第3章 蛋白质化学答案
蛋白质化学习题参考答案
习题——蛋白质化学一、选择题1、蛋白质一级结构的主要化学键是( C )A.氢键B.疏水键C.肽键D.二硫键2、蛋白质变性后可出现的现象是( D )A.一级结构发生改变B.构型发生改变C.分子量变小D.构象发生改变3、血红蛋白的氧合曲线呈(A )A.S形曲线B.抛物线C.双曲线D.直线4、蛋白质变性后出现的变化是(D )A.一级结构发生改变B.溶解度变大C.构型发生改变D.构象发生改变5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为(D )A.1 B.2 C.3 D.46、不会导致蛋白质变性的方法有(A )A.低温盐析B.常温醇沉淀C.用重金属盐沉淀D.用三氯乙酸沉淀7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是(D )A.丝氨酸B.丙氨酸C.亮氨酸D.甘氨酸8、下列氨基酸中,含有吲哚环的是(C )A.蛋氨酸B.苏氨酸C.色氨酸D.组氨酸9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化,这个蛋白质(A )A.二级结构一定改变B.二级结构一定不变C.三级结构一定改变D.功能一定改变10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳(C )A、抑制了巯基酶的活性,使巯基酶失活B、抑制了胆碱酯酶的活性,使乙酰胆碱累积,引起神经中毒的症状C、和血红蛋白结合后,血红蛋白失去了运输氧的能力,使患者因缺氧而死亡D、抑制了体内所有酶的活性,使代谢反应不能正常进行11、肌红蛋白的氧合曲线呈(A )A.双曲线B.抛物线C.S形曲线D.直线12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是(C )A.紫外吸收B.凯氏定氮法C.双缩脲法D.茚三酮反应13、下列氨基酸是必需氨基酸的为(C ).A.丙氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.谷氨酰氨14、维持蛋白质三级结构主要靠(D )A.范德华力B.氢键C.盐键D.疏水相互作用15、氨基酸与蛋白质共有的性质是(C )A.胶体性质B.变性性质C.两性性质D.双缩脲反应16、可分开抗体IgG分子的重链和轻链(-S-S-相连)的试剂是(B )A.胃蛋白酶B.巯基乙醇C.尿素D.乙醇胺17、Sanger试剂是指(B )A.PITC B.DNFB C.DNS-C1 D.对氯苯甲酸18、蛋白质变性是由于(A )A.氢键被破坏B.肽键断裂C.蛋白质降解D.水化层被破坏及电荷被中和19、Edman试剂是指(A )A.PITC B.DNFB C.DNS-C1 D.对氯苯甲酸20、下列氨基酸中,含有咪唑基的是(D )A.蛋氨酸B.苏氨酸C.色氨酸D.组氨酸21、下列是非必需氨基酸的是(B )A.亮氨酸B.丙氨酸C.赖氨酸D.异亮氨酸22、氨基酸有的性质是(C )A.胶体性质B.变性性质C.两性性质D.双缩脲反应23、蛋白质在等电点时,应具有的特点是(D )A.不具有正电荷B.不具有负电荷C.既不具有正电荷也不具有负电荷D.在电场中不泳动24、以下说法错误的是(A )A. pH增加,血红蛋白与氧的亲和力增加B. 二氧化碳分压增加,血红蛋白与氧的亲和力下降C. 氧气分压下降,血红蛋白与氧的亲和力下降D. α2β2解聚成单个亚基,血红蛋白与氧的亲和力降低25、每分子肌红蛋白可结合氧的分子数为(A )A.1 B.2 C.3 D.426、下列氨基酸中,碱性氨基酸是(D )A.蛋氨酸B.苏氨酸C.丝氨酸D.赖氨酸27、人体内代谢生成γ-氨基丁酸的氨基酸是(B )A.苏氨酸B.谷氨酸C.谷氨酰胺D.赖氨酸28、为获得不变性的蛋白质,常用的方法为(D )A. 常温醇沉淀B. 用苦味酸沉淀C. 用重金属盐沉淀D. 低温盐析29、下列氨基酸中,极性最强的氨基酸是(A )A.酪氨酸B.苏氨酸C.丝氨酸D.缬氨酸二、填空题1、蛋白质二级结构的主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
生物化学习题及答案蛋白质
蛋白质(一)名词解释1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure)16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force)18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)(二) 填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。
3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_________和________2种,具有羟基的氨基酸是________和_________,能形成二硫键的氨基酸是__________.4.蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。
高中化学(新人教版)选择性必修三课后习题:蛋白质(课后习题)【含答案及解析】
蛋白质必备知识基础练1.1773年,某位科学家将肉块放入小巧的金属笼中,然后让鹰吞下去。
过一段时间他将小笼取出,发现肉块消失了,从而开始了人类对酶的研究。
下列关于酶的叙述中,不正确的是()A.酶是一种糖类物质B.酶的催化作用具有选择性和专一性C.酶是生物体内产生的催化剂D.绝大多数酶受到高温或重金属盐作用时会变性,当受到高温或重金属盐作用时会变性;酶还是生物体内产生的高效催化剂,其催化作用具有条件温和、高度专一、催化效率高等特点。
2.(2020辽宁丹东高二检测)下列关于蛋白质的说法不正确的是()A.蛋白质是由多种氨基酸加聚而成的高分子B.通常用酒精消毒,其原理是酒精使细菌中的蛋白质变性而失去生理活性C.浓的Na2SO4溶液能使溶液中的蛋白质析出,加水后析出的蛋白质又溶解D.鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”可采用灼烧闻气味的方法,故A项错误;酒精消毒的原理是使细菌中的蛋白质变性而失去原有生理活性,故B项正确;盐析属于物理变化,是可逆过程,只改变蛋白质的溶解度,不改变蛋白质的活性,故C项正确;“人造丝”的成分是纤维素,灼烧时没有类似烧焦羽毛的气味,故D项正确。
3.(2021江苏南通高二月考)下列关于营养物质的说法正确的是()A.糖类、蛋白质都能发生水解反应B.糖类、油脂都是由C、H、O三种元素组成的C.油脂、蛋白质都是高分子化合物D.可用KI溶液区别淀粉溶液和蛋白质溶液,A错误;糖类、油脂都是由C、H、O三种元素组成的,B正确;油脂是高级脂肪酸的甘油酯,不是高分子化合物,C错误;淀粉遇碘显蓝色,不能用KI溶液区别淀粉溶液和蛋白质溶液,D错误。
4.(双选)可以用于鉴别淀粉溶液和蛋白质溶液的方法是()A.分别加入碘化钾溶液,观察颜色变化B.分别加热,观察是否生成沉淀C.分别滴加浓硝酸D.分别灼烧,闻味道,不能鉴别,A项错误;二者与水形成的分散系均是胶体,加热都产生沉淀,不能鉴别,B项错误。
5.青霉素是医学上一种常用的抗生素,其高效、低毒、临床应用广泛。
蛋白质化学答案
1 蛋白质化学一、名词解释1、氨基酸的等电点(pI):在某一pH 的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。
2、a-螺旋:多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。
3、b-折叠:两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。
