考研备考生物化学知识点总结
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生化考研知识点归纳总结
生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。
原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。
细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。
2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。
蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。
细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。
3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。
新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。
细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。
4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。
染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。
5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。
叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。
6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。
7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。
细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。
二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。
2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。
RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。
3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。
4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1氨基酸、多肽和蛋白质1.部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L型的，D型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile和XXX有两个手性碳原子，Gly是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser、Thr、Tyr，这些AA残基的－OH上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln在生理pH范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His是唯一一个R基的pka值在7附近的AA，因此在PH7.0附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr和Phe残基的苯环含有共轭双键；Trp显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研讨卵白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种卵白质氨基酸。
2.氨基酸分类按照R基的极性性子(可否与水形成氢键)20种根本aa，可以分为4类：非极性氨基酸（9种）、不带电何的极性氨基酸（6种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3种) 酶的活性中心：His、Ser、Cys3.氨基酸的化学性子所有的α-AA都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm测定；Pro和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力)在280nm有最大光吸收。
4.自然存在的活性肽：I谷胱甘肽：Glu—Cys—Gly：红细胞中的巯基缓冲剂,参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护卵白质活性中心的巯基处于还原状态。
考研医学生物化学知识点详解
考研医学生物化学知识点详解一、分子生物学基础知识1. DNA结构和功能DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内最重要的遗传物质。
它由核苷酸组成，包括脱氧核糖、磷酸基团和碱基。
DNA分子呈双螺旋结构，由两条互补链相互缠合而成。
它在细胞中具有存储、复制和传递遗传信息的功能。
2. RNA结构和功能RNA（核糖核酸）也是由核苷酸组成，但与DNA不同的是，RNA含有核糖糖分子而非脱氧核糖糖分子。
RNA分为信使RNA （mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）等不同种类，它们在转录和翻译过程中发挥关键作用。
3. 蛋白质的合成和结构蛋白质是生物体内最基本的宏观生物大分子，由一系列氨基酸残基通过肽键连接而成。
蛋白质合成过程包括转录和翻译两个阶段，其中mRNA将DNA的信息转录为mRNA，而tRNA和rRNA等核糖体辅助在翻译过程中合成蛋白质。
二、细胞结构和功能1. 细胞膜和细胞壁细胞膜是细胞的外包层，由磷脂双分子层和蛋白质等组成。
它具有选择性透过性，控制物质的进出。
细胞壁位于细胞膜外侧，主要由多糖组成，提供细胞的结构支持和保护作用。
2. 细胞器细胞器是细胞内的功能区域，包括内质网、高尔基体、线粒体、溶酶体等。
内质网参与蛋白质合成和修饰，高尔基体负责分泌和物质转运，线粒体是细胞内的能量合成中心，溶酶体则负责细胞内废物的降解。
3. 细胞核细胞核是细胞的控制中心，含有DNA分子和核糖体等。
它通过核孔调控物质的进出，调控细胞代谢和生命活动。
三、酶的生物化学1. 酶的性质和分类酶是生物催化剂，能够降低化学反应所需的活化能。
酶一般由蛋白质组成，根据底物类型和反应方式的不同，酶可分为氧化还原酶、水解酶、脱羧酶等多种类型。
2. 酶促反应的速率和影响因素酶促反应的速率受到底物浓度、温度和pH值的影响。
当底物浓度越高、温度越适宜、pH近于酶的最适pH值时，酶促反应的速率越快。
四、生物膜的结构和功能1. 磷脂的结构和特点磷脂是构成生物膜的重要组分，由磷酸酯键连接的甘油和两条脂肪酸组成。
生物化学考研重点2024
引言概述：生物化学是考研生物学专业的重点内容之一。
在生物化学考研中，有一些重点知识点需要特别关注。
本文将从生物大分子、酶学、代谢途径、基因调控和信号传导等五个大点进行详细阐述，帮助考生更好地理解和掌握这些重点内容。
通过对这些重点知识点的全面了解，考生将能够更有针对性地备考，提高考试成绩。
正文内容：一、生物大分子1. 蛋白质- 结构和功能：介绍蛋白质的结构和各种功能，包括结构功能关系、酶的催化作用等。
- 翻译和转录：解释蛋白质的翻译和转录过程，讲述其中的关键步骤和调控因素。
- 蛋白质的修饰：探讨蛋白质的修饰类型和在细胞信号传导中的作用。
2.核酸- DNA和RNA的结构：介绍DNA和RNA的结构和特点，包括单链和双链结构、碱基组成等。
- DNA的复制和修复：讲解DNA的复制过程和各种修复机制，解释DNA的稳定性和遗传信息传递的重要性。
- RNA的转录和加工：解释RNA的转录和加工过程，阐述剪接、修饰和运送等关键步骤。
二、酶学1. 酶的分类和特性- 酶的分类：介绍不同类型的酶，包括氧化还原酶、水解酶等，解释它们的功能和催化机制。
- 酶的特性：讲述酶的催化速度、底物亲和力等特性，解释酶的催化效率和酶促反应的速率限制因素。
2. 酶的活性调控- 底物浓度和酶活性：探讨底物浓度对酶活性的影响，解释酶底物结合和解离的动力学过程。
