蛋白质组成成分和氨基酸-精
蛋白质化学
蛋白质化学protein§1 蛋白质的分子组成★氨基酸amino acid是蛋白质的结构单位。
自然界中的氨基酸有300多种标准氨基酸：用来合成蛋白质的20种氨基酸一、蛋白质的元素组成★蛋白质的元素组成特点是平均含N量为16%，可依此特性分析样品蛋白含量：mg Pr=mg N×6.25 此外还有：C H O N S二、氨基酸的结构★Gly不含手性碳原子，没有旋光性；Ile、Thr含两个手性碳原子★掌握结构：Arg、Asp、Cys、Gln、Glu、Gly、Met、Ser★三、氨基酸的分类1.非极性疏水R基氨基酸2.极性不带电荷R基氨基酸★3.带正电荷R基氨基酸★4.带负电荷R基氨基酸脂肪族/芳香族/杂环族氨基酸★酸性/碱性/中性氨基酸必需氨基酸与非必需氨基酸★多选以下哪些生命活动有蛋白质参与？ABCDEA代谢调节B肌肉收缩C免疫保护D新陈代谢E信号转导★单选氨基酸是蛋白质的结构单位，自然界中有多少种氨基酸？ EA 20种B 32种C 64种D 200多种E 300多种★单选没有旋光性的是 AＡ甘氨酸 B 脯氨酸 C 色氨酸 D 丝氨酸 E 组氨酸★单选不参与蛋白质合成的是 EA 半胱氨酸B 苯丙氨酸C 谷氨酰胺D 脯氨酸E 羟赖氨酸★单选选出不含硫的氨基酸 EA 苯甲酸B 胱氨酸Ｃ甲硫氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ组氨酸★单选根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种 AＡ胱氨酸 B 精氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸 E 组氨酸★多选侧链含有羟基的是BCDA 半胱氨酸B 酪氨酸C 丝氨酸D 苏氨酸E 天冬酰胺★多选碱性氨基酸包括BCEA 谷氨酸B 精氨酸C 赖氨酸D 色氨酸E 组氨酸★单选关于氨基酸的错误叙述是 AA 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基Ｂ赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸Ｃ酪氨酸和苯丙氨酸含苯环Ｄ酪氨酸和丝氨酸含羟基Ｅ亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸★单选含氮原子最多的是 BＡ胱氨酸Ｂ精氨酸Ｃ脯氨酸Ｄ色氨酸Ｅ丝氨酸★单选一个十肽含有3个羧基，该十肽可能含有 AＡ谷氨酸Ｂ精氨酸Ｃ赖氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ丝氨酸四、氨基酸的性质1. 紫外吸收特征2. 两性解离与等电点★等电点是氨基酸的特征常数。
蛋白质的功能和结构
蛋白质的功能和结构蛋白质是一种复杂的生物分子，是构成生物体的基本成分之一，具有许多重要的功能。
蛋白质的功能和结构是生物学研究的重要方向之一。
本文将从蛋白质的基本结构、功能和分类三个方面进行探讨。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由一条或多条长链构成的，这些长链由氨基酸分子组成。
氨基酸是生物体内最基本的化合物之一，由一个氮原子、一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸的羧基和氨基通过肽键连接成链，形成多肽分子，多肽分子又可以进一步形成蛋白质。
蛋白质的基本结构包括四级结构，即原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中原始结构是指蛋白质生物合成后形成的最基本结构，也称为未折叠构象。
二级结构是指蛋白质分子中相邻氨基酸之间的氢键连接所形成的二维结构，如α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质分子中各个二级结构的空间排列所形成的三维结构。
