生物化学思考题
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
生物化学思考题
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
12.什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。
9.直链淀粉与纤维素的异同点。
同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象；
异：1.直链淀粉: -D葡萄糖， -1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。
脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。
酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。
生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。
6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？
测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。
4.单糖有哪些重要性质？
记忆
反应
醛基
酮基
氧化（还原性）
生化各思考题
生化各思考题第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。
代谢途径（酶或酶系）细胞内分布代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核糖异生胞液mRNA合成细胞核糖原合成与分解胞液tRNA合成核质脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体磷脂合成内质网5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
生物化学思考题
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
生物化学思考题
生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
生物化学思考题汇总
思考题•1、海藻糖是一种非还原性二糖，没有变旋现象，不能生成脎，也不能用溴水氧化成糖酸，用酸水解只生成D－葡萄糖，可以用α－葡萄糖苷酶水解，但不能用β－葡萄糖苷酶水解，甲基化后水解生成两分子的2，3，4，6－四－O－甲基－D－葡萄糖，试推测海藻糖的结构。
•2、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，请用最简单的化学方法鉴别。
•3、猪油的皂化值是193～203，碘价是54～70；椰子油的皂化值是246～265，碘价是8～10。
这些数据说明猪油和椰子油的分子结构有什么差别。
•4、试述生物膜的两侧不对称性。
•5、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，该氨基酸的pI是大于6，等于6还是小于6？某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为8，该氨基酸的pI如何？•6、根据以下实验结果推断某多肽链的氨基酸序列：•1）酸水解后氨基酸组成：Ala2、Arg、Lys2、Met、Phe、Ser2•2）羧肽酶A水解得一氨基酸为Ala•3）胰蛋白酶水解得四个肽段，其氨基酸组成为：a)Ala,Arg,b)Lys,Phe,Ser,c)Lys,4)Ala,Met,Ser•4）溴化氰水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Lys2,Met,Phe,Ser,b)Ala,Ser•5）嗜热菌蛋白酶水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Ser,2)Ala,Lys2,Met,Phe,Ser•7、将丙氨酸溶液400mL调到pH8.0，然后向溶液中加入过量的甲醛。
当所得溶液用碱反滴定至pH8.0时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250mL。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？（Ala相对分子质量为89）•8、计算一个大肠杆菌细胞（含106个蛋白质分子）中所含的多肽链长度（以nm为单位）。
氨基酸残基的平均相对分子质量为120，假设每个蛋白质分子平均相对分子质量为40000，并且假设所有的分子都处于α螺旋构象。
生物化学复习思考题答案2022
