《食品酶学》复习总结
《食品酶学》复习
①酶（enzyme）：酶是生物体产生的一类具有生物催化活性的生物大分子。
②同工酶（isoenzyme）：是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式的酶。
③胞内酶（endoenzyme）：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。
④胞外酶（exoenzyme）：在细胞内合成而被分泌到细胞外发挥作用的酶。
⑤酶活力单位（active unit）：在特定条件下(温度可采用25℃或其它选用的温度，pH等条件均采用最适条件)，每1min催化1μmol的底物转化为产物的酶量定义为1 个活力单位，这个单位称为酶的国际单位(IU)。
⑥比活力（specific activity）：在特定条件下，每1mg酶蛋白所具有的酶活力单位数，是酶制剂纯度的指标。
⑦酶原(proenzyme)：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成酶的前体(无催化活力) 称为酶原。
⑧酶分子修饰（chemical modification）：通过各种方法使酶分子的结构发生某些变化,从而改变酶的某些特性和功能的技术过程。
⑨固定化酶（immobilized enzyme）：固定在载体上并在是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
⑩多酶体系（multienzyme system）：催化连续反应链各步反应的酶彼此有机地组合在一起，精巧地镶嵌成有一定结构的复合体。
酶活力（Enzyme activity）：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
酶的多形性:很多酶可催化相同的反应，但其结构和物理化学性质有所不同的现象。
1.酶的特性及其对食品科学的重要性。
酶的特性：一般特性：酶既然是生物催化剂，它就具有催化剂一般的特征。
酶和一般催化剂一样，只能催化热力学上允许进行的反应，因为在反应中其本身不被消耗，因此有极少量就可大大加速化学反应的进行。
它对化学反应正逆两个方向的催化作用是相同的。
食品酶学知识
要点二
酶的性质和作用机制尚不明确
尽管食品酶学已经取得了一定的进展，但是对于酶的性质和作用机制的认识尚不完全明确，需要进一步研究。
技术更新换代速度慢
食品酶学所面临的技术更新换代速度较慢，不能很好地适应新的酶源开发和生产工艺提升等方面的需求。
要点三
推进技术更新
加快推进技术的更新换代，开发出更加高效、安全、环保的提取和纯化技术，降低生产成本，提高产品质量。
酶可以参与合成某些有益于人体健康的物质，如维生素、氨基酸和有机酸等。
食品中酶的作用
影响食品中酶活性的因素
大多数酶在高温下会失活，因此温度是影响酶活性的重要因素之一。
温度
pH值
水分活度
抑制剂
大多数酶只能在一定的pH值范围内保持活性。
水分活度对酶的活性也有影响，过高或过低都会导致酶活性下降。
某些物质（如重金属离子、有机溶剂和氧化剂等）可以抑制酶的活性。
例如，柠檬酸合成酶可以催化乙酰CoA和草酰乙酸生成柠檬酸，丙酮酸脱羧酶可以催化丙酮酸脱羧成乙醛，这些合成酶类在食品加工和保鲜中也有着重要的作用。
合成酶类
食品加工中酶的应用实例
在肉类加工中，加入适量的蛋白酶可以嫩化肉类并提高肉制品的出品率。
在果汁加工中，加入适量的果胶酶和纤维素酶可以改善果汁的澄清度和口感。
通过测定反应产物颜色的变化来计算酶的活性。
比色法
通过测定反应产物吸光度的变化来计算酶的活性。
分光光度法
通过测定反应过程中电流的变化来计算酶的活性。
电化学法
食品中酶的活性检测方法
提高食品中酶稳定性的方法
向食品中添加适量的稳定剂（如明胶、果胶等）可以保护酶的活性，减少酶的失活。
添加稳定剂
《食品酶学》复习总结
食品酶学复习总结1、酶的特性及其对食品科学的重要性。
酶的特性：酶的催化效率高；具有高度的专一性。
对食品科学的重要性主要体现在：1）内源酶对食品质量包括：颜色、质地、风味、营养质量的影响2）外源酶制剂在食品工业中的应用，可以高效地提高食品品质和产量3）酶在食品分析中的应用，可以快速、专一、高灵敏度和高精确度检测进行分析2、酶、胞外酶、胞内酶、同工酶、酶活力单位、比活力、酶原概念。
酶是一类具有专一性生物催化功能的生物大分子。
根据酶分子化学组成可分为蛋白类酶和核酸类酶。
酶在生活细胞中产生，但有些酶被分泌到细胞外发挥作用。
如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉，脂肪和蛋白质的酶，这类酶称胞外酶。
其他大部分酶在细胞内起催化作用，称为胞内酶。
同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶.酶活力单位：酶活力高低用酶活力单位表示，国际酶学委员会规定：在特定条件下（最适pH，25℃，最适底物浓度，最适缓冲液离子强度），1min内能转化1umol底物或催化1umol产物形成所需要的酶量为一个国际单位（IU）。
比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。
酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前体称为酶原。
3、酶的发酵生产对培养基的要求？培养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料，主要是(1)碳源: 尽量选用具有诱导作用的碳源，不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳源。
(2)氮源: 动物细胞要求有机氮，植物细胞主要要求无机氮。
多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果.(3)无机盐:需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在(4)生长因子: 包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶(5)产酶促进剂: 显著提高酶的产率。
酶的发酵生产根据细胞培养方式不同对培养基的要求不同，例如：发酵温度、pH、溶氧量等的要求以及培养基固液态，应根据实际生产要求设计不同的培养基。
食品酶学导论复习知识点
食品酶学导论考试重点、名词解释1、酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分子。
2、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