而四级结构是指蛋白质分子中两个或多个亚基的空间排列所形成的层级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，主要包括以下几个方面：1.代谢功能蛋白质可以在代谢中发挥重要的作用，参与新陈代谢中的各种化学反应，如酶的催化作用和激素的调节作用。
2.结构功能蛋白质可以形成细胞质骨架和结构分子，如肌肉蛋白和细胞中的膜蛋白，保持细胞的形态和稳定性。
3.运输功能蛋白质可以通过血液将各种物质从一个部位输送到另一个部位，如血红蛋白携带氧气，载脂蛋白携带脂肪酸和胆固醇。
4.防御功能蛋白质可以形成抗体，抵御外来物质入侵，并加速宿主清除抗原体。
5.调节功能蛋白质可以调节细胞生长、分化和凋亡，促进细胞自身修复和更新。
三、蛋白质的分类按照结构分类，蛋白质可分为球形蛋白、纤维蛋白和膜蛋白等。
球形蛋白具有高度可压缩性，可在机体中流动作用，如血浆中的白蛋白和酸性蛋白。
纤维蛋白则具有高度的支持性和膜层稳定性，如胶原蛋白和肌动蛋白。
膜蛋白则集聚于细胞膜上，起到细胞唯一轴向的生理功能。
按照功能分类，蛋白质可分为酶、激素、抗体、载体、结构蛋白等。
蛋白质构成元素范文
蛋白质构成元素范文蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，也是构成生物体的基本元素之一、它们在机体中具有多种功能，比如构建细胞、调节体液平衡，以及催化化学反应等。
蛋白质由氨基酸分子组成，下面将详细介绍蛋白质的构成元素。
氨基酸是蛋白质的构成单元，是一类具有氨基（NH2）和羧基（COOH）的有机酸。
每个氨基酸分子都有一个独特的侧链，决定了氨基酸的特性和功能。
有20种常见的氨基酸，它们分别是丙氨酸、丝氨酸、丝氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、色氨酸、丙氨酸、丝氨酸、缬氨酸、艳以氨酸、艳氨酸、吡氨酸、精氨酸、谷氨酸和谷氨酸。
蛋白质的构建过程称为蛋白质合成，它通常发生在细胞内的核糖体中。
在合成过程中，氨基酸分子通过肽键连接成链。
这些链可以是直线形状，也可以是环状或者弯曲的形状。
根据氨基酸的排列顺序，蛋白质可以被分为四个层次的结构：原始结构、二级结构、三级结构和四级结构。
原始结构是指氨基酸链的线性排列方式。
它并没有特定的三维形状，只是蛋白质中氨基酸的顺序。
但是，这种顺序对于蛋白质的功能至关重要。
二级结构是指氨基酸链的局部空间结构。
它包括螺旋结构和β折叠结构。
螺旋结构是由氢键连接的氨基酸形成的螺旋形状，而β折叠结构是由氢键连接的平行或反平行的氨基酸链组成的折叠形状。
三级结构是指整个蛋白质分子的空间结构。
它是由各个二级结构模块通过氢键、离子键、范德华力和疏水作用力相互作用而形成的。
三级结构决定了蛋白质的最终形状和功能。
四级结构是指由多个蛋白质分子组装而成的大型复合物。
这些分子之间通过离子键、氢键、范德华力和疏水作用力相互作用，形成了一个稳定的结构。
除了以上结构，蛋白质还可以存在多肽链和糖基化等形式。
多肽链是由两个或多个氨基酸分子连接而成的链，与蛋白质类似。
糖基化是指蛋白质与糖分子之间的化学结合。
这种修饰可以改变蛋白质的稳定性和功能。
总而言之，蛋白质是由氨基酸分子组成的。
它们的构建过程非常复杂，包括四级结构的形成，以及多肽链和糖基化等形式的存在。
蛋白质组成成分
蛋白质组成成分蛋白质是生命体内重要的基础物质，它们是由氨基酸组成的长链聚合物。
蛋白质在细胞中扮演着多种重要角色，如参与代谢过程、传递信号、构建细胞结构等。
下面将从蛋白质的组成成分入手，为您揭示蛋白质的奥秘。
1. 氨基酸：蛋白质的基本组成单元是氨基酸。
氨基酸由一个氨基基团、一个羧基和一个侧链组成。
人体需要20种氨基酸来合成蛋白质，其中有9种是人体无法合成的，被称为必需氨基酸，必须通过食物摄入。
2. 肽键：当两个氨基酸通过反应生成肽键时，它们就形成了肽链。
