最新刘老师第三章蛋白质化学(1-3节)
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第三章烹饪化学 蛋白质
二级结构 三级结构 四级结构
1、蛋白质分子的二级结构
是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或 无规则的构象。
螺旋结构
β -折叠股和β -折叠片
二级结构类型
三股螺旋
无规卷曲
螺旋结构 是指多肽链主链 骨架围绕一个轴一圈 一圈地上升，从而形 成一个螺旋式的构象。
2、三级结构
指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构
在生命活动中具有重要作用
酶的催化作用 调节作用(多肽类激素) 运输功能 运动功能 免疫保护作用(干扰素) 接受、传递信息的受体
（3）蛋白质在加工过程中的重要作用
蛋白质是食品的重要营养成分。
蛋白质的性质及其加工特性直接影响食品
的品质。
蛋白质的变性性质（酸奶、豆腐）
乳化性质，气泡性，凝胶作用、质构化， 风味结合功能等。
肉类（包括鱼类）为10-30% 乳类为1.5-3.8% 蛋类为11-14% 干豆类20-49.8% 坚果类15-26% 谷类果实6-10% 薯类为2-3%
一、蛋白质的化学组成
(一)蛋白质的元素组成
C：50-55%
H：6-8%
O：20-23%
S：0-4%
N：15-18% ;
微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等
第三章 蛋白质 （ Proteins）
教学重点
1.蛋白质的两性性质在烹饪中应用； 2.蛋白质变性在烹饪中应用； 3.蛋白质胶体性在烹饪中应用；
4.肉蛋白和面粉蛋白在加工中的变化和 功能性质。
主要内容
第一节 蛋白质的化学基础知识 第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用 第三节 烹饪加工中蛋白质的化学变化
1、蛋白质分子的二级结构
是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或 无规则的构象。
螺旋结构
β -折叠股和β -折叠片
二级结构类型
三股螺旋
无规卷曲
螺旋结构 是指多肽链主链 骨架围绕一个轴一圈 一圈地上升，从而形 成一个螺旋式的构象。
2、三级结构
指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构
在生命活动中具有重要作用
酶的催化作用 调节作用(多肽类激素) 运输功能 运动功能 免疫保护作用(干扰素) 接受、传递信息的受体
（3）蛋白质在加工过程中的重要作用
蛋白质是食品的重要营养成分。
蛋白质的性质及其加工特性直接影响食品
的品质。
蛋白质的变性性质（酸奶、豆腐）
乳化性质，气泡性，凝胶作用、质构化， 风味结合功能等。
肉类（包括鱼类）为10-30% 乳类为1.5-3.8% 蛋类为11-14% 干豆类20-49.8% 坚果类15-26% 谷类果实6-10% 薯类为2-3%
一、蛋白质的化学组成
(一)蛋白质的元素组成
C：50-55%
H：6-8%
O：20-23%
S：0-4%
N：15-18% ;
微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等
第三章 蛋白质 （ Proteins）
教学重点
1.蛋白质的两性性质在烹饪中应用； 2.蛋白质变性在烹饪中应用； 3.蛋白质胶体性在烹饪中应用；
4.肉蛋白和面粉蛋白在加工中的变化和 功能性质。
主要内容
第一节 蛋白质的化学基础知识 第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用 第三节 烹饪加工中蛋白质的化学变化
高中化学选修1-1-3蛋白质
练习
为了鉴别某白色纺织物成分是蚕丝 还是人造丝，可以选用的方法是 （ AD） A）滴加浓硝酸 B）滴加浓硫酸 C）滴加酒精 D）灼烧
练习
下列过程中，不可逆的是（ C ） A）蛋白质的盐析 B）酯的水解 C）蛋白质变性 D）氯化铁的水解
重新合成人体蛋白， 构成和修补人体各 种组织 发生氧化反应发出 热量，供给人体活 动的需要。
蛋白质
氨基酸
2、必需氨基酸—— 人体自身不能合成的， 必须从食物中获得的氨基酸（8种）。 3、食物中的蛋白质来源：
（1）动物性蛋白质：如鸡、鸭、鱼、肉等；
（2）植物性蛋白质：如谷类、豆类、蔬菜、 水果、菌类等。
一、蛋白质的组成和结构
蛋白质由C、 H、 O 、N、 S 、P等 元素组成。 相对分子质量很大，几万到几十万。 属于天然有机高分化合物。