3、比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）。
比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。
4、酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的部位。
5、别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节部位，结合别构配体（效应剂）的部位。
6、酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。
7、同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。
8、Km 值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度。
（它不是酶的特征常数，同一种酶对不同底物的Vmax 也不同。
）9、序列反应: 酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。
10、乒乓反应：酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，再释放另一产物11、酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。
12、大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能。
13、固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
14、固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。
15、固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生长、繁殖、新陈代谢）的细胞。
、重点知识概括1、酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的化学本质是蛋白质。
2、酶的6 大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连接酶。
食品酶学复习资料教材
绪论1酶学（Enzymology）是研究酶的性质、酶的反应机理、酶的结构和作用机制、酶的生物学功能及酶的应用的科学。
酶的定义：具有生物催化功能的生物大分子，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。
2什么是酶工程？酶的生产与应用的技术过程食品酶学：酶工程与食品生物技术相结合而形成的一门应用性很强的学科。
食品酶学主要内容：包括酶的基本知识，酶的分离与纯化以及酶在食品工业中的应用等内容。
食品酶学主要任务：讲授酶学基本理论，酶的分离与纯化以及酶在食品加工和保藏中的应用等内容。
3米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。
这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中值称为米氏常数，是酶被底物饱和时的反应速度，为底物浓度。
当时，，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
4酶与底物结合形成中间络合物的理论1.锁钥假说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。
酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
2.诱导契合假说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.3.酶生物合成的调节机制——“操纵子学说”5酶的特点：催化效率高、专一性强、反应条件温和、酶的活性是受调节控制绝对专一性：指一种酶只能催化一种底物进行反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。
相对专一性：一种酶能催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。
6酶的系统名称由两部分组成：底物+反应类型7酶分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类1)氧化还原酶（oxidoreductases）：催化底物的氧化或还原，而不是基团的加成或者去除，反应时需要电子的供体或受体。
2)转移酶（Transferase）催化功能团从一个底物向另一个转移。
3)水解酶（Hydrolase）催化底物的水解反应。
食品酶学复习重点
1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。
双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。
即：全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子酶原：没有活性的酶的前体同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。
固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。
2、酶的催化作用为什么具有专一性？(1)锁钥假说（2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变②催化基因的正确定向对催化是必要的③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去（3）结构性质互补学说3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？（一）可降低反应的活化能，提高反应速度(二)作用机制（1）E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（2）诱导契和底物形变的催化效应E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化底物形变，利于形成ES复合物底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能（3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的（4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应（5）静电催化（6）活性部位的微环境效应疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。
