生理学--氨基酸代谢
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GOT)
正常成人各组织中GOT及GPT活性
(单位/克湿组织) 组织 GOT GPT 组织 GOT GPT
心 156,000 7,100 胰腺 28,000 2,000
肝 142,000 44,000 脾 14,000 1,200
骨骼肌 99,000 4,800 肺 10,000 700
肾 91,000 19,000 血清 20
H3C
OH
NH2
Val
OH O
H3C
OH
NH2
Thr
O
H3C
OH
H3C
CH3 NH2
Leu
H3C S
O
H2N
OH NH2
Met
CH3 O
OH NH2
Ile
O
OH NH2
Lys
O
OH NH2
Phe
O
OH
N
NH2
Trp
H
第二节
蛋白质的消化、吸收与腐败
蛋白质的消化
胃中的消化 —— 胃蛋白酶 小肠中的消化 —— 胰酶 蛋白酶一般均由无活性的酶原经激活而
蛋白质的腐败作用
胺类的生成
肠道细菌的蛋白酶使蛋白质分解成氨基 酸,再经氨基酸脱羧基作用，产生胺类
氨的生成
未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨 基生成
血液中尿素渗入肠道，受肠菌尿素酶的水 解而生成
其他有害物质的生成
第三节 氨基酸的一般代谢
பைடு நூலகம்
蛋白质的降解 氨基酸的脱氨基作用
转氨基作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用
（一）氮平衡 1. 氮的总平衡:摄入氮 = 排出氮 2. 氮的正平衡：摄入氮＞排出氮 3. 氮的负平衡：摄入氮＜排出氮
蛋白质的需要量和营养价值
（二）生理需要量
（三）蛋白质的营养价值
人体内有8种氨基酸不能合成,必须由 食物供给，称营养必需氨基酸，含有必需 氨基酸种类多和数量足的蛋白质营养价值 高，反之营养价值低。
嘌呤核苷酸循环
a-酮酸的代谢
蛋白质的降解
真核细胞的蛋白质的降解有两条途径:一是 不依赖ATP的过程,在溶酶体内进行主要降解细 胞外来源的蛋白质、膜蛋白和长寿命的细胞内 蛋白质;另一是依赖ATP和泛素的过程，在胞液 中进行，主要降解异常蛋白和短寿命的蛋白质。
• 泛肽
过期蛋 白质 泛肽
复合体
氨基酸
C＝O + H—C—NH2
COOH COOH
COOH COOH
上述反应可逆。因此转氨基作用既是 氨基酸分解代谢过程,也是体内某些氨基酸 （非必需氨基酸）合成的重要途径。
转氨酶
催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶,体 内存在着多种转氨酶。不同氨基酸与a-酮 酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶 催化。在各种转氨酶中，以L-谷氨酸与a酮酸的转氨酶最为重要。如谷丙转氨酶 (glutamic pyruvic transaminase, GPT)和谷草 转氨酶(glutamic oxaloacetic transaminase,
氨基酸代谢
蛋白质的营养作用
蛋白质的消化、吸收与腐败
氨基酸的一般代谢
氨基酸的脱氨基 作用
氨的代谢
α-酮酸的代谢
个别氨基酸的代谢
第一节 蛋白质的营养作用
蛋白质营养的重要性
蛋白质是生命的物质基础,维持细 胞、组织的生长、更新、修补;运输； 代谢调节、催化作用；免疫；能量 供给。
蛋白质的需要量和营养价值
蛋白酶 胃蛋白酶
胰蛋白酶 糜蛋白酶 弹性蛋白酶 氨基肽酶 羧基肽酶A
羧基肽酶B
专一性
Ala、Leu、Phe、Trp、Met、Tyr的羧基 形成的肽键 Lys、Arg的羧基形成的肽键 Phe、Tyr、Trp的羧基形成的肽键 脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 除了Pro外任何氨基酸的氨基形成的肽键 除了Lys、Arg、Pro外任何氨基酸的氨 基形成的肽键 Lys、Arg的氨基形成的肽键
氨基酸的吸收
在小肠中进行 γ 耗能的主动吸收过程 （1）肠粘膜细胞膜上的氨基酸吸收载体 （2）g-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 （3）肽的吸收
蛋白质的腐败作用
消化过程中,有一小部分蛋白质不 被消化，也有一小部分消化产物不被 吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及其 消化产物所起的作用，称为蛋白质的 腐败作用（putrefaction）。
蛋白质的互补作用
蛋白质的互补作用是指营养价值较低的食 物蛋白同时食用时,必需氨基酸可以相互补充， 从而提高营养价值。
必需氨基酸
机体需要而又不能自身合成,必须由食物供 给的氨基酸称为营养必需氨基酸。人体内有8种 必需氨基酸即:缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏 氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和甲硫氨酸。
CH3 O
泛肽
溶酶体
双层膜
被标记后 的内源蛋 白质
各种白细胞杀菌时被该细菌同样溶解 水解