氨基酸是蛋白质的基石。
1、几种常见的氨基酸：
(1) 甘氨酸
CH2—COOH
NH2
(2) 丙氨酸
CH3—CH—COOH NH2
(3) 谷氨酸
HOOC—(CH2)2—CH—COOH
1、盐析——蛋白质溶液
盐析是一个可逆过程。
加入浓无机盐溶液 加水
蛋白质析出 （盐析）
2、变性—— 在热、酸、碱、重金属盐、 甲醛、酒精等作用下，蛋白质发生性质 上的改变而凝结，这样的凝结不可逆， 这种变化叫变性。
盐析与变性的对比 盐析
相同点
变性
加入某种物质后有沉淀生成
盐 不 同 加入某些浓盐溶液， 重金属盐、醛、 如：Na2SO4 浓食盐 加热或剧烈震动 水（NH4）2SO4 等 可逆，加水即可 不可逆
NH2
氨基酸的通式
H R—C—COOH NH2 羧基，具有酸性
蛋白质化学ppt文档课件
NH 3
Tyrosine (Tyr) O
NH 3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH 3
Cysteine (Cys)
H3C CH CH COO
苏氨酸 Threonine
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸 带负电荷
OOC CH2 CH COO
NH 3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
蛋白质的主要化学组成
含N量平均——%， 即1克的N相当于——克的蛋白质。
粗蛋白% = N% ——
第二节 蛋白质的基本结构--氨基酸
氨基酸的结构通式∶
组 成 蛋 白 质 的 二 十 种 基 本 氨 基 酸
常见氨基酸的分类及结构
(1)、根据R基团的化学性质 (2)、根据R基团的酸碱性 (3)、根据R基团的电性质
红色代表带正点荷最多的阳离子氨基酸，与 离子交换树脂结合最紧密，洗脱时最晚流出
分离氨基酸常用的是 带有耐酸性非常强的 磺酸根SO3－Na＋ （以盐的形式出现） 的强阳离子交换树脂。
首先将这种树脂填充 到柱子中，然后注入 含有样品的流动相， 样品中含有阳离子成 分X＋，通过静电吸 引，与树脂中的带电 基团相互作用，结果 X＋与Na＋交换，即 发生阳离子交换后， 形成SO3－X＋。
Imino Acids
Proline
Pro - P
2.4 9.4 2.0 10.6
(三）、氨基酸的重要化学反应
1、α－氨基的反应 （A）与亚硝酸的反应
可用于氨基酸定量 和蛋白质水解程度 的测定
Pro是一个亚氨基酸，没有此反应
（B）与醛类反应
AA是一个两性电解质，但不能用酸、碱直接来滴定， 因为等电点pH或过高（12－13）或过低（1－2）没有适当 的指示剂可以被选用。醛类化合物与－NH2结合后降低了氨 基的碱性生成了弱碱（西佛碱-Schiff‘s base），是滴定终
生物化学 第03章 蛋白质化学
特点： 是组成蛋白质的构件； 均有各自的遗传密码 ； 无种属特异性 。
u 非编码氨基酸：天然氨基酸的衍生物, 如：羟脯氨酸（脯氨酸）
羟赖氨酸 （赖氨酸） 焦谷氨酸 （谷氨酸） 胱氨酸 （半胱氨酸）
瓜氨酸 鸟氨酸等
5.常见蛋白质氨基酸、不常见蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
——蛋白质的人工合成中作为氨基的保护试剂 ——用于末端氨基酸标记及微量氨基酸的定量测定。
酰化试剂有：
O -CH2-O-C-Cl 苄氧甲酰氯
苄氧羰酰氯
O
CH3
S Cl
O
对-甲苯黄酰氯
CH3 O CH3 C O C Cl
等电点时溶解度最小。
等电点的计算
（根据酸碱滴定曲线）
Ala
pK1 + pK2 PpII =
2
一半被中和
一半被中和
1mol
很低pH时， 完全质子化 （阳离子形 式），二元 酸形式
加入的OH-的物质的量/mol
丙氨酸滴定曲线
缓冲能力最强
无缓冲能力
n 酸性氨基酸，如Asp
两个羧基解离的常数
pK1 + pK2 pPII =
1.氨基的位置: ห้องสมุดไป่ตู้为-、β-氨基酸。
α-氨基酸（amino acid）：是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被 氨基替代而成的化合物，称为α-氨基酸。（Pro为α-亚氨基酸）
特点： n 为两性电解质； n 除了甘氨酸R=H，其他氨基酸 的R≠H，它们的α-C是不对称 碳原子，具有光学活性。
2. 连接在手性碳原子上各原子或基团在空间分布
n 按人体可否合成分为：
必需氨基酸： 机体不能自身合 成，必须由食物 供给的氨基酸
