生化考研重点知识总结
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生化考研知识点归纳总结
生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。
原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。
细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。
2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。
蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。
细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。
3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。
新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。
细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。
4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。
染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。
5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。
叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。
6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。
7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。
细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。
二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。
2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。
RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。
3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。
4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。
生化考研笔记
一、生物化学Biochemistry：研究生物体的物质基础及在生命过程中的化学变化；研究生命现象的化学本质。
用化学的理论和方法研究生命现象，揭示生命的奥秘。
还原论：个体、器官、组织、细胞、细胞器、超分子、分子、结构域、结构单元、原子整体论：生命科学的飞跃二、研究内容1.生物大分子结构与性质：糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素、抗生素（序列分析、X射线衍射、波谱、质谱、圆二色散性）2.生物大分子结构与功能：生物大分子分解、合成、转化、能量平衡3.遗传信息传递及细胞代谢调控的分子机理4.生物大分子的提取、改造及利用（生物工程）三、生物化学的发展历史1.静态生物化学时期（1920年前）研究生物体内物质的化学组成和性质2.动态生物化学时期（1950年前）糖、脂、蛋白质、核酸等的代谢关系；物质代谢途径及动态平衡、生物氧化、能量转化3.机能生物化学时期（1950年后）功能：遗传、生殖、生长、发育、循环、呼吸、消化、运动、内分泌的分子机理糖类第一节糖类概述一、糖类是地球上数量最多的化合物贮藏性糖：低聚糖，淀粉（植物），糖原（动物）结构多糖：纤维素，木质素，壳多糖,肽聚糖二、糖的概念多羟基的醛类或酮类以及它们的衍生物或聚合物。
元素组成：CH2O（碳水化合物是不科学但默认的称呼）功能基团：醛糖，酮糖碳链长短：丙糖(甘油醛和二羟丙酮)、丁糖、戊糖、己糖三、糖的分类与命名1、单糖：不能被水解为更小分子的糖。
2、寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成3、多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等)4、结合糖(复合糖，糖缀合物,glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等5、糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷四、糖类的生物学功能1、能源2、结构成分3、物质代谢的碳骨架（碳源）。
4、细胞或生物大分子之间识别的信息：糖蛋白第二节单糖一、单糖的结构1、单糖的链状结构Fisher投影式表示确定链状结构的方法（葡萄糖）：a.与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。
考研生化重点知识归纳总结
考研生化重点知识归纳总结考研生化重点知识主要包括以下内容：蛋白质化学：蛋白质是生命活动中重要的分子之一，具有多种结构和功能。
考研生化学科中，需要掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的分类及三字符表示法、肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性等知识点。
核酸化学：核酸是生物体的遗传物质，分为DNA和RNA两种。
在考研生化学科中，需要掌握核酸的种类和组成单位、DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构、核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性等知识点。
酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，是生物体内化学反应的催化剂。
在考研生化学科中，需要掌握酶的概念、作用机制、酶促反应动力学、酶的抑制剂等知识点。
糖类：糖类是生物体内重要的供能物质，分为单糖、二糖和多糖。
在考研生化学科中，需要掌握单糖的结构及性质、二糖的结构及性质、多糖的结构及性质等知识点。
脂类与生物膜：脂类是生物体内重要的组成部分，具有多种生理功能。
生物膜是细胞膜的组成成分，由脂类和蛋白质组成。
