沉淀分离技术
沉淀析出法
沉淀析出法是一种利用沉淀反应实现组分分离的化学方法。
在溶液中投加化学剂，将溶液中的可溶性物质转化成难溶性物质，从而在溶液中析出，沉淀在溶液底部。
沉淀析出的方法有：
1. 难溶盐沉淀法：使某些组分呈难溶化合物的形态沉淀析出的方法。
可用于组分分离、除杂或提取。
难溶盐沉淀法分为加沉淀剂沉淀法、浓缩结晶法和盐析结晶法三种。
2. 无机沉淀剂分离法：例如用SO42-为沉淀剂分离Ba2+离子，用S2-为沉淀剂分离Zn2+离子。
3. 有机沉淀剂分离法：例如用丁二酮肟分离Ni2+离子，用8羟基喹哪啶沉淀Zn2+等。
4. 均相沉淀法：是借助于化学反应在溶液中缓慢而均习地产生出沉淀剂。
用此法得到的沉淀较纯，过滤洗涤方便。
例如利用尿素的水解反应，逐步改变溶液的pH值，使金属离子生成氢氧化物沉淀，用硫代乙酰胺水解产生S2-离子使金属离子生成硫化物沉淀等。
以上信息仅供参考，如需了解更多信息，建议查阅化学书籍或咨询化学专家。
溶液与沉淀的分离方法有3种倾析法、过滤法和离心分离法
溶液与沉淀的分离方法有3种：倾析法、过滤法和离心分离法。
（1）倾析法当沉淀的密度较大或结晶的颗粒较大，静置后能沉降至容器底部时，可用倾析法进行沉淀的分离和洗涤。
具体作法是把沉淀上部的溶液倾入另一容器内，然后往盛着沉淀的容器内加入少量洗涤液，充分搅拌后，沉降，倾去洗涤液。
如此重复操作3遍以上，即可把沉淀洗净，使沉淀与溶液分离。
（2）过滤法分离溶液与沉淀最常用的操作方法是过滤法。
过滤时沉淀留在过滤器上，溶液通过过滤器而进入容器中，所得溶液叫做滤液。
过滤方法共有3种：常压过滤、减压过滤和热过滤。
1）常压过滤此法最为简便和常用，使用玻璃漏斗和滤纸进行过滤。
按照孔隙的大小，滤纸可分为快速、中速和慢速3种。
快速滤纸孔隙最大。
过滤时，把圆形滤纸或四方滤纸折叠成4层（方滤纸折叠后还要剪成扇形）。
然后将滤纸撕去一角，放在漏斗中①。
滤纸的边缘应略低于漏斗的边缘。
用水润湿滤纸，并使它紧贴在玻璃漏斗的内壁上。
这时如果滤纸和漏斗壁之间仍有气泡，应该用手指轻压滤纸，把气泡赶掉，然后向漏斗中加蒸馏水至几乎达到滤纸边。
这时漏斗颈应全部被水充满，而且当滤纸上的水已全部流尽后，漏斗颈中的水柱仍能保留。
如形不成水柱，可以用手指堵住漏斗下口，稍稍掀起滤纸的一边，向滤纸和漏斗间加水，直到漏斗颈及锥体的大部分全被水充满，并且颈内气泡完全排出。
然后把纸边按紧，再放开下面堵住出口的手指，此时水柱即可形成。
在全部过滤过程中，漏斗颈必须一直被液体所充满，这样过滤才能迅速。
过滤时应注意以下几点：调整漏斗架的高度，使漏斗末端紧靠接受器内壁。
先倾倒溶液，后转移沉淀，转移时应使用搅棒。
倾倒溶液时，应使搅棒指向3层滤纸处。
漏斗中的液面高度应低于滤纸高度的2/3。
如果沉淀需要洗涤，应待溶液转移完毕，用少量洗涤剂倒入沉淀，然后用搅棒充分搅动，静止放置一段时间，待沉淀下沉后，将上方清液倒入漏斗，如此重复洗涤两三遍，最后把沉淀转移到滤纸上。
2）减压过滤此法可加速过滤，并使沉淀抽吸得较干燥，但不宜过滤胶状沉淀和颗粒太小的沉淀，因为胶状沉淀易穿透滤纸，颗粒太小的沉淀易在滤纸上形成一层密实的沉淀，溶液不易透过，循环水真空泵使吸滤瓶内减压，由于瓶内与布氏漏斗液面上形成压力差，因而加快了过滤速度。
沉淀分离技术.
蛋白质聚集沉淀
（1）破坏水化膜，分子间易碰撞聚集，将大量盐 加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子有很强的水化 力，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失， 使蛋白质分子因热运动碰撞聚集。
（2）破坏水化膜，暴露出憎水区域,由于憎水区域间作用使蛋 白质聚集而沉淀，憎水区域越多，越易沉淀。
（3）中和电荷，减少静电斥力，中性盐加入蛋白质溶液后，蛋 白质表面电荷大量被中和，静电斥力降导致蛋白溶解度降低， 使蛋白质分子之间聚集而沉淀。
亲水胶体在水中的 稳定因素
水化膜
水化膜
+ + + + + + ++ +
带正电荷蛋白质 （亲水胶体） 脱水
碱 酸 等点电时的蛋白质 （亲水胶体） 脱水
碱 酸 带负电荷蛋白质 （亲水胶体） 脱水
+ + + + + + ++ +
带正电荷蛋白质 （疏水胶体）
阴离子 不稳定蛋白颗粒
阳离子
带负电荷蛋白质 （疏水胶体）
7.65 6.85
（1）忽略溶液体积的变化，若回收90%的BSA，需要加 入多少固体硫酸铵？（37.27Kg） （2）沉淀中BSA的纯度是多少？（95.34%）
KS分段盐析法
在一定pH、温度条件下，改变离子强度。 适用于早期粗提阶段的分步分离。
虽然这个理论所假定的条件并不完全适合于蛋白质分子，但该 理论对于理解破坏蛋白质溶液的稳定性仍有很大帮助，同时还 有助于针对具体蛋白质选择最合适的沉淀剂及技术。
DLVO理论
颗粒间的相互作用的位能取决于离子强度。 在低离子强度时，颗粒距离处在中间状态，双 电层斥力占优势，可看为一个凝聚的势垒；在 高离子强度时，吸引力超过排斥力，相互间的 总位能表现为吸引位能。 虽然这个理论所假定 的条件并不完全适合于蛋白质分子，但该理论 对于理解破坏蛋白质溶液的稳定性仍有很大帮 助，同时还有助于针对具体蛋白质选择最合适 的沉淀剂及技术。
沉淀分离--食品科学
逐滴加入乙醚、丙酮或乙醚-丙酮的混合溶 液，得到目标产物
或 加入中性饱和乙酸铅溶液和碱性乙酸铅
目标物质
作业 1 比较沉淀和结晶 2 简述盐析原理,并分析影响盐析的因素.
