生物化学笔记(整理版)7
生物化学笔记
生物化学笔记生物化学是研究生物体内化学反应及其调控的科学，以及生物分子的组成、结构、功能和相互作用的学科。
在本篇笔记中，我们将介绍一些关键概念和重要知识点。
一、生物大分子1. 蛋白质：蛋白质是生物体内功能最为多样的分子，由氨基酸残基组成。
蛋白质的结构分为一级至四级结构，不同结构决定了蛋白质的功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最主要的能源来源，由碳、氢、氧三种元素组成。
简单的碳水化合物有单糖、双糖，而复杂的碳水化合物包括多糖和淀粉。
3. 脂类：脂类是生物体内的重要能源储备物质和结构组分，包括甘油三酯、磷脂和类固醇等。
脂类在细胞膜的结构和功能以及信号传导中起重要作用。
二、酶的基本概念和功能1. 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率，但不参与反应本身。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
2. 酶的命名方式遵循国际酶学会（IUB）的命名规则，一般以底物名称后加“酶”的后缀命名。
3. 酶的功能多种多样，包括促进化学反应、调节代谢途径、合成新的化学物质等。
三、代谢途径1. 糖代谢：糖是生物体内的主要能源来源，糖代谢分为糖原的合成和降解过程。
糖原合成通过糖原合成酶来完成，而糖原降解则由糖原磷酸化酶和糖原酶协同完成。
2. 脂代谢：脂类代谢包括脂类的合成和降解过程。
脂类的合成需要通过酰基辅酶A（Acetyl-CoA）参与的反应来完成。
3. 氨基酸代谢：氨基酸代谢包括氨基酸的合成和降解过程。
氨基酸的合成可以通过氨基酸转氨酶催化来实现。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括DNA和RNA的合成和降解过程。
DNA的合成需要以脱氧核苷酸为单体，RNA的合成则需要以核苷酸为单体。
四、酶动力学1. 酶动力学是研究酶催化的速率和影响因素的科学。
酶动力学常用的参数包括最大催化速率（Vmax）和米氏常数（Km）。
2. 米氏方程是描述酶催化速率和底物浓度之间关系的常用方程。
3. 酶抑制剂是能够抑制酶活性的分子，分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学学习笔记(整理总结)
第1章蛋白质的结构与功能1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
结构域：分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。
亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。
别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。
组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。
一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要的化学键：氢键和离子键。
4.蛋白质的构象与功能的关系。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构5.蛋白质变形的概念的本质。
生物化学笔记 第七章 维生素
第七章维生素第一节概述一、定义维生素是机体必需的多种生物小分子营养物质。
1894年荷兰人Ejkman用白米养鸡观察到脚气病现象，后来波兰人Funk从米糠中发现含氮化合物对此病颇有疗效，命名为vitamine，意为生命必须的胺。
后来发现并非所有维生素都是胺，所以去掉词尾的e，成为Vitamin。
维生素有以下特点：1.是一些结构各异的生物小分子；2.需要量很少；3.体内不能合成或合成量不足，必需直接或间接从食物中摄取；4.主要功能是参与活性物质（酶或激素）的合成，没有供能和结构作用。
水溶性维生素常作为辅酶前体，起载体作用，脂溶性维生素参与一些活性分子的构成，如VA 构成视紫红质，VD构成调节钙磷代谢的激素。
二、分类维生素的结构差异较大，一般按溶解性分为脂溶性和水溶性两大类。
不溶于水，易溶于有机溶剂，在食物中与脂类共存，并随脂类一起吸收。
不易排泄，容易在体内积存（主要在肝脏）。
包括维生素A（A1，A2）、D（D2，D3）、E（α，β，γ，δ）、K （K1，K2，K3）等。
易溶于水，易吸收，能随尿排出，一般不在体内积存，容易缺乏。
包括B族维生素和维生素C。
三、命名维生素虽然是小分子，但结构较复杂，一般不用化学系统命名。
早期按发现顺序及来源用字母和数字命名，如维生素A、维生素AB2等。