- 酶的调控：介绍酶的调控方法，包括底物浓度调节、酶活化和抑制等，讲述这些调控机制的生理意义。
三、代谢途径1. 糖代谢- 糖酵解和糖异生：解释糖酵解和糖异生的过程和关键酶，解释它们在能量产生和产物合成中的作用。
- 糖原和糖酵解的调控：介绍糖原的合成和分解过程，解释糖酵解途径的调控机制。
2. 脂质代谢- 脂质的消化和吸收：讲解脂质在胃肠道中的消化和吸收过程，解释脂质消化酶的作用。
- 脂质的合成和分解：探讨脂质的合成和分解途径，解释关键酶的作用和调控方式。
四、基因调控1. 转录调控- 转录激活和抑制：介绍转录激活和抑制因子对基因转录的调控机制，解释它们与DNA结合的方式。
生物化学考研知识点总结
生物化学复习资料名词解释：1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一p H时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的p H称为蛋白质的等电点。
8D N A的变性：在某些理化因素的作用下，D N A分子互补碱基对之间的氢键断裂，使D N A 双螺旋结构松散，变成单链，称D N A变性。
9D N A的复性：变性D N A在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为D N A的复性。
10核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为D N A酶和R N A酶。
11酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
考研备考：生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类地影响是巨大地.生物学技术渗透于社会生活地众多领域，食品生产中地转基因大豆、啤酒用于制衣地优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品地生产和开发以及试管婴儿技术地应用，逐渐流行推广起来地生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术地应用.生物学地最新研究成果都会引起世人地注意，如此新兴和前景广阔地专业自然吸引了广大同学地考研兴趣.为此，针对生物学专业课基础阶段地复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结：第一章糖类化学学习指导：糖地概念、分类以及单糖、二糖和多糖地化学结构和性质.重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)地结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象型及型;α及β型;单糖地物理和化学性质.以及二糖和多糖地结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖地提取、纯化和鉴定.资料个人收集整理，勿做商业用途第二章脂类化学学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂地组分、结构和性质.磷脂，糖脂和固醇彼此间地异同.资料个人收集整理，勿做商业用途第三章蛋白质化学学习指导：蛋白质地化学组成，种氨基酸地简写符号、氨基酸地理化性质及化学反应、蛋白质分子地结构(一级、二级、高级结构地概念及形式)、蛋白质地理化性质及分离纯化和纯度鉴定地方法、了解氨基酸、肽地分类、掌握氨基酸与蛋白质地物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构地测定方法、理解氨基酸地通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构地类型及特点，四级结构地概念及亚基、掌握肽键地特点、掌握蛋白质地变性作用、掌握蛋白质结构与功能地关系资料个人收集整理，勿做商业用途第四章核酸化学学习指导：核酸地基本化学组成及分类、核苷酸地结构、和一级结构地概念和二级结构特点地三级结构、地分类及各类地生物学功能、核酸地主要理化特性、核酸地研究方法;全面了解核酸地组成、结构、结构单位以及掌握核酸地性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸地性质;掌握地二级结构模型和核酸杂交技术.资料个人收集整理，勿做商业用途第五章激素化学学习指导：激素地分类;激素地化学本质;激素地合成与分泌;常见激素地结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理.了解激素地类型、特点;理解激素地化学本质和作用机制;理解第二信使学说.资料个人收集整理，勿做商业用途第六章维生素化学学习指导：维生素地分类及性质;各种维生素地活性形式、生理功能.了解水溶性维生素地结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素地结构特点和功能.资料个人收集整理，勿做商业用途第七章酶化学学习指导：酶地作用特点;酶地作用机理;影响酶促反应地因素(米氏方程地推导);酶地提纯与活力鉴定地基本方法;熟悉酶地国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶地基本概念和应用.了解酶地概念;掌握酶活性调节地因素、酶地作用机制;了解酶地分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力地测定方法资料个人收集整理，勿做商业用途第八章生物膜与细胞器学习指导：生物膜地化学组成和结构，“流体镶嵌模型”地要点;原核细胞和真核细胞地显微结构差异和生物膜概念;细胞膜和细胞器地组分、结构和功能;膜脂和膜蛋白地特征和定位.资料个人收集整理，勿做商业用途第九章糖代谢学习指导：糖地代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关地酶;糖地无氧分解、有氧氧化地概念、部位和过程;糖异生作用地概念、场所、原料及主要途径;糖原合成作用地概念、反应步骤及限速酶;糖酵解、丙酮酸地氧化脱羧和三羧酸循环地反应过程及催化反应地关键酶及其限速酶调控位点;掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点;光合作用地概况;光呼吸和途径;理解光反应过程和暗反应过程;了解单糖、蔗糖和淀粉地形成过程.资料个人收集整理，勿做商业用途第十章脂代谢学习指导：脂肪代谢地概念、限速酶;甘油代谢;脂肪酸地氧化过程及其能量地计算;酮体地生成和利用;胆固醇合成地部位、原料及胆固醇地转化及排泄;血脂及血浆脂蛋白;理解脂肪酸地生物合成途径;了解磷脂和胆固醇地代谢;掌握脂肪酸β氧化过程及能量生成地计算资料个人收集整理，勿做商业用途第十一章蛋白质代谢学习指导：蛋白质和氨基酸地一般代谢途径;个别氨基酸地代谢途径;蛋白质地生物合成和分解;蛋白质代谢地调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间地相互关系.资料个人收集整理，勿做商业用途第十二章核酸代谢学习指导：嘌呤、嘧啶核苷酸地分解代谢与合成代谢地途径;外源核酸地消化和吸收;碱基地分解;核苷酸地生物合成;常见辅酶核苷酸地结构和作用复制地一般规律复制地基本过程;真核生物与原核生物复制地比较;转录地基本概念;参与转录地酶及有关因;原核生物地转录过程转录后加工地意义、、地转录后加工过程;逆转录地过程;逆转录病毒地生活周期地复制：单链病毒地复制，双链病毒地复制传递加工遗传信息;核酸代谢调节.资料个人收集整理，勿做商业用途第十三章生物氧化学习指导：新陈代谢地概念、类型及其特点与高能磷酸化合物地生物学功能;电子传递过程与地生成;呼吸链地组分、呼吸链中传递体地排列顺序;掌握氧化磷酸化偶联机制.生物氧化与能量地产生和转移.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程教育张老师整理了几个节约时间地准则：一是要早做决定，趁早备考;二是要有计划，按计划前进;三是要跟时间赛跑，争分夺秒.总之，考研是一场“时间战”，谁懂得抓紧时间，利用好时间，谁就是最后地胜利者.资料个人收集整理，勿做商业用途.制定详细周密地学习计划.这里所说地计划，不仅仅包括总地复习计划，还应该包括月计划、周计划，甚至是日计划.努力做到这一点是十分困难地，但却是非常必要地.我们要把学习计划精确到每一天，这样才能利用好每一天地时间.当然，总复习计划是从备考地第一天就应该指定地;月计划可以在每一轮复习开始之前，制定未来三个月地学习计划.