氨基酸的分类和重要的理化性质2
常见的氨基酸的分类特点及理化性质
非极性氨基酸的理化性质
2
疏水性
非极性氨基酸具有很强的疏水性。
4
溶解性
非极性氨基酸在水中的溶解度较低,但在有机溶剂如酒精或丙酮中的溶解度较高。
8
热稳定性
非极性氨基酸的烷基或芳基结构使其具有较高的热稳定性,可以在较高温度下保持结构完整。 非极性氨基酸由于其疏水性,在蛋白质折叠过程中通常会聚集在蛋白质的内部,形成疏水性核心,使得蛋白质整体结 构更加紧密和稳定。
氨基酸的酸碱性
氨基酸中的氨基(-NH2)和羧基(-COOH)具有不同的酸碱性。氨基是弱碱性基 团,而羧基是弱酸性基团。在水溶液中,氨基和羧基会发生质子交换反应,形 成两性离子。这种两性离子的pH值称为氨基酸的等电点(pI)。
1-14
—
pH
pH 值范围
氨基酸在不同pH值下会呈现不同的 离子形式,从而影响其理化性质和
抗原-抗体反应、免 疫标记等
氨基酸的生物学功能
蛋白质合成
氨基酸是构建生物体内蛋白质 的基本单位,是决定蛋白质结构 和功能的关键要素。
能量来源
通过代谢氧化,某些氨基酸可以 向细胞提供ATP,满足机体的能 量需求。
细胞信号传导
部分氨基酸及其代谢产物可作 为细胞间信号传递的载体,调节 生理过程。
抗氧化防护
农业应用
氨基酸可用作生物农药和 叶面肥料,提高作物抗病虫 能力和产量。还可用于饲 料添加,改善动物营养和生 长。
工业生产
许多工业合成过程需要用 到氨基酸,如制药、化工、 材料等领域。它们可作为 原料、催化剂或中间体。
氨基酸的研究进展
持续创新
科学家们不断探索新的技术和方法来研 究氨基酸的结构、性质和功能,推动着这 一领域的持续创新。
氨基酸基本的理化性质
二、外源性活性肽
以天然蛋白作为原料通过水解或酶解的方法，获得大量的肽类，从中筛选活性 肽，目前已成为扩大功能肽研究范围、发现新型多肽的有效途径。当然化学合成也 为功能肽的获得提供了有效的途径，但化学合成往往需要一定的活性结构做模型。 目前已有实际应用的外源性功能肽的制备方法有化学水解法、酶水解法、合成 法等。 化学水解法是以天然蛋白质为原料，在酸或碱的催化下进行水解而获得多肽。 一般用6～10mol/L盐酸或4mol/L硫酸在100～120℃条件下水解12～24h；也可用 6mol/LNaOH或2mol/L的Ba(OH)2水解6h左右；然后经活性炭脱色，再通过701型树 脂除去酸和盐便可获得混合多肽。此法工艺虽然简单但难以控制水解程度，容易将 肽链继续水解为氨基酸，并且水解过程中氨基酸的结构容易受到影响而发生构型甚 至构造上的变化，影响肽的结构和功能。此种影响在碱性条件下表现的尤为突出。 利用酶解的方法由天然蛋白制备功能肽是目前常采用的方法。此方法的一般工 艺流程为：原料蛋白→预处理→酶解→灭酶→脱苦味脱色→分离→干燥→成品。酶 种类和水解条件的选择是制备功能肽的关键。目前可以使用的酶种类较多，如胰蛋 白酶、胃蛋白酶、碱性蛋白酶等动物蛋白酶及菠萝蛋白酶、木瓜蛋白酶等植物蛋白 酶，而比较便宜易得的还有不同种类的微生物蛋白酶。到底选择何种，可根据酶的 水解特性、原料蛋白的来源及欲得到的功能多肽类型来综合考虑决定。
活性类型氨基酸数生理活性抗菌肽枯草菌素乳酸链球菌素lactocin橡胶素神经肽脑啡肽内啡肽强啡肽韩蛙皮素激素肽及激素调节肽催产素促肾上腺皮质激素加压素amylin免疫活性肽干扰素白细胞介素2抗癌多肽肿瘤坏死因子未知34334316171437166172133157171抑制革兰氏阳性菌抑制革兰氏阳性菌和乳酸菌抑制肉毒梭菌李氏杆菌金黄色葡萄球菌抑制含几丁质的真菌鸦片样生物活性神经调节神经条件神经调节平滑肌的收缩作用甾类合成的刺激作用血管肌的收缩作用胰岛素拮抗抗病毒调节机体免疫反应细胞激活抗癌抗癌天然活性肽举例昆虫抗菌肽是一类碱性多肽具有分子量小水溶性好热稳定性强无免疫原性不易被水解等特性
02-氨基酸
氨基酸和蛋白质的一级结构
2.1 氨基酸 2.1.1 氨基酸的种类和结构 2.1.2 非标准氨基酸 2.1.3 氨基酸的旋光性和构型 2.1.4 氨基酸的酸碱性质
2.2 氨基酸分离和分析 2.2.1 氨基酸的电泳分离 2.2.2 离子交换层析
2.3 肽
2.3.1 肽、肽键和肽链 2.3.2 肽的性质 2.3.3 生物活性肽 2.4 蛋白质的分离与鉴定 2.4.1 溶解性质和盐析分离 2.4.2 离子交换柱层析 2.4.3 凝胶过滤层析 2.5 蛋白质的一级结构测定
● 非极性氨基酸
4
● 极性但不带电荷氨基酸
5
● 带电荷氨基酸
天冬氨酸Asp 谷氨酸Glu
赖氨酸Lys 精氨酸Arg 组氨酸His
6
● 氨基酸名称的缩写符号
每个氨基酸都有一个3英文字母缩写组成的符号 与之相对应，有时还用单个字母符号来代表氨基酸。
名称
三字母 单字母
中文名称符号 3字符母号 缩名写称 单个字母
参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，
维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。
还原型谷胱甘肽，含有游离SH基，用GSH表示 氧化型谷胱甘肽，含二硫键，用GSSG表示
H2O2 + 2GSH
2H2O + GS—SG
34
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