肽键是氨基酸之间的共价键，将一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基反应在一起。
3. 多肽：当氨基酸通过肽键连接起来形成长链时，就形成了多肽。
多肽由10到100个氨基酸组成，它们可以具有特定的生物活性和功能。
4. 多肽链：多肽链是由更多的氨基酸通过肽键连接而成的链状结构。
多肽链的长度可以超过100个氨基酸，它们是蛋白质的前体。
5. 蛋白质：蛋白质是由一个或多个多肽链通过肽键连接而成的大分子。
蛋白质具有特定的三维立体结构，这种结构决定了它们的功能。
蛋白质可以具有酶活性、结构支持作用、运输物质、免疫反应等多种功能。
6. 结构域：蛋白质的结构域是具有特定结构和功能的独立模块。
结构域可以独立地折叠成特定的三维结构，并参与特定的生物功能。
7. 蛋白质复合物：蛋白质可以与其他分子结合形成复合物，这些分子可以是其他蛋白质、核酸、糖等。
蛋白质复合物的形成可以增加蛋白质的功能多样性和调控能力。
8. 翻译后修饰：蛋白质在合成后还会经历一系列的修饰过程，如磷酸化、乙酰化、甲基化等。
这些修饰可以改变蛋白质的活性、稳定性和定位，从而影响它们的功能。
蛋白质的组成成分丰富多样，每一种成分都在构建着生命的奇迹。
它们以千姿百态的形式存在于细胞中，为生命的运行提供了坚实的支持。
对于人类而言，了解蛋白质的组成成分有助于我们更好地理解生命的奥秘，并为疾病的治疗和药物的开发提供重要的指导。
让我们一起探索蛋白质的神秘世界，为人类的健康和幸福贡献一份力量。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
什么是蛋白质
什么是蛋白质
蛋白质是生物体内一类重要的大分子有机化合物，由氨基酸构成。
它们在生命体内担任着多种关键的生物学功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。
蛋白质是生命体内最复杂、最多样化的大分子之一，对维持细胞结构和功能至关重要。
蛋白质的基本结构单位是氨基酸。
氨基酸是由氨基基团（NH₂）、羧基基团（COOH）、一个氢原子和一个侧链组成的。
蛋白质是通过氨基酸之间的肽键形成的多肽链。
蛋白质的氨基酸序列编码了其结构和功能。
蛋白质的功能非常多样，包括：
1. 结构：一些蛋白质在细胞和组织中提供支持和结构。
例如，胶原蛋白是结缔组织中的主要蛋白质，赋予组织强度和弹性。
2. 酶：酶是催化生化反应的蛋白质，可以加速化学反应的进行，从而维持细胞代谢。
3. 运输：携带和传递物质，如血液中的血红蛋白负责输送氧气。
4. 免疫：免疫球蛋白参与免疫系统的功能，识别和抵御外部入侵的病原体。
5. 信号传导：通过激活或抑制细胞内信号通路来调节细胞功能的蛋白质。
6. 运动：肌肉中的肌动蛋白和微管蛋白等负责细胞和组织的运动。
蛋白质的功能和结构高度特异，它们的三维结构决定了它们的功能。
蛋白质的合成由基因编码的DNA信息进行，遵循中心法则，即DNA 转录成mRNA，再由mRNA翻译成蛋白质。
蛋白质的合成过程发生在细胞的核糖体中。
第三章 蛋白质
大多数蛋白质的含氮量较恒定， 平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋 白质。所以，可以根据生物样品 中的含氮量来计算蛋白质的大概 含量。 6.25称为蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中的 含氮量 6.25
一、蛋白质的氨基酸组成
• 各种蛋白质所含 的20种常见氨基酸的种 类数目各不相同。表3-1 • 分子中的氨基酸组成与其性质相关。 （如荷电情况） • 蛋白质分子中氨基酸组成及比例与其结 构也有一定关系。（如蚕丝心蛋白的强 韧）
三、天然存在的活性肽