食品酶学考试重点
食品酶学重点1、酶活概念定义：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。
可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。
2、生长因子概念功能生长因子是指某些微生物不能用普通的碳源、氮源物质进行合成，而必须另外加入少量的生长需求的有机物质。
分类：化学结构分成维生素、氨基酸、嘌呤（或嘧啶）及其衍生物和类脂等四类功能：以辅酶与辅基的形式参与代谢中的酶促反应3、酶活性部位活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
4、酶有几种诱导物诱导物一般可以分为3类：酶的作用底物如纤维素酶、淀粉酶、蛋白酶等酶的催化反应产物如纤维二糖诱导纤维素酶作用底物的类似物蔗糖甘油单棕榈酸诱导蔗糖酶5、PAGE电泳几类PAGE根据其有无浓缩效应，分为：连续电泳:采用相同孔径的凝胶和相同的缓冲系统不连续电泳:采用不同孔径的凝胶和不同缓冲体系不连续PAGE分为：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应6、果胶酶几种（1）聚半乳糖醛酸酶（PG）：a.内切PG b.外切（exo-PG）（2）聚甲基半乳糖醛酸裂解酶（PMGL）：即果胶裂解酶。
（3）聚半乳糖醛酸裂解酶（PGL）（4）果胶酯酶（PE）7、几类酶包埋法(1)凝胶包埋法天然凝胶：条件温和，操作简便，对酶活影响小，强度较差。
合成凝胶：强度高，耐温度、pH值变化强，因需聚合反应而使部分酶变性失活。
适用性：不适用于底物或产物分子很大的酶类的固定化。
(2)半透膜（微胶囊）包埋法将酶包埋在由各种高分子聚合物制成的小球内。
半透膜：聚酰胺膜、火棉膜等，孔径几埃至几十埃，比酶分子直径小。
适用性：底物和产物都是小分子物质的酶。
微胶囊：直径一般只有几微米至几百微米。
8、单体酶、寡聚酶、多酶复合体单体酶（monomeric enzyme)：一般由一条多肽链组成，如溶菌酶；但有的单体酶是由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。
食品酶学总结
食品酶学第一章酶学概论酶学（Enzymology）：是研究酶的结构、性质，酶的反应机理和作用机制，酶的生物学功能及应用的一门科学。
第一节酶学与酶工程发展简史一、酶学研究简史1. 不自觉的应用：酿酒、造酱、制饴、治病夏禹时代（距今4千年）—酿酒公元十世纪—豆类制酱(豆豉、豆酱)、制饴糖2. 酶学的产生: 消化与发酵现象（1）消化1777年，意大利物理学家Spallanzani 的山鹰实验。
将一块生肉塞进一个上面布满许多孔眼的金属小管子里，迫使山鹰吞下小管。
一段时间后，小管依然完好无损，但是管中的肉不见了，只留下一些淡黄色的液体。
1822年，美国外科医生Beaumont 研究食物在胃里的消化。
为19岁的法籍加拿大人圣马丁治疗枪伤，在圣马丁的胃部和体表之间遗留下一个永久性的瘘管，吃饭后会有液体从瘘管中流出来。
博蒙特请圣马丁住在他家里，从瘘管中吸取胃液，观察它对各种食物的作用。
19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。
胃是靠酶来消化食物的，胃本身也是由蛋白质组成的，那么酶为什么没有将胃消化掉呢？（2）发酵1684年，比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）。
1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶（diastase）。
用酒精处理麦芽抽提液，分离出一种能溶于水和稀酒精、不溶于浓酒精、对热不稳定的白色无定形粉末。
这些粉末像麦芽本身一样，能将胶状的淀粉转化成糖，主要是麦芽糖。
把它与淀粉共同加热到65～70℃，淀粉迅速分解为糊精，加热到100℃，它则会失去对淀粉的水解作用。
1878年，德国科学家William Kühne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。
希腊词“en”，即英文的“in”，“zyme”，yeast即酵母小插曲19世纪，Pasteur和Liebig学术长期争论1857年，法国微生物学家Pasteur认为没有生物则没有发酵。
食品酶学复习(1)
食品酶学复习资料名词解释（18分）酶活：指酶催化一定化学反应的能力。
酶的比活力：是指每毫克质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力，一般用IU/mg蛋白质来表示。
同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中，能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性存在明显差异的一组酶称为同工酶。
变构酶：能对酶的活力进行变构调节的酶称为变构酶或别构酶。
胞内酶：存在于土壤生物生活细胞和死亡细胞之中起催化作用的酶。
胞外酶：游离于土壤生物生活细胞和死亡细胞之外的酶。
酶活性中心：一个酶分子中只有少数氨基酸残基与酶的催化活性直接相关，这些特殊的氨基酸残基一般集中在酶空间结构中一个特定的部位，称为酶的活性中心。
具体地说，酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
称为酶的活性中心。
酶原：有些酶在细胞内刚刚合成或分泌时，尚不具有催化活性，这些无活性的酶的前体称为酶原。
酯酶：广义上指具有水解酯键能力的一类酶的总称。
通常所说的酯酶往往指羧酸酯酶。
在有水存在的条件下，该酶能催化酯键裂解，生成相应的酸和醇。
脂肪酶：能催化天然底物油脂水解，生成脂肪酸、甘油和甘油单酯或二酯的酶。
超氧化物歧化酶：含金属的氧化还原酶。
ELISA：是免疫酶技术的一种，是将原抗体反应的特异性与酶反应的敏感性相结合而建立的一种新技术。
问答（50分）1、酶的分离纯化步骤？答：①生物组织或细胞的机械破碎；②根据蛋白质的特性，选择不同的溶剂进行抽提；③粗提；④精制；⑤成品加工。
如何鉴定酶的纯度?酶经分离、纯化后要确定该纯化步骤是否适宜，必须经过对有关参数的测定及计算才能确定。
酶的产量是以活力单位表示，因此在整个分离过程中每一步始终贯穿比活力和总活力的检测、比较。
酶活力(Enzyme activity)：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
