相关知识，包括药物的分类、作用机制、药代动力学和药效动力学等内容。
重点介绍了各类药物的作用机制、不良反应和相互作用，以及护理人员的用药原则和注意事项。
第九章:临床护理学基础本章主要介绍了临床护理学的基本概念和相关知识，包括患者的生活环境、生活过程和生活问题等内容。
重点介绍了常见疾病的护理原则和方法，以及各种医疗器械和设备的使用和维护。
护理生物化学基础重点测试题及答案
生物化学第一章蛋白质化学测试题之袁州冬雪创作一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25)A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：EA．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸E．谷氨酸3．维持蛋白质二级布局的主要化学键是：DA．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级布局)4．关于蛋白质分子三级布局的描绘，其中错误的是：BA．天然蛋白质分子均有的这种布局B．具有三级布局的多肽链都具有生物学活性C．三级布局的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团堆积在三级布局的概况E．决议蟠曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级布局的蛋白质特征是：EA．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级布局多肽链的基础上，肽链进一步折叠，蟠曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级布局的稳定性E．由两条或两条以上具在三级布局的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪类条件下不稳定：CA．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中7．蛋白质变性是由于：DA．氨基酸摆列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解8．变性蛋白质的主要特点是：DA．粘度下降B．溶解度增加C．不容易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：BA．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥810．蛋白质分子组成中不含有下列哪类氨基酸？EA．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸E．瓜氨酸二、多项选择题1．含硫氨基酸包含：ADA．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACDA．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸3．芳香族氨基酸是：ABDA．苯丙氨酸B．酪氨酸 C．色氨酸D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：ABDA．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋布局C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键）D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级布局包含：ABCDA．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲6．下列关于β-片层布局的阐述哪些是正确的：ABCA．是一种伸展的肽链布局B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行摆列而成D．两链间形成离子键以使布局稳定(氢键)7．维持蛋白质三级布局的主要键是：BCDA．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力8．下列哪类蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5)A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：ACA．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：ABCA．溶解度显著下降 B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解 D．