• 1.谷胱甘肽 普遍存在于动植物和微生物 细胞中，参与氧化还原过程，作为某些氧化还 原酶的辅因子、或保护巯基酶，或防止过氧化 物积累等。 • 2.短杆菌素肽S（10肽，抗革兰氏菌,治疗化脓 性病症）、鹅膏蕈素(8肽，抑制RNA聚合酶的 活性，阻碍mRNA的合成）等 • 3.合成肽，如甜味剂甜度为蔗糖150倍，热量 1/200,
第二节：肽与肽键
掌握概念：肽（多肽）、肽键、AA残基、N端 或C端、主链骨架、成肽反应 多肽习惯书写：由左（N端）至 右（C端） 多肽命名：自N端至C端，按AA顺序,以AA名字 命之。
一、肽与肽键
一个氨基酸的α-羧基 与另一个氨基酸的α氨基脱水缩合所形成 的化合物称为肽，氨 基酸之间脱水后形成 的酰胺键称为肽键。
K’1
B+
K’2
B
K’3
B-
K’4
B2-
pI=pK’2+ pK’3/2
二、肽的重要理化性质
4. 原则：当溶液pH大于解离侧链的值，占优 势的离子形式是该侧链的共轭碱，当溶液 pH小于解离侧链的值，占优势的离子形式 是该侧链的共轭酸。 5.肽的化学反应：能发生与游离氨基酸相似 的反应，包括茚三酮反应， 三肽以上的肽还可发生双缩脲反应（游离 氨基酸无此反应）。
高中生物竞赛课件：蛋白质的氨基酸组成及性质
His是R基的pKa值在7附近的唯
一aa，作为质子供体和受体在
许多酶促反应中具有重要作用
蛋白质的组成单位—氨基酸
第二种分类方法
1.酸性氨基酸 Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电
荷的氨基酸。
2.碱性氨基酸 His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后
带正电荷的氨基酸。
3.中性氨基酸 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电
的需要，氨基酸的名称常常使
用三字母的简写符号来表示，
有时也用单字母的简写符号来
表示，单字母主要用于表示长
链多肽的氨基酸顺序
氨基酸的简写规则
氨基酸的简写规则
蛋白质的组成单位—氨基酸
氨基酸的分类
（2）蛋白质中的不常见氨基酸
有的蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，这些氨基酸在蛋
白质生物合成中 通常 没有翻译密码，是蛋白质生物合成后由
（4）化学性质
一．α-氨基参加的反应
与荧光胺反应
390nm激发波长，475nm发射波长测定产物的荧光强度
相应的氨基酸残基经加工修饰形成的
羟基化：Pro(4-羟脯氨酸)
和Lys(5-羟赖氨酸)(结缔组
织胶原蛋白)
蛋白质的组成单位—氨基酸
氨基酸的分类
（2）蛋白质中的不常见氨基酸
有的蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，这些氨基酸在蛋
白质生物合成中 通常 没有翻译密码，是蛋白质生物合成后由
相应的氨基酸残基经加工修饰形成的
等电点(pI)的计算
R基可解离的氨基酸的pI计算：取兼性离子两边的pKa 的平均值
1.
2.
3.
4.
写出完全质子化的形式
根据酸性的强弱写出解离方程
蛋白质2
氨基酸的化学
应用：可定性或定量测定各种氨基酸。
a、根据颜色深浅，在570（440）nm 处测OD值，可知样品中氨基酸含量。 b、定量释放的CO2可用测压法测量，计 算出参加反应的aa量。 c、蛋白质和多肽亦可反应，但灵敏度差。
与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法
R—CH—COONH3+ R—CH—COONH2 + H+
（3）氨基酸的等电点
• 当溶液为某一pH值时，AA的氨基和羧基的
解离度完全相等，正负离子浓度相等。AA 主要以兼性离子的形式存在，分子中所含 的正负电荷数目相等，净电荷为0。这一pH 值即为AA的等电点（pI）。
• 在p I 时，AA在电场中既不向正极也不向负
极移动，即处于两性离子状态。
• 在pI时，AA的溶解度最小.