1961年国际酶学会规定，l min催化lμg分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位( 国际单位) ，温度为25 ℃，其它条件(pH、离子强度) 采用最适条件。
食品酶学考试重点
食品酶学考试重点食品酶学一、名词解释1、酶：酶就是一类由活性细胞产生的具备催化作用和高度专一性的特定蛋白质。
2、生物传感器：由生物识别单元（如酶、微生物、抗体等）和物理转换器相结合所构成的分析仪器。
酶传感器：就是由固定化酶与能量转换器（电极、场效应管、离子挑选场效应管等）紧密融合而变成的传感装置，就是生物传感器的一种。
3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。
6、酶活：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转变为产物所需的酶量。
7、酶原：不具备活性的酶的前体。
8、酶比活力（specificactivity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）9、酶的固定化：使用各种方法，将酶或菌体与不溶性载体融合的过程。
10、固定化酶：紧固在一定载体上，并在一定空间范围内展开催化反应的酶。
11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链形成的酶，通常就是由一条多肽链共同组成，例如溶菌酶。
13、寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶，亚基牢固地连在一起，单个亚基没有催化活性的酶。
14、辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以就是无机离子也可以就是有机化合物。
15、活性部位：酶分子中轻易与底物融合，并和酶催化作用轻易有关的部位。
16：产物Dozul促进作用：由酶催化作用的产物或者新陈代谢途径的末端产物引发的Dozul促进作用。
17：分解代谢Dozul促进作用：由水解代谢物（葡萄糖等和其他难利用的碳源等物质经过分解代谢而产生的物质）引发的Dozul促进作用。
18、电泳：指带电粒子在电场中向着与其所带电荷性质相反的电极方向移动的过程。
填空题:1、酶的生产方法：抽取分离法、生物合成、化学合成2、酶的分类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、新酶（核酸酶、抗体酶）3、酶的共同组成：酶蛋白、辅酶辅基和金属离子4、辅因子：辅酶、辅基、金属激活剂5、km值表示酶与底物之间的亲和程度：km值大表示亲和程度小，酶的催化活性小；km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。
食品酶学复习提纲1
食品酶学复习提纲11．蛋白质变性蛋白质的天然结构是蛋白质与环境的产物，外界环境（如温度、ph、离子强度、溶剂组成）的变化使得蛋白质分子结构（二级、三级、四级结构）发生重大变化（但是不涉及一级结构的破坏）称为“变性”。
变性对于食品蛋白质的影响具有两重性。
2．氨基酸的疏水性在相同条件下（温度、压力），一种溶水中的氨基酸的自由能与溶有机溶剂（常为乙醇）中自由能较之所少于的数值，用?gt,et?w（＞0）则表示，该值越大，代表该氨基酸奏水性越大。
3．酶的活性部位在酶催化底物转变为产物时，与底物结合并且催化底物分子中敏感键断裂形成新键的部位。
包括结合部位（使得底物立体有择的结合）和催化部位（催化敏感键使得底物转变为产物）两部分，这两部分可能由相同或不同的氨基酸残基或是辅助因子提供。
4．水解度（dh）掌控蛋白质水解程度的参数，用被水解的肽键数目除以总的肽键数目则表示。
在中性和偏碱性条件下，蛋白质水解后质子化的氨基酸离解，为维持体系ph维持不变，须重新加入碱液，利用碱的消耗量正比于被水解的肽键数目，可以排序水解度。
5．同功酶同一种酶的多种形式，它们具有遗传因素决定的氨基酸排列顺序的差别。
6．酶的辅助因子所谓酶的辅助因子是指，酶活性中心的非蛋白质有机化合物或是无机离子。
在这些辅助因子参与下，酶才具有活力。
辅助因子包括辅酶、辅基和无机离子。
（对于单肽链酶，活性中心只具有带特定侧链基团的氨基酸残基，无辅助因子，如胰凝乳蛋白酶。
）7．酯交换反应就是指酯和酸间（酸求解）或是酯与醇间（醇求解）或是酯与酯间（转酯促进作用）的酰基互换。
转酯促进作用也表示随机化脂肪酸原产，包含单个三酰基甘油分子内或相同三酰基甘油分子间的酯交换。
8．亲水性相互作用当两个分离的非极性基团存在时，不相容的水环境会促使它们缔合，从而减小了水―非极性界面，这是一个热力学上有利的过程，即δg＜0，此过程是疏水水合的部分逆转，称为“疏水相互作用”。
1.国际生化协会酶委员会将酶活力单位定义为每分钟催化剂1μmol底物出现转型的酶量，即1μmol/min。
食品酶学复习材料
食品酶学第一章绪论1、酶学：是研究酶的结构、性质、作用原理和作用规律、生物学功能及应用的一门学科。
2、酶：由生物活细胞产生的，具有高效和专一的催化功能的生物大分子。
3、酶活：指酶催化某一化学反应的能力。
它表示样品中酶的有效含量。
（U）4、酶活单位：1min内催化1mol分子底物转化的酶量称该酶的一个活力单位。
(IU)5、酶总活力：样品的全部酶活力。
（总活力=酶活力*总体积）6、比活力：单位蛋白质所含有的酶活力。
是酶的纯度指标，与纯度成正比。
7、回收率：提纯后与提纯前的酶活力之比。
表示在提纯过程中酶的损失程度。
（回收率↑损失程度↓提纯倍数↓）8、提纯倍数：提纯前与提纯后的酶的比活力之比。
表示酶提纯过程中酶纯度提高的程度。
（提纯倍数↑提纯程度越↑提纯效果↑）9、酶活的测定方法：通过测定酶促反应过程中单位时间内反应物的减少量，或产物的生成量，即测定酶促反应的速率来确定的。