4、分子病:由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。
5、电泳:蛋白质在溶液中解离成带电颗粒,在电场中可以向电荷相反的电极移动,这种现象称为电泳。
6、变构效应:又称变构效应,是指寡聚蛋白与配基结合,改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象.7、盐析:在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐,可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。
同时又中和了蛋白质表面的电荷,从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀,这种现象称为盐析(salting out )。
8、分段盐析:不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同,调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出,这种方法称为分段盐析。
9、盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
二、填空1、不同蛋白质的含(N )量颇为相近,平均含量为(16)%。
2、在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的(羧基)与另一个氨基酸α碳原子上的(氨基)脱去一分子水形成的键叫(肽键),它是蛋白质分子中的基本结构键。
3、蛋白质颗粒表面的(水化层)和(电荷)是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为,,,其等电点为()。
<碱性氨基酸;PI=()R k p k p '+'221> 5、氨基酸的结构通式为( )。
6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有(赖氨酸)、(精氨酸)和(组氨酸)。
酸性氨基酸有(天冬氨酸)和(谷氨酸)。
7、氨基酸在等电点时,主要以(兼性或偶极)离子形式存在,在pH>pI 的溶液中,大部分以(阴)离子形式存在,在pH<pI 的溶液中,大部分以(阳)离子形式存在。
生物化学蛋白质化学练习含答案
第三章蛋白质化学练习卷一、填空题(一)基础知识填空1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。
酸性氨基酸有和。
2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。
(2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
(3) 和是含硫的氨基酸。
(4) 是最小的氨基酸,是亚氨基酸。
(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是和。
3. 氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以离子形式存在,在pH<pI的溶液中,大部分以离子形式存在。
4. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质,而其他氨基酸与茚三酮反应产生色的物质。
5. 有三种氨基酸因含有共轭双键而有280nm处的紫外吸收,这三种氨基酸按吸收能力强弱依次为 > > 。
6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。
7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud)第一次用化学法合成了具有生物活性的肽—,因而获得诺贝尔奖。
9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、。
10. 胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。
11. 胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。
12. 溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。
13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法,其常用的试剂是。
14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能有不同程度的转动。
15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含氨基酸残基,高度为 nm。
每个氨基酸残基上升 nm。
16. 一般来说,球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部,性氨基酸侧链位于分子表面。
17. 维持蛋白质一级结构的化学键是和。
18. 维持蛋白质二级结构的化学键是。
19. 维持蛋白质三、四级结构的化学键是、、和。
20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。
21. 血红蛋白(Hb)与氧气结合的过程呈现效应,是通过Hb的现象实现的。
生物化学:第三章 蛋白质参考答案
第三章 蛋白质1. 在生物缓冲体系中,何种氨基酸具有缓冲作用?答:组氨酸具有缓冲作用。
因为组氨酸含有咪唑基团。
而咪唑基解离常数为6.0,即解离的质子浓度与水的相近,因此组氨酸既可作为质子供体,又可作为质子受体。
在pH=7附近有明显的缓冲作用。
2. 什么是氨基酸的p K和 pI ?它们的关系如何?答:p K指解离常数的负对数,表示一半的氨基酸解离时的pH值;pI指氨基酸所带的正负电荷相等时的溶液的pH值,即等电点。
中性氨基酸:pI= (p K1 + p K2) / 2酸性氨基酸:pI= (p K1 + p K R) / 2碱性氨基酸: pI= (p K2+ p K R) / 23. 计算 0.1 mol/L 的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。
答:因此,0.1 mol/L 的谷氨酸溶液在等电点时主要离子(即两性离子)的浓度为0.083mol/L。
4. 大多数的氨基酸,其α-羧基的p K a都在 2.0 左右,其α-氨基的p K a都在 9.0 左右。
然而,肽中的α-羧基p K a值为 3.8,α-氨基p K a值在7.8。
请解释这种差异。
答:α-氨基酸分子中带正电荷的α-氨基阻止了α-羧基负离子的质子化,即能稳定羧基负离子,因而提高了羧基的酸性。
同理,羧基负离子对质子化的氨基(NH3+)同样有稳定作用,从而降低了其酸性,提高了其碱性。
在肽分子中,由于两个端基(COO-和NH3+)相距较远,这种电荷间的相互作用要弱得多,因此其p K a值与α-氨基酸中氨基和羧基的p K a值存在明显差异。
5、写出五肽 Ser-Lys-Ala-Leu-His 的化学结构,计算该肽的 pI,并指出该肽在pH = 6.0 时带何种电荷。
答:6、人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。