缺点：
沉淀物可能聚集有多种物质或含有大量的盐类，所得 产品纯度低，需要重新精制，并且过滤比较困难。
在应用沉淀分离技术时,需要考虑三种因素
①沉淀的方法和技术应具有一定的选择性, 才 能使目标成分得到较好分离,纯度较高； ②对于一些活性物质( 如酶、蛋白质等 )的沉淀 分离,必须考虑沉淀方法对目标成分的活性和化 学结构是否破坏； ③对于食品和医药中的目标成分的沉淀分离, 必须充分估量残留物对人体的危害.
二、沉淀分离法的分类
沉淀分离法：用于常量组分的分离 （大于1mg/ml) 共沉淀分离法:用于痕量组分的分 离(小于1mg/ml)
常见的分离方法有：无机沉淀分离法、有机沉淀分
离法、等电点沉淀法、变性沉淀分离法、非离子多
聚体沉淀剂沉淀分离法等。
三、常见的沉淀分离法
1无机沉淀剂沉淀分离法
金属盐类沉淀分离法
盐析操作应考虑以下因素：
（1） 盐的种类和选择
一般来说，多价盐类的盐析效果比单价的效果好, 阴离子的效果比阳离子的好。顺序大致如下 : 柠檬 酸根 > 酒石酸根 > PO43- > F- > I03- > SO42- > 醋酸根
> B2O3- > Cl- > Cl03- > Br- > N03- > ClO4- > I- > SCN；Th4+ > A13+ > H+ > Ba2+ > Sr2+ > Ca2+ ；Mg2+ >
沉淀分离法及应用
沉淀分离法及应用
沉淀分离法是化学实验中常用的一种分离方法，主要通过生成沉淀物来实现对不同物质的分离。
沉淀分离法的基本步骤如下：
1. 将待分离物质溶解在适当的溶剂中，制备溶液。
2. 在溶液中加入适量的沉淀剂（通常是饱和溶液）。
3. 沉淀剂与待分离物质发生反应，生成沉淀物。
4. 将溶液与沉淀物分离，通常可通过过滤或离心将沉淀物从溶液中分离出来。
沉淀分离法的应用范围非常广泛，包括但不限于以下几个方面：1. 分离杂质：当溶液中含有杂质时，可以通过添加适量的沉淀剂，使杂质与沉淀剂发生反应生成沉淀物，从而分离出纯净的溶液。
2. 分离混合物：当混合物中含有不同成分时，可以利用沉淀分离法将其中一种或几种成分分离出来。
3. 分离纯度不同的物质：当溶液中含有不同纯度的物质时，可以通过沉淀分离法将其中高纯度的物质分离出来，从而提高物质的纯度。
4. 提取目标物质：当需要提取特定物质时，可以利用沉淀分离法将目标物质从复杂的混合物中提取出来。
沉淀分离法是一种简单有效的分离方法，在化学实验和工业生产中有着广泛的应用。
沉淀的分离的方法
沉淀的分离的方法
沉淀分离是一种常用的分离方法，适用于固体和液体之间的分离。
下面是几种常见的沉淀分离方法：
1. 重力沉淀：利用物质的密度差异，引入重力将悬浮在液体中的颗粒沉淀到底部。
2. 离心沉淀：通过高速旋转离心机，可加速颗粒的沉降速度，从而更快地进行分离。
3. 过滤：将混合物通过滤纸或其他滤膜进行过滤，使得固体颗粒被滤出，而液体透过滤膜。
4. 沉淀剂法：添加一种特定的化学物质（沉淀剂），能够与溶液中的物质发生反应生成沉淀，使其从溶液中沉淀出来。
5. 蒸发结晶：将溶液加热蒸发，使得固体物质从溶液中结晶出来，实现固液分离。
6. 电沉积：利用电解作用，通过外加电压或电流将带电的物质沉积到电极上进行分离。
需要根据具体的实验要求和分离对象选择适合的方法。
3沉淀分离法
2
大量
Pd
2
痕量（被测）
CaCO3 沉淀
Ca CO3
2
2
CaCO3
Pd2+离子附着在CaCO3沉淀的表面，形成共沉淀。
① 无机共沉淀剂
● 氢氧化物沉淀： 如，Fe(OH)3,Al(OH)3,MnO(OH)2等，主要利用 表面吸附作用使痕量金属离子共沉淀。 ● 硫化物沉淀： 如，PbS、HgS等，共沉淀是除吸附、吸留作用 外还有后沉淀作用。 ● 某些晶形沉淀： 如，BaSO4，SrSO4，SrCO3等，可与生成相似晶 格的离子形成混晶（如BaSO4-RaSO4、BaSO4PbSO4等）而共沉淀。
提高氢氧化物沉淀分离的方法
（1） 采用“小体积”沉淀法——小体积、大浓度且
有大量对测定没有干扰的盐存在下进行沉淀。如：
在大量NaCl存在下，NaOH分离Al3+与Fe3+。 （2）加入掩蔽剂提高分离选择性。 （3） 控制pH值选择合适的沉淀剂 不同金属形成氢氧化物的pH值及介质不同。 （4）采用均匀沉淀法或在较热、浓溶液中沉淀并且热 溶液洗涤消除共沉淀。
（3）逐渐除去溶剂
• 如果将试液与有机沉淀剂在某种水溶液混合，然后慢慢蒸 发除去溶剂，即可在适当的缓冲条件下进行均相沉淀。 • 例如，用8-羟基喹啉沉淀Al3+时，可在Al3+ 试液中加入醋酸
胺缓冲溶液、8-羟基喹啉的丙酮溶液，在70-80℃加热3h，