凝结或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有___碳______，_氢_______，____氧_____，__氮_______.2．分歧蛋白质的含_氮_量颇为相近，平均含量为16%.3．蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷.当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为两性离子，该溶液的pH值称为蛋白质的等电点.4．蛋白质的一级布局是指氨基酸在蛋白质多肽链中的摆列顺序5．在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的__氨基_与另外一个氨基酸α碳原子上的_羧基__脱去一分子水形成的键叫__肽键__，它是蛋白质分子中的基本布局键.6．蛋白质颗粒概况的_电荷层_和_水化膜__是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素.7．蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种___次级键__键，使天然蛋白质原有的_物理化学_与_生物学__性质改变. 8．依照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为___球状蛋白质____，蛋白质分子形状的长短轴之比大于10的称为___纤维状蛋白质______.依照组成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称____单纯蛋白质___，分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称___连系蛋白质______，其中非蛋白质部分称_辅基___.生物化学第二章核酸化学测试题1．自然界游离核苷酸中，磷酸最罕见是位于：AA．戊糖的C-5′上B．戊糖的C-2′上C．戊糖的C-3′上D．戊糖的C-2′和C-5′上E．戊糖的C-2′和C-3′上2．可用于丈量生物样品中核酸含量的元素是：DA．碳B．氢C．氧D．磷E．氮3．下列哪类碱基只存在于RNA而不存在于DNA：A A．尿嘧啶B．腺嘌呤C．胞嘧啶D．鸟嘌呤E．胸腺嘧啶4．核酸中核苷酸之间的毗连方式是：EA．2′，3′磷酸二酯键B．糖苷键C．2′，5′磷酸二酯键D．肽键E．3′，5′磷酸二酯键5．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？B A．280nmB．260nmC．200nmD．340nmE．220nm6．有关RNA的描述哪项是错误的：CA．mRNA分子中含有遗传暗码B．tRNA是分子量最小的一种RNAC．胞浆中只有mRNAD．RNA可分为mRNA、tRNA、rRNAE．组成核糖体的主要是rRNA7．大部分真核细胞mRNA的3′-结尾都具有：A A．多聚AB．多聚UC．多聚TD．多聚CE．多聚G8．DNA变性是指：DA．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚C．DNA分子由超螺旋→双链双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂E．DNA分子中碱基丢失9．DNA Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致？BA．G+AB．C+GC．A+TD．C+TE．A+C10．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为：DA．15%B．30%C．40%D．35%E．7%二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1．DNA分子中的碱基组成是：ABCA．A+C=G+TB．C=GC．A=TD．C+G=A+T2．含有腺苷酸的辅酶有：ABCA．NAD+B．NADP+C．FADD．FMN3．DNA水解后可得到下列哪些最终产品：ACA．磷酸B．核糖C．腺嘌呤、鸟嘌呤D．胞嘧啶、尿嘧啶4．关于DNA的碱基组成，正确的说法是：BDA．腺嘌呤与鸟嘌呤分子数相等，胞嘧啶与胸嘧啶分子数相等B．分歧种属DNA碱基组成比例分歧C．同一生物的分歧器官DNA碱基组成分歧D．春秋增长但DNA碱基组成不变5．DNA二级布局特点有：ABCDA．两条多核苷酸链反向平行围绕同一中心轴构成双螺旋B．以A-T，G-C方式形成碱基配对C．双链均为右手螺旋D．链状骨架由脱氧核糖和磷酸组成6．tRNA分子二级布局的特征是：DEA．3′端有多聚AB．5′端有C-C-A(3′)C．有暗码环(反)D．有氨基酸臂7．DNA变性时发生的变更是：ABA．链间氢链断裂，双螺旋布局破坏B．高色效应C．粘度增加D．共价键断裂8．mRNA的特点有：ABCA．分子大小不均一B．有3′-多聚腺苷酸尾C．有编码区D．有5′C-C-A布局9．影响Tm值的因素有：ABCA．一定条件下核酸分子越长，Tm值越大B．