在考研生化学科中，需要掌握脂类的分类及性质、生物膜的组成及功能等知识点。
生物氧化与代谢：生物氧化和代谢是生物体内化学反应的重要过程，涉及到能量的转换和物质的合成与分解。
在考研生化学科中，需要掌握生物氧化和代谢的基本概念、呼吸链和氧化磷酸化作用等知识点。
蛋白质合成与基因表达：蛋白质合成是生物体内分子合成的重要过程，基因表达则是指基因转录和翻译的过程。
在考研生化学科中，需要掌握蛋白质合成的原料及步骤、遗传密码等知识点。
以上是考研生化学科中的重点知识，考生需要认真学习和掌握。
同时，考生还需要了解学科前沿动态和最新研究成果，以更好地应对考试和未来的学术研究工作。
考研生化专业知识点与实验技能总结
考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。
在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。
下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。
1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。
了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。
代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。
DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。
2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。
免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。
分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。
以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。
生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。
加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。
考研医学生物化学知识点详解
考研医学生物化学知识点详解一、分子生物学基础知识1. DNA结构和功能DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内最重要的遗传物质。
它由核苷酸组成，包括脱氧核糖、磷酸基团和碱基。
DNA分子呈双螺旋结构，由两条互补链相互缠合而成。
它在细胞中具有存储、复制和传递遗传信息的功能。
2. RNA结构和功能RNA（核糖核酸）也是由核苷酸组成，但与DNA不同的是，RNA含有核糖糖分子而非脱氧核糖糖分子。
RNA分为信使RNA （mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）等不同种类，它们在转录和翻译过程中发挥关键作用。
3. 蛋白质的合成和结构蛋白质是生物体内最基本的宏观生物大分子，由一系列氨基酸残基通过肽键连接而成。
蛋白质合成过程包括转录和翻译两个阶段，其中mRNA将DNA的信息转录为mRNA，而tRNA和rRNA等核糖体辅助在翻译过程中合成蛋白质。
二、细胞结构和功能1. 细胞膜和细胞壁细胞膜是细胞的外包层，由磷脂双分子层和蛋白质等组成。
它具有选择性透过性，控制物质的进出。
细胞壁位于细胞膜外侧，主要由多糖组成，提供细胞的结构支持和保护作用。
2. 细胞器细胞器是细胞内的功能区域，包括内质网、高尔基体、线粒体、溶酶体等。
内质网参与蛋白质合成和修饰，高尔基体负责分泌和物质转运，线粒体是细胞内的能量合成中心，溶酶体则负责细胞内废物的降解。
3. 细胞核细胞核是细胞的控制中心，含有DNA分子和核糖体等。
它通过核孔调控物质的进出，调控细胞代谢和生命活动。
三、酶的生物化学1. 酶的性质和分类酶是生物催化剂，能够降低化学反应所需的活化能。
酶一般由蛋白质组成，根据底物类型和反应方式的不同，酶可分为氧化还原酶、水解酶、脱羧酶等多种类型。
2. 酶促反应的速率和影响因素酶促反应的速率受到底物浓度、温度和pH值的影响。
当底物浓度越高、温度越适宜、pH近于酶的最适pH值时，酶促反应的速率越快。
四、生物膜的结构和功能1. 磷脂的结构和特点磷脂是构成生物膜的重要组分，由磷酸酯键连接的甘油和两条脂肪酸组成。
生化所有重点知识点总结-个人精心整理
1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。
参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。
2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
临床生化考研知识点归纳
临床生化考研知识点归纳
临床生化是医学领域中的一个重要分支，它涉及到生物化学在临床诊断和治疗中的应用。
以下是临床生化考研的一些关键知识点归纳：
1. 临床生化基础
- 酶的分类与作用机制
- 代谢途径的基本概念，如糖酵解、三羧酸循环等
- 蛋白质、核酸、脂质的生物合成与代谢
2. 临床生化检验技术
- 酶联免疫吸附测定（ELISA）的原理与应用
- 电泳技术在蛋白质分析中的应用
- 色谱技术在生化分析中的重要性
3. 临床生化指标
- 肝功能指标，如ALT、AST、ALP、GGT等
- 肾功能指标，如BUN、Cr、尿酸等
- 血糖、血脂、电解质等的检测与临床意义
4. 疾病的生化机制
- 糖尿病的生化基础与血糖调节
- 高脂血症的生化特点
- 肝病、肾病等器官疾病的生化变化
5. 临床生化与药物治疗
- 药物代谢的生化过程
- 药物对生化指标的影响
- 药物相互作用的生化机制
6. 临床生化与遗传病
- 遗传性代谢病的生化特征
- 遗传病的生化诊断方法
- 遗传性代谢病的治疗原则
7. 临床生化研究方法
- 实验设计的原则与方法
- 统计学在临床生化研究中的应用
- 临床生化研究的伦理问题
8. 临床生化的前沿进展
- 代谢组学在疾病诊断中的应用
- 蛋白质组学在疾病机制研究中的作用
- 基因编辑技术在遗传病治疗中的前景
结束语
临床生化是一个不断发展的领域，随着科学技术的进步，新的检测方法和治疗手段不断涌现。
掌握这些基础知识点，将有助于深入理解临床生化的复杂性和应用前景，为未来的研究和临床工作打下坚实的基础。
生物化学考研知识点总结
生物化学复习资料名词解释：1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一p H时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的p H称为蛋白质的等电点。
