有机化学氨基酸
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点：氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。
了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。
一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。
氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子，即α碳原子。
氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团，决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链基团的性质，氨基酸可分为以下几类：1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等。
它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基，不带电荷。
2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸，如天冬酰胺酸、谷氨酸等。
它们的侧链基团含有极性官能团，具有某种电荷。
3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
它们的侧链基团带正电荷，在生物体内具有重要的生理功能。
此外，还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸、半胱氨酸等，它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键，参与了许多重要的生物反应。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成，每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。
多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。
1. 一级结构：指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。
氨基酸之间通过肽键连接，多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。
2. 二级结构：指蛋白质中多肽链的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它们是由氢键相互作用所稳定的。
3. 三级结构：指整个多肽链的三维空间结构。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。
4. 四级结构：指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。
蛋白质的结构多种多样，不同的结构决定了不同的功能。
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质氨基酸是有机化合物中的一类重要分子，它具有特殊的分子结构和多种性质。
本文将围绕氨基酸的结构和性质展开相关探讨。
一、氨基酸的结构氨基酸的基本结构由一个氨基（NH2）、一个羧基（COOH）、一个带有特定侧链的碳原子组成。
其中，碳原子与氨基和羧基相连，形成一个称为α-碳的中心原子。
氨基酸的侧链（R基团）可以是疏水性的烃基、亲水性的羟基或带电离子的酸基等，这些不同的侧链决定了氨基酸的特性和功能。
二、氨基酸的分类根据氨基酸的侧链特征，可以将其分为以下几类：1. 脂溶性氨基酸：侧链为非极性的疏水性基团，如甲基（Alanine），苯基（Phenylalanine）等；2. 极性氨基酸：侧链含有氢键形成原子，具有一定的亲水性，如羟基（Serine），酸基（Aspartic acid）等；3. 硫氨基酸：侧链含有硫原子，具有特殊的性质，如半胱氨酸（Cysteine）；4. 离子型氨基酸：侧链带有正电荷或负电荷，如精氨酸（Arginine），谷氨酸（Glutamic acid）等。
三、氨基酸的性质氨基酸具有以下几种重要的性质：1. 生理性质：氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元，参与细胞代谢和生命活动的调控。
其中人体无法自行合成的氨基酸称为必需氨基酸，必须从外部食物中摄入。
2. 光学性质：氨基酸的α-碳上存在手性中心，可以分为D-型和L-型两种异构体。
天然氨基酸大部分为L-型，而工业合成的氨基酸多为D-型。
3. 缔合性质：氨基酸能够通过脱羧和脱氨反应与其他分子发生缔合，形成肽键和蛋白质。
这个过程称为蛋白质的合成。
4. 缓冲性质：氨基酸中的羧基和氨基可以接受或释放质子，并能维持生物体内pH的稳定。