使丙酮挥发，15min 后即有8-羟基喹啉铝的晶形沉淀析出， 此沉淀易于过滤、洗涤。
均相沉淀的优点： 这样的沉淀不但吸附的杂质少，沉淀较纯净， 而且不必陈化，过滤、洗涤液较方便。 均相沉淀的途径
（1）试剂水解 （2）在溶液中直接产生出沉淀剂 （3）逐渐除去溶剂 （4）破坏可溶性的络合物
沉淀分离法1
§3-1 概 述
三、沉淀的类型
1. 晶形沉淀
d ＞ 0.1 m
颗粒大, 结构紧密,体积小, 杂质少, 易过滤洗涤。 如BaSO4、草酸钙等。 2.无定形沉淀
d < 0.02 m
3.凝乳状沉淀
d: 0.02 ~ 0.1 m
含水多, 结构疏松,体积大, 杂质多, 难过滤洗涤。 如 Fe2O3•xH2O等
也能生长。将一颗小 的现成的硫酸铜晶体 悬着浸入其饱和溶液 中,晶体会缓慢地 “生长”。如果在烧 杯中继续倒入饱和硫 酸铜溶液，则结晶体 的增长会持续几周甚 至几个月。你将会得 到一颗美丽的大晶体。
§3-1 概 述
无论是晶形沉淀还是非晶形沉淀，当粒子非常细 小时（1～100μm）就变成胶体，胶体溶液很难过 滤。 为使胶体溶液较易过滤，可在溶胶中加入一定的 电解质，夺取胶体粒子周围的水分可促进凝结。
如：亚砷酸水溶液中，通入H2S生成的As2S3 ，很 难过滤，加入HCl或NaCl等电解质，过滤就容易 多了。
§3-1 概 述
六、沉淀分离法的类型：
无机沉淀剂分离法、有机沉淀剂分离分含量极微时，多采用共沉淀分离法
沉淀的纯度
分类
沉 淀 分 离 法
溶解度 S ( mol· L-1 或 g /100g水）
溶度积
BaSO 4 (s)
溶解 沉淀
Ba (aq) SO (aq)
2 2 4
2
2 4
Ksp (BaSO 4 ) c(Ba ) c(SO )
Ksp — 溶度积常数,简称溶度积
An Bm (s) nA (aq) mB (aq)
2 3
S 3
K sp 4
例：K sp (Ag2 CrO4 ) 1.1 10 S 3
沉淀分离的三种方法
沉淀分离的三种方法
沉淀分离是一种常见的实验技术，主要通过将化学混合物中的沉淀与上清液分离开来，从而得到目标物质。
以下是三种常用的沉淀分离方法：
1. 重力沉淀法：该方法主要根据沉淀和上清液的比重差异进行分离。
将混合物放置一段时间后，较重的沉淀会沉到容器底部，上清液则漂浮在沉淀上方，通过倾斜容器或吸取器取出上清液即可。
2. 离心沉淀法：该方法使用离心机对混合物进行离心，通过离心力将沉淀与上清液分离。
该方法适用于沉淀量较小的混合物。
离心后，将离心管中的上清液倒出即可。
3. 过滤法：该方法主要利用过滤器对混合物进行过滤，将沉淀与上清液分离。
选用的过滤器要根据沉淀的性质和大小来选择。
过滤后，将上清液从过滤器中收集即可。
以上是三种常用的沉淀分离方法，不同的方法适用于不同的混合物，选择合适的方法能够提高实验效率和准确性。
- 1 -。
【课堂笔记】《生物工程下游技术》-沉淀分离部分
第一章沉淀分离技术1.1沉淀的目的1)通过沉淀达到浓缩的目的。
2)通过沉淀、固液分相后，除去留在液相或沉积在固体中的非必要成分3)沉淀可以将已纯化的产品由液态变成固态，加以保存或进一步处理1.2沉淀法的概念沉淀法是指采用适当的措施改变溶液的理化参数，控制溶液的各种成分的溶解度，从而将溶液中的欲提取的成分呢和其他成分分开的技术。
1.3沉淀法操作步骤1)加入沉淀剂2)沉淀剂的陈化促进粒子的生长3)离心或过滤、收集沉淀物PS：陈化是指将有沉淀的溶液静置,使沉淀中的分子等有归律的排列,并排列紧密,还有使沉淀聚沉,颗粒变大1.4沉淀过程应当考虑的问题1)沉淀能否发生2)沉淀剂或沉淀条件下对活性结构是否有破坏作用3)沉淀剂是否容易除去4)沉淀剂是否对人体有害1.5蛋白质的分离提取1.5.1优缺点优点：设备简单，成本低，原材料易得，便于小批量生产缺点：所得沉淀物可能聚集有多种物质，或含有大量的盐类，或包裹着溶剂，产品纯度常比结晶法低，过滤也较困难。
1.5.2沉淀法分离蛋白质的特点1)生产前期可使原料液体体积很快减小10~50倍，从而简化生产工艺、降低生产费用；2)使中间产物保持在一个中性温和的环境；3)可及早将目标蛋白从其与蛋白水解酶混合液中分离出来，避免蛋白质的降解，提高产物稳定性；4)用蛋白质沉淀法作为色谱分离的前处理技术，可使色谱分离使用的限制因素降低到最少。
1.5.3蛋白质的溶解特性1)蛋白质的溶解行为是一个独特的性质，由其组成、构象以及分子周围的环境所决定。
2)蛋白质在自然环境中通常是可溶的，所以其大部分是亲水的，但其内部大部分是疏水的。
3)一般而言，小分子蛋白质比起在化学上类似的大分子蛋白质更易溶解。