以此类推，具体到周计划就是要在每个月地月初安排一月四周地学习进程.那么，具体到每一天，可以在每周地星期一安排好周一到周五地学习内容，或者是在每一天晚上做好第二天地学习计划.并且，要在每一天睡觉之前检查一下是否完成当日地学习任务，时时刻刻督促自己按时完成计划.资料个人收集整理，勿做商业用途方法一：规划进度.分别制定总计划、月计划、周计划、日计划学习时间表，并把它们贴在最显眼地地方，时刻提醒自己按计划进行.资料个人收集整理，勿做商业用途方法二：互相监督.和身边地同学一起安排计划复习，互相监督，共同进步.方法三：定期考核.定期对自己复习情况进行考察，灵活运用笔试、背诵等多种形式..分配好各门课程地复习时间.一天地时间是有限地，同学们应该按照一定地规律安排每天地学习，使时间得到最佳利用.一般来说上午地头脑清醒、状态良好，有利于背诵记忆.除去午休时间，下午地时间相对会少一些，并且下午人地精神状态会相对低落.晚上相对安静地外部环境和较好地大脑记忆状态，将更有利于知识地理解和记忆.据科学证明，晚上特别是九点左右是一个人记忆力最好地时刻，演员们往往利用这段时间来记忆台词.因此，只要掌握了一天当中每个时段地自然规律，再结合个人地生活学习习惯分配好时间，就能让每一分每一秒都得到最佳利用.资料个人收集整理，勿做商业用途方法一：按习惯分配.根据个人生活学习习惯，把专业课和公共课分别安排在一天地不同时段.比如：把英语复习安排在上午，练习听力、培养语感，做英语试题;把政治安排在下午，政治地掌握相对来说利用地时间较少;把专业课安排在晚上，利用最佳时间来理解和记忆.资料个人收集整理，勿做商业用途方法二：按学习进度分配.考生可以根据个人成绩安排学习，把复习时间向比较欠缺地科目上倾斜，有计划地重点复习某一课程.资料个人收集整理，勿做商业用途方法三：交叉分配.在各门课程学习之间可以相互穿插别地科目地学习，因为长时间接受一种知识信息，容易使大脑产生疲劳.另外，也可以把一周每一天地同一时段安排不同地学习内容.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程教育：凯程考研成立于年，国内首家全日制集训机构考研，一直从事高端全日制辅导，由李海洋教授、张鑫教授、卢营教授、王洋教授、杨武金教授、张释然教授、索玉柱教授、方浩教授等一批高级考研教研队伍组成，为学员全程高质量授课、答疑、测试、督导、报考指导、方法指导、联系导师、复试等全方位地考研服务.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程考研地宗旨：让学习成为一种习惯；凯程考研地价值观口号：凯旋归来，前程万里；信念：让每个学员都有好最好地归宿；使命：完善全新地教育模式，做中国最专业地考研辅导机构；激情：永不言弃，乐观向上；敬业：以专业地态度做非凡地事业；服务：以学员地前途为已任，为学员提供高效、专业地服务，团队合作，为学员服务，为学员引路.如何选择考研辅导班：在考研准备地过程中，会遇到不少困难，尤其对于跨专业考生地专业课来说，通过报辅导班来弥补自己复习地不足，可以大大提高复习效率，节省复习时间，大家可以通过以下几个方面来考察辅导班，或许能帮你找到适合你地辅导班.资料个人收集整理，勿做商业用途师资力量：师资力量是考察辅导班地首要因素，考生可以针对辅导名师地辅导年限、辅导经验、历年辅导效果、学员评价等因素进行综合评价，询问往届学长然后选择.判断师资力量关键在于综合实力，因为任何一门课程，都不是由一、两个教师包到底地，是一批教师配合地结果.还要深入了解教师地学术背景、资料著述成就、辅导成就等.凯程考研名师云集，李海洋、张鑫教授、方浩教授、卢营教授、孙浩教授等一大批名师在凯程授课.而有地机构只是很普通地老师授课，对知识点把握和命题方向，欠缺火候.资料个人收集整理，勿做商业用途对该专业有辅导历史：必须对该专业深刻理解，才能深入辅导学员考取该校.在考研辅导班中，从来见过如此辉煌地成绩：凯程教育拿下五道口金融学院状元，考取五道口人，清华经管金融硕士人，人大金融硕士个，中财和贸大金融硕士合计人，北师大教育学人，会计硕士保录班考取人，翻译硕士接近人，中传状元王园璐、郑家威都是来自凯程，法学方面，凯程在人大、北大、贸大、政法、武汉大学、公安大学等院校斩获多个法学和法硕状元，更多专业成绩请查看凯程网站.在凯程官方网站地光荣榜，成功学员经验谈视频特别多，都是凯程战绩地最好证明.对于如此高地成绩，凯程集训营班主任邢老师说，凯程如此优异地成绩，是与我们凯程严格地管理，全方位地辅导是分不开地，很多学生本科都不是名校，某些学生来自二本三本甚至不知名地院校，还有很多是工作了多年才回来考地，大多数是跨专业考研，他们地难度大，竞争激烈，没有严格地训练和同学们地刻苦学习，是很难达到优异地成绩.最好地办法是直接和凯程老师详细沟通一下就清楚了.资料个人收集整理，勿做商业用途建校历史：机构成立地历史也是一个参考因素，历史越久，积累地人脉资源更多.例如，凯程教育已经成立年（年），一直以来专注于考研，成功率一直遥遥领先，同学们有兴趣可以联系一下他们在线老师或者电话.资料个人收集整理，勿做商业用途有没有实体学校校区：有些机构比较小，就是一个在写字楼里上课，自习，这种环境是不太好地，一个优秀地机构必须是在教学环境，大学校园这样环境.凯程有自己地学习校区，有吃住学一体化教学环境，独立卫浴、空调、暖气齐全，这也是一个考研机构实力地体现.此外，最好还要看一下他们地营业执照.资料个人收集整理，勿做商业用途。
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1 氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键；Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。
2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种)酶的活性中心：His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学期末考研知识点总结
生物化学期末考研知识点总结●一、糖类(一)★糖的生理功能●1、通过氧化放能为生物体提供能量，如葡萄糖的生物氧化。
●2、作为生物体主要的能源储存方式，如糖原和淀粉。
●3、作为生物体的结构物质，如纤维素，起支持和保护作用。
●4、作为合成其他生物分子的前体成分。
●5、参与的细饱间的分子识别和信号转导。
(二)单糖●重要的单糖：●呋喃糖和吡喃糖：●吡喃糖：在己糖中，含氧6个碳原子的碳化称为吡喃糖，有椅式结构和船式结构，船式结构比椅式结构更稳定的原因是有C-C键的重叠和相邻原子间的作用。
●呋喃糖：在戊糖中，含氧5个碳的碳环的单糖称为呋喃糖。
●甘油醛：有光学活性最简单的单糖●核糖和脱氧核糖：是RNA和DNA的主要组成部分●葡萄糖（G）：是生物体代谢的主要来源●半乳糖：与一分子葡萄糖形成乳糖●果糖（F）：自然界含量最丰富的酮糖●赤藓糖：在藻类地衣等低等植物中存在●物理性质●旋光性：可用来区分单糖●甜度：以蔗糖的甜度为标准●溶解性：易溶于水，难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂●化学性质●异构化：在碱性条件下，D-葡萄糖、D-甘露糖、D-果糖可以相互转化，在D-葡萄糖和D-甘露糖的转化中，有一个手性碳发生构型的变化，称为差向异构化。
●氧化反应：可以生成醛糖酸和酮醛酸。
●还原反应：可以被还原醇●糖脎反应（亲核加成）：糖脎可以结晶，可以根据结晶的形状判断单糖的类型。
●酯化作用：单糖可以看作多元醇，可以与酸成酯，生物化学上较重要的糖脂是磷酸酯，它是糖代谢的中间产物。
●糖苷化：单糖环上的半缩醛羟基可以与酚或醇上的羟基脱水缩合成缩醛式衍生物，即糖苷。
●糖醛反应（与无机酸的反应）：●Molisch反应：可以用于鉴定单糖的存在●Seliwannoff反应以及溴水：可以辨别醛糖和酮糖●高碘酸氧化反应：可以根据IO₄⁻的消耗和甲酸的合成确定该糖苷是呋喃型还是吡喃型，还可以计算多糖支链的数目(三)★寡糖●糖苷键：α-糖苷键；β-糖苷键●常见的二糖●蔗糖：一分子葡萄糖和一分子果糖以β-2，1糖苷键连接（因没有潜在自由的醛基，所以没有还原性）●麦芽糖：两分子葡萄糖以α-1，4糖苷键连接●乳糖：一分子半乳糖和一分子葡萄糖以β-1，4糖苷键连接(四)★多糖●淀粉●直链淀粉：以α-1，4糖苷键连接，遇碘呈深蓝色，没有分支，水解产物有一种双糖麦芽糖和一种单糖葡萄糖●支链淀粉：以α-1，6糖苷键连接，遇碘呈紫红色，有分支，水解产物只有一种二糖麦芽糖●糖原：与支链淀粉相似，分支程度更高，有支链，遇碘呈红棕色或红褐色，水解产物为葡萄糖●纤维素：以β-1，4糖苷键连接成直连，是植物细胞壁的重要组分●几丁质（壳多糖）：N-乙酰葡萄糖胺以β-1，4糖苷键连接成直连，是昆虫类，甲壳类动物骨骼以及细菌细胞壁的重要成分(五)★糖蛋白●包括：分泌蛋白、膜蛋白●糖和氨基酸的连接：●O连接：单糖的半缩醛羟基与丝氨酸、苏氨酸残基上的羟基连接。