DNA中G，C对含量高，则Tm值高C．溶液离子强度高，则Tm值高D．DNA中A，T含量高，则Tm值高10．真核生物DNA的高级布局包含有：ACA．核小体B．环状DNAC．染色质纤维D．α-螺旋三、填空题1．核酸完全的水解产品是_磷酸含氮碱___和_戊糖__.其中__含氮碱__又可分为___嘌呤___碱和__嘧啶___碱.2．体内的嘌呤主要有__腺嘌呤鸟嘌呤_；嘧啶碱主要有__胞嘧啶尿嘧啶_胸腺嘧啶_某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为___稀有碱基______.3．嘌呤环上的第___9__位氮原子与戊糖的第_1__位碳原子相连形成___糖苷键___键，通过这种键相连而成的化合物叫___嘌呤核苷_. 4．体内两种主要的环核苷酸是__cAMP cGMP__5．写出下列核苷酸符号的中文称号：ATP__三磷酸腺苷___bCDP_脱氧二磷酸胞苷6．RNA的二级布局大多数是以单股__多核苷酸链__的形式存在，但也可部分蟠曲形成_双螺旋__布局，典型的tRNA布局是__三叶草__布局. 7．tRNA的三叶草型布局中有___二氢尿嘧啶_环，____反暗码__环，_T φC __环及_额外_环，还有__氨基酸臂.8．tRNA的三叶草型布局中，其中氨基酸臂的功能是____与氨基酸连系__，反暗码环的功能是___识别暗码子__.生物化学第三章酶测试题一、单项选择题1．关于酶的叙述哪项是正确的？CA．所有的酶都含有辅基或辅酶B．只能在体内起催化作用C．大多数酶的化学实质是蛋白质D．能改变更学反应的平衡点加速反应的停止E．都具有平面异构专一性（特异性）2．酶原所以没有活性是因为：BA．酶蛋白肽链合成不完全B．活性中心未形成或未吐露C．酶原是普通的蛋白质D．缺乏辅酶或辅基E．是已经变性的蛋白质3．磺胺类药物的近似物是：CA．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？CA．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性紧密亲密有关的较小区域B．必须基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外C．一般来讲，总是多肽链的一级布局上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变5．辅酶NADP+分子中含有哪类B族维生素？DA．磷酸吡哆醛B．核黄素C．叶酸D．尼克酰胺E．硫胺素6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？CA．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用B．一种酶蛋白只与一种辅助因子连系成一种全酶C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白连系成一种全酶D．酶蛋白决议连系酶蛋白反应的专一性E．辅助因子直接参与反应7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？B A．0．25B．0．33C．0．50D．0．67E．0．758．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：EA．可逆性抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用D．反竞争性抑制作用E．不成逆性抑制作用9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项分歧错误？D A．影响必须基团解离状态B．也能影响底物的解离状态C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性D．破坏酶蛋白的一级布局E．pH改变能影响酶的Km值10．丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于：CA．反馈抑制B．底物抑制C．竞争性抑制D．非竞争性抑制E．变构调节11．Km值的概念是：DA．与酶对底物的亲和力无关B．是达到Vm所必须的底物浓度C．同一种酶的各种同工酶的Km值相同D．是达到1/2Vm的底物浓度E．与底物的性质无关二、多项选择题1．关于酶的竞争性抑制作用的说法哪些是正确的？ABCD A．抑制剂布局一般与底物布局相似B．Vm不变C．增加底物浓度可减弱抑制剂的影响D．使Km值增大2．关于酶的非竞争性抑制作用的说法哪些是正确的？BCD A．增加底物浓度能减少抑制剂的影响B．Vm降低C．抑制剂布局与底物无相似之处D．Km值不变3．酶与一般催化剂的分歧点，在于酶具有：BCDA．酶可改变反应平衡常数B．极高催化效率C．对反应环境的高度不稳定D．高度专一性4．FAD分子组成是：ABDA．含有维生素B2B．是一种二核苷酸C．含有GMP组分D．含有ADP组分5．