医学考研备考之生化复习笔记整理二
生化笔记2
１）基本生理功能是氧化供能。
２）三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养物质代谢的最终共同途径。
３）三羧酸循环也是三大代谢联系的枢纽。
４、有氧氧化生成的ATP
葡萄糖有氧氧化生成的ATP
反 应 辅酶 ATP
第一阶段 葡萄糖 6-磷酸葡萄糖 -1
２）糖原引物是指原有的细胞内较小的糖原分子，游离葡萄糖不能作为UDPG的葡萄糖基的接受体。
３）葡萄糖基转移给糖原引物的糖链末端，形成α-1，4糖苷键。在糖原合酶作用下，糖链只能延长，不能形成分支。当糖链长度达到12～18个葡萄糖基时，分支酶将约6～7个葡萄糖基转移至邻近的糖链上，以α-1，6糖苷键相接。
１、 过程
6-磷酸葡萄糖
NADP+
6-磷酸葡萄糖脱氢酶
NADPH
6-磷酸葡萄糖酸内酯
6-磷酸葡萄糖酸
NADP+
２）成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
３）红细胞内1，3-二磷酸甘油酸转变成的2，３-二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合，使氧气与血红蛋白结合力下降，释放氧气。
４）肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。
４、乳酸循环
葡萄糖 葡萄糖 葡萄糖
糖 糖
异 酵
生 解
途 途
径 径
丙酮酸 丙酮酸
2*α-酮戊二酸 2*琥珀酰CoA NAD+ 2*3
2*琥珀酰CoA 2*琥珀酸 2*1
2*琥珀酸 2*延胡索酸 FAD 2*2
2*苹果酸 2*草酰乙酸 NAD+ 2*3
生化基础知识点总结
生化基础知识点总结生化学是研究生命活动的化学基础的一门学科，它主要探讨生命现象在分子层面上的发生和发展规律。
生化学知识对于医学、生物学、药学等相关专业的学习和研究具有重要的意义。
本文就生化学的基础知识点进行总结，希望对读者能有所帮助。
一、生物分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的一种生物分子，它广泛参与人体的生理活动。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，具有多种结构和功能。
蛋白质的功能包括酶催化、结构支持、信号传导等。
2. 脂质脂质是生物体内一类重要的生物分子，它在细胞膜的构建、能量代谢和信号传导等方面扮演重要角色。
常见的脂质包括甘油三酯、磷脂等。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最常见的一种生物分子，它在能量代谢和细胞信号传导等方面具有重要作用。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖等。
4. 核酸核酸是生物体内以信息传递为主要功能的一种生物分子，它是构成遗传物质的基本单位。
核酸分为DNA和RNA两大类，它们在DNA复制、基因表达等方面扮演重要角色。
二、酶与酶促反应1. 酶的结构与功能酶是生物体内一种生物催化剂，它在生物体内促进化学反应的进行。
酶的结构包括活性中心和辅基，它们对酶的催化活性起着重要作用。
2. 酶促反应机制酶促反应是生物体内一种特殊的化学反应，它是在酶的催化下进行的。
酶促反应机制包括底物与酶的结合、底物与酶形成复合物、底物转化为产物等步骤。
3. 酶的调节酶的活性受到多种因素的调节，包括温度、pH值、底物浓度等。
正常的酶活性调节对于维持生物体内的代谢平衡具有重要作用。
三、生物能量代谢1. 细胞呼吸细胞呼吸是生物体内一种重要的代谢过程，它通过氧化有机物质来释放能量。
细胞呼吸包括糖酵解、三羧酸循环和呼吸链三大步骤。
2. 光合作用光合作用是植物体内一种特殊的代谢过程，它能够将光能转化为化学能。
光合作用包括光反应和暗反应两大步骤，它们共同完成了光合作用的进行。
3. ATP的合成ATP是生物体内一种重要的高能化合物，它储存了细胞内的大部分能量。
生化生物化学2重点知识总结
★1分子葡萄糖彻底氧化分解产生30或32个ATP，从糖原开始产生的葡萄糖彻底氧化分解产生31或33个ATP（原因少了糖酵解途径），3-磷酸甘油醛彻底氧化分解产生32或34个ATP，丙酮酸彻底氧化分解产生25个ATP，乳酸彻底氧化分解产生17.5个ATP★糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程并伴随着少量ATP 生成的过程。
分为葡萄糖分解成丙酮酸，即糖酵解途径和丙酮酸转变成乳酸两个途径。
糖酵解的生理意义：（1）缺氧状态下，迅速供能、（2）少数组织仅以此途径获能---红细胞、（3）有些组织即使在有氧条件下也以此途径获部分能量---白细胞、视网膜、（4）酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段。
★糖的有氧氧化：指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
有氧氧化的生理意义：（1）糖、脂肪、蛋白质最终代谢通路。
（2）糖、脂肪、蛋白质代谢联系枢纽（互变机构）。
（3）产能最多途径：四次脱氢，一次底物磷酸化。
(4)循环的本身并不能释放大量能量，而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原性的NADH、H+和FADH2。
★磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADH＋H+前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
磷酸戊糖途径生理意义：（一）为核苷酸的生物合成提供核糖；（二）提供NADPH作为供氢体参与体内多种代谢反应。
★糖元合成的生理意义是储存能量，糖元分解的生理意义是维持血糖浓度。
★糖异生是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，是体内单糖生物合成的唯一途径。
糖异生的生理意义：（一）维持血糖浓度恒定；（二）补充肝糖原；（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）★糖酵解的关键酶有：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
关键反应：（1）葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖、（2）6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖、(3)磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP。
生化背诵知识点总结
生化背诵知识点总结生物化学是生物学的重要分支，研究生物各种生物分子的结构、性质、合成、降解以及能量转换等方面的科学。
在生命科学领域，生化背诵知识点是非常重要的，本文将对生化背诵知识点进行总结，希望对大家的学习有所帮助。
一、氨基酸与蛋白质1. 氨基酸的结构氨基酸是蛋白质的基本组成单位，分为20种，其中9种为必需氨基酸。
氨基酸的共同结构为：羧基（-COOH）、氨基（-NH2）、α-碳原子（-C）和一个侧链（-R）。
氨基酸可以根据侧链的性质分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