它的氨基酸序列为Ser-Tyr-Ser- Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg-Arg-Pro-Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp-Gln-Ser-Ala-Glu-Ala-Phe-Pro-Leu-Glu-Phe;(1)在pH=7条件下,此多肽带有何种电荷?(2)用CNBr处理此多肽,可以得到多少肽段?答:(1)经分析,当pH=7时,多肽中的Ser的游离氨基,Phe的游离羧基以及4个Glu、3个Arg、4个Lys、2个Asp的侧链基团带有电荷。
2024年高中生物新教材同步选择性必修第三册 第3章 第4节 蛋白质工程的原理和应用含答案
2024年高中生物新教材同步选择性必修第三册 第3章 第4节 蛋白质工程的原理和应用第4节 蛋白质工程的原理和应用[学习目标] 1.举例说出蛋白质工程崛起的缘由。
2.简述蛋白质工程的基本原理。
1.蛋白质工程(1)基础:蛋白质分子的结构规律及其与生物功能的关系。
(2)手段:通过改造或合成基因,来改造现有蛋白质,或制造一种新的蛋白质。
(3)目的:获得满足人类生产和生活需求的蛋白质。
(4)困难:蛋白质发挥功能必须依赖正确的高级结构,而蛋白质的高级结构十分复杂。
2.蛋白质工程崛起的缘由(1)崛起缘由 ①基因工程的实质:将一种生物的基因转移到另一种生物体内,后者可以产生它本不能产生的蛋白质,进而表现出新的性状。
②基因工程的不足:基因工程在原则上只能生产自然界中已存在的蛋白质。
③天然蛋白质的不足:天然蛋白质的结构和功能符合特定物种生存的需要,却不一定完全符合人类生产和生活的需要。
(2)实例:提高玉米赖氨酸含量―→改造 天冬氨酸激酶(第352位为异亮氨酸)―→改造二氢吡啶二羧酸合成酶(第104位为异亮氨酸) 改造后玉米叶片和种子中游离赖氨酸含量分别提高5倍和2倍。
3.蛋白质工程的基本原理 (1)目标:根据人们对蛋白质功能的特定需求,对蛋白质的结构进行设计改造。
(2)方法:改造或合成基因。
(3)基本思路:从预期的蛋白质功能出发→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到并改变相对应的脱氧核苷酸序列(基因)或合成新的基因→获得所需要的蛋白质。
4.蛋白质工程的应用(1)医药工业方面①科学家通过对胰岛素基因的改造,研发出速效胰岛素类似物产品。
改造②干扰素(半胱氨酸)――↓在一定条件下,可以延长保存时间③人-鼠嵌合抗体:降低免疫反应强度。
(2)其他工业方面用于改进酶的性能或开发新的工业用酶,如利用蛋白质工程获得枯草杆菌蛋白酶的突变体,筛选出符合工业化生产需求的突变体,提高该酶的使用价值。
(3)农业方面①科学家尝试改造某些参与调控光合作用的酶,以提高植物光合作用的效率,增加粮食的产量。
蛋白质化学试题及答案
蛋白质化学试题及答案蛋白质化学试题及答案蛋白质化学篇一:蛋白质化学作业-答案蛋白质化学作业一:名词解释:等电点:在某一种特定PH的溶液中,某物质以两性离子形式存在,所带的正负电荷总数相等,静电荷数为零,在电场中它即不向正极移动也不向负极移动,此时的PH值为该物质的等电点。
盐析和盐溶:蛋白质溶液中加入中性盐后,因盐的浓度不同可产生不同的反应。
低盐浓度时,随盐浓度的增加,蛋白质溶解度增加的现象,称为盐溶。
而高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其电荷,从而使蛋白质从溶液中沉淀出来,称为盐析。
蛋白质变性:天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键断裂,引起天然构象的改变,导致其生物活性的丧失及一些理化性质的改变,但未引起肽键的断裂,这种现象称为蛋白质的变性。
结合蛋白:由简单蛋白质即只有氨基酸成分的蛋白质与非蛋白质组分结合而成,其非蛋白质组分通常称为辅基。
蛋白质亚基:是组成蛋白质四级结构最小的共价单位。
在具有四级机构的蛋白质中有三级机构的球蛋白称为亚基。
它可由一条肽链组成,也可由几条肽链通过二硫键和次级键连接在一起组成。
酰胺平面:肽键中C-N具有双键的性质,因而C-N不能自由旋转,这样使得与它相连的原子都固定在一个平面,这个平面就称为酰胺平面。
诱导契合:酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合,但酶的活性中心是亲性的而非刚性的,当底物与酶相遇时,可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化,其上有关的各个集团达到正确的排列和定向,因而使酶和底物契合而结合成中间络合物,并引起底物发生反应。
反应结束当产物从原酶上脱落下来后,酶的活性中心有恢复了原来的构象。
二:判断题:2题对,其余错三:填空题:1. 色氨酸、酪氨酸2. ①二硫键②疏水键③范得华力3. ①协同②变构4. ①α--氨基②α-羧基③侧链可解离基团四:选择题:(1):1;(2):3;(3):2五:问答题:1,叫蛋白质的一级、二级、三级、四级结构?维持以上各层次结构的作用力有哪些?蛋白质一级结构:由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。
蛋白质2答案
第三章蛋白质化学(2)一、名词解释:1.同源蛋白质(Homologous Protein):在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。
同源蛋白质的特点:①同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性(序列同源性),②有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的,称不变残基,高度保守,是必需的。
③除不变残基以外,其它位置的氨基酸对不同的种属有很大变化,称可变残基,可变残基中,个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能。
④多肽链长度相同或相近。
通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可以研究不同物种间的亲源关系和进化。
亲源关系越远,同源蛋白的氨基酸顺序差异就越大。
2.波尔效应(Bohr Effect):增加CO2的浓度、降低pH 能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应,降低血红蛋白对O2的亲和力,促进O2的释放,反之,高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+和CO2。
3.蛋白质超二级结构(Protein Super-secondary Structure):由若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件,称为超二级结构。
常见形式有αα结构,βxβ结构,β曲折,回形拓扑结构,β-折叠桶,α-螺旋-β转角-α-螺旋等。
4.蛋白质结构域(Protein Domain):大的球蛋白分子中,多肽链形成几个紧密的球状构象,彼此以松散的肽链相连,此球状构象是结构域,结构域是多肽链的独立折叠单位,一般由100-200 个氨基酸残基构成。
二、填空题1.构象改变,电荷不同2.氧分压,二氧化碳分压,氢离子浓度, 2,3-二磷酸甘油酸 3.信号肽,胰岛素原,C(或 C 连接)4.铁,二价 5.两,两,两6.储氧,运输氧,能够与氧可逆结合。