关于同工酶，哪些说明是正确的？ABA．是由分歧的亚基组成的多聚复合物B．对同一底物具有分歧的Km值C．在电泳分离时它们的迁移率相同D．免疫学性质相同6．罕见的酶活性中心的必须基团有：BCDA．半胱氨酸和胱氨酸的巯基B．组氨酸的咪唑基C．谷氨酸，天冬氨酸的侧链羧基D．丝氨酸的羟基7．酶的专一性可分为：BCDA．作用物基团专一性B．相对专一性C．平面异构专一性D．相对专一性8．有关变构酶的叙述是：ACDA．大多数变构酶是多聚复合物B．是体内疾速调节酶含量的重要方式C．可有调节亚基和催化亚基D．酶从一种构象转变成另外一种构象时，酶活性发生改变9．影响酶促反应的因素有：ABCDA．温度，pH值B．作用物浓度C．激动剂D．酶自己的浓度10．酶的活性中心是指：ABA．是由必须基团组成的具有一定空间构象的区域B．是指连系底物，并将其转变成产品的区域C．是变构剂直接作用的区域D．是重金属盐沉淀酶的连系区域三、填空题1．连系蛋白酶类必须由_酶蛋白___和___辅酶（辅基）__相连系后才具有活性，前者的作用是决议酶的促反应的专一性（特异性）__，后者的作用是___传递电子、原子或基团即详细参与反应__.2．酶促反应速度（v）达到最大速度（Vm）的80%时，底物浓度[S]是Km的__4_倍；而v达到Vm90%时，[S]则是Km的_9___ 倍.3．分歧酶的Km__分歧_，同一种酶有分歧底物时，Km值_也分歧___，其中Km值最小的底物是酶的最适底物.4．_竞争性__抑制剂不改变酶反应的Vm.5非竞争性_抑制剂不改变酶反应的Km值.6．乳酸脱氢酶（LDH）是__四__聚体，它由_H__和_M__亚基组成，有_5__种同工酶，其中LDH1含量最丰富的是_心肌___组织.7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有_平面异构__专一性.8．酶所催化的反应称__酶的反应__，酶所具有的催化才能称_酶的活性___.生物化学第四章糖代谢测试题一、单项选择题1．正凡人清晨空肚血糖浓度为（以mg/100ml）计：CA．60～100B．60～120C．70～110D．80～120E．100～1202．糖代谢中间产品中含有高能磷酸键的是：EA．6-磷酸葡萄糖B．6-磷酸果糖C．1，6-二磷酸果糖D．3-磷酸甘油醛E．1．3-二磷酸甘油酸3．丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A与许多维生素有关，但除外：C A．B1B．B2C．B6D．PPE．泛酸4．在糖原合成中作为葡萄糖载体的是：EA．ADPB．GDPC．CDPD．TDPE．UDP5．下列哪个激素可以使血糖浓度下降？EA．肾上腺素B．胰高血糖素C．生长素D．糖皮质激素E．胰岛素6．下列哪个酶与丙酮酸生成糖无关？BA．果糖二磷酸酶B．丙酮酸激酶C．丙酮酸羧化酶D．醛缩酶E．磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶7．肌糖原分解不克不及直接补偿血糖的原因是：CA．肌肉组织是贮存葡萄糖的器官B．肌肉组织缺乏葡萄糖激酶C．肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶D．肌肉组织缺乏磷酸酶E．肌糖原分解的产品是乳酸8．葡萄糖与甘油之间的代谢中间产品是：CA．丙酮酸B． 3-磷酸甘油酸C．磷酸二羟丙酮D．磷酸烯醇式丙酮酸E．乳酸9．1分子葡萄糖酵解时净生成多少个ATP？BA．1B．2C．3D．4E．510．磷酸果糖激酶的最强变构激活剂是：DA．AMPB．ADPC．ATPD．2，6-二磷酸果糖E．1，6-二磷酸果糖11．三羧酸循环和有关的呼吸链反应中能发生ATP最多的步调是：C A．柠檬酸→异柠檬酸B．异柠檬酸→α-酮戊二酸C．α-酮戊二酸→琥珀酸D．琥珀酸→苹果酸E．苹果酸→草酰乙酸12．丙酮酸羧化酶的活性可被下列哪类物质激活？DA．脂肪酰辅酶AB．磷酸二羟丙酮C．异柠檬酸D．乙酰辅酶AE．柠檬酸13．下列化合物异生成葡萄糖时净消耗ATP最多的是： CA．2分子甘油B．2分子乳酸C．2分子草酰乙酸D．2分子琥珀酸E．2分子α-酮戊二酸14．位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解各条代谢途径交汇点上的化合物是：BA．1-磷酸葡萄糖B．6-磷酸葡萄糖C．1，6-二磷酸果糖D．3-磷酸甘油酸E．6-磷酸果糖15．红细胞中还原型谷胱甘肽缺乏，易引起溶血，原因是缺乏： D A．葡萄糖-6-磷酸酶B．果糖二磷酸酶C．磷酸果糖激酶D．6-磷酸葡萄糖脱氢酶E．葡萄糖激酶二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1．从葡萄糖合成糖原需要哪些核苷酸参与：ABA．ATPB．GTPC．UTPD．CTP2．磷酸戊糖途径的重要生理功能是生成：CDA．6-磷酸葡萄糖B．NADH+H+C．NADPH+H+D．5-磷酸核糖3．1分子丙酮进入三羧酸循环及呼吸链氧化时：ABD A．生成3分子CO2B．生成15个ATPC．有5次脱氢，均通过NAOH进入呼吸链氧化生成H2O D．所有反应均在线粒体内停止4．三羧酸循环中不成逆的反应有：ABCA．乙酰辅酶A+草酰乙酸→柠檬酸B．异柠檬酸→α-酮戊二酸C．α-酮戊二酸→琥珀酰辅酶AD．琥珀酰辅酶A→琥珀酸。