甲硫氨酸（Met）、缬氨酸（Val） 赖氨酸（Lys）、异亮氨酸（Ile） 苯丙氨酸（Phe）、亮氨酸（Leu） 色氨酸（Trp）、 苏氨酸（Thr）
u 非编码氨基酸：天然氨基酸的衍生物, 如：羟脯氨酸（脯氨酸）
羟赖氨酸 （赖氨酸） 焦谷氨酸 （谷氨酸） 胱氨酸 （半胱氨酸）
瓜氨酸 鸟氨酸等
5.常见蛋白质氨基酸、不常见蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
——蛋白质的人工合成中作为氨基的保护试剂 ——用于末端氨基酸标记及微量氨基酸的定量测定。
酰化试剂有：
O -CH2-O-C-Cl 苄氧甲酰氯
苄氧羰酰氯
O
CH3
S Cl
O
对-甲苯黄酰氯
CH3 O CH3 C O C Cl
等电点时溶解度最小。
等电点的计算
（根据酸碱滴定曲线）
Ala
pK1 + pK2 PpII =
2
一半被中和
一半被中和
1mol
很低pH时， 完全质子化 （阳离子形 式），二元 酸形式
加入的OH-的物质的量/mol
丙氨酸滴定曲线
缓冲能力最强
无缓冲能力
n 酸性氨基酸，如Asp
两个羧基解离的常数
pK1 + pK2 pPII =
1.氨基的位置: ห้องสมุดไป่ตู้为-、β-氨基酸。
α-氨基酸（amino acid）：是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被 氨基替代而成的化合物，称为α-氨基酸。（Pro为α-亚氨基酸）
特点： n 为两性电解质； n 除了甘氨酸R=H，其他氨基酸 的R≠H，它们的α-C是不对称 碳原子，具有光学活性。
2. 连接在手性碳原子上各原子或基团在空间分布
n 按人体可否合成分为：
必需氨基酸： 机体不能自身合 成，必须由食物 供给的氨基酸
甲硫氨酸（Met）、缬氨酸（Val） 赖氨酸（Lys）、异亮氨酸（Ile） 苯丙氨酸（Phe）、亮氨酸（Leu） 色氨酸（Trp）、 苏氨酸（Thr）
01课蛋白质化学
C O O -
在酸性溶液中
“+ ”
在晶体状态或水溶液中 即等电点（p等电点时的pH 不同氨基酸等电点（pI）不同
提问：为什么？
答案：
-R 有电性区别。
中性氨基酸pI一般为6.0
提问：为什么偏酸性？
答案：-COOH解离程度略大于-NH2的得电子 能力
提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
S 6半胱氨酸 O
O NH
H2C CH OC
H2C N
NH C O
O
CH NH C C H 25天冬酰胺 C
N H 2O
C H (CH 2 ) 2CONH 2
4谷氨酰胺
O
H2C CH2
7脯氨酸
C NH
CH C NH CH2 C NH2 C H 8缬氨酸 9甘氨酸
H 3C
CH3
催产素
Thank you
多细胞动物
个体层次
毛发、皮肤 -角蛋白 骨骼、牙齿-钙+胶 原蛋白
器官层次
巨噬细胞
食道（口、胃、肠） -消化酶（细胞外）
血管中-免疫蛋白 （Antibody） 激素蛋白
结构蛋白, 均为纤维状；
带有细绿胞色荧水光平
的骨架蛋白质 地衣 细胞
细细提胞胞问粘内：连丝为物网什质状么-骨胶人架 原蛋体蛋白细白（胞决会定有细不胞同形 状的及形运状动呢）？；
4. 调控功能-激素
5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白
辅助功能
6. 防御功能-免疫球蛋白
7. 神经传导
提问：为什么同样是由铁组成的，汽车、 轮船、卷尺功能大不相同？
• 其他组成以及结构复杂程度不同
生物大分子包括蛋白质
结构决定功能
(推荐)《蛋白质化学》PPT课件
必需氨基酸 ：蛋白质的营养价值取决于含的必需
氨基酸的种类和数量。
在氨基酸代谢中，根据氨基酸代谢的途径和产 物，可将氨基酸分为生酮AA和生糖AA。
11
氨基酸的功能（一）
苯丙氨酸的浓度，在临床上常用来诊断苯丙酮尿症。
甲硫氨酸是体内甲基的主要供体。
半胱氨酸摄入不足时对胰岛素合成有影响，也是体 内形成二硫键的主要供体。
有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。 (1)旋光性：能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）
表示，右旋者用（+）表示。 (5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在远紫外区(<220nm)均有
光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色 氨酸有吸收光的能力。
14