同时还根据其功能命名为“抗…维生素”，如抗干眼病维生素(VA)、抗佝偻病维生素(VD)等。
后来又根据其结构及功能命名，如视黄醇(VA1)、胆钙化醇(VD3)等。
四、人体获取维生素的途径主要由食物直接提供维生素在动植物组织中广泛存在，绝大多数维生素直接来源于食物。
少量来自以下途径：由肠道菌合成人体肠道菌能合成某些维生素，如VK、VB12、吡哆醛、泛酸、生物素和叶酸等，可补充机体不足。
长期服用抗菌药物，使肠道菌受到抑制，可引起VK等缺乏。
能在体内直接转变成维生素的物质称为维生素原。
植物食品不含维生素A，但含类胡萝卜素，可在小肠壁和肝脏氧化转变成维生素A。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中各种化学变化的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重点内容的整理。
一、蛋白质化学蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的生理功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链再经过折叠和修饰形成具有特定空间结构的蛋白质。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，它决定了蛋白质的性质和功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部规则结构。
三级结构是整条多肽链的三维空间结构，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持。
四级结构是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
（三）蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。
变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构被破坏，导致其生物活性丧失。
而复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其空间结构和生物活性的过程。
二、核酸化学核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），是遗传信息的携带者。
（一）核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
（二）DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
DNA 的双螺旋结构具有稳定性，这对于遗传信息的准确传递至关重要。
（三）RNA 的种类和功能RNA 包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
王镜岩生物化学笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。
2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及开发新的药物和治疗方法都具有重要意义。
以下是生物化学的一些重点内容。
一、蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，具有多种重要的生理功能。
1、蛋白质的结构一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，通过肽键连接。
二级结构：常见的有α螺旋、β折叠、β转角等，依靠氢键维持。
三级结构：是整条多肽链的三维空间结构，主要由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基聚合而成。
2、蛋白质的性质两性解离：在不同 pH 条件下可带正电荷或负电荷。
胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有一定的稳定性。
变性与复性：变性是指蛋白质的空间结构被破坏，丧失生物活性；在一定条件下，变性的蛋白质可以复性。
3、蛋白质的分离纯化盐析：利用不同蛋白质在不同盐浓度下的溶解度差异进行分离。
层析：如凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），是遗传信息的携带者。
1、 DNA 的结构双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成。