8D N A的变性：在某些理化因素的作用下，D N A分子互补碱基对之间的氢键断裂，使D N A 双螺旋结构松散，变成单链，称D N A变性。
9D N A的复性：变性D N A在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为D N A的复性。
10核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为D N A酶和R N A酶。
11酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
考研生化复习重点
1、非极性：包括：甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性：中性：色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性：天冬Asp、谷Glu（都含2个羧基）碱性：赖Lys（2个氨基）、精Arg、组His 芳香族的是：色、酪、苯丙亚氨基酸的是：脯含硫：半胱、胱、蛋。
折角的：脯天然不存在的：同型半胱不出现在蛋白质的：瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的：甘必需：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链：酪、苯丙、色一碳单位：丝、色、组、甘生酮：亮、赖。
生糖兼生酮：异亮、苯丙、酪、色、苏。
2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。
3、一级的肽链为肽键（主）、二硫键；二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键；三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力；四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。
4、模体和锌指结构为二级。
分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。
5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定；变性为二硫键、非共价键破坏，溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析（阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质先被洗脱下来）。
分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质后出来，大的先出来。
7、盐析一般无蛋白质变性。
1、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，由碱基+戊糖（糖苷键）=核苷+磷酸（酯键）而合成，为核酸的一级结构。
核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。
2、两类核酸：DNA在细胞核和线粒体内，RNA在细胞质和细胞核内。
排序和书写必须是从5到3。
3、DNA是右手螺旋结构，螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
考研生化笔记(彩色+重点)
生物化学占执业2.7%，16分第一节蛋白质的结构与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸结构与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸）饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸）（3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的(二)肽键与肽链氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。
二、蛋白质结构2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。
2、维持三级结构的化学键-----疏水键。
一级结构：-----肽键；序列。
二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒三级结构：-----亚基，整条肽链。
化学键-----疏水键四级结构：----一堆亚基。
---聚合※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构三、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。
2、蛋白质构象病（高级结构改变）：疯牛病、致死性家族性失眠症。
四、蛋白质的理化性质蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
（1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。
（2）凝固----变性后进一步发展的一种结果。
（3）蛋白质变性：可复性（血清白蛋白）和不可复性两种。
生化知识点总结归纳
生化知识点总结归纳一、生物大分子结构与功能1. 蛋白质蛋白质是生物体内最丰富的大分子，具有多种功能。
蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构，通过氨基酸的序列和侧链相互作用构成。
蛋白质的功能涉及到酶的催化作用、携氧作用、运输作用、膜通道作用等多个方面。
2.核酸核酸是生物体内携带遗传信息的分子，包括DNA和RNA两种。
DNA通过碱基配对形成双螺旋结构，携带了生物体的遗传信息。
RNA参与到蛋白质的合成、修复和调控等多个生物学过程中。
3.多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的高分子化合物。
在生物界中，多糖的重要功能包括能量储存（如糖原）、结构支持（如纤维素）、细胞间质物质（如透明质酸）、免疫相关（如多糖抗原）等。
4.脂质脂质是多种异质的大分子化合物，包括脂肪酸、甘油和其他非蛋白质成分。
脂质在生物体内具有能量储存、结构支持、细胞膜结构和调节等多种重要功能。
5.酶酶是生物体内催化生物化学反应的特殊蛋白质，具有高度的专一性和高效的催化作用。
酶在生物体内参与到代谢、合成、降解、信号传导等多个生物过程中。