三、蛋白质的生物学功能
1、功能多样：蛋白质功能的多样性 1)、催化作用 • 几乎所有的酶都是蛋白质
蛋白质化学
2）、生物体的结构成分
蛋白质化学
膜 蛋 白
蛋白质化学
3）、运输和储存
血红蛋白在血中输送氧 肌红蛋白在肌肉中输送氧
•膜蛋白起运输作用
蛋白质化学
4）、运动作用：
动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动
α-氨基酸
β-氨基酸
• ----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸
讨论以下哪些是组成蛋白质的氨基酸?
SH
H C COOH CH2 NH2
NH2
H CCOOH源自× √CH2 SH
H
√
H
NH2 CH CH2
COOH
NH2 C
×
CH2 COOH OH 氨基酸的判断依据： —NH2与—COOH是否连在同一个“C”上。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（prpide bond）相连形成的高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构的蛋白质不仅是生物体的重要结构物质之一，而且承担着各种生物学功能，其动态功能包括：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等；就其结构功能而言，蛋白质提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
·显而易见，普遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule）·蛋白质是生物体重要组成成分。
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%，某些组织含量更高，例如：脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要的生物学功能。
1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动和支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质的分子组成（The Molecular Structure of Protein）1.组成元素：C（50%-55%）、H（6%-7%）、O（19%-24%）、N（13%-19%）、S（0-4%）。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别还含碘。
2.各蛋白质含氮量接近，平均为16%。
100g样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25*100，即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法：在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算出样品中的氮量。
此法是经典的蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外），手性，具有旋光性（甘氨酸除外，甘氨酸R基团为-H）。
第六章 蛋白质和氨基酸
激素是机体内分泌细胞制造的一类化学物质。这些物质 随血液循环流遍全身，调节机体的正常活动，对机体的繁 殖、生长、发育和适应内外环境的变化具有重要作用。这 些激素中有许多就是蛋白质或肽。胰岛素就是由51个氨基 酸分子组成的分子量较小的蛋白质。胃肠道能分泌十余种 肋类激素，用以调节胃、肠、肝、胆管和胰脏的生理活动。 此外，蛋白质对维护神经系统的功能和智力发育也有重要 作用。
2019年5月24
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四、赋予食品重要的功能特性
食品应有良好的感官性状。蛋白质可赋予食品以重 要的功能特性。例如，肉类成熟后持水性增加(持水性一 般是指肉在冻结、冷藏、解冻、胞制、绞碎、斩拌和加 热等过程中，肉中的水分以及添加到肉中的水分的保持 能力)。这与肌肉蛋白质的变化密切有关，而肌原纤维蛋 白质的变化，特别是肌动球蛋白的变化则又与肉的嫩度 密切相关。正是由于肉的持水性和嫩度的增加，大大提 高了肉的可口性。蛋白质有起泡性，鸡蛋清蛋白就具有 良好的起泡能力，在食品加工中常被用于糕点(蛋糕)和 冰棋淋等的生产，并使之松软可口。
麦醇溶蛋白（小麦）17.66
球蛋白（南瓜籽） 18.55