碱基互补配对：A 与 T 配对，G 与 C 配对。
2、 RNA 的类型与功能mRNA：携带遗传信息，指导蛋白质合成。
tRNA：转运氨基酸到核糖体。
rRNA：参与核糖体的组成。
3、核酸的性质酸碱性：核酸分子中含有磷酸基团，呈酸性。
紫外吸收：在 260nm 处有特征吸收峰。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特点高效性：能极大地加快反应速率。
专一性：对底物有严格的选择性。
可调节性：其活性可以受到多种因素的调节。
2、酶的催化机制降低反应的活化能，使反应更容易进行。
3、影响酶活性的因素温度：有最适温度，过高或过低都会影响酶活性。
pH：每种酶都有其最适 pH。
抑制剂：分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
(完整版)生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。
《生物化学基础》重点笔记(完整版)
绪论学习目标：知识目标：掌握：生物化学的定义和研究方法；了解：生物化学的发展史；认识：生物化学与医学、药学的关系。
技能目标：熟悉：生物化学的研究方法一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学及氨基酸代谢知识目标：掌握：1.蛋白质的元素组成及特点，2.蛋白质的基本组成单位-氨基酸、肽链与肽、蛋白质各级结构的概念、特点及主要化学键，3.蛋白质的主要理化性质。
了解：蛋白质的主要功能、氨基酸的来源与去路及一碳单位的概念；技能目标：1.能举例说明蛋白质结构与功能的关系，解释分子病与构象并的发病机制。
生物化学重点知识点归纳总结
生物化学重点知识点归纳总结生物化学是研究生物体内生物分子的组成、结构、功能和相互作用的科学，这里给出一些生物化学的重点知识点的归纳总结。
1.氨基酸和蛋白质：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，共有20种常见的氨基酸。
氨基酸之间通过肽键连接形成多肽链，进一步折叠形成蛋白质。
蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构，这些结构决定了蛋白质的功能。
2.核酸：核酸是遗传物质的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA负责储存遗传信息，RNA负责转录和转译遗传信息。
核酸由核苷酸组成，包括碱基、磷酸和核糖（RNA）或脱氧核糖（DNA）。
3.酶和酶促反应：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度特异性和高效催化作用。
酶促反应是通过降低活化能来加速化学反应速率。
酶的催化作用受到温度、pH值、底物浓度等因素的影响。
4.代谢途径：代谢是生物体内发生的各种化学反应的综合体。
常见的代谢途径包括糖酵解、脂肪酸合成和分解、蛋白质合成和降解等。
这些途径通过一系列的酶促反应来完成能量的转化和物质的合成。
5.能量转化：细胞内能量的转化主要通过三个主要过程进行，即酵解、有氧呼吸和光合作用。
酵解是无需氧气的糖代谢过程，有氧呼吸是需要氧气的糖代谢过程，光合作用则是通过光能转化为化学能。
6.细胞膜：细胞膜是包裹细胞的薄膜，具有选择性通透性。
细胞膜由脂质双层构成，这些脂质双层中嵌入了多种蛋白质。
细胞膜还具有糖脂、胆固醇等成分，这些成分在细胞膜的结构和功能中起着重要作用。
7.生物催化：生物体内许多化学反应都需要催化剂来加速反应速率，这些催化剂主要是酶。
酶对于反应底物的选择性较高，催化速率也很快，并且能够通过调整活性来适应细胞内不同环境。
8.免疫系统：免疫系统是人体内对抗病原体的防御系统，包括先天免疫和获得性免疫。
免疫系统主要通过抗体和免疫细胞来识别和清除病原体。
9.信号转导：细胞内外的信号物质通过特定的受体与细胞膜上的受体结合，从而启动细胞内的信号转导路径。
生物化学笔记整理
生物化学笔记整理一相关名词解释氨基酸分类1 必需氨基酸：人体自身（或其它脊椎动物体内）不能合成或合成量不足以满足生理需要，必须依靠食物供给以保证正常的生理活动的氨基酸其中包括异亮氨酸，亮氨酸，赖氨酸，苏氨酸，缬氨酸，蛋氨酸，色氨酸，苯丙氨酸2 半必需氨基酸：人体自身合成量不足，需从食物中摄取一部分的氨基酸主要是组氨酸与精氨酸3 非蛋白质氨基酸：不参与蛋白质合成的氨基酸，一般以游离或参与构成细胞壁的形式存在4 蛋白质氨基酸：参与蛋白质合成的氨基酸5 限制性氨基酸：当某一种氨基酸的含量低于标准水平时，不论其它必需氨基酸的含量与比例如何的恰当，其营养价值一定大减，这种含量最低的必须氨基酸称作限制性氨基酸6 