动物蛋白质和植物蛋白质来源不同，营养价值不同，富含 酪蛋白的动物蛋白比植物蛋白的营养价值高，但是动物蛋 白所含胆固醇高，将米面蛋白和富含赖氨酸的豆类蛋白结 合后其营养价值和动物蛋白基本一样，适合糖尿病病人。
蛋白粉：多种AA的混合物，对于孕妇、幼儿、大病初愈的 病人和其他在特殊时期急需大量AA的人来说，是不错的选 择。
精氨酸对尿素的形成很重要，人体创伤后对精氨酸 的需要量加大。
几种重要的不常见氨基酸：比如4-羟基脯氨酸、5羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸等，常常行使重要的生 理功能。
思考体：如何对蛋白质中的某个氨基酸的功能进行研究？
12
氨基酸的功能（二）
氨基酸在医疗中的应用：AA在医药上主要用来制备复
方氨基酸输液，在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗 法中占有非常重要的地位，维持危重病人的营养，抢救患 者生命起积极作用； 也用作治疗药物和用于合成多肽药 物。
2.根据氨基酸的酸碱性 质分类
氨基酸的种类和数量。
在氨基酸代谢中，根据氨基酸代谢的途径和产 物，可将氨基酸分为生酮AA和生糖AA。
11
氨基酸的功能（一）
苯丙氨酸的浓度，在临床上常用来诊断苯丙酮尿症。
甲硫氨酸是体内甲基的主要供体。
半胱氨酸摄入不足时对胰岛素合成有影响，也是体 内形成二硫键的主要供体。
有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。 (1)旋光性：能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）
表示，右旋者用（+）表示。 (5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在远紫外区(<220nm)均有
光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色 氨酸有吸收光的能力。
14
动物蛋白质和植物蛋白质来源不同，营养价值不同，富含 酪蛋白的动物蛋白比植物蛋白的营养价值高，但是动物蛋 白所含胆固醇高，将米面蛋白和富含赖氨酸的豆类蛋白结 合后其营养价值和动物蛋白基本一样，适合糖尿病病人。
蛋白粉：多种AA的混合物，对于孕妇、幼儿、大病初愈的 病人和其他在特殊时期急需大量AA的人来说，是不错的选 择。
精氨酸对尿素的形成很重要，人体创伤后对精氨酸 的需要量加大。
几种重要的不常见氨基酸：比如4-羟基脯氨酸、5羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸等，常常行使重要的生 理功能。
思考体：如何对蛋白质中的某个氨基酸的功能进行研究？
12
氨基酸的功能（二）
氨基酸在医疗中的应用：AA在医药上主要用来制备复
方氨基酸输液，在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗 法中占有非常重要的地位，维持危重病人的营养，抢救患 者生命起积极作用； 也用作治疗药物和用于合成多肽药 物。
2.根据氨基酸的酸碱性 质分类
《蛋白质的化学》PPT课件
L-(－)甘油醛
D-(＋)甘油醛
L-丙氨酸
完整版课件ppt
D-丙氨酸 20
L-丙氨酸
D-丙氨酸
完整版课件ppt
21
L-丙氨酸
D-丙氨酸
蛋白质中发现的氨基酸都是L-型的（故习惯 上书写氨基酸都不注明构型和旋光方向）。
完整版课件ppt
22
三、氨基酸的分类
完整版课件ppt
23
（一）按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
完整版课件ppt
10
第二节 蛋白质的元素组成
一般含:
C 50％ ～ 55%
H 6％ ～ 8％
O 20％ ～ 23％
N 15% ～ 18%
S 0% ～ 4%
有些还含微量的P, Fe, Zn, Cu, Mo, I 等元素.
N含量在各种蛋白质中比较接近, 平均为16%
1g 氮相当于 6.25g 的蛋白质
红细胞含有大量携氧的血红蛋白
3.运动 染色体的运动、鞭毛运动、肌肉的收缩
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5
4.调节 调节其他蛋白质执行其生理功能, 如胰岛 素; 参与基因表达的调控, 如转录调控因子
5.防御和进攻 主动参与细胞防御、保护和开发方 面的作用（也称保护蛋白），如免疫球蛋 白（抗体），血液凝固蛋白，凝血酶，血 纤蛋白原，抗冻蛋白，动物或植物毒蛋白, 干扰素