7.降低8.疏水相互作用 9.氨基酸化学反应Tyr、Phe 黄色反应:与HNO3作用产生黄色物质Tyr Millon反应:与HgNO3 、 Hg (NO3 )2、 HNO3及HNO2反应呈红色Folin反应:酚基科还原磷钼酸、磷钨酸成蓝色物质Trp 乙醛酸反应:与乙醛酸或二甲基氨甲醛反应(Ehrlich),生成紫红色化合物还原磷钼酸、磷钨酸成钼蓝、钨蓝Arg 坂口反应(Sakaguchi):在碱性溶液中胍基与含有-萘酚及次氯酸钠的物质反应生成红色物质His Pauly反应:与重氮盐化合物结合生成棕红色物质三、是非题1 对2 对3 错4 错四、简答与计算1.侧链为脂肪烃基的氨基酸:甘氨酸(Gly,G),丙氨酸(Ala,A),缬氨酸(Val,V),亮氨酸(Leu,L),异亮氨酸(Ile,I)侧链中含有羟基的氨基酸:丝氨酸(Ser,S),苏氨酸(Thr,T)侧链中含有硫的氨基酸:半胱氨酸(Cys,C),甲硫氨酸(Met,M)侧链中含有酸性基团:天冬氨酸(Asp,D),谷氨酸(Glu,E)侧链中含有酰胺基团:天冬酰胺(Asn,N)谷氨酰胺(Gln,Q)侧链中含碱性基团:赖氨酸(Lys,K),精氨酸(Arg,R)侧链为芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe,F),酪氨酸(Tyr,Y),色氨酸(Trp,W)侧链为杂环族的氨基酸:组氨酸(His),脯氨酸(Pro,P)2.必需氨基酸:缬氨酸(Val,V),亮氨酸(Leu,L),异亮氨酸(Ile,I),苏氨酸(Thr,T),甲硫氨酸(Met,M),赖氨酸(Lys,K),苯丙氨酸(Phe,F),色氨酸(Trp,W)半必需氨基酸:组氨酸(His),精氨酸(Arg,R)3.DNFB 法:Sanger 发明,蛋白质的末端氨基与DNFB 在弱碱性溶液中作用生成DNP 蛋白质。
蛋白质化学习题答案
蛋白质化学习题答案Company Document number:WUUT-WUUY-WBBGB-BWYTT-1982GT(一)名词解释1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。
2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示。
6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。
18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
生物化学各章节练习题+一定要看的(附有答案)
生物化学习题第一章蛋白质化学(答案)1.单项选择题(1)在生理pH条件下,下列哪个氨基酸带正电荷?A.丙氨酸B.酪氨酸C.色氨酸D.赖氨酸E.异亮氨酸(2)下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.苏氨酸(3)下列关于蛋白质α螺旋的叙述,哪一项是错误的?A.分子内氢键使它稳定B.减少R团基间的相互作用可使它稳定C.疏水键使它稳定D.脯氨酸残基的存在可中断α螺旋E.它是一些蛋白质的二级结构(4)蛋白质含氮量平均约为A.20%B.5%C.8%D.16%E.23%(5)组成蛋白质的20种氨酸酸中除哪一种外,其α碳原子均为不对称碳原子?A.丙氨酸B.异亮氨酸C.脯氨酸D.甘氨酸E.组氨酸(6)维系蛋白质一级结构的化学键是A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.肽键(7)维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键(8)维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是A.二硫键B.盐键C.氢键D.范德瓦力E.疏水键(9)含两个羧基的氨基酸是:A.色氨酸B.酪氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸(10)蛋白质变性是由于A.蛋白质一级结构的改变B.蛋白质亚基的解聚C.蛋白质空间构象的破坏D.辅基的脱落E.蛋白质水解(11)变性蛋白质的特点是A.不易被胃蛋白酶水解B.粘度下降C.溶解度增加D.颜色反应减弱E.丧失原有的生物活性(12)处于等电点的蛋白质A.分子表面净电荷为零B.分子最不稳定,易变性C.分子不易沉淀D.易聚合成多聚体E.易被蛋白酶水解(13)有一血清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8)的混合物,在哪种pH条件下电泳,分离效果最好?A.pH8.6B.pH6.5C.pH5.9D.pH4.9E.pH3.5(14)有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6,5.0,5.3,6.7,7.3,电泳时欲使其中四种泳向正极,缓冲液的pH应是多少?A.4.0B.5.0C.6.0D.7.0E.8.0(15)蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定?A.溶液pH值大于pIB.溶液pH值小于pIC.溶液pH值等于pID.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中(16)血清白蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷?A.pH4.0B.pH5.0C.pH6.0D.pH7.0E.pH8.0(17)蛋白质变性不包括:A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂(18)蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?A.半胱氨酸B.蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸E.瓜氨酸2.多项选择题(1)关于蛋白质肽键的叙述,正确的是A.肽键具有部分双键的性质B.肽键较一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(2)妨碍蛋白质形成α螺旋的因素有A.脯氨酸的存在B.R基团大的氨基酸残基C.酸性氨基酸的相邻存在D.碱性氨基酸的相邻存在(3)蛋白质变性后A.肽键断裂B.分子内部疏水基团暴露C.一级结构改变D.空间结构改变(4)下列氨基酸哪些具有疏水侧链?A.异亮氨酸B.蛋氨酸C.脯氨酸D.苯丙氨酸(5)关于蛋白质的组成正确的有A.由C,H,O,N等多种元素组成B.含氮量约为16%C.可水解成肽或氨基酸D.由α氨基酸组成(6)下列哪些氨基酸具有亲水侧链?A.苏氨酸B.丝氨酸C.谷氨酸D.亮氨酸(7)关于蛋白质的肽键哪些叙述是正确的?A.具有部分双键性质B.比一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(8)蛋白质变性时A.分子量发生改变B.溶解度降低C.溶液的粘度降低D.只有高级结构受破坏,一级结构无改变(9)蛋白质在电场中的泳动方向取决于A.蛋白质的分子量B.蛋白质分子所带的净电荷C.蛋白质所在溶液的温度D.蛋白质所在溶液的pH值(10)组成人体蛋白质的氨基酸A.都是α-氨基酸B.都是β-氨基酸C.除甘氨酸外都是L-系氨基酸D.除甘氨酸外都是D-系氨基酸(11)蛋白质在280nm波长处的最大吸收由下列哪些结构引起A.酪氨酸的酚基B.苯丙氨酸的苯环C.色氨酸的吲哚环D.组氨酸的咪唑基(12)下列哪些是碱性氨基酸?A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸(13)关于肽键与肽的下列描述,哪些是正确的?A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含两个肽键的肽称三肽D.肽链水解下来的氨基酸称氨基酸线基(14)变性蛋白质的特性有A.溶解度显著下降B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解D.凝固或沉淀3.