蛋白质的生化名词
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变性蛋白质的性质改变：① 物理性质：旋光性改变，溶解度下降，沉降率升高，粘度升高，光吸收度 增加等；
② 化学性质：官能团反应性增加，易被蛋白酶水解。 ③ 生物学性质：原有生物学活性丧失，抗原性改变。 蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉 淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。 加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固。因此，凡凝固的蛋白质一定发生变性。 在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。 常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的 pH 在蛋白质的等电点处效果最好。盐析沉 淀蛋白质时，通常不会引起蛋白质的变性。 带电粒子在电场中移动的现象称为电泳。 生物活性肽：生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类 激素等。酶（enzyme） 是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质绝 大部分是蛋白质。 核酶 1982 年 T.Cech 发现了第 1 个有催化活性的天然 RNA——ribozyme（核酶）由酶蛋白与辅助因子组成 的酶称为全酶。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物或金属离子称为辅 酶。
是多肽链 180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为： ⑴ 主链骨架本身以大约 180°回折; ⑵ 回折部分通常由四个氨基酸残基构成; ⑶构象依靠第一残基的-CO 基与第四残基的-NH 基之间形成氢键来维系。这类结构主要存在于球状蛋白 分子中。 超二级结构 是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组 合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。在球蛋白中充当三级结构的构件。常见 的有：αα、ββ、βαβ等。 结构域（domain） 在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更 复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。它的结构层次介于超二级 结构和三级结构之间。 蛋白质的三级结构 一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布 ，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三 级结构为球状或近似球状。 球状蛋白三维结构的特征： 1.球状蛋白分子含多种二级结构元件； 2.球状蛋白三维结构具有明显的折叠层次； 3.球状蛋白分子是紧密的球状或椭球状实体； 4.球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面； 5.球状蛋白分子的表面有一个孔穴。 蛋白质的四级结构 就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。（具有独立的三级结构的 多肽链的空间排布和相互作用。） 亚基(subunit) 就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。 维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。 分子病 指蛋白质分子中由于 AA 排列顺序与正常蛋白质不同而发生的一种遗传病(基因突变造成的)。 镰刀状细胞贫血病： 病人体内血红蛋白的含量乃至红细胞的量都较正常人少，且红细胞的形状为新月形，即镰刀状。此种 细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破而发生溶血；再者，发生镰变的细胞粘滞加大，易栓塞血管；由于流速 较慢，输氧机能降低，使脏器官供血出现障碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。 别构蛋白
蛋白质分子中不止有一个配基的结合部位（活性部位），还有别的配基的结合部位（别构部位）。别构 蛋白都有别构效应。 别构效应
蛋白质配基结合后改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。 别构蛋白的结构特点：都是寡聚蛋白质，有四级结构.
分子中每个亚基上都有活性部位，或者还有别构部位；某些蛋白质的活性部位和别构部位分属不同的 亚基。
指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。一种构象变成另一种构象 不涉及共价键的形成或破坏。 蛋白质的空间结构（构象、高级结构）
蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。 疏水键：
非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。 蛋白质的二级结构
是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链 间形成的氢键。氢键是稳定二级结构的主要作用力。主要有 a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转(无规卷曲)。 α-螺旋 多肽链α-螺旋中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含 3.6 个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为 0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个酰胺基团的-co 基与第四个酰胺基团的-NH 基形成氢 键。蛋白质分子几乎都为右手α-螺旋。 α-螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构。 α-螺旋中每个残基（Ca）的二面角 f 和 y 各自取同一数值，即 f=-57°、 y=-48° 。 α-螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的 a-螺旋几乎都是右手螺旋（也有例外） 。 α-螺旋都是由 L-型氨基酸构成的（Gly 除外）。 α-螺旋的形成及其稳定性与其氨基酸组成和顺序有关。α-螺旋折叠过程中存在协同性。
氨基酸的等电点： 当外液 pH 为某一 pH 值时，氨基酸处于兼性离子状态，氨基酸分子中少数解离的，所含的-NH3+和
-COO-数目正好相等，即氨基酸净电荷为 0。氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，这一 pH 值即 为氨基酸的等电点，简称 pI。 蛋白质的化学修饰：
是指在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起 蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。 凯氏定氮法