考研生化复习重点
1、非极性：包括：甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性：中性：色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性：天冬Asp、谷Glu（都含2个羧基）碱性：赖Lys（2个氨基）、精Arg、组His 芳香族的是：色、酪、苯丙亚氨基酸的是：脯含硫：半胱、胱、蛋。
折角的：脯天然不存在的：同型半胱不出现在蛋白质的：瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的：甘必需：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链：酪、苯丙、色一碳单位：丝、色、组、甘生酮：亮、赖。
生糖兼生酮：异亮、苯丙、酪、色、苏。
2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。
3、一级的肽链为肽键（主）、二硫键；二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键；三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力；四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。
4、模体和锌指结构为二级。
分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。
5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定；变性为二硫键、非共价键破坏，溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析（阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质先被洗脱下来）。
分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质后出来，大的先出来。
7、盐析一般无蛋白质变性。
1、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，由碱基+戊糖（糖苷键）=核苷+磷酸（酯键）而合成，为核酸的一级结构。
核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。
2、两类核酸：DNA在细胞核和线粒体内，RNA在细胞质和细胞核内。
排序和书写必须是从5到3。
3、DNA是右手螺旋结构，螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
生化考研知识点
生化考研知识点一、细胞生物学1. 细胞结构：细胞膜、细胞质、细胞核、细胞器等。
2. 细胞功能：物质运输、能量转化、细胞分裂、信号传导等。
3. 细胞分裂：有丝分裂和无丝分裂，包括前期、中期、后期和末期等阶段。
4. 细胞凋亡：程序性细胞死亡，维持正常组织结构和功能的重要机制。
5. 细胞信号传导：内源性和外源性信号通过不同途径传导，调控细胞的生理活动。
二、生物化学1. 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2. 蛋白质结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，与功能密切相关。
3. 酶的特性：底物特异性、酶促反应速率、酶抑制等。
4. 糖酵解：葡萄糖分解为乳酸或乙醇释放能量的过程。
5. 女性激素：雌激素和孕激素对生殖系统和性腺发育起重要作用。
三、遗传学1. DNA结构：双螺旋结构、碱基配对规律、DNA复制等。
2. RNA：mRNA、tRNA和rRNA的功能及合成过程。
3. 基因表达调控：转录调控、翻译调控和后转录调控等。
4. 遗传密码表：三个碱基对应一个氨基酸的编码表。
5. 遗传变异：基因突变、染色体异常和基因重组等。
四、生物技术1. DNA重组技术：限制性内切酶、DNA连接酶和DNA载体的应用。
2. 基因工程：基因克隆、转基因和基因敲除等技术手段。
3. PCR：聚合酶链式反应，用于扩增DNA片段的重要技术。
4. 蛋白质工程：蛋白质表达、纯化和修饰的技术方法。
5. 生物芯片：微阵列技术，用于高通量检测基因表达水平等。
五、免疫学1. 免疫系统：天然免疫和获得性免疫的机制和功能。
2. 抗原和抗体：抗原识别、抗原结构和抗体多样性等。
3. 免疫反应：细胞免疫和体液免疫两种免疫反应机制。
4. 免疫调节：免疫耐受和免疫增强等调节机制。
5. 免疫病理：自身免疫性疾病和变态反应等免疫系统异常引起的疾病。
生化考研的知识点涵盖了细胞生物学、生物化学、遗传学、生物技术和免疫学等多个领域。
掌握这些知识点对于理解生物体的结构与功能、疾病的发生机制以及生物技术的应用具有重要意义。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
考研生物化学知识点详解
考研生物化学知识点详解一、蛋白质的组成和结构1. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单位，包含氨基基团和羧基基团。
根据侧链的化学性质，氨基酸可分为疏水性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
2. 蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括主链折叠方式、空间结构和亚结构。
主链折叠方式包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲。
空间结构有原代结构、二级结构、三级结构和四级结构。
亚结构有协同结构、复合物和超分子结构。
3. 蛋白质的功能蛋白质具有各种生物学功能，包括酶催化、结构支持、传递信息、运输物质、免疫防御等。
二、生物膜的组成和功能1. 生物膜的组成生物膜主要由磷脂双分子层组成，其中磷脂的疏水性脂肪酸尾部朝内，极性亲水性磷酰头部朝外。
其他组成成分包括蛋白质、糖类和胆固醇等。
2. 生物膜的功能生物膜具有细胞保护、物质通道和信号传递等功能。
通过磷脂双分子层和膜蛋白形成的通道，物质可以在细胞内外之间进行选择性传递。
三、酶的介绍和机制1. 酶的定义和特点酶是生物催化剂，具有高效、特异、可逆等特点。
酶可以加速化学反应的速率，而不改变反应的平衡常数。
2. 酶的机制酶催化反应可分为酶底物复合物形成、过渡态形成和产物释放三个步骤。
酶可以通过降低活化能、提供酸碱催化、调整构象等机制来加速反应。
四、代谢与能量转化1. 代谢的概念和类型代谢是生物体内发生的一系列化学反应，可以分为合成代谢和分解代谢。
合成代谢包括合成物质和储存能量，而分解代谢则是将有机物分解为能量和废物。
2. 能量转化的过程生物体内的能量转化可以通过有氧呼吸和无氧呼吸进行。
有氧呼吸通过氧气和有机物质产生二氧化碳、水和能量，无氧呼吸则是在缺氧条件下进行能量转化。
五、核酸的结构和功能1. 核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸包括糖、磷酸和碱基。
DNA中的糖是脱氧核糖，RNA中的糖是核糖。
2. 核酸的结构和功能核酸具有双螺旋结构，碱基之间通过氢键连接。
核酸的功能包括遗传信息传递、蛋白质合成和调节基因表达等。
生物化学重点整理,考研可用
生物化学第一篇：生物分子结构与功能蛋白质，核酸，酶，聚糖，维生素。
一共五章。
第二篇：物质代谢及其调节糖代谢，脂质代谢，生物氧化，氨基酸代谢，核甘酸代谢，非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律，共七章第三篇：遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程，包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复，rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导，共六章中心法则；| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。