食品营养与卫生 营养学基础蛋白质护理课件
蛋白质与慢性疾病
适量的蛋白质摄入可以预防慢性疾病， 如心血管疾病、糖尿病和癌症等。
高蛋白饮食与慢性疾病风险增加有关， 尤其是红肉和加工肉类的过量摄入， 会增加心血管疾病和癌症的风险。
高蛋白饮食的风险与注意事项
高蛋白饮食可能导致肾脏负担加 重，特别是对于已有肾脏疾病的 人来说，应限制蛋白质的摄入量。
加工食品中的蛋白 质
奶制品
牛奶、酸奶、奶酪等奶制 品含有丰富的动物性蛋白 质，经过加工后更易于消 化吸收。
豆制品
豆腐、豆浆、豆皮等豆制 品是植物性蛋白质的良好 来源，同时也是中国传统 食品的重要组成部分。
其他加工食品
如蛋白粉、蛋白质饮料等 也是获取蛋白质的途径之 一，但其来源和质量需注 意选择和鉴别。
蛋白质的功能
维持生命活动
蛋白质是细胞、组织和器官的 主要构成成分，对维持生命活
动至关重要。
生长发育
蛋白质是儿童和青少年生长发 育所必需的营养素，对肌肉、 骨骼和内脏器官的形成至关重要。
修复组织
蛋白质有助于受损细胞的修复 和再生，维持身体健康。
免疫功能
蛋白质是免疫系统的重要组成 部分，有助于抵抗疾病。
孕妇和哺乳期妇女
孕妇需要更多的蛋白质来支持胎儿的发育，而哺乳期妇女则需要更 多的蛋白质来满足乳汁分泌的需求。
特殊人群的蛋白质营养需求
1 2 3
老年人 随着年龄的增长，老年人的肌肉质量和活动水平 逐渐下降，因此需要适当增加蛋白质的摄入量以 维持身体健康。
运动员 运动员由于高强度的训练和肌肉的代谢需求，通 常需要更多的蛋白质来支持肌肉的修复和生长。
蛋白质的消化、吸收与代谢
蛋白质的消化
蛋白质的消化过程
蛋白质在胃中经过胃酸和胃蛋白 酶的作用，开始分解为肽和氨基 酸。这个过程对于人体吸收蛋白
护理学专业临床营养学归纳
营养学概述：1营养：人体摄取、消化、吸收、转运、利用食物中营养物质以满足机体需要并排泄废物的生物学过程。
2营养学核心是营养平衡（合理营养）。
即通过合理的膳食、科学的加工向机体提供足够的能量和各种营养素、并保持各营养素之间的平衡、以满足人体正常的生理需要维持人体健康3合理膳食要点：●保证营养合理●食物安全无害●烹调加工合理（色香味俱全、最大限度减少损失、易消化）●合理膳食制度、饮食习惯●良好膳食环境、愉快心情4营养——营养素（宏量：蛋白质、碳水化合物、脂类）（微量：维生素、矿物质（>体重的0.01%的矿物质为常量元素））5营养素生理需要量—基本需要量—储备需要量—预防出现明显临床缺乏病的需要量6膳食营养素参考摄入量（DRIs）:包括以下●平均需要量（EAR）：能满足某人群50%●推荐摄入量（RNI）：满足绝大多数人；但高于生理需要量●适宜摄入量（AI）：某种营养素的●可耐受最高摄入量（UL）：某营养素的●宏量营养素可接受范围（AMDR）：占的百分比第一章：总能量1人体能量消耗：基础代谢（成人1kcal/kg/h）、体力活动（是BMR的1/2~1）、食物热效应（总热量10%）；RNI可用BMR（基础代谢率）乘于不同的PAL（活动水平系数）第二章．蛋白质：1：功能：●组织构成●各种重要生理活性物质的构成（激素、抗体）●供给能量（1g蛋白质=4kcal（16.7kj））●肽、氨基酸特有功能（胰岛素等）2：九种必需氨基酸：苯丙、蛋、缬、异亮、亮、组（儿童缺乏）、赖、苏、色、3：氨基酸模式：所含各种必需氨基酸的构成比例(鸡蛋蛋白质常作参考蛋白) 限制氨基酸：含量最低的必需氨基酸（木桶短板）混合食用——蛋白质的互补作用：植物蛋白往往相对较缺少以下必需氨基酸（赖、蛋、苏、色）所以其营养价值相对较低，故为了提高植物蛋白质的营养价值，往往需要将两种以上食物混合食用而达到以多补少的目的，提高膳食蛋白质的营养价值。
《卫生学》(第8版)1蛋白质-热能营养不良共17页
END
16、业余生活要有意义，不要越轨。——华盛顿 17、一个人即使已登上顶峰，也仍要自强不息。——罗素·贝克 18、最大的挑战和突破在于用人，而用人最大的突破在于信任人。——马云 19、自己活着，就是为了使别人过得更美好。——雷锋 20、要掌握书，莫被书掌握；要为生而读，莫为读而生。——布尔沃
《卫生学》（第8版）1蛋白 质-热能营养不良
31、别人笑我太疯癫，我笑他人看不 穿。(名 言网) 32、我不想听失意者的哭泣，抱怨者 的牢骚 ，这是 羊群中 的瘟疫 ，我不 能被它 传染。 我要尽 量避免 绝望， 辛勤耕 耘，忍 受苦楚 。我一 试再试 ，争取 每天的 成功， 避免以 失败收 常在别 人停滞 不前时 ，我继 续拼搏 。
33、如果惧怕前面跌宕的山岩，生命 就永远 只能是 死水一 潭。 34、当你眼泪忍不住要流出来的时候 ，睁大 眼睛， 千万别 眨眼!你会看到 世界由 清晰变 模糊的 全过程 ，心会 在你泪 水落下 的那一 刻变得 清澈明 晰。盐 。注定 要融化 的，也 许是用 眼泪的 方式。