生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11.酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。
错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。
错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。
对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。
错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。
对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。
对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。
对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。
错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。
对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。
错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
生物化学复习思考题
复习思虑题蛋白质的构造与功能1、什么就是标准氨基酸？用于合成蛋白质的 20 种氨基酸称为标准氨基酸 ,它们与其她氨基酸的差别就是都有遗传密码。
20 种氨基酸按构造差别可分为中性氨基酸 ,酸性氨基酸 ,碱性氨基酸三类 ,酸性氨基酸包含谷氨酸、天冬氨酸。
2、简述蛋白质的基本构成蛋白质由 C、H、O 、N 四种基本元素构成 ,此中氮元素含量恒定 ,蛋白质含氮量均匀为16% 。
蛋白质由氨基酸经过肽键连结而成,所以,蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3、简述肽链的基本构造蛋白质的基本构成单位就是氨基酸 ,基本单位氨基酸经过肽键连结。
多肽化学构造为链状 ,所以也称多肽链。
多肽链中存在 2种链 :一就是由 -N-C α-C- 交替构成的长链 ,称为主链 ,也称骨架 ;一就是氨基酸残基的 R基团 ,相对很短 ,称为侧链。
主链有 2 个尾端 ,氨基尾端与羧基尾端。
肽链的两个尾端不一样 ,所以我们说它有方向性 ,其方向性为 N 端到 C端。
4、简述蛋白质的基本构造单位及基本构造单位之间的连结方式蛋白质的基本构造单位就是氨基酸 ,氨基酸之间的连结方式为肽键。
肽键就是蛋白质分子中必定存在的化学键 ,就是蛋白质分子的主要化学键。
5、简述蛋白质的构造(1) 不一样蛋白质在生命活动中起不一样作用 ,根根源因就是它们拥有不一样的分子构造。
蛋白质的分子构造包含共价键构造与空间构造。
共价键构造介绍蛋白质分子中所有共价键的连结关系 ;空间构造描绘构成蛋白质的所有原子的空间排布 ,即蛋白质的构象。
1 种蛋白质在生理条件下只存在此中 1 种或几种构象 ,就是它参加生命活动的构象。
以这类构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
(2)蛋白质的构造往常在四个层次上认识 :一级构造就是蛋白质的基本构造 ,描绘多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连结 ,特别就是肽键与二硫键。
一级构造告诉我们的最重要信息就就是蛋白质多肽链的氨基酸构成及其摆列次序。
二级构造研究在一级构造中相互靠近的氨基酸残基的空间关系 ,即肽链主链的局部构象 ,特别就是那些有规律的周期性构造 ,此中一些特别稳固 ,并且在蛋白质中宽泛存在。
生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1帽子结构（cap）：真核
生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1.帽子结构（Cap）：真核生物mRNA5′－端有m7G5ppp5′Nm2′pNp…的特殊结构，它抗5′～核酸外切酶的降解，与蛋白质合成的正确起始作用有关。
这一特殊结构称为帽子结构。
2. 反义RNA（Anti～sense RNA）：反义RNA是指与有意义链互补，并能通过互补的碱基序列与特定的mRNA相结合，从而抑制或调节其翻译功能的一类RNA。
3. DNA限制性内切酶图谱（DNA restrictionmap）：各种限制性内切酶切点在DNA分子或其片段上的线性排列，称限制性内切酶图谱，或称物理图谱，切点间的距离用碱基对表示。
4. Tm(熔解温度)(Melting temperature)：双链DNA或双链RNA热变性(即解链)时的温度；通常以其物化特性，例如OD260增色效应达1/2 增量时的温度代表Tm值。