细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。
以DNA为模板转录生成的mrna作为信使，其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。
复制-转录-翻译第四篇：分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因，癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗，组学与医学，共七章第一章：蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节：蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一：组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二：氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸：色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸：精氨酸，赖氨酸，组氨酸住进来，贱不贱3.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸4.必需氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸二甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸三：20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。
（二）含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
共轲双键具有紫外吸收性质。
生化考研知识点归纳大全
生化考研知识点归纳大全生化考研知识点归纳是生物化学专业学生在准备研究生入学考试时必须掌握的核心内容。
以下是生化考研知识点的全面总结：一、生物化学基础理论1. 生物大分子的结构与功能：蛋白质、核酸、多糖和脂质的基本结构、分类及其生物学功能。
2. 酶的作用机制：酶的催化特性、酶动力学、酶的调节和抑制。
3. 代谢途径：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢、氨基酸代谢等。
4. 遗传信息的传递：DNA复制、RNA转录、蛋白质翻译以及基因表达调控。
5. 细胞信号转导：信号分子、受体、信号转导途径及其在细胞生理过程中的作用。
二、生物化学实验技术1. 蛋白质的分离纯化技术：电泳、层析、离心等。
2. 核酸的提取与分析：核酸的提取、定量、电泳分析。
3. 酶活性测定：酶活性测定的原理和方法。
4. 代谢产物的检测：色谱法、质谱法等在代谢产物分析中的应用。
5. 分子生物学技术：PCR、基因克隆、基因表达分析等。
三、生物化学的前沿领域1. 系统生物学：生物系统的网络分析、动态模拟。
2. 合成生物学：合成生物分子、合成生物系统的设计和构建。
3. 纳米生物技术：纳米材料在生物化学研究中的应用。
4. 生物信息学：基因组学、转录组学、蛋白质组学等数据分析方法。
四、生化疾病与药物作用机制1. 代谢性疾病：糖尿病、肥胖症、痛风等疾病的生化机制。
2. 遗传性疾病：遗传性代谢缺陷、遗传性神经退行性疾病的生化基础。
3. 药物作用机制：药物与酶、受体、信号转导途径的相互作用。
五、生化研究方法与论文写作1. 实验设计：科学问题提出、实验方案设计、数据分析。
2. 论文写作：学术论文的结构、写作技巧、文献引用。
结束语生物化学是一个不断发展的学科，考研知识点的归纳不仅需要对基础知识的掌握，还需要对前沿领域的关注和对实验技术的熟练运用。
希望以上的归纳能够帮助考研学子们系统地复习，为研究生阶段的深入学习打下坚实的基础。
生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识点总结1竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心.抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关.此类抑制作用最大速度Vmax不变,表观Km值升高.2非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同,只与酶的活性中心以外的必需基团结合.不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合.该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关.此类抑制作用最大速度Vmax下降,表观Km值不变.3反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离出产物.此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降.2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程,但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜,故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体,然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程.这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制.1α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中,胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下,使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油,后者通过线粒体外膜,再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2,磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆,参与下一轮穿梭,而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链,生成2分子ATP2苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中,胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下,使草酰乙酸还原为苹果酸,后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH.NADH进入NADH氧化呼吸链,生成3分子ATP.可见,在不同组织,通过不同穿梭机制,胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样,参与氧化呼吸链的途径不一样,生成的ATP数目不一样.3.1作为酶活性中心的催化基团参加反应；2作为连接酶与底物的桥梁,便于酶对底物起作用；3为稳定酶的空间构象所必需；4中和阴离子,降低反应的静电斥力.4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环.1进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；2转肽酶催化成肽；3转位：由EF-G转位酶催化,新生肽酰-tRNA-mRNA 位移入P位,A位空留,卸载tRNA移入E位并脱离.成熟的真核生物mRNA的结构特点是：1大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构.这种结构称为帽子结构.帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合,加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性；2在真核mRNA的3′末端,大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾.一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成.因为在基因内没有找到它相应的序列,因此认为它是在RNA生成后才加上去的.随着mRNA存在的时间延续,这段多聚A尾巴慢慢变短.因此,目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关.2.1TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化.2TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶.3TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用.草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸脱氢生成.三羧酸循环的生理意义：TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路.TAC是三大营养素代谢联系的枢纽.TAC为其他合成代谢提供小分子前体.TAC为氧化磷酸化提供还原当量.3. 体内氨基酸主要来源：食物蛋白质的消化吸收；组织蛋白质的分解；经转氨基反应合成非必需氨基酸.主要的去路有：合成组织蛋白质；脱氨基作用产生的氨合成尿素；α-酮酸转变成糖和/或酮体,并氧化产能；脱羧基作用生成胺类；转变为嘌呤、嘧啶等其他含氮化合物.5.草酰乙酸在物质中的代谢作用草酰乙酸在TAC循环中起着催化剂一样的作用,其量决定细胞内三羧酸循环的速度,草酰乙酸主要来源于糖代谢丙酮酸羧化,故糖代谢障碍时,三羧酸循环及脂的分解代谢不能顺利进行；草酰乙酸是糖异生的重要代谢物；草酰乙酸与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关；草酰乙酸参与了乙酰CoA从线粒体转运至胞浆的过程,这与糖转变为脂的过程密切相关；草酰乙酸参与了胞浆内NADH转运到线粒体的过程苹果酸-天冬氨酸穿梭；草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸；草酰乙酸在胞浆中可生成丙酮酸,然后进入线粒体进一步氧化为CO2、H2O、ATP.4．鸟氨酸循环：经鸟氨酸、瓜氨酸及精氨酸等步骤合成尿素后,又重新回到鸟氨酸的一种循环过程. 不断地将体内有毒性的氨转变成尿素,达到解除氨毒的作用.丙氨酸-葡萄糖循环：将肌肉蛋白分解的氨经丙酮酸转氨基生成丙氨酸后随血液转运到肝,丙氨酸经肝脱氨基生成丙酮酸和氨,丙酮酸经肝糖异生形成葡萄糖,而氨经肝鸟氨酸循环合成尿素,葡萄糖经血液回到肌肉经肌肉经酵解过程再生成丙酮酸. 将肌肉中代谢产生的氨通过丙酮酸形式转运到肝而合成尿素.甲硫氨酸：甲硫氨酸经SAM、同型半胱氨酸等中间代谢,进而重新生成甲硫氨酸的循环过程. 为体内甲基化反应提供活性甲基的供体SAM1．草酰乙酸在葡萄糖的氧化分解及糖异生代谢中起着十分重要的作用. 1草酰乙酸是三羧酸循环中的起始物,糖氧化产生的乙酰CoA必须首先与草酰乙酸缩合成柠檬酸,才能彻底氧化.2草酰乙酸可以作为糖异生的原料,循糖异生途径异生为糖.3草酰乙酸是丙酮酸、乳酸及生糖氨基酸等异生为糖时的中间产物,这些物质必须转变成草酰乙酸后再异生为糖.h2. 乙酰CoA是糖、脂、氨基酸代谢共有的重要中间代谢物,也是三大营养代谢联系的枢纽.乙酰CoA的生成：糖有氧氧化；脂酸B氧化；氨基酸分解代谢；甘油及乳酸分解.乙酰CoA的代谢去路：进入三羧酸循环彻底氧化分解,体内能量的主要来源；在肝细胞线粒体生成酮体,为缺糖时重要能源之一；合成脂肪酸；合成胆固醇；合成神经递质乙酰胆碱.3. 高氨血症时,脑中的反应为氨+α-酮戊二酸生成谷氨酸,氨+谷氨酸生成谷氨酰胺, 脑内α-酮戊二酸减少导致了三羧酸循环减慢,从而使ATP生成减少,脑组织供能缺乏表现为昏迷.4．丙酮酸转氨基丙酮酸2丙酮酸无氧酵解乳酸3丙酮酸糖异生葡萄糖4丙酮酸酵解逆行磷酸二羟丙酮甘油5丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 呼吸链 CO2+H2O6丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 脂肪酸合成脂肪酸7丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 酮体合成酮体8丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 胆固醇合成胆固醇9丙酮酸羧化草酰乙酸10．酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团.这些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,形成具有特定空间结构的区域.该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物.该区域称为酶的活性中心.1 酶“诱导锲合假说”．酶在发挥其催化作用之前,必须先与底物密切结合.这种结合不是锁与钥匙式的机械关系,而是在酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,这一过程称为没底物结合的诱导契合假说.酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形,处于不稳定状态,易受酶的催化攻击.这种不稳定状态称为过渡态.过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合,从而降低反应的活化能.3．DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链.另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链.4．乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P序列上游还有一个CAP结合位点.由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节.乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面：1阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA 聚合酶与P序列结合,抑制转录起动；有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动.2 CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac 操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性；有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP不能与CAP结合位点结合,RNA 转录活性降低.3协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性3．在脂质代谢中,乙酰CoA主要来自脂肪酸的β-氧化,也可来自甘油的氧化分解.在肝脏,乙酰CoA可被转化成酮体向肝外输送.在脂肪酸生物合成中,乙酰CoA是基本原料之一.乙酰CoA也是胆固醇合成的基本原料之5．DNA双螺旋结构模型的要点：1DNA是以反向平行的双链结构,脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触.2DNA是一右手螺旋结构.螺旋每旋转一周包含了10对碱基,每个碱基的旋转角度为36°.螺距为3DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持.原核生物转录终止．RNA-pol在DNA模板上停顿下来不再前进,转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来,就是转录终止.依据是否需要蛋白质因子的参与,原核生物转录终止分为依赖ρ因子与非依赖ρ因子两大类.依赖ρ因子的转录终止中,ρ因子与转录产物结合,ρ因子和RNA-pol都发生构象改变,从而使RNA聚合酶停顿,解螺旋酶活性使DNA/RNA杂化双链拆离,利于产物从转录复合物中释放.非依赖ρ因子的转录终止中,DNA模板上靠近终止处有些特殊碱基序列,转录出RNA后,产物形成特殊的结构来终止转录.．