5. 亲水性和疏水性：由于氨基酸的不同侧链，其溶解度和溶液中的行为也会不同，包括溶解度、水合作用等。
四、应用举例1. 蛋白质合成：氨基酸是构成蛋白质的基本单元，了解氨基酸的结构和性质对研究蛋白质的合成机制和调控具有重要意义。
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
有机化学基础知识氨基酸的合成和反应
有机化学基础知识氨基酸的合成和反应有机化学基础知识——氨基酸的合成和反应氨基酸是构成蛋白质的基本单元，对于理解生命活动的基础过程和分子结构具有重要意义。
本文将介绍氨基酸的合成和反应，帮助读者进一步了解有机化学中的氨基酸相关知识。
一、氨基酸的合成氨基酸可以通过多种途径合成，其中最主要的方法有以下几种：1. 斯特莱克合成法斯特莱克合成法是合成α-氨基酸的一种常用方法。
这种方法以碳酸和胺为原料，在存在催化剂的条件下，发生酰胺的羰基活化，得到氨基酸。
2. 格布斯合成法格布斯合成法是一种通过氨基酸的脱水缩合反应合成新的氨基酸的方法。
该方法通过两个不同的氨基酸分子间的羧基和氨基的反应，生成新的氨基酸，反应需要在酸性条件下进行。
3. 氨基化合物的合成此外，还可以通过合成氨基化合物，再将其转化为氨基酸。
例如，通过胺与酸酐反应生成酰化胺，再通过水解反应将酰化胺转化为相应的氨基酸。
二、氨基酸的反应氨基酸在有机化学中具有丰富的反应性，主要表现在以下几个方面：1. 缩合反应氨基酸的缩合反应是指多个氨基酸在酸性或碱性条件下，通过酯键或酰胺键的形成缩合为多肽。
这种反应在生物体内形成蛋白质的过程中尤为重要。
2. 氨化反应氨基酸可以与氨基化合物反应，发生氨化反应生成新的氨基酸衍生物。
这种反应可通过调整反应条件和反应物的选择，实现氨基酸结构的改变和扩展。
3. 酸碱性反应氨基酸中的氨基和羧基具有酸碱特性，可发生与酸或碱的反应，形成相应的盐类。
当氨基酸在碱性溶液中时，氨基接受H+生成氨离子，氨离子极易溶解于水中。
4. 氧化还原反应氨基酸中的羧基和氨基都可以参与氧化还原反应。
例如，氨基酸的羧基可以被氧化生成相应的羧酸，而氨基则可以被还原生成相应的胺。
三、氨基酸的应用氨基酸作为生物体内重要的生物分子，在医药、食品、化妆品等领域具有广泛的应用价值。
1. 医药领域氨基酸作为药物的原料，可以合成多种药物，如抗生素、抗肿瘤药物等。
此外，氨基酸还可以作为体外代谢工程和靶向药物传递的载体。
氨基酸的生物有机化学
色氨酸
16
第二节 氨基酸的性质
一 等电点 二 与茚三酮反应
三 氨基酸金属盐络合物的形成 四 氨基酸的重要反应
17
第十七页，课件共62页
总述：具有胺和羧酸的共性。例如形成酰胺
+
- - 2H2O
2 H3NCH2COO
O
NH HN
2分子甘氨酸
O 2,5-二嗪哌酮
O
HOOCCH2CH2CHCOO-
- H2O
33
第三十三页，课件共62页
6.与醛反应生成西佛碱(Schiff’s base)
R1CHO
COOH
H2N R
COOH R1 N R
Schiff’sw base
34
第三十四页，课件共62页
7.叠氮反应
O R
O NHY
NH2NH2H2O
OH
R
N
O NH2
NHY
HNO2
O
R
N- N
ON
+
NHY
35
第三十五页，课件共62页
四 盖布瑞尔法
RCHCOOH Br
NH3
在封管或高 压釜内进行
RCHCOOH NH2
O
O
NK O
H3O+
+ RCHCOOCH3 Br
N CHCOOCH3
O
R
COOH COOH
+ + NH3CHCOO- + CH3OH R
应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。
40
第四十页，课件共62页
五 丙二酸酯法
1. 通过酰基丙二酸酯法
37
第三十七页，课件共62页
苏教版有机化学基础选修——氨基酸蛋白质
R–CH–COO － NH3 ＋
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。 不同的氨基酸出现这种情况的 值各不相同。 值各不相同 利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 PH 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 分离氨基酸及多肽或蛋白质。
（2）成肽（缩合）反应 成肽（缩合）
（3）颜色反应
实验： ●实验：
（1）鸡蛋白溶液 ） （2）鸡蛋白溶液 ） （3）鸡蛋白溶液 ）
0.1%茚三酮 茚三酮 浓硝酸
变成黄色
10%NaOH 1%CuSO4
双缩脲 试剂 紫玫瑰色溶液
蓝紫色溶液
结论：蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。 ●结论：蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。 应用： ●应用： 用于鉴别蛋白质的存在
丙氨酸（ 氨基丙酸） 丙氨酸（α—氨基丙酸） 氨基丙酸 苯丙氨酸（ α—氨基 β苯基丙酸） 氨基—β苯基丙酸） 苯丙氨酸（ 氨基
谷氨酸（ 谷氨酸（α—氨基戊二酸 ） 氨基戊二酸