1914 年，C.Bohr 发现，高浓度的 H+和 CO2 促使氧合血红蛋白分子释放 O2，而高浓度的 O2 促使 脱氧血红蛋白分子释放 H+和 CO2。——血红蛋白对 O2、 H+和 CO2 结合的这种相互关系叫波耳效应。 抗体（antibody）
就是免疫球蛋白，是一类血浆糖蛋白。脊椎动物在遭遇一类异己物质如：多糖、核酸和蛋白质等被称 为抗原（antigen）的物质侵入时，自身便产生抗体，这即为免疫反应 半抗原：
一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中， 这种序列是由 mRNA 中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键 构型：
指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。如单糖的α—、β—构型， 氨基酸的 D—、L—构型。当从一种构型转换成另一种构型的时候，会牵涉及共价键的形成或破坏。 构象：
与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物或金属离子称为辅基。结构专一性 绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性 相对专一性：有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。包括族专一性和键专 一性。 立体异构专一性旋光异构专一性：能专一性地与手性底物结合并催化。 几何异构专一性：选择性催化某种几何异构体底物的反应。 酶（活力）单位： 在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（U/g，U/ml）活性部位： 酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。酶的活性部位的特点：（1）在酶分子的 总体积中只占相当小的部分。 （2）酶的活性部位是一个三维实体 （3）酶的活性部位与底物的形状并不是正好互补 （4）酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内 （5）底物通过次级健结合到酶上 酶的活性中心 是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。酶的活性 中心包括两个功能部位：结合部位和催化部位。 结合部位（ Binding site）酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。 催化部位（ catalytic site ） 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。此部位决定酶所催化反应的性质。 必需基团 酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团 称为必需基团。非必需基团： 有的酶温和水解掉几个 AA 残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基团。 邻近效应： 在酶促反应中，由于酶和底物分子结合形成中间复合物以后，酶的催化基团与底物之间结合于同一分 子而使有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应。定向效应： 由于酶和底物分子结合形成中间复合物以后，酶的催化基团和底物的反应基团正确定向排列产生使酶 促反应易于进行的效应叫做定向效应。 限速酶或关键酶 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。 别构调节某些代谢物能与别构酶分子上的别构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的 催化活性，这种调节作用就称为别构调节(allosteric regulation)。 变构酶。 具有变构调节作用的酶就称为变构酶。 变构剂（效应物） 凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂（效应物）。 变构酶的协同效应当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象 而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。 正(负)协同效应 如果对相邻亚基的影响是导致其对配体的亲和力增加，则称为正协同效应；反之，则称为负协同效应。 同(异)促协同效应 如果调节物是底物则称为同促协同效应。如果调节物是底物以外的其他代谢物则称为异促协同效应。 可逆共价修饰调节。
α-螺旋的书写形式为：3.613-螺旋
影响α-螺旋稳定的因素有：⑴ 极大的侧链基团（存在空间位阻）；⑵ 连续存在的侧链带有相同电荷的氨 基酸残基（同种电荷的互斥效应）；
⑶ 有 Pro 等亚氨基酸存在（不能形成氢键）。 β-折叠
是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状 折叠构象 β-转角
是由源自文库干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的α-羧基与 另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。
两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键。多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。 蛋白质的一级结构
是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。 蛋白质的一级结构（化学结构）
酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生可逆共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为可 逆共价修饰调节。 酶原处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。
酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。 酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。 这个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。为不可逆的过程。酶原激活的机制为： 酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使活性中心得以形成，故使其从无活性的 酶原形式转变为有活性的酶。 同工酶在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工 酶(isoenzyme)。 脱氧核糖核酸（DNA） 98%在细胞核内，与蛋白质构成核蛋白，为遗传信息的物质基础。 核糖核酸（RNA） 主要在细胞质中（90%），参与蛋白质生物合成，主要可分为： 信使 RNA(mRNA)：直接模板；转运 RNA(tRNA)：转运氨基酸的工具； 核蛋白体 RNA(rRNA)：与蛋白质构成 核蛋白体； DNA 分子主要由 dAMP、dGMP、dCMP 和 dTMP 四种脱氧核糖核苷酸所组成。 DNA 的一级结构 就是指 DNA 分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。 