名词解释(1)肽键 (2)多肽链 (3)肽键平面(4)蛋白质分子的一级结构 (5)亚基 (6)蛋白质的等电点4.填空题(1)多肽链是由许多氨基酸借_____键连接而成的链状化合物.多肽链中每一个氨基酸单位称为_____ .多肽链有两端,即_____和_____.(2)不同的氨基酸侧链具有不同的功能基团,如丝氨酸残基的_____基,半胱氨酸残基上的_____基,谷氨酸残基上的_____基,赖氨酸残基上的_____基等\.(3)维系蛋白质空间结构的键或作用力主要有_____, _____ , _____, _____和_____.(4)常见的蛋白质沉淀剂有_____、_____、_____、_____等 .(5)蛋白质按其组成可分为两大类,即_____和_____.(6)使蛋白质成为稳定的亲水胶体,有两种因素,即_____和_____.5. 问答题(1)用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克蛋白质?(2)氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些?试举列说明之 .(3)简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构.(4)使蛋白质沉淀的方法有哪些?简述之.(5)何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义.(6)写出蛋白质分子内的主键和次级键,简述其作用.(7)什么是蛋白质的两性电离?什么是蛋白质的等电点?某蛋白质的pI=5,现在pH=8.6的环境中,该蛋白质带什么电荷?在电场中向哪极移动?第一章蛋白质化学答案1.单项选择题:(1)D (2)B (3)C (4)D (5)D (6)E (7)D(8)E(9)C (10)C(11)E (12)A 13)C (14)D(15)C(16)A(17)B(18)E2.多项选择题:。
蛋白质化学(习题附答案)
一、名词解释1 电泳答案: 带电粒子在电场中向所带电荷相反的电极移动的现象。
2 蛋白质的一级构造答案: 构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
3 蛋白质的等电点答案: 使蛋白质分子所带正、负电荷相等,即净电荷为零时的溶液pH值。
4 变构效应答案: 蛋白质分子因与某种小分子物质〔变构调节剂〕相互作用,使构象发生轻度改变,生物学活性发生显著改变的现象。
5 蛋白质变性答案: 蛋白质分子在某些理化因素作用下,特定的空间构造破坏,导致生物学活性丧失及理化性质改变的现象。
6 肽键答案: 是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的化学键。
7 蛋白质的二级构造答案: 指多肽链主链骨架中假设干肽平面,各自沿一定的轴盘旋或折叠所形成的有规那么的主链构象。
8 蛋白质的三级构造答案: 多肽链在二级构造的根底上,氨基酸残基侧链基团的相互作用,使多肽链进一步盘旋和折叠整个分子形成很不规那么的特定构象。
9 蛋白质的四级构造答案: 由两个或两个以上具有独立三级构造的多肽链〔亚基〕借次级键聚集而成的复杂构造。
10 亚基答案: 蛋白质分子四级构造中每条具有独立三级构造的多肽链。
又称亚单位或单体。
11 蛋白质复性答案: 变性蛋白在除去变性因素后,能恢复天然构造和功能的现象。
12 蛋白质沉淀答案: 蛋白质分子聚集从溶液中析出的现象。
13 盐析答案: 当盐浓度较高时,蛋白质的溶解度降低,从溶液中沉淀析出的现象。
14 盐溶答案: 当盐浓度低时,随着盐浓度增加,蛋白质的溶解度增高的现象。
15 抗原答案: 能刺激机体免疫系统发生反响,使机体产生抗体或形成致敏淋巴细胞,并能和这些抗体或致敏淋巴细胞发生特异性反响的物质。
16 抗体答案: 抗原刺激机体,通过特异性体液免疫反响产生的蛋白质,又称免疫球蛋白。
二、填空题1 当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时,其带__电;当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时,其带__电;溶液pH小于某种氨基酸的等电点时,其带__电。
生物化学各章习题及答案
生物化学各章习题及答案第二章核酸化学名词解释1.核酸的变性与复性 2.退火3.增色效应 4.减色效应5.DNA的熔解温度 6.分子杂交 7.环化核苷酸填空题1.DNA双螺旋结构模型是_________于____年提出的。
2.核酸的基本结构单位是_______。
3.两类核酸在细胞中的分布不同,DNA主要位于______中,RNA主要位于______中。
4.在DNA分子中,一般来说G-C含量高时,比重越大,Tm则_____,分子比较稳定。
5.因为核酸分子具有_ __、__ _,所以在___nm处有吸收峰,可用紫外分光光度计测定。
6.维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是_____,其次,大量存在于DNA分子中的弱作用力如_______,_______和_________也起一定作用。
7.tRNA的二级结构呈___形,三级结构呈___形,其3'末端有一共同碱基序列_____,其功能是_____________。
8.常见的环化核苷酸有______和_______。
其作用是____________,他们核糖上的___位与___位磷酸-OH环化。
9.真核细胞的mRNA帽子由______组成,其尾部由______组成,他们的功能分别是___________,____________。
选择题1.决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是:A.�CXCCA3`末端 B.TψC环;C.DHU环 D.额外环 E.反密码子环 2.根据Watson-Crick模型,求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为::A.25400 B.2540 C.29411 D.2941 E.3505 3.与片段TAGA互补的片段为:A.AGAT B.ATCT C.TCTA D.UAUA 4.含有稀有碱基比例较多的核酸是:1A.胞核DNA B.线粒体DNA C.tRNA D. mRNA 5.双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致:A.A+G B.C+T C.A+T D.G+C E.A+C 6.密码子GψA,所识别的密码子是:A.CAU B.UGC C.CGU D.UAC E.都不对 7.下列对于环核苷酸的叙述,哪一项是错误的?A.cAMP与cGMP的生物学作用相反 B.重要的环核苷酸有cAMP与cGMP C.cAMP是一种第二信使D.cAMP分子内有环化的磷酸二酯键判断题()1.DNA是生物遗传物质,RNA则不是。
蛋白质化学试题及答案(3)