5．限制性内切酶：能专一性地识别和切断双键DNA分子上特定的碱基序列内的酯键，使双键DNA产生切口的内切酶。
6. 中心法则（central dogma）：在遗传过程中，DNA一方面进行自我复制，另一方面作为模板合成mRNA。
mRNA又作为模板合成蛋白质。
在某些病毒和少数正常细胞中也能以RNA为模板合成DNA。
可把这些遗传信息的流向归纳为一个式子：此即中心法则。
7. 减色效应(Hypochromic effect)：在变性核酸的复性过程中，其A260光吸收值逐渐降低，最后回复至变性前的水平，这种现象称为减色效应。
8. 信号肽(Signal peptide)：分泌蛋白和膜内在蛋白新生肽的N?末端均含一肽段，其作用是引导正合成的肽链跨过内质网膜，过膜后信号肽被信号肽酶水解掉。
9. 超二级结构(super secondary structure)：①在球状蛋白质分子里，相邻的二级结构常常在三维折叠中互相靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构聚合体，这就是超二级结构。
动物生物化学课后思考题
动物生物化学课后思考题第一章绪论1什么是生物化学？为什么说生物化学的历史说明了科学实在真理与谬误的斗争中发展起来的？第二章生命的化学特征1生命物质以怎样的化学特征与非生命物质相区别？2生物大分子中有哪些主要的非共价作用力？请解释它们在维持生物大分子结构稳定中的重要性。
3简述ATP在生命有机体的能量传递、贮存和利用中所起的重要作用。
第三章蛋白质1总结组成蛋白质的20种氨基酸在结构上和化学性质上的共性，试按其侧链基团的性质将氨基酸分类。
2何谓肽键、肽链和肽单位（或肽酰胺）平面，肽单位有什么性质？3试述蛋白质的空间结构（构象）层次，并举例说明。
4试区别蛋白质的变性与变构两个不同的概念。
5动物为什么选择血红蛋白来运输氧，其功能与结构有何关系？第四章核酸1比较DNA和RNA在细胞中的分布及其化学组成的区别。
2Waton和Crick提出DNA右手螺旋模型的依据是什么？为什么说这个模型的提出是生命科学发展史上具有里程碑意义的大事？3核酸具有哪些共同的理化性质？核酸的变性受哪些因素影响？第五章糖类1归纳与动物机体关系密切的单糖和双糖的种类、化学结构等主要功能。
2什么是糖蛋白？糖链与蛋白质是如何结合的？简述糖蛋白及其糖链的生理作用。
3什么是蛋白聚糖？它有哪些生理作用？4什么是糖脂和脂多糖？简述其结构特点和生理作用。
第六章生物膜与物质运输1简述动物细胞的基本结构和主要细胞器的生物化学功能。
2什么是生物膜？简述生物膜的化学组成、性质及结构。
3比较小分子和离子过膜运输的方式和特点。
第二部分第七章生物催化剂——酶1简述酶与一般催化剂的共性以及作为生物催化剂的特点。
2什么是辅基与辅酶？在结合酶中，辅基、辅酶与酶蛋白部分有什么关系？3某酶符合米氏动力学。
计算：当反应体系中，80%的酶与底物结合时，底物浓度[S]与Km有什么关系？4研究抑制剂对酶活性的影响有什么实际意义？试举例说明。
第八章糖代谢1血糖对动物油什么重要意义？动物如何保持血糖浓度的恒定？2简述糖原分解与合成代谢的过程。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
普通生物化学第六版思考题答案
普通生物化学第六版思考题答案简答题1.什么是生物化学?它主要研究哪些内容?研究活细胞和有机体中存在的各种化学成分及其所参与的化学反应一生命现象化学基础的一门科学。
研究内容:静态生物化学:构成生物体的基本物质的结构、性质及结构与功能的关系。
动态生物化学:构成生物体的基本化学成分在生命活动过程中的变化规律(物质代谢和能量代谢)。
信息生物化学:包括核酸的生物合成，蛋白质的生物合成，物质代谢与基因表达的调控等。
2.生物化学经历了哪几个发展阶段?各个时期研究的主要内容是什么?试举各时期一二例重大成就。
准备和酝酿阶段(18c中期-20c初):研究生物体的化学组成。
如脂类、糖类和氨基酸性质的系统研究:发现可溶性催化剂(酶)建立与发展阶段(20c初-20c中叶):重要分子的发现和物质代谢途径的确定。
如确定了生物体内主要的物质代谢途径:发现了多种激素、必需氨基酸必需脂肪酸和多种维生素深入发展阶段(20c中叶-20c末):分子生物学时期。
如建立DNA双螺旋结构模型:兴起重组DNA技术;人类基因组研究黄金时期(本世纪初一)后基因组时期。
如功能基因组学、蛋白组学、药物基因组学等研究。