H R1
H R2
H R3
H R4
H Rn
肽键
多肽链的结构 AA残基
氨基酸残基 多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失
去了一分子水，成为不完整的分子形式。
第三章 氨基酸
有如下结构通式。
-氨基酸的通式
COOH H 2N C R H
不变部分
可变部分
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、 极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3 大类。
（ 3 ） 酰 化 反 应
五、氨基酸的化学性质
1．-氨基参与的反应
O R1 C X + H 2N R2 CH COO
-
X = -C l, O H ,-O C O R
OH
-
O R1 C HN
R2 CH COO
-
用途：用于保护氨基以及肽链的氨基端测定等。
（ 4 ） 烃 基 化 反 应
五、氨基酸的化学性质
含羟基氨基酸有 含硫氨基酸有
Ser
Cys
Thr
Met
Tyr
一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨 基二羧基氨基酸又称酸性氨基酸(Glu、Asp)，二 氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸(Arg、Lys、 His) 。脯氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于 天然蛋白，习惯上也列入氨基酸。 蛋白质中存在的氨基酸皆为L-型，但在微生 物体内及抗菌素中亦有D-型氨基酸存在(自由或 肽结合形式)。
1．-氨基参与的反应
Cl
C H2 C H2 C l S: R1
R2
C H2 C H2 S
+
H 2N
CH
COO
-
R1
-
R 1 S C H 2 N H C H (R 2 )C O O
用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。
氨基酸的分类和重要的理化性质2
20钟氨基酸的区别在于侧链 基的不同。 钟氨基酸的区别在于侧链R基的不同 钟氨基酸的区别在于侧链 基的不同。 1、R基的 化学结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基 脂肪族氨基酸、 、 基的 化学结构可分为脂肪族氨基酸 杂环族氨基酸； 酸、杂环族氨基酸； 2、按R基团不同可分为极性氨基酸、非极性性氨基酸； 基团不同可分为极性氨基酸 、 基团不同可分为极性氨基酸、非极性性氨基酸； 3、按氨基酸在水溶性中的酸碱性质或所含氨基和羧基 、 数目可分为酸性氨基酸 酸性氨基酸、 数目可分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸
HN H 2N CH 2 O CH C OH
碱性氨基酸 碱性氨基酸
精氨酸 Arginine
O H 2N CH CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH 2 NH C OH
碱性氨基酸 碱性氨基酸
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine
H2N O CH C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 OH
（ ） 与 亚 硝 酸 反 应
2、氨基酸的化学性质
α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
NH2 R-CH-COOH + HNO2
： 的基 反应
OH R-CH-COOH + N2 + H2O
氨基酸
质
（ ） 与 甲 醛 发 生 羟 甲 基 化 反 应
CH2 NH3
+
氨基酸的化学性质
α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
O C C C O
C C C
的 愓
OH OH
O C C O C O
OH OH + H2N CHCOOH R
O
H OH
+ RCHO + NH2 + CO2
2蛋白质的基本结构单位—氨基酸
三、 氨基酸的理化性质
（一）氨基酸的一般物理性质
1.氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性-碳原子，因此 都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数 之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
氨基酸的结构
α—氨基酸除甘氨酸外都具有光学活性。 通常（+）表示右旋体dewtroisomer）,（-） 表示左旋体（Levoisomer），L与D只代表立 体异构型，不表示旋光性。例如人体蛋白质的 α—氨基酸均为L—型，但有左右旋之别。天冬 氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸 （Lys）、异亮氨酸（Ile）等为L（+）;而亮 氨酸（Leu）、丝氨酸（Ser）、苏氨酸 （Thr）、半胱氨酸（Cys）等都为L（-）。