第3章蛋白质化学试题及答案(3)一、单项选择题1.蛋白质分子的元素组成特点是A.含大量的碳B.含大量的糖C.含少量的硫D.含少量的铜E.含氮量约16%2.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是A.15g/L B.20g/LC.31/L D.45g/LE.55g/L3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸?A.亮氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.脯氨酸4.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸?A.天冬氨酸B.丙氨酸C.脯氨酸D.精氨酸E.甘氨酸5.含有两个羧基的氨基酸是A.丝氨酸B.苏氨酸C.酪氨酸D.谷氨酸E.赖氨酸6.在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动?A.丙氨酸B.精氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.天冬氨酸7.在pH7.0时,哪种氨基酸带正电荷?A.精氨酸B.亮氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸8.蛋氨酸是A.支链氨基酸B.酸性氨基酸C.碱性氨基酸D.芳香族氨酸E.含硫氨基酸9.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种?A.8种B.15种C.20种D.25种E.30种10.构成天然蛋白质的氨基酸A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B.除甘氨酸外,均为L-构型C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链E.有些没有遗传密码11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是A.瓜氨酸B.蛋氨酸C.丝氨酸D.半胱氨酸E.丙氨酸12.在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在?A.疏水分子B.非极性分子C.负离子D.正离子E.兼性离子13.所有氨基酸共有的显色反应是A.双缩脲反应B.茚三酮反应C.酚试剂反应D.米伦反应E.考马斯亮蓝反应14.蛋白质分子中的肽键A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D.肽键无双键性质E.以上均不是15.维持蛋白质分子一级结构的化学键是A.盐键B.二硫键C.疏水键D.肽键E.氢键16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.高级结构17.维持蛋白质分子二级结构的化学键是A.肽键B.离子键C.氢键D.二硫键E.疏水键18.α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基?A.2.5 B.2.6C.3.0 D.3.6E.5.419.有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A.一般为左手螺旋B.螺距为5.4nmC.每圈包含10个氨基酸残基D.稳定键为二硫键E.氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20.主链骨架以180度返回折迭,在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型:A.β转角B.β片层C.α螺旋D.无规则卷曲E.以上都不是21.模体属于:A.二级结构B.超二级结构C.三级结构D.四级结构E.以上都不是22.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是A.天然蛋白孩子分子均有这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维持D.亲水基团聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基23.具有四级结构的蛋白质特征是A.分子中必定含有辅基B.每条多肽链都具有独立的生物学活性C.在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上,肽链进一步折叠盘曲形成D.依赖肽键维系四级结构的稳定性E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24.维持蛋白质四级结构的化学键是A.盐键B.氢键C.二硫键D.范德华力E.次级键25.蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A.肽键B.盐键C.二硫键D.疏水键E.氢键26.分子病患者体内异常蛋白质是由于A.一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代B.一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒C.蛋白质的空间结构发生改变D.一级结构中某一氨基酸缺失E.以上都不是27.蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是A.苯丙氨酸的苯环B.半胱氨酸的巯基C.肽键D.色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E.氨基酸的自由氨基28.将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A.可使蛋白质表面的净电荷不变B.可使蛋白质表面的净电荷增加C.可使蛋白质稳定性增加D.可使蛋白质稳定性降低,易沉淀析出E.对蛋白质表面水化膜无影响29.等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液,在哪种pH条件下电泳分离效果最好?A.pH3.5 B.pH4.9C.pH5.9 D.pH6.5E.pH8.630.蛋白质变性是由于A.蛋白质空间构象破坏B.蛋白质水解C.肽键断裂D.氨基酸组成改变E.氨基酸排列顺序改变31.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pIC.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中32.变性蛋白质的主要特点是A.黏度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生活学活性丧失E.容易被盐析出沉淀33.盐析法沉淀蛋白质的原理是A.中和电荷B.去掉水化膜C.蛋白质变性D.中和电荷和去掉水化膜E.蛋白质凝固34.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为A.8B.>8C.<8D.≤8E.≥835.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A.高浓度HCl B.硫酸铵C.三氯醋酸D.氯化汞E.钨酸36.下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开?A.电泳B.阳离子交换层析C.阴离子交换层析D.纸层析E.凝胶过滤37.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A.过氧化氢酶(分子量247500)B.肌红蛋白(分子量16900)C.血清清蛋白(分子量68500)D.牛β-乳球蛋白(分子量35000)E.牛胰岛素(分子量5700)38.有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时,第一个被洗脱下来的氨基酸是A.缬氨酸(pI5.96)B.精氨酸(pI10.76)C.赖氨酸(pI9.74)D.酪氨酸(pI5.66)E.天冬氨酸(pI2.77)39.下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的?A.由60个氨基酸残基组成,分为A、B和C三条链B.由51个氨基酸残基组成,分为A和B两条链C.由46个氨基酸组成,分为A和B两条链D.由65个氨基酸组成,分为A、B、C三条链E.