稀有氨基酸：常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，例如由脯氨酸衍生而来的4—羟脯氨酸等（无对应密码子，只能由20种常见氨基酸经过修饰衍生而来）7 常见氨基酸：20种常见氨基酸有相对应的密码子，可由相应的核酸指导合成蛋白质的结构与性质1 兼性离子：一个分子内含有两种不同形式的离子，又称偶极离子，在环境中既起酸的作用又起碱的作用2 等电点：氨基酸处于净电荷为0 时的特征PH值称为等电点或等电PH蛋白质的结构1 肽键：一分子氨基酸的α—羧基和一分子氨基酸的α—氨基脱水缩合而形成的酰胺键，即—CO—NH—2 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸由于肽键的形成已不是原来完整的分子，称为氨基酸残基（多肽链中位于中间的氨基酸称为氨基酸残基）3 氨基端（N端）：在一条多肽链的主链中，含有游离α—氨基的那一个末端氨基酸残基称为氨基端（N端）4 羧基端（C端）：在一条多肽链的主链中，含有游离α—羧基的那一个末端氨基酸残基称为羧基端（C端）5 寡肽：含有几个至十几个氨基酸残基的肽6 多肽：含有多于20个残基的肽（多肽与蛋白质的区别：多肽的相对分子质量一般小于五千，少于五十个氨基酸残基；蛋白质则高于此值）7 蛋白质的一级结构：多肽链中的氨基酸序列，常称共价结构，化学结构，是一个无空间一维结构8 蛋白质的三维结构：二级及其以上的空间结构称之为三维结构，空间结构，立体结构9 酰胺平面：与肽键相关联的六个原子构成肽基或肽单位，具有刚性平面性质（肽键不能旋转，而α—C在相邻的两个肽平面上的单键Cn—C以及Cα—N都是可以自由旋转的，Cα—N单键旋转的角度用φ表示，Cα—C 单键旋转的角度用ψ表示）10 蛋白质的二级结构：由氢键引起的蛋白质主链空间结构（β—折叠：由一条肽链的若干肽段依靠肽链上的>C=0和>NH形成氢键来维持稳定的结构）11 蛋白质的超二级结构：由两个或更多个相邻的二级结构单元（主要是α螺旋和β折叠片）和它们的连接部件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，内能持续降低的，有规则的二级结构组合或二级结构簇或串，在多种蛋白质中充当三级结构的元件称为超二级结构12 蛋白质的结构域：复杂蛋白质使其结构功能相连的局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体称为结构域或简称域13 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构可定义为蛋白质分子的肽链中所有肽键和氨基酸残基（包括侧链R级）的空间位置。
生物化学笔记总结
绪论1.生命有机体的特征：①化学成分复杂但条理性很强；②新陈代谢；③能自我繁殖。
2.细胞是生物体基本的结构和功能单位。
3.生化研究内容：①生物体的化学组成及生物分子的结构与功能；②代谢及其调节；③遗传信息的表达及调控；4.自然界化合物：①有机物：糖、脂、蛋白质、核酸；②无机物：水、无机盐5.生物分子：①有机小分子：维生素、辅酶、激素、有机酸、色素；②生物大分子：糖、脂、蛋白质、核酸生物复杂多样，但在分子水平具有简单同一性6.生物大分子的基本特征：①由结构简单的小分子聚合而成②都有非常复杂的结构③作为信息分子的基础④生物分子之间相互作用和识别特性7.代谢及其调节特点：①细胞内发生②包括物质和能量代谢③需要精细的相互协调8.发展简史：①叙述生物化学；②动态生物化学；③分子生物化学。
生物活动的化学基础1.化学键：相邻原子或离子之间强烈的相互作用，分离子键和共价键。
2.次级键：氢键和范德华力等较弱化学键的总称。
3.官能团：决定性质的原子或基团。
4.基本化学反应类型：氧化、还原、中和、置换、合成等。
5.氧化反应：有机物反应时加氧或脱氢的作用。
6.还原反应：有机物反应时加氢或脱氧的作用。
7.正常血液PH：7.35~7.45糖化学1.糖：化学本质为多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物、缩聚物。
2.单糖：不能在水解的糖。
3.寡糖：能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连。
4.多糖：能水解生成多个分子单糖的糖，包括同多糖、杂多糖。
5.手性原子：结构具有不对称性、不能与其镜像重合的原子。
6.手性碳原子：所连接的四个化学基团完全不同的碳原子。
7.旋光性：使平面偏振光发生旋转的性质。
只有手性分子才有旋光性8.旋光度：平面偏振光旋转的角度。
9.比旋光度：手性分子的特征常数。
10.D、L构型：距离羰基最远的手性碳上-OH的位置，在左为L,在右为D。