35、不要以为自己成功一次就可以了 ，也不 要以为 过去的 光荣可 以被永 远肯定 。
第一章蛋白质修
蛋白质和健康
蛋白质缺乏: 成年人：肌肉消瘦、机体免疫力下 降、贫血，严重者将产生水肿。 未成年人：生长发育停滞、贫血、 智力发育差，视觉差。
蛋白质过量：
蛋白质在体内不能贮存，多了肌体 无法吸收，过量摄入蛋白质，将会因代 谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。
蛋白质不足会加速衰老
人体肌肉逐渐衰老是肌肉蛋白质的 合成和降解失衡造成的，它与蛋白质的 摄取存在着非常密切的联系。为此，研 究人员对蛋白质摄入比例不同对肌肉蛋 白质合成与降解速度的影响进行了研究。 结果发现，
而胰腺分泌的胰蛋白酶和糜蛋白酶， 两者都是以酶原的形式存在于胰液中， 小肠液中的肠激酶可激活胰蛋白酶原， 此外，酸、胰蛋白酶本身，以及组织液 也能使胰蛋白酶原活化；糜蛋白酶原是 在胰蛋白酶作用下转化为有活性的糜蛋 白酶的。在胰蛋白酶及糜蛋白酶作用下 蛋白质进一步分解为肽和氨基酸。
二、蛋白质的吸收
②白蛋白：易溶于水，加热凝结。 白蛋白含在鸡蛋、牛奶和人体血液中。
③球蛋白：在水中溶解度低，加热
凝固。球蛋白广泛存在于自然界中，如 血清球蛋白、肌肉球蛋白、植物球蛋白。
④谷蛋白：不溶于水，溶于稀酸和 稀碱，消化酶可水解。谷蛋白在谷粒中 含量丰富，如小麦谷蛋白。
（2）结合蛋白质
色蛋白：蛋白质和色素物质结合， 如血红蛋白 。
蛋白质消化率测定，必须检测实验 期内摄入的食物氮、排出体外的粪氮和 粪代谢氮。粪代谢氮，是指肠道内源性 氮，是在试验对象完全不摄入蛋白质时， 粪中的含氮量。成人24小时内粪代谢氮 一般为0.9～1.2g。
真消化率（％）＝I-（F-FK）／I
I：食入氮（N）；F：粪便中的氮；Fk： 内源性氮
上式计算结果，是食物蛋白质的真 消化率。在实际应用中，往往不考虑粪 代谢氮。这样不仅实验方法简便，而且 因所测得的结果比真消化率要低，具有 一定安全性。这种消化率，叫做表观消 化率。
大一护理生物学第一章知识点
大一护理生物学第一章知识点生物学作为一门基础科学，在医学领域中扮演着非常重要的角色。
对于护理专业的学生来说，掌握生物学的基础知识是非常必要的。
本文将以大一护理生物学第一章为主题，简要介绍一些相关的知识点。
一、细胞的结构和功能细胞是生物体的基本组成单位，也是生命的基本单位。
细胞有着复杂而有序的结构，由细胞膜、细胞质和细胞核组成。
细胞膜是细胞的外围结构，起到保护细胞内部环境的作用。
细胞质包含了细胞内的各种细胞器，如线粒体、内质网和高尔基体等，它们各自承担着不同的功能。
细胞核是细胞内控制遗传物质的存储和复制的重要结构。
二、生物膜的结构和功能生物膜是细胞中最基本的结构之一，它具有许多重要的功能。
生物膜是由磷脂双分子层组成的，其中磷脂分子的疏水性使得细胞膜具有半透性。
生物膜能够控制物质的进出，维持细胞内外的稳定环境。
同时，生物膜还参与了细胞间相互作用和细胞信号传导等重要的生物过程。
三、细胞的代谢过程细胞的代谢是指细胞内各种物质的合成、分解和转化等过程。
代谢过程是细胞生命活动的基础，涉及到多种重要的生物化学反应。
细胞代谢主要包括两个方面：异化过程和同化过程。
异化是指细胞通过某些化学反应将外源物质转化成有机物质，而同化则是指细胞将有机物质转化为其他有机物质或者能量。
四、细胞的遗传物质和遗传信息的传递细胞的遗传物质是DNA，它位于细胞核内，控制着细胞结构和功能的遗传信息。
遗传信息实际上是通过DNA的复制和转录翻译过程来传递的。
DNA的复制过程是指DNA分子按照一定规则进行的复制和传递，确保每一代细胞都能够获得完整的遗传信息。
而转录翻译过程则是指遗传信息从DNA转录为mRNA，然后通过mRNA编码的信息来合成蛋白质，进而调控细胞内部的生化反应。
五、细胞的增殖和分化细胞增殖是指细胞通过细胞分裂过程产生新的细胞，维持细胞数量的稳定。
细胞分化则是指细胞在分裂过程中，通过基因表达的调控，变得具有特定的结构和功能。
细胞增殖和分化是细胞生物学的重要内容，对于深入理解生物体发育和分化过程具有重要意义。
ppt蛋白护理是什么
CATALOGUE 目录•蛋白护理的基本概念•PPT蛋白护理的特点与优势•PPT蛋白护理的应用场景•PPT蛋白护理的注意事项与建议•PPT蛋白护理的发展趋势与未来展望01蛋白护理的基本概念0102它通过向头发提供所需的营养，修复受损发质，使头发更加健康、光滑和有光泽。
蛋白护理是指利用蛋白质成分对头发进行护理的一种方法。
发的健康起着至关重要的作用。
蛋白护理广泛应用于美发沙龙，为顾客提供专业护理服务。
美发行业个人护理受损发质修复消费者可以在家中自行进行蛋白护理，通过使用含有蛋白质成分的护发产品，达到护理效果。
对于经常染发、烫发或使用热力工具的人，蛋白护理可以帮助修复受损发质，恢复头发的健康状态。
030201蛋白护理的应用领域02PPT蛋白护理的特点与优势高效性安全性针对性持久性01020304PPT蛋白护理采用先进的蛋白质技术，能够快速有效地达到护理效果。