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
-氨基异己酸
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
异亮氨酸 Ileucine
-氨基--甲基戊酸
氨基酸的结构
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 （二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需 氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见 氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
1、蛋白质中常见氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H
氨基乙酸
OH
氨基酸的结构
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
H2 N CH2 CH2 C NH2 O
第三章 氨基酸
1889
1895
1896 1899
1901
1901 1901
1904
1922 1935
Drechsel
Hedin
Kossel Morner
Fischer
Fischer Hopkins
Erhlich
Mueller McCoy et al
珊瑚
牛角
奶酪
牛角 奶酪
奶酪
奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
20种基本氨基酸的名称与符号
-
COO
H2N C H
+
H3N C H
R
R
熔点： 高
溶液介电常数： 增加
2、等电点
Br?nsted -Lowry 的酸碱理论，即广义酸碱
理论。
HA
A- + H +
酸
碱 质子
氨基酸在水中的两性离子形式既能像酸一 样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨 基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。
+
H 3N
-
R
正离子
+
H 3N
-
COO
CH
R
两性离子
+ OH + H+
-
COO
H2N C H R
负离子
在某一 pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子
和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离
子，呈电中性。此时溶液的 pH值称为该氨
基酸的等电点 （isoelectric point ），以
pI表示。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存
半胱胺酸 Cysteine (Cys,C)
甲硫胺酸（蛋胺酸）
Methionine (Met,M)
氨基酸的分类特点和理化性质
氨基酸的分类特点和理化性质氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具有多种功能和作用。
根据它们的理化性质和分类特点，氨基酸可以分为非极性氨基酸、极性氨基酸和特殊氨基酸。
1.非极性氨基酸：非极性氨基酸的中心原子由一个氨基基团（NH2）、一个羧基（COOH）、一个氢原子（H）和一个碳原子（C）组成。
这类氨基酸的侧链由多种有机基团组成，不带任何阳离子或阴离子功能性团。
它们通常不溶于水，但溶于有机溶剂。
在生物体内，非极性氨基酸主要负责蛋白质的折叠和稳定。
在非极性氨基酸中，最简单的是甘氨酸、丙氨酸和异亮氨酸等。
这些氨基酸的侧链中带有碳和氢原子，由于不带电荷，属于非极性，因此有亲水性较强。
2.极性氨基酸：这类氨基酸的侧链通常包含含氧或氮等具有强电负性的原子，可以形成氢键、离子键等。
大多数极性氨基酸具有亲水性，能与水进行相互作用，因此溶解度较高。
极性氨基酸可以进一步分为酸性和碱性氨基酸。
-酸性氨基酸：这类氨基酸的侧链含有羟基和羧基，具有负电荷。
代表性的酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸等。
这些氨基酸在水溶液中具有酸性，能够释放出负电荷的氢离子，与基性氨基酸发生中和反应。
-碱性氨基酸：这类氨基酸的侧链含有氨基和胺基等功能性团，在水溶液中带正电荷。
代表性的碱性氨基酸有赖氨酸和精氨酸等。
这些氨基酸能够接受负电荷的氢离子，与酸性氨基酸发生中和反应。
3.特殊氨基酸：这是一类在生物体中含量较少，具有特殊功能和结构的氨基酸。
代表性的特殊氨基酸有脯氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸等。
这些氨基酸的结构中具有额外的官能团，能够参与特殊的生化反应和代谢途径。
总的来说，氨基酸的分类特点主要根据其理化性质和功能特点来区分。