10、一般催化剂的共有特性（1）只改变反应的速率，不改变反应的性质、方向、平衡点（2）在反应过程中不消耗（3）降低反应的活化能11、生物催化剂的特性高效性、高度专一性、高度受控性、易变性、代谢相关性12、酶的命名方法：习惯命名法、系统命名法13、酶分六大类：水解酶、裂解酶、合成酶；转移酶、异构酶、氧化还原酶14、第二章酶的生产与分离纯化1、微生物酶源的优点（1）容易得到生产所需的酶类微生物种类繁多，来源广泛，理论上可利用微生物生产任何一种酶类（2）容易获得高产菌株通过菌种筛选和人工诱导，使微生物定向高产所需的酶类（3）生产周期短、成本低、不受季节的控制（4）易于分离提纯2、酶分离纯化的总原则：（1）明确原料的特性与数量（2）了解所分离酶的结构特点，及在细胞中的存在状态（3）建立一个可靠和快速的测定酶活和纯度的方法（4）了解各种方法的原理、特性、优缺点（5）各种方法的使用顺序要安排得当（6）时刻防止酶变性（7）充分考虑各种因子的影响和实际的试验条件3、酶的提取方法（1）机械法：高速组织捣碎机、匀浆器、研磨器①高速组织捣碎机：操作简便，破碎效果好；但易引起局部高温导致酶失效，使用时需考虑酶的特点谨慎使用②细胞匀浆器：细胞破碎程度比高速组织捣碎机要好，且机械切力小，不易破坏生物大分子；但处理量小③细胞研磨器：（2）物理法：冻融法、加压破碎法、冷热破壁法、超声波破壁法①冻融法：（-15℃冰冻，室温融化）反复冻融后细胞结构遭到破坏，大部分细胞可被破坏，适用于细胞壁比较脆弱的细胞②加压破碎法：③渗透压法：先高渗，再突然转入低渗或水溶液，适用于细胞壁比较脆弱的细胞④冷热破壁法：（沸水中90℃左右数分钟，再浸入冰水中迅速冷却，如此反复多次）（3）生物化学法：酶处理法、细胞自溶法、丙酮干粉法①酶处理法：外源的溶菌酶or各种细胞壁酶进行水解，使细胞内容物释放，成本高，且不利于后期酶的除杂②细胞自溶法：在一定pH和T下，利用组织细胞中自身的酶对细胞降解，历时较长，不易控制，成分复杂，可能破坏待分离酶。
食品酶学复习资料
一、名次解析：（都这里出的，都很重要）1、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
（补充：1961年国际酶学会规定，l min催化lμmol分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件 (pH、离子强度) 采用最适条件。
）控制酶活力的方法主要是热处理法和冷冻法。
（补充：总活力 = 酶活力×总体积 (mL)或= 酶活力×总质量 (g)）2、比活力：比活力是指单位蛋白质 (毫克蛋白质或毫克蛋白氮) 所含有的酶活力 (单位/毫克蛋白)。
（补充：比活力越高，酶制剂越纯。
）3、固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
4、酶反应器：以酶为催化剂进行反应所需要的设备称之为酶催化反应器，简称酶反应器。
5、溶菌酶（N-乙酰胞壁质聚糖水解酶，EC3.2.1.17）又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。
6、α-淀粉酶：以直链淀粉为底物时，反应一般按两个阶段进行，首先，直链淀粉快速分解，产生寡糖，粘度及与碘返生呈色反应的能力很快下降；第二阶段，寡糖缓慢地水解生成最终产物葡萄糖和麦芽糖。
以支链淀粉为底物时，产生葡萄糖、麦芽糖和一系列α-限制糊精7、β-淀粉酶：外切酶，作用pH5.0-6.0，将C(1) 构型从α转变为β型。
以直链淀粉为底物时，当直链淀粉含有偶数葡萄糖基时，终产物为麦芽糖；当直链淀粉含有奇数葡萄糖基时，终产物除麦芽糖外，还有麦芽三糖和葡萄糖。
以支链淀粉为底物时，产物为麦芽糖（50-60%）和β-限制糊精8、异淀粉酶：专一分解支链淀粉型多糖中α-1.6糖苷键形成直链淀粉和糊精9、乳糖酶：为β-半乳糖苷酶，可使乳糖分解成大致等量的葡萄糖和半乳糖及少量聚半乳糖。
10、过氧化物酶（POD）：是由单一肽链与一个铁卟啉辅基结合构成的血红蛋白。
存在于各种动物、植物和微生物体内的一类氧化酶。
催化由过氧化氢参与的各种还原剂的氧化反应。
食品酶学复习题（1）
⾷品酶学复习题（1）⾷品酶学复习题(1)1.酶的特性有哪些？（1）催化效率⾼：⽐⼀般的酶⾼106-1013倍；（2）酶作⽤的专⼀性：⼀种酶作⽤于⼀种或⼀类分⼦结构相似的物质（3）易变性：⼤多数酶的化学本质是蛋⽩质，因⽽会被⾼温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在⽣物体内参与每⼀次反应后，它本⾝的性质和数量都不会发⽣改变。
8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主要依据，每⼀种酶都给以三个名称：系统名，惯⽤名和⼀个数字编号。
2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶⽔解脂肪，产⽣⽢油、⽢油⼀酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊⼆烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作⽤。
4、酶活⼒：指酶催化反应的能⼒，它表⽰样品中酶的含量。
3、Km值代表反应速度达到最⼤反应速度⼀半时的底物浓度。
固定化酶：是指在⼀定的空间范围内起催化作⽤，并能反复和连续使⽤的酶。
优点：同⼀批固定化酶能在⼯艺流程中重复多次的使⽤；固定化后，和反应物分开，有利于控制⽣产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提⾼；可长期使⽤，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动⼒学的良好模型。
26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些⽅⾯？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋⽩酶的稳定性（5）酸碱稳定性。
27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪⼏种？（四种以上）糖酶：裂解多糖中将单糖连接在⼀起的化学键，使多糖降解为⼩分⼦，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。
常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微⽣物产酶发酵类型是液体深层发酵2. 琼脂糖凝胶过滤和离⼦交换法等纯化酶的机理各是什么？琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进⼊颗粒状凝胶的微孔的⼩分⼦被阻滞，不能进⼊微孔的⼤分⼦未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔⼤⼩可能改变凝胶量分级分离范围。
食品酶学总复习2013
2、Specificity
In general, there are four distinct types of specificity:
• Ingredients
rNTPs（ribonucleotides, substrate） 核苷酸
DNA template
RNA polymerase
以DNA为模板，以核苷三磷酸为底物，在RNA聚合酶
（转录酶）的作用下，生成RNA分子的过程。