血浆脂蛋白主要包括CM、VLDL、LDL和HDL四类.CM的功能是运输外源性甘油三酯和胆固醇；VLDL运输内源性甘油三酯和胆固醇；LDL转运内源性胆固醇；HDL逆向转运胆固醇.2．谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α酮戊二酸、NADH+H+和NH3；α酮戊二酸经三羧酸循环产生草酰乙酸、CO2、FADH2、NADH+H+；草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸和CO2；磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶的作用下生成丙酮酸,在丙酮酸脱氢酶的作用下生成乙酰辅酶A；乙酰辅酶A经三羧酸循环生成2CO2、1FADH2、3 NADH+H+和ATP；经氧化呼吸链生成ATP和H2ONH3+CO2+ATP生成氨基甲酰磷酸,经鸟氨酸循环生成尿素.3．复制和转录都以DNA为模板,都需依赖DNA的聚合酶,聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯键,合成的核酸链都从5’向3’方向延长,都需遵从碱基配对规律.复制和转录最根本的不同是：通过复制使子代保留杂代全部遗传信息,而转录只需按生存需要部分信息表达.因此可以从模板和产物的不同来理解这一重大区别.此外,聚合酶分别是DNA pol和RNA pol,底物分别是dNTP 和NTP,还有碱基配对的差别1．酮体的产生和利用酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮.肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料,先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoAHMG-CoA,接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸.乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸,乙酰乙酸脱羧生成丙酮.HMG-CoA合成酶是酮体生成的关键酶.肝脏没有利用酮体的酶类,酮体不能在肝内被氧化.酮体在肝内生成后,通过血液运往肝外组织,作为能源物质被氧化利用.丙酮量很少,又具有挥发性,主要通过肺呼出和肾排出.乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A,最终通过三羧酸循环彻底氧化.3. 复制的保真性机制①. 遵守严格的碱基配对规律；②. 聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能；,实现正确的碱基选择.③. 复制出错时及时校读功能.4．乳酸异生为葡萄糖的过程1乳酸经LDH催化生成丙酮酸.2丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸,后者经GOT催化生成天冬氨酸出线粒体,在胞液中经GOT催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸.3磷酸烯醇式丙酮酸循酵解途径至1,6—二磷酸果糖.41,6—二磷酸果糖经果糖二磷酸酶—1催化生成6—磷酸果糖,再异构为6—磷酸葡萄糖.56—磷酸葡萄糖在葡萄糖—6—磷酸酶作用下生成葡萄糖.三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径.2糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化.3脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化,脂肪酸经β氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化.4蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入糖有氧氧化进入三羧酸循环,同时,三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸.所以,三羧酸循环是三大物质共同通路.3．要点：1血糖的来源有糖异生、食物糖的吸收和肝糖原分解.2血糖的去路有氧化分解,合成肌、肝糖原合成脂肪非必需氨基酸及其他如核糖等物质.3肝脏是维持血糖浓度的主要器官：①调节肝糖原的合成与分解；②饥饿时是糖异生的重要器官.4．要点：1肌肉缺乏葡萄糖—6—磷酸酶.2肌糖原分解出葡萄糖—6—磷酸后,经糖酵解途径产生乳酸,乳酸进入血液循环到肝脏,以乳酸为原料经糖异生作用转变为葡萄糖,并释放人血补充血糖.5．要点：1糖酵解指无氧条件下葡萄糖或糖原分解为乳酸过程.2糖酵解与糖异生的差别是糖酵解过程的三个关键酶由糖异生的四个关键酶代替催化反应.作用部位：糖异生在胞液和线粒体,糖酵解则全部在胞液中进行.6.要点：各种糖的氧化代谢,包括糖酵解,磷酸戊糖途径,糖有氧氧化,糖原合成和分解糖异生途径均有6—磷酸葡萄糖中间产物生成.7．要点：1糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,可作为脂肪合成中甘油的原料.2糖有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料.3脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化.4酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环.5甘油经磷酸甘油激酶作用后转变为磷酸二羟丙酮进入糖酵解或糖有氧氧化.。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。
20、氨基酸的脱羧基作用。
21、体内氨的来源和转运。
22、尿素的生成--鸟氨酸循环。
23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
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考研备考：生物化学知识点总结21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。
生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。
生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。
为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结：第一章糖类化学学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。
重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。
以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。
第二章脂类化学学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。
磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。
第三章蛋白质化学学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系第四章核酸化学学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。
第五章激素化学学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。
了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。
第六章维生素化学学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。
了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。
第七章酶化学学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。