非极性氨基酸主要由碳和氢原子组成，溶解度较低，主要负责蛋白质的结构稳定；极性氨基酸具有亲水性，溶解度较高，包括酸性和碱性两种，具有酸碱中和的作用；特殊氨基酸则具有特殊的结构和功能，用于特定的生化反应和代谢途径。
这些特征使得氨基酸能够在生物体内进行多种功能的发挥，并形成复杂的蛋白质结构。
氨基酸的分类和性质
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9
第21种氨基酸 硒代半胱氨酸 第22种氨基酸 吡咯赖氨酸
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10
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11
氨基酸的主要功能 Major Functions of Amino Acids
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12
1、肽的组成单位，包括寡肽、多肽 和蛋白质。
Building blocks for peptides including oligopeptides（寡肽）, polypeptides （多肽） and proteins.
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47
Edman降解 Edman degradation
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48
在弱碱性条件下，氨基酸的α-氨基可 与苯异硫氰酸酯（phenylisothiocyanate, PITC）反应，生成相应的苯氨基硫甲酰氨 基酸（PTC-氨基酸）。在酸性条件下， PTC-氨基酸会迅速环化，形成稳定的苯乙 内酰硫脲氨基酸（PTH-氨基酸）。
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30
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31
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32
氨基酸的理化性质 Physical and chemical properties of
amino acids
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33
1、氨基酸的光吸收特性 Ultraviolet absorption property of
amino acids
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37
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38
两性（兼性）离子就是具有双极 性的离子
A zwitterion is a dipolar ion
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39
当溶液在某一特定的pH时，某种氨基 酸以两性离子的形式存在，并且其所带的 正电荷数与负电荷数相等，即净电荷为零。 在直流电场中，它既不向正极，也不向负 极移动。此时溶液的pH称为这种氨基酸的 等电点（pI）。
氨基酸基本的理化性质
三、活性肽在食品中的应用
营养学研究证明，功能肽类在人体内的消化吸收明显优于蛋白质和单个氨基 酸，对人体内蛋白质的合成无任何不良影响，而且具有促进钙吸收、降血压、提高 免疫力等生理功能。此外，功能肽具有良好的水合性，使其溶解度增加，黏度降低、 胶凝程度减小，发泡性丧失，具有优良的加工性能。目前在食品中已经应用或出现 了应用苗头的功能肽主要有以下种类。
NH2 + RCH2CHCOOH
HSCH2CH2OH
S CH2CH2OH
N CHCOOH
（三）与荧光胺的反应 含有伯胺基的氨基酸、肽或蛋白质与荧光胺反应生成高荧光的衍生物， 在390nm时，在475nm具有最高的荧光发射。此法可被用于氨基酸、肽或蛋 白的定量分析。
COOH
O O O 荧 胺 光
NH2 + RCH2 CH COOH
R
+
产物
NH CH3
+
评论 蛋白放射性标
2
NH2
邻甲基异脲*，pH10.6,4℃,4d 乙酸酐 琥珀酸酐
R
R
NH C NH2 O
Lys转换成Arg 去除正电荷 在Lys上引入正
R
R
O
NH C CH 3
O NH C CH3
CБайду номын сангаасOH
NH C CH2 CH CH2 SH
硫代仲康酸**
在Lys残基引入
官能团及反应
R
产物同上 ROH+N2+H2O RCOOCH3+H2O RCH2OH 胺 RCH2SO3H RCH2SCH2CH2NH3+ RCH2SCH2COOH
R CH2 S CHCOOH CH2 COOH
氨基酸的结构及性质
主要内容
氨基酸的分析 蛋白质的分析 核酸的分析 两个实验
第一章、氨基酸的结构及性质 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种,但组 成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L氨基酸〔甘氨酸除外〕.