9、Translation 翻译 The synthesis of protein from mRNA template. What is necessary? translation
盐析沉淀法
等电点沉淀法
有机溶剂沉淀法
复合沉淀法 选择性变性沉淀法
层析方法 吸附层析 分配层析 离子交换层析 凝胶层析 亲和层析
分离依据 利用吸附剂对不同物质的吸附力不同而使混合物中 各组分分离 利用各组分在两相中的分配系数不同，而使各组分 分离 利用离子交换剂上的可解离基团（活性基团）对各 种离子的亲和力不同而达到分离目的 以各种多孔凝胶为固定相，利用流动相中所含各种 组分的相对分子质量不同而达到物质分离 利用生物分子与配基之间所具有的专一而又可逆的 亲和力，使生物分子分离纯化
Juang RH (2004) BCbasics
Enzyme Inhibition (Plots)
I
vo
Competitive
Vmax
I
食品酶学复习资料
1.酶的特性及其对食品科学的重要性1.酶的特性及其对食品科学的重要性1）酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013 倍）、酶作用的专一性（键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质2）酶对食品科学的重要性：a.酶对食品加工和保藏的重要性：例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。
b.酶对食品安全的重要性：利用酶的作用除去食品中的毒素。
例如：利用乳糖酶预先处理乳制品。
c.酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品营养价值，例如：谷类中的植酸为抗营养因子。
d.酶对食品分析的重要性：酶法具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强 e.酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。
2.酶：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
胞外酶：细胞内合成而在细胞外起作用的酶胞内酶：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。
多酶体系：在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。
同功酶：催化同一化学反，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。
酶活力单位：用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。
1个酶活力单位是指在特定条件（25C，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原，是不具有生物活性的蛋白质。
3.酶的发酵技术对培养基的要求酶主要有微生物产生。
[考试]食品酶学复习题
![[考试]食品酶学复习题](https://img.taocdn.com/s3/m/78dc8b20effdc8d376eeaeaad1f34693dbef105e.png)
一、填充题1、酶分子修饰生物法是通过基因工程的手段改变蛋白质，即基于核酸水平对蛋白质进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行改造和修饰以期获得化学结构更为合理的蛋白质。
2酶的固定化方法主要可分为四类分别为：吸附法、包埋法、共价键结合法、和交联法。
3、吸附法是通过载体表面和酶分子表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法，是固定化中最简单的方法。
吸附法又可分为物理吸附法和离子吸附法。
4、重氮法是将酶蛋白与水不溶性载体的重氮基团通过共价键相连接而固定化的方法，是共价键法中使用最多的一种。
5、酶反应器有两种类型：一类是直接用游离酶进行反应，即均相酶反应器；另一类是应用固定化酶进行的非均相酶反应器。
6、酶联免疫测定（即ELISA）的基本原理包括以下两点：（1）利用抗原与抗体的特异反应将待测物与酶连接；（2）通过酶与底物产生颜色反应，用于定量测定。
二、名词解释1、同工酶：同工酶的命名：同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶，这种分子形式差异是由于酶蛋白的编码基因不同，或者虽然基因相同，但基因转录产物mRNA或者其翻译产物是经过不同的加工过程产生的。
2、产酶促进剂：产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质，能显著提高酶的产率，这类物质称为产酶促进剂。
3、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
1961 年国际酶学会规定，l min 催化lμmol 分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件 (pH 、离子强度) 采用最适条件。
4、溶菌酶:溶菌酶又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。
溶菌酶是由129个氨基酸构成的单纯碱性球蛋白，化学性质非常稳定。
三、简答题1、酶学对食品科学有哪些重要性?答：（1）酶对食品加工和保藏的重要性（2）酶对食品安全的重要性（3）酶对食品营养的重要性（4）酶对食品分析的重要性（5）酶与食品生物技术2、在酶的纯化方法中，酶和杂蛋白根据它们的性质差异有哪些分离方法？答：酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面，它们的分离方法根据这个基础分为：(1) 根据分子大小而设计的方法。
食品酶学复习题(完成版)(大学期末复习资料).doc
《食品酶学》期末考试复习题1.酶的定义及其主要研究内容酶是活细胞产生的具有高效催化功能、高度专一性和高度受控性的一类特殊蛋白质。
酶学是研究酶在细胞内生物合成机理、酶的发酵生产及调节控制、酶分离提纯、酶的作用特性及反应动力学、酶的催化作用机理、酶的固定化技术、酶的分子修饰、酶分子的蛋白质工程改性和酶的应用等内容。
2.食品酶学的含义及主要研究内容食品酶学是酶学的基本理论在食品科学与技术领域中作用的科学，是酶学的重要分支学科。
主要研究食品原料、食品产品中酶的性质、结构、作用规律以及对食品储藏、加工和食品品质的影响，食品级的生产机器在食品储藏、加工等环节的应用理论与技术。