6.细胞膜细胞膜是细胞的外部大分子结构，具有选择性通透、信号传递和细胞识别等重要功能。
细胞膜主要由脂质双层和膜蛋白构成，参与到细胞内外物质的交换和信息传导。
二、生物代谢1. 糖代谢糖是生物体内最主要的来源能，糖代谢涉及到醣和糖原的合成、分解、糖酵解、糖异生、葡萄糖酸环等多个反应途径。
2. 脂肪代谢脂肪是生物体内的主要能量储存分子，脂肪代谢包括脂质的合成、降解和调控等多个反应。
β-氧化、脂肪酸合成、胆固醇合成等是脂肪代谢中的重要反应过程。
3. 蛋白质代谢蛋白质是生物体内最丰富的大分子结构，蛋白质代谢包括蛋白质的合成、修复、降解、调控等多个反应过程。
翻译、蛋白质合成、蛋白质降解和泛素化等是蛋白质代谢中的重要反应过程。
4. 核酸代谢核酸是生物体内携带遗传信息的大分子，核酸代谢包括核苷酸的合成、分解、修复和调控等多个反应过程。
生化考研知识点
生化考研知识点一、细胞生物学1. 细胞结构：细胞膜、细胞质、细胞核、细胞器等。
2. 细胞功能：物质运输、能量转化、细胞分裂、信号传导等。
3. 细胞分裂：有丝分裂和无丝分裂，包括前期、中期、后期和末期等阶段。
4. 细胞凋亡：程序性细胞死亡，维持正常组织结构和功能的重要机制。
5. 细胞信号传导：内源性和外源性信号通过不同途径传导，调控细胞的生理活动。
二、生物化学1. 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2. 蛋白质结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，与功能密切相关。
3. 酶的特性：底物特异性、酶促反应速率、酶抑制等。
4. 糖酵解：葡萄糖分解为乳酸或乙醇释放能量的过程。
5. 女性激素：雌激素和孕激素对生殖系统和性腺发育起重要作用。
三、遗传学1. DNA结构：双螺旋结构、碱基配对规律、DNA复制等。
2. RNA：mRNA、tRNA和rRNA的功能及合成过程。
3. 基因表达调控：转录调控、翻译调控和后转录调控等。
4. 遗传密码表：三个碱基对应一个氨基酸的编码表。
5. 遗传变异：基因突变、染色体异常和基因重组等。
四、生物技术1. DNA重组技术：限制性内切酶、DNA连接酶和DNA载体的应用。
2. 基因工程：基因克隆、转基因和基因敲除等技术手段。
3. PCR：聚合酶链式反应，用于扩增DNA片段的重要技术。
4. 蛋白质工程：蛋白质表达、纯化和修饰的技术方法。
5. 生物芯片：微阵列技术，用于高通量检测基因表达水平等。
五、免疫学1. 免疫系统：天然免疫和获得性免疫的机制和功能。
2. 抗原和抗体：抗原识别、抗原结构和抗体多样性等。
3. 免疫反应：细胞免疫和体液免疫两种免疫反应机制。
4. 免疫调节：免疫耐受和免疫增强等调节机制。
5. 免疫病理：自身免疫性疾病和变态反应等免疫系统异常引起的疾病。
生化考研的知识点涵盖了细胞生物学、生物化学、遗传学、生物技术和免疫学等多个领域。
掌握这些知识点对于理解生物体的结构与功能、疾病的发生机制以及生物技术的应用具有重要意义。
生化重点知识归纳总结
生化重点知识归纳总结生化学（生物化学）是研究生物体内化学成分、化学反应和化学转化的一门科学。
在这篇文章中，将对生化学中的重点知识进行归纳总结，以帮助读者更好地理解和掌握这一领域的知识。
1. 分子生物学1.1 DNA与RNADNA是生物体内存储遗传信息的分子，决定了生物的遗传特征。
RNA则参与了蛋白质的合成过程。
DNA由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鸟嘌呤）组成，而RNA中胸腺嘧啶是由腺嘌呤与尿嘧啶二聚而成。
1.2 蛋白质合成蛋白质合成是通过转录和翻译过程实现的。
转录将DNA的信息转录成mRNA，然后mRNA与核糖体进行翻译，合成蛋白质。
2. 代谢途径2.1 糖酵解糖酵解是将葡萄糖分解为乳酸或乙醇等产物，同时释放能量。
它分为糖原酵解和无氧酵解两种类型。
2.2 糖异生糖异生是指从非糖类物质合成葡萄糖的过程。
这在饥饿或低碳水化合物摄入的情况下起关键作用。
2.3 脂肪酸合成与分解脂肪酸合成是指在胞质内，将乙酰辅酶A逐步合成长链脂肪酸的过程。
脂肪酸分解则是将脂肪酸分解为乙酰辅酶A，释放能量。
2.4 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸降解和合成两个方面。
氨基酸在生物体内经过一系列反应，最终被降解为尿素，并通过尿液排出体外。
3. 酶与酶动力学3.1 酶的性质酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质。
它们能够降低反应的活化能，加快反应速率。
3.2 酶的分类酶根据催化反应的方式，可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶等不同类型。
3.3 酶动力学酶动力学研究酶催化反应速率与底物浓度、温度和pH等因素之间的关系。
其中，酶的最适温度和最适pH是使酶活性最大的温度和pH 值。
4. 代谢调节生物体内的代谢途径受到许多调节机制的控制。
4.1 负反馈调节负反馈调节是通过逆向调节酶的活性来调节代谢途径。
当代谢物浓度增加时，酶活性会被抑制，从而减少代谢途径产物的合成。
4.2 激酶与磷酸酶激酶和磷酸酶是参与调节代谢途径的重要酶。
激酶能够增加酶的活性，而磷酸酶则能够降低酶的活性。
生物化学重点整理,考研可用
生物化学第一篇：生物分子结构与功能蛋白质，核酸，酶，聚糖，维生素。
一共五章。
第二篇：物质代谢及其调节糖代谢，脂质代谢，生物氧化，氨基酸代谢，核甘酸代谢，非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律，共七章第三篇：遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程，包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复，rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导，共六章中心法则；| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。
细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。
以DNA为模板转录生成的mrna作为信使，其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。