第一节 氨基酸的分类
一、氨基酸的结构通式
氨基酸是蛋白质水解的最终产物,是组成蛋白质的基本单位.从蛋白质水解物中分 离出来的氨基酸有二十种,除脯氨酸和羟脯氨酸外,这些天然氨基酸在结构上的共 同特点为：
脯氨酸
饼干写亮一本谱 proline Pro P
6.30
4. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
〔1〕按R基团的酸碱性分
中性AA 酸性AA 碱性AA
〔2〕按R基团的电性质分
疏水性R基团AA 电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA
〔3〕按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA
〔一〕按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
1、脂肪族氨基酸
● 含一氨基一羧基的中性氨基酸
甘氨酸 Gly, G
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸<Lys> 缬氨酸<Val> 蛋氨酸<Met> 色氨酸<Trp > 亮氨酸<Leu> 异亮氨酸<Ile> 苏氨酸<Thr> 苯丙氨酸<Phe>
食品中的氨基酸、
食品中的氨基酸、1概述1.1氨基酸基本的理化性质一、基本物理学性质包括基本组成和结构、溶解性、酸碱性质、立体化学、熔点、沸点、光学行为、旋光性、疏水性等。
(一）溶解性质根据氨基酸侧链与水相互作用的程度可将氨基酸分作几类。
含有脂肪族和芳香族侧链的氨基酸，如Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val及Phe、Tyr，由于侧链的疏水性，这些氨基酸在水中的溶解度均较小；侧链带有电荷或极性集团的氨基酸，如Arg、Asp、Glu、His、Lys和Ser、Thr、Asn在水中均有比较大的溶解度；但根据电荷及极性分析也有一些例外，如脯氨酸属于带疏水基团的氨基酸，但在水中却有异常高的溶解度。
（二）氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。
按照物理化学的原理，疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。
估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。
一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G′。
（三）氨基酸的光学性质氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共轭体系，因此可以吸收近紫外光。
它们的最大吸收波长（λmax)分别为260nm、275nm、278nm；在吸收最大波长光线的时候还会发出荧光。
二、基本化学性质关于氨基酸基本的化学性质，在生物化学中已经进行了介绍。
下面再根据Owen R. Fennema, Food Chemistry, 作简要系统介绍；其主要的线索还是氨基酸分子中所带的官能团。
三、重要的分析鉴定反应（一）与茚三酮的反应（略）（二）与邻苯二甲醛的反应：在2-巯基乙醇的存在下，氨基酸与邻苯二甲醛反应生成高荧光的衍生物，在380nm激发时，在450nm 具有最高荧光发射，用来定量分析氨基酸、肽和蛋白质。
氨基酸
由于螺旋圈的直径是一定的，因此两条链上的碱基以一定规律 相互配对。在DNA双螺旋结构中只能A与T、G与C之间配对， 这一规律称碱基配对原则或叫碱基互补原则。
碱基配对
DNA的双螺旋结构
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
1、两性性质和等电点
氨基酸分子中含有 氨基和 羧基，可与酸反应生成铵盐， 又可与碱反应生成羧酸盐，因此氨基酸具有酸、碱两性性 质。
R CH COOH
NH2
米隆试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合溶液。
蛋白质的颜色反应可用于蛋白质的定性和定量分析。
核酸 (nucleic acid）
核酸分为核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA) 。 RNA主要存在于细胞质中，参与生物体内蛋白质的合成。 DNA主要分布在细胞核中，它决定着生物体的繁殖、遗 传和变异。
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH
H 2N
H
CH3
L-α-丙氨酸
脂肪族氨基酸
α-氨基酸根据R基分为 芳香族氨基酸
根据氨基、羧基的数目分为
杂环氨基酸
中性氨基酸 氨基数 = 羧基数
碱性氨基酸 氨基数 > 羧基数 赖、组、精
酸性氨基酸 氨基数 < 羧基数 谷、天冬(氨酸)
名称（俗名） 中文缩写 英文缩写（表15-1）
蛋白质和氨基酸一样，也具有两性和等电点。不同的pH
条件下，蛋白质可主要以正离子、负离子或偶极离子形式
第一章氨基酸
第一章氨基酸(amino acid)的结构与性质第一节氨基酸的结构与分类一、氨基酸的结构组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
从氨基酸的结构通式可以看出：构成蛋白质的氨基酸均为L—α—氨基酸。
除R 为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋光性。
*在空间各原子有两种排列方式：L—构型与D—构型，它们的关系就像左右手的关系，互为镜像关系，下图以丙氨酸为例：二、氨基酸的分类：1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸；中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
2.按侧基R 基的结构特点分：脂肪族氨基酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸3.按侧基R 基与水的关系分：非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸；极性不带电氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸；极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4. 按氨基酸是否能在人体内合成分：必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、笨丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。