1.5.4蛋白质胶体溶液的稳定性1.5.4.1防止蛋白质凝聚沉淀的屏障1)水化层：蛋白质周围的水化层可以使蛋白质形成稳定的胶体溶液2)电荷：蛋白质分子间的静电排斥作用1.5.4.2颗粒间的相互作用1)蛋白质分子间的静电斥力2)范德华力1.6蛋白质的沉淀方法1)中性盐盐析法2)等电点沉淀法3)有机溶剂沉淀法4)非离子型聚合物沉淀法5)聚电解质沉淀法6)金属沉淀法等1.6.1中性盐沉淀法1.6.1.1概念在高浓度的中性盐存在下，蛋白质（酶）等生物大分子物质在水溶液中的溶解度降低，产生沉淀的过程。
分离科学与技术第2章 沉淀分离法
第二章 沉淀分离法
2.2 沉淀的生成过程 2.2.5 分级沉淀 分级沉淀：两种难溶盐（阳离子或阴离子相同），若 其溶度积相差足够大时，可通过加入沉淀剂将其先后分 别沉淀出来加以分离。 溶度积小的难溶盐先沉淀，如 AgI 较 AgCl 先沉淀。
第二章 沉淀分离法
2.2 沉淀的生成过程 2.2.5 分级沉淀
第二章 沉淀分离法
2.2 沉淀的生成过程 2.2.4 晶形沉淀与胶体 内因： 沉淀的性质
生成沉淀类型 外因
沉淀的形成条件
沉淀的后处理
沉淀类型：晶形沉淀、无定形沉淀、凝乳状沉淀
几种类型沉淀的比较 特点 直径 晶形沉淀 0.1~1 m 凝乳状沉淀 0.02~0.1 m 无定形沉淀 < 0.02 m
[I ] [Cl ] 6 6 10 , 10 [Cl ] [I ]
Ksp,AgI = [Ag+][I] = 9.31017 Ksp,AgCl = [Ag+][Cl] = 1.81010 当 [Cl]/[I] < 106 时，只有 AgI 析出； 当 [Cl]/[I] > 106 时，AgCl 才开始析出。
第二章 沉淀分离法
2.1 沉淀生成的条件 2.1.3 氢离子浓度及配位剂的影响 配位剂的影响： 难溶盐沉淀 + 配位剂 溶解度增大（或完全溶解）
第二章 沉淀分离法
2.1 沉淀生成的条件 2.1.4 有机溶剂的影响 有机溶剂的影响： 难溶盐沉淀 + 有机溶剂 溶解度减小（溶剂化作用较 小，介电常数较低）。如 PbSO4: 100 mL H2O: 4.0 mg, 100 mL 20% 乙醇: 4.0/10 mg 100 mL 乙醇: 4.0/1500 mg
第二章 沉淀分离法
沉淀分离法
沉淀分离法沉淀分离法是分离纯化生命大分子物质常用的一种经典方法。
一、沉淀分离法的基本原理概述沉淀法也称溶解度法，其纯化生物大分子的原理是根据物质的结构差异（如蛋白质分子表面疏水基团和亲水基团比例的差异）来改变溶液的某些性质（如pH值、极性、离子强度、金属离子等），使抽提液中有效成份的溶解度发生变化，使所需有效成分出现最大溶解度，而杂质出现最小溶解度；或者相反，然后溶解度小者以沉淀的形式析出，从而达到从抽提液中分离有效成份的目的。
二、沉淀分离法中沉淀生成的过程（1）形成过饱和溶液与核的形成溶液达到过饱和状态时，首先有几个阴阳离子相聚形成结晶核，进一步在其周围聚集了阴阳离子、胶体粒子，成长为肉眼可见的粒子。
过饱和度浓度越大，核的形成速度越快，数目越多。
一旦有核产生，就开始形成沉淀，过饱和状态开始解体。
（2）沉淀的生长溶液中阴阳离子、胶体粒子等向晶核运动并在其表面上沉积下来，使核慢慢生长为沉淀。
沉淀分离法中对沉淀形式有几点要求：○1沉淀的溶解度要小，以保证被测组分能沉淀完全；○2沉淀要纯净，不应带入沉淀剂和其他杂质；○3沉淀易于过滤和洗涤，以便于操作和提高沉淀的纯度；○4沉淀易于转化为称量形式，同时，称量形式的分子量应具有确定的化学组成、应具有足够的化学稳定性、应尽可能大，这样可使称量的物质质量较大，从而减小称量误差，提高方法的准确度。
（3）陈化陈化，是使沉淀粒子变得粗大的一种有效方法。
生成的沉淀不马上过滤，将其与母液一起放置一段时间，使沉淀粒子再长大。
加热和搅拌可缩短陈化时间。
三、沉淀分离法的分类及其特点根据沉淀剂的不同，沉淀分离法也可以分成用无机沉淀剂（氢氧化物、硫化物、其它无机沉淀剂）的分离法、用有机沉淀剂（草酸、铜试剂、铜铁试）的分离法和共沉淀分离富集法。
沉淀分离法和共沉淀分离法的区别主要是：沉淀分离法主要使用于常量组分的分离（毫克量级以上）；而共沉淀分离法主要使用于痕量组分的分离（小于1mg/mL）。
沉淀分离技术的原理及应用
沉淀分离技术的原理及应用1. 引言沉淀分离技术是一种利用颗粒物质的沉降速度差异进行物质分离的技术方法。
它广泛应用于实验室、工业生产和环境监测等领域。
本文将介绍沉淀分离技术的原理、操作步骤以及在不同领域的应用。
2. 原理沉淀分离技术是基于颗粒物质的沉降速度不同而实现分离的。
其原理基于斯托克斯定律，即颗粒在介质中的沉降速度与颗粒的直径和密度相关。
较大或较重的颗粒会比较小或较轻的颗粒沉降得更快。