化学：16.答:1mol反应进度q与qv之差别qp-qv=∑v(g)RT=(1-3)X8.314x29815/1000=-4.957kJ.molqp=qv-4.957kJ.mol定压条件下放热更多些原因是该反应是气体分子数减小的反应在温度一定时定压条件下环境对反应系统做功，这部分能量转化成反应系统的燃烧热.17答:(要明确已知燃烧热数据和要求的值各对应的是哪个反应的焓变再根据盖斯定律运算求解)C+O2=CO2ΔH=-393.5 H2+1/2O2=HOΔH=-285.8CH4(g)+202(g)=CO2(g)+2H20ΔcH=-890.4根据反应焓变和标准生成焓的关系(或根据已知条件设计一个循环)存在以下关系(-8904)=(-3935)+2(-28580H(CH4)ΔH(CH4)=74.7 kJ.mol18答:(有机化学中一个定域C=C上的加氢反应焓变即氢化焓离域焓是指当分子中存在多个C=C其氢化焓的观测值与一个定域C=C氢化焓乘以双键个数的差值共轭双键的离域作用是分子变的稳定)苯的离域焓=(-120)x3-(-208)=-152kJ.mol(苯中共轭作用使其能量比三个定域C=C降低了152kJmol))。
生物化学实验思考题
生物化学实验考试试题细胞破碎1 常用的细胞破碎的方法有哪些？机械法：研磨，高速捣碎机；物理法：反复冻溶，超声波破碎，压榨法；化学与生物化学法：自溶，溶胀法，酶解法，有机溶剂处理。
2 有机溶剂法破碎细胞原理，常用的有机溶剂有哪些？有机溶剂溶解细胞壁并使之失稳。
比如笨、甲苯、氯仿、二甲苯及高级醇等3 酶法破碎细胞原理：酶分解作用4反复冻融法破碎细胞原理：通过反复将细胞放在低温下突然冷却和室温下融化达到破壁作用层析技术1.什么叫层析技术？层析技术是利用混合物中各组分理化性质的差别（分子亲和力、吸附力、分子的形状和大小、分配系数等），使各组分以不同程度分布在两个相，其中一个是固定相，另一个是流动相，从而使各组分以不同速度移动而使其分离的方法。
2、按层析过程的机理，层析法分哪几类？按操作形式不同又分哪三类？根据分离的原理不同分类，层析主要可以分为吸附层析、分配层析、凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
按操作形式不同又分层析可以分为纸层析、薄层层析和柱层析。
3.指出常用层析技术的应用范围。
凝胶层析法：⑴脱盐；⑵用于分离提纯；⑶测定高分子物质的分子量；⑷高分子溶液的浓缩离子交换层析法：主要用于分离氨基酸、多肽及蛋白质，也可用于分离核酸、核苷酸及其它带电荷的生物分子高效液相层析法：⑴液-固吸附层析；⑵液-液分配层析；⑶离子交换层析4.SephadexG-100凝胶柱层析分离蛋白质原理是什么？大小不同的分子经过的路线长短不同而达到分离作用。
5.用Sephadex G25脱盐时蛋白质和盐哪个先出峰？蛋白质6.相对分子量为8万和10万的蛋白质能否在SephadexG-75柱中分开？为什么？不能,分子量差距太小。
7.将分子量分别为a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，正常情况下，将它们按被洗脱下来的先后排序。
c、a、b8.离子交换层析与凝胶过滤哪种分辨率高？离子交换层析较高。
生物化学复习思考题.
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么？糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu2O沉淀。
4.何谓纸层析法？用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂？扩展剂是4份水饱和的正丁醇和1份醋酸的混合物。
将20ml正丁醇和5ml冰醋酸放入分液漏斗中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？平衡剂起到使纸层析上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。
8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们的原理是什么？四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。
9.什么是酶的最适温度及其应用的意义？酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。
生物化学思考题
• 答：1mol三辛脂酰甘油在生物体内加H2O分 解成1mol甘油和3mol辛酸。甘油氧化成CO2 和H2O时，可净产生18.5mol ATP，3 mol辛 酸经活化消耗3×2 mol ATP，后经3×3次β氧化，生成3×3 mol NADH+H+、3×3 mol FADH2和3×4 mol乙酰CoA。3mol辛酸： 3×【1.5×3+2.5×3+10×4-2】=150mol ATP， 1mol三辛脂酰甘油可净产生168.5mol ATP。
7、激烈运动后人们会感到肌肉酸痛，几天后酸痛感 会消失，利用生化机制解释该现象。
• 答：激烈运动时，肌肉组织中氧气供应不 足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸，会感 到肌肉酸痛，经过代谢，乳酸可转变成葡 萄糖等其他物质，或彻底氧化为CO2和 H2O，因乳酸含量减少酸痛感会消失。