2. 氨基酸的分类根据侧链的性质，氨基酸可以分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
极性氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、组氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丝氨酸等；非极性氨基酸包括丙氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸等。
3. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的巨大分子，可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列；二级结构是指氨基酸的局部结构，包括α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲；三级结构是指整个蛋白质的立体构象，包括超级螺旋、反平行和平行β-折叠；四级结构是多个亚基蛋白质之间的组合。
4. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸的降解与合成。
氨基酸的降解主要发生在肝脏中，通过转氨基酶的作用将氨基酸转化为α-酮酸和氨基基团，然后氨基基团通过尿素循环转化为尿素排出体外。
氨基酸的合成主要发生在细胞质内，通过氨基酸合成酶的催化将α-酮酸转化为氨基酸。
5. 氨基酸的同化和异化氨基酸的同化是指将氨基酸转化为体内蛋白质的过程，主要发生在肝脏和肌肉组织中；氨基酸的异化是指氨基酸被降解为能量和二氧化碳的过程，主要发生在肝脏和肾上腺皮质中。
二、糖与糖代谢1. 单糖的结构单糖主要包括葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖等，它们的共同结构为Cn(H2O)n，并且具有醛基或酮基。
其中，葡萄糖和果糖是生物体内最常见的单糖，葡萄糖是葡萄糖醇的高级物质。
生化所有重点知识点总结-个人精心整理
1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。
参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。
2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
生化笔记(完整版)
1.1.1蛋白质的结构与功能考点：组成蛋白质的20种氨基酸的类别、分类依据及几种特殊氨基酸的分类；氨基酸的理化性质、成肽反应及体内重要的生物活性肽；蛋白质的分类及分子结构；蛋白质的结构(包括一级结构与空间结构)与功能的关系；蛋白质的理化性质、分离纯化的基本方法及其原理；蛋白质一级结构的测定(即多肽链中氨基酸序列分析)和空间结构的测定。
重点：氨基酸的分类及理化性质，蛋白质的一级和空间结构及其与功能的关系，分离纯化蛋白质的原理和方法。
难点：蛋白质一级结构的测定，这也是众多研究者花费多年才解决的难题，我们只需弄清楚其要步骤及各步的基本原理和方法即可。
基本知识与理论：一、蛋白质的生物学功能(了解即可)蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，其主要的生物学功能是：（一）催化和调节能力某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。
某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。
（二）转运功能某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。
(三）收缩或运动功能某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。
如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。
（四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。
（五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。
(六）结构蛋白许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。
（七）其他功能如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。
二、蛋白质的分子组成（一）元素组成组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。
有些还含有少量磷或金属元素。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。
（二）氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。
考研生化笔记(彩色+重点)
生物化学占执业2.7%，16分第一节蛋白质的结构与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸结构与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸）饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸）（3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的(二)肽键与肽链氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。
二、蛋白质结构2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。
2、维持三级结构的化学键-----疏水键。
一级结构：-----肽键；序列。
二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒三级结构：-----亚基，整条肽链。
化学键-----疏水键四级结构：----一堆亚基。
---聚合※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构三、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。
2、蛋白质构象病（高级结构改变）：疯牛病、致死性家族性失眠症。
四、蛋白质的理化性质蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
（1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。
（2）凝固----变性后进一步发展的一种结果。
（3）蛋白质变性：可复性（血清白蛋白）和不可复性两种。
生化考研重点知识总结