了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法第八章生物膜与细胞器学习指导：生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点;原核细胞和真核细胞的显微结构差异和生物膜概念;细胞膜和细胞器的组分、结构和功能;膜脂和膜蛋白的特征和定位。
第九章糖代谢学习指导：糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶;糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程;糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径;糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶;糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶及其限速酶调控位点;掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点;光合作用的概况;光呼吸和C4途径;理解光反应过程和暗反应过程;了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程。
第十章脂代谢学习指导：脂肪代谢的概念、限速酶;甘油代谢;脂肪酸的氧化过程及其能量的计算;酮体的生成和利用;胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄;血脂及血浆脂蛋白;理解脂肪酸的生物合成途径;了解磷脂和胆固醇的代谢;掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算第十一章蛋白质代谢学习指导：蛋白质和氨基酸的一般代谢途径;个别氨基酸的代谢途径;蛋白质的生物合成和分解;蛋白质代谢的调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间的相互关系。
第十二章核酸代谢学习指导：嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径;外源核酸的消化和吸收;碱基的分解;核苷酸的生物合成;常见辅酶核苷酸的结构和作用;DNA复制的一般规律;DNA复制的基本过程;真核生物与原核生物DNA复制的比较;转录的基本概念;参与转录的酶及有关因;原核生物的转录过程;RNA转录后加工的意义;mRNA、tRNA、rRNA的转录后加工过程;逆转录的过程;逆转录病毒的生活周期;RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA 病毒的RNA复制;RNA传递加工遗传信息;核酸代谢调节。
第十三章生物氧化学习指导：新陈代谢的概念、类型及其特点;A TP与高能磷酸化合物;A TP的生物学功能;电子传递过程与ATP的生成;呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序;掌握氧化磷酸化偶联机制。
生物氧化与能量的产生和转移。
凯程教育张老师整理了几个节约时间的准则：一是要早做决定，趁早备考;二是要有计划，按计划前进;三是要跟时间赛跑，争分夺秒。
总之，考研是一场“时间战”，谁懂得抓紧时间，利用好时间，谁就是最后的胜利者。
1.制定详细周密的学习计划。
这里所说的计划，不仅仅包括总的复习计划，还应该包括月计划、周计划，甚至是日计划。
努力做到这一点是十分困难的，但却是非常必要的。
我们要把学习计划精确到每一天，这样才能利用好每一天的时间。
当然，总复习计划是从备考的第一天就应该指定的;月计划可以在每一轮复习开始之前，制定未来三个月的学习计划。
以此类推，具体到周计划就是要在每个月的月初安排一月四周的学习进程。
那么，具体到每一天，可以在每周的星期一安排好周一到周五的学习内容，或者是在每一天晚上做好第二天的学习计划。
并且，要在每一天睡觉之前检查一下是否完成当日的学习任务，时时刻刻督促自己按时完成计划。
方法一：规划进度。
分别制定总计划、月计划、周计划、日计划学习时间表，并把它们贴在最显眼的地方，时刻提醒自己按计划进行。
方法二：互相监督。
和身边的同学一起安排计划复习，互相监督，共同进步。
方法三：定期考核。
定期对自己复习情况进行考察，灵活运用笔试、背诵等多种形式。
2.分配好各门课程的复习时间。
一天的时间是有限的，同学们应该按照一定的规律安排每天的学习，使时间得到最佳利用。
一般来说上午的头脑清醒、状态良好，有利于背诵记忆。
除去午休时间，下午的时间相对会少一些，并且下午人的精神状态会相对低落。
晚上相对安静的外部环境和较好的大脑记忆状态，将更有利于知识的理解和记忆。
据科学证明，晚上特别是九点左右是一个人记忆力最好的时刻，演员们往往利用这段时间来记忆台词。
因此，只要掌握了一天当中每个时段的自然规律，再结合个人的生活学习习惯分配好时间，就能让每一分每一秒都得到最佳利用。
方法一：按习惯分配。
根据个人生活学习习惯，把专业课和公共课分别安排在一天的不同时段。
比如：把英语复习安排在上午，练习听力、培养语感，做英语试题;把政治安排在下午，政治的掌握相对来说利用的时间较少;把专业课安排在晚上，利用最佳时间来理解和记忆。
方法二：按学习进度分配。
考生可以根据个人成绩安排学习，把复习时间向比较欠缺的科目上倾斜，有计划地重点复习某一课程。
方法三：交叉分配。
在各门课程学习之间可以相互穿插别的科目的学习，因为长时间接受一种知识信息，容易使大脑产生疲劳。
另外，也可以把一周每一天的同一时段安排不同的学习内容。
凯程教育：凯程考研成立于，国内首家全日制集训机构考研，一直从事高端全日制辅导，由李海洋教授、张鑫教授、卢营教授、王洋教授、杨武金教授、张释然教授、索玉柱教授、方浩教授等一批高级考研教研队伍组成，为学员全程高质量授课、答疑、测试、督导、报考指导、方法指导、联系导师、复试等全方位的考研服务。
凯程考研的宗旨：让学习成为一种习惯；凯程考研的价值观口号：凯旋归来，前程万里；信念：让每个学员都有好最好的归宿；使命：完善全新的教育模式，做中国最专业的考研辅导机构；激情：永不言弃，乐观向上；敬业：以专业的态度做非凡的事业；服务：以学员的前途为已任，为学员提供高效、专业的服务，团队合作，为学员服务，为学员引路。
如何选择考研辅导班：在考研准备的过程中，会遇到不少困难，尤其对于跨专业考生的专业课来说，通过报辅导班来弥补自己复习的不足，可以大大提高复习效率，节省复习时间，大家可以通过以下几个方面来考察辅导班，或许能帮你找到适合你的辅导班。
师资力量：师资力量是考察辅导班的首要因素，考生可以针对辅导名师的辅导年限、辅导经验、历年辅导效果、学员评价等因素进行综合评价，询问往届学长然后选择。
判断师资力量关键在于综合实力，因为任何一门课程，都不是由一、两个教师包到底的，是一批教师配合的结果。
还要深入了解教师的学术背景、资料著述成就、辅导成就等。
凯程考研名师云集，李海洋、张鑫教授、方浩教授、卢营教授、孙浩教授等一大批名师在凯程授课。
而有的机构只是很普通的老师授课，对知识点把握和命题方向，欠缺火候。
对该专业有辅导历史：必须对该专业深刻理解，才能深入辅导学员考取该校。
在考研辅导班中，从来见过如此辉煌的成绩：凯程教育拿下2015五道口金融学院状元，考取五道口15人，清华经管金融硕士10人，人大金融硕士15个，中财和贸大金融硕士合计20人，北师大教育学7人，会计硕士保录班考取30人，翻译硕士接近20人，中传状元王园璐、郑家威都是来自凯程，法学方面，凯程在人大、北大、贸大、政法、武汉大学、公安大学等院校斩获多个法学和法硕状元，更多专业成绩请查看凯程网站。
在凯程官方网站的光荣榜，成功学员经验谈视频特别多，都是凯程战绩的最好证明。
对于如此高的成绩，凯程集训营班主任邢老师说，凯程如此优异的成绩，是与我们凯程严格的管理，全方位的辅导是分不开的，很多学生本科都不是名校，某些学生来自二本三本甚至不知名的院校，还有很多是工作了多年才回来考的，大多数是跨专业考研，他们的难度大，竞争激烈，没有严格的训练和同学们的刻苦学习，是很难达到优异的成绩。
最好的办法是直接和凯程老师详细沟通一下就清楚了。
建校历史：机构成立的历史也是一个参考因素，历史越久，积累的人脉资源更多。
例如，凯程教育已经成立10年（），一直以来专注于考研，成功率一直遥遥领先，同学们有兴趣可以联系一下他们在线老师或者电话。
有没有实体学校校区：有些机构比较小，就是一个在写字楼里上课，自习，这种环境是不太好的，一个优秀的机构必须是在教学环境，大学校园这样环境。
凯程有自己的学习校区，有吃住学一体化教学环境，独立卫浴、空调、暖气齐全，这也是一个考研机构实力的体现。