因此，通过调整沉淀条件，可以实现不同颗粒的分离。
3. 操作步骤沉淀分离技术的操作步骤如下：1.准备样品：将待分离的混合物样品准备好，确保样品中含有需要分离的目标颗粒。
2.加入沉淀剂：向混合物中加入适量的沉淀剂，通过与目标颗粒的反应形成沉淀物。
3.混合搅拌：对混合物进行搅拌，以保证沉淀剂与目标颗粒充分反应。
4.适当静置或离心：根据颗粒的沉降速度，适当静置一段时间或进行离心操作，使沉淀物与上清液分离。
5.分离沉淀物：将上清液与沉淀物分离，可通过倾倒上清液或使用分离装置进行分离。
6.洗涤和干燥：对分离得到的沉淀物进行洗涤和干燥处理，以去除杂质并得到纯净的沉淀物。
4. 应用领域4.1 实验室应用沉淀分离技术在实验室中被广泛应用于分离、纯化和浓缩目标物质。
它被用于制备实验用样品、纯化蛋白质等。
例如，在蛋白质分离中，可以使用氨硫酸盐沉淀法将蛋白质沉淀出来，然后进行洗涤和干燥，得到纯净的蛋白质。
4.2 工业生产沉淀分离技术在工业生产中也有着广泛的应用。
它可以用于废水处理、固液分离以及颗粒状物质的提取等。
例如，在废水处理中，可以使用化学沉淀法将废水中的悬浮颗粒物沉淀下来，从而达到净化水质的目的。
4.3 环境监测沉淀分离技术在环境监测中也有重要作用。
它可以用于土壤样品的预处理、大气颗粒物的采集与分析等。
例如，在土壤样品分析中，可以使用离心分离法将土壤中的颗粒物与溶液分离，然后对沉淀物进行进一步的化学分析。
5. 结论沉淀分离技术是一种简单有效的分离方法，它基于颗粒物质的沉降速度差异，可以实现对不同颗粒的分离。
污水处理中的沉淀与分离技术
沉淀速度
沉淀速度取决于颗粒的粒径、密 度、形状以及水的流速和温度等 因素。一般来说，颗粒粒径越大
，沉淀速度越快。
沉淀效果
沉淀效果受到多种因素的影响， 如沉淀时间、沉淀池的设计和池 深等。增加沉淀时间和加深沉淀
池可以提高沉淀效果。
沉淀类型
01
自然沉淀
自然沉淀是将污水静置在沉淀池中，利用重力作用使悬浮颗粒自然下沉
详细描述
通过在河道中设置沉淀池和分离设施，去除水中的悬浮物、 油脂、胶体等杂质，改善水质，恢复生态平衡，提高河道的 自净能力，保障水体的健康。
05
沉淀与分离技术的发展趋 势
技术创新与改进
新型沉淀剂的开发
随着科技的发展，新型沉淀剂不断涌现，如高分子混凝剂 、有机高分子絮凝剂等，能够更有效地去除污水中的悬浮 物和重金属离子。
04
沉淀与分离技术的应用
在生活污水处理中的应用
总结词
生活污水处理中，沉淀与分离技术主 要用于去除悬浮物、油脂、胶体等杂 质，提高水质。
详细描述
通过物理和化学的方法，将污水中的 悬浮物、油脂、胶体等杂质进行沉淀 和分离，使水质得到改善，满足排放 标准或回收利用的要求。
在工业污水处理中的应用
总结词
多元化处理工艺
针对不同水质、水量、排放标准等需 求，开发多元化的污水处理工艺，以 满足个性化需求。
THANK YOU
感谢观看
，实现固液分离。这种方法的处理能力较小，适用于小规模污水处理。
02 03
絮凝沉淀
絮凝沉淀是在污水中加入絮凝剂，使悬浮颗粒凝聚成较大的絮状团，加 速其沉降分离。这种方法可以大大提高沉淀效果，适用于大规模污水处 理。
斜板沉淀
第二章 沉淀分离法
Fe3+、Cr3+、Ce4+ 、 Be2+、Cu2+、 Ti4+、Zr4+、Hf4+、 Ag+、 Hg2+、 Bi3+、Sn4+、V (Ⅵ) Pb2+ 、 Sb3+、 U(Ⅳ) 、 Nb(Ⅴ) Sn2+、Mo (Ⅵ) Ta(Ⅴ) 、W(Ⅵ)等 V (Ⅴ) 、 U (Ⅵ) Au (Ⅲ) 、稀土等
化学与材料科学学院
二、沉淀分离法的特点
（characteristic of precipitation method）
三、沉淀的类型与形成条件
（types of precipitation and their formation conditions）
四、无机沉淀剂沉淀法
（inorganic precipitator ）
----使某些高价Mn+沉淀 其它微溶性碳酸盐或氧化物的悬浊液, 如:BaCO3、CaCO3、PbCO3、MgO的悬浊液具 有同样的功效，仅控制的pH范围各不相同而已。 HAc-NaAc也能达到同样的效果.
化学与材料科学学院
第一节 沉淀分离法
原理: ZnO + H2O Zn2+ +2OHZn(OH)2
因此，控制[H+]即可控制[S2-] 。
常见阳离子： 2+ Hg 2+ Pb + 3+ Ag Fe As(Ⅲ,Ⅴ) 3+ Bi 3+ Al Sb ( Ⅲ , Ⅴ ) 2+ Cu 2+ 3+ Hg2 Cr Sn( Ⅱ , Ⅳ ) 2+ Cd Ⅰ Ⅱ Ⅲ
0.3mol/L[H+] l硫化物沉淀
第四章_沉淀分离法.