RNA 分子主要由 AMP，GMP，CMP，UMP 四种核糖核苷酸组成。 RNA 的一级结构 就是指 RNA 分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。 B 型双螺旋 DNA 的结构特点：1. 为右手反平 行双螺旋； 2. 主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧； 3. 两条链间存在碱基互补：A 与 T 或 G 与 C 配对形成氢键，称为碱基互补原则（A 与 T 为两个氢键，G 与 C 为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力； 5. 螺旋的螺距为 3.4nm，直径为 2nm ，每 10 个核苷酸形成一个螺旋 DNA 的变性在理化因素作用下，DNA 双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致 DNA 的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称 为 DNA 的变性。 引起 DNA 变性的因素主要有： ① 高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。 DNA 变性后的性质改变： ①增色效应：指 DNA 变性后对 260nm 紫外光的光吸收度增加的现象； ②旋光性下降； ③粘度降低； ④生物学功能丧失或改变。 DNA 的变性温度： 加热 DNA 溶液，使其对 260nm 紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是 DNA 的变
每克氮相当于 6.25 克蛋白质。蛋白质含量（克%）=每克生物样品中含氮的克数*6.25. 蛋白质的一级结构（化学结构）
在一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。基因编码的蛋白质中， 这种序列是由 mRNA 中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键 蛋白质
某些低分子量物质可以与抗体结合，但本身并不能刺激抗体产生，当它们与大分子物质结合后也能刺 激抗体产生，这些小分子物质被称为半抗原。
蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。 蛋白质的变性
在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白 质若干理化性质和生物学性质的改变.
不同亚基各部位之间存在相互作用，部位之间的影响是通过构象变化传递的. 同促效应
不同亚基之间发生作用的部位是相同的，如都是活性部位，则产生同促效应. 氧亲和力：
指血红蛋白对于氧的结合牢固程度。（在一定氧分压下，氧亲和力越高，即氧结合越牢固。相反，氧亲 和力越低，组织就能得到更多的氧供应） H+、CO2 的影响：
② 化学性质：官能团反应性增加，易被蛋白酶水解。 ③ 生物学性质：原有生物学活性丧失，抗原性改变。 蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉 淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。 加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固。因此，凡凝固的蛋白质一定发生变性。 在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。 常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的 pH 在蛋白质的等电点处效果最好。盐析沉 淀蛋白质时，通常不会引起蛋白质的变性。 带电粒子在电场中移动的现象称为电泳。 生物活性肽：生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类 激素等。酶（enzyme） 是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质绝 大部分是蛋白质。 核酶 1982 年 T.Cech 发现了第 1 个有催化活性的天然 RNA——ribozyme（核酶）由酶蛋白与辅助因子组成 的酶称为全酶。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物或金属离子称为辅 酶。
是多肽链 180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为： ⑴ 主链骨架本身以大约 180°回折; ⑵ 回折部分通常由四个氨基酸残基构成; ⑶构象依靠第一残基的-CO 基与第四残基的-NH 基之间形成氢键来维系。这类结构主要存在于球状蛋白 分子中。 超二级结构 是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组 合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。在球蛋白中充当三级结构的构件。常见 的有：αα、ββ、βαβ等。 结构域（domain） 在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更 复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。它的结构层次介于超二级 结构和三级结构之间。 蛋白质的三级结构 一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布 ，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三 级结构为球状或近似球状。 球状蛋白三维结构的特征： 1.球状蛋白分子含多种二级结构元件； 2.球状蛋白三维结构具有明显的折叠层次； 3.球状蛋白分子是紧密的球状或椭球状实体； 4.球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面； 5.球状蛋白分子的表面有一个孔穴。 蛋白质的四级结构 就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。（具有独立的三级结构的 多肽链的空间排布和相互作用。） 亚基(subunit) 就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。 维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。 分子病 指蛋白质分子中由于 AA 排列顺序与正常蛋白质不同而发生的一种遗传病(基因突变造成的)。 镰刀状细胞贫血病： 病人体内血红蛋白的含量乃至红细胞的量都较正常人少，且红细胞的形状为新月形，即镰刀状。此种 细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破而发生溶血；再者，发生镰变的细胞粘滞加大，易栓塞血管；由于流速 较慢，输氧机能降低，使脏器官供血出现障碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。 别构蛋白
蛋白质分子中不止有一个配基的结合部位（活性部位），还有别的配基的结合部位（别构部位）。别构 蛋白都有别构效应。 别构效应
蛋白质配基结合后改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。 别构蛋白的结构特点：都是寡聚蛋白质，有四级结构.