方法：一般用5 mol/L NaOH 煮沸10 ～ 20 h。 优点：色氨酸在水解中不受破坏。 缺点：多数氨基酸受到不同程度的破坏，产生
消旋现象，得到的是D-和L-氨基酸的混 合物。此外，引起精氨酸脱氨（生成鸟 氨酸和尿素）。
完整版课件ppt
15
3. 酶水解
最新第三章 蛋白质
信号传导中的受体、信息分子等(如视网膜细 胞中存在的受体蛋白质，在感光和视觉传导中起 媒介作用；
神经细胞连接处的特异受体蛋白在接受神经 递质的作用后，可引起神经冲动的传递， )
___________________________ _______________________
3 氧化供能作用
___________________________ _______________________
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
___________________________ _______________________
5）免疫保护作用
抗原抗体反应
___________________________ _______________________
6）参与细胞间信息传递
如激素或生长因子等
___________________________ _______________________
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
___________________________ _______________________
4）参与运输贮存的作用
❖ （2）除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳
原子都为不对称碳原子,
❖
A. 氨基酸都具
-型两种立体异构体。
❖ 目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
___________________________ _______________________
第一节 氨基酸（Amino acids）
❖ 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成 人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸 （甘氨酸除外）。
神经细胞连接处的特异受体蛋白在接受神经 递质的作用后，可引起神经冲动的传递， )
___________________________ _______________________
3 氧化供能作用
___________________________ _______________________
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
___________________________ _______________________
5）免疫保护作用
抗原抗体反应
___________________________ _______________________
6）参与细胞间信息传递
如激素或生长因子等
___________________________ _______________________
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
___________________________ _______________________
4）参与运输贮存的作用
❖ （2）除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳
原子都为不对称碳原子,
❖
A. 氨基酸都具
-型两种立体异构体。
❖ 目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
___________________________ _______________________
第一节 氨基酸（Amino acids）
❖ 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成 人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸 （甘氨酸除外）。
(生物化学课件)蛋白质化学
转运功能
第一节 蛋白质通论
一、蛋白质的化学组成