蛋白质在自然环境中通常是可溶的， 表面：大部分是亲水基团 内部：大部分是疏水基团
两性物质，一定pH下表面带有一定的 电荷，静电斥力作用使分子间相互排斥 蛋白质周围的水分子有序排列，在表面 形成水化膜，这一层能保护蛋白质粒子 避免因碰撞而聚沉。
蛋白质呈稳定 的分散状态
当向蛋白质溶液中加入中性盐时：
阳离子对盐析效果的影响：
Al3+ > H+ > Ba2+ > Sr2+ > Ca2+ > Cs+ > Rb+ > NH4+ > K+ > Na+ > Li+
无机盐可按两种方式加入溶液中： 直接加入固体(NH4)2SO4粉末—工业生产
(分批加入，充分搅拌)
加入(NH4)2SO4饱和溶液—实验室和小规模生产
蛋白质溶解度
lgS
不同蛋白质溶解度与离子强度的关系
对于特定的蛋白质，一定操作条件下产生沉 淀时的无机盐浓度范围都是一定的，即具有一 定的蛋白质盐析分布曲线。
40
蛋白质溶解度
30 20 10 0 C0
lgS
20 30 40
50
60
70
P—不同(NH4)2SO4 饱和度
dS 蛋白质沉淀的速度可用 - — 对盐饱和度（P） dP
不同蛋白质沉淀时所需有机溶剂的浓度不同，
因此调节有机溶剂的浓度，可以使混合物中的蛋
白质分段析出，达到分离纯化的目的。
不仅适于蛋白质的分离纯化，还常用于酶、核
酸、多糖等的分离纯化。
（一）基本原理
1. 加入有机溶剂后，会使系统（水和有机溶剂的 混合液）的介电常数减小，而使溶质分子（如 蛋白质分子）之间的静电引力增加，从而促使 它们互相聚集，并沉淀出来。
第二章沉淀分离法
第二章 沉淀分离法沉淀分离(separation by precipitation)法是在试液中加入适当的沉淀剂，使某一成分以一定组成的固相析出，经过滤而与液相相分离的方法。
沉淀分离法是一种经典的化学分离方法，该法需经过过滤、洗涤等步骤，操作较为烦琐费时，但通过改进分离操作，使用选择性较好的沉淀剂，可以加快分离速度，提高分离效率，因此至今仍得到广泛的应用。
本章主要介绍无机沉淀剂分离法、有机沉淀剂分离法、均相沉淀分离法和共沉淀分离法四类方法。
§2-1 无机沉淀剂分离法一些离子的氢氧化物、硫化物、硫酸盐、碳酸盐、草酸盐、磷酸盐、铬酸盐和卤化物等具有较小的溶解度，借此可以进行沉淀分离。
另外还有一些离子可以被还原为金属单质而被沉淀分离开。
一、沉淀为氢氧化物1．氢氧化物沉淀与溶液pH 值的关系可以形成氢氧化物沉淀的离子种类很多，根据各种氢氧化物的溶度积，可以大致计算出各种金属离子开始析出沉淀时的pH 值。
例如Fe(OH)3的K sp =4×10-38，若[Fe 3+]=0.010mol.L -1，欲使Fe(OH)3析出沉淀，则必须满足以下条件：383104]][[⨯>-+OH Fe010.0104][383--⨯>OH112.106.1][---⨯>L mol OH8.11<pOH 2.2>pH由此可见，欲使0.010mol.L -1 Fe 3+析出Fe(OH)3沉淀溶液的pH 值应大于2.2。
当溶液中残留的Fe 3+的浓度为10-6 mol.L -1时，即99.99%的Fe 3+已被沉淀，可以认为沉淀已经完全，此时的pH 值为：第二章 沉淀分离法1113638.104.310100.4][-----⨯=⨯=L mol OH 5.10=pOH 5.3=pH根据类似的计算，可以得到各种氢氧化物开始沉淀和沉淀完全时的pH 值，但是这种由K sp 计算得到的pH 值只是近似值，与实际进行氢氧化物沉淀分离时所需控制的pH 值往往还存在一定的差异，这是因为：（1）沉淀的溶解度和析出的沉淀的形态、颗粒大小等条件有关，也随陈化时间的不同而改变。
第2章 沉淀分离法
（二）有机试剂沉淀分离法
特点： 高选择性、高灵敏度；应用普遍；
有机沉淀剂与金属离子生成的三种沉淀类型： 1. 螯合物沉淀 8-羟基喹啉与Mg2+生成六元环结构的螯合物沉淀； 在氨缓冲溶液中，可实现镁与碱金属及碱土金属的 分离； 2. 缔合物沉淀 痕量Zn2+的共沉淀； 3. 三元化合物 提高选择性和灵敏度的一条途径；
四、共沉淀分离法
a 定义：共沉淀分离法就是加入某种离子同沉淀剂 生成沉淀作为载体（沉淀剂，将痕量组分定量地沉淀 下来，然后将沉淀分离（溶解在少量溶剂中、灼烧等 方法），以达到分离和富集的目的的一种分析方法。 b 沉淀剂要求 （1）要求对欲富集的痕量组分回收率高。 （2）要求共沉淀剂不干扰待富集组分的测定。
3、形成晶核的共沉淀剂（极微量离子） 4、沉淀的转化作用（溶液中微量的Cu2+，CdS滤纸)
2、常用有机共沉淀剂
有机及生物化合物的分离
1. 溶剂沉淀
2. 盐析沉淀
3. 沉淀剂沉淀
1、溶剂沉淀
溶剂沉淀 在有机化合物 ( 如蛋白质、酶、多糖、核酸等 ) 水溶液中加入 有机溶剂 ( 如乙醇、丙酮等 ) 后 , 显著降低待分离物质的溶解度从而 将其沉淀析出的一种方法。 机 理 在于溶质 ( 待分离物质 ) 在溶液中化学势发生变化造成溶解度的
5). 离子强度的调节
低浓度的中性盐类增加蛋白质在有机溶剂
中的溶解度 , 并且对蛋白质具有保护作用, 防止
变性。要将蛋白质从低离子强度的溶液中沉淀 出来往往需要更高的溶剂浓度。
2. 盐析沉淀
在较低浓度的盐溶液中 , 酶和蛋白质的溶解度随 盐浓度升高而增大 , 这称之为盐溶; 当盐浓度增大至 一定程度后 , 酶和蛋白质的溶解度又开始下降直至沉 淀析出, 这称之为盐析。 原理在于中性盐离子对蛋白质分子表面活性基团 及水活度的影响结果。
沉淀分离法
沉淀分离法
沉淀分离法是根据溶度积原理、利用沉淀反应进行分离的方法。
在待分离试液中，加入适当的沉淀剂，在一定条件下，使预测组分沉淀出来，或者将干扰组分析出沉淀，以达到除去干扰的目的。
沉淀分离法包括沉淀、共沉淀两种方法。
基本简介：
沉淀法分离是最古老、经典的化学分离方法。