分子中每个亚基上都有活性部位，或者还有别构部位；某些蛋白质的活性部位和别构部位分属不同的 亚基。
指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。一种构象变成另一种构象 不涉及共价键的形成或破坏。 蛋白质的空间结构（构象、高级结构）
蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。 疏水键：
非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。 蛋白质的二级结构
是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链 间形成的氢键。氢键是稳定二级结构的主要作用力。主要有 a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转(无规卷曲)。 α-螺旋 多肽链α-螺旋中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含 3.6 个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为 0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个酰胺基团的-co 基与第四个酰胺基团的-NH 基形成氢 键。蛋白质分子几乎都为右手α-螺旋。 α-螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构。 α-螺旋中每个残基（Ca）的二面角 f 和 y 各自取同一数值，即 f=-57°、 y=-48° 。 α-螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的 a-螺旋几乎都是右手螺旋（也有例外） 。 α-螺旋都是由 L-型氨基酸构成的（Gly 除外）。 α-螺旋的形成及其稳定性与其氨基酸组成和顺序有关。α-螺旋折叠过程中存在协同性。
氨基酸的等电点： 当外液 pH 为某一 pH 值时，氨基酸处于兼性离子状态，氨基酸分子中少数解离的，所含的-NH3+和
-COO-数目正好相等，即氨基酸净电荷为 0。氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，这一 pH 值即 为氨基酸的等电点，简称 pI。 蛋白质的化学修饰：
是指在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起 蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。 凯氏定氮法
1914 年，C.Bohr 发现，高浓度的 H+和 CO2 促使氧合血红蛋白分子释放 O2，而高浓度的 O2 促使 脱氧血红蛋白分子释放 H+和 CO2。——血红蛋白对 O2、 H+和 CO2 结合的这种相互关系叫波耳效应。 抗体（antibody）
就是免疫球蛋白，是一类血浆糖蛋白。脊椎动物在遭遇一类异己物质如：多糖、核酸和蛋白质等被称 为抗原（antigen）的物质侵入时，自身便产生抗体，这即为免疫反应 半抗原：
一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中， 这种序列是由 mRNA 中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键 构型：
指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。如单糖的α—、β—构型， 氨基酸的 D—、L—构型。当从一种构型转换成另一种构型的时候，会牵涉及共价键的形成或破坏。 构象：
与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物或金属离子称为辅基。结构专一性 绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性 相对专一性：有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。包括族专一性和键专 一性。 立体异构专一性旋光异构专一性：能专一性地与手性底物结合并催化。 几何异构专一性：选择性催化某种几何异构体底物的反应。 酶（活力）单位： 在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（U/g，U/ml）活性部位： 酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。酶的活性部位的特点：（1）在酶分子的 总体积中只占相当小的部分。 （2）酶的活性部位是一个三维实体 （3）酶的活性部位与底物的形状并不是正好互补 （4）酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内 （5）底物通过次级健结合到酶上 酶的活性中心 是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。酶的活性 中心包括两个功能部位：结合部位和催化部位。 结合部位（ Binding site）酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。 催化部位（ catalytic site ） 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。此部位决定酶所催化反应的性质。 必需基团 酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团 称为必需基团。非必需基团： 有的酶温和水解掉几个 AA 残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基团。 邻近效应： 在酶促反应中，由于酶和底物分子结合形成中间复合物以后，酶的催化基团与底物之间结合于同一分 子而使有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应。定向效应： 由于酶和底物分子结合形成中间复合物以后，酶的催化基团和底物的反应基团正确定向排列产生使酶 促反应易于进行的效应叫做定向效应。 限速酶或关键酶 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。 别构调节某些代谢物能与别构酶分子上的别构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的 催化活性，这种调节作用就称为别构调节(allosteric regulation)。 变构酶。 具有变构调节作用的酶就称为变构酶。 变构剂（效应物） 凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂（效应物）。 变构酶的协同效应当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象 而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。 正(负)协同效应 如果对相邻亚基的影响是导致其对配体的亲和力增加，则称为正协同效应；反之，则称为负协同效应。 同(异)促协同效应 如果调节物是底物则称为同促协同效应。如果调节物是底物以外的其他代谢物则称为异促协同效应。 可逆共价修饰调节。