生化考研重点知识总结第一篇：生化考研重点知识总结生化考研重点知识总结第一章单糖①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：第二章油脂①几个非饱和脂肪酸双键数：⑪油酸：1 ⑫亚油酸：2 ⑬亚麻酸：3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸③四种脂类转运脂蛋白：⑪CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯⑫VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘油酯⑬LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇⑭HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇第三章氨基酸与蛋白质①几种主要氨基酸及三字母缩写⑪两特殊：Pro、Gly ⑫芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）⑬八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ⑭侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）⑮酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ⑯碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）⑰其它：丙氨酸（Ala）-②PI ⑪PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKRCOOH)/2=(PK2+PKRNH2)/2 ⑫PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R）=PK2+Lg（R/R）⑬PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH 下降为6，表明蛋白的COOH+--电离出H，则产生了R，PH=6>PI 时有R ③蛋白二级结构⑪α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋⑫β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ⑬β转角：转角处为Gly④超二级结构：无规卷曲、结构域⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）⑥蛋白结构分析⑪N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl （丹磺酰氯）、氨肽酶法⑫C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水解⑬打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）⑭专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；⑦显色反应⑪Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）⑫Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2）⑬坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）⑭黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）⑮双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）⑯乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）⑧几种重要氨基酸⑪提供活性甲基的：S-腺苷Met ⑫形成N-糖肽键的：Asp ⑬胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys +-⑨蛋白分离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理△分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状※蛋白离子交换层析与洗脱：※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应⑩蛋白含量测定⑪测N：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光⑫测M：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS-PAGE ※凯氏定氮：HNO2反应，生成的N2中氨基酸占1/2 ⑾其它⑪分离二硫基的肽段可用：SDS-PAGE ⑫几个主要氨基酸的PI值：⑬几种重要蛋白：⑭镰刀贫血病：Glu→Val，第6位⑮与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）第四章酶学①酶活化中心组成：结合部位、催化部位②计算：活力单位（IU、Kat）、比活力（IU/mg）、转化数/转化周期、米氏方程③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax ※几个抑制作用：竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆）；CO、CN（作用于Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO）④酶促反应初速度与[E]、T有关⑤以“三点结合”模型作用的酶：甘油激酶⑥酶的专一性⑪专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：⑫以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶⑦别构酶⑪两独立功能部位：活性中心、变构中心⑫动力学曲线：S型，其它为双曲线⑬具有效应：协同效应、变构效应※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应⑧酶分离纯化⑪要求：纯化倍数高、回收率高※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力回收率=活力单位数/纯化前活力单位数⑫方法：同蛋白质⑨竞争性抑制剂：增[S]可减弱抑制作用⑩患尿黑酸症的病人是由于：缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷）第五章核酸①反向互补配对：ACG-CGT（U）②N-苷键：Ψ（C1‘-C5），嘌呤（N9-C1‘），嘧啶（N1-C1’）③SnRNA：核仁不均一RNA，功能（促进转录、）④核酸分离技术⑵ 凝胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素见蛋白质⑫离子交换层析：阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U→G→C→A 阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C→A→U→G ⑶ 亲和层析：可用亲和层析法分离的核酸：mRNA（PolyA尾）⑤DNA测序三法：加减法（Sanger、1975），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、1977、原理）⑥不能形成两性离子的核苷酸是UMP：原因⑦cNMP ⑪最重要的cNMP：cAMP、cGMP ⑫cAMP：第二信使⑭cAMP分子内有：环化的磷酸二酯键cAMP与cGMP：生物作用并不是完全相反第六章分子生物学与基因工程①基因组学⑪启动子组成3部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-10、TATA），转录起始点⑫高度重复序列：卫星DNA、小卫星DNA、微卫星DNA ⑬原核生物基因重叠类型：⑭基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家族基因家族按组成分三类：②DNA复制⑪DNA复制方式：线性（眼型），环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒体、叶绿体）】⑫DNA复制需引物：转录不需引物※原核DNA聚合酶功能：损伤修复、校正、合成DN A ③基因工程酶⑪RNase:RNaseA(嘧啶3’→5’)、RNaseT1（G的3’→5’）、RNaseT2（A的3’→5’）⑫DNA连接酶所需能量：原核ATP、真核NAD+ ⑬转移水解DNA-RNA中的RNA的酶：RNaseH、逆转录酶（有RNaseH活性）⑭牛脾磷酸二酯酶水解RNA所得产物：5’磷酸切开，产生3’单磷酸核苷⑮蛇毒磷酸二酯酶水解RNA所得产物：3’-OH切开，产生5’单磷酸核苷⑯核酸合成酶：DDDP（依赖DNA的DNA聚合酶）、RDDP（依赖RNA的DNA聚合酶）、DDRP（依赖DNA的RNA聚合酶）⑰RNAPol2：RNAPolB，合成hnRNA，分布在核质中⑱RNA用强碱水解产生：2’-核苷酸、3’-核苷酸混合物⑲限制内切酶切割特点：4-8bp、6bp主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切④tRNA结构⑪含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤）⑫四环四臂五区：D臂、TψC臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂⑬二级：三叶草⑭三级：倒L ⑤基因表达⑪DNA重组过程中DNA连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加DNA接头连接法⑫转位：三类转位因子【（插入序列IS）、转座子（Tn）、可转座噬菌体】，转位后遗传效应（突变、产生新基因、染色体畸变）⑬转录：转录5’端常见起始核苷酸是G、A，原核终止子在终止位点前有PolyU ⑭翻译：参与肽链延伸的因子（EF-Tu、EF-TS、移位酶/G因子），肽基转移酶催化组分（23SrRNA），蛋白合成时生成肽键的能量来自高能酯键水解⑮转录抑制剂：利福平、利迪链霉素、放线素D、α-鹅膏蕈碱⑯翻译抑制剂：抗生素（氯霉素、链霉素、卡那霉素、新霉素、四环素、土霉素）※机理干扰素（使起始因子eIF2磷酸化失活），毒素（抑制真核肽链延长）⑥基因工程⑪基因工程载体：必备条件（自主复制、有标志基因便于筛选、易引入受体细胞、酶切位点少、M大可携带大片基因）常用载体（质粒、病毒、噬菌体、人工大染色体改造而来）⑫DNA文库：含某种生物体全部被转录成mRNA的所有基因序列⑦密码子⑪起始密码子：原核（AUG、GUG、UUG，对应fMet）真核（AUG，对应Met）※起始tRNA：tRNAMet、tRNAfMet ⑫终止密码子：UAA、UAG、UGA ⑬无义密码子：UAA、UAG、UGA ⑭线粒体中三种特殊密码子：UGA-色氨酸⑮原核RF1识别的密码子：UAA、UAX ※RF2识别的密码子：UAA、UGA ⑯密码子性质：不重叠、特殊性、通用性、简并性、连续性、摆动性※摆动性：A-U，U-A、G，C-G，G-C、U，I-A、U、C ⑧其它⑪SnRNA功能：RNA成熟加工、与染色质结合、调节基因活性⑫多拷贝基因有：组蛋白基因、⑬3种印迹法对应检测对象：S-DNA、N-RNA、W-Pro ⑮Tm的影响三因素：C三G、盐浓度（Na+）、DNA均一性（均一→窄）Tm=（C+G）%×0.41+69.3 第七章维生素与激素①几种重要酶的辅酶⑪脱羧酶：α酮酸脱羧酶（TPP/VB1）、氨基酸脱羧酶（磷酸吡哆醛（VB6）※磷酸吡哆醛：氨基酸脱羧酶、转氨酶的辅酶⑫以FAD为辅酶的酶：二氢硫辛酰胺脱氢酶、脂酰辅酶A脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、线粒体α磷酸甘油脱氢酶⑬羧化酶的辅酶：生物素（VB7）⑭VB12：钴胺素（参与甲基转移）⑮氧化还原酶的辅酶：NAD+ ⑯以NADP为辅酶的酶：苹果酸酶、6-p-G脱氢酶⑰以FAK 为辅酶的酶：脂酰辅酶A脱氢酶②几种特定功能的维生素⑪凝血维生素：VK，脂溶⑫抗血维生素：VC，水溶⑬含A的维生素：NAD+、NADP、FAD、CoASH ※VD：体内活性最高的VD是：1,25-二羟基胆钙化醇[1,25-（OH）2D3] 两种VD原：VD3（7-脱氢胆固醇），VD2（麦角固醇）VD3的形成：胆固醇→7-脱氢胆固醇→VD3 ③胰岛素等激素的受体是：④含N激素受体在激素作用下与腺苷酸环化酶的耦联是由G蛋白介导实现的⑤蛋白质类激素受体位于：细胞质膜上⑥类固醇激素受体位于：细胞内第八章生物氧化①肌肉或神经细胞储存能量的高能化合物是：磷酸肌酸（IP3）②高能化合物有：磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）、③生物合成中主要的还原剂；NADPH，来源于HMS （磷酸戊糖途径/磷酸己糖旁路）④生物氧化过程中，ATP生成方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化⑤线粒体的嵴：外表面与基质接触，含有氧化磷酸化组分⑥ATP合成酶⑪F0F1-ATPase是：催化ATP合成的酶形式，一种膜结合复合物，单独存在时没ATP酶活性⑫F0：含H+通道⑦ATP合成机理⑧细胞质脱下的一对氢进入线粒体的三方式：异柠檬酸穿梭、苹果酸穿梭、甘油磷酸穿梭⑨丙氨酸脱氢酶系的辅因子：TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+丙氨酸脱氢酶系的酶：丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶⑩醛缩酶的底物是：F-1,6-2P ⑾在TCA、有氧呼吸链中产生的ATP最多的是：α-酮戊二酸→琥珀酸第九章糖代谢㈠糖酵解①部位：胞液②过程：葡萄糖、糖元转变为丙酮酸③三关键酶：⑪己糖激酶：包括（葡糖糖激酶、果糖激酶），不受ATP/AMP 的调节⑫磷酸果糖激酶：限速，主要激活剂（2,6-二磷酸果糖），抑制剂（ATP、柠檬酸）⑬丙酮酸激酶：受ATP/AMP的抑制④产能：2ATP ⑤醛缩酶的底物：F-1，6-P2（1，6-二磷酸果糖）※糖代谢中既催化脱氢又催化脱羧的两种酶：异柠檬酸脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶㈡糖的有氧氧化①丙酮酸→乙酰辅酶A：⑪部位：线粒体内膜⑫丙酮酸脱氢酶系：3酶（丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶）5辅（TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+）②TCA循环：柠檬酸循环、Krebs循环⑪调节TCA循环运转最主要的酶：异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系⑫部位：线粒体基质、内膜⑬酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系③1分子葡萄糖有氧氧化产生ATP数：36（38）=2+6（4）+6+24 ④草酰乙酸来源三途径：苹果酸酶和苹果酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶、磷酸丙酮酸脱羧酶㈢磷酸戊糖途径、磷酸己糖旁路HMS ①核糖的分解途径是：HMS ②生物合成中除ATP供能外⑪合成糖还需：UTP ⑫合成脂肪还需：GTP ⑬生物合成的还原力是NADPH，来源是HMS ※反应部位总结糖酵解（EMP）：胞质TCA：线粒体基质、内膜氧化磷酸化：线粒体内膜㈣糖元代谢①合成糖元时，葡萄糖先活化成：UDPG ②植物合成淀粉时需：ADPG ③合成蔗糖需：UDPG、6-P-G ㈤糖异生第十章脂代谢㈠三酰甘油代谢①分解代谢⑪β-氧化：反应部位：线粒体基质产物：偶数碳（乙酰CoA）、奇数碳（几个乙酰CoA+1个丙酰CoA）反应过程：二步脱氢（生成1FADH2+1NADH）、产ATP（5个）⑫饱和脂肪酸分解※酮体生成部位：肝内成分：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮利用部位：肝外，脑、肌⑬不饱和脂肪酸氧化分解：两特殊酶：顺-反烯酯酰CoA异构酶、顺-反-β羟酯酰CoA异构酶1分子软脂酸（16C）彻底氧化分解成CO2、H2O生成ATP数：②脂肪酸合成⑪脂肪酸合成代谢还原力是NADPH，来源是HMS ⑫催化胞液脂肪酸合成的限速反应由乙酰CoA羧化酶催化⑬酰基载体为ACP，β-氧化中酰基载体是乙酰CoA ㈡磷脂代谢①合成磷脂所需能量来自：CTP ㈢胆固醇代谢①在体内可直接合成胆固醇的化合物是：脂酰CoA 第十一章氨基酸与蛋白质代谢①几种氨基酸⑪生酮氨基酸：Leu、Lys ⑫生糖氨基酸：除Leu、Lys外的⑬生酮兼生糖氨基酸：Phe、Tyr、Trp、Thr、Ile、Lys ⑭可转变为乙酰CoA的氨基酸：⑮能与糖链发生糖基化的氨基酸：②脱氨基⑪氧化脱氨基：L-Glu ⑫联合脱氨基：组织中⑬嘌呤核苷酸循环：骨骼肌、心肌中③直接排氨的动物：水生动物（鱼）、原生动物④氨的代谢⑪氨的储存与转运：储存方式：转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺-谷氨酸循环※骨骼肌中脱氨基产生的氨通过什么途径转入肝脏：丙氨酸-葡萄糖循环⑫氨的去路-鸟氨酸循环（尿素循环）部位：肝（线粒体、胞质）终产物：尿素关键酶：※鸟氨酸循环生成尿素的前体是：Arg 产物-尿素中N的来源：N2-Asp⑤个别氨基酸的代谢⑪组胺的形成：His脱羧第十二章核苷酸代谢㈠核苷酸合成代谢①嘌呤碱基与嘧啶碱基中各原子来源⑪嘌呤碱基N1-Asp C2、C8-C1（一碳单位）N3、N9-Gln C4、C5、N7-Gly C6-CO2 ⑫嘧啶碱基 C2-CO2 N3-Gln N1、C4、C5、C6-Asp ②脱氧核苷酸的合成⑪脱氧发生在NDP（核苷二磷酸）水平⑫dTMP生成发生在NMP水平※合成嘌呤需氨基酸：Asp、Gln、Gly 合成嘧啶需氨基酸：Gln、Asp 嘧啶核苷酸合成的重要中间产物是：OMP ㈡核苷酸分解代谢①嘌呤分解代谢⑪人体嘌呤分解代谢主要终产物：尿酸⑫人、猿以外哺乳动物嘌呤代谢终产物：尿囊素※代谢综合总结：联系糖、脂、蛋白三大物质代谢的关键物质是：乙酰CoA、丙酮酸氨甲蝶呤抑制：嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸的从头合成第二篇：考研生理生化资料总结词解释；01.根压——植物根系的生理活动使液流从根部上升；04.内聚力学说——以水分具有较大的内聚力保证由；05.矿质营养——植物对矿物质的吸收、转运和同化；06.必需元素——指在植物营养生理上表现为直接的；08.离子对抗——在发生单盐毒害的溶液中，如加入；09.平衡溶液——对植物生长有良好作用而无毒害作；10.还原氨基化——还原氨直接使酮酸氨基化而形成；1 01.根压——植物根系的生理活动使液流从根部上升的压力02.蒸腾作用——水分通过植物体表面（如叶片等），以气体状态从体内散失到体外的现象 03.水分临界期——指在植物生长发育过程中对缺水最为敏感，最易受害的阶段04.内聚力学说——以水分具有较大的内聚力保证由叶至根水柱不断来解释水分上升原因的学说05.矿质营养——植物对矿物质的吸收、转运和同化，通称为矿质营养06.必需元素——指在植物营养生理上表现为直接的效果、如果缺乏时则植物生育发生障碍，不能完成生活史、以及去除时植物表现出专一的、可以预防和恢复的症状的一类元素07.单盐毒害——溶液中只有一种金属离子对植物起有害作用的现象08.离子对抗——在发生单盐毒害的溶液中，如加入少量其他金属离子来减弱或消除单盐毒害的作用叫离子对抗09.平衡溶液——对植物生长有良好作用而无毒害作用的溶液10.还原氨基化——还原氨直接使酮酸氨基化而形成相应氨基酸的过程11.胞饮作用——物质吸附在质膜上，然后通过膜的内折而转移到细胞内的攫取物质及液体的过程12.通道蛋白——在细胞质膜上构成圆形孔道的内在蛋白 13.植物营养临界期—— 14.C3途径——以RUBP为CO2受体，CO2固定后的最初产物为PGA的光合途径为C3途径15.交换吸附——根部细胞在吸收离子的过程中，同时进行着离子的吸附与解吸附的过程，总有一部分离子被其它离子所置换，所以细胞吸附离子具有交换性质16.C4途径——以PEP为CO2受体，CO2固定后最的初产物是四碳双羧酸的光合途径为C4途径。
医学生化课考试生化重点整理
医学⽣化课考试⽣化重点整理第⼀章蛋⽩质的结构与功能1.掌握蛋⽩质的元素组成、基本组成单位，氨基酸成肽的连接⽅式；氨基酸的通式与结构特点；氨基酸三字符英⽂缩写。
C、H、O、N、S氨基酸肽键且均属L-α-氨基酸（⽢氨酸（⾮L氨基酸）、脯氨酸除外（⾮a氨基酸））⾮极性脂肪族氨基酸：缬、丙、⽢、异，亮、脯Val，Ala，Gly，Ile，Leu，Pro 极性中性氨基酸：半，天，苏，⾕，蛋，丝Cys，Asn，Thr，Gln，Met，Ser芳⾹族氨基酸：笨，⾊，酪Phe，Trp，Tyr酸性氨基酸：天，⾕Asp，Glu碱性氨基酸：赖，精，组Lys，Arg，His2.GSH(⾕胱⽢肽)由哪三个氨基酸残基组成？有何⽣理功能？GSH（⾕胱⽢肽）是由⾕氨酸，半胱氨酸，⽢氨酸组成的三肽GSH的巯基具有还原性，保护体内蛋⽩质或酶免遭氧化，使其处在活性状态。
巯基具有嗜核特性，保护机体免遭毒物侵害。
3.蛋⽩质⼀、⼆、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作⽤键？蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：蛋⽩质分⼦中，从N-端到C-端氨基酸残基的排列顺序。
肽键⼆级结构（Secondary structure）：蛋⽩质分⼦中某⼀段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸侧链的构象。
氢键三级结构（Tertiary structure）：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
次级键（⾮共价键），包括氢键、盐键、疏⽔键以及范德华⼒四级结构（Quaternary structure Subunit）：蛋⽩质分⼦中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局及相互作⽤。
（次级键）：氢键、离⼦键4.蛋⽩质的等电点pI（Isoelectric point, Pi），蛋⽩质⼆级结构的基本形式？α-螺旋的结构特点。