8、1mol三辛脂酰甘油在生物体内分解成CO2和H2O 时，可净产生多少摩尔ATP? （假设在线粒体外生 成的NADH都穿过苹果酸穿梭系统进入线粒体）
9、为什么说糖酵解是糖分解代谢的最普遍最重要的 一条途径？
• 答：糖酵解是指葡萄糖酶促降解成丙酮酸 并伴随产生ATP的过程。这条途径不仅在 动物、植物体内存在，而且在许多微生物 中也存在。该途径在有氧或无氧条件下都 能进行，只是产生的丙酮酸在不同的条件 下有不同的去向。它是生物的最基本的能 量供应系统，因为它能保证生物或某些组 织在缺氧条件下为生命提供能量。
思考题
• 1、简要写出丙酮酸为底物的五个不同的酶促反应。 • 2、根据糖代谢与脂类代谢所学知识，如何理解核苷三磷 酸化合物在生物体的能量代谢中起着重要的作用？ • 3、试从营养物质代谢的角度，解释为什么减肥者要减少 糖类物质的摄入量？（写出有关的代谢途径及其细胞定位、 主要反应、关键酶） • 4、为什么说脂肪酸的生物合成不是它的β-氧化的简单逆 转？ • 5、简述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。
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生物化学思考题
——追梦人倾情整理
1、简要写出丙酮酸为底物的五个不同的酶促反应。
2、根据糖代谢与脂类代谢所学知识，如何理解核苷三磷酸化合物在生物体的能量代谢中起着重要的作用？
答：ATP参与糖的分解和脂肪酸的合成；UTP参与多糖的合成；CTP参与磷脂的合成；GTP参与糖异生。
3、试从营养物质代谢的角度，解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄入量？（写出有关的代谢途径及其细胞定位、主要反应、关键酶）因为糖能为脂肪（三脂酰甘油）的合成提供原料，即糖能转变成脂肪。
（l）葡萄糖在胞液中经糖酵解途径分解生成丙酮酸，其关键酶有己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l、丙酮酸激酶。
（2）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶复合体催化下氧化脱羧成乙酰CoA，后者与草酰乙酸在柠檬酸合酶催化下生成柠檬酸，再经柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体，在胞液中裂解为乙酰CoA，后者作为合成脂酸的原料。
（3）胞液中的乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成丙二酸单酰CoA，再经脂酸合成酶系催化合成软脂酸。
（4）胞液中经糖酵解途径生成的磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者与脂酰CoA在脂酰转移酶催化下生成三脂酰甘油（脂肪）。
由上可见，摄入大量糖类物质可转变为脂肪储存于脂肪组织，因此减肥者应减少糖类物质的摄入量。
4、为什么说脂肪酸的生物合成不是它的β-氧化的简单逆转？
5、简述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。
答：草酰乙酸在葡萄糖的氧化分解及糖异生代谢中起着十分重要的作用。
（1）草酰乙酸是三羧酸循环中的起始物，糖氧化产生的乙酰CoA必须首先与草酰乙酸缩合成柠檬酸，才能彻底氧化。
（2）草酰乙酸可作为糖异生的原料，经糖异生途径异生为糖。
（3）草酰乙酸是丙酮酸，乳酸及生糖氨基酸等异生为糖时的中间产物，这些物质必须转变成草酰乙酸后再异生为糖。
6、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？
答：在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径
（l）在供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶催化下，接受NADH＋H+的氢原子还原生成乳酸。
（2）在供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和A TP。
（3）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖。
（4）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸，可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。
（5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；柠檬酸出线粒体在脑液中经柠檬酸裂解酶催化生成乙酰CoA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。