请说明以上氨基酸在结构上的共同特点
采用系统命名比较繁琐， 采用系统命名比较繁琐，常采 用俗名， 用俗名，通常采用缩写省去氨 ●20种常见氨基酸在结构上的相似之处？ 不同之处？ 如甘氨酸，中文缩写甘， 酸，如甘氨酸，中文缩写甘， 都是α 氨基酸， 都是α-氨基酸， 英文glycine缩写为 缩写为Gly。 英文 缩写为 。 R-基不相同 ●氨基酸如何命名？
二、蛋白质
1、
蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结 蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结 和一定生物学功能的生物大分子。 生物学功能的生物大分子 构和一定生物学功能的生物大分子。
2、组成元素： 组成元素：
有机化学氨基酸分析
有机化学氨基酸分析氨基酸是生物体中重要的有机化合物之一，它具有结构多样性和功能多样性，广泛参与生物体内的代谢过程和各种生物学功能。
因此，研究和分析氨基酸在生物体内的存在和含量是生物化学和生物医学领域的重要课题之一氨基酸普遍具有两个基团：氨基基团和羧基基团。
氨基基团(-NH2)能够与酸性物质发生酸碱反应，而羧基基团(-COOH)可以与碱性物质反应。
因此，氨基酸可以在不同的pH环境下呈现出不同的离子化状态。
氨基酸分析的方法有很多种，其中最常用的方法是色谱法。
色谱法是基于物质在固定相和流动相之间相互分配过程的一种分离和测定方法。
氨基酸分析常用的色谱法有气相色谱法(GC)和高效液相色谱法(HPLC)。
气相色谱法是通过将氨基酸样品蒸发成气体态后，通过柱子分离各个氨基酸，并通过检测器进行定量测定。
GC法的优点是分离效果好、分析速度快，但需要样品具有较好的挥发性。
对于挥发性较低的氨基酸，通常需要先进行酸水解或酶解处理。
高效液相色谱法是通过将氨基酸溶解在流动相中，通过柱子分离各个氨基酸，并通过检测器进行定量测定。
HPLC法与GC法相比，对样品要求较低，适用范围更广。
HPLC法可以在较低的温度下进行分析，避免了氨基酸的热解和挥发损失。
除了色谱法外，还可以使用质谱法进行氨基酸分析。
质谱法是通过将氨基酸样品蒸发成气体态后，通过质谱仪进行分析。
质谱法的优点是分辨率高、灵敏度高，可以分析低浓度的氨基酸。
质谱法可以通过离子反应进行定量测定。
此外，还可以使用光谱法进行氨基酸分析。
光谱法是利用物质吸收、发射或散射光的特性进行分析的一种方法。
氨基酸中苯环的吸收或蛋白质中色氨酸的荧光可以用于氨基酸的分析。
在氨基酸分析中，常常需要先进行衍生化反应，将氨基酸转化为稳定的衍生物，提高其检测灵敏度和分离效果。
常用的衍生反应有酸衍生、酯化、取代反应等。
总结起来，氨基酸的分析方法有色谱法、质谱法和光谱法等。
这些方法各有特点，可以选择合适的方法根据不同的需要进行分析。
有机化学氨基酸、多肽、蛋白质
6 种异构体 24种异构体
许多种氨基酸按照不同的排列顺序, 构成了自 然界中种类繁多的多肽和蛋白质。
命名多肽时以C-末端的氨基酸残基为母体, 由 N-端叫起, 依次称为某氨酰（基）某氨酸。
O
O
O
H2N CHC NH CH2C NH CHC OH
N-端
CH3
CH2
C-端
丙氨酸残基 甘氨酸残基 苯丙氨酸残基
利用蛋白质分子胶体颗粒大不能透过半透膜 的性质可将蛋白质分离提纯，这种方法称为透析 法(dialysis)。
（三）蛋白质的沉淀和变性
调节蛋白质溶液的pH值至等电点, 再加入适当的脱水剂除去蛋白质分子表 面的水化膜, 可使蛋白质分子聚集而从溶液中沉淀析出。
根据生成紫色化合物颜色的深浅程度，或根据放出
CO2气体的体积，可对 α-氨基酸 进行定量分析。 也常用于层析实验中氨基酸的显色。
第二节 肽肽ຫໍສະໝຸດ 氨基酸残基之间彼此通过酰胺键 (肽键)连 接而成的一类化合物。其通式为：
RO
R’ O
H2N C－C－OH + H N C－C－OH
H
HH
A氨m基ino酸acid
第十四章 氨基酸、蛋白质
第一节 氨基酸
一、氨基酸的分类、命名和构型
氨基酸的结构特点
①都是α-氨基酸（脯氨酸是
α–亚氨基酸）； H N
COOH H
R CH COO- 内盐
NH3+
偶极离子
②除甘氨酸外，都是L-氨基酸（左旋）；
③各氨基酸侧链R基团不同，氨基酸结构和性质有差异
1、分类
据化学结构：
任何一种蛋白质分子在天然状态下均具有独特 而稳定的构象，这是蛋白质分子在结构上最显著的 特点。为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级和四级。一 级结构又称为初级结构或基本结构，二级结构以上 属于构象范畴，称为高级结构。
有机化学基础知识点整理氨基酸的结构与性质
有机化学基础知识点整理氨基酸的结构与性质氨基酸是有机化合物的一类，它们是构成蛋白质的基本组成单位。
氨基酸由氨基和羧基组成，其中氨基酸的R基固定为8种不同的侧链结构，决定了氨基酸的性质和功能。
氨基酸在生物体内具有重要的生理功能，也在有机化学领域有广泛的应用。
一、氨基酸的结构氨基酸的一般结构为NH2-CHR-COOH，其中R代表氨基酸的侧链基团。
氨基酸的羧基和氨基通过缩合反应形成肽键，将多个氨基酸连接起来形成多肽或蛋白质。