酶
小分子单元
50~500nm
游离于细胞质中,过于微小难以观察
白细胞杀菌、细胞自 溶也与之有关
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
消化吸收
合成
组织蛋白质
分解
尿素
氨 a-酮酸
脱氨基
氨基酸代谢库
酮体 氧化供能 糖
代谢转变
脱羧基
体内合成氨基酸 (非必需aa)
16
转氨基作用的机制
转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯, 即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。在转氨基过 程中，磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺之间相互 转变，起着传递氨基的作用。
H
HOOC
NH2
R1
O
H2C O P OH
H
OH
O
N
HO
CH3
H2N
H COOH
R2
转氨酶
O
HOOC O
H2C O P OH
R1
OH
H2N
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类
氨基酸的脱氨基作用
多种方式:氧化脱氨基、转氨基、联合 脱氨基、非氧化脱氨基等
以联合脱氨基作用为主
氨基酸
a-酮戊二酸
氨 NH3 NADH+H+
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
a-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
（一）转氨基作用
R1
R2
转氨酶 R1
R2
H—C—NH2 + C＝O
成。各种蛋白水解酶对肽键作用的专一 性不同,通过各种蛋白酶的协同作用，生 成氨基酸及二肽后方可被吸收
提问:不同蛋白酶之间功能上区别可能 有什么?
•外肽酶—氨肽酶
NH3+—
NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
随机 内肽酶
CCOOOO--— —
•外肽酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸及一些寡肽
蛋白水解酶作用的专一性
C H2
N
HO
CH3
O COOH R2
（二）氧化脱氨基作用
NH2
HOOC—(CH2)2—CH—COOH
NAD+
L-谷氨酸脱氢酶
NADH + H+
NH
HOOC—(CH2)2—C—COOH
亚氨基酸 不稳定
H2O
O
NH3 ＋ HOOC—(CH2)2—C—COOH
（三）嘌呤核苷酸循环
氨基酸
a-酮戊 二酸
正常成人各组织中GOT及GPT活性
(单位/克湿组织) 组织 GOT GPT 组织 GOT GPT
心 156,000 7,100 胰腺 28,000 2,000
肝 142,000 44,000 脾 14,000 1,200
骨骼肌 99,000 4,800 肺 10,000 700
肾 91,000 19,000 血清 20
H3C
OH
NH2
Val
OH O
H3C
OH
NH2
Thr
O
H3C
OH
H3C
CH3 NH2
Leu
H3C S
O
H2N
OH NH2
Met
CH3 O
OH NH2
Ile
O
OH NH2
Lys
O
OH NH2
Phe
O
OH
N
NH2
Trp
H
第二节
蛋白质的消化、吸收与腐败
蛋白质的消化
胃中的消化 —— 胃蛋白酶 小肠中的消化 —— 胰酶 蛋白酶一般均由无活性的酶原经激活而
蛋白质的腐败作用
胺类的生成
肠道细菌的蛋白酶使蛋白质分解成氨基 酸,再经氨基酸脱羧基作用，产生胺类
氨的生成
未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨 基生成
血液中尿素渗入肠道，受肠菌尿素酶的水 解而生成
其他有害物质的生成
第三节 氨基酸的一般代谢
பைடு நூலகம்
蛋白质的降解 氨基酸的脱氨基作用
转氨基作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用
（一）氮平衡 1. 氮的总平衡:摄入氮 = 排出氮 2. 氮的正平衡：摄入氮＞排出氮 3. 氮的负平衡：摄入氮＜排出氮
蛋白质的需要量和营养价值
（二）生理需要量
（三）蛋白质的营养价值
人体内有8种氨基酸不能合成,必须由 食物供给，称营养必需氨基酸，含有必需 氨基酸种类多和数量足的蛋白质营养价值 高，反之营养价值低。
嘌呤核苷酸循环
a-酮酸的代谢
蛋白质的降解
真核细胞的蛋白质的降解有两条途径:一是 不依赖ATP的过程,在溶酶体内进行主要降解细 胞外来源的蛋白质、膜蛋白和长寿命的细胞内 蛋白质;另一是依赖ATP和泛素的过程，在胞液 中进行，主要降解异常蛋白和短寿命的蛋白质。
• 泛肽
过期蛋 白质 泛肽
复合体
氨基酸
C＝O + H—C—NH2
COOH COOH
COOH COOH
上述反应可逆。因此转氨基作用既是 氨基酸分解代谢过程,也是体内某些氨基酸 （非必需氨基酸）合成的重要途径。
转氨酶