自然界存在的单糖大多使D型11.变旋光现象：几种构型之间相互转换，动态平衡的现象。
生物化学考试重点笔记（完整版）
⽣物化学考试重点笔记（完整版）第⼀章蛋⽩质的结构与功能第⼀节蛋⽩质的分⼦组成⼀、组成蛋⽩质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋⽩质含有少量磷或⾦属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋⽩质还含有碘。
2、蛋⽩质元素组成的特点：各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋⽩质为主，因此，只要测定⽣物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋⽩质的⼤致含量：100克样品中蛋⽩质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100⼆、氨基酸——组成蛋⽩质的基本单位（⼀）氨基酸的分类1.⾮极性氨基酸（9）：⽢氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）⾊氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) ⾕氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) ⾕氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（⼆）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某⼀pH的溶液中，氨基酸解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势及程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)⾊氨酸、酪氨酸的最⼤吸收峰在 280 nm 附近。
（2）⼤多数蛋⽩质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋⽩质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋⽩质含量的快速简便的⽅法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮⽔合物共热，可⽣成蓝紫⾊化合物，其最⼤吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正⽐关系，因此可作为氨基酸定量分析⽅法三、肽（⼀）肽1、肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基与另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合⽽形成的化学键。
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
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第六章维生素的机构与功能1．概念Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。
其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。
功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。
如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。
必须从食物中摄取。
所以要注意膳食平衡。
溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K.b. 水溶性维生素：溶于水：B. C.3.发现：a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素（Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A水溶性Vit B4. Vit 所具有的共同点：①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种酶的辅酶、辅机的组分。
②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症状。
③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。