胰岛血糖素（猪） 17.29
蛋白质氮（克） 谷蛋白（小麦）17.6 血红蛋白（马）16.8 胰岛素A（牛肉）15.88 β–乳球蛋白(牛乳)15.64 溶菌酶（鸡蛋白）18.80 肌球蛋白（兔肌肉）16.70 木瓜蛋白酶（木瓜）17.15 核糖核酸酶A（牛胰）17.51 鲑精蛋白（鲑精液）31.5 胰蛋白酶（牛胰）16.95
2019年5月24
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三、供 能
尽管蛋白质在体内的主要功能并非供给能量，但它也 是一种能源物质。特别在碳水化合物和脂肪供给量不足 时，每克蛋白质在体内氧化供能约4kcal(17kj)。它与碳 水化合物和脂肪所供给的能量一样，都可用以促进机体 的生物合成，维持体温和生理活动。因此，蛋白质的供 能作用可以由碳水化合物或脂类代替。即供能是蛋白质 的次要作用。碳水化合物和脂肪具有节约蛋白质的作用。 人体每天消耗的能量约有14％来自蛋白质。
蛋白质组成和分类
蛋白质组成和分类蛋白质是生命的基本元素之一，是构成细胞和组织的重要组成部分。
蛋白质的组成和分类研究是生物学和生物化学领域的重要研究方向之一。
本文将从蛋白质的组成和分类两个方面进行探讨。
一、蛋白质的组成蛋白质是由氨基酸组成的。
氨基酸是一类含有氨基和羧基的有机化合物，它们通过肽键连接起来形成多肽，多肽再通过氧化还原反应形成蛋白质。
氨基酸分为20种，它们的结构、性质和功能各不相同。
其中，9种氨基酸是人体必需的，称为必需氨基酸，其他11种氨基酸是非必需氨基酸，人体可以通过代谢合成。
蛋白质的组成确定了蛋白质的性质和功能。
不同的氨基酸序列可以形成不同的蛋白质，不同的蛋白质在生命活动中扮演着不同的角色。
例如，酶是一种能够催化生物化学反应的蛋白质，抗体是一种能够识别和中和病原体的蛋白质，肌肉蛋白是一种能够产生肌肉收缩的蛋白质。
二、蛋白质的分类蛋白质可以按照不同的标准进行分类，例如按照结构、功能、来源等方面进行分类。
1.按照结构分类蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也称为肽链。
不同的蛋白质由不同的氨基酸序列组成，因此具有不同的一级结构。
二级结构是指蛋白质中氢键的形成导致的局部空间构型。
二级结构主要有α-螺旋、β-折叠和无规卷曲。
三级结构是指蛋白质分子整体的三维空间结构。
三级结构由不同的二级结构组成，通常由氢键、疏水作用、离子键等相互作用力所维持。
四级结构是由两个或多个蛋白质分子相互作用形成的复合物。
例如，血红蛋白是由四个亚单位组成的四级结构蛋白质。
2.按照功能分类根据蛋白质的功能，可以将其分为酶、激素、抗体、结构蛋白、运输蛋白、储存蛋白等多种类型。
酶是一种具有催化作用的蛋白质。
酶能够加速生物化学反应的速率，使反应达到平衡更快，从而维持生命活动的正常进行。
激素是一种能够调节生理活动的蛋白质。
激素通过体液循环的方式传递信息，调节细胞的代谢、分化和增生等生理过程。
蛋白质
非极性疏水性氨基酸
极性中性氨基酸
COOH H2 N C H
a
COOH H2 N C H
a
CH2 CH CH3 CH3
亮氨酸 (Leucine, Leu, L)
CH2 OH
丝氨酸 (Serine, Ser, S)
酸性氨基酸
碱性氨基酸
COOH H2 N C H
a
COOH H2 N C H
a
CH2 CH2 COOH
丙氨酰
丝氨酰 半胱氨酰
甘氨酸
*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基 团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
* 多肽链有两端
氨基末端：多肽链中有自由氨基的一端
羧基末端：多肽链中有自由羧基的一端 O O O H CH2 H H
NH2-CH-C-N-CH-C-N-CH-C-N-CH-COOH CH3 H CH2
分子伴侣示意图
侧面图
俯视图
四、蛋白质的四级结构
有些蛋白质分子含有二条或多条多 肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构， 称为蛋白质的亚基 (subunit)。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及 亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋 白质的四级结构。
亚基之间的稳定力：主要是疏水作 用力，其次是氢键和离子键等次级键。