3.锁和钥匙模式、诱导契合理论锁和钥匙模式：底物分子或底物分子的一部分象钥匙一样，专一地插入到酶的活性中心部位，使底物分子进行化学反应的部位与酶分子具催化功能的必需基团之间，在结构上具有紧密的互补关系。
诱导契合理论：1959年，Koshland提出的“诱导契合”理论，即当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，构象发生有利于与底物结合的变化, 酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。
该理论用以解释酶的催化理论和专一性，同时也搞清了某些酶的催化活性与生理条件变化有关。
5.工具酶和酶制剂的定义基因工程中所应用的系列酶总称为工具酶，可粗略的分为限制酶，连接酶，聚合酶，核酸酶和修饰酶五大类。
酶制剂是指从生物中提取的具有酶特性的一类物质，主要作用是催化食品加工过程中各种化学反应，改进食品加工方法。
6.酶的专一性及其包含内容酶对其所作用的物质（称为底物）有着严格的选择性。
一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。
键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性。
7.胞外酶和胞内酶的定义在生活细胞中产生，但需被分泌到细胞外发挥作用的酶称胞外酶。
如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉、脂肪和蛋白质的酶。
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食品酶学复习总结1、酶的特性及其对食品科学的重要性。
酶的特性：酶的催化效率高；具有高度的专一性。
对食品科学的重要性主要体现在：1）内源酶对食品质量包括：颜色、质地、风味、营养质量的影响2）外源酶制剂在食品工业中的应用，可以高效地提高食品品质和产量3）酶在食品分析中的应用，可以快速、专一、高灵敏度和高精确度检测进行分析2、酶、胞外酶、胞内酶、同工酶、酶活力单位、比活力、酶原概念。
酶是一类具有专一性生物催化功能的生物大分子。
根据酶分子化学组成可分为蛋白类酶和核酸类酶。
酶在生活细胞中产生，但有些酶被分泌到细胞外发挥作用。
如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉，脂肪和蛋白质的酶，这类酶称胞外酶。
其他大部分酶在细胞内起催化作用，称为胞内酶。
同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶.酶活力单位：酶活力高低用酶活力单位表示，国际酶学委员会规定：在特定条件下（最适pH，25℃，最适底物浓度，最适缓冲液离子强度），1min内能转化1umol底物或催化1umol产物形成所需要的酶量为一个国际单位（IU）。
比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。
酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前体称为酶原。
3、酶的发酵生产对培养基的要求？培养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料，主要是(1)碳源: 尽量选用具有诱导作用的碳源，不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳源。
(2)氮源: 动物细胞要求有机氮，植物细胞主要要求无机氮。
多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果.(3)无机盐:需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在(4)生长因子: 包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶(5)产酶促进剂: 显着提高酶的产率。
酶的发酵生产根据细胞培养方式不同对培养基的要求不同，例如：发酵温度、pH、溶氧量等的要求以及培养基固液态，应根据实际生产要求设计不同的培养基。
4、分离纯化酶有哪些常用方法，根据什么？举一例说明（1）沉淀分离：通过改变某些条件或添加某种物质，使酶的溶解度降低，而从溶液中沉淀析出，与其它溶质分离的技术过程。
（2）离心分离：借助于离心机旋转所产生的离心力，使不同大小、不同密度的物质分离的技术过程。
（3）过滤和膜分离：借助于过滤介质将不同大小、不同形状的物质分离的技术过程。
（4）层析技术，亦称色谱技术：利用混合物中各组分的物理化学性质的差别，使各组分以不同程度分布在两个相中，从而达到分离。
（5）电泳分离：利用酶所带电荷不同，带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动从而达到分离。
（6）萃取分离：利用物质在两相中的溶解度不同而使其分离的技术。
举例略5、分析酶反应速度随反应时间延长而降低的原因？引起酶促反应速度随反应时间延长而降低的原因很多，如底物浓度的降低、产物浓度增加从而加速了逆反应的进行、产物对酶的抑制或激活作用以及随着反应时间的延长引起酶本身部分分子失活等等。
6、酶的动力学研究包括哪些内容？以L-B图式表示竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制的区别。
酶的动力学研究酶促反应速度以及诸多因素（底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等）对反应速度的影响，从而找到最有利的反应条件从而提高酶催化反应的效率以及了解酶在代谢过程中的作用和某些活性物质的作用机制。
竞争性抑制：Vmax不变，Km变大，非竞争性抑制：Km值不变，Vmax变小反竞争性抑制:Km及Vmax都变小7、简述可逆抑制和不可逆抑制的区别？可逆抑制：抑制剂与酶以非共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，但是能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，抑制作用是可逆的。
不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，因此不能用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活，抑制作用是不可逆的，此时被抑制的酶分子受到不同程度的化学修饰。
8、固定化酶的优点？酶被固定化后的理化性质的变化？固定化酶的优点：（1）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用；可以实现连续化和自动化。