α-螺旋的书写形式为：3.613-螺旋
影响α-螺旋稳定的因素有：⑴ 极大的侧链基团（存在空间位阻）；⑵ 连续存在的侧链带有相同电荷的氨 基酸残基（同种电荷的互斥效应）；
⑶ 有 Pro 等亚氨基酸存在（不能形成氢键）。 β-折叠
是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状 折叠构象 β-转角
是由源自文库干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的α-羧基与 另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。
两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键。多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。 蛋白质的一级结构
是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。 蛋白质的一级结构（化学结构）
酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生可逆共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为可 逆共价修饰调节。 酶原处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。
酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。 酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。 这个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。为不可逆的过程。酶原激活的机制为： 酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使活性中心得以形成，故使其从无活性的 酶原形式转变为有活性的酶。 同工酶在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工 酶(isoenzyme)。 脱氧核糖核酸（DNA） 98%在细胞核内，与蛋白质构成核蛋白，为遗传信息的物质基础。 核糖核酸（RNA） 主要在细胞质中（90%），参与蛋白质生物合成，主要可分为： 信使 RNA(mRNA)：直接模板；转运 RNA(tRNA)：转运氨基酸的工具； 核蛋白体 RNA(rRNA)：与蛋白质构成 核蛋白体； DNA 分子主要由 dAMP、dGMP、dCMP 和 dTMP 四种脱氧核糖核苷酸所组成。 DNA 的一级结构 就是指 DNA 分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。 RNA 分子主要由 AMP，GMP，CMP，UMP 四种核糖核苷酸组成。 RNA 的一级结构 就是指 RNA 分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。 B 型双螺旋 DNA 的结构特点：1. 为右手反平 行双螺旋； 2. 主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧； 3. 两条链间存在碱基互补：A 与 T 或 G 与 C 配对形成氢键，称为碱基互补原则（A 与 T 为两个氢键，G 与 C 为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力； 5. 螺旋的螺距为 3.4nm，直径为 2nm ，每 10 个核苷酸形成一个螺旋 DNA 的变性在理化因素作用下，DNA 双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致 DNA 的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称 为 DNA 的变性。 引起 DNA 变性的因素主要有： ① 高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。 DNA 变性后的性质改变： ①增色效应：指 DNA 变性后对 260nm 紫外光的光吸收度增加的现象； ②旋光性下降； ③粘度降低； ④生物学功能丧失或改变。 DNA 的变性温度： 加热 DNA 溶液，使其对 260nm 紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是 DNA 的变
每克氮相当于 6.25 克蛋白质。蛋白质含量（克%）=每克生物样品中含氮的克数*6.25. 蛋白质的一级结构（化学结构）
在一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。基因编码的蛋白质中， 这种序列是由 mRNA 中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键 蛋白质
某些低分子量物质可以与抗体结合，但本身并不能刺激抗体产生，当它们与大分子物质结合后也能刺 激抗体产生，这些小分子物质被称为半抗原。
蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。 蛋白质的变性
在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白 质若干理化性质和生物学性质的改变.
不同亚基各部位之间存在相互作用，部位之间的影响是通过构象变化传递的. 同促效应
不同亚基之间发生作用的部位是相同的，如都是活性部位，则产生同促效应. 氧亲和力：
指血红蛋白对于氧的结合牢固程度。（在一定氧分压下，氧亲和力越高，即氧结合越牢固。相反，氧亲 和力越低，组织就能得到更多的氧供应） H+、CO2 的影响：