复制-转录-翻译第四篇：分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因，癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗，组学与医学，共七章第一章：蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节：蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一：组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二：氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸：色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸：精氨酸，赖氨酸，组氨酸住进来，贱不贱3.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸4.必需氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸二甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸三：20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。
（二）含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
共轲双键具有紫外吸收性质。
生化考研知识点归纳大全
生化考研知识点归纳大全生化考研知识点归纳是生物化学专业学生在准备研究生入学考试时必须掌握的核心内容。
以下是生化考研知识点的全面总结：一、生物化学基础理论1. 生物大分子的结构与功能：蛋白质、核酸、多糖和脂质的基本结构、分类及其生物学功能。
2. 酶的作用机制：酶的催化特性、酶动力学、酶的调节和抑制。
3. 代谢途径：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢、氨基酸代谢等。
4. 遗传信息的传递：DNA复制、RNA转录、蛋白质翻译以及基因表达调控。
5. 细胞信号转导：信号分子、受体、信号转导途径及其在细胞生理过程中的作用。
二、生物化学实验技术1. 蛋白质的分离纯化技术：电泳、层析、离心等。
2. 核酸的提取与分析：核酸的提取、定量、电泳分析。
3. 酶活性测定：酶活性测定的原理和方法。
4. 代谢产物的检测：色谱法、质谱法等在代谢产物分析中的应用。
5. 分子生物学技术：PCR、基因克隆、基因表达分析等。
三、生物化学的前沿领域1. 系统生物学：生物系统的网络分析、动态模拟。
2. 合成生物学：合成生物分子、合成生物系统的设计和构建。
3. 纳米生物技术：纳米材料在生物化学研究中的应用。
4. 生物信息学：基因组学、转录组学、蛋白质组学等数据分析方法。
四、生化疾病与药物作用机制1. 代谢性疾病：糖尿病、肥胖症、痛风等疾病的生化机制。
2. 遗传性疾病：遗传性代谢缺陷、遗传性神经退行性疾病的生化基础。
3. 药物作用机制：药物与酶、受体、信号转导途径的相互作用。
五、生化研究方法与论文写作1. 实验设计：科学问题提出、实验方案设计、数据分析。
2. 论文写作：学术论文的结构、写作技巧、文献引用。
结束语生物化学是一个不断发展的学科，考研知识点的归纳不仅需要对基础知识的掌握，还需要对前沿领域的关注和对实验技术的熟练运用。
希望以上的归纳能够帮助考研学子们系统地复习，为研究生阶段的深入学习打下坚实的基础。
生化所有知识点总结
生化所有知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们是构成生命的重要组成部分，广泛参与生物体的生理生化过程。
蛋白质的标准结构由氨基酸线性排列组成，其氨基酸残基之间通过肽键相连。
蛋白质的功能包括酶、激素、抗体等。
2. 核酸核酸是生物体内最重要的化学物质之一，包括DNA和RNA。
DNA携带生物体的遗传信息，RNA在蛋白质合成中起着重要的作用。
3. 多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成，包括淀粉、糖原、纤维素等。
4. 生物膜生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜，它存在于细胞表面，构成细胞膜和细胞器膜，起着保护细胞、控制物质进出的作用。
二、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质的氨基酸序列，二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠，三级结构是由蛋白质的各个区域所形成的空间结构，四级结构是由多个蛋白质相互组合形成的功能性结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。
酶是生物体内的催化剂，参与生物体内的代谢过程；激素是生物体内的调节剂，参与生物体内的内分泌系统；抗体是生物体内的免疫物质，参与生物体内的免疫反应；结构蛋白主要构成生物体内各种组织和器官。
3. 核酸的结构DNA是由脱氧核糖核酸分子组成，是生物体内传递遗传信息的重要分子；RNA是由核糖核酸分子组成，是生物体内蛋白质合成的重要分子。
4. 核酸的功能DNA的功能是存储和传递遗传信息，参与生物体内的遗传过程；RNA的功能是带有遗传信息的DNA按照一定规律转录成RNA，再依据RNA的信息合成蛋白质。
5. 多糖的结构和功能多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的大分子，包括淀粉、糖原、纤维素等。
它们是生物体内的能量来源和结构组分。
6. 生物膜的结构和功能生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜，其构成了细胞膜和细胞器膜。
生物膜的功能包括保护细胞，控制物质进出，参与细胞信号传导等。
医学生化考试重点知识点总结
医学生化考试重点知识点总结医学生化考试重点知识点总结一、基础概念1. 化学与生物医学学科的关系：化学是生命科学的基础，生物医学则是应用化学知识解决医学问题的学科。
2. 原子与元素：原子是构成一切物质的基本单位，元素是由具有相同原子数的原子组成的物质。
3. 化学键：共价键、离子键和金属键是物质中原子之间的连接方式。
4. 分子和化合物：分子是由两个或更多原子组成的最小粒子，化合物是由不同元素原子组成的物质。
5. 反应速率和平衡：反应速率是指化学反应单位时间内发生的变化量，平衡是指反应物和生成物浓度不再发生变化的状态。
二、有机化学1. 有机化合物的基本结构：有机化合物主要由碳、氢和其他元素（如氧、氮、硫等）组成，碳原子通常形成四个共价键。