催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶,体 内存在着多种转氨酶。不同氨基酸与a-酮 酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶 催化。在各种转氨酶中，以L-谷氨酸与a酮酸的转氨酶最为重要。如谷丙转氨酶 (glutamic pyruvic transaminase, GPT)和谷草 转氨酶(glutamic oxaloacetic transaminase,
氨基酸代谢
蛋白质的营养作用
蛋白质的消化、吸收与腐败
氨基酸的一般代谢
氨基酸的脱氨基 作用
氨的代谢
α-酮酸的代谢
个别氨基酸的代谢
第一节 蛋白质的营养作用
蛋白质营养的重要性
蛋白质是生命的物质基础,维持细 胞、组织的生长、更新、修补;运输； 代谢调节、催化作用；免疫；能量 供给。
蛋白质的需要量和营养价值
蛋白酶 胃蛋白酶
胰蛋白酶 糜蛋白酶 弹性蛋白酶 氨基肽酶 羧基肽酶A
羧基肽酶B
专一性
Ala、Leu、Phe、Trp、Met、Tyr的羧基 形成的肽键 Lys、Arg的羧基形成的肽键 Phe、Tyr、Trp的羧基形成的肽键 脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 除了Pro外任何氨基酸的氨基形成的肽键 除了Lys、Arg、Pro外任何氨基酸的氨 基形成的肽键 Lys、Arg的氨基形成的肽键
氨基酸的吸收
在小肠中进行 γ 耗能的主动吸收过程 （1）肠粘膜细胞膜上的氨基酸吸收载体 （2）g-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 （3）肽的吸收
蛋白质的腐败作用
消化过程中,有一小部分蛋白质不 被消化，也有一小部分消化产物不被 吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及其 消化产物所起的作用，称为蛋白质的 腐败作用（putrefaction）。
蛋白质的互补作用
蛋白质的互补作用是指营养价值较低的食 物蛋白同时食用时,必需氨基酸可以相互补充， 从而提高营养价值。
必需氨基酸
机体需要而又不能自身合成,必须由食物供 给的氨基酸称为营养必需氨基酸。人体内有8种 必需氨基酸即:缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏 氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和甲硫氨酸。
CH3 O
泛肽
溶酶体
双层膜
被标记后 的内源蛋 白质
各种白细胞杀菌时被该细菌同样溶解 水解
酶
小分子单元
50~500nm
游离于细胞质中,过于微小难以观察
白细胞杀菌、细胞自 溶也与之有关
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
消化吸收
合成
组织蛋白质
分解
尿素
氨 a-酮酸
脱氨基
氨基酸代谢库
酮体 氧化供能 糖
代谢转变
脱羧基
体内合成氨基酸 (非必需aa)
16
转氨基作用的机制
转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯, 即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。在转氨基过 程中，磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺之间相互 转变，起着传递氨基的作用。
H
HOOC
NH2
R1
O
H2C O P OH
H
OH
O
N
HO
CH3
H2N
H COOH
R2
转氨酶
O
HOOC O
H2C O P OH
R1
OH
H2N
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类
氨基酸的脱氨基作用
多种方式:氧化脱氨基、转氨基、联合 脱氨基、非氧化脱氨基等
以联合脱氨基作用为主
氨基酸
a-酮戊二酸
氨 NH3 NADH+H+
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
a-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
（一）转氨基作用
R1
R2
转氨酶 R1
R2
H—C—NH2 + C＝O
成。各种蛋白水解酶对肽键作用的专一 性不同,通过各种蛋白酶的协同作用，生 成氨基酸及二肽后方可被吸收
提问:不同蛋白酶之间功能上区别可能 有什么?
•外肽酶—氨肽酶
NH3+—
NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
随机 内肽酶
CCOOOO--— —
•外肽酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸及一些寡肽
蛋白水解酶作用的专一性
C H2
N
HO
CH3
O COOH R2
（二）氧化脱氨基作用
NH2
HOOC—(CH2)2—CH—COOH
NAD+
L-谷氨酸脱氢酶
NADH + H+
NH
HOOC—(CH2)2—C—COOH
亚氨基酸 不稳定
H2O
O
NH3 ＋ HOOC—(CH2)2—C—COOH
（三）嘌呤核苷酸循环
氨基酸
a-酮戊 二酸