氨基酸的侧链结构决定了其在生物体内的性质和功能。
氨基酸的侧链可以分为非极性、极性和带电离子三类。
1. 非极性氨基酸非极性氨基酸的侧链主要由碳和氢组成，不带有带电离子或极性基团。
甘氨酸、丙氨酸和亮氨酸等都属于非极性氨基酸。
2. 极性氨基酸极性氨基酸的侧链具有极性基团，使其能够与水分子发生氢键作用。
苏氨酸、谷氨酸和精氨酸等都属于极性氨基酸，它们在生物体内具有重要的功能。
3. 带电离子氨基酸带电离子氨基酸的侧链含有带正电或负电的离子，具有酸性或碱性的性质。
赖氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺等都属于带电离子氨基酸。
二、氨基酸的性质氨基酸的性质主要受到其侧链结构的影响，不同的侧链结构决定了氨基酸的溶解性、酸碱性和光学活性等特性。
1. 溶解性极性氨基酸和带电离子氨基酸在水中可以充分溶解，而非极性氨基酸在水中溶解度较低。
2. 酸碱性氨基酸具有酸性和碱性的性质，这是由于其在溶液中可以释放出氢离子和吸收氢离子。
当溶液的pH等于氨基酸的等电点时，氨基酸呈中性。
如果溶液的pH低于等电点，氨基酸呈阳离子状态；如果溶液的pH高于等电点，氨基酸呈阴离子状态。
3. 光学活性氨基酸分子中存在手性碳原子，因此具有旋光性。
氨基酸的旋光性由其侧链的构型确定，旋光性可以通过旋光仪测定。
三、氨基酸在生物体内的功能氨基酸在生物体内具有多种重要的生理功能，主要包括以下几个方面：1. 构建蛋白质氨基酸是构成蛋白质的基本单元，通过缩合反应形成肽键，将多个氨基酸连接起来形成多肽链或蛋白质。
有机化学氨基酸分析
有机化学氨基酸分析1.色谱法色谱法是一种广泛使用的氨基酸分析方法，主要包括气相色谱法（GC）和液相色谱法（LC）。
气相色谱法：气相色谱法主要适用于描绘和鉴定原料氨基酸的种类、含量和结构等信息。
在该方法中，氨基酸样品首先通过酸水解生成对应的酸，然后酸再经甲醇酯化生成甲酯化酸。
最后通过气相色谱分离并检测酸甲酯化物。
液相色谱法：液相色谱法主要适用于定量分析氨基酸含量。
液相色谱法将氨基酸样品进行衍生化反应，如酰氯化反应或酸酐酯化反应，生成稳定的色氨酸酰胺衍生物，然后分离并检测各个衍生物。
2.光谱法主要包括紫外-可见吸收光谱法、红外光谱法和核磁共振光谱法等。
这些方法可以用于研究和确定氨基酸的结构和功能。
紫外-可见吸收光谱法：氨基酸溶液在特定波长范围内对紫外或可见光的吸收程度可以用来定量分析氨基酸的含量。
红外光谱法：红外光谱法可以用来研究氨基酸分子中的官能团和结构信息。
核磁共振光谱法：核磁共振光谱法可以提供关于氨基酸分子中原子的化学位移和耦合常数等信息。
3.电化学法电化学法主要包括电位滴定法和电化学发光法。
电位滴定法：通过测定氨基酸溶液的电化学行为，如氧化还原电位的变化，可以定量分析氨基酸的含量和测定其在酸碱条件下的酸解离常数。
电化学发光法：氨基酸在特定条件下通过电化学反应发光，凭借发光的强度可以定量分析氨基酸的浓度。
4.质谱法质谱法主要包括质子化时间飞行质谱法（PIT-TOFMS）和质子化辅助激光解吸电离质谱法（PALDIMS）等。
质子化时间飞行质谱法：PIT-TOFMS可以在非常短的时间内通过氨基酸分析样品中的氨基酸类型和含量。
该方法的优势在于可以同时测定样品中的多种氨基酸。
质子化辅助激光解吸电离质谱法：PALDIMS利用激光对氨基酸样品进行解离和电离，然后通过质谱仪进行质量分析。
该方法可以提供对氨基酸的结构、组成和含量等信息。
综上所述，有机化学氨基酸分析方法包括色谱法、光谱法、电化学法和质谱法等。
这些方法可以用于氨基酸的种类、含量、结构和功能的研究和分析。
大学化学《有机化学-氨基酸》课件
去保护基
R O CH3 (CH3)3C+ + CO2 + +NH3CHCNHCHCOO -
*1. 催化氢化和稀碱都不能除去BOC，通常用温 和的酸性水解法除去。
*2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。 *3. 用Z保护还是用BOC保护，视实际情况而定。
22.5.2 羧基的保护
RCHCOON+ H3
（甘-丙-亮）（Gly-Ala-Leu）
2 结构
1. 肽键和肽的几何形状
H O H RH O
NCCNC CNCC
HR H O H R
2. 二硫键
CH2SH
+
CHNH 3
COO-
空气氧化 Na +液NH3
CH2S
+
CHNH 3
COO-
SCH2
+
CHNH 3 COO-
Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly •NH2
HCl
CH3OH
上保护基
R H2NCHCOOCH3
CH3
SO3H RCHCOOCH2
CH2OH NH2
上保护基
(CH3)2C=CH2
上保护基
O RCHCOBu-t
NH2
A
接肽
OR
R'CHCHNCHCOOCH3
NH2
去保护基 Na2CO3
A
接肽
Pd / H2
OR R'CHCHNCHCOOH
去保护基
NH2
蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的 脂肪酸酯)是人的营养中的三种要素。