在某⼀PH的溶液中，氨基酸解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势和程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性。
此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
①a-螺旋结构②B-折叠③B-转⾓④⽆规卷曲a-螺旋（α-helix）结构特点：以α-碳原⼦为转折点，以肽单元为单位，盘曲成右⼿螺旋状的结构。
医学考研备考之生化复习笔记整理
医学考研备考之生化复习笔记整理一一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类1、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸2、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
3、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽(GSH)：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
（医学）生化笔记完整版
生物化学笔记第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成碳50～55%、氢6%～7%、氧19%～24%、氮13%～19%，硫0～4%。
有的蛋白质含有磷、碘。
少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。
蛋白质的含氮量平均为16%，每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量（克%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸（amino acid）1、氨基酸的结构通式天然蛋白质的基本氨基酸共20种。
为L-α-氨基酸（甘氨酸除外）生物界中也发现一些D系氨基酸，主要存在于某些抗菌素以及个别植物的生物碱中。
2、氨基酸的分类按其α-碳原子上侧链R的结构和理化特性的不同可分为：1）非极性疏水性氨基酸：氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱的，如：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。
R基团具有疏水性。
2）极性中性氨基酸：R基团有极性，但不解离，或仅极弱地解离，它们的R基团有亲水性。
如：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。
3）酸性氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显酸性，亲水性强。
如天门冬氨酸、谷氨酸。
4）碱性氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显碱性，亲水性强。
如组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
3、氨基酸的理化性质1）两性解离及等电点氨基酸分子都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，因而是一种两性电解质。
在溶液中其所带电荷取决于溶液的pH值，当氨基酸分子带有相等正、负电荷，即所带净电荷为零时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
2）紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸吸收峰在280nm左右，苯丙氨酸吸收峰在254nm。
可利用此性质采用紫外分分光度法测定溶液中蛋白质的含量，该法简便快捷。
3）茚三酮反应氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm。
可利用此性质测定氨基酸的含量。
四、蛋白质的分类（一）组成：单纯蛋白质及结合蛋白质（二）蛋白质分子形状：球状蛋白质及纤维状蛋白质（三）蛋白质的功能：活性蛋白质：酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质等非活性蛋白质：胶原、角蛋白等第二节蛋白质的分子结构蛋白质为生物高分子物质，具有三维空间结构，执行复杂的生物学功能。
考研专业课：生物化学备考知识点总结
考研专业课：生物化学备考知识点总结凯程考研集训营，为学生引路，为学员服务！21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。
生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。
生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。
第一章糖类化学学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。
重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;d-型及l-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。
以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。
第二章脂类化学学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。
磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。
第三章蛋白质化学学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系第四章核酸化学学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、dna和rna一级结构的概念和二级结构特点;dna的三级结构、rna的分类及各类rna的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握dna的二级结构模型和核酸杂交技术。
生物化学重点整理,考研可用
生物化学第一篇：生物分子结构与功能蛋白质，核酸，酶，聚糖，维生素。
一共五章。
第二篇：物质代谢及其调节糖代谢，脂质代谢，生物氧化，氨基酸代谢，核甘酸代谢，非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律，共七章第三篇：遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程，包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复，rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导，共六章中心法则；| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。
细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。