非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。
有十种。
半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
三、稀有氨基酸:参加天然蛋白质分子组成的氨基酸，除了上述20 种有遗传密码的基本氨基酸之外，在少数蛋白质分子中还有一些不常见的氨基酸，称为稀有氨基酸。
它们都是在蛋白质分子合成之后，由相应的常见氨基酸分子经酶促化学修饰而成的衍生物。
氨基酸
氨基酸（amino acids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
编辑本段氨基酸分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有8种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
其理化特性大致有：1）都是无色结晶。
熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
氨基酸的分类和重要的理化性质
N NH
酸性氨基酸
天冬氨酸 Aspartate
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO OH
酸性氨基酸
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CO OH
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine
O H 2N CH C OH
CH 2 OH
（
2、氨基酸的化学性质
1
）
-氨基参与的反应
与
亚
NH2
硝 R-CH-COOH+HNO2
O H R -C H -C O O H +N 2+H 2O
酸
反 用途：范斯来克法定量测定氨基酸及蛋白质水解程度 应 的基本反应。
反（ 应2
） 与 甲 醛 发 生 羟 甲 基 化
氨基酸的化学性质
-氨基参与的反应
COO-
（ 4
氨基酸的化学性质
）
-羧基参与的反应
脱 羧
1
反
N H 3 +
应
RC H C O O -
R C H 2N H 2+H ++C O 2
用途：酶催化的反应。
（
氨基酸的化学性质
5 ）
-羧基参与的反应
成
氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基
盐 酸的碱金属盐能溶于水,而重金属盐则
反 不溶于水。
应
.
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CH3
脂肪族氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
O H 2N CH C OH
2019-2020年高中生物《氨基酸、蛋白质的结构理化性质与分类》复习资料 新人教版选修3
2019-2020年高中生物《氨基酸、蛋白质的结构理化性质与分类》复习资料新人教版选修3蛋白质是细胞和生物体的重要组成成分，通常占细胞干重的一半以上。
蛋白质主要由C、H、0、N四种元素组成，其中氮的含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16％，因此用凯氏(KJelahl)法定氮测定蛋白质含量时，受检物质中含蛋白质量为氮含量的6．25倍。
蛋白质是高分子化合物，其基本组成单位是氨基酸。
(一)氨基酸1．氨基酸的结构2．氨基酸的分类根据R基团极性不同，氨基酸可分为：非极性氨基酸(9种)；极性不带电荷氨基酸(6种)；极性带负电荷氨基酸(2种)；极性带正电荷氨基酸(3种)。
如表1-1-1所示。
根据成年人的营养需求，20种氨基酸又可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸足指成年人体内不能合成而必须山食物提供的一类氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、另；氨酸、蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等8种。
精氨酸和组氨酸，在幼儿时期体内合成量满足不了生长需要，需食物补充，称为半必需氨基酸。
3．氨基酸的主要理化性质(2)两性解离和等电点α-氨基酸在中性水溶液中或固体状态下主要是以两性离子的形式存在，即在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的@一C00-负离子。
因此，氨基酸是两性电解质。
当两性离子氨基酸溶解于水时，其正负离子都能解离，但解离度与溶液的pH值有关。
向氨基酸溶液加酸时，其两性离子的-COO-负离子接受质子，自身成为正离子，在电场中向阴极移动加入碱时，其两性离子的一NH3+正离子解离放出质子(与一OH-合成水)，其自身成为负离子，在电场中向阳极移动。
当凋节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的一NH3+和一C00-的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阳极移动也不向阴极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以符号pI表示。
在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用这一性质可以分离制备各种氨基酸。
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精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
O H 2 N CH C OH
CH 2
N NH
酸性氨基酸
天冬氨酸 Aspartate
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO OH
酸性氨基酸
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
O H 2 N CH C OH
一、氨基酸的结构和分类