1 定义和分类
羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。
氨基酸百度百科
氨基酸百度百科编辑词条氨基酸百科名⽚氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的⼀类有机化合物的通称。
⽣物功能⼤分⼦蛋⽩质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋⽩质的基本物质。
是含有⼀个碱性氨基和⼀个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
⽬录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码⼦表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码⼦表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋⽩质的氨基酸都是⼀类含有羧基并在与羧基相连的碳原⼦下连有氨基的有机化合物，⽬前⾃然界中尚未发现蛋⽩质中有氨基和羧基不连在同⼀个碳原⼦上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中⼈体所需的氨基酸约有22种，分⾮必需氨基酸和必需氨基酸（⼈体⽆法⾃⾝合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指⼈体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由⾷物蛋⽩供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作⽤分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进⼤脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防⽌细胞退化；②⾊氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产⽣；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（⼜叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成⾎红蛋⽩、组织与⾎清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作⽤于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作⽤平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作⽤于黄体、乳腺及卵巢。
氨基酸
紫外吸收性质
氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm—300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。
酸碱性质
1、两性解离与等电点 氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正 缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。 氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值，改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA 2、解离常数 解离式中K1和Ｋ２′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。 氨基酸解离常数列表： 中文译名 支链 分子量 等电点） 羧基解离常数 氨基解离常数 R基解离常数 Gly 甘氨酸 亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -H Ala 丙氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3 Val 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2 Leu 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2 Ile 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3 Phe 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5 Trp 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6 Tyr 酪氨酸 疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OH Asp 天冬氨酸 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOH Asn 天冬酰胺 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2 Glu 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOH Lys 赖氨酸 碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2 Gln 谷氨酰胺 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2 Met 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3 Ser 丝氨酸 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OH Thr 苏氨酸 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OH Cys 半胱氨酸 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SH Pro 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6 His 组氨酸 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04 Arg 精氨酸 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48 3、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离 解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH3总之羧基解离度大于氨基，α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般PI值等于两个相近PK值之和的一半。如天冬氨酸 赖氨酸 4、氨基酸的酸碱滴定曲线 以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液PH为5.97，分别用标准NaOH和HCL滴定，以溶液PH值为纵坐标，加入HCL和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在PH=2.34和PH=9.60处有两个拐点，分别为其PK和PK。 规律：pH<pK1′时,[R]>[R±]>[R]; pH>pK2′时，[R]>[R±]>[R+]; pH=pI时，净电荷为零，[R]=[R-]; pH<pI时，净电荷为“+”； pH>pI时，净电荷为“-”。
高中化学奥赛有机化学教案21--氨基酸
⾼中化学奥赛有机化学教案21--氨基酸21--氨基酸§1 .氨基酸的结构、命名和分类1、蛋⽩质⽔解所得的氨基酸除个别例⼦外，都是α—氨基酸或其衍⽣物（脯氨酸）。
⽤酸或酶使蛋⽩质⽔解时，得到α—氨基酸，除⽢氨酸以外，都是旋光的，并且都属于L型。
D型α—氨基酸也存在于⾃然界，例如存在于某些抗⽣素中。
2、天然产氨基酸多⽤习惯名称，即按其来源或性质命名。
例如门冬氨基酸最初是由天门冬的幼苗中发现的；⽢氨酸是因为具有甜味⽽得名。
天然产的氨基酸⽬前知道的已超过⼀百种。
但在⽣物体内作为合成蛋⽩质原料的只有⼆⼗种，这⼆⼗种氨基酸象⽆机符号⼀样，都有国际通⽤的符号来表⽰，3、氨基酸可分为链状、芳⾹族、杂环氨基酸。
如：根据R的不同可分为六种（R为烃基、含羟基、含氨基、含硫，含羧基，还有结构⽐较特殊的脯氨酸）§2.氨基酸的性质1、氨基酸的酸碱性氨基酸分⼦中的氨基是碱性的，⽽羧基则是酸性的但它们的酸碱解离常数⽐起⼀般的羧基-COOH 和氨基-NH 2来都低的很。
例如：⽢氨酸：Ka=1.6×10-10，Kb=2.5×10-12⼤多数的羧酸：Ka=10-5这说明氨基酸在⼀般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的，⽽是以内盐的形式存在（内盐：偶极离⼦），H 3N + _CHRCOO - 。
如果把测得氨基酸的Ka 值看成是代表⽢氨酸中铵离⼦的酸度：Ka ~ -NH 3+把测得⽢氨酸的Kb 值看成是代表⽢氨酸中羧酸根离⼦的碱度：Kb ～-COO -则其酸碱度与其测得的相符合。
因为在⽔溶液中⼀个共轭酸和它的共轭碱的关系式是： Ka×Kb=10-14那么，-NH 3+的共轭碱是 -NH 2-COO -的共轭酸是-COOH 。
根据上式可以算出⽢氨酸 -NH 2 的Kb=6.3×10-5，同样-COOH 的Ka=4×10-3。
前者对⼀个脂肪胺来说,后者对⼀个有强吸电⼦基（-NH 3+）的羧酸来说，其酸碱度是合理的数值（有强吸电⼦基时，酸性增强）。
有机化学基础知识点整理氨基酸和蛋白质