在分析化学中常常通过沉淀反应把欲测组分分离出来；或者把共存的组分沉淀下来，以消除它们对欲测组分的干扰。
虽然，沉淀分离需经过过滤、洗涤等手续，操作较繁琐费时;
沉淀法也称溶解度法。
其纯化生命大分子物质的基本原理是根据各种物质的结构差异性来改变溶液的某些性质，进而导致有效成分的溶解度发生变化。
1、盐析法
盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。
2、有机溶剂沉淀法
有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、破坏溶质周围形成的水化层，从而降低溶质溶解度；其二、有机溶剂的介电常数比水小，导致溶剂的极性减小。
3、蛋白质沉淀剂
蛋白质沉淀剂则仅对一类或一种蛋白质沉淀起作用，常见的有碱性蛋白质、凝集素和重金属等。
原理：使蛋白质产生变性沉淀。
4、聚乙二醇沉淀作用
聚乙二醇和右旋糖酐硫酸钠等水溶性非离子型聚合物可使蛋白质发生沉淀作用。
5、选择性沉淀法
根据各种蛋白质在不同物理化学因子作用下稳定性不同的特点沉淀法分离是最古老，用适当的选择性沉淀法，即可使杂蛋白变性沉淀，而欲分离的有效成分则存在于溶液中，从而达到纯化有效成分的目的。
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加入沉淀剂
沉淀剂的陈化 促进粒子生长
离心或过滤 收集沉淀物
加沉淀剂的方式和陈化条件 对产物的纯度、收率和沉淀物的形状都有很大影响
沉淀能否发生
沉 淀 过 程 应 考 虑 的 问 题
沉淀剂或沉淀条件下对活性结构是否有破坏作用
沉淀剂是否容易除去
沉淀剂是否对人体有害
沉淀技术分离生化产物的典型例子是蛋白质的分离提取
V：所需加入的饱和硫酸铵溶液的体积； －60℃，趁热滤去沉淀， V0：原溶液体积； 再在0℃或室温平衡1－2 S2：所需达到的硫酸铵饱和度； S1：原溶液的硫酸铵饱和度。 天，有固体析出时达100
过量的硫酸铵，加热至50
％饱和度。
（3）透析平衡法 优点 硫酸铵浓度变化连 续，盐析效果较好。 缺点
硫酸铵饱和度的测 定、计算工作手续繁 琐，而且透析袋容积 有限、盐析速度慢、 硫酸铵耗费大。
S：离子强度为I时蛋白质的溶解度； S0：离子强度为0时蛋白质的溶解度； KS：盐析常数。
当溶剂的温度一定时，对 于某一溶质，S0是一常数， β（溶解度常数）
Cohn方程
KS越大，有效成分溶解度随盐浓度增加而减小的程度越大。 KS越大，分级范围越小，盐析效果越好。
离子价数 KS主要取决于盐的性质： 离子半径
疏水区（憎水区）
在水溶液中，多肽 链中的疏水性氨基 酸残基具有向内部 折叠的趋势，即便 如此，一般仍有部 分疏水性氨基酸残 基暴露在外表面， 形成疏水区。疏水 性氨基酸含量高的 蛋白质的疏水区大， 疏水性强。
水分子
亲水性氨基酸残基 基本分布在蛋白质 立体结构的外表面。
亲水区
蛋白质是两性高分 子电解质，主要由 疏水性各不相同的 20 种氨基酸组成。
血浆
乙醇法沉淀 沉淀物Ⅰ＋Ⅱ＋ Ⅲ
废弃上清液 乙醇法沉淀沉 淀物Ⅳ 废弃沉淀 乙醇法沉淀沉 淀物Ⅴ 重新溶解 的沉淀 白蛋白(纯度96～99％)
上清液
图1 利用蛋白质沉淀大规模提纯白蛋白与免疫球蛋白的工艺流程图
沉淀法分离蛋白质的特点：
生产前期可使原料液体体积很快减小 10~50倍，从而
简化生产工艺、降低生产费用； 使中间产物保持在一个中性温和的环境； 可及早将目标蛋白从其与蛋白水解酶混合液中分离出 来，避免蛋白质的降解，提高产物稳定性；
早在1859年，中性 盐盐析法就被用于从 血液中分离蛋白质， 随后又在尿蛋白、血 浆蛋白等的分离和分 级中使用，得到了比 较满意的结果。
得到的样品欲继 续纯化，需花一 定时间脱盐
过程 盐溶 盐析
蛋白质在等电点时，容易互相吸引聚合沉淀。 加入盐离子后，破坏了吸引力，增加静电斥 力，使分子散开，溶解度增大
5、盐析曲线的制作
方法一：取料液分成等体积几份，冷却至0℃
各级均离心分离沉淀物，将沉淀溶于2倍体积的缓冲液中，测 定其中总蛋白和目标蛋白浓度（或测定离心上清液）
以饱和度为横坐标，沉淀（或上清液）中总蛋白和目标蛋白浓 度为纵坐标，得到蛋白质溶解度曲线
蛋白质量(mg)或酶 活力
10
总蛋白 目标蛋白
20
介电常数 多价阴离子具有很高的KS，但高价阳离子的存在反而降低KS ； 大而不规则的蛋白分子KS越大。 几种盐的盐析能力的排列次序： 磷酸钾>硫酸钠>磷酸铵>柠檬酸钠>硫酸镁 KS
几种蛋白盐析时离子强度与溶解度的关系图
1——纤维蛋白 2——血红蛋白 3——拟球蛋白 4——血清蛋白 5——肌红蛋白
例3.1 溶菌酶在2.8 mol/L和 3.0 mol/L 硫酸铵溶 液中的溶解度分别为1.2g/L和0.26g/L，试计算在3.5 mol/L 硫酸铵溶液中的溶解度。
？？？
2、中性盐沉淀蛋白质的基本原理
蛋白质和酶均易溶于水，分子中的－COOH、－NH2
和－OH等亲水基团，与极性水分子相互作用形成水化层， 包围于蛋白质分子周围形成亲水胶体，削弱了蛋白质分子 之间的作用力，蛋白质分子表面极性基团越多，水化层越 厚，蛋白质分子与溶剂分子之间的亲和力越大，因而溶解
度也越大。 电荷
颗粒间的相互作用
颗粒间的相互作用的位能取决于离子强度
静电斥力 蛋白质 分子 范德华引力 蛋白质 分子
偶极力 色散力
诱导力
DLVO理论
在低离子强度时，颗粒距 离处在中间状态，双电层 斥力占优势，可看为一个 凝聚的势垒 在高离子强度时，吸引力 超过排斥力，相互间的总 位能表现为吸引位能
低离子强度
高离子强度
生物分子在水中形成稳定的溶液是有条件的，这些就是溶 液的各种理化参数。 任何能够影响这些条件的因素都会破坏溶液的稳定性。
沉淀法就是采用适当的措施改变溶液的理化参数，
控制溶液的各种成分的溶解度，从而将溶液中的
欲提取的成分和其它成分分开的技术。
沉淀法操作步骤 ：
.