表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症素B6 吡哆胺肠道细菌可合成转氨酶的辅酶成分维生素B3 遍多酸动植物细胞中均含有为辅酶A的组成成分，参与体内酰基转移作用人类未发现缺乏症生物素B7 维生素H 动植物组织中均含有肠道细菌可合成羧化酶的辅酶成分，参与体内CO2固定作用人类未发现缺乏症叶酸B11 肝、酵母、绿叶蔬菜、肠道细菌可合成以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，与蛋白质、核酸合成、红细胞，白细胞成熟有关巨红细胞性贫血维生素B12 钴胺素肝、肉等、肠道细菌可合成参与一碱基团的形成，因而促进胆碱、核酸的合成，影响红细胞成熟巨幼红细胞性贫血维生素C 抗坏血酸、抗坏血病维生素新鲜水果，蔬菜，特别是蕃茄、桔子、鲜枣等含量较高1． <![endif]> 与细胞间质形成有关2． <![endif]> 参与组织细胞的氧化还原反应；3． <![endif]> 有解素作用4． <![endif]> 参与体内的其它代谢反应坏血病第二节 Vit A 和胡萝卜素A1--Vit A视黄醇：﹤A2一、来源：Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素二、结构Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。
Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。
区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键异戊二烯β-胡萝卜素β-胡萝卜素是 VitA2的前体，故称VitA原结构：两个白芷酮环 + 一个C18不饱和键β-胡萝卜素15=15'↓↓(加氧酶)↙↘↙ ↘视黄醛视黄醛还原↓ ↓还原↓ ↓视黄醇视黄醇场所：动物肠黏膜，肝脏3.单位VitA的单位以国际单位（IU）表示一个国际单位的VitA=0.6 mg的纯β-胡萝卜素或0.344mg的维生素A的醋酸酯4.性质VitA1－－黄色粘性油体很纯的VitA1－－黄色三楼晶体VitA2－－无结晶①不溶于水，而溶于油脂、乙醇②易氧化，在无氧存在时，耐热，120-130℃破坏不大③耐碱，但易被紫外破坏④与脂肪酸结合成酯，稳定，不为光及空气破坏⑤与三氯化锑混合深兰色，是VitA测定的依据5．功能－－维持上皮组织的健康及正常视觉① VitA与上皮组织结构的关系－－是维持上皮组织结构完整及功能的必需因素预防：眼结膜泪腺鼻腔汗腺黏膜变质，干燥及角质化的功能②VitA与正常视觉关系（视网膜内忌光物质）图6-1 维生素A与视黄质的关系(视循环)图维生素A(retinol) 在视中的作用第三节 VitD和紫外线1 来源：植物体内不含VitD，只有动物体内才含有。
鱼肝油的含量最丰实。
蛋黄，牛奶，肝，肾，皮肤都含有VitD。
动植物组织含有可以转化为VitD的固醇类物质。
固醇类物质 Vit D元 VitD7-脱氢脱固醇是典型的VitD元2 结构：环戊烷多氢菲胆固醇 (cholesterol)C27H45OH Vit原和胆固醇所有维生素D的通式① VitD是类固醇物质，不能人工合成。
lv只有VitD原－→VitDD2VitD D3 核心结构，D4 仅R支链不同D5②VitD是一个激素原。
肝内肾脏VitD3－－→ 25-羟胆钙化醇－－→1，25-二羟胆钙化醇（激素）羟化酶1,25-二羟胆钙化醇(即1,25(OH)2-D2)已证明1,25-二闳胆钙化醇是一个肾脏产生的激素，因此，维生素D不是一个激素原(prohormone). 各种VitD 皆可以从有关D原经麦角固醇－→ 维生素D2紫外线照射而成。
7-脱氢胆固醇－→维生素D322-双氢麦角固醇－→维生素D47-脱氢谷固醇－→维生素D5用紫外光照射VitD元制造VitD，波长与照射时限必须适当。
过度照射，会产生有毒物质。
第四节维生素EVit E 化学名：生育酚天然有八种生育酚，其中四种（α，β，γ，δ）较为重要。
α-生育酚效价最高，一般所称Vit E，既α-生育酚。
1．来源：分布广，以动植物油，尤其是麦胚油，玉米油，花生油及棉子油含量较多，蛋黄，牛奶，水果等含有。
合成植物绿叶－→ VitE ，动物不能，动物组织中的VitE从食物中取得的。
2．结构：P143．单位： 一个国际单位的VitE=1mg 的DL-α-育酚醋酸酯4．性质： VitE －－淡黄色的无臭无味油状物，不溶于水而溶于油脂，不被酸，碱及热破坏，极易氧化，对白光稳定，易被紫外光破坏。
由于VitE 极易被氧化，有首先代替其他物质被氧化作用，故可用作抗氢化剂。