有机化学基础知识点整理氨基酸和蛋白质有机化学基础知识点整理—氨基酸和蛋白质氨基酸和蛋白质是有机化学中非常重要的两个概念。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成部分，而蛋白质则是生物体内非常重要的大分子聚合物。
本文将整理氨基酸和蛋白质相关的基础知识点。
一、氨基酸的定义和结构氨基酸是由α-氨基酸核心结构和与其相连的侧链组成。
α-氨基酸核心结构包括一个氨基（-NH2）和一个羧基（-COOH），它们连接在一个碳原子上。
侧链则是连接在碳原子上的一种有机基团，根据侧链的不同，氨基酸可以分为基础型、酸性型和中性型。
常见的氨基酸有20种，它们的侧链结构和氨基酸的名称如下：1. 甘氨酸 (Gly)2. 丝氨酸 (Ser)3. 苏氨酸 (Thr)4. 赖氨酸 (Lys)5. 缬氨酸 (Arg)6. 酪氨酸 (Tyr)7. 苯丙氨酸 (Phe)8. 缬氨酸 (Leu)9. 缬氨酸 (Ile)10. 苏氨酸 (Val)11. 缬氨酸 (Met)12. 缬氨酸 (Trp)13. 苯丙氨酸 (His)14. 苯丙氨酸 (Cys)15. 苯丙氨酸 (Asn)16. 苯丙氨酸 (Gln)17. 苯丙氨酸 (Asp)18. 苏氨酸 (Glu)19. 苯丙氨酸 (Pro)20. 缬氨酸 (Gly)这些氨基酸在生物体内起着不同的功能和作用。
二、蛋白质的结构蛋白质是生物体内最重要的大分子聚合物之一，由多个氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列。
不同的氨基酸组成了不同的氨基酸序列，从而决定了蛋白质的功能和特性。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链内部的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质立体构型的整体排列方式。
蛋白质通过静电作用、氢键和疏水作用力使得其形成相对稳定的三维结构。
4. 四级结构：四级结构指的是由两个或多个多肽链相互作用而形成的复合蛋白质。
氨基酸 百度百科
编辑词条氨基酸百科名片氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
目录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
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氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
RCH NH2
COOH
+
NaOH
RCH NH2
COO
+
Na
+
+
Cl
-
R H2 N CH
COO
H
+
R H3 N
+
CH
COO
-
H
+
R H3 N
+
CH
COOH
OH
OH
负离子
两性离子
正离子
等电点：溶液中正离子和负离子的量相等时，溶液的 pH值就是氨基酸的等电点。
链状氨基酸 （3） 芳香族氨基酸 杂环氨基酸
酸性氨基酸
3、命名
（1）系统命名法：羧酸为母体，氨基为取代基
NH2CH2COOH
NH2CH2CH2COOH
α -氨基乙酸 甘氨酸 （2）俗名
β -氨基丙酸
丙氨酸
二、氨基酸的构型
COOH HO H CH 3
H 2N COOH H CH 3
L-乳酸
L-丙氨酸
H HOOCCH2 C NH2 O C NH H2C CHCOOCH3
比蔗糖甜150-200倍，体类代谢不需胰岛素参与， 是安全的食品添加剂，国际A1级甜味剂 ，适用于肥胖， 糖尿病，心血管疾病患者，代替蔗糖
路边的野生蘑菇不要采！ 鹅膏菌(Amanita)是真菌门、担子菌亚门、担子菌 纲、伞菌目、鹅膏菌科、鹅膏菌属中一类真菌的总 称,大部分是有毒的,据统计,误食野生蘑菇的中毒 事件中,95%以上都是由鹅膏菌所致,因而对于鹅膏 菌毒素及其毒理的研究颇受毒理学、化学、生物学 和医学等研究人员的重视。人类致命蘑菇毒素中, 鹅膏毒肽是一类慢作用毒素,误食后8)10小时才会 有反应,先是剧烈的上吐下泻,之后有3天左右的假 愈期。其间,鹅膏毒肽由于在胃肠道中存在肠肝循 环而反复在体内被吸收,对肝脏及其它器官持续造 成危害,若抢救不及时,一般中毒后5-12天死亡.
苍蝇的奥秘
苍蝇时时出没于肮脏之地，一只苍蝇身上通常带有 病菌60多种，计有1700万个，多的可达5亿个，还带 有很多病毒和寄生虫卵。苍蝇能传播伤寒、霍乱、痢疾等30 多种疾病。然而苍蝇自身却不会被病原物感染并能大量繁殖 其后代。其奥秘是由于苍蝇体内含有一种殊的小分子蛋白质， 称抗菌活性蛋白，就是这种抗菌活性蛋白成为蝇蛆本身各种 病菌的克星。据测定，这种抗菌蛋白(抗菌肤)只需要万分之一 的浓度就可杀死多种病菌，其效力超过青霉素。近年来日本 学者从麻蝇幼虫的体液中分离出一种具生物活性的物质—凝 聚素，有极强的抗癌作用，这是一种极有前景的有待开发的 治疗肿瘤的新型药物。苍蝇吸附吸附于物体表面时，会产生 某种特殊的液体，传递到乳附垫的底部，最近的实验证实了 苍蝇脚部豁附垫分泌特殊液体的现象，段从这些动物及昆虫 脚部除去此液体后，它们几乎失去了吸附的能力.