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第三章
沉淀分离技术
Precipitation Technology
§3.1 沉淀法概述
沉淀是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程。
通过沉淀达到浓缩的目的 通过沉淀，固液分相后，除去留在 液相或沉积在固体中的非必要成分 沉淀可以将已纯化的产品由液态变 成固态，加以保存或进一步处理
沉淀的目的
沉淀方法用于分离纯化是有选择性的，即有选择地沉淀 杂质或有选择地沉淀所需成分。
用蛋白质沉淀法作为色谱分离的前处理技术，可使色
谱分离使用的限制因素降低到最少。
§3.2 蛋白质的溶解特性
蛋白质的溶解行为是一个独特的性质，由其组成、 构象以及分子周围的环境所决定。 蛋白质在自然环境中通常是可溶的，所以其大部 分是亲水的，但其内部大部分是疏水的。 一般而言，小分子蛋白质比起在化学上类似的大 分子蛋白质更易溶解。
荷电区
蛋白质表面由不均匀分布的荷电基团形成荷电区、 亲水区和疏水区构成
表1 影响蛋白质溶解度的参数
蛋白质性质
分子大小
氨基酸组成 氨基酸序列 可离子化的残基数 极性/非极性残基比率 极性/非极性残基分布 氨基酸残基的化学性质
溶液性质
溶剂可利用度（如：水）
pH值 离子强度 温度
蛋白质结构
蛋白质电性 化学键性质
3、中性盐的选择 选用盐析用盐的几点考虑：
盐析作用要强 盐析用盐需有较大的溶解度 盐析用盐必须是惰性的 来源丰富、经济
Hofmeister对一系列离子沉淀蛋白质的能力
进行排序，称Hofmeister序列，或感胶离子序。
阴离子：
柠檬酸根-3>酒石酸根-3 >F->I03->H2P04->S04->CH3C00>Cl->Cl03->Br->N03->Cl04->I->CNS阳离子： Th4+>Al3+>H+>Ba2+>Sr2+>Ca2+>Cs+> Rb+>NH4+>K+>Na+>Li+
虽然这个理论所假定的条件并不完全适合于蛋白质分子，但该 理论对于理解破坏蛋白质溶液的稳定性仍有很大帮助，同时还 有助于针对具体蛋白质选择最合适的沉淀剂及技术。
DLVO理论
颗粒间的相互作用的位能取决于离子强度。 在低离子强度时，颗粒距离处在中间状态，双 电层斥力占优势，可看为一个凝聚的势垒；在 高离子强度时，吸引力超过排斥力，相互间的 总位能表现为吸引位能。 虽然这个理论所假定 的条件并不完全适合于蛋白质分子，但该理论 对于理解破坏蛋白质溶液的稳定性仍有很大帮 助，同时还有助于针对具体蛋白质选择最合适 的沉淀剂及技术。
亲水胶体在水中的 稳定因素
水化膜
水化膜
+ + + + + + ++ +
带正电荷蛋白质 （亲水胶体） 脱水
碱 酸 等点电时的蛋白质 （亲水胶体） 脱水
碱 酸 带负电荷蛋白质 （亲水胶体） 脱水
+ + + + + + ++ 定蛋白颗粒
阳离子
带负电荷蛋白质 （疏水胶体）
30
40
50
60
70
80
90 100
总蛋白 目标蛋白
硫酸铵饱和度％ 蛋白质量(mg)或酶 活力
0
10 20 30 40 50 60 70 80 90 100
硫酸铵饱和度％
方法二
各级均离心分离沉淀物，将沉淀溶于2倍体积的缓冲液中，测 定其中总蛋白和目标蛋白浓度 以饱和度为横坐标，总蛋白和目标蛋白浓度为纵坐标，得到蛋 白质溶解度曲线
5.68×10-3 g/L
例3.2 有100L蛋白质溶液，其中含牛血清蛋白BSA和另 一种杂蛋白X，质量浓度分别为10g/L和5g/L。拟用硫酸铵沉 淀法处理该溶液以回收沉淀中的BSA。20℃下BSA和X的 Cohn方程参数列于下表（假设其他蛋白质的存在不影响方 程参数），其中离子强度用硫酸铵浓度（mol/L）表示。 蛋白质 BSA X β 21.6 20.0 Ks
§3.3 蛋白质胶体溶液的稳定性
防止蛋白质凝聚沉淀的屏障：
水化层 电荷
蛋白质周围的 水化层可以使 蛋白质形成稳 定的胶体溶液
蛋白质分子间 静电排斥作用
蛋白质粒子在水溶液中是 带电的，带电的原因主要是吸 附溶液中的离子或自身基团的 电离。
因溶液是电中性的，水 中应有等当量的反离子存在。 蛋白质表面的电荷与溶液中反 离子的电荷构成双电层。
常用于蛋白质沉淀的盐为硫酸铵和硫酸钠。硫酸钠虽无腐 蚀性但低于400C就不易溶解，因此只适用于热稳定性较好的蛋 白质的沉淀过程。