5．功能： VitE 除与动物生殖有关外，对维持骨骼肌，心肌，平滑肌和周围血管的正常功能也很重要，可防止有关肌肉萎缩，抗衰老作用：VitE 有强抗氧化作用，能保护不饱和脂肪酸，使其不被氢化成脂褐色素，从而维持细胞的完整和功能。
结构： 核心 6-羟基环 一个R 支链各种育酚都有相同的基本结构。
差异在R1，R2，R3 三个原子团。
育酚的通式阿尔法生育酚(α-tocopherol) 艾普西隆生育酚(ε-tocopherol) 截塔1生育酚(ξ1-tocopherol)第五节 维生素K是一类能促进血液凝固的萘酚衍生物。
有 K1、K2天然；K3 －－ 人工合成1．来源：猪肝，苜蓿，菜花，菠菜。
2．结构 P16 3．性质K1－－黄色油状物 K2－－黄色晶体 溶于油脂及有机溶剂，如：乙醚，石油醚，丙酮等。
耐热，易被光破坏。
K3－－溶于油脂 4．功能 VitK 主要作用－－ 促进血液凝固。
因为K 是促进肝脏合成凝血酶原的重要因素。
结构：KK-已-甲基萘醌衍生物 K-已-甲基 1．4萘醌 依赖VitK 的 因子：⑴ 凝血酶原 Ⅱ （插图） ⑵转变加速因子前体 Ⅶ ⑶血浆凝血酶 激酶组分 IX ⑷司徒氏因子 XR 1 R 2 R 3 α-育酚 -CH 2 -CH 2 -CH 2 β-育酚 -CH 2 -H -CH 2 γ-育酚 -H -CH 2 -CH 2 δ-育酚 -H -H -CH 2 ξ-育酚 -CH 2 -CH 2 -H η-育酚-H-CH 2-H第六节维生素C水溶性Vit，能防治坏血病，又称抗坏血酸。
1．来源：新鲜水果，蔬菜（橙类，橘子等），番茄。
2．结构：是酸性已糖衍生物烯醇式已糖内脂有D-，L-两种异构体，只有L-型有生理功能。
还原型和氢化型有生物活性。
3．性质无色晶体，熔点190-192℃，味酸，溶于水和乙醇，不耐热，易被光及空气氢化。
VitC 定性，定量基础：①．L-型抗坏血酸--还原2，6-二氯酸靛酚，使之褪色。
（美丽的兰色）②．与2，4-二硝基苯肼结合成有色的腙。
4．单位：1国际单位=0.05mg 纯VitC5．功能：①促进各种支持组织及细胞间粘和物的碱。
②对生物氢化有重要作用。
③与某些代谢有关。
④有抗氧化作用。
⑤增强机体抗病力及解毒力⒍抗坏血酸在动物体内的生物合成 P19第七节维生素B1化学名：硫胺素⒈来源：酵母中含Vit B1最多，三谷中含量高⒉结构：Vit B1主要以焦磷酸硫胺素形式存在 P20⒊性质：VitB1的盐酸盐为无结晶，溶于水，对石蕊试纸呈酸性反应。
在酸性溶液中稳定，在中性及碱性溶液中易被氧化，在碱性溶液中不耐高热。
Vit B1在一切活体组织中可经硫胺素激酶催化与ATP作用转化成焦磷酸硫胺素（TPP）结构：Vit B1分子中含有嘧啶环和噻唑环嘧啶衍生物，由2-甲基-4-氨基嘧啶同一个噻唑衍生物（4-甲基-5-β-羟乙基噻唑）经一个亚甲基连接而成。
在重水D2O中此H易于D交换，说明其活跃，易释放。
形成具有催化功能的亲核基团推测：TTP在α-酮酸脱羧作用中，以其亲核C原子攻击α-酮酸上的>C=O基，进一步释放出CO2及酰基。
完成催化功能。
维生素B1功能－－以辅酶方式参加糖的分解代谢，TTP是脱羧酶、丙酮酸脱氢酶系和α-酮戊二酸脱氢酶系的辅酶。
机理： P204. 单位1国际单位的Vit B1=3μg纯Vit Ｂ1盐酸盐5. 功能①以辅酶的方式参加糖的分解代谢是丙酮酸脱羧的辅酶②促进年幼动物的发育③保护神经系统⒍缺乏：脚气病，中枢神经和胃肠病患，糖代谢失调第八节维生素B2化学名：核黄素是一种含核糖醇基的得到黄素蛋白⒈来源：动物肝脏、大豆、米糖、水果、蛋黄人体不能合成Vit B2⒉结构：P22⒊性质：桔黄色针状晶体、味苦、微溶于水，易溶于碱性溶液，呈黄绿荧光。
在565nmpH4~8荧光最大，定量依据P22-23 分解产物:二氢核黄素光色素光黄素(dihvdroriboflavin) (lumichrome) (lumiflavin)结构:由异咯嗪与核糖醇所组成[7,8-二甲基-10(1'-D-核糖醇)异咯嗪] 在碱液中经光作用产生光咯嗪FMN(黄素单核苷酸)FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)－－氧化还原型辅酶(含有核黄素分子)这两个辅酶的还原型FMNH2FADH2说明VitB2分子中异咯嗪环中的第1和第5氮位可被还原在生物氧化过程中,有递氢作用FAN及FMN中的异咯嗪结构是参于催化反应的功能基团异咯嗪的环Ⅰ是醌式结构,易于吸收电子成为半醌N-5吸收质子成为季胺,进一步吸收一个电子及一个质子后,被还原成无色的二氢黄素辅酶FADH2,FMNH2)故有递氢作用 (无色)4．功能①代谢功能：作为辅酶促进代谢②促进发育第九节维生素B51．来源豆类、酵母、肝、瘦肉2．结构 P253．性质：无色晶体，较稳定，不被光，空气，热破坏，对碱稳定定量基础-与溴化氰作用产生黄绿色化合物。