以DNA为模板转录生成的mrna作为信使，其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。
复制-转录-翻译第四篇：分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因，癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗，组学与医学，共七章第一章：蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节：蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一：组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二：氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸：色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸：精氨酸，赖氨酸，组氨酸住进来，贱不贱3.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸4.必需氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸二甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸三：20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。
（二）含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
共轲双键具有紫外吸收性质。
生化主要知识点复习总结
两性电离等电点(pI 〕 在水溶液中能两性电离而成兼性离子 分子呈电中性时的溶液的pH 值 紫外吸取芳香族氨基酸特有(phe ，Tyr,Trp)构造特点：1. 含苯环: phe2.含酚羟基: Tyr3.含吲哚环: Trp4.含羟基:Ser Thr5.含硫: Cys Met6.含胍基:Arg7.含咪唑基: His一、氨基酸的理化性质：2 T二、蛋白质的空间构造定义维系键 举例一级构造 〔1〕多肽链中氨基酸〔残基〕的排列挨次。
〔primary 〔2〕是蛋白质的根本构造。
structure 〕 〔3〕是空间构造、生理功能的根底。
二级构造 多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空(second 间构造， 其主链原子的局部空间排布，并不structure 〕 涉及氨基酸残基侧链的构像。
肽键〔二硫键〕氢键超二级构造〔super secondary structure 〕 和构造域 〔 domain 〕 超二级构造〔 模体， motif 〕 结 构 域 〔 domain 〕 蛋白质多肽链上的一些二级构造单元，有规律地聚拢起来，形成αα，βββ，βαβ, β α, α T α 等构造单个或多个超二级构造进一步集结形成在蛋白质分子空间构造中可明显区分的区域基因表达调控中的转录因子〔 具备功能〕〔锌指，亮氨酸 拉链、α α、β α〕 2脱氢酶蛋白、细胞膜受体蛋白 三级构造 在二级构造的根底上，包括相距较远的氨基酸(tertiary 残基及其侧链R 基团形成的整个多肽链的空间structure) 构象。
特点:为球状或者为椭圆状蛋白质，具有生命活性，可形成亲水外表和疏水内核。
疏水键 肌红蛋白 免疫球蛋白四级构造(quaterna rystucture)指几个各具独立三级构造的多肽链之间的相 互集结，并以特定的方式接触，排列形成更高层次的大分子空间构象亚基：1.具备三级构造，单独存在无活性2. 存在于四级构造中 亚 基 间以 盐 键相连Hb 血红蛋白一级构造 蛋白质构造与功能的关系1、一级构造不同，功能不同2、一级构造一样，功能一样3、一级构造中非关键部位氨基酸残基发生变化，不影响生物活性。
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第一章蛋白质结构与功能⑴各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%,这就可以按下式推算出样品小的蛋白质大致含量：每克样品中含氮克数X6.25X100=每100克样品中的蛋白质含量(g%)⑵氨基酸的分类：酸性氨基酸中性氨基酸碱性氨基酸天冬氨酸Asp (D) 谷氨酸Glu(E)丙氨酸Ala(A)缁氨酸VaI (V)亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸I le(l)苯丙氨酸Phe (F)色氨酸Trp(W) 甲硫氨酸Met (M)脯氨酸Pro(P)丝氨酸Ser (S) 苏氨酸Thr(T)酪氨酸Tyr (Y)谷氨酰胺Gln(Q) 天冬酰胺Asn (N)半胱氨酸Cys (C)甘氨酸Gly(G)精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys (K) 组氨酸His(H)蓝色的为芳香族氨基酸绿色的为亚氨基氨基酸紫色的为必需氨基酸(加苯丙氨酸，色氨酸)⑶在某一pH条件下，氨基酸可能不解离，也可能解离成阳离子及阴离子的程度和趋势相等, 成为兼性离子，它在电场中既不移向阴极，也不移向阳极。
此吋，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点(pT)。
等电点pl的计算：pl二1/2 (pKi+pK2) pK】为a -C00II的解离常数,p&为a-NH2的解离常数。
⑷由一条肽链形成的蛋白质只有一、二和三级结构，由两条以上肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。
蛋白质多肽链上的氨基酸从N端至C端的排列顺序称为一级结构。
一级结构是空间构像形成的基础。
蛋白质分子的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，主要形式包括a螺旋、B折叠和B转角。
a螺旋的结构特点如下：•多肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升，每隔3. 6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每个氨基酸残基向上移动0. 15nm,故螺距为0. 54nm o•第一个肽平面藏基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键。
氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
•组成人体蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸，形成右手螺旋，4)二-57° ip=-47°。
生化 (2)复习知识点总结
①蛋白质中哪一种元素含量比较稳定？测量其含量有何用途？答：组成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S。
其中N元素的含量相对恒定,约占蛋白质总量的16%。
在实际工作中常常采用测定样品中，氮的含量来推算蛋白质的含量。
②肽键：在蛋白质分子中，氨基酸的α-碳原子的氨基基团与另一个氨基酸的α-碳原子上的羧基基团脱水缩合形成的化学键。
③蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH值，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。
④反密码子位于tRNA反密码环顶部有三个相邻核苷酸组成的三联体称反密码子。
⑤Chrgaff规则：DNA分子中四种碱基的摩尔百分比具有一定的规律性。
即A=T、G=C、A+G=T+C。
这一规律被称为Chargaff规则⑥辅酶和辅基：结合酶分子中与酶蛋白结合疏松的辅助因子称为辅酶。
而与酶蛋白结合紧密的辅助因子称为辅基。
⑦酶的活性中心。
由必需集团组成具有特定空间结构的区域，能与底物结合并将底物转化为产物⑧Km:是单底物反应中酶与底物可逆生成中间产物和中间产物转变为产物这三种反应的速度常数的综合。
米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
⑨简述温度对酶促反应的影响。
答：酶是生物催化剂，温度对酶促反应有双重影响。
温度升高一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又是酶促反应速度降低。
温度升高到60℃度以上时，大多数酶开始变性；80℃时，多数酶的变性也不可逆。
综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最时温度，在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高10℃，反应速度可加大1-2倍，温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低⑩写出米氏方程式并指出Km的意义。
Vm［S］答：V=-----------Km+［S］Km的意义：1）km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
2）km值是酶的特性常数之一。
医学生化考试重点知识点总结
医学生化考试重点知识点总结医学生化考试重点知识点总结一、基础概念1. 化学与生物医学学科的关系：化学是生命科学的基础，生物医学则是应用化学知识解决医学问题的学科。
2. 原子与元素：原子是构成一切物质的基本单位，元素是由具有相同原子数的原子组成的物质。
3. 化学键：共价键、离子键和金属键是物质中原子之间的连接方式。
4. 分子和化合物：分子是由两个或更多原子组成的最小粒子，化合物是由不同元素原子组成的物质。
5. 反应速率和平衡：反应速率是指化学反应单位时间内发生的变化量，平衡是指反应物和生成物浓度不再发生变化的状态。
二、有机化学1. 有机化合物的基本结构：有机化合物主要由碳、氢和其他元素（如氧、氮、硫等）组成，碳原子通常形成四个共价键。
2. 功能团：在有机分子中，使分子具有特定性质和化学活性的基团称为功能团，如羟基、羰基、羧基等。
3. 合成有机化合物的反应：醇的酸碱性、醇的脱水反应、酯的水解反应、酯的加成反应等。
4. 烃和烃的衍生物：烃是由氢和碳组成的化合物，包括烷烃、烯烃和芳香烃等。
三、无机化学1. 无机化合物的特性：无机化合物的性质受元素组成、化学键和晶体结构等因素的影响。
2. 无机酸和无机碱：无机酸和无机碱是无机化合物的两大重要类别。
3. 无机盐和配合物：无机盐是由阳离子和阴离子组成的化合物，配合物是由中心金属离子和配体组成的化合物。
四、生物化学1. 生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2. 生物酶：生物酶是生物体内的生物催化剂，可加速生物体内的化学反应速率。
3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成代谢和分解代谢。
4. 营养物质的消化和吸收：人体对营养物质的消化和吸收主要通过胃肠道完成。
五、药物化学1. 药物分类：药物可以按照作用方式、作用部位、化学结构等方面进行分类。
2. 药物代谢和毒性：药物在体内经过代谢产生活性代谢物，药物的毒性与代谢有密切关系。
3. 药物治疗原理：药物治疗的基本原理包括选择性作用、药物浓度和药物相互作用等。
生化(2)(1)复习知识点总结
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
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医学考研备考之生化复习笔记整理
四、蛋白质的分子结构
1蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原
子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。
可分为：
a -螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔
3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。
a -螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
3 -折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链R基团交错位于锯齿状结
构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定
3 -转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有4个氨基酸残基组成，第二个残
基常为脯氨酸。
无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：氢键。
2）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。
主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
3）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋
白质。
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，
称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
这种蛋
白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。
由一条肽
链形成的蛋白质没有四级结构。
主要化学键：疏水键、氢键、离子键
五、蛋白质结构与功能关系1蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。
一级结构相似的多肽或蛋白质, 其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键
3 -巯基乙醇可破坏二硫键
2、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构，可结合4分子氧。
成人由两条a -肽链（141个氨基酸残基）和两条3 -肽链（146个氨基酸残基）组成。
在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈S状曲线。
因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。
结合氧后由紧张态变为松弛态。