除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。有些蛋 白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、铜、碘、 锌和钼等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：
碳
50％
氢
7％
氧
23％
氮
16％
硫
0—3％
其他
微量
蛋白质的平均含氮量为16%，这是蛋白 质元素组成的一个特点，也是凯氏定氮 法测定蛋白质含量的计算基础：
（3）谷蛋白(glutelin)：
如米谷蛋白和麦谷蛋白等。
（4）醇溶谷蛋白(Pro1amine):
溶于70—80％乙醇中，含脯氨酸和酰胺较多，非极性侧链远 较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米 醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。
（5）组蛋白(histone)：
分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛胸腺组蛋 白等。
（4）磷蛋白(Phosphoproteln)： 含磷酸基，如酪蛋白、胃蛋白酶等。
（5）血红素蛋白(hemoprotein)： 辅基为血红素，含铁的如血红蛋白、细胞色素C，含镁的有叶
绿蛋白，含铜的有血蓝蛋白等。
（6）黄素蛋白(flavoprotein): 辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化
3、带负电荷的R基氨基酸(酸性氨基酸)
2个氨基酸都含有两个羧基，并且第二个羧基在pH67范围内也完全解离，因此分子带负电荷。
4、带正电荷的R基氨基酸(碱性氨基酸)
3个碱性氨基酸在pH7时携带净正电荷。Lys除α氨基 外，在脂肪链的ε位置上还有一个氨基；Arg含有一个带 正电荷的胍基；His有一个弱碱性的咪唑基。
蛋白质含量 = 蛋白氮 X 6.25
第一节 蛋白质通论
一、蛋白质的化学组成
除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。有些蛋 白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、铜、碘、 锌和钼等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：
碳
50％
氢
7％
氧
23％
氮
16％
硫
0—3％
其他
微量
蛋白质的平均含氮量为16%，这是蛋白 质元素组成的一个特点，也是凯氏定氮 法测定蛋白质含量的计算基础：
（3）谷蛋白(glutelin)：
如米谷蛋白和麦谷蛋白等。
（4）醇溶谷蛋白(Pro1amine):
溶于70—80％乙醇中，含脯氨酸和酰胺较多，非极性侧链远 较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米 醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。
（5）组蛋白(histone)：
分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛胸腺组蛋 白等。
（4）磷蛋白(Phosphoproteln)： 含磷酸基，如酪蛋白、胃蛋白酶等。
（5）血红素蛋白(hemoprotein)： 辅基为血红素，含铁的如血红蛋白、细胞色素C，含镁的有叶
绿蛋白，含铜的有血蓝蛋白等。
（6）黄素蛋白(flavoprotein): 辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化
3、带负电荷的R基氨基酸(酸性氨基酸)
2个氨基酸都含有两个羧基，并且第二个羧基在pH67范围内也完全解离，因此分子带负电荷。
4、带正电荷的R基氨基酸(碱性氨基酸)
3个碱性氨基酸在pH7时携带净正电荷。Lys除α氨基 外，在脂肪链的ε位置上还有一个氨基；Arg含有一个带 正电荷的胍基；His有一个弱碱性的咪唑基。
蛋白质含量 = 蛋白氮 X 6.25
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蛋白质的水解产物：
蛋白质 月示 胨 多肽
二肽 氨基酸
> 104 5000 2E0v0a0lua1t0io00n～o5n0ly0. 200
100
eated with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0
煮 沸
凝固
Co饱py和rig硫ht 200磷4-钨20酸11 Aspose Pty Ltd.