（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。
决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到别构效应剂与激素的调节。
7、激烈运动后人们会感到肌肉酸痛，几天后酸痛感会消失，利用生化机制解释该现象。
答：激烈运动时，肌肉组织中氧气供应不足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸，会感到肌肉酸痛，经过代谢，乳酸可转变成葡萄糖等其他物质，或彻底氧化为CO2和H2O，因乳酸含量减少酸痛感会消失。
8、1mol三辛脂酰甘油在生物体内分解成CO2和H2O时，可净产生多少摩尔ATP? （假设在线粒体外生成的NADH都穿过苹果酸穿梭系统进入线粒体）
答：1mol三辛脂酰甘油在生物体内加H2O分解成1mol甘油和3mol辛酸。
甘油氧化成CO2和H2O时，可净产生18.5mol ATP，3 mol辛酸经活化消耗3×2 mol A TP，后经3×3次β-氧化，生成3×3 mol NADH+H+、3×3 mol FADH2和3×4 mol乙酰CoA。
3mol辛酸：3×【1.5×3+2.5×3+10×4-2】=150mol A TP，1mol三辛脂酰甘油可净产生168.5mol A TP。
9、为什么说糖酵解是糖分解代谢的最普遍最重要的一条途径？
答：糖酵解是指葡萄糖酶促降解成丙酮酸并伴随产生A TP的过程。
这条途径不仅在动物、植物体内存在，而且在许多微生物中也存在。
该
途径在有氧或无氧条件下都能进行，只是产生的丙酮酸在不同的条件下有不同的去向。
它是生物的最基本的能量供应系统，因为它能保证生物或某些组织在缺氧条件下为生命提供能量。
10、1mol草酰琥珀酸完全被氧化为CO2和H2O时，将产生多少摩尔ATP分子？（假设在线粒体外生成的NADH都穿过苹果酸穿梭系统
进入线粒体。
11、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径（请从来源和去路两方面进行讨论）
答案：（1）6-磷酸葡萄糖的来源：
己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖; 糖原分解产生1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖; 非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。
（2）6-磷酸葡萄糖的去路：
经糖酵解生成乳酸；经糖有氧氧化生成二氧化碳和水和A TP; 通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原; 在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径。
12、简述乙酰辅酶A的代谢途径（请从来源和去路两方面进行讨论）
答案：乙酰辅酶A的来源：
（1）糖的分解代谢；（2）脂肪酸的β氧化分解；（3）生酮氨基酸的代谢。
（2）乙酰辅酶A的去路：（1）经三羧酸循环彻底氧化；(2)参与脂肪酸的合成。
（3）参与胆固醇的合成；（4）生成酮体；（5）经三羧酸循环转换为非必需氨基酸。
13、说明鸟氨酸的循环的主要过程和生理意义。
答案：鸟氨酸循环及尿素的合成过程，其主要过程有：
（1）在氨基甲酰磷酸合酶1的作用下，氨及二氧化碳首先在干细胞线粒体内合成氨基甲酰磷酸，反应需要消耗A TP；
（2）在鸟氨酸氨基甲酰转移酶的催化下，以生物素为辅助因子，有A TP功能，将氨基甲酰基转移给鸟氨酸生成瓜氨酸；
（3）瓜氨酸进入细胞质中，在精氨酸代琥珀酸合成酶的催化下，瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸，同样需要ATP功能，精氨酸代琥珀酸经裂解酶催化转变为精氨酸和琥珀酸；
(4) 精氨酸在精氨酸酶的作用下水解生成鸟氨酸和尿素。
鸟氨酸重复上述反应，构成鸟氨酸循环。
氨对机体是一种剧毒物质，肝脏通过鸟氨酸循环可将有毒的氨转化为无毒的尿素是血氨的主要去路。
还消耗了体内的一部分的二氧化碳
14、脂肪酸氧化的四大阶段都是什么？
（1）脂肪酸活化生成脂酰辅酶A；
（2）脂酰基被肉碱蛋白携带进入线粒体；
（3）脂酰基在线粒体中β-氧化，重复脱氢，加水，在脱氢，和硫解四个步骤，生成乙酰辅酶A;
（4）乙酰辅酶A进入三羧酸循环和呼吸链进行彻底氧化。
15、说明淀粉与纤维素结构与性质方面的主要区别。
答案：淀粉分为直链淀粉和支链淀粉两种。
直链淀粉是D-葡萄糖以α（1——4）糖苷键，连接成的多糖链，支链淀粉中还有α（1——6）糖苷键连接成的分支，与碘发生呈色反应。
纤维素是一种线性的由D-吡喃葡萄糖基借β（1——4）糖苷键连接成的没有分支的多糖，具有亲水性，可制成不同种类的高分子化合物。