2
+
RCHCOOH NH2
水合茚三酮
α -氨基酸
兰紫色
1 大蒜的药用价值与氨基酸
O H O 2 S C CHC OH NH2 O S S S OH
蒜素
现代抗生素问世之前，大蒜制剂被用来治疗霍乱， 痢疾，肺结核等疾病，大蒜制剂还能降低胆固醇， 阻止血小板聚集，对心血管有利，并有一定的抗 菌作用。副作用：味道大
Ⅲ、蛋白质
一、定义
相对分子量在10000以上的多肽 二、结构
1、蛋白质结构层次的内容包括哪些？如何定义各
个结构层次？ 2、蛋白质的二级结构有几种类型？它们是如何形 成的？ 3、使蛋白质三级结构稳定的因素包括哪些？各因 素的特点是什么？
(1) 一级结构 —指氨基酸的排列顺序
(2)二级结构——指肽键的主链在空间的排列多肽链主链 骨架中各个肽段所形成的规则的或无规则的构象称为蛋白质的 二级结构。多肽链主链骨架中形成的有规则的构象主要是依靠 氢键维持的。最常见的二级结构是-螺旋结构和-折叠结构。
C O 氢键 C O 氢键 H CH 氢键 R C O N R CH C O
H N N CH O H N H N R C H C O CH C OC R CH R H NH C O 氢键
0.54nm
蛋白质的二级结构（α-螺旋）
β－折叠片：肽链伸展在褶纸形的平面上，相邻的肽链又通过
R N 氢键 N 氢键 H R H O O H N O R N R R N H R H O O H N O R N R R N H R H O O H N O
蝎毒蛋白简介 蝎(scorpion)属原始肉食性蛛形纲蝎目、 甘蝎科的节支动物。据统计,目前全世界蝎目 分6科、70属,约600种,中国仅占其中15种。 东亚甘蝎在我国因分布广、种群大、药效好而 成为蝎类药材的主要来源。蝎的疗效在于蝎毒, 蝎毒具有广泛的药理学性质, 全蝎的主要有效成份蝎毒蛋白 具有抗肿瘤、镇痛、抗癫痫、抗栓、抗炎、抗风湿等药理作 用，蝎毒抗癌多肽是从东亚钳蝎蝎毒中提取分离的抗肿瘤有 效部位,对人食管癌、胃癌、喉癌、鼻咽癌及直肠腺癌细胞 株等有显著的细胞杀伤和细胞毒性作用,对肝癌、肺癌等有 确切的疗效。
明胶 来源于动物的骨、腱、软骨、皮肤等结缔组织 中的胶原蛋白。作为一种重要的高分子生物材 料，明胶具有许多优良的物理化学性质，如亲水性强、 在水中形成高黏度的溶液、溶液冷却后具有形成凝胶 的能力、溶胶与凝胶间可发生可逆性转化、成膜性好、 侧链基团反应活性高等特点，广泛应用于食品、医药、 照相、化工等领域。目前商业明胶原料主要来源于哺 乳动物猪、牛等的皮和骨。按照制备方法不同,明胶可分为两 类,即A型明胶和B型明胶:A型明胶是用酸水解猪皮得到的,可塑 性和弹性较好。B型明胶是碱水解骨头及动物皮肤得到的,硬度 较好。明胶是一种能够成膜和成球的好材料，将其制备成药物 微胶囊，既可降低药物的毒副作用，并使之具有良好的组织靶 向性，达到控制释放的目的.
α -碳原子的构型与L-丙氨酸相当，是L型 含有多个手性碳原子，氨基酸的构型取决于α -碳原子
COOH H 2N H H OH CH3
COOH
L-苏氨酸
H 2N
H CH 2OH
L-丝氨酸
三、物理性质
无色结晶，易溶于水而难溶于非极性有机溶剂，易分解
四、化学性质
1、酸碱性
R H C NH3
RCH NH2 COOH
中性和酸性氨基酸的等电点都小于7 加酸达等电点
碱性氨基酸的等电点都大于7 加碱达等电点
在酸性溶液中，氨基酸正离子向阴极移动 在外电场作用下在碱性溶液中，氨基酸负离子向阳极移动 在等电点时，氨基酸不移动 ——氨基酸在等电点时的溶解度最小，可分离氨基酸。
2、茚三酮反应 用途：鉴别α-氨基酸
O O OH OH O O N O O
O
H N
O
H N
O
H N
维持作用力 蛋白质的二级结构（ :氢键 β-折叠角）
(3)三级结构—— 在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残 基侧链的相互作用，在三维空间沿多个方向进行卷曲、折叠、 盘绕形成紧密的球状结构称为蛋白质的三级结构。
蛋白质的三级结构 是其他次级键，如 －S－S－（二硫 键）、离子键、氢 键、疏水键、支链 等，共同作用的结 果。
2 谷氨酸
HOO-CH2CH2CH-COOH α-氨基戊二酸 NH2
谷氨酸是难溶水的结晶。通常由面筋和豆饼的 蛋白质酸水解而得，故名。谷氨酸可用于抢救肝 昏病。 L - （-）- 谷氨酸的单钠盐就是味精，工业上 可由糖类物质发酵或植物蛋白水解制取。
HOOC-CH2CH2CH-COONa NH2
3 肉碱
2、分类
二肽 三肽 多肽
3、命名 以含有完整羧基的氨基酸为母体，将以羧基 参加形成肽链的氨基酸中的酸字改为“酰”,依次 加在母体前面
O NH2CH2 C NHCH2COO2CH C NH
O CH2OH CH C NH CH2C NH CHCOOH CH2C 6H5
Ⅱ、多肽
一、结构、分类及命名 1、结构
R R’ NH2-CH-COOH + HNH-CH-COOH R N端 -H2O O R’ NH2-CH-C-NH-CH-COOH