还含有碘 。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主， 因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可 以推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量（g％） = 每克样品含氮克数×6.25×100
1/(16%)
一、组成蛋白质的基本单位——氨基酸
结构域1
结构域2
钙肌蛋白C（Troponin C）结构与功能
食品营养学 第四章蛋白质与氨基酸 -第三节食用蛋白质的需要量及营养评价
第四章 蛋白质与氨基酸
（2）结合蛋白 由简单蛋白与其他非蛋白成分（辅基） 结合而成。
色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、 叶绿蛋白和细胞色素等。
糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖 蛋白等。
脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血浆低密度脂 蛋白、血浆高密度脂蛋白等。
第四章 蛋白质与氨基酸
蛋白质来源
理想模式 稻谷 豆 奶粉
谷、豆、奶粉混 合（67:22 : 11）
表4-8 几种食物蛋白的氨基酸评分
赖氨酸 55 24 72 80 51
氨基酸含量/（mg/g蛋白质）
含硫氨酸
苏氨酸
35
40
38
30
24
42
29
37
32
35
色氨酸 10 11 14 13 12
氨基酸评分 （限制氨基酸）
（3）不完全蛋白质 所含必需氨基酸的种类不全，若在 膳食中作为唯一蛋白质来源，既不能维持生命，也不能促进 儿童生长发育。如玉米中的玉米胶蛋白，动物结缔组织中的 胶原蛋白以及豌豆中的豆球蛋白等。
一般来说，动物性食品比植物性食品中所含的完全蛋白质 多，所以动物性食品蛋白质的营养价值一般高于植物性食品 蛋白质。
表4-7 常见食物蛋白质的生物价
食物蛋白质
鸡蛋蛋白质 鸡蛋白 鸡蛋黄 脱脂牛奶 鱼 牛肉 猪肉
生物价
94 83 96 85 83 76 74
食物蛋白质
大米 小麦 生大豆 熟大豆 扁豆 蚕豆 白面粉
生物价
77 67 57 64 72 58 52
食物蛋白质
小米 玉米 白菜 红薯 马铃薯 花生
生物价
氨基酸与蛋白质的组成和理化性质
－
－酸OO彼C－CH －CH2－ C
=
此色氨以酸(Trp)
CH
N
肽键
+ H3N
－
－相构苯O丙O链成氨C－酸(CPhHe)－CH2－
－
肽链 + 骨架H3N －而OO侧C－CH －CH2－ 链酪氨是酸(Ty+r) 自由H3N
－OH
－
的 －OOC－CH －CH2－CH －CH3
－
异亮氨酸(Ile)
优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单； 缺点：易将无机氮(如核酸中的氮) 都归入蛋白质中,不精确。 一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为 蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有 6.25g 蛋白质）；故：蛋白质含量=氮的量×6.25
二 分子组成
－
－
苏氨酸(Thr)
－CH－OH
－
－而OO侧C－CH －CH2－ C N酸性解离基团的
+ H3N
CH3
★ 链组氨是酸 (His+) ★自由H3N
－
CH
半胱氨酸(Cys)
CH－N氨H 基酸有那几种？－OOC－CH －CH2－SH
咪唑基
－
的 －OOC－CH －CH2－COO－
天冬氨酸(Asp)
+ H3N
氨基酸分类
R-基团是氨基酸分类的标志；决定氨 基酸的性质、蛋白质多肽链空间走向， 并与蛋白质生物功能的表现有关。
H R—C—COOH
NH2
类别
非极性侧链 氨基酸
分类根据 R-在pH6~7时解离状态及特点
种数
不解离、不带电、有疏水性 8(9)
极性侧链 氨基酸
蛋白质
食品蛋白质功能特性系指对人们所期望食品特征产生影响那些物理化学性质，它对于食品或食品成分在制造、加工或保藏中物理性质起着重要作用。蛋白质功能性质包括以下几个方面:(l)水合性质，取决于蛋白质与水的相互作用，如溶解性，持水性，粘度等;(2)表面性质，主要包括蛋白质乳化性和起泡性等;(3)蛋白质与蛋白质相互作用，体现在蛋白质凝胶作用和成膜性等。
蛋白质化学改性主要是对其多肤中一些氨基（-NH2）、轻基（-OH）、琉基（-SH)以及羧基（-COOH)进行改性，从而起到改善其各项功能特性，包括溶解性、表面性质、吸水性、凝胶性及热稳定性等。其实质是通过改变蛋白质的结构、静电荷、疏水基团，从而改变其功能性质。食品蛋白质化学改性方法，包括酰化、脱酰胺、磷酸化、糖基化(即美拉德反应)、共价交联、水解及氧化等方法。