2. 功能团：在有机分子中，使分子具有特定性质和化学活性的基团称为功能团，如羟基、羰基、羧基等。
3. 合成有机化合物的反应：醇的酸碱性、醇的脱水反应、酯的水解反应、酯的加成反应等。
4. 烃和烃的衍生物：烃是由氢和碳组成的化合物，包括烷烃、烯烃和芳香烃等。
三、无机化学1. 无机化合物的特性：无机化合物的性质受元素组成、化学键和晶体结构等因素的影响。
2. 无机酸和无机碱：无机酸和无机碱是无机化合物的两大重要类别。
3. 无机盐和配合物：无机盐是由阳离子和阴离子组成的化合物，配合物是由中心金属离子和配体组成的化合物。
四、生物化学1. 生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2. 生物酶：生物酶是生物体内的生物催化剂，可加速生物体内的化学反应速率。
3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成代谢和分解代谢。
4. 营养物质的消化和吸收：人体对营养物质的消化和吸收主要通过胃肠道完成。
五、药物化学1. 药物分类：药物可以按照作用方式、作用部位、化学结构等方面进行分类。
2. 药物代谢和毒性：药物在体内经过代谢产生活性代谢物，药物的毒性与代谢有密切关系。
3. 药物治疗原理：药物治疗的基本原理包括选择性作用、药物浓度和药物相互作用等。
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生化考研重点知识总结第一章单糖①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6②唾液淀粉酶激活剂：Cl-③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：第二章油脂①几个非饱和脂肪酸双键数：⑴油酸：1⑵亚油酸：2⑶亚麻酸：3②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸③四种脂类转运脂蛋白：⑴CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯⑵VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘油酯⑶LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇⑷HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇第三章氨基酸与蛋白质①几种主要氨基酸及三字母缩写⑴两特殊：Pro、Gly⑵芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）⑶八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr⑷侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）⑸酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln⑹碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）⑺其它：丙氨酸（Ala）②PI⑴PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH)/2=(PK2+PKR NH2)/2⑵PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R）⑶PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构⑴α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋⑵β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm⑶β转角：转角处为Gly④超二级结构：无规卷曲、结构域⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）⑥蛋白结构分析⑴N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法⑵C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水解⑶打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）⑷专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；⑦显色反应⑴Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）⑵Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2）⑶坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）⑷黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）⑸双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）⑹乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）⑧几种重要氨基酸⑴提供活性甲基的：S-腺苷Met⑵形成N-糖肽键的：Asp⑶胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys⑨蛋白分离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理△分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状※蛋白离子交换层析与洗脱：※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应⑩蛋白含量测定⑴测N：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光⑵测M：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS-PAGE※凯氏定氮：HNO2反应，生成的N2中氨基酸占1/2⑾其它⑴分离二硫基的肽段可用：SDS-PAGE⑵几个主要氨基酸的PI值：⑶几种重要蛋白：⑷镰刀贫血病：Glu→Val，第6位⑸与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）第四章酶学①酶活化中心组成：结合部位、催化部