PPT蛋白护理使用天然、安全的成分，对皮肤无刺激，适合各种肤质。
PPT蛋白护理针对不同的皮肤问题，提供个性化的护理方案。
经过PPT蛋白护理，皮肤状态可以得到持续改善，效果持久。
PPT蛋白护理能够显著改善肤质，使皮肤更加光滑、细腻。
改善肤质PPT蛋白护理有助于修复受损肌肤，促进皮肤再生。
修复肌肤PPT蛋白护理具有抗衰老作用，能够减缓皮肤老化。
抗衰老PPT蛋白护理为皮肤提供持久的保湿效果，使皮肤保持水润状态。
保湿效果PPT蛋白护理与其他护理方式的比较03PPT蛋白护理的应用场景个人护理皮肤保养PPT蛋白可以深层滋养皮肤，增加皮肤弹性，减少皱纹，使皮肤更加光滑细腻。
头发护理PPT蛋白可以为头发提供营养，增强头发的弹性和光泽，减少分叉和断裂。
指甲护理PPT蛋白可以帮助强化指甲，减少指甲断裂和剥离的情况。
PPT蛋白可以作为造型产品的成分，增加头发的柔顺度和光泽度，使发型更加持久。
造型护理PPT蛋白可以配合染发产品使用，帮助保护头发颜色，减少褪色和变色。
染发护理PPT蛋白可以为烫发后的头发提供滋养和修复，减少头发受损和干燥的情况。
2019级护理预防口腔临药专业生物化学掌握内容
第一章蛋白质的结构与功能目的要求：掌握：1.蛋白质含氮量及根据含氮量计算样品蛋白质含量。
2.肽键的概念3.肽单元的概念。
4.蛋白质一级结构的概念。
5.蛋白质二级结构的概念，二级结构的常见形式，α-螺旋结构特点（自主学习）。
6.蛋白质三级结构的概念（自主学习）。
7.蛋白质四级结构的概念（自主学习）。
8.蛋白质的两性解离和等电点。
9.蛋白质变性作用的概念、变性本质。
10.维持蛋白质胶体稳定的因素（自主学习）。
11.蛋白质沉淀法中的盐析法原理（自主学习）。
第二章核酸结构与功能目的要求：掌握：1．DNA和RNA基本化学组成的比较（自主学习）。
2．DNA双螺旋结构模型的要点。
3. 核小体结构。
4．（1）真核生物mRNA、 tRNA的结构和功能（2）rRNA的结构和功能（自主学习）。
5．（1）核酸的紫外吸收特性（2）核酸变性的概念、Tm的概念。
第三章酶目的要求：一、掌握：1. 酶的概念、酶的作用特点。
2. 酶的活性中心概念、酶原激活的实质及意义、同工酶的概念及临床应用。
3. 米—曼氏方程、Km值的意义，竞争性抑制的概念及特点、竞争性抑制的临床应用。
第四章糖代谢目的要求：一、掌握：1．（1）糖酵解的概念、特点（2）糖酵解生理意义（自主学习）2．（1）糖有氧氧化的概念。
（2）糖有氧氧化三大阶段的起始物及终产物。
（3）三羧酸循环的概念、特点及实质。
3．（1）磷酸戊糖途径的关键酶及其缺陷病。
（2）磷酸戊糖途径的生理意义。
4．（1）糖异生作用的概念、原料。
（自主学习）5. 血糖的来源与去路（自主学习）第五章脂类代谢目的要求：一、掌握：1．脂肪动员的概念及其限速酶。
2．饱和脂肪酸的β—氧化的概念、基本过程及其能量的计算。
3．酮体的分类、合成原料及意义。
4. 胆固醇合成的原料、胆固醇的转化。
（自主学习）5. 血浆脂蛋白的概念、分类、对应关系、组成特点及其功能。
第六章生物氧化目的要求：一、掌握：1. 呼吸链的概念、体内两条重要的呼吸链的传递体的排列顺序。
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酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸
threonine
Thr T 5.60目 录
目录
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
甘氨酸
-HOH
O
O
H2O + NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
* 多肽链：是指许多氨基酸之间以肽键连接 而成的一种结构。
Met Phe Met Phe Lys Met Phe Lys
pH>pI
阴离子
目录
氨基酸的等电点（isoelectric point,pI)
在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
pH＜pI 阳离子 pH=pI 两性离子 pH＞pI 阴离子
目录
2. 氨基酸的紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸、 苯丙氨酸的最大吸收 峰在 280 nm 附近。
A、碳 B、氢 C、氧 D、氮 E、磷
目录
某一溶液中氮的百分含量为4% ，此溶 液的蛋白质百分浓度为( C ) A、8% B、16% C、25% D、50% E、64%
目录
构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基 酸？( A ) A、L-α氨基酸 B、L-β氨基酸 C、D-α氨基酸 D、D-β氨基酸 E、D-γ-氨基酸
水溶液中：-COOH
⇋
NH2
-COO- + H+ 具有酸性物质的性质
-NH2 + H+ ⇋ -NH3+ 具有碱性物质的性质
目录