⑦蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味．利用这一性质可以鉴别蛋白质．
（1）蛋白质主要的生物学功能
①作为酶，蛋白质具有催化功能。
②结构支持作用。高等动物的毛发、肌腱、韧带、软骨和皮肤等结缔组织和昆虫的外表皮，都是以蛋白质作为主要成份的，如胶原蛋白、弹性蛋白、角质蛋白等。它们的作用是维持器官、细胞的正常形态，抵御外界伤害的防护功能，保证、维护机体的正常生理活动。
Hale Waihona Puke 在大多数情况下，酰化改性主要目的是改善蛋白质乳化性和起泡性。为了研究蛋白质功能特性与其分子结构关系，研究者对蛋白质表面特性改性研究尤感兴趣。因为，蛋白质可用不同类型和数量酰基化试剂进行改性，致使其结构可以逐渐被改性，这对研究蛋白质结构与功能之间关系很有帮助;另一方面，也有助于在更广应用范围内制造所需特定蛋白质。
2去酰胺
在食品蛋白质许多化学改性方法中，去酰胺改性较为突出，因为诸多植物来源蛋白质含有大量酰胺基团。通过去除此类蛋白质酰胺基团，可使其获得良好溶解性、乳化性及发泡性。蛋白质化学去酰胺作用可通过以下二种机制进行:(l)酸或碱催化下水解;(2)β-转变机制(β-shift meehanism)。前者研究较多，后者通过产生不稳定琥珀酰亚胺中间物，立即被水解从而产生一个“异头肤”(isopePtide)。以下就前一种机制改性植物蛋白质作一叙述。
蛋白质
蛋白质概述蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子。
早在1878年，恩格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。
”可以看出●蛋白体是生命的物质基础；●生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；●这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。
现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断。
一.蛋白质的组成与分类p67(一)蛋白质的组成蛋白质占人体重量16%~19%，占细胞内物质的80%以上。
蛋白质是生命与各种生命活动的物质基础,没有蛋白质就没有生命。
蛋白质是由20多种氨基酸按不同的顺序和构型构成的一种复杂的高分子有机物。
除含碳、氢、氧外，还含有氮元素，有的蛋白质还含少量的硫和磷，或分别与铁、铜、碘等相结合。
不同的蛋白质通常多含氮16%，故可用含氮量推算蛋白质的数量，折算系数为6.25。
样品中蛋白质的百分含量（g%）=每克样品中含氮量（g）× 6.25*100%但不同蛋白质的含氮量是有差别的，故折算系数不尽相同。
1.按化学组成分类●单纯蛋白（simple protein）：分子组成中，除氨基酸构成的多肽蛋白成分外，没有任何非蛋白成分的蛋白质。
常见的清蛋白、球蛋白等●结合蛋白(conjugated protein)：是单纯蛋白质与非蛋白质成分（碳水化合物、油脂、核酸、金属离子等）结合而成，后者可作为辅基与蛋白质作用生成结合蛋白质。
常见的糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、磷蛋白等。
2.按蛋白质的形状分类●纤维蛋白：多为结构蛋白，是组织结构不可缺少的蛋白质。
●球蛋白：形状类似球型或椭圆形。
3.按蛋白质的营养价值分类●完全蛋白：●半完全蛋白：●不完全蛋白•完全蛋白质:这是一类优质蛋白质。
它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。
这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。
判断优质蛋白质的标准
判断优质蛋白质的标准
优质蛋白质的标准主要有以下几个方面：
1. 组成成分：优质蛋白质的组成成分应该含有全部的必需氨基酸，以及其他有益的氨基酸，如精氨酸、色氨酸和缬氨酸等；
2. 能量：优质蛋白质的能量应该高于普通蛋白质；
3. 氨基酸组成比例：优质蛋白质的氨基酸组成比例应该尽量接近人体所需的氨基酸组成比例；
4. 消化率：优质蛋白质的消化率应该高，以便有效利用；
5. 抗氧化性：优质蛋白质应具有较强的抗氧化性，可以有效抵抗自由基的侵害；
6. 抗炎性：优质蛋白质应具有较强的抗炎性，能够抑制炎症反应；
7. 吸收性：优质蛋白质应具有较好的吸收性，可以有效地被人体吸收利用。