位②计算：活力单位（IU、Kat）、比活力（IU/mg）、转化数/转化周期、米氏方程③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax※几个抑制作用：竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆）；CO、CN（作用于Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO）④酶促反应初速度与[E]、T有关⑤以“三点结合”模型作用的酶：甘油激酶⑥酶的专一性⑴专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：⑵以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶⑦别构酶⑴两独立功能部位：活性中心、变构中心⑵动力学曲线：S型，其它为双曲线⑶具有效应：协同效应、变构效应※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应⑧酶分离纯化⑴要求：纯化倍数高、回收率高※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力回收率=活力单位数/纯化前活力单位数⑵方法：同蛋白质⑨竞争性抑制剂：增[S]可减弱抑制作用⑩患尿黑酸症的病人是由于：缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷）第五章核酸①反向互补配对：ACG-CGT（U）②N-苷键：Ψ（C1‘-C5），嘌呤（N9-C1‘），嘧啶（N1-C1’）③SnRNA：核仁不均一RNA，功能（促进转录、）④核酸分离技术⑵凝胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素见蛋白质⑵离子交换层析：阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U→G→C→A阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C→A→U→G⑶亲和层析：可用亲和层析法分离的核酸：mRNA（PolyA尾）⑤DNA测序三法：加减法（Sanger、1975），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、1977、原理）⑥不能形成两性离子的核苷酸是UMP：原因⑦cNMP⑴最重要的cNMP：cAMP、cGMP⑵cAMP：第二信使⑷cAMP分子内有：环化的磷酸二酯键cAMP与cGMP：生物作用并不是完全相反第六章分子生物学与基因工程①基因组学⑴启动子组成3部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-10、TATA），转录起始点⑵高度重复序列：卫星DNA、小卫星DNA、微卫星DNA⑶原核生物基因重叠类型：⑷基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家族基因家族按组成分三类：②DNA复制⑴DNA复制方式：线性（眼型），环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒体、叶绿体）】⑵DNA复制需引物：转录不需引物※原核DNA聚合酶功能：损伤修复、校正、合成DNA③基因工程酶⑴RNase:RNaseA(嘧啶3’→5’)、RNaseT1（G的3’→5’）、RNaseT2（A的3’→5’）⑵DNA连接酶所需能量：原核ATP、真核NAD+⑶转移水解DNA-RNA中的RNA的酶：RNaseH、逆转录酶（有RNaseH活性）⑷牛脾磷酸二酯酶水解RNA所得产物：5’磷酸切开，产生3’单磷酸核苷⑸蛇毒磷酸二酯酶水解RNA所得产物：3’-OH切开，产生5’单磷酸核苷⑹核酸合成酶：DDDP（依赖DNA的DNA聚合酶）、RDDP（依赖RNA的DNA聚合酶）、DDRP（依赖DNA的RNA聚合酶）⑺RNAPol2：RNAPolB，合成hnRNA，分布在核质中⑻RNA用强碱水解产生：2’ -核苷酸、3’-核苷酸混合物⑼限制内切酶切割特点：4-8bp、6bp主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切④tRNA结构⑴含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤）⑵四环四臂五区：D臂、TψC臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂⑶二级：三叶草⑷三级：倒L⑤基因表达⑴DNA重组过程中DNA连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加DNA接头连接法⑵转位：三类转位因子【（插入序列IS）、转座子（Tn）、可转座噬菌体】，转位后遗传效应（突变、产生新基因、染色体畸变）⑶转录：转录5’端常见起始核苷酸是G、A，原核终止子在终止位点前有PolyU⑷翻译：参与肽链延伸的因子（EF-Tu、EF-TS、移位酶/G因子），肽基转移酶催化组分（23SrRNA），蛋白合成时生成肽键的能量来自高能酯键水解⑸转录抑制剂：利福平、利迪链霉素、放线素D、α-鹅膏蕈碱⑹翻译抑制剂：抗生素（氯霉素、链霉素、卡那霉素、新霉素、四环素、土霉素）※机理干扰素（使起始因子eIF2磷酸化失活），毒素（抑制真核肽链延长）⑥基因工程⑴基因工程载体：必备条件（自主复制、有标志基因便于筛选、易引入受体细胞、酶切位点少、M大可携带大片基因）常用载体（质粒、病毒、噬菌体、人工大染色体改造而来）⑵DNA文库：含某种生物体全部被转录成mRNA的所有基因序列⑦密码子⑴起始密码子：原核（AUG、GUG、UUG，对应fMet）真核（AUG，对应Met）※起始tRNA：tRNA Met、tRNA fMet⑵终止密码子：UAA、UAG、UGA⑶无义密码子：UAA、UAG、UGA⑷线粒体中三种特殊密码子：UGA-色氨酸⑸原核RF1识别的密码子：UAA、UAX ※RF2识别的密码子：UAA、UGA⑹密码子性质：不重叠、特殊性、通用性、简并性、连续性、摆动性※摆动性：A-U，U-A、G，C-G，G-C、U，I-A、U、C⑧其它⑴SnRNA功能：RNA成熟加工、与染色质结合、调节基因活性⑵多拷贝基因有：组蛋白基因、⑶3种印迹法对应检测对象：S-DNA、N-RNA、W-Pro⑸Tm的影响三因素：C三G、盐浓度（Na+）、DNA均一性（均一→窄）Tm=（C+G）%×0.41+69.3第七章维生素与激素①几种重要酶的辅酶⑴脱羧酶：α酮酸脱羧酶（TPP/VB1）、氨基酸脱羧酶（磷酸吡哆醛（VB6）※磷酸吡哆醛：氨基酸脱羧酶、转氨酶的辅酶⑵以FAD为辅酶的酶：二氢硫辛酰胺脱氢酶、脂酰辅酶A脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、线粒体α磷酸甘油脱氢酶⑶羧化酶的辅酶：生物素（VB7）⑷VB12：钴胺素（参与甲基转移）⑸氧化还原酶的辅酶：NAD+⑹以NADP为辅酶的酶：苹果酸酶、6-p-G脱氢酶⑺以FAK为辅酶的酶：脂酰辅酶A脱氢酶②几种特定功能的维生素⑴凝血维生素：VK，脂溶⑵抗血维生素：VC，水溶⑶含A的维生素：NAD+、NADP、FAD、CoASH※VD：体内活性最高的VD是：1,25-二羟基胆钙化醇[1,25-（OH）2D3]两种VD原：VD3（7-脱氢胆固醇），VD2（麦角固醇）VD3的形成：胆固醇→7-脱氢胆固醇→VD3③胰岛素等激素的受体是：④含N激素受体在激素作用下与腺苷酸环化酶的耦联是由G蛋白介导实现的⑤蛋白质类激素受体位于：细胞质膜上⑥类固醇激素受体位于：细胞内第八章生物氧化①肌肉或神经细胞储存能量的高能化合物是：磷酸肌酸（IP3）②高能化合物有：磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）、③生物合成中主要的还原剂；NADPH，来源于HMS（磷酸戊糖途径/磷酸己糖旁路）④生物氧化过程中，ATP生成方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化⑤线粒体的嵴：外表面与基质接触，含有氧化磷酸化组分⑥ATP合成酶⑴F0F1-ATPase是：催化ATP合成的酶形式，一种膜结合复合物，单独存在时没ATP酶活性⑵F0：含H+通道⑦ATP合成机理⑧细胞质脱下的一对氢进入线粒体的三方式：异柠檬酸穿梭、苹果酸穿梭、甘油磷酸穿梭⑨丙氨酸脱氢酶系的辅因子：TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+丙氨酸脱氢酶系的酶：丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶⑩醛缩酶的底物是：F-1,6-2P⑾在TCA、有氧呼吸链中产生的ATP最多的是：α-酮戊二酸→琥珀酸第九章糖代谢㈠糖酵解①部位：胞液②过程：葡萄糖、糖元转变为丙酮酸③三关键酶：⑴己糖激酶：包括（葡糖糖激酶、果糖激酶），不受ATP/AMP的调节⑵磷酸果糖激酶：限速，主要激活剂（2,6-二磷酸果糖），抑制剂（ATP、柠檬酸）⑶丙酮酸激酶：受ATP/AMP的抑制④产能：2ATP⑤醛缩酶的底物：F-1，6-P2（1，6-二磷酸果糖）※糖代谢中既催化脱氢又催化脱羧的两种酶：异柠檬酸脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶㈡糖的有氧氧化①丙酮酸→乙酰辅酶A：⑴部位：线粒体内膜⑵丙酮酸脱氢酶系：3酶（丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶）5辅（TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+）②TCA循环：柠檬酸循环、Krebs循环⑴调节TCA循环运转最主要的酶：异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系⑵部位：线粒体基质、内膜⑶酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系③1分子葡萄糖有氧氧化产生ATP数：36（38）=2+6（4）+6+24④草酰乙酸来源三途径：苹果酸酶和苹果酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶、磷酸丙酮酸脱羧酶㈢磷酸戊糖途径、磷酸己糖旁路HMS①核糖的分解途径是：HMS②生物合成中除ATP供能外⑴合成糖还需：UTP⑵合成脂肪还需：GTP⑶生物合成的还原力是NADPH，来源是HMS※反应部位总结糖酵解（EMP）：胞质TCA：线粒体基质、内膜氧化磷酸化：线粒体内膜㈣糖元代谢①合成糖元时，葡萄糖先活化成：UDPG②植物合成淀粉时需：ADPG③合成蔗糖需：UDPG、6-P-G㈤糖异生第十章脂代谢㈠三酰甘油代谢①分解代谢⑴β-氧化：反应部位：线粒体基质产物：偶数碳（乙酰CoA）、奇数碳（几个乙酰CoA+1个丙酰CoA）反应过程：二步脱氢（生成1FADH2+1NADH）、产ATP（5个）⑵饱和脂肪酸分解※酮体生成部位：肝内成分：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮利用部位：肝外，脑、肌⑶不饱和脂肪酸氧化分解：两特殊酶：顺-反烯酯酰CoA异构酶、顺-反-β羟酯酰CoA异构酶1分子软脂酸（16C）彻底氧化分解成CO2、H2O生成ATP数：②脂肪酸合成⑴脂肪酸合成代谢还原力是NADPH，来源是HMS⑵催化胞液脂肪酸合成的限速反应由乙酰CoA羧化酶催化⑶酰基载体为ACP，β-氧化中酰基载体是乙酰CoA㈡磷脂代谢①合成磷脂所需能量来自：CTP㈢胆固醇代谢①在体内可直接合成胆固醇的化合物是：脂酰CoA第十一章氨基酸与蛋白质代谢①几种氨基酸⑴生酮氨基酸：Leu、Lys⑵生糖氨基酸：除Leu、Lys外的⑶生酮兼生糖氨基酸：Phe、Tyr、Trp、Thr、I le、Lys⑷可转变为乙酰CoA的氨基酸：⑸能与糖链发生糖基化的氨基酸：②脱氨基⑴氧化脱氨基：L-Glu⑵联合脱氨基：组织中⑶嘌呤核苷酸循环：骨骼肌、心肌中③直接排氨的动物：水生动物（鱼）、原生动物④氨的代谢⑴氨的储存与转运：储存方式：转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺-谷氨酸循环※骨骼肌中脱氨基产生的氨通过什么途径转入肝脏：丙氨酸-葡萄糖循环⑵氨的去路-鸟氨酸循环（尿素循环）部位：肝（线粒体、胞质）终产物：尿素关键酶：※鸟氨酸循环生成尿素的前体是：Arg产物-尿素中N的来源：N2-Asp⑤个别氨基酸的代谢⑴组胺的形成：His脱羧第十二章核苷酸代谢㈠核苷酸合成代谢①嘌呤碱基与嘧啶碱基中各原子来源⑴嘌呤碱基N1-AspC2、C8-C1（一碳单位）N3、N9-GlnC4、C5、N7-GlyC6-CO2⑵嘧啶碱基C2-CO2N3-GlnN1、C4、C5、C6-Asp②脱氧核苷酸的合成⑴脱氧发生在NDP（核苷二磷酸）水平⑵dTMP生成发生在NMP水平※合成嘌呤需氨基酸：Asp、Gln、Gly合成嘧啶需氨基酸：Gln、Asp嘧啶核苷酸合成的重要中间产物是：OMP ㈡核苷酸分解代谢①嘌呤分解代谢⑴人体嘌呤分解代谢主要终产物：尿酸⑵人、猿以外哺乳动物嘌呤代谢终产物：尿囊素※代谢综合总结：联系糖、脂、蛋白三大物质代谢的关键物质是：乙酰CoA、丙酮酸氨甲蝶呤抑制：嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸的从头合成。