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
R CH COONH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
蛋白质
Protein
目录
主要内容
蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质的理化性质 蛋白质的分类
目录
蛋白质是生命的物质基础
蛋白质的生物学功能
1.催化功能 2.调节功能 3.支持功能 4.运输功能 5.营养功能
6.运动功能 7.防御功能 8.识别功能 9.信息传递功能 10.凝血与抗凝血功能
目录
存在自然界中的氨基酸有300余 种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅 有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨 酸、脯氨酸除外）。
目录
二、蛋白质分子的基本组成单位——氨基酸 （一）氨基酸的结构特点：
COOH H2N—C—H
R
构成蛋白质 的氨基酸均为 L-α-氨基酸
目录
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
目录
2.氨基酸的分类
1. 非极性侧链氨基酸 2. 极性侧链氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
目录
1. 非极性侧链氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
目录
280nm 波长处有吸收峰的氨基酸为( D )
A、丝氨酸
B、谷氨酸
C、蛋氨酸
D、色氨酸
E、精氨酸
目录
3、氨基酸的连接方式
（一）肽与肽键 * 肽键(peptide bond)是由一个氨
基酸的-羧基与另一个氨基酸 的-氨基脱水缩合而形成的化 学键。
目录
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C H H OH
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸
lysine
Lys K 9Βιβλιοθήκη 74精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine
His H
7.59
目录
习题
1. 组成蛋白质的主要元素有( ABCD )
目录
天然蛋白质分子由多少种氨基酸组成？ (B) A、16种 B、20种 C、22种 D、32种 E、64种
目录
下列哪种氨基酸为非编码氨基酸 ( C ) A、谷氨酸 B、半胱氨酸 C、鸟氨酸 D、缬氨酸 E、脯氨酸
目录
下列氨基酸属于亚氨基酸的是 ( B ) A、谷氨酸 B、脯氨酸 C．赖氨酸 D．苏氨酸 E．亮氨酸
大多数蛋白质含有 这三种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
目录
3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成
蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基 酸(amino acids)通过肽键 (peptide bond)相连形成的高分 子含氮化合物。
目录
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
一、组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金 属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼， 个别蛋白质还含有碘 。
目录
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平 均为16％。
样品中蛋白质的含量 ( g ) = 样品含氮克数× 6.25
1/16%
目录
测得某一50克生物样品中氮 含量为2克，此样品蛋白质含量 大约为:
A．6.25g B．12.5g C．1g D．20g E．25g
目录
二、蛋白质的基本组成单位 ——氨基酸
目录
组成蛋白质的氨基酸中，除哪个氨基酸
外，都可以存在D-型和L-型两种异构体 (C )
A、丙氨酸
B、谷氨酸
C、甘氨酸
D、脯氨酸
E、半胱氨酸
目录
下列含有两个羧基的氨基酸是( B )
A、组氨酸
B、谷氨酸
C、甘氨酸
D、丝氨酸
E、赖氨酸
目录
（二）氨基酸的理化性质
1、氨基酸的两性解离和等电点
R CH COOH
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P
6.30
目录
目录
2. 极性侧链氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68