由86个氨基酸组成,分为A和B两条链40.下列关于HbA的叙述哪项是正确的?A.是由2α和2β亚基组成B.是由2α和2γ亚基组成C.是由2β和2γ亚基组成D.是由2β和2δ亚基组成E.是由2α和2δ亚基组成41.镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的,其变化的特点是A.HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B.HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C.HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D.HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代E.以上都不是二、多项选择题1.稳定蛋白质空间结构的作用力是A.氢键B.疏水键C.盐键D.二硫键E.范得华引力2.关于蛋白质基本组成正确的是A.由C、H、O、N等多种元素组成B.含氮量约为16% C.可水解成肽或氨基酸D.由α氨基酸组成E.组成蛋白质的氨基酸均为D型3.下列哪些氨基酸具有亲水侧链?A.丝氨酸B.谷氨酸C.苏氨酸D.亮氨酸E.苯丙氨酸4.蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起?A.组氨酸B.色氨酸C.酪氨酸D.赖氨酸E.缬氨酸5.蛋白质的二级结构包括A.α螺旋B.β片层C.β转角D.双螺旋E.以上都是6.分离纯化蛋白质主要根据哪些性质?A.分子的大小和形状B.溶解度不同C.电荷不同D.粘度不同E.以上都是7.含硫氨及酸包括A.蛋氨酸B.苏氨酸C.组氨酸D.半胱氨酸E.丝氨酸8.下列哪些是碱性氨基酸A.组氨酸B.蛋氨素C.精氨酸D.赖氨酸E.谷氨酸9.芳香族氨基酸是A.苯丙氨酸B.酪氨酸C.色氨酸D.脯氨酸E.组氨酸10.下列关于β片层结构的论述哪些是正确的?A.是一种伸展的肽链结构B.肽键平面折叠成锯齿状C.两链间形成离子键维持稳定D.可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E.以上都正确11.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷?A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质C.pI为3.4的蛋白质D.pI为7的蛋白质E.pI为6.5的蛋白质12.使蛋白质沉淀但不变性的方法有A.中性盐沉淀蛋白质B.鞣酸沉淀蛋白质C.低温乙醇沉淀蛋白质D.重金属盐沉淀蛋白E.以上方法均可以13.变性蛋白质的特性有A.凝固B.沉淀C.溶解度显著下降D.生物学活性丧失E.易被蛋白酶水解14.谷胱甘肽A.可用GSSG表示其还原型B.由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C.可进行氧化还原反应D.GSH具有解毒作用E.由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成15.下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定?A.Folin酚试剂法B.双缩脲法C.紫外吸收法D.茚三酮法E.考马斯亮蓝法16.关于蛋白质三级结构的叙述,下列哪项是正确的?A.亲水基团及可解离基团位于表面B.亲水基团位于内部C.疏水基团位于内部D.羧基多位于内部E.球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区三、填空题1.组成蛋白质的主要元素有_____,_____,_____,_____。
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第3章蛋白质化学答案第3章蛋白质化学答案第三章、蛋白质化学(一)氨基酸化学部分1、名称表述解:必需氨基酸:机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。
ilemetvalleutrpphethrlys,对婴儿还有:arg、his。
非必需氨基酸:能够在人体内利用糖代谢中间产物转氨促进作用制备的氨基酸。
消旋作用:旋光性物质在化学反应中,其不对称原子经过对称状态的中间阶段,失去旋光性的作用。
消旋物:旋光性物质在化学反应中,产生d-型和l-型的等摩尔混合物,丧失旋光性的促进作用。
2、结构式丙氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、甘氨酸、丝氨酸、谷氨酸、天冬氨酸。
3、为什么共同组成蛋白质的基本单位就是氨基酸。
根据氨基酸侧链r基的极性可以分成哪几类?解:蛋白质水解产物是氨基酸。
分类:(1)非极性r基氨基酸(8种):脂肪烃侧链的氨基酸(丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸);芳香族氨基酸:(苯丙氨酸、色氨酸);甲硫氨酸(蛋氨酸)。
(2)、不拎电荷的极性r基氨基酸:7种;甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸(3)、拎正电荷的r基氨基酸:碱性氨基酸,3种;赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
(4)、拎负电荷的r基氨基酸:酸性氨基酸,2种;谷氨酸、天冬氨酸。
4、比较几种蛋白质水方法的特点。
求解:(1)、酸水解:产物不消旋,为l-氨基酸;色氨酸被全然毁坏;部分水解羟基氨基酸(丝氨酸或苏氨酸)被毁坏;asn、gln被毁坏。
(2)碱解:消旋,产物为d-和l-氨基酸的混合物;多数氨基酸破坏;色氨酸不被破坏(3)酶求解:不消旋,产物为l-氨基酸;不毁坏氨基酸;须要几种酶共同促进作用5、以芳香族氨基酸为基准表明其光吸收特点。
解:在可见光没有光吸收;在紫外部分有特征光吸收,酪氨酸275nm,苯丙氨酸257nm,色氨酸280nm。
6、何为氨基酸等电点?氨基酸在等电点时存有什么特性。
解:等电点:氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的ph 值。
等电点时氨基酸的性质:溶解度最轻,可以拆分相同氨基酸。
ph=pi,氨基酸在电场中既不向负极也不向负极移动。
ph>pi,氨基酸拎净负电荷;ph<pi,氨基酸拎净正电荷。
7、叙述氨基酸和下列物质反应的化学本质,说明反应在生物化学领域的应用。
解:亚硝酸:室温下,氨基酸与亚硝酸作用,很快生成氮气。
可用于测游离aa含氮量和蛋白质的水解程度。
甲醛:氨基酸的氨基与甲醛反应分解成羟甲基氨基酸和二羟甲基氨基酸,并使反应向释出质子的方向移动,酸性减少,ph减少,需用氢氧化钠电解测游离aa含氮量和蛋白质的水解程度。
茚三酮:在弱酸溶液中与a-氨基酸共冷,氨基酸即为被水解脱氨产生酮酸,酮酸脱羧成醛;茚三酮则被还原成为还原成茚三酮,再与茚三酮、氨促进作用产生蓝紫色物质。
常用于氨基酸和蛋白质的定性或定量分析。
8、排序甘氨酸、赖氨酸和谷氨酸的等电点。
求解:甘氨酸:pi=(2.34+9.60)/2=5.97赖氨酸:pi=(8.95+10.53)/2=9.74。
谷氨酸:pi=(2.19+4.25)/2=3.22。
9、、欲在ph6.0的正丁醇体系中,利用纸层析分离氨基酸,恳请推论以下氨基酸的rf的顺序并表明原因,val、leu、asp、ser。
解:滤纸纤维上的羟基具有亲水性,因此吸附一层水作固定相,有机溶剂作流动相。
rf和氨基酸的极性有关,极性越小rf越大。
氨基酸的极性和侧链r的电荷、清水基团、大小有关。