不带电形式
2. 结构通式
酪氨酸分子
w 地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 22 种 , 且 都是α-氨基酸（可能还存在更多的）。
w 提问：什么是α-氨基酸？
w 答：----C-C-ECv-Cal-uCatOioOn Honly. eated withCAoγspβpyoαrsige.hStl2id0e0s4f-o2r0.1N1EATsp3o.5seCPliteynLt tPdr.ofile 5.2.0
w ----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 w ----C-C-C(NH2)- C - COOH β-氨基酸 w ----C-C(NH2)- C - C - COOH γ-氨基酸
一）、构成蛋白质的氨基酸
1、按酸碱性质分类：
（1）酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸 （天冬氨酸、谷氨酸）
（2）碱性E氨va基lu酸at：io二n o氨n基ly.一羧基氨基酸 eated with Aspo（se赖.S氨lid酸es、fo精r 氨.N酸ET、3组.5氨C酸lie）nt Profile 5.2.0
4、按氨基酸是否能在人体内合成分：
（1）必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基 酸，必须从食物中摄取，有八种：赖氨酸、色 氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、 eated异w亮ith氨A酸sp、ose苏.S氨lEid酸veasl。ufoarti.oNnEoTnl3y..5 Client Profile 5.2.0 （2）C非op必yri需gh氨t 2基00酸4-：20指11人As体po内se可P以ty 合Ltd成. 的氨 基酸。有十种。 （3）半必需氨基酸：指人体内可以合成但合 成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期） 的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
w R-CH(CNOHO2)-HCOOH
w R代表氨基酸之间相异的部
H分2N，—叫CEαRv—a基luHa(tRiongornoluy.p)， 又 称 为
eated with A侧spo链se.(Ssliiddeescfhoar i.nN)E。T 3.5 Client Profile 5.2.0
wCo无py色rig晶ht体R20、04溶-2于01水1 Aspose Pty Ltd.
酪C氨op酸yright 2004-2011 Aspose Pty Ltd. （3）杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸
3、按侧基R基与水的关系分：
（1）非极性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、 半胱氨酸E、va苯lu丙ati氨on酸on、ly色. 氨酸、酪氨酸、
eated with A脯sp氨os酸e.。Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0 （Co2p）yr极igh性t 不20带04电-20氨11基A酸sp：os天e P冬ty酰Lt胺d.、谷 氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。 （3）极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨 酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
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牛胰脏核糖核酸酶蛋白分子氨基酸组成
w 含有氨基的羧酸——氨基酸（AA）
1. 化学结构
酸铵， 等复盐 硫酸锌
沉淀
沉淀
三、蛋白质的基本单位——氨基酸
蛋白质——多聚氨基酸 如图
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什Co么pyr是igh氨t 2基00酸4-2呢01？1 Aspose Pty Ltd.
刘老师第三章蛋白质化学 (1-3节)
w 1. 蛋白质的组成成分 w 2. 氨基酸的性质 w 3. 氨基酸的分离与测定 w 4. 肽 w 5. 蛋白E质val的ua分tio类n only. eated with Aw s6p.os蛋e.S白lid质es的fo一r .N级ET结3构.5 Client Profile 5.2.0 Cwop7y.ri蛋gh白t 2质004的-2高011级A结sp构ose Pty Ltd. w 8. 几种典型蛋白质的结构与功能 w 9. 蛋白质结构与功能的关系 w 10.蛋白质的性质 w 11.蛋白质的分离、纯化与测定
组氨酸
黑色素、甲亢 脑白金
酪氨酸 色氨酸
苯丙氨酸
甘氨酸
C（op3y）rig中h性t 2氨00基4-酸20：11一A氨s基po一se羧P基ty氨Lt基d.酸
（甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮 氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色 氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰
胺、丝氨酸、苏氨酸）
2、按侧基R基的结构特点 分：
（1）脂肪族Ev氨alu基at酸ion only. eated wit（h A2s）po芳se香.Sl族ide氨s 基for酸.N：E苯T 3丙.5氨C酸lie、nt 色Pro氨fi酸le 、5.2.0
w
构 的
成前20蛋二种白十基质种本氨天冬氨基酸 酸图示
氨基酸的名
称 、 符 号 、 谷氨酸
化学结构和
பைடு நூலகம்
疏 水 性 指 数 。Eva赖l氨u酸ation only.
eated指wi数th A愈sp正ose表.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0
示 疏C水opy性rig愈ht 200精4氨-酸2011 Aspose Pty Ltd. 强。