（2）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；（3）稳定性显着提高；（4）可长期使用，并可预测衰变的速度；（5）提供了研究酶动力学的良好模型。
酶被固定化后的理化性质的变化主要有以下几方面：（1）酶在水溶液中以自由的游离状态存在，但是固定后酶分子便从游离的状态变为牢固地结合于载体的状态；（2）固定化酶的活力在多数情况下比天然酶的活力低，也有比天然酶活力高的；（3）固定化酶的稳定性（热稳定性、操作稳定性、酸碱稳定性等）一般都比游离酶提高得多；（4）产物为酸性时固定化酶的最适pH比游离酶的最适pH高一些；反之，产物为碱性时，固定化酶的最适pH比游离酶的pH为低。
（5）固定化酶的底物特异性与底物分子量的大小有一定关系，大分子底物由于载体引起的空间位阻作用，难以与酶分子接近而无法进行催化反应；（6）固定化酶的最适反应温度多数较游离酶高，但也有不变甚至降低的；（7））固定化酶蛋白分子的高级结构的变化以及载体电荷的影响可导致底物和酶的亲合力的变化。
9、蛋白酶分类？蛋白酶水解生产水解蛋白产生苦味的来源？蛋白酶分类：（1）根据来源分：植物：菠萝、木瓜、无花果；动物：胃、胰蛋白酶、凝乳酶（胃）；微生物：1398枯草杆菌、3942栖土曲霉蛋白酶、放线菌蛋白酶（2）根据最适作用条件：中性蛋白酶、碱性蛋白酶、酸性蛋白酶（3）根据对底物作用方式：内肽酶；外肽酶：羧肽酶、氨肽酶（4）根据酶活性部位：丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、酸性蛋白酶蛋白酶水解生产水解蛋白产生苦味的来源：蛋白质中的疏水性氨基酸是导致蛋白质经水解后产生苦肽的重要原因，平均疏水性大于5.85kJ/mol时容易产生苦味，且非特异性蛋白酶较特异性蛋白酶更容易水解除苦味。
当蛋白质处于天然状态时，这些氨基酸埋藏在蛋白质结构的内部，因而对蛋白质的味道不会产生明显的影响。
在利用蛋白酶水解过程中，小肽的数量将增加，从而暴露了这些疏水性氨基酸，当它们同味蕾相作用时就产生了苦味。
10、溶菌酶抗菌机理？溶菌酶能有效地水解细菌细胞壁的肽聚糖，其水解位点是N-乙酰胞壁酸(NAM)的l位碳原子和N-乙酰葡萄糖胺(NAG)的4位碳原子间的β-l，4糖苷键，结果使细菌细胞壁变得松弛，失去对细胞的保护作用，最后细胞溶解死亡。
G+细菌细胞壁几乎全部由肽聚糖组成，而G-细菌只有内壁层为肽聚糖，因此，溶菌酶只能破坏G+细菌的细胞壁，而对G-细菌作用不大。
以支链淀粉为原料，制造果葡糖浆，需要哪些酶参加催化反应？异淀粉酶，α-淀粉酶，葡萄糖淀粉酶（糖化酶）、葡萄糖异构酶12、果胶酶属于哪类酶？其作用位点及其产物，在食品工业中如何合理和有效使用果胶酶？果胶酶属于水解酶类。
食品工业中应用：（1）存在于水果或蔬菜中的果胶酶能降解果胶物质，因此在加工需要果胶的食品时应采用高温的方法使果胶酶失活；（2）果胶酶常用于果汁的萃取和澄清，根据需要以及果胶性质采取不同的果胶酶对果胶进行降解，达到澄清的目的。
13、简述酶法低乳糖牛乳的生产工艺？生鲜牛乳检验牛乳中乳糖含量85℃保持15秒冷却加乳糖酶搅拌保持一定时间取样，检验水解后牛乳中乳糖含量均质高温灭菌包装保温出厂14、 超氧化物岐化酶（SOD ）的特性及作用原理。
特性：(1)超氧化物歧化酶是一种金属蛋白，它对热表现出异常的稳定性； (2)SOD 能清除超氧阴离子，所以SOD 具有抗辐射作用；（3）超氧化物歧化酶是专一清除氧自由基的清除剂。
SOD 能清除O 2ˉ，延缓由于自由基侵害而出现的衰老现象。
作用机理：超氧化物歧化酶的作用机制：催化超氧阴离子的歧化反应。
O 2ˉ+ O 2ˉ+2H SODO 2+H 2O 215、过氧化物酶作用机理及其在食品工业中的应用？经热烫的罐装或冷冻蔬菜在保藏期间产生不良风味的原因？如何检测？过氧化物酶作用机理：过氧化物酶（供体：过氧化氢 氧化还原酶）催化过氧化氢分解时，同时有氢供体参加。
H 2O 2+ AH 2 2H 2O+A 食品工业中的应用：（1） 过氧化物酶是果蔬成熟和衰老的指标：如苹果气调贮藏中，过氧化物酶出现两个峰值，一个在呼吸转折（成熟），一个在衰老开始。
（2） 过氧化物酶的活力与果蔬产品，特别是非酸性蔬菜在保藏期间形成的不良风味有关。
（3）过氧化氢酶属于最耐热的酶类，在果蔬加工中常被当作热处理是否充分的指标。
经热烫的罐装或冷冻蔬菜在保藏期间产生不良风味的原因：蔬菜在保藏期间，在热失活中过氧化物酶分子展开和展开的酶分子进一步堆积，血红素基暴露，增加了血红素蛋白非酶催化脂肪氧化的能力，导致不良风味的产生即非脂肪氧合酶作用（热烫钝化）。
检测：根据温和热处理和灭菌前后酶活力的变化，指示品质的变化和热处理是否充分。
16、 多酚氧化酶作用的底物有哪些？如何合理利用和有效控制酶促褐变？ 作用底物：①儿茶素 ②3,4－二羟基肉桂酸酯 ③3,4－二羟基苯丙氨酸④酪氨酸酶促褐变的控制：（1）隔绝氧气；（2）控制温度；（3）控制PH ；（4）加入抑制剂（抗坏血酸、柠檬酸、EDTA 、果胶、氰化物）。
17、葡萄糖氧化酶对底物氧化形式在食品加工中应用？(1)改变转化糖中葡萄糖和果糖的比例； (2)降低玉米糖浆中葡萄糖的含量； (3)加入到面粉中起催熟作用； (4)加入到牛乳中起凝结作用； (5)稳定柑桔饮料及浓缩汁的质量； (6)保护肉制品及干酪的颜色等。
18、脂肪氧合酶作用条件及对食品质量的影响。
作用条件:（1）作用的底物具有特异性的要求，含有顺，顺－1，4－戊二烯的直链脂肪酸、脂肪酸酯和醇都有可能作为脂肪氧合酶的底物；最普通的底物是必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸； （2）脂肪氧合酶的最适pH 一般在7.0～8.0。
对食品质量的影响：（1）对焙烤食品：添加适量的脂肪酸氧合酶及大豆粉可使面粉中存在的少量不饱和脂肪酸氧化分解，生成具有芳香风味的羰基化合物，从而能改进面粉的颜色和焙烤质量（漂白面粉、强化面筋蛋白、改进面包的体积和软度）； （2）对于食品颜色、风味和营养：在一些水果和蔬菜中，挥发性化合物构成了人们期望的风味成分，然而在冷冻蔬菜和肉类酸败及高蛋白质食品以及谷类保藏过程中，它们却产生了不良的风味；它作用的产物对维生素A 及维生素A 原的破坏，减少了食品中必需不饱和脂肪酸的含量；酶作用的产物同蛋白质的必需氨基酸作用，降低了蛋白质的营养价值及功能性质。
19、举例说明酶在淀粉类食品生产中的应用（1） 酶在制糖工业中的应用：葡萄糖的生产绝大多数是采用α-淀粉酶将淀粉液化成糊精，再利用糖化酶生成葡萄糖；−−→−POD果葡糖浆是用葡萄糖异构酶催化葡萄糖异构化生成果糖，而得到含有葡萄糖和果糖的混合糖浆；以玉米淀粉为原料，在糊化时加人耐热α-淀粉酶，采用脱支反应等手段改变淀粉原有的分子结构并重新晶，可以提高产品中抗性淀粉的含量等。