除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通 式。
COOH -氨基酸 H 2 N C H
R
不变部 分
可变部 分
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基 本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性 氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
20钟氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 1、R基的 化学结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基 酸、杂环族氨基酸； 2、按R基团不同可分为极性氨基酸、非极性性氨基酸； 3、按氨基酸在水溶性中的酸碱性质或所含氨基和羧基 数目可分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸
）
-羧基参与的反应
成
氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基
盐 反 应
酸的碱金属盐能溶于水,而重金属盐则 不溶于水。
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CH 2 CH 2 CO OH
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine
O H 2N CH C OH
CH 2 OH
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
含酰胺氨基酸
天冬酰胺 Asparagine
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
的基本反应。
（
氨基酸的化学性质
2 ）
-氨基参与的反应
与 甲 醛 发 生
COO-
CH2 NH3+
pK'2
COOH+ + CH2
NH2
HCHO
COOCH2 NHCH2OH
羟
-羟甲基氨基酸
甲
COO-
基
HCHO
化
CH2
反 应
NH(CH2OH)2
二羟甲基氨基酸
用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。
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在水中的溶解度相差大；都能溶于稀酸和稀碱
溶液中，不能溶解在有机溶剂中（用酒精把氨 基酸从其溶液中沉淀析出）。
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3）味感
氨基酸的味感与它的立体构型有关，L-氨 基酸一般是无味或带有苦味，而D-型氨基酸多数 带有甜味。 L-谷氨酸钠盐（味精）等具有鲜味， 可用于食品增添美味。
4）旋光性
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
O H 2 N CH C OH
CH 2
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
O H 2 N CH C OH
CH 2
OH
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan
脂肪族氨基酸Leabharlann 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
脂肪族氨基酸
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
含酰胺氨基酸
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CO NH 2
二、氨基酸的重要理化性质
1.一般的物理性质
1）物理性状和熔点
-氨基酸都是无色结晶。结晶形状由其结构决 定。熔点较高（200℃~300 ℃），高于相应的 羧酸或胺.
2）溶解度
。
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3
脂肪族氨基酸
甘氨酸 Glycine
O H2N CH C OH
H
脂肪族氨基酸
甘氨酸 丙氨酸
Glycine Alanine
O H2N CH C OH
CH3
脂肪族氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
C
H O C
C CO +2 N H 3+HC C
C
C
CNC
C
C
+2 H 2 O
O
O
OO
用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。
（ 4
氨基酸的化学性质
） 脱
-羧基参与的反应
羧1
反
应
N H 3 +
RC H C O O -
R C H 2N H 2+H ++C O 2
用途：酶催化的反应。
（ 5
氨基酸的化学性质
O H 2 N CH C OH
CH 2
HN
碱性氨基酸
精氨酸 Arginine
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH NH 2
碱性氨基酸
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
碱性氨基酸
除甘氨酸外，其它氨基酸的-碳原子均为 不对称碳原子，因此都具有旋光性。
比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一， 是鉴别各种氨基酸的重要依据。
（ 1
2、氨基酸的化学性质
）
-氨基参与的反应
与
亚 硝 酸
NH2 R-CH-COOH+HNO2
O H R -C H -C O O H +N 2+H 2O
反
应 用途：范斯来克法定量测定氨基酸及蛋白质水解程度
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()
3
氨基酸的化学性质
与 茚
-氨基和羧基共同参与的反应
三 酮
1
茚三
反
酮
O C
CO C
H2O H2O
应
O O
O
C C
OH水合茚三酮
C OH
O O
C O H C CO H +H 2 NC R H C O O H
O
O
O
C CH+R C H O +N H 2+C O 2 C O H
O O -N H 4 + O