在ph6.0时,asp侧链带电荷,ser侧链有羟基,val的侧链比leu小。
所以rf从大到小的顺序为:leu、val、ser、asp。
10、欲在ph6.0的缓冲液中,利用色谱法层析分离氨基酸,恳请推论以下氨基酸的洗清顺序并表明原因,leu、asp、ser,lys。
解:氨基酸的阳离子和阴离子在一定ph溶液中能同离子交换剂进行离子交换。
在酸性溶液中(对氨基酸的等电点而言)氨基酸本身为阳离子,能同阳离子交换剂(以ma代表)交换阳离子;在碱性溶液中其本身为阴离子,能同阴离子交换剂(以mb代表)交换明离子。
与离子交换剂结合的氨基酸经适当电解质溶液洗脱,氨基酸离子又会重新交换出来,亲和力小的氨基酸(和电荷、极性有关)先被洗脱下来.这样.就可使溶液中的各种氨基酸彼此分开。
在ph6.0时,氨基酸拎正电荷从少至小的顺序为:asp、leu-ser、lys。
而ser侧链有亲水基团,极性比leu大。
所以,洗脱顺序为:asp、ser、leu、lys。
(二)蛋白质部分1、解释下列名词求解:蛋白质一级结构:蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中aa的排序顺序和二硫键的边线。
肽平面:-co-nh-中的四个原子和与它相邻的两个ca组成的平面。
蛋白质二级结构:多肽链的主链在一级结构的基础上,以肽键平面为基本单位的肽链通过氢键形成而折叠、盘曲形成的主链构象。
有α-螺旋,β-折叠,β-转角结构和无规则卷曲等。
β-转角:蛋白质分子多肽链上发生180°的回折叫做β-转角结构,蛋白质三级结构:多肽链在二级结构、超二级结构、结构域的基础上,进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
是多肽链上的所有原子(包括主链和侧链)在三维空间的分布。
蛋白质四级结构:蛋白质的四级结构:是指蛋白质亚基的相互关系,空间的排列,亚基间通过非共价键聚合而成的具有完整地生物学活性的特定构象。
逊于二级结构:指若干相连的二级结构中的构象单元彼此相互作用,构成规则的,在空间上能辨识的二级结构组合体。
双缩脲反应:2分子双缩脲与碱性硫酸铜作用,生成粉红色复合物。
蛋白质的肽链有此反应盐析:向蛋白质溶液中加入大量的中性盐(硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等)后可以吸去乳胶外层的水、减低蛋白质与水的亲和力而使蛋白质沉淀,此作用称盐析。
,结构域:指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上,进一步卷曲、折叠形成几个相对独立、紧密球状实体。
在空间上彼此分隔,各自具有部分生物功能的结构。
前体蛋白:由两个或多个亚基共同组成的蛋白质。
具备四级结构的蛋白属前体蛋白或多体蛋白。
盐溶:溶液中低浓度的中性盐能增加蛋白质溶解度的现象透析:根据蛋白质不能通过半透膜的性质,将待提纯的蛋白质溶液装在半透膜的透袋里放在蒸馏水中,外液不断更换,直至透析袋内无机盐等小分子物质降低到最小为止。
超过滤:根据蛋白质无法通过半透膜的性质,利用压力或离心力,弱行使水和其它小分子物质通过半透膜,而蛋白质被留存。
亚基:四级结构中,每个球状蛋白质为亚基(亚单位、单体),亚基可以是一条或多条肽链。
2、表明蛋白质的元素共同组成、分类和生物学功能解:组成:蛋白质由c、h、o、n四种元素组成,多数含有s,有的含有微量铁、铜、锌、碘和磷等元素。
分类:(1)蛋白质分子形状:球状蛋白质、纤维状蛋白质。
(2)蛋白质分子共同组成:直观蛋白质、融合蛋白质。
(3)生物功能:酶、结构蛋白、防卫蛋白等。
生物学功能:做为有机体新陈代谢的催化剂(酶);生物体的结构成分(胶元蛋白);储藏功能(做为生物体养料和胚胎或幼儿生长发育的原料。
);运输功能(血红蛋白);运动功能(肌动蛋白和肌球蛋白);调节功能(激素);参予高等动物的免疫反应(抗体和免疫系统蛋白);掌控或调节遗传物质核酸的促进作用(组蛋白);提供更多能量等。
3、叙述分析蛋白质一级结构的基本流程求解:测量蛋白质中多肽链的数目;分拆蛋白质分子的多肽链,拆分提纯各肽链;拆下多肽链内的二硫键;分析各肽链的氨基酸组成;鉴别多肽链的氨基末端残基和羧基末端残基;用两种相同的水解方式水解多肽链成较小的片段;测量各片段的氨基酸顺序;用片段重叠法扩建完备多肽链的一级结构;确认二硫键的构成方式。
4、说明蛋白质一级结构测定时多肽链的拆分、二硫键的断裂、n-末端分析、c-末端测分析、二硫键位置确定的原理。
求解:多条多肽链共同组成展开分拆:需用8mol/l尿素或6mol/l盐酸胍处置,即可分离。
二硫键的断裂:几条多肽链通过二硫键交联在一起。
可在可用8mol/l尿素或6mol/l盐酸胍存在下,用过量的?-巯基乙醇处理,使二硫键还原为巯基,然后用烷基化试剂(ich2cooh)保护生成的巯基,以防止它重新被氧化。
可以通过加入盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力;应用过甲酸氧化法拆分多肽链间的二硫键。
n-端氨基酸分析法:(1)二硝基氟苯(dnfb)法;(2)丹磺酰氯(dns)法;(3)苯异硫氰酸酯(ptc)法;(4)氨肽酶法。
c-末端测分析:肼解法、还原法、羧肽酶法。
二硫键边线确认:通常使用胃蛋白酶水解不含二硫键的蛋白质,水解获得的肽段混合物需用brown及hartlny对角线电泳技术拆分。
5、叙述sanger法和edman法进行n-端氨基酸分析的原理求解:sanger法:2,4-二硝基氟苯在碱性条件下,能与肽链n-端的游离氨基促进作用,分解成二硝基苯衍生物(dnp)。
在酸性条件下水解,获得黄色dnp-氨基酸。
该产物能用乙醚裂解拆分。
相同的dnp-氨基酸可以用色谱法展开鉴别。
edman法:多肽或蛋白质的末端氨基能够与pitc促进作用,分解成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质(ptc-多肽或蛋白质),它们在酸性有机溶剂中冷却时,n末端的ptc-氨基酸出现环化,分解成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上瓦解。
脱下n末端氨基酸后剩的肽链仍然就是完备的。
重复反应可以用以测量氨基酸顺序。
6、叙述蛋白质在胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、溴化氰作用下的裂解特点。
解:胰蛋白酶:水解arg、lys的羧基和其他氨基酸(pro除外)氨基形成的肽键。
糜蛋白酶:水解phe,trp,tyr(芳香族氨基酸)的羧基和其他氨基酸(pro除外)氨基构成的肽键。
胃蛋白酶:水解phe,trp,tyr(芳香族氨基酸)的羧基和其他氨基酸(pro除外)氨基形成的肽键。
溴化氰:水解甲硫氨酸的羧基和其他氨基酸(pro除外)氨基构成的肽键。
7、描述维系蛋白各级结构的键。
求解:一级结构:肽键、二硫键。
二级结构:链内或链间形成的氢键。
三级结构:氢键、范德华力、疏水键、离子键(盐键)、二硫键,疏水键就是并使蛋白质多肽链展开卷曲的主要驱动力。
四级结构:非共价键(次级键):氢键、范德华力、亲水性促进作用和盐键(离子键)8、描述α-螺旋的特点和影响α-螺旋构成的因素解:α-螺旋:多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的右手螺旋结构。
α-螺旋的特点:以肽键平面为基本单位,cα为转折点,拖中心轴构成右手螺旋。
a-螺旋是一个棒状结构,紧密卷曲的多肽主链形成棒的内部,侧链向外伸展。
每圈螺旋占3.6个氨基酸残基,沿螺旋轴方向上升0.54nm(螺距)。
每个残基绕轴旋转100°,沿轴上升0.15nm。
氨基酸残基侧链‘r’伸入外侧。
数等侧链,螺旋直径0.5nm。
相连的螺圈之间构成链内